Ферменттер биосинтезі жайлы мәлімет



I. Кіріспе
II. Негізгі бөлім
1. Ферменттер және олардың маңызы
2. Ферменттер әсер ету механизмі және талғаушылық қасиеттері
3. Ферменттік реакциялардың кинетикасы
4. Ферменттерді бөліп алу және тазарту
5. Ферменттер әсерінің теориясы
6. Физиологиялық және биохимиялық жағдайларды реттеуге активті емес ферменттердің атқаратын қызметі
III. Қорытынды
IV. Пайдаланған әдебиеттер
Ферменттер қатысатын процестерді ғылыми тұрғыдан зерттеу XVII ғасырдың орта кезінен басталады. Осы кезде Гельмонт қанты бар сұйық заттардың ашуы ерекше қоздырушылар көмегімен жүретінін анықтаған. Осыдан кейін Лавуазье ашу кезінде қант түгелдей көмір қышқыл газға және спиртке айналатынын анықтады.
XIX ғасырдың ортасында кейбір фермент препараттары (уыттан – амилаза, қарын сөлінен – пепсин, т.б.) бөлініп алынды. Сөйтіп, катализ және катализаторлар жөніндегі ілімжарыққа шықты (Берцелиус және басқалар). Бұл кезде атқарылған зерттеу жұмыстары ферменттердің химиялық зат екенін, олардың негізгі биологиямен байланысты екенін дәлелдеді.
Луи Пастер спирттің ашу процесін зерттеп мынадай қорытындыға келеді: ашу процесін жүргізетін химиялық заттар емес, ашытқының, яғни тірі клеткалардың тіршілік әрекеті болып табылады. Ол ферменттер тірі ашытқыдан ажырамайды, олармен біртұтас деп саналады. Ашуға қатысты мұндай көзқарас 1897 жылы бухнер ашқан тамаша жаңалыққа дейін ұзақ уақыт сақталып келді. Ол құрамында тірі клеткалар жоқ ашытқы сөлін сумен бөліп алады. Осы сөлдің өзі-ақ қантты тез ашытып, спиртке және көмір қышқыл газға айналдырғанын көреді. Осылайша қантты ыдыратыпашытатын ашытқының тірі клеткалары емес, керісінше олар жасап шығарған фермент (химиялық зат) екенін дәлелдейді. Ферменттің қантты ашытқы өнімдеріне айналдыратын катализатор екенін анықтайды.
Спиртті ашу кезіндегі катализатордың химиялық табиғатын анықтау ферментті процестер жөніндегі зерттеуді алға апаруға дем беруші үлкен күш болды және соның нәтижесінде көптеген ферменттер бөліп алынып, зерттелді. Ферменттер әсерінің теориясы (Э.Фишер, 1890 ж.). ферментті реакциялардың кинетикасы (Л.Михаэлис пен М.Ментен, 1913 ж.) жөніндегі жұмыстар жарық көрді. ХХ ғасырдың бас кезінде И.П.Павлов және оның әріптестері ас қорытушы ферменттердің белоктік табиғаты жөнінде өте маңызды мәліметтер алады. Олар иттің қарынындағы сөлдің активтігі оның құрамындағы белоктарға байланысты екенін анықтады. Қарын сөлінде белок аз болса, онда пепсин де шағын мөлшерде болды. Өз мәліметтерін және басқа да ғалымдардың зерттеулерін талдай келіп, павлов ферменттер дегеніміз – белоктік заттар деген қорытындыға келді.
1. Аубакиров Х.Ә. Биотехнология: Оқулық.-Алматы: ЖШС РПБК «Дәуір», 2011.- 135-144 беттер.
2. Жұбанова А.А., Абдиева Ж., Шөпшібаева Қ. К. Биотехнология негіздері.-Алматы: Қазақ университеті, 2006.-256 бет.
3. Әлмағамбетов Қ.Х. Биотехнология: оқу құралы.-Астана: «Республикалық микроорганизмдер коллекциясы», 2011.-316 бет.

Пән: Биология
Жұмыс түрі:  Реферат
Тегін:  Антиплагиат
Көлемі: 12 бет
Таңдаулыға:   
Қазақстан Республикасының Білім және Ғылым министрлігі
Семей қаласының Шәкәрім атындағы мемлекеттік университеті

СӨЖ
Тақырыбы:
Ферменттер биосинтезі

Орындаған: Турсумбекова З.
Топ: БТ-201
Тексерген: Кабденова А.Т.

Семей-2015ж.
Мазмұны
I. Кіріспе
II. Негізгі бөлім
1. Ферменттер және олардың маңызы
2. Ферменттер әсер ету механизмі және талғаушылық қасиеттері
3. Ферменттік реакциялардың кинетикасы
4. Ферменттерді бөліп алу және тазарту
5. Ферменттер әсерінің теориясы
6. Физиологиялық және биохимиялық жағдайларды реттеуге активті емес ферменттердің атқаратын қызметі
III. Қорытынды
IV. Пайдаланған әдебиеттер

Кіріспе
Ферменттер қатысатын процестерді ғылыми тұрғыдан зерттеу XVII ғасырдың орта кезінен басталады. Осы кезде Гельмонт қанты бар сұйық заттардың ашуы ерекше қоздырушылар көмегімен жүретінін анықтаған. Осыдан кейін Лавуазье ашу кезінде қант түгелдей көмір қышқыл газға және спиртке айналатынын анықтады.
XIX ғасырдың ортасында кейбір фермент препараттары (уыттан - амилаза, қарын сөлінен - пепсин, т.б.) бөлініп алынды. Сөйтіп, катализ және катализаторлар жөніндегі ілімжарыққа шықты (Берцелиус және басқалар). Бұл кезде атқарылған зерттеу жұмыстары ферменттердің химиялық зат екенін, олардың негізгі биологиямен байланысты екенін дәлелдеді.
Луи Пастер спирттің ашу процесін зерттеп мынадай қорытындыға келеді: ашу процесін жүргізетін химиялық заттар емес, ашытқының, яғни тірі клеткалардың тіршілік әрекеті болып табылады. Ол ферменттер тірі ашытқыдан ажырамайды, олармен біртұтас деп саналады. Ашуға қатысты мұндай көзқарас 1897 жылы бухнер ашқан тамаша жаңалыққа дейін ұзақ уақыт сақталып келді. Ол құрамында тірі клеткалар жоқ ашытқы сөлін сумен бөліп алады. Осы сөлдің өзі-ақ қантты тез ашытып, спиртке және көмір қышқыл газға айналдырғанын көреді. Осылайша қантты ыдыратыпашытатын ашытқының тірі клеткалары емес, керісінше олар жасап шығарған фермент (химиялық зат) екенін дәлелдейді. Ферменттің қантты ашытқы өнімдеріне айналдыратын катализатор екенін анықтайды.
Спиртті ашу кезіндегі катализатордың химиялық табиғатын анықтау ферментті процестер жөніндегі зерттеуді алға апаруға дем беруші үлкен күш болды және соның нәтижесінде көптеген ферменттер бөліп алынып, зерттелді. Ферменттер әсерінің теориясы (Э.Фишер, 1890 ж.). ферментті реакциялардың кинетикасы (Л.Михаэлис пен М.Ментен, 1913 ж.) жөніндегі жұмыстар жарық көрді. ХХ ғасырдың бас кезінде И.П.Павлов және оның әріптестері ас қорытушы ферменттердің белоктік табиғаты жөнінде өте маңызды мәліметтер алады. Олар иттің қарынындағы сөлдің активтігі оның құрамындағы белоктарға байланысты екенін анықтады. Қарын сөлінде белок аз болса, онда пепсин де шағын мөлшерде болды. Өз мәліметтерін және басқа да ғалымдардың зерттеулерін талдай келіп, павлов ферменттер дегеніміз - белоктік заттар деген қорытындыға келді.

ФЕРМЕНТТЕР ЖӘНЕ ОЛАРДЫҢ МАҢЫЗЫ
Ферменттер - бұл биологиялық катализаторлар, организмдегі химиялық реакциялардың жылдамдығын тездететін белоктық заттар. Организмде химиялық реакцияларды жылдамдату - ферменттердің қызметі табиғатта ферменттер барлық организмдердің барлық клеткаларынла қызмет атқарады. Ферменттер тіршілік процесінің негіщзі болып табылады. Сондықтан клетканың атқаратын қызметінің механизмін, клеткадағы зат алмасудың негізін түсіну үшін ферменттерді, атап айтқанда, олардың құрфылымын, қасиеттірін, ерекшелігін, әсер ету механизмін, активті орталығының құрамын және ферменттерге байланысты өзге де мәселелерді жан-жақты білу қажет.
Тірі клеткада зат алмасу процесі үздіксіз жүріп жатады. Зат алмасу процесі дегеніміз белгілі бір тәртіппен кезектесіп келіп отыратын әр түрлі химиялық реакциялардың жиынтығы. Мұндай реакциялар клеткадан тыс жерде (in vitro) өте қиындықпен және мейлінше баяу жүреді. Тірі клеткада бұл реакциялардың жүрісін ферменттер тездетеді. Ферменттер - жануарлардың, өсімдіктер мен микроорганизмдердің клеткалары жасап шығаратын биологиялық катализаторлар.
Ферментация деген термин латынның сөзі fermentatio - ашу процесін көрсетеді, нәтижесінде газ бөліп шығатын. Энзим гректің сөзінен шыққан, ашытқыш деген ұғымды білдіреді.
Ферменттер туралы ғылымның негізін қалаушылар М.М.Манассеина (1871), Бухнер (1897) және т.б. пікірінше белоктардың қарында пептонға ыдырауы XVIII ғасырдың орта кезінен белгілі болған.
Петербург ғылымы К.С.Кирхгоф 1814 жылы өскен арпаның экстракциясы крахмалды мальтозаға айналдыратынын дәлелдеді.
Ферменттер деп бүкіл жануарлар, өсімдіктер, микроорганизмдердің клеткалары мен тканьдарының құрамына кіріп биологиялық катализаторлардың ролін атқаратын спецификалық белоктарды айтады. Ферменттердің арқасында заттар ыдырайды, олардан клеткаға керекті полиметрлер түзіледі, бірақ та бұл процестерге энергия аз жұмсалады. Микробтар да сан жағынан да, сапа жағынан да күрделі ферменттердің саны 700 шейін жетеді.
Фермент - бұл биохимиялық реакциялар кезінде каталитикалық активтігін көрсететін белоктар. Ферменттер химиялық құрамы жағынан - қарапайым белоктар немесе күрделі белоктар. Қарапайым белоктар гидролиз кезінде амин-қышқылдарына ғана ажырап бөлінеді. Мысалы, рибонуклеаза, пепсин, трипсин, химотрипсин деген ферменттер - қарапайым белоктар.
Ферменттердің көбі - күрделі белоктар. Олар екі бөліктен құрылады: белоктық және белоктық емес. Үрделі ферменттің белоктық бөлігі апофермент деп аталады. Апофермент кофакторсыз активті болмайды. Екі бөліктен құрылған фермент - простетикалық топпен байланысқан белок холофермент деп аталады. Мысалы, каталаза сутектің асқын тотығының ыдырауын катализдейді, бұл фермент екі бөліктен құрылған: апофермент (белоктық бөлігі) және феррипротопорфирин деген кофактор.
Ферменттердің кофакторлары ретінде металл иондары немесе органикалық заттар болуы мүмкін. Кейбір ферменттер активті болу үшін екі түрлі кофактор - металл ионы мен органикалық қосылыстар (кофермент) құрамында болу керек. Кофактор температураның әсеріне төзімді келеді, ал ферменттің белоктық бөлігінің молекуласы температураның әсерінен өзгереді.
Кофактор мен белоктық бөлігі әр түрлі байланыс арқылы байланысады. Кейбір ферменттер кофактормен әлсіз байланысады, ондадиализ арқылы кофакторды белоктық бөлігінен бөлуге болады. Кейбір ферменттерде кофактор белоктық бөлігімен өте мықты байланысады. Фермент денатурацияланғанда ғана бөлініп кетеді. Мысалы, супероксиддисмутаза деген ферменттің активті молекуласына екі түрлі металл ионы кіреді: Cu2+ және Zn2+. Ферменттің кеңістік құрылымы бұзылғанда ғана металл иондары белоктық бөлігінен ажырап кетеді.
Химиялық құрамына байланысты кофакторларды 5 топқа бөлуге болады, олардың 4 тобы - коферменттер, 1 тобы - металл иондары.
1. Алифаттық қосылыстар - мысалы, глутатион, липой қышқылы.
2. Ароматты қосылыстар - мысалы, кофермент Q (убихинон).
3. Витаминдер және олардың туындылары - мысалы, тиаминпирофосфат, пиридоксаль, пиридоксамин.
4. Нуклеотидтер мен нуклеозидтер - мысалы, НАД+ , НАДФ+, ФАД, ФМН, АТФ; ГТФ, ЦТФ, УТФ нуклеозиддифосфаттар.
5. Металл иондары - мысалы, Na +, K+, Fe3+, Fe2+, Cu2+, Mo2+, Co2+, Zn2+.

ФЕРМЕНТТЕРДІҢ ӘСЕР ЕТУ МЕХАНИЗМІ
ЖӘНЕ ТАЛҒАУШЫЛЫҚ ҚАСИЕТТЕРІ
Қазіргі кезде 2000-нан астам ферменттердің әсері зерттелген. Оның ішінде 200-ге жуығы крсталл түрінде алынған. Олардың бәрі де белоктар болып табылады.
Ферменттер молекулаларының құрылысына қарай 2 топқа бөлінеді: 1) тек қана белоктардан тұратын бір компонентті ферменттер; 2) молекулаларының құрамына белоктан басқа активтік немесе простетикалық топ деп аталатын белоксыз заттар кіретін екі компонентті ферменттер.
Бір компонентті ферменттерде амин қышқылдарының бүйірлік радикалдары активтік орталық ролін атқарады. Белок - фермент молекуласының II және III деңгейлі құрылымы жасалған кезде, бүйірлік радикалдар өзара жақындасады да, активтік орталығын құрады. Мысалы, панкреатикалық рибонуклеазаның активтік орталығына гистидин-16-ның, лизин-41-дің және гистидин-119-дың радикалдары кіреді. Активтік орталықтың осы компоненттерінің кеңістіктік жақындасуын күрделендіре түсетін амин қышқылдары да ферменттер үшін маңызды роль атқарады. Белок - фермент молекуласының құрамынан басқа амин қышқылдарын ферменттің активтік қасиетіне нұқсан келтірмей де ажыратып алуға болады.
Екі компонентті ферменттердегі активті топ металл немесе кіші молекулалы органикалық зат болып табылады. Табиғаты органикалық активті топтар екі типке бөлінеді:
1) коферменттер: олар ферменттің белокты бөлігімен берік байланысады. Оксидоредуктазаның құрамындағы флавинадениндинуклеотид (FAD) осындай коферментке мысал бола алады;
2) косубстраттар: олар ферменттің белокты бөлігімен нашар байланысқан, сондықтан олар ферметтәң бір молекуласынан екінші молекуласына өте алады. Косубстратқа оксидоредуктазаның құрамындағы никотинамидадениндинуклеотид (NAD+) мысал бола алады.
Fe, Co, Cu, Mn металдары ферменттердің активті топтарында белокпен берік байланысқан, ал K, Ca, Mg, Zn, Cl сияқты басқа элементтер - әлсіз байланысқан, олар өздерінің қатысуы арқылы көбінесе ферментті активтендіре түседі.
Химиялық реакциялардың жылдамдығы реакцияға түсетін молекулалардың соқтығысу жиілігіне байланысты. Ал соқтығысу жиілігі молекулалардың концентрациясы мен ортаның температурасына байланысты.
Ферменттер - белоктық заттар, сондықтан белоктарға тән қасиеттер ферменттерге де тән болады. Бірақ ферменттердің өзіне ғана тән ерекше қасиеттері бар. Ферменттердің ең маңызды ерекше қасиеттерін қарастырайық.
1. Ферменттердің бірінші ерекше қасиеті - биологиялық катализдің тиімділігі. Ферменттің әсерінің тиімділігі өте жоғары. Ферменттің бір молекуласы 1 минутта субстраттың 102-106 молекуласын өзгеріске ұшырата алады. Ферменттер химиялық реакцияларды тездетеді, бірақ реакция барысында ферменттердің шығыны болмайды, яғни олар өзгеріске ұшырамайды.
Мынадай химиялық реакцияны мысал ретінде алайық: А+В С+D.
Тура реакцияның жылдамдығы А мен В заттардың концентрациясына пропорционал:
V1=K1[A][B],
Кері реакцияның жылдамдығы С мен D заттардың концентрациясына пропорционал:
V2=K2[C][D].
Мұндағы K1 - тура реакцияның, K2 - кері реакцияның жылдамдығының константалары.
Әр химиялық реакцияда тепе-теңдік жағдайы болуы мүмкін. Бұл жағдайда тура және кері реакциялардың жылдамдығы тең болады. Ферменттер реакцияның жылдамдығын тездетеді, бірақ реакцияның тепе-теңдігін өзгертпейді. Егер де фермент тура реакцияның жылдамдығын 1018 есе тездетсе, онда кері реакцияның жылдамдығы да 1018 есе жоғарылайды. Бірақ тірі организмдердің клеткаларында химиялық реакциялар тепе-теңдік жағдайға ұшырамайды, клеткаларда химиялық реакциялардың жүйелері тепе-теңдіктен алыс тұрады. Себебі, әр реакцияның өнімі тез жұмсалады, өйткені реакцияда түзелген өніммдер келесі реакцияға түседі, басқа ферменттің субстраты ретінде қызмет атқарады.
Субстрат дегеніміз - бұл ферменттің әсеріне ұшырайтын қосылыс.
2. Ферменттердің екінші ерекше қасиеті - ферменттердің ерекшелігі. Ферменттердің ерекшелігі субстраттың табиғатына, реакцияның түріне және ортаның жағдайына байланысты, яғни фермент белгілі бір субстратқа немесе арнайы реакция түріне ерекше ортаның жағдайы болғанда ғана әсер етеді.

ФЕРМЕНТТІК РЕАКЦИЯЛАРДЫҢ КИНЕТИКАСЫ
Ферменттік реакциялардың кинетикасы деп ферменттің әсерімен жүзеге асатын химиялық реакцияның жүру жылдамдығын айтады. Кинетикалық зерттеудің ең басты мақсаты - химиялық реакция жылдамдығының басқа параметрлерге, мысалы, субстраттың концентрациясына тәуелділігін анықтау.
Алдымен, химиялық реакциялардың жалпы кинетикалық принциптерін қысқаша қарастырайық.
Химиялық реакцияларды топтастыру үшін мыналар негіз болады:
1. Реакцияға қатысатын молекулалардың саны. Молекулалардың санына қарай реакцияларды мономолекулалы, биомолекулалы және үш ... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.
Ұқсас жұмыстар
Ақуыздың маңызы мен қасиеттері
Нуклеин қышқылдары жайлы
Саңырауқұлақ жасушасының морфологиясы
Транскрипция - бұл ДНҚ - дан, ал РНҚ - ға генетикалық ақпаратты көшіру процессі
Өсімдік клеткалардың программаланған өлімінің немесе апоптоздың генетикалық механизмі
Генетикалық код. Ген жаратылысы. Белок синтезі
Стресс жағдайындағы өсімдік
Микотоксикоздар туралы
Онтогенез және аурулар кезіндегі ақуыз құрылысының өзгерісі
Мембрана құрылысын зерттеу әдістері. Мембраналардың өтімділігінің механизмі
Пәндер