Ферменттер биологиясы

Қазақстан Республикасының Білім және ғылым министрлігі Семей қаласының Шәкәрім атындағы мемлекеттік университеті

Орындаған: Ашкенова З. Н

Топ: БТ-201

Тексерген: Кабденова А. Т

Мазмұны

КІРІСПЕ

НЕГІЗГІ БӨЛІМ

ҚОРЫТЫНДЫ

ҚОЛАНЫЛҒАН ӘДЕБИЕТТЕР ТІЗІМІ

Кіріспе

Ферменттер - клеткаларда синтезделіп, биохимиялық реакцияларға қатысатын ақуыздық табиғаттағы биокатализаторлар.

Фермент немесе энзим (лат. fermentum - ашу; грек. en - ішінде, zim - ашытқы; 19 ғ. Ван Гельмонт ұсынған) алғашқыда ашыту үдерістерінде анықталған зат. Энзимология, ферментология - ферменттерді зерттейтін ғылым саласы.

Клеткаларда синтезделген ферменттер өзіне тән арнайы қызметтерін организмнің барлық мүшелерінде атқарады. Ферменттік қасиет, негізінен глобулалық құрылымдағы ақуыздарға тән екені белгілі. Бірақ, қазіргі кезде кейбір фибриллалық ақуыздар да (актин, миозин) катализдік белсенділік көрсететіні анықталды.

Ферменттер химиялық құрамы жөнінен нәруызтектес ағзалық заттарға жатады. Ферменттер тірі жасушалардың барлығында кездеседі. Олар жасушада жүретін реакциялардың белсенділігін арттырады. Сондықтан да ферменттерді кейде биологиялық өршіткі-катализаторлар деп те атайды. Ферменттердің белсенді әсер етуіне қолайлы температура +37, 38°С.

Ферменттер - барлық тірі организмдер құрамына кіретін арнайы ақуыздар. Химиялық реакциялардьі жеделдетеді. Реакция түрлеріне сай ферменттер 6 топқа болінеді:

1. Ферменттердің жалпы сипаттамасы

1-класс - Оксидоредуктазалар - тотығу - тотықсыздану реакцияларына жауапты

2-класс-Трансферазалар-химиялық топтардың бір субстраттан екіншісіне тасмалдауын катализдейді (мысалы, моносахариттерді, амин қышқылдарын, фосфор қышқылдарын және т. б ) . Бұл класқа протеинкиназа, ацетилтрансфераза, фосфотрансфераза және т. б жатады.

3-класс-Гидролазалар субстраттың химиялық қосылыстарын судың қатысуымен гидролиздейді, ыдыратады. Бұл реакциялар теңдеуі: RR1 + HOH → R - OH + R1 - H1; ( Амилазалар, протиназалар, лиазалар) субстратқа химиялық топтардың ажыратуын немесе қосылуын катализдейді ( аспартаза, фемираза және т. б) .

4-класс-Лиазалар-2 байланыс түзу арқылы субстраттан белгілі бір топттарды гидролитикалық емес ажырату реакциясын катализдейтін ферменттер немесе 2 байланыс үзілген жерден топтарды біріктіру реакцияларын (мысалы, H2O, NH3, және т. б) ажыратады.

5-класс-Изоимеразалар-субстраттың бір молекуласы ішінде құрылымдық өзгерістерді атқарады немесе изомерациялайды (глюкозоизомераза, триозофосфатимомераза және т. б )

6-класс-Лигазалар (синтетаза) -энергия жұмсап қарапайым қосылыстардан күрделі қосылыстарды синтездейді ( ДНҚ-геназа, аспарагин синтетаза, пируваткиназа және т. б ) . б) әрбір ферментке жүйелік атау беріледі, онда субстрат атауы, катализденетін реакция түрі, және «аза» жалғауы жалғанады. Сондықтан ферменттер атауының екі жүйесі қалыптасты. в) әрбір ферментке төрт мәнді цифр беріледі. Бірінші сан ферменттер класын, екіншісі класс тармағын, үшінші - клас тармағының тармақшасын, төртіншісі - тармақшадағы ферменттің реттік нөмерін білдіреді.

2. Ферменттердің қасиеттері

Ферменттер өз әсерін өте аз мөлшерде катализаторға ұқсас жүргізеді. Фермент өзінің әсер етуші заты - субстратпен (S) ферменттік реакция жүргенде фермент-субстраттық кешен (аралық зат) түзеді. Бұл кешеннің қызметі өте күрделі, ол субстрат пен фермент молекулалары конформациясы мен энергиясын және химиялық байланыстарын өзгертеді. Реакция өткен соң фермент-субстраттық кешен жаңа қалыпқа ауысып, фермент-реакция өнімі кешеніне айналады. Содан кейін ол фермент және реакция өніміне (Р) жекеленіп бөлінеді:

S + E → S·E → EP → E + P

Ферменттердің катализдік ерекшелігіне келесі қасиеттері жатқызылады:

Ферменттердің өздеріне тән қасиеттері бар.

Мысалы, қарын сөлінің құрамьшдағы ферменті қышқылды, ұйқыбездің сөліндегі фермент - сілтілі ортада әсер етеді.

2. Фермент әрекетіне РН әсері

Орта реакциясының өзгеруіне ферменттердің сезімталдығы маңызды қасиеті болып табылады. Рн-шамасына байланысты ферменттердің активтілігі бірден өзгереді. Әр түрлі ферменттердің әрекеті үшін рН көрсеткіші әртүрлі. Кейбір ферменттер қышқыл ортада әсіресе активті келеді, ал екіншілері сілтілі ортада активті келеді.

Фермент үшін қажет рн-оптимумының болуы мынаған байланысты:

Ферменттер белок сияқты электр заряды бар зат болып табылады, сондықтан олардың кеңістік құрылымы рн-шамасына тәуелді.

Ферменттің әсер етуі қоршаған ортаның - pH-на тәуелді екенін алғаш Серенсен анықтады. Бөлек ферменттер өздерінің оптималды рН-на байланысты бөлінеді. Мысалы: асқазан сөлінің құрамындағы пепсин қатты қышқыл ортада белсенділік танытады (pH 1 - 2) . Қарынасты безі бөлетін трипсин әлсіз сілтілі ортада оптималды әсер етеді (pH 8 - 9) ; шығу тегі өсімді папаин ферменті әлсіз қышқыл ортада оптималды әсер етеді (pH 5 - 6) .

Содан (РН оптимум) көлемі берілген фермент үшін өте сезімтал белгі болып келеді. Ол субстрат табиғатына, буфер қоспасының құрамына тәуелді, сондықтан дәл константа бола алмайды. Ферменттердің қасиеттерін белок денелері ретінде қышқыл- сілтілі денатурацияға қабілетті екенін еске салу керек. Қышқыл -сілтілі денатурация фермент құрылысының қайтымсыз өзгеруіне әкелуі мүмкін, яғни каталитикалық қасиеттерін жоғалтады.