Сайтқа презентация қосу

Ферменттер биологиясы

Қазақстан Республикасының Білім және ғылым министрлігі Семей қаласының Шәкәрім атындағы мемлекеттік университеті

Ферменттер биологиясы

Орындаған: Ашкенова З.Н Топ: БТ-201 Тексерген: Кабденова А.Т

Мазмұны
КІРІСПЕ НЕГІЗГІ БӨЛІМ

ҚОРЫТЫНДЫ ҚОЛАНЫЛҒАН ӘДЕБИЕТТЕР ТІЗІМІ

Кіріспе
Ферменттер – клеткаларда синтезделіп, биохимиялық реакцияларға қатысатын ақуыздық табиғаттағы биокатализаторлар. Фермент немесе энзим (лат. fermentum – ашу; грек. en – ішінде, zim – ашытқы; 19 ғ. Ван Гельмонт ұсынған) алғашқыда ашыту үдерістерінде анықталған зат. Энзимология, ферментология – ферменттерді зерттейтін ғылым саласы. Клеткаларда синтезделген ферменттер өзіне тән арнайы қызметтерін организмнің барлық мүшелерінде атқарады. Ферменттік қасиет, негізінен глобулалық құрылымдағы ақуыздарға тән екені белгілі. Бірақ, қазіргі кезде кейбір фибриллалық ақуыздар да (актин, миозин) катализдік белсенділік көрсететіні анықталды.

Ферменттер химиялық құрамы жөнінен нәруызтектес ағзалық заттарға жатады. Ферменттер тірі жасушалардың барлығында кездеседі. Олар жасушада жүретін реакциялардың белсенділігін арттырады. Сондықтан да ферменттерді кейде биологиялық өршіткі-катализаторлар деп те атайды. Ферменттердің белсенді әсер етуіне қолайлы температура +37, 38°С.

1. Ферменттердің жалпы сипаттамасы
Ферменттер — барлық тірі организмдер құрамына кіретін арнайы ақуыздар. Химиялық реакциялардьі жеделдетеді. Реакция түрлеріне сай ферменттер 6 топқа болінеді:

1-класс – Оксидоредуктазалар – тотығу – тотықсыздану реакцияларына жауапты 2–класс–Трансферазалар-химиялық топтардың бір субстраттан екіншісіне тасмалдауын катализдейді (мысалы, моносахариттерді, амин қышқылдарын, фосфор қышқылдарын және т.б ). Бұл класқа протеинкиназа, ацетилтрансфераза, фосфотрансфераза және т.б жатады. 3–класс–Гидролазалар субстраттың химиялық қосылыстарын судың қатысуымен гидролиздейді, ыдыратады. Бұл реакциялар теңдеуі: RR1 + HOH → R – OH + R1 – H1; ( Амилазалар, протиназалар, лиазалар) субстратқа химиялық топтардың ажыратуын немесе қосылуын катализдейді ( аспартаза, фемираза және т.б). 4–класс–Лиазалар–2 байланыс түзу арқылы субстраттан белгілі бір топттарды гидролитикалық емес ажырату реакциясын катализдейтін ферменттер немесе 2 байланыс үзілген жерден топтарды біріктіру реакцияларын (мысалы, H2O , NH3, және т.б) ажыратады. 5–класс–Изоимеразалар–субстраттың бір молекуласы ішінде құрылымдық өзгерістерді атқарады немесе изомерациялайды (глюкозоизомераза, триозофосфатимомераза және т.б ) 6–класс–Лигазалар (синтетаза)–энергия жұмсап қарапайым қосылыстардан күрделі қосылыстарды синтездейді ( ДНҚ-геназа, аспарагин синтетаза, пируваткиназа және т.б ). б) әрбір ферментке жүйелік атау беріледі, онда субстрат атауы, катализденетін реакция түрі, және «аза» жалғауы жалғанады. Сондықтан ферменттер атауының екі жүйесі қалыптасты. в) әрбір ферментке төрт мәнді цифр беріледі. Бірінші сан ферменттер класын, екіншісі класс тармағын, үшінші – клас тармағының тармақшасын, төртіншісі – тармақшадағы ферменттің реттік нөмерін білдіреді.

2. Ферменттердің қасиеттері

Ферменттер өз әсерін өте аз мөлшерде катализаторға ұқсас жүргізеді. Фермент өзінің әсер етуші заты – субстратпен (S) ферменттік реакция жүргенде фермент-субстраттық кешен (аралық зат) түзеді. Бұл кешеннің қызметі өте күрделі, ол субстрат пен фермент молекулалары конформациясы мен энергиясын және химиялық байланыстарын өзгертеді. Реакция өткен соң фермент-субстраттық кешен жаңа қалыпқа ауысып, фермент-реакция өнімі кешеніне айналады. Содан кейін ол фермент және реакция өніміне (Р) жекеленіп бөлінеді: S + E → S·E → EP → E + P

Ферменттердің катализдік ерекшелігіне келесі қасиеттері жатқызылады:

Ферменттердің өздеріне тән қасиеттері бар.

Мысалы, қарын сөлінің құрамьшдағы ферменті қышқылды, ұйқыбездің сөліндегі фермент - сілтілі ортада әсер етеді.

2. Фермент әрекетіне РН әсері
Орта реакциясының өзгеруіне ферменттердің сезімталдығы маңызды қасиеті болып табылады. Рн-шамасына байланысты ферменттердің активтілігі бірден өзгереді. Әр түрлі ферменттердің әрекеті үшін рН көрсеткіші әртүрлі. Кейбір ферменттер қышқыл ортада әсіресе активті келеді, ал екіншілері сілтілі ортада активті келеді.

Фермент үшін қажет рн-оптимумының болуы мынаған байланысты:

Ферменттер белок сияқты электр заряды бар зат болып табылады, сондықтан олардың кеңістік құрылымы рн-шамасына тәуелді.

Ферменттің әсер етуі қоршаған ортаның – pH-на тәуелді екенін алғаш Серенсен анықтады. Бөлек ферменттер өздерінің оптималды рН-на байланысты бөлінеді. Мысалы: асқазан сөлінің құрамындағы пепсин қатты қышқыл ортада белсенділік танытады (pH 1 – 2). Қарынасты безі бөлетін трипсин әлсіз сілтілі ортада оптималды әсер етеді (pH 8 – 9); шығу тегі өсімді папаин ферменті әлсіз қышқыл ортада оптималды әсер етеді (pH 5 – 6). Содан (РН оптимум) көлемі берілген фермент үшін өте сезімтал белгі болып келеді. Ол субстрат табиғатына, буфер қоспасының құрамына тәуелді, сондықтан дәл константа бола алмайды. Ферменттердің қасиеттерін белок денелері ретінде қышқыл- сілтілі денатурацияға қабілетті екенін еске салу керек. Қышқыл –сілтілі денатурация фермент құрылысының қайтымсыз өзгеруіне әкелуі мүмкін, яғни каталитикалық қасиеттерін жоғалтады.

Ферменттің кейбір түрлерінің оптимальді рН мәні Пепсин 1,5-2 Пируват-карбоксилаза Каталаза 6,8-7 Фумараза 6,5 Уреаза 6,8-7,2 Кабоксипептидаза 7,5 Трипсин 6,5-7,5 Аргиназа 9,5-9,9

4,8

рН Құрамы
1. Сілекей 50-2 000 мл5,6-7,6 Су және амилаза 2. Қарын сөлі 2,0-3,0 л 1,49-1,8 Тұз қышқылы, су, липаза, лизоңим, пепсин 3. Панкреатин сөлі 600-700 мл 8,6-9,0 Су, амилаза, липаза, фосфотаза, трипсин, химотрипсин және т. б. ферменттер 4. Өт 500-1200 мл 5,6-8,5 Су, билирубин, холестерин, май, май кышкылы, лецитин, холин және т. б. 5. Аш ішек сөлі 1 000 мл 5,05-7,07Су, сахараза, лактаза, жуық энтерокиназа, липаза, рибонуклеаза және т.б. 6. Тоқ ішек сөлі 270-1 550 мл 6,1-7,31 Су

Қорытынды
Организмде тіршілік процестерінің бірқалыпты жүрісі ферменттер әсеріне байланысты. Ферменттік реакциялардағы қандай болмасын жайсыз өзгеріс әртүрлі патологияға, дертті өзгеріске әкеліп соғады. Клеткалардағы немесе биологиялық сұйықтықтағы (мысалы, қан плазмасындағы) белгілі бір ферменттің активтілігін анықтау арқылы әртүрлі мүшелерде және ұлпаларда болып жатқан өзгеріс жөнінде тұжырым жасауға болады. Мұндай фермент активтілігіне қатысты зерттеулер адамның және жануарлардың ауруы жағдайын, оның диагностикасын бақылау үшін қажет.

Пайдаланылған әдебиеттер:
Аубакиров Х.Ә. Биотехнология: Оқулық.-Алматы: ЖШС РПБК «Дәуір», 2011.- 135-144 беттер. Әлмағамбетов Қ.Х. Биотехнология негіздері.-Астана, 2007.-208 бет. Уәлиханова Г.Ж. Өсімдік биотехнологиясы. 2-ші толықт. Бас.-Алматы: ЖШС « Дәуір», 2009- 164-179 беттер. Жұбанова А.А., Абдиева Ж., Шөпшібаева Қ. К. Биотехнология негіздері.Алматы: Қазақ университеті, 2006.-256 бет. Әлмағамбетов Қ.Х. Биотехнология: оқу құралы.-Астана: «Республикалық микроорганизмдер коллекциясы», 2011.-316 бет.

Назар аударғандарыңызға рахмет!


Пән: Биология


Пәндер
Көмек / Помощь
Арайлым
Біз міндетті түрде жауап береміз!
Мы обязательно ответим!
Жіберу / Отправить


Зарабатывайте вместе с нами

Рахмет!
Хабарлама жіберілді. / Сообщение отправлено.

Сіз үшін аптасына 5 күн жұмыс істейміз.
Жұмыс уақыты 09:00 - 18:00

Мы работаем для Вас 5 дней в неделю.
Время работы 09:00 - 18:00

Email: info@stud.kz

Phone: 777 614 50 20
Жабу / Закрыть

Көмек / Помощь