Белоктар. Белоктардың кеңістіктік құрылымы. Химиялық байланыстар. Блоктардың физико- химиялық қасиеттері

Қазақстан Республикасының Білім және ғылым министрлігі ҚАЗАҚ ҰЛТТЫҚ АГРАРЛЫҚ УНИВЕРСИТЕТІ

Тақырыбы:

Белоктар. Белоктардың кеңістіктік құрылымы. Химиялық байланыстар. Блоктардың физико-химиялық қасиеттері.

Тексерген:Ережепова М. Ш.

Орындаған:Мекенова Ж.

Тобы: ТПРП-210

Алматы қаласы, 2017ж

Жоспар

І. Кіріспе

ІІ. негізгі бөлім

2. 1. Белоктар туралы жалпы түсінік

2. 2. Белок молекуласының құрылымы

2. 3. Белоктардың классификациясы

ІІІ. Қорытынды

ІҮ. Пайдаланылған әдебиеттер

Белок барлық тіршіліктің негізі. Тірі ағзаның құрамына кіретін белоктар немесе протеиндер (protos - бірінші, алғашқы, маңызды деген грек сөзі) органикалық қосылыстардың 50-85% - ын құрайды.

1871ж. орыс химигі Н. Н. Любавин белоктардың амин қышқылдарынан тұратынын анықтады.

Қазіргі кездегі түсінік бойынша белок дегеніміз-молекулалық массасы 5000 да шамасынан артық, кеңістіктік құрылымы бар және организмде белгілі бір қызмет атқаратын полипептид.

«Белок» деген термин орыс тілінде жұмыртқаның ақ уызы (белок) деген сөзден шыққан. Жұмыртқаның ақ уызы қыздыру кезінде қатайып, ақ түсті жентекке айналады(неміс тілінде де «EIWEISS» деген сөз жұмыртқаның ақ уызын білдіреді)

Голландиялық ғалым Мульдер-белокқа қатысты ең алғаш ғылыми мәлімет берген, ол белоктың құрамында азот бар екенін анықиады және «протеин» деген терминді енгізді (1838ж)

Орыс ғалымы А. Я. Данилевский (1891ж) ең алғаш белок құрамындағы амин қышқылдары қалдықтарының химиялық байланысатыны жөнінде, белок құрамындағы амин қышқылдары бір-бірімен амидтік байланыстар арқылы өзара қосылысатыны жөнінде болжам ұсынды.

Неміс ғалымы Э. Фишер -белоктарда пептидтік байланыстың бар екенін эксперименттік жолмен дәлелдеді.

Швед ғалымы Т. Сведберг -белоктардың молекулалық массасын және тазалығын анықтау үшін алғашқы рет ультрацентрифугалау әдісін қолданады.

Швед ғалымы А. Тизелиус белоктарды электрофорез әдісін зерттеуді ұсынды.

Орыс ғалымы М. С. Цвет-хромотографиялық әдіс негізінде белоктарды, пептидтерді және амин қышқылдарын анықтаудыңжәне ажыратып бөлудің жолдарын ашты.

Белоктар-α-аминқышқылдарының қалдығынан құралған құрылысы күрделі жоғары молекулалы биополимерлер. Аминқышқылдарының қалдықтары өзара -CO-NH- пептиді (амид) тобымен жалғасады, бұл байланыс пептидтік байланыс деп аталады.

Белоктар өте күрделі жоғары полимерлі заттар. Оларды құрайтын мономерлер-аминқышқылдары бір-бірімен жалғасып, полипептид береді, осы полипептидтердің бірігуінен белок молекуласы пайда болады. Әр организмнің өзіне тән белогы болады. Неміс ғалымы Абдер Гальден былай деген «егер 32 әріптен қанша сөз жасауға болса, 22 аминқышқылдарынан сонша белок молекуласын жасауға болады»

Белоктардың элементтік құрамы:

Оттегі -

21-24%

Азот -

15-18%

Сутегі -

6-7%

Күкірт -

03-2, 5%

Көміртегі - 50-55%

Организмдегі белоктар

-Сан жағынан клетка макромо- лекулаларынан 1 орында:таза салмақтың 25%, құрғақ заттың 45-50% құрайды.

-Ұлпаларда неғұрлым зат алмасу қарқынды жүрсе, соғұрлым белок мөлшері көп болады.

-Адам организмінде 5 млн астам түрлі белоктар бар.

Белок молекуласының әрбір полипептид тізбегі клеткада организмнің генетикалық мәліметіне сәйкес және генетиканың заңы бойынша «бір генге -бір полипептид тізбегі» деген ереже бойынша синтнзднледі.

Белок молекуласыны бірнешеполипептид тізбектен құралған болса, олардың арасындағы байланыс түрлері:

1. Ковалентті дисульфидтік байланыс -S-S-

Бұл байланыс белок молекуласындағы әр түрлі екі полипептидті жалғастырады немесе бір полипептидтің екі бөлігін жалғастырып, цистин қалдығын түзеді.

2. Сутектік байланыс. Егер теріс электр зарядты екі атомның біреуі сутегінің атомымен байланысқан болса, сол екі атомның арасындағы сутектік байланыс қалыптасады.

3. Өзара гидрофобтық әрекеттесу. Мұндай өзара әрекеттесу амин қышқылдарындағы полярсыз топтарының өзара тартылысынан болады.

4. Иондық немесе тұз тәріздес байланыстар. Мұндай байланыстар әр түрлі зарядталған екі ион өте жақындасқан кезде(0, 3нм) пайда болады.

Белок молекуласын түзетін полипептидтер арасындағы байланыстар

Белоктардың организмде атқаратын қызметі Белоктардың организмде атқаратын қызметі

Құрылымдық-клетка органелларының, сүйек пен байланыстырғыш ұлпалардың ұүрамын қалыптастырады;

Катализдік-биохимиялық реакцияларды катализдейді;

Жиырылғыштық-бұлшық ет жұмысын, клетканың бөлінуі кезіндегі хромасоманың және хемотаксис кезіндегі клетка қозғалысын аныөтайды;

Реттегіштік-белок пен нуклеин қышқылдары биосинтезін реттейді;

Рецепторлық-горманальды сигналдарды және жүйке қозуын береді, хемотаксисті тежейді;

Транспорттық-оттекті, иондарды, липидтер және т. б. Тасымалдайды;

Қорғаныстық-гуморальды иммунитеттің негізі, қанның ұюын және организді микробтардан қорғайды;

Қоректік қызметті -қоректік белоктар атқарады.

Белоктар-тамақтанудың қажетті факторы. Организмнің өз белогы -тағамдық резерві.

Белок молекуласының құрылымы

Құрылым, құрылыс (лат. Structura-структура, құрылым, орналастыру) дегеніміз-молекулада әр түрлі атомдардың өзара реттеліп орналасуы және олардың арасындағы байланыс түрі. Тірі организмдегі белок молекуласының әрқайсының өзіне ғана тән белгілі бір кеңістік құрылымы болады және ондай ондай кеңістіктік құрылымды конформация деп атайды. Конформация (лат. Conformation-пішін) -дегеніміз жеке байланыс арқылы түзілетін органикалық молекуланың әр түрлі кеңістіктік пішіні. Белок пішініне сәйкес екі топқа бөлінеді: глобулярлы белоктар; фибрилярлы белоктар.

Глобуллярлы белоктардың көпшілігі суда және су ерітінділерінде ериді. Мұндай белоктарға барлық ферменттер, қанның, сүттің белоктары(альбуминдер, глобулиндер, т. б. ) жатады.

Фибриллярлы белоктар тұрақты келеді. Суда және сұйық тұз ерітінділерінде ерімейді. Коллаген, кератин белогы және т. б. жатады.

К. Линдерстрём-Лангенің ұсынысы бойынша белок молекуласының құрылымын төрт деңгейге бөледі.

Біріншілік құрылым-бұл белок молекуласының химиялық формуласы, яғниполипептидтік тізбекте амин қышқылдарының белгілі бір ретпен жалғасып орналасуы.

Екіншілік құрылым-полипептид тізбектің спираль тектес орналасуы.

Үшіншілік құрылым-полипептид тізбекте амин қышқылдарының кеңістікте өзара орналасуы.

Төртіншілік құрылым -молекулада суббөлшектерінің орналасуы.

Химиялық құрамына қарай белоктар:қарапайым белоктар және күрделі белоктар кластарына бөлінеді.

Қарапайым белоктар гидролиздеу кезінде тек амин қышқылдарына ғана ажырайды. Оларға:альбуминдер, глобулиндер, гистондар, протаминдер, проламиндер, глутилиндер, коллоген, эластин, кератин фироин жатады.

Құрамында белоктық бөлігі және белоксыз бөлігі бар қосылысты күрделі белоктар деп атайды. Күрделі белоктың белоктық бөлігін апобелок, ал белоксыз бөлігін простетикалық топ депатайды. Простетикалық топтың химиялық табиғатына байланысты күрделі белоктар бірнешеге бөлінеді:нуклеопротеиндер, фосфопротеиндер, гликопротеиндер, липопротеиндер, хромо-протиндер.

Белоктардың жіктелуі

Белок

Қарапайым белок- гидролиздеу кезінде тек амин қышқылдарына ғана ажырайды.

Күрделі белок- құрамында белоктық бөлігі және белоксыз бөлігі бар күрделі белоктар. Күрделі белоктың белоктық бөлігін апобелок, белоксіз бөлікті простетикалық топ деп атайды.

Белоктың молекулалық массасы оның құрамындағы амин қышқылдарының санына байланысты. Мысалы, инсулин белогінің құрамында 51 амин қышқылдарының қалдығы бар, екі полипептидтік тізбектен тұрады, молекулалық массасы 5733, ал гемоглобиннің құрамында 574 амин қышқылдарының қал- 16 дығы бар, молекулалық салмағы 64500. Əртүрлі белоктардың құра мындағы амин қышқылдары қалдықтарының саны əртүрлі- жүзден бірнеше мыңға дейін. Белоктың молекулалық массасын əртүрлі физикалық жəне химиялық əдістермен анықтауға болады, солардың ішінде кең тарағаны: электрофорез, молекулалық тор əдісі, ультрацентрифугалау т. б.

Белоктардың физико-химиялық қасиеттері

Белоктар үлкен молекулалы зат, ол жартылай өткізгіш мембранадан өте алмайды. Белоктарды басқа қоспалардан диализ арқылы тазарту осындай қасиетіне негізделген. Әдеттегідей центрифугамен шайқағанда белок ұйып шөгіндіге түспейді. Тек ультрацентрифугамен шайқағанда ғана шөгеді, онда да бөлініп, шөгуге тиісті заттарға тартылыс күшінен 5 есе басым күш әсер етеді. Ультрацентрифуга роторы әр минутта 6-8 айналым жасайды. Тек осындай айналым жылдамдығы жағдайында ғана белок молекулалары өздерінің шамасына және пішініне қарай бір-бірінен ажырайды жіне ерітіндінің түбіне әр түрлі мезгілде шөгеді.

Далльтон дегеніміз-берілген зат молекуласының сутегі атомынан қанша ауыр екенін көрсететін шама.

Ұсақталған белоктарды жасуша құрылымдарынан бөлу үшін гомогенизаторлар, кварц құмымен келіде ұнтақтау (бұл жануар- лар жасушалары үшін), ультрадыбыс, шарлы диірмендер (өсімдік жасушалары үшін) қолданылады. Жасуша құрылымдарынан тазартылған белокты диализ əдісін қолданып, бос жүрген кіші молекулалардан тазартады. Белоктарды диализдегенде молеку- лалар мен иондар жартылай өткізгіш мембрана арқылы оңай өтіп, еріткішке көшеді. Ал коллоидты бөлшектер мөлшері үлкен болғандықтан, жартылай өткізгіш мембрана арқылы өтпейді. Еріткішті жиі-жиі ауыстыру арқылы белоктың коллоидты ері- тіндісін бөгде заттардан осылайша тазартады.

Белокты тұнбаға түсіріп шөктіру үшін көбінесе аммоний сульфаты тұзының концентрлі ерітіндісі, сілтілік металдардың жəне ауыр металдардың тұздары (мыс, сынап, қорғасын, күміс, т. б. ) қышқылдар мен гидроксид, спирт ерітінділері (метанол, бу- танол т. б. ) қолданылады. Алынған белоктар қоспасын жеке дара белоктарға немесе фракцияларға бөледі. Түрлі фракцияға бөлуді хроматографиялық əдіс көмегімен жүргізеді. Хроматография- лық əдістің түрлі модификациялары қолданылады: адсорбция- лы, газды, сұйықтықты, гельді, капилярлы, ион алмасу жəне т. б.