Белоктардың тірі организмдер үшін алатын орны

Жұмыс түрі: Материал
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 21 бет
Таңдаулыға:

Ж О С П А Р

Кіріспе:
1. Белоктардың жалпы сипаттамасы
Негізгі бөлім:
2. Белоктардың құрылысы
3. Белоктардың физикалық және химиялық қасиеттері
4. Белоктарға түсті реакциялар
Қорытынды:
5. Белоктардың биологиялық маңызы мен олардың табиғатта таралуы
IV. Пайдаланылған әдебиеттер тізімі

Кіріспе
1. Белоктардың жалпы сыпаттамасы
Академик В.И. Вернадскийдің есебі бойынша жер жүзіндегі тірі организмдердің салмағы 10 т. тең екен. Ал осы барлық тірі организмдердің негізгі құрамда бөлігі белок. Тіршілік ету процестерін зерттеу жұмыстары олардың өмірінде нуклеин қышқылдарының белоктардың жаңаруы, күрделілігі, шексіз әр-түрлілігі, маңыздылығының ерекше кеңдігін көрсетті. Ф.Энгельс өзінің "Табиғат диалектикасы" еңбегінде өмір дегеніміз - белокты денелердің өмір суру тәсілі, яғни организмдегі зат алмасудың қоршаған ортамен тығыз байланысы деп жазды. Басқаша айтқанда белок - барлық тірінің материалдық негізі болса, ал олардың тіршілік ету тәсілі - өмір болып табылады. Тірі организм өзіне тән тәнқұрылымдық ұйымы мен биологиялық қызметтері арқылы сипатталады. Организмнің осы құрылымдық ұйыымның қызметінде белоктар өте маңызыд роль атақарады, яғни белоктар басқа органикалық заттардың алмасуына келмейді, өйткені олардың өзінше ерекше құрылымдық ұйымы бар. Белоктар дегеніміз - аминқышқылы қалдықтарынан тұратын, құрамында азоты бар жоғары молекулярлы органикалық заттар. Организм клеткасының химиялық құрамы аса бай және алуан түрлі. Онда көптеген реакцияларға қатысатын және метаболизм түзетін әр түрлі заттар бар. Мұндай алмасу нәтижесінде заттар үздіксіз өзгеріп, ыдырайды және осының арқасында жаңа заттар түзіледі. Алмасу реакциялары белгілі бір қатаң тәртіппен өтеді және әр түрлі ферменттердің әсерімен реттеліп отырады. Тірі клеткада болатын ерекше жағдайлардың арқасында рекциялар жоғары жылдамдықпен өтеді. Клетканың немесе протопласттың химиялық құрамынаталдау жасағанда, біріншіден, ондағы заттардың аса көптігі мен алуан түрлілігіне, екіншіден, талдау барысында тірі клеткаға тән емес заттардың пайда болуына байланысты көптеген қиындықтар туады.
Белоктардың "белок" деп аталуы олардың тауық жұмыртқасы белогының қайнап денатурацияланған кезде - ақ тығыз массаға айналуынан шыққан. Оның басқаша аты протеин - бірінші; маңызды латын сөзінен алынған. Бұл атты Голландия ғалымы Ж.Мульдер берген.
Тірі организмдердің негізін құрайтын белоктардың маңызды ролін Ф.Энгельс тіршілік - белокты денелердің тіршілік ету әдісі деп көрсеткен болатын. Белок - организмдегі заттардың ең күрделісі, ал оның элементтік құрамы айтарлықтай қарапайымболып келеді. Онда 51-53% көміртегі, 16-18% азот, 7% сутегі, 21-23% оттегі, 0,7-1,3% күкірт болады.Кейбір белоктарда бұған қосымша фосфор да кездеседі. Үрмебұршақ, соя, күнбағыстың тұқымында белоктың мөлшері едәуір көп болады. Бұл өсімдіктер тұқымының үгілген массасын сумен, тұзды, спиртті және әлсіз сілтілі ерітінділермен тұндыру жолымен олардан белокты бөліп алу қиын емес. Күшті қышқылдармен және сілтілермен бірге қайнатқан кезде, сондай-ақ ферменттердің әсерімен белок амин қышқылдарының қоспасына ыдырайды.
Амин қышқылдары. Амин қышқылдары өсімдікте кетон қышқылдарын тікелей аминдеу немесе қайта аминдеу деп аталатын екі негізгі реакция арқылы синтезделеді. Олардың құрамында карбоксил тобынан басқа, амин тобы да болады. Амин қышқылдарының тірі организмдер үшін физилогиялық маңызы бар екі қасиетіне назар аударайық. Оның бірі амфолиттік, екіншісі оптикалық активтік. Сулы ерітінділерде амин қышқылдарының COOH және NH2 тобыортадағы реакцияға қарай диссоциацияланады. Мысалы, сілтілі ортада амин қышқылының карбоксил тобы диссоциацияланғанда минус заряд, қышқыл ортада NH2 тобы диссоциацияланғанда плюс заряд пайда болады. Сөйтіп, амин қышқылы ортадағы реакцияға байланысты бірде қышқыл, бірде сілті ретінде қызмет атқарып, амфолиттік қасиет көрсетеді. Бейтарап ортада олар қос зарядты цвиттерион түрінде болады. Амин қышқылдарына оптикалық активтік тән. Олардың ерітіндісі арқылы полярланған сәулені өткзгенде сәуленің поляризация бағыты өзгереді. Оптикалық активтік кеңістік изомерияға, яғни хиралды көміртегі жағдайында атомдар тобының әркелкі орналасуына байланысты. Мысалы аланин амин қышқылы екі түрлі болып кездесуі мүмкін. Өсімдік клеткасынан 150-ден астам амин қышқылдары табылған. Олардың көбі фотосинтез кезінде немесе топырақтан азотты қабылдау кезінде, жалпы метаболизм процесінде түзіледі. Адам организміне қажетті аминқышқылдары азықпен бірге қабылданады. Олардың ішінде валин, лейцин, изолейцин, метинин, треонин, фенилаланин, лизин, аргинин, гистидин және триптофан ерекше қажет. Азық-түліктің құрамында осы амин қышқылдарының болуы азық-түліктің қоректік құндылығын арттыра түседі. Өсімдіктерде амин қышқылдары кең таралған. Ал белоктардың құрамына 20-22 амин қышқылы кіреді. Белок молекуласының конформациясы амин қышқылдарының бүйірлік радикалдарына байланысты.
Белок молекуласының құрылымы. Белок химиясының тарихы, бәлкім 1745 ж. Белок ғылым және өнер институтының комментариийларында (хабарламаларында) итальяндық Я.Беккаридің жарияланған жұмысымен басталған болар. Бидай ұнын бұрын белгісіз зат алғанын ғалым осы еңбегінде жарияланған. Бидайдан алынған клейковина ұқсас болған. Осылайша алғашқы белок препараты дайындалған. Сөйтп, белоктық заттарды зерттеудің ұзында және өте қиын тарихы басталды.Ғалымдар ең қарапайым белок - инсулиннің молекуласының құрылысын ашқанша 200 жылдан артық уақыт өтеді.
Белоктардың тірі организмдер үшін алатын орны:
1. Белок - генетикалық ақпаратты жеткізуге қолданылатын молекулалық құрал. Белоктардың маңызды қызметтерінің бірі олар түзу сызықтық РНҚ-дағы генетикалық хабарды үш өлшемдік яғни кеңістіктік хабарға айналдыратын химиялық материал болып табылады, Ал бұл үш өлшемдік, яғни кеңістіктік хабар тірі организмдердің макромолекулалық, субклеткалық компоненттеріне тән. Міне, белоктардың бір осы қасиетті ғана, олардың қаншалықты маңызды екендігін көрсетеді.
2.Белок - күрделі заттардың жай қарапайым заттарға дейін тотығуына қатысатын және жәй заттардан күрделі заттардың түзілуіне қатысатын фермент.
3. Белок - адам организмін микробтардан, ауру туғызушы агенттерден сақтайтын антидене.
4.Актин, миозин сияқты белоктар бірімен-бірі АТФ-тың қатысуымен әрекеттесіп, бұлшықеттердің жиырылуы сияқты қызмет.
5.Көптеген белоктар инсулин, глюкагон, гипофиздің тропты гормондары сыртқы ортаның әсеріне сәйкес, тірі организмдегі процестерді реттеп отырады.
6.Белоктардың бір тобы - гемоглобин, қан плазмасаның белоктары альбумйн, глобулин тасымалдау қызметін атқарады.Сонымен белоктар тіршілік етудің: ас қорыту, тітіркену өсу, көбею, қозғалу сияқты барлық құбылыстарына қатысып, тірі организмнің тіршілігінің көзі болып табылады.
Белоктардың әлементтік құрамы:
Бұлардан басқа Р2°о - ке дейін,Cu, Mn, Fe, Co, т.б. элементтер кездеседі. Белоктардың молекулалық салмағы 12-13000 - нан жәй белоктарда бірнеше миллионға дейін күрделі белоктарда жетеді.
Сондықтан белоктардың молекулалық салмағын анықтау көптеген қиындықтар туғызды. Жәй заттардан молекулалық салмағын анықтауға қолданып жүрген классикалық физикалық-химиялық әдістер, белоктардың ерекше қасиеттеріне сәйкес, олардың молекулалық салмағын анықтау үшін жарамсыз болды. Тек қана XIX ғасырда ультрацентрифуганың жасалуына сәйкес ультрацентрифугалық әдіс дами бастады. Осы әдіс арқылы центрден тепкіш күшке байланысты белоктардың тұнбаға түсу жылдамдығының әртүрлілігіне сәйкес, олардың молеқулалық салмағын дәл анақтауға, мүмкіндік туды. Қазіргі кезде бұдан басқа гельфидатрация электрофорез әдістері де қолданылады.

2. Белоктардың жіктелуі, құрамы.
Белоктардың кеңістіктегі орналасуына сәйкес глобулярлы және фибрилді деп 2-ге бөлінетіндігі жоғарыда айтылып кетті. Ал, биологиялық қасиеті мен қызметіне сәйкес белок молекулаларын төмендегідей топтарға бөледі.
1. Белок - ферменттер белоктардың ең үлкен тобы
2. Белок - гормондар инсулин, гипофиздің гормондары, вазопрессин, окситоцин.
3. Иммундык белоктар антиденешіктер, қанның - глобулині
4. Транспорттық белоктар қанның гемоглобині, қан сары суының белоктары.
5.Жиырылғыштық функция бұлшықеттің актомиозині.
6.Құрылымдық белоктар клетка мембранасының белоктары т. б.
7.Артықша белоктар сүтінің казеині, жұмыртқа белогы химиялық құрылысының ерекшелігіне сәйкес белоктарды жәй протеиндер және күрделі протейдтер деп екі топқа бөледі. Жәй белоктар, яғни протеиндер тек амин қышқылдарының қалдығынан тұрады. Жәй белоктардың қатарына, табиғатта кеңінен тараған - глютэлин және проламин өсімдік белоктары, қанның альбуминдері мен глобулиндері адам мен жануарлар организмінде, гистондар мен протаминдер ядролық белоктар, колла-гендер мен кератиндер белок тәрізді заттар немесе протеиноидтар т.б. жатады.
Күрделі белоктардың қатарына құрамында полшептидтік тізбектен басқа нуклеин қышқылдары, көміртегі, гем, фосфор қышқылы, металл иондары сияқты белоктық емес компоненттері бар белоктар жатады. ХРОМОПРОТЕИДТЕР- түсті белоктар. Олардың құрамында пептидтік тізбектен басқа белоктық емес компонент - гем болады. Хромопротеидтердің қатарына: хлорофилл - өсімдік протеиді. Құрамында Мg ионы бар, күн көзінің әсерімен С02 және HgO молекулаларынан глюкоза түзуге қатысады; қан гемоглобині - құрамында Ғе ионы бар, ГЕМОГЛОБИН гемопротеид - қан эритроцитінің құраданда болады. Қанның жалпы массасының 800 г тең, немесе 13-16 °о. Гемоглобин оттек молекуласын тірі организмнің әрбір клеткасына жеткізіп, ал клеткалардан тіршілік ету процестерінің соңғы заты болып табылатын көмір қышқыл газын алып кетеді. Гемоглобиннің молекулалық салмағы - 65000. Ол 96 °о глобин белогы мен 4° о гемнен тұрады.
Гемоглобиннің түрлік ерекшелігі, оның бірінші реттік құрылысымен анықталады. Адамның өсуімен дамуы кезінде, амин қышқылының құрамына сәйкес физикалық-химиялық қасиеттері әртүрлі болатын гемоглобиннің бірнеше түрі түзіледі. Мысалы, НаР - ұрықтық гемоглобин эмбриональды, НвГ-фетальда гемоглобин жаңа туған нәрестенің гемоглобины, НвА-қалыпты гемоглобин - яғни ересек кісінің гемоглобины.
Гемоглобиннің құрамындағы амин қышқылдарының эквивалентті емес алмасуының нәтижесінде аномальды гемоглобиндер түзіледі. Мұндай гемоглобиндер бірінен-бірі тек қана физикалық-химиялы қасиеттері жағынан ғана емес ИЭН, электрофоретикалық қозғалғыштығы, олар биологиялық қызметі жағынан да ерекшеленеді, яғни өздеріне тән биологиялық қызметін атқара алмайды, 30-ға жуық аномальды гемоглобиннің түрі белгілі HbS , HвC, НвД, НвҒ т.б.
Орақ тәрізді клеткалық анемия, біздің елімізде өте аз кездеседі, ал малярия ауруы дамитын Африка, Азияның Оңтүстік шығысында елдерде көп кездеседі, себебі Нв малярия плазмодиясын қабылдамайды, -сондықтан бұл макроорганизмдердің адамның молекулалық деңгейде қорғанышы болып табылады. Аномальды гемоглобиндердің оттегін байланыстыру қабілеті нашар сондықтан көбінесе анемия ауруы дамиды. Бұл науқастың түрін гемоглобинопатия деп атайды. Заттың молекулалық аурулар дейді. Гемоглобинопатия осы молекулярлы аурулардың қатарына жатады.
Гемоглобиннің маңызды туындыларының қатарына оксигемоглобин жатады (НвО2), Оттек гемоглобиннің геміндегі Ғе2 ионына координациялық байланыс арқылы байланысады. Ғе [+]екі валентті, күйінде қалып, өзінің валенттігін өзгертпейді. Мұндай гемоглобинді оксигенделген гемоглобин деп атайды. HeOg -тотыққан гемоглобин деп aтауғa болмайды.
Гемоглобиннің СО - ны байланыстыру қабілеті өте жоғары болғандықтан, СО-мен байланысқан гемоглобин оттекті байланыстыра алмайды, соңдықтан CO- газымен уланған кезде, организмге оттек жетіспегендіктен өлім каупы тез туады. Ал NO - азот тотығымен, нитробензолмен уланған кезде гемоглобин метгемоглобинге дейін НвОН тотығады. Меетемоглобинде Ғе үш валентті, өкпеден жасушаларға оттегін жеткізу қабілеті нашарлап метгемоглобинемия ауруы пайда болады. Улану дәрежесіне қарай метогемоглобинемия да өлім қаупін туғызуы мүмкін.
Гемоглобин туындыларының сандық мөлшерін анықтаудың ең сенімді қолы, олардың сіңіру спектрлерін зерттеу спектрлік әдіс.
Гликопротеиндер- құрамында белоктық компоненттерден басқа көміртектік компоненттер болатын күрделі белоктар. Көміртектік компоненттерге: манноза, галактоза, фукоза, гексозоаминдер, глюкурон қышқылы, нейрамин және сиал қышқылдары жатады.
Гликопротеидтердің биологиялық қызметі өте зор:
1.Қорғаныштық тіректік, дәнекерлегіш қызметі буын сұйықтықтары, шеміршек, сіңір, сүйек, кілегей, эпидермис т.б.
2. Жасушалардың өткізгіштігін қамтамасыз ету, суды ұстау,
3. Иммундық қызметі қанның топтары, актиденелер, грипп вируотарын байланыстыру.
4. Қанның ұюына кедергі жасау гепарин.
5.Са - сіңіру және шеміршектің сүйекке айналуына қатысу.
6.Гормондар гипофиздің тропты гормондары.
7. Қан тамырларының серпімділігін қамтамасыз ету атеросклероздық өзгерістер.
8. Транспорттық және қорлық қызметі трасферрин = Fe, церуллоплазмин Сит.б.- Гликопротеидтердің белоктық бөлімі негізінен белок тәрізді заттардың қатарына жататын коллагеннен тұрады.
Гликопротендтерді екі топқа бөледі:
1. Қышқыл гликопротеидтер - мукоидтер, мукогтротеидтер.
2.Нейтральды гликопротеидтер немесе жәй гликопротеидтер 40 °о дейін гексозоаминдерден тұрады.
I. Қышқыл гликопротеидтерді - мукопротеидтерді хондромукоидтар шеміршекте, остеомукоидтар сүйекте, овомукоидтар, жұмыртқа белогы, муциңдер сілекейде, кілегей қабатында деп бөледі. Қышқыл гликопротеидтердің көмірсулық компоненті белокпен тығыз байланысқан байланысқан қышқыл мен хондроитин күкірт қышқылынан тұрады.
Гиадурон қышқылы - N - ацетилглгакозамин - р , р -глюкуронил, м.с. 10° дальтон.
Тұтқырлығы өте жоғары, көздің шыны тәрізді денесінде, буынарылық сұйықтарда, клеткааралық желімдеуші заттардың құрамында болады.
Белоктың құрамы
Белоктың негізгі құрамында:
көміртек - 50-55 %
оттек- 21-24 %
азот - 15-18 %
сутегі - 6-7 %
күкірт - 0,3-2,5 %
Белокгар өте күрделі жоғарғы полимерлі затгар. Оларды құрайтын мономерлер - амин қышқылдары бір-бірімен жалғасып полипептид береді, осы полвпептадтердің бірігуінен белок молекуласы пайда болады. Әр организмнің өзіне тән белогы болады. Неміс ғалымы Абдер Гальден былай деген "егер 32 әріптен канша сөз жасауға болса, 22 амин қышқылдарынан сонша белок молекуласын жасауға болады".

3. Белоктардың физикалық және химиялық құрылысы
Белоктардың өзіне тән физикалық және химиялық қасиеттері: ертнділердің жоғары тұтқырлығы,аздаған диффузия, жоғарғы деңгейдегі олардың ісінуге қабілеттілігі, оптикалық активтілігі, электр жазығындағы қозғалғыштығы, төменгі осмостық қысым, жоғарғы оннкотикалық қысым және 280нм УК-сәулені жұтуға қабілеттілігі бар. Бұл қасиеттер белоктардағы ароматты аминқышқылдарының болуымен түсінідіріледі және олар белоктардың сандық мөлшерін анықтауға септігін тигізеді. Белоктарда аминқышқылдары сияқты амфотерлі яғни NH2-, COOH- тобының болуына байланысты қышқылды да негізді де қасиет көрсетеді. Бұл қасиет белоктарды электрофорез әдісімен тазалауда кеңінен қолданылады. Белоктардың гидрофильді қасиеті жақсы байқалған. Олардың ерітінділерінде төменгі осмостық қысым, жоғарғы тұтқырлығы және аздаған мөлшерде диффузия байқалады. Белоктардың үлкен көлемдегі - ісіну қасиеті бар. Белоктардың бірқатар қасиеттері коллоидты жағдаймен байланысты, негізіне сәулені шашыратуы, нефелометрия әдісімен белоктардың сандық анықтауы негізінде жатыр. Осы эффект қазіргі уақытта биологиялық обьектіні микроскоппты әдіспен зерттеуде қолданылады. Белок молекуласы жартылай өткізгіш, жасанды мембранадан өте алмайды. Сонымен қатар өсімдіктер мен жануарлар тканінің биомембраналарынан да өте алмайды, бірақ органикалық жарақаттануда, мысалы, бүйректің шумағы капсуласы жарақаттанғанда ол қан сарысуының альбуминдері өткізеді де, олар зәрде пайда болады.
Синтез нәтижесінде алынған белоктар табиғи белоктар сияқты биологиялық активті және физико-химиялық қасиеттері де ұқсас болып келеді.

Белоктардың бірінші реттік құрылымы
Осы уақытқа дейін көптеген әртүрлі белоктардың 1-реттік құрылымы анықталды. Ол биохимияның негізгі жетістіктерінің бірі болып саналады. Белоктардың бірінші реттік реттік құрылымы дегеніміз пептидті тізбектегі аминқышқыл қалдықтарының кезектесіп ретпен орналасуы.
H2N-CH-CO-NH-CH-CO-HN-CH-COOH
1-реттік құрылымды біле отырып, егер ол бір полипетид тізбегімен берілсе белок молекуласының формуласын жазуға болады. Егер белок құрамына бірнеше полипептид кіретін болса, онда бірінші реттік құрылымын анықтау қиынырақ, сондай-ақ бұл тізбектерді алдын ала жекелеу қажет. Бірінші кезекте белоктың кішкене бөлігінің амин-қышқылды құрамын анықтайды, дәлірек айтқанда, гомогенді белоктағы 20 аминқышқылының әрқайсысысының қатынасын анқытайды. Бұны гидролиз әдісімен жүзеге асырады, яғни бір бос NH2 тобын және бір бос COOH тобын. Сонымен, жоғарыда көрсетілген әдістер арқылы C және N-сынды аминқышқылдарды анықтаймыз. Жұмыыстың келесі этапы аминқышқылдарының полипептидті тізбегінің ішінде кезектесіп келуін анықтау. Бұл үшін бастапқыда таңдамалы, бөлшектік түрде полипептид тізбегнің қысқа пептидтерге гидролиз жүреді, бұл аминқышқылдарының кезектесуін нақты дәлдікпен анықтайды. Таңдамалы және толық емес гидролиздің химиялық әдісі химиялық реаактивтерді қолдануға негізделген, яғни белгілі амин-қышқылдарынан құрлаған пептидті байланыстың селективті ыдырауына және қалған пептиді бұзылмаған қалпында қалдыруға негізделген. Осы таңдамалы гидролизденетін затқа бромциан, гидросиламин арқылы N-бромсукцинамиид жатады. Басқа аминқышқылдарына қарағанда, белок құарымнда метионин аз болып келеді, өңдеу бромцианмен жүреді және сол кезде бірнеше пептид түзіледі. Сонымен қатар C және N-сынды аминқышқылының табиғаын анықтаймыз. Гидролиздің ферментативті әдістері потеолиттік ферменттердің таңдамалы әсеріне негізделген, пептидті байланысты үзіп жаңа аминқышқылдарының түзілуне әкеледі. Көбіне песин, фенилалани, тирозин және глутамин қышқылынан, трипсин-аргенин және лизин, химотрипсин трип-тофан, тирозин және фенилаланин қышқылдарынан құралған байланыстырдың гидролизін тездетеді. Басқа ферменттер қатары, мысалы: субти-лизин, проназе және басқа бактерияларды протелаздарда толық емес белок гидролизіне қоланылады. Нәтижесінде полипептидті тізбек майда - ұсақ пептидтерге ыдырайды. Қазіргі уақытта белоктың 1-реттік құрылымын анықтаудың негізгі мәселесі лабораторияларды қазіргі заманның талабына сәйкес техникамен жабдықтау арқылы анықтау. Көптеген табиғи белоктардың 1-реттік құрылымы толығымен зерттелген. Олардың ең бірінші инсулин, 51 аминқышқылы қалдығынан тұрады. 1-реттік құрылымы анықталған ең ірі белок имуноглобулин. Ол 4 полипептидті тізбектен тұрады және онда 1300 аминқышқыл қалдығы бар.

Белоктардың екінші реттік құрылымы.
1930 жылдары У.А.Стбюри алған белоктың бірінші рентгеннограммасы жәнен сонан кейін Л.полинг пен Р.Кори зерттеулері белоктағы сызықты полипептид тізбегімен қоса, белгілі бөліктерінде шиыршықтың болатынын көрсетті. Белоктың екінші реттік құрылымы астарында полипептидті тізбектің конфигурациясы жатыр, яғни полипетид тізбегінің шиыршықталуы немесе қандайда бір басқа конформацияға өзгеруіне негізделген. Бұл процесс ретсіз жүрмейді, ал бірінші реттік құрылым бағдарламасына сәйкес жүреді. Полипептид тізбегінің екінегізгі құрылымды талап пен экспериментальды берілулерге жауап береді.

Белоктардың үшінші реттік құрылымы.
Белоктың үшінші реттік құрылым деп полипептидті тізбектіғ белгілі бір көлемде кеңістікте орналасуы. Қанша дегенмен де бірінші реттік құрылымы, не шиышық түрі немесе полипептидті тізбектің сызықты шиыршықты бөлімдері сәйкестенуі полипептидті тізбектің формасы, көлемі алдында әрқашан белоктың кеңістіктегі үш өлшемін немесе конфигурациясын анықтау тұрады. Бұл мәселелерді шешуде негізгі рольді өзінің жоғары қабілеттілігімен ренген құрылымды анализ әдіс атқарады. Бұл әдс белок химиясының басты екі мәселесін шешеді: полипетидтегі аминқышқыл қалдықтарының ретімен орналасуы және белокты молекулалар конфигурациясының заңдылықтарын. Органикалық заттар молекуласындағы атомдар арасындағы қабілеттілігі 0,2нм тең. Бірақ толығымен атомдардың бөлікті сәйкестенуі мен айырмашылығы болғанмен, бұл әр атомның орналасу ретін белгілемейді. ... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.