Сүт өнімдерін өндіруге арналған ферменттер

ҚАЗАҚСТАН РЕСПУБЛИКАСЫНЫҢ АУЫЛШАРУАШЫЛЫҒЫ МИНИСТРЛІГІ

С. СЕЙФУЛЛИН АТЫНДАҒЫ ҚАЗАҚ АГРОТЕХНИКАЛЫҚ УНИСЕРСИТЕТІ

«Тамақ және қайта өңдеу өндірістерінің технологиясы» кафедрасы

«Тамақ өнімдері технологиясының теориялық негіздері» пәні бойынша

курстық жұмыс

Курстық жұмыс тақырыбы: Тамақ өнімдерін өндіру және сактау кезіндегі гидролазаның рөлі(липаза, амилаза, протеаза, пектиназалар) .

Орындаған: 06-727-18-25 тобының білім алушысы Дуанбай А. Б

Тексерген: аға оқытушы, PhD, Игенбаев А. К.

Комиссия мүшелері:

нап

тртор

оро

Қорғауға жіберліді:

Бағасы:

Күні:

Нұр-Сұлтан 2021

Мазмұны

Кіріспе

Ферменттер қатысуымен биохимиялық процестердің үлкен практикалық маңызы бар, өйткені олар ірімшік, нан және нан өнімдері, шарап, сыра, шай, амин қышқылдары, органикалық қышқылдар, дәрумендер мен антибиотиктер алу технологияларының негізін құрайды. Бұл процестер азық-түлік шикізаты мен дайын өнімді (астық, жемістер, көкөністер, май, құрамында май бар өнімдер және т. б. ) сақтауда маңызды рөл атқарады. Азық-түлік шикізатындағы биохимиялық процестердің сипатын біле отырып, біз процестің ерекшеліктерін анықтай аламыз, шикізаттың осы партиясындағы ақауларды анықтай аламыз және процестің ең дұрыс режимін белгілей аламыз.

Адамзат ежелден бері тамақ дайындау үшін ферменттерді қолданады. Эмпирикалық жолмен адамдар табиғи субстраттар бар екенін анықтады, олар шикізаттың белгілі бір түріне енгізілген кезде оған қажетті өзгерістер әкеледі. Оның ішінде амилазаның рөлі мен гидролизаның орны ерекше. Амилазалар тамақ өнеркәсібінде кеңінен қолданылады. Сонымен, амилазалар наубайханада және ашыту технологиясында қолданылады. Сондай-ақ, амилаза адам ағзасындағы крахмалдың ыдырауында маңызды рөл атқарады. Сондықтан амилаза әсерін түсіну өнеркәсіптік өндірісті оңтайландыру және адам ағзасындағы зат алмасуды зерттеу үшін маңызды.

Заманауи энзимологияның жетістіктері ферменттерді бірінші кезекте медицинада және тамақ өнеркәсібінде қолдану мүмкіндіктерін едәуір кеңейтті, мұнда оларды іс жүзінде барлық салаларда пайдаланады. Бұл олардың химиялық катализаторлармен салыстырғанда артықшылықтарына байланысты: селективтілік және стерео әсер ету, салыстырмалы түрде жұмсақ технологиялық жағдайда субстраттың жоғары айналу жылдамдығына қол жеткізу мүмкіндігі, қоршаған орта мен адамдар үшін зиянсыз болып келеді. Әрбір ферменттің ағзада белгілі бір функциясы бар, оны басқа ферменттер орындай алмайды. Ферменттер соншалықты мамандандырылған, олар белгілі бір заттарда ғана реакция жасай алады.

1 Негізгі бөлім

1. 1 Ферменттердің жалпы негіздемесі мен классификациясы

Ферменттер (энзимдер) - жануарлар мен өсімдіктер әлемінде жүретін химиялық реакцияларды бірнеше есе жеделдетуге қабілетті, ақуыздық сипаттағы биологиялық катализаторлар.

Ферменттердің заманауи классификациясын 1961 жылы Халықаралық биохимиялық одақтың ферменттер комиссиясы жасады. Жіктеу катализделген реакцияның әр ферментке тән түріне негізделген.

Осы жіктеуге сәйкес барлық ферменттер негізгі 6 класқа бөлінеді:

1. Оксидоредуктазалар - тотығу-тотықсыздану реакцияларын катализдейді;

2. Трансферазалар - атомдар мен радикалдар топтарының молекулааралық ауысу реакцияларын катализдейді;

3. Гидролазалар - судың қатысуымен бөліну реакцияларын катализдейді;

4. Лиаздар - қос байланыс түзумен немесе қос байланыс кезінде қосумен молекулааралық гидролитикалық емес бөліну реакцияларын катализдейді;

5. Изомеразалар - изомерлеу реакцияларын катализдейді;

6. Лигазалар (синтетазалар) - энергия шығындаумен синтез реакцияларын катализдейді.

Оксидоредуктаза.

Оксидоредуктазалар класына тотығу-тотықсыздану реакцияларын катализдейтін ферменттер жатады. Бас схеманы келесі түрде ұсынуға болады:

Тотығу Н атомдарын (субстраттан электронмен, ал тотықсыздану - акцепторға Н атомдарын (электрондарды) қосу ретінде алу процесі ретінде жүреді. Егер рецепторды А әрпімен және В субстратымен белгілесек, онда оксидоредуктазалардың қатысуымен тотығу-тотықсыздану реакциясының теңдеуі келесі формада болады:

Табиғи нысандардан 500-ге жуық жеке оксидоредуктаза табылды. Құрамында белсенді топ ретінде никотинамид аденин динуклеотиді немесе NADH + бар оксидоредуктазалар. Оларды дегидрогеназалар деп атайды.

Гидролазалар класына судың қатысуымен органикалық қосылыстардың бөліну (кейде синтез) реакцияларын жеделдететін ферменттер жатады. Олар келесі ішкі сыныптарға бөлінеді:

Эстеразалар эфирлердің, спирттердің органикалық және бейорганикалық қышқылдармен гидролиз реакциясын катализдейді. Эстеразалардың ең маңызды кіші кластары - карбон қышқылы эфирлерінің гидролазалары және фосфатазалар. Бірінші кіші сыныптың өкілі - липаза.

Липаза триглицерид (май) молекулаларындағы сыртқы, яғни эфирлік байланыстардың гидролизін жеделдетеді:

Пептид гидролазары. Бұл кіші кластың ферменттері ақуыздар мен пептидтердегі пептидтік байланыстардың гидролизін жеделдетеді, белгілі бір жағдайларда пептидтік байланыстардың синтезделуі. Пептид гидролазаларының қатысуымен белоктар мен пептидтерді гидролиздеу процесінің химиясын келесі схемамен көрсетуге болады:

Амидазалар қышқыл амидтерінің гидролизін жеделдетеді. Олардың ішінде уреаза, аспарагиназа және глутаминаза организмдегі биохимиялық процестерде маңызды рөл атқарады. Аспарагиназа мен глутаминаза дикарбон қышқылы амидтерінің - аспартикті және глутамикалық гидролизін жеделдетеді, мысалы:

Гидролазаларға амидазалардан басқа аргиназа жатады. Ол арқылы аргинин аминқышқылы орнитин мен мочевинаға гидролизденеді.

Амилазалар (латын тілінен amylum - крахмал), гидролаза класындағы ферменттер, крахмал, гликоген және басқа туыс олиго- және полисахаридтер гидролизін катализдейтін, Ch. arr. 1, 4 глюкозидтік байланыстармен (мысалы, Art. O-гликозид гидролазаларындағы схеманы қараңыз) . Ашытқы қамырын дайындау кезінде ашытқы амилазаның көмегімен крахмалды ди- және трисахаридтерге дейін ыдыратады, содан кейін олар өмірде қолданылады, нәтижесінде спирт, көмірқышқыл газы (СО2) және нанға ерекше дәм беретін басқа метаболиттер «қамыр» түзіледі. Алайда, бұл ұзақ мерзімді процесс, сондықтан заманауи технологияларда амилаза ферменттеу процесін жеделдететін арнайы қоспаның маңызды компоненттерінің бірі ретінде қолданылады. Бактериялы амилаза кір жуғыш заттарда кірдегі крахмалды ыдырату үшін қолданылады.

Aмилаза (молекулалық салмағы 50 мың) қатарынан үш немесе одан да көп глюкоза қалдықтары бар қанттарды гидролиздеуге қатысады. Байланыстардың бөлінуі кез-келген глюкозаның қалдықтары арасында жүруі мүмкін, ал бөлшектеу орнындағы моносахарид қалдықтары аномерлер конфигурациясына ие α крахмал амилозасын глюкоза мен мальтозаға айналдырады. Молекуласында 1, 6 байланысы бар крахмалдағы амилопектин толық гидролизденбеген - тармақталған полисахарид «Қалдық декстрин» қалады. Са2 + және Cl- иондары оны белсендіреді. Ол жануарлар мен өсімдіктердің барлық ұлпаларында, сондай-ақ микроорганизмдерде болады. Әр түрлі көздерден алынған ферменттердің белсенділігі бір-бірінен айтарлықтай ерекшеленеді. сілекей, ұйқы безі және ішектің шырышты қабаты тағамның қорытылуына қатысады. Aмилаза (молекулалық массасы 50-200 мың) полисахаридтер тізбегінің тотықсызданбайтын ұшынан мальтозаның қалдықтарын дәйекті түрде жояды. Әсерінен амилозадан мальтоза түзіледі, ал амилопектиннен «қалдық декстрин» де түзіледі. Aмилаза (экзо-1, 4 глюкозидаза; молекулалық салмағы 50-100 мың) D-глюкозаны түзу үшін полисахарид тізбектерінің қалпына келмейтін ұштарынан D-глюкозаның терминалдық қалдықтарын дәйекті түрде бөліп алады. Сондай-ақ, егер ол келесі моносахаридтерді 1 және 4 позицияларға жалғаса, 1, 6 байланысын үзуге қабілетті. Қалыптарда кездеседі. Амилаза белсенділігін анықтау диагностикада қолданылады. мақсаттар, атап айтқанда гликогенозды анықтау үшін. Өнеркәсіпте амилаза (оның ішінде иммобилизденгендері) қолданылады: амилаза - крахмалды «сахарификациялау» үшін, амилаза - глюкозаны өндіру үшін.

Амилаза негізінен сілекей бездері мен ұйқы безінде түзіледі, содан кейін тиісінше ауыз қуысына немесе он екі елі ішектің қуысына еніп, тамақ көмірсуларының қорытылуына қатысады. Қан сарысуында панкреатиялық және сілекейлі амилаза изоферменттері сәйкесінше оқшауланған. Аналық без, жатыр түтіктері, жіңішке және тоқ ішектер, бауыр сияқты мүшелерде де амилаза белсенділігі едәуір төмен. Фермент бүйрек арқылы шығарылады. Демек, қан сарысуындағы амилаза белсенділігінің жоғарылауы несептегі амилаза белсенділігінің артуына әкеледі. Амилаза иммуноглобулиндермен және басқа плазма ақуыздарымен үлкен көлемді кешендер құра алады, сондықтан ол бүйрек шумақтары арқылы өтпейді, сондықтан оның сарысудағы мөлшері артады, несепте қалыпты амилаза белсенділігі байқалады. Сілекей құрамында амилаза, көмірсулардың қорытылуына қатысатын ферменттің, сондай-ақ белоктарды ыдырататын ферменттердің едәуір мөлшері бар. Олардың барлығы ортаның сілтілі немесе бейтарап реакциясымен ғана белсенді. Сондықтан қышқыл асқазан шырыны олардың әрекетін тоқтатады. Бірақ, дегенмен, олардың әсері асқазанда біраз уақытқа дейін жалғасады, өйткені тамақ кесектері асқазан сөліне бірден қанықпайды. Сілекей бактерицидтік (микробтарды жою) қасиетке ие. Ол құрамында лизоцим ферменті болғандықтан тіс кариесінің дамуына жол бермейді. Адамдарда сілекей шығару сөйлеу функциясымен де байланысты: сілекей сөйлеу кезінде ауыз қуысының шырышты қабатын ылғалдандыруды қамтамасыз етеді (сілекей тіпті жазу әрекетімен бірге жүретіндігі анықталды) . Күніне 0, 5 литрден 2 литрге дейін сілекей бөлінеді.

1. 1. 1 Тамақ өндірісіндегі ферменттердің маңыздылығы

Азық-түлік өнімдерін өндіруде, олардың сапасын қалыптастыруда және сақтауда ферменттердің маңызы өте зор. Ферменттер көптеген тамақ өнімдерін өндіру үшін қолданылады. Жемістер мен түйнектер сапасының маңызды көрсеткіші - олар құрамындағы ферменттердің белсенділік дәрежесі. Консервілердің сапасын жақсарту үшін және көптеген басқа өнімдер өндірісінде ферменттік препараттар кеңінен қолданылады.

Өнімдерді ойдағыдай өндіру және дұрыс сақтау үшін әр түрлі ферменттердің әсер ету сипатын, сондай-ақ олардың белсенділігін төмендететін немесе арттыратын жағдайларды білу қажет. Бұл білім ферменттер процестерін дұрыс бағыттау және реттеу арқылы жоғары сапалы өнім өндіруді қамтамасыз етуге және олардың сапасының нашарлауы мен сақтау кезіндегі ысыраптардың алдын алуға мүмкіндік береді.

Судың қатысуымен күрделі органикалық қосылыстардың қарапайымға айналуын катализдейтін гидролитикалық ферменттер (гидролазалар) деп аталады. Ірімшіктер өндірісінде қолданылады. Гидролаздардың әсерінен ірімшік өзіне тән дәм алады. Ірімшіктегі гидролаза көздерін шамамен үшке бөлуге болады:

1) жоғалтпайтын сүт шикізатының ферменттері, оның термиялық өңдеуден кейінгі белсенділігі;

2) сүт қоспасына әдейі қосылатын ферменттер, сүттің қоюлануы және ірімшіктің жетілуін жеделдету;

3) сүт қышқылы бактерияларының ферменттік жүйесі.

Құрайтын бөліктердің ферментативті түрлендірулерінде сүт, содан кейін ірімшік массасы гидролитикалық ферменттердің жеткілікті мөлшерін қамтыды. Липаза - эстеразалар кіші класының гидролазалар класының алғашқы өкілдерінің бірі.

Триацилглицерин-ацилгидролаза N. F. 3. 1. 1. 3 (тривиальды атауы липаза, стеапсин) сүттегі май триглицеридтерінің гидролизін катализдейтін эфир байланыстары әсер етеді. Көптеген липазалардың позициялық ерекшелігі бар. Сонымен, сүт липазы

• май қышқылдарының бөлінуін негізінен 1 және 3 позицияларда 1, 2- түзілуімен катализдейді.
• және 1, 3-диглицеридтер немесе моноглицеридтер. Молекулалық салмағы шамамен 7000 Да болатын сүт липазы,
• сүттің гидролизі кезінде оңтайлы рН 9, 0-9, 2 құрайды.

Май. Натуралды және микробтық липаза шикі сүтте болатындығын ескеру қажет; егер табиғи сүт ферменттері элементтерден синтезделсе қан, лейкоциттер немесе желіннің альвеолярлық жасушалары, онда микроорганизмдер микроорганизмдердің тіршілік әрекетіне байланысты сауылған сүтте болады.

Әдетте сүт және сүт хош иістері өнімдер шетелдіктер шығаратын липазадан пайда болады. Сүттің микрофлорасы - психотрофты микрококктар. Сүтті температуралық өңдеу (салқындату) липолиз процесіне ықпал етеді, өйткені ол өзгереді. сүт микрофлорасының құрамы - көбейтуге қабілетті психотрофты бактериялар тіпті төмен температурада да басым бола бастайды [3] .

Жергілікті липаза 60 ° C температурада 20 мин экспозициямен, сондай-ақ 74-80 ° C температурада инактивтеледі, бактериялық - 85-90 ° С температурада. Сүт сақтау температурасында жергілікті липаза белсенділікті жоғалтады. 0-ден 5 ° C-ге дейін 48 сағаттан кейін, бірақ сүттің титрленетін қышқылдығы мен сүт майының жоғарылауымен оның белсенділігі артады. Ірімшік өндірісіндегі сүтті қайта өңдеудің термиялық тұрақтылықпен сипатталатын бактериялық липаза туралы айтуға болмайтын жергілікті липазаның инактивациясы температуралық режимі ықпал етеді [4] .

Кейін ірімшіктің сүтке пісуін жеделдету үшін термиялық өңдеу немесе липолитикалық процестерді белсендіретін ірімшік массасына липаза қосыңыз.

Тамақ өнімдері технологиясында амилолитикалық, протеолитикалық, липолитикалық, оксидазалық белсенділігі бар ферменттік препараттар қолданылады. Олар қайнату, шарап жасау, алкоголь, жеміс - көкөніс шырындарын өндіру, нан пісіру, ашытқы, ірімшік, сүзбе, ет және балық өнімдерін өндіру, крахмалды өңдеу, ақуыз гидролизаттары мен инвертті сироп өндірісінде қолданылады (2-кесте) .

Кесте 2. Тамақ өнеркәсібінде ферменттік препараттарды қолдану

Асептикалық жағдайда шикі және пастерленген сүттен чеддар ірімшігін алу тәжірибелері көрсеткендей, табиғи сүт липазы шикі сүттен алынған ірімшік липолиз дәрежесін 15-20% -ға жоғарылатады.

Шикі сүттен оқшауланған липазаның қосылуы тәжірибелік ірімшіктердегі бос май қышқылдарының құрамын арттырды [5] .

Липаза негізінен табиғи көздерден - жас жануарлардың асқазанынан алынады. Айырмашылығы липазаның бірнеше түрі:

- бұзаулардан алынған - нәзік және жұмсақ хош иісті жасайды, ол айқын көрінеді және сары майдың иісіне ұқсас, тек өткір болады;

- ешкілерден алынған - өткір, тұрақты ащы хош иісі бар;

- қойдан алынған - қатты хош иіс, ауыздан сезілген, орташа дәмдеуіш;

- қой мен ешкі қоспасынан - өте өткір дәм;

- саңырауқұлақтардан алынған - вегетариандық сырды сүйетіндерге арналған [6] .

Аяқталған липолиздің нәтижесінде өнімде пластификатор рөлін атқаратын және ірімшік құрылымына әсер ететін бос май қышқылдары, диацилглицериндер жинақталады. Бірқатар зерттеушілер алдын-ала асқазанның қолданылуын дәлелдейді, липолитикалық процестердің активаторы ретінде бұзау липазы, нәтижесінде дайын өнім жоғары органолептикалық сипаттамалармен сипатталады.

Сыр өндірісіне қатысатын микроорганизмдердің ферменттік жүйесінде липаза да бар. Сырлардағы липолитикалық процестерді күшейту үшін стартер микрофлорасының штамдары таңдалады.

Липазаның сәтті қолданылуына қарамастан биотехнологиясында ірімшік, оның ішінде өндірілген және ресейлік өндірушілер, қазіргі уақытта Ресей Федерациясында липазаны қолданады. (E 1104) тыйым салынған, дегенмен украиндық өндірушілер ірімшіктер осы биологиялық қоспаны пайдаланады.

Карбон қышқылының эфирлеріне әсер ететін липаздардан айырмашылығы, фосфатазалар фосфор қышқылының күрделі эфирлерін ыдыратады. Сілтілі фосфатаза (N. F. 3. 1. 3. 1) жаңа сауылған сүтте оптимуммен табылды.

рН 9, 6 және оңтайлы рН шамасы 5-ке (қышқыл фосфатаза) тең болатын сүттің альбуминдік фракциясымен байланысқан аз мөлшерде фосфопротеин фосфатазасы (NF 3. 1. 3. 2) .

1. 1. 2 Сүт өнімдерін өндіруге арналған ферменттер

---

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.

• Іс жүргізу
• Автоматтандыру, Техника
• Алғашқы әскери дайындық
• Астрономия
• Ауыл шаруашылығы
• Банк ісі
• Бизнесті бағалау
• Биология
• Бухгалтерлік іс
• Валеология
• Ветеринария
• География
• Геология, Геофизика, Геодезия
• Дін
• Ет, сүт, шарап өнімдері
• Жалпы тарих
• Жер кадастрі, Жылжымайтын мүлік
• Журналистика
• Информатика
• Кеден ісі
• Маркетинг
• Математика, Геометрия
• Медицина
• Мемлекеттік басқару
• Менеджмент
• Мұнай, Газ
• Мұрағат ісі
• Мәдениеттану
• ОБЖ (Основы безопасности жизнедеятельности)
• Педагогика
• Полиграфия
• Психология
• Салық
• Саясаттану
• Сақтандыру
• Сертификаттау, стандарттау
• Социология, Демография
• Спорт
• Статистика
• Тілтану, Филология
• Тарихи тұлғалар
• Тау-кен ісі
• Транспорт
• Туризм
• Физика
• Философия
• Халықаралық қатынастар
• Химия
• Экология, Қоршаған ортаны қорғау
• Экономика
• Экономикалық география
• Электротехника
• Қазақстан тарихы
• Қаржы
• Құрылыс
• Құқық, Криминалистика
• Әдебиет
• Өнер, музыка
• Өнеркәсіп, Өндіріс