Температураның әсері

Жұмыс түрі: Реферат
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 6 бет
Таңдаулыға:

Жоспар:

І. Кіріспе

1. 1 Ферменттерге жалпы сипаттама

ІІ. Негізгі бөлім

2. 1 Ферменттердің жалпы қасиеттері мен классификациясы

2. 2 Ферменттердің әсер ету механизмі

ІІІ. Қорытынды бөлім

ІV. Пайдаланылған әдебиеттер тізімі

Кіріспe

Ферменттерге жалпы сипаттама

Тірі ағзалар үнемі қозғалыста және тепе-тендікте болады, яғни ағзаға сырттан қоректік заттар еніп тұрады және керексіз өнімдер сыртқа шығарылады. Бұл құбылысты зат алмасу деп атайды. Зат алмасудың қалыпты жүруін орталық жүйке жүйесі және эндокрин (ішкі секреция) бездерінің гормондары реттейді. Эндокрин бездері өз әсерін ферменттер арқылы іске асырады. Ағзаның барлық клеткасында бір мезгілде белгілі ретпен және өзара үйлесімді де алуан түрлі химиялық реакциялар жүріп жатады. Ал ферменттер осы реакцияларды миллиондаған есе жылдамдатады. Тіршіліктің мағынасы да осында. Егер ферменттер катыспаса, ағзадағы химиялық реакциялар өте баяу да тәртіпсіз жүрер еді. Мұндай жағдайда тіршіліктің өзі де болмайды. Сондықтан да ферменттер барлық тіршілік процестерінің негізі болып табылады. Ал ферменттер әсерінің қандай болмасын бұзылуы әртүрлі жайсыз құбылыстарға душар етеді. Ферменттер деп ағзада жүретін алуан түрлі биохимиялық процестерге катализатор ретінде әсер ететін белоктік табиғаты бар қосылыстарды айтады. Фермент деген атау ғалымдарға көптеген жылдардан бері белгілі болса да, оның табиғи қасиеті соңғы жылдары ғана анықтала бастады. Әдетте химиялық реакциялардың жүру жылдамдығын шапшаңдататын заттарды катализаторлар деп атайтыны белгілі. Ал ферменттер - өсімдіктер мен жануарлар және микроорганизмдер клеткаларынан бөлінетін белок тектес, ағзадағы биохимиялық реакцияларды сан мың есе шапшаңдататын қабілеті бар зат. Мұның қатысуынсыз қоректік заттардың ағзада сіңуі мүмкін емес. Осыған сәйкес ферменттерді биологиялық катализаторлар деп атайды, өйткені, олар тірі ағзада өтетін зат алмасу процесіне тікелей ат салысады.

Фермент (латынның тілінде fermentum - ашу деген мағына береді) деген терминмен қатар әдебиетте энзим (грек тілінде - епаут, еп - ішкі, zyrne - ашытқы деген мағына береді) деген сөз де қолданылады. Ферменттер жасушаларда синтезделіп, биохимиялық реакцияларға қатысатын ақуыздық табиғаттағы биокатализатор болып табылады. Фермент немесе энзим (лат. fermentum - ашу; грек. en - ішінде, zim - ашытқы; 19 ғ. Ван Гельмонт ұсынған) алғашқыда ашыту үдерістерінде анықталған зат. Энзимология, ферментология - ферменттерді зерттейтін ғылым саласы. Ол басқа ғылымдармен: биология, генетика, фармакология, химиямен тығыз байланысты. Ферменттердің қызметі туралы алғашқы ғылыми еңбекті Кирхгофф (1814) жариялады. Кейін ашу үдерісі ашытқы жасушаларында ғана өтеді деген ұйғарым жасаған Л. Пастерге (1871), Либих ферменттер жасушалардың өмір сүруіндегі пайда болған өнім, ол жасушада да, олардан бөлек те қызмет атқарады деген қарсы пікір білдірді. Либихтің ғылыми көзқарасы М. Манассейна (1871), Бухнер (1897) зерттеулерінде эксперимент жүзінде дәлелденді. Жасушаларда синтезделген ферменттер өзіне тән арнайы қызметтерін организмнің барлық мүшелерінде атқарады. Ферменттік қасиет, негізінен глобулалық құрылымдағы ақуыздарға тән екені белгілі. Бірақ, қазіргі кезде кейбір фибриллалық ақуыздар да (актин, миозин) катализдік белсенділік көрсететіні анықталды. Ферменттер катысатын процестерді ғылыми тұрғыдан зерттеу XVII ғасырдың орта кезінен басталады. Осы кезде Гельмонт қанты бар сұйық заттардың ашуы ерекше қоздырушылар көмегімен жүретінін анықтаған. Осыдан кейін Лавуазье ашу кезінде қант түгелдей көмір қышқыл газға және спиртке айналатынын анықтады. XIX ғасырдың ортасында кейбір фермент препараттары (уыттан - амилаза, қарын сөлінен - пепсин, т. б. ) бөлініп алынды. Сөйтіп, катализ және катализаторлар жөніндегі ілім жарықка шықты (Берцелиус және басқалар) . Бұл кезде атқарылған зерттеу жұмыстары ферменттердің химиялық зат екенін, олардың негізі биологиямен байланысты екенін дәлелдеді.

Ең алғаш таза ферментті 1926 ж. жас биохимик Дж. Самнер кристалл түрінде алды. Ол канавалия деген өсімдік дәнінен уреаза ферментін бөліп алып, оның кристалдарының белоктан тұратынын анықтайды. Бұдан кейін 1930 ж. Дж. Нортроп пепсин кристалдарын, ал келесі жылы сол Нортроп пен М. Кунитц екеуі кристалды трипсинді бөліп алады. Осы екі ферменттің екеуі де белок екен. Қазіргі кезде кристалдық түрде жүздеген ферменталынды. Зерттеліп табылған ферменттердің саны қазір 2000 шамасынан асады. Олардың бәрі де белоктік заттар.

2. 1 Ферменттердің жалпы қасиеттері мен классификациясы

Ферменттер - барлық тірі организмдер құрамына кіретін арнайы ақуыздар. Химиялық реакцияларды жеделдетеді. Реакция түрлеріне сай ферменттер 6 топқа бөлінеді:

1. оксидоредуктазалар; 4. лиазалар;

2. трансферазалар; 5. изомеразалар;

3. гидролазалар; 6. лигазалар.

Фермент - катализатор қызметін атқаратын ақуыздардың ерекше түрі айтылатыны белгілі. Катализатор дегеніміз - ағзада жүретін химиялық реакциялардың бағытын өзгертетін немесе жүру қарқындылығын арттыратын арнайы молекулалар. Сонымен, ферменттер қатарына бөтен ақуыздарды ыдыратып, немесе реакцияны басқа бағытқа аудара алатын катализаторлар кіреді. Бұл дегеніміз адам үшін өте қажетті заттар түзілетін қажетті реакциялардың бастамасы. Ферменттердің аса тұрақсыздығына байланысты әсері де көптеген факторларға тәуелді келеді. Оның ең бірінші қасиеті химиялық реакцияны өте шапшандатып, тездетіп жібереді. Мұны қарапайым мысалмен былай түсіндіруге болады. Айталық, химиктер кез келген реакцияны тездету үшін катализаторды қолданады. Катализатор өте аз мөлшерде пайдаланылса, ферментті болар-болмас қолданып-ақ реакцияны өте тез жүргізуге жетеміз. Мысалы катализатор әсерінен кез-келген химиялық реакциялар бір секундтай уақыт аралығында өтсе, ал ферментті қатыстырғанда, бір секундтың оннан бір бөлігіндей-ақ уақыт кетеді екен. Реакция қаншалықты шапшаң жүрсе бізге қажетті заттардың көп өндірілетініне ешқандай күмән жоқ. Турасын айтқанда бұл өте маңызды нәрсе. Фермент - катализатордың осынау қасиеті тірі ағзалардың өмір сүруінде де үлкен рөл атқарады. Өйткені, осыншалықты тездеткіш қосылыс болмаса адамның денесінде болып жататын өте қажетті сан алуан реакция аз уақытта іске аса қоймас еді.

Температураның әсері. Ферменттің жоғары активтігі 36-40ºС байқалады. Папаин бұған жатпайды. Оның активтігі 80º та да білінеді, ал каталазаға деген қолайлы температура 0 және 10ºС арасында жатыр. Температура 80-100ºС қа жеткенде фермент өзінің катализдік қабілетін жоғалтады (инактивацияланады) , денатурацияға ұшырайды. Инактивация реакцияның ұзақтығына және табиғатына байланысты. Кебір ферменттер құрғақ күйінде 120-190ºС салқындыққа дейінгі температураға төзімді келеді. Температураны біртіндеп 37ºС қа дейін жоғарылатса, олардың активтігі қалпына келеді. Ферменттің бұл қасиетін малды қолдан ұрықтандыруға арналған ұрық сұйығын (сперма) сақтау үшін пайдаланады.

Ортаның рН-қа әсері . Әрбір ферменттің өте жоғары активтік көрсететін қолайлы рН аймағы бар. Мысалы, пепсин рН 1, 5-2, 5; трипсин рН 8-9; сілекей амилазасы рН 6, 9-7; уреаза pH 7, 2-8; болғанда ең жоғары активтік көрсетеді.

Талғампаздығы (іріктеушілігі) . Әрбір фермент, құрылысы жағынан ұқсас тек белгілі бір субстратқа, немесе заттар тобына ғана әсер етеді. Яғни, қандай да бір басқа заттарға емес, тап сол берілген затқа әсе етуге бейімділігін айтды. Әрбір фермент тек белгілі бір реакцияны ғана катализдейді. Мәселен, уреаза ферменті бір ғана несеп нәрінің ыдырау реакциясын катализдейді. Сахараза тек сахарозаны ыдыратады. Ферменттің талғаушылық қасиетінің биологиялық маңызы өте зор, өйткені ферменттер осындай қасиетінің арасында зат алмасу процесін реттеп отырады. Олар рекцияның жылдамдығын қай заттар, қандай бағытта өзгертетінін, өзгеру жолдары белгілейді.

Ферментгердің негізгі қасиеті - олардың активтілігі. Мысалы, крахмал клейстрінің судағы ерітіндісіне, сутегінің пероксидіне және кәдімгі сүтке ферменттерді қоспасақ, біз крахмалдың қантқа айналғанын, сутегі пероксидінің ажырағанын және сүттің ұйығанын байқай алмаймыз. Ал крахмал ерітіндісіне аз ғана мөлшерде амилаза ферментін қоссақ, оның аз уақыттың ішінде глюкоза кантына айналғанын көреміз. Сол сияқты каталаза ферментінің әсерінен сутегінің пероксиді ажырайды, ал мәйек ферменті қосылса сүт тез арада ұйиды.

Ферменттердің классификациясы

Оксиредуктаза - электрондардың тасымалын катализдейді, тотығу-тотықсыздану реакциялары. Мысалы, каталаза ферменті.

Тотығу түріне қарай 4 топқа бөледі: