Ферменттер өндірісі

Жұмыс түрі: Реферат
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 18 бет
Таңдаулыға:

ҚАЗАҚ ҰЛТТЫҚ АГРАРЛЫҚ ЗЕРТТЕУ УНИВЕРСИТЕТІ КОММЕРЦИЯЛЫҚ ЕМЕС АКЦИОНЕРЛІК ҚОҒАМЫ

СӨЖ
Тақырыбы:Ферменттер өндірісі

Жоспар
Кіріспе
Негізгі бөлім
Ферменттерге жалпы сипаттама
Ферменттердің қасиеттері
Ферменттердің атауы және жіктелуі
Өнеркәсіптік өндірістегі ферменттер
Қорытынды
Пайдаланылған әдебиеттер тізімі

Ферменттер (лат. fermentum - ашу) немесе энзимдер (гр. - ішінде, гр. ашытқы) -- барлық тірі организмдер құрамына кіретін арнайы ақуыздар. Химиялық реакцияларды жеделдетеді. Ферменттер жасушаларда синтезделіп, биохимиялық реакцияларға қатысатын ақуыздық табиғаттағы биокатализатор болып табылады. Фермент (немесе энзим 19 ғ. Ван Гельмонт ұсынған) алғашқыда ашыту үдерістерінде анықталған зат. Энзимология, ферментология - ферменттерді зерттейтін ғылым саласы. Ол басқа ғылымдармен: биология, генетика, фармакология, химиямен тығыз байланысты. Ферменттердің қызметі туралы алғашқы ғылыми еңбекті Кирхгофф (1814) жариялады. Кейін ашу үдерісі ашытқы жасушаларында ғана өтеді деген ұйғарым жасаған Л. Пастерге (1871), Либих ферменттер жасушалардың өмір сүруіндегі пайда болған өнім, ол жасушада да, олардан бөлекте қызмет атқарады деген қарсы пікір білдірді. Либихтің ғылыми көзқарасы М.Манассеина (1871), Бухнер (1897) зерттеулерінде эксперимент жүзінде дәлелденді. Жасушаларда синтезделген ферменттер өзіне тән арнайы қызметтерін организмнің барлық мүшелерінде атқарады. Ферменттік қасиет, негізінен глобулалық құрылымдағы ақуыздарға тән екені белгілі. Бірақ, қазіргі кезде кейбір фибриллалық ақуыздар да (актин, миозин) катализдік белсенділік көрсететіні анықталды.

Тірі ағзалар үнемі қозғалыста және тепе-тендікте болады, яғни ағзаға сырттан қоректік заттар еніп тұрады және керексіз өнімдер сыртқа шығарылады. Бұл құбылысты зат алмасу деп атайды. Зат алмасудың қалыпты жүруін орталық жүйке жүйесі және эндокрин (ішкі секреция) бездерінің гормондары реттейді. Эндокрин бездері өз әсерін ферменттер арқылы іске асырады. Ағзаның барлық клеткасында бір мезгілде белгілі ретпен және өзара үйлесімді де алуан түрлі химиялық реакциялар жүріп жатады. Ал ферменттер осы реакцияларды миллиондаған есе жылдамдатады. Тіршіліктің мағынасы да осында. Егер ферменттер катыспаса, ағзадағы химиялық реакциялар өте баяу да тәртіпсіз жүрер еді. Мұндай жағдайда тіршіліктің өзі де болмайды. Сондықтан да ферменттер барлық тіршілік процестерінің негізі болып табылады. Ал ферменттер әсерінің қандай болмасын бұзылуы әртүрлі жайсыз құбылыстарға душар етеді. Ферменттер деп ағзада жүретін алуан түрлі биохимиялық процестерге катализатор ретінде әсер ететін белоктік табиғаты бар қосылыстарды айтады. Фермент деген атау ғалымдарға көптеген жылдардан бері белгілі болса да, оның табиғи қасиеті соңғы жылдары ғана анықтала бастады. Әдетте химиялық реакциялардың жүру жылдамдығын шапшаңдататын заттарды катализаторлар деп атайтыны белгілі. Ал ферменттер -- өсімдіктер мен жануарлар және микроорганизмдер клеткаларынан бөлінетін белок тектес, ағзадағы биохимиялық реакцияларды сан мың есе шапшаңдататын қабілеті бар зат. Мұның қатысуынсыз қоректік заттардың ағзада сіңуі мүмкін емес. Осыған сәйкес ферменттерді биологиялық катализаторлар деп атайды, өйткені, олар тірі ағзада өтетін зат алмасу процесіне тікелей ат салысады. Фермент (латынның тілінде fermentum -- ашу деген мағына береді) деген терминмен қатар әдебиетте энзим (грек тілінде -- епаут, еп -- ішкі, zyrne -- ашытқы деген мағына береді) деген сөз де қолданылады. Ферменттер жасушаларда синтезделіп, биохимиялық реакцияларға қа - тысатын ақуыздық табиғаттағы биокатализатор болып табылады. Фермент немесе энзим (лат. fermentum - ашу; грек. en - ішінде, zim - ашытқы; 19 ғ. Ван Гельмонт ұсынған) алғашқыда ашыту үдерістерін - де анықталған зат. Энзимология, ферментология - ферменттерді зерттейтін ғылым саласы. Ол басқа ғылымдармен: биология, генетика, фармакология, химиямен тығыз байланысты. Ферменттердің қызметі туралы алғашқы ғылыми еңбекті Кирхгофф (1814) жариялады. Кейін ашу үдерісі ашытқы жасушаларында ғана өтеді деген ұйғарым жасаған Л. Пастерге (1871), Либих фермент - тер жасушалардың өмір сүруіндегі пайда болған өнім, ол жасушада да, олардан бөлек те қызмет атқарады деген қарсы пікір білдірді. Либихтің ғылыми көзқарасы М. Манассейна (1871), Бухнер (1897) зерттеулерінде эксперимент жүзінде дәлелденді. Жасушаларда синтезделген ферменттер өзіне тән арнайы қызметтер - ін организмнің барлық мүшелерінде атқарады. Ферменттік қасиет, негізінен глобулалық құрылымдағы ақуыздарға тән екені белгілі. Бірақ, қазіргі кезде кей - бір фибриллалық ақуыздар да (актин, миозин) катализдік белсенділік көрсететіні анықталды. Ферменттер катысатын процестерді ғылыми тұрғыдан зерттеу XVII ғасырдың орта кезінен басталады. Осы кезде Гельмонт қанты бар сұйық заттардың ашуы ерекше қоздырушылар көмегімен жүретінін анықтаған. Осыдан кейін Лавуазье ашу кезінде қант түгелдей көмір қышқыл газға және спиртке айналатынын анықтады. XIX ғасырдың ортасында кейбір фермент препараттары (уыттан -- амилаза, қарын сөлінен -- пепсин, т.б.) бөлініп алынды. Сөйтіп, катализ және катализаторлар жөніндегі ілім жарықка шықты (Берцелиус және басқалар). Бұл кезде атқарылған зерттеу жұмыстары ферменттердің химиялық зат екенін, олардың негізі биологиямен байланысты екенін дәлелдеді. Луи Пастер спирттің ашу процесін зерттеп мынадай корытындыға келеді: ашу процесін жүргізетін химиялық заттар емес, ашытқының, яғни тірі клеткалардың тіршілік әрекеті болып табылады. Ол ферменттер тірі ашытқыдан ажырамайды, олармен біртұтас деп санады. Ашуға қатысты мұндай көзқарас 1897жылы Бухнер ашқан тамаша жаңалыққа дейін ұзақ уақыт сақталып, келді. Ол құрамында тірі клеткалар жоқашытқы сөлін сумен бөліп алады. Осы сөлдің өзі-ақ қантты тез ашытып, спиртке және көмір қышқыл газға айналдырғанын көреді. Осылайша қантты ыдыратып ашытатын ашытқының тірі клеткалары емес, керісінше олар жасап шығарған фермент (химиялық зат) екенін дәлелдейді. Ферменттің қантгы ашытқы өнімдеріне айналдыратын катализатор екенін анықтайды. Спиртті ашу кезіндегі катализатордың химиялық табиғатын анықтау ферментті процестер жөніндегі зерттеуді алға апаруға дем беруші үлкен күш болды және соның нәтижесінде көптеген ферменттер бөліп алынып, зерттелді. Ферменттер әсерінің теориясы (Э. Фишер, 1890ж.), ферментті реакциялардың кинетикасы (Л.Михаэлис пен М. Ментен, 1913ж. )жөніндегі жұмыстар жарық көрді. XX ғасырдың бас кезінде И.П. Павлов және оның әріптестері ас корытушы ферменттердін, белоктік табиғаты жөнінде өте маңызды мәліметтер алады. Олар иттің қарынындағы сөлдің активтігі оның құрамындағы белоктарға байланысты екенін анықтады. Қарын сөлінде белок аз болса, онда пепсин де шағын мөлшерде болды. Өз мәліметтерін және басқа да ғалымдардың зерттеулерін талдай келіп, Павлов ферменттер дегеніміз -- белоктік заттар деген қорытындыға келді. Ең алғаш таза ферментті 1926 ж. жас биохимик Дж. Самнер кристалл түрінде алды. Ол канавалия деген өсімдік дәнінен уреаза ферментін бөліп алып, оның кристалдарының белоктан тұратынын анықтайды. Бұдан кейін 1930 ж. Дж. Нортроп пепсин кристалдарын, ал келесі жылы сол Нортроп пен М. Кунитц екеуі кристалды трипсинді бөліп алады. Осы екі ферменттің екеуі де белок екен. Қазіргі кезде кристалдық түрде жүздеген ферменталынды. Зерттеліп табылған ферменттердің саны қазір 2000 шамасынан асады. Олардың бәрі де белоктік заттар.

Ферменттердің жалпы қасиеттері Ферменттер -- барлық тірі организмдер құрамына кіретін арнайы ақуыздар. Химиялық реакцияларды жеделдетеді. Реакция түрлеріне сай ферменттер 6 топқа бөлінеді:
1.оксидоредуктазалар;
2.трансферазалар;
3.гидролазалар;
4.лиазалар;
5.изомеразалар;
6.лигазалар.
Фермент - катализатор қызметін атқаратын ақуыздардың ерекше түрі айтылатыны белгілі. Катализатор дегеніміз - ағзада жүретін химиялық реакциялардың бағытын өзгертетін немесе жүру қарқындылығын арттыратын арнайы молекулалар. Сонымен, ферменттер қатарына бөтен ақуыздарды ыдыратып, немесе реакцияны басқа бағытқа аудара алатын катализаторлар кіреді. Бұл дегеніміз адам үшін өте қажетті заттар түзілетін қажетті реакциялардың бастамасы. Ферменттердің аса тұрақсыздығына байланысты әсері де көптеген факторларға тәуелді келеді.Оның ең бірінші қасиеті химиялық реакцияны өте шапшандатып, тездетіп жібереді. Мұны қарапайым мысалмен былай түсіндіруге болады. Айталық, химиктер кез келген реакцияны тездету үшін катализаторды қолданады. Катализатор өте аз мөлшерде пайдаланылса, ферментті болар-болмас қолданып-ақ реакцияны өте тез жүргізуге жетеміз. Мысалы катализатор әсерінен кез-келген химиялық реакциялар бір секундтай уақыт аралығында өтсе, ал ферментті қатыстырғанда, бір секундтың оннан бір бөлігіндей-ақ уақыт кетеді екен. Реакция қаншалықты шапшаң жүрсе бізге қажетті заттардың көп өндірілетініне ешқандай күмән жоқ. Турасын айтқанда бұл өте маңызды нәрсе. Фермент -- катализатордың осынау қасиеті тірі ағзалардың өмір сүруінде де үлкен рөл атқарады. Өйткені, осыншалықты тездеткіш қосылыс болмаса адамның денесінде болып жататын өте қажетті сан алуан реакция аз уақытта іске аса қоймас еді. Температураның әсері. Ферменттің жоғары активтігі 36-40ºС байқалады. Папаин бұған жатпайды. Оның активтігі 80º та да білінеді, ал каталазаға деген қолайлы температура 0 және 10ºС арасында жатыр. Температура 80-100ºС қа жеткенде фермент өзінің катализдік қабілетін жоғалтады (инактивацияланады) , денатурацияға ұшырайды. Инактивация реакцияның ұзақтығына және табиғатына байланысты.Кебір ферменттер құрғақ күйінде 120-190ºС салқындыққа дейінгі температураға төзімді келеді. Температураны біртіндеп 37ºС қа дейін жоғарылатса, олардың активтігі қалпына келеді. Ферменттің бұл қасиетін малды қолдан ұрықтандыруға арналған ұрық сұйығын (сперма) сақтау үшін пайдаланады. Ортаның рН-қа әсері .Әрбір ферменттің өте жоғары активтік көрсететін қолайлы рН аймағы бар. Мысалы, пепсин рН 1,5-2,5; трипсин рН 8-9; сілекей амилазасы рН 6,9-7; уреаза pH 7,2-8; болғанда ең жоғары активтік көрсетеді. Талғампаздығы (іріктеушілігі). Әрбір фермент, құрылысы жағынан ұқсас тек белгілі бір субстратқа, немесе заттар тобына ғана әсер етеді. Яғни, қандай да бір басқа заттарға емес, тап сол берілген затқа әсе етуге бейімділігін айтды. Әрбір фермент тек белгілі бір реакцияны ғана катализдейді. Мәселен, уреаза ферменті бір ғана несеп нәрінің ыдырау реакциясын катализдейді. Сахараза тек сахарозаны ыдыратады.
Талғаушылықтың үш негізгі түрін айырады:
1.Топтық талғаушылық -ферменттің белгілі бір химиялық байланыстарды үзе отырып заттар тобына әсер етуін айтады. Мысалы, пепсин, трипсин белоктардағы пептидтік байланыстарды гидролиздейді:
2.Жекелеген талғаушылық - фрмент тек белгілі бір затқа ғана әсер етеді. Мәселен, каталаза сутек асқын оксидін суға жән оттегіне ыдыратады.
3.Құрылымдық талғаушылық - ферменттің тек бір ғана кеңістік изомеріне әсер етіп, оның оптикалық антиподтарын катализдемеуін айтады. Мәселен, фермент моносахаридтердің Д қатарын, табиғи амин қышқылдарының a қатарын ғана ыдырата алады.
Ферменттің талғаушылық қасиетінің биологиялық маңызы өте зор, өйткені ферменттер осындай қасиетінің арасында зат алмасу процесін реттеп отырады. Олар рекцияның жылдамдығын қай заттар, қандай бағытта өзгертетінін, өзгеру жолдары белгілейді.
Ферментгердің негізгі қасиеті -- олардың активтілігі. Мысалы, крахмал клейстрінің судағы ерітіндісіне, сутегінің пероксидіне және кәдімгі сүтке ферменттерді қоспасақ, біз крахмалдың қантқа айналғанын, сутегі пероксидінің ажырағанын және сүттің ұйығанын байқай алмаймыз. Ал крахмал ерітіндісіне аз ғана мөлшерде амилаза ферментін қоссақ, оның аз уақыттың ішінде глюкоза кантына айналғанын көреміз. Сол сияқты каталаза ферментінің әсерінен сутегінің пероксиді ажырайды, ал мәйек ферменті қосылса сүт тез арада ұйиды.
Ферменттердің атауы және жіктелуі
Ферменттердің қазіргі атаулары мен жіктеуін 1961 ж. Халықаралық биохимиялық Одақтың Комиссиясы бекіткен. Ферменттерді екі жолын атайды: жүйелі (рациональдық) және тривиалдық (жұмысшы).Жүйелі бойынша әрбір фермент атауының алдына оның шифры қойылады. Шифр төрт цифрдан құралады. Біріші цифр ферменттің қай класқа жататынын көрсетеді. Екінші цифр оның класс тармағын білдіреді. Үшінші цифр класстармағының түрін аңықтай түседі. Төртінші сан ферменттің осы класс тармағындағы рет нөмерін білдіреді. Ферменттің цифрындағы әрбір цифр бір бірінен нүктемен бөлінеді.Өте қысқа, әрі пайдануға қолайлы тривиалды атау болып саналады. ферментке аза суффиксін жалғау арқылы. Мыс. крахмалды (аmylum) ыдыратушы фермент амилаза. Жаңа жіктеу бойынша белгілі ферменттердің барлығы алты класқа бөлінеді. Оксидоредуктаза сутегінің атомдарын немесе электрондарды бөліп және қосып алу арқылы субстарттың тотығу тотықсыздану процесін үдететін фермент. Трансфераза атомдардың түрліше топтарының тасымалдану реакциясын катализдейтін фермент. Тасымалдайтын тобының атауына сәйкес метилтрансфераза, аминотрансфераза және т.б. деп аталады.
Гидролаза заттардың түрліше топтарының гидролизіне қатысатын фермент:
а) эстеразалар күрделі эфирлі байланыстарды гидролиздейді.
ә) липаза триглицеридтерді глицерин және май қышқылына ыдыратады.
б) гликозидазалар көмірсулардағы глюкозидтік байланыстарды гидролиздейді. Оларға амилаза, лактаза, мальтаза және т.б. жатады.
в) протеиназалар белоктардағы, полипептидтердегі пептидтік байланыстарды гидролиздейді.
Лиаза еселенген байланысты түзе немесе бұза отырып, түрлі атомдар тобы қосып немесе ажыратып алу реакциясын катализдейтін фермент.
Изомераза изомеризация реакциясын катализдейтін фермент.
Лигаза (синтетаза) АТФ энергиясының есебінен түрлі заттардың синтезделу реакциясын шапшаңдататын фермент.
Тіршілік процестерінің қалыпты өтуі ферменттердің әрекетіне байланысты. Ферментативтік реакциялардың бұзылуы әр түрлі ауруға шалдықтырады.Сондықтан да, кез келген ферменттің клеткадағы немесе биологиялық сұйықтардағы активтігін анықтау арқылы әр түрлі органлармен тканьдердегі өтіп жатқан өзгерістер жайында мағлұматтар алуға болады.
Ферменттердің химиялық табиғаты және құрылысы. Коферменттер
Ферменттер химиялық табиғаты жағынан - белоктық заттар. Ферменттің тездеткіштік қызметі оның малекуласында белок барлығына байланысты. Совет ғалымдары көптеген белоктардың ферментативтік қасиетке ие екендігін дәлеледеді. Мысалы, бұлшық өттердің миозині (В.А.Энгельгардт). Бұл жөнінде К.А.Тимирязевтің өзі былай деп айтқан болатын: Белок затының бір шеңгелінде бүкіл - тірі дененің механизмі берілген. Олай болса ферменттер де, молекуласының құрлысына қарай, белоктар сияқты қарапайым және күрделі болып екі топқа бөліпнеді. Қарапайым ферменттердің молекуласы тек қана белоктардан тұратын бір компонентті ферменттер болып келеді. Яғни, қарапайым ферменттер дегеніміз бұл қарапайым белоктар. Гидролиздегенде тек амин қышқылдарына ғана ыдырайды. Оған жататындар: рибонуклеаза,пепсин, химотрипсин, папаин, амилалар және т.б. гидролазалар. Күрделі ферменттер - күрделі белоктарды айтады. Олардың молекуласы белоктық жәнк белосыз заттардан тұратын екі компоненті ферментер. Белоктың бөлігін апофермент, ал белоксыз бөлігін кофермент немесе простетикалық топ деп атайды. Диализ кезінде белоктық бөлігі диализаторда қалады да, ал белок емес бөлігі емес бөлігі жартылай өткізгіш мембранадан өтіп кетеді. Ферменттер жай және күрделі белоктарға жатады. Күрделі белоктар түрінде құрылған кейбір ферменттердің простетикалық топтарына витаминдер кіреді. Мысалы: флавинді ферменттердің простетикалық тобына рибофлавин, ал кейбір декарбоксилаза (СО2 бөліп шығару) және декарбоксилдеуші (СО2байланыстыру) дегидрогеназа құрамына тиамин енеді. Ферменттердің физика-химиялық қасиеттері белоктың табиғатымен белгіленген. Ферменттер жартылай өткізгіш мембрана арқылы диализденбейді, тұзбен тұндыруға бейім белок тәрізді түсті және тұнба реакцияларын береді.Ферменттерді тұзбен түндыру, ацетонмен фракциялау және колонкалы хроматография әдістерімен бөліп алғанда, олар катализдік қасиеттерін жоғалтпайды. Кристалл күйінде бөлініп алынған ферменттер өте жоғары активті болады. Ағзада реакцияларды тездетуші ферменттер белок табиғатына байланысты, бейорганикалық катализаторлардан бірқатар маңызды айырмашылығы бар. Ферменттер температура әсеріне бейімделгіш әрекеті қатаң түрде тұрақты, электролит және т.б. заттардың қатысында рН ортасына байланысты активтігі күшті өзгереді.Көптеген ферменттер өзінің активтігін демеуге екі кофактордың да қатысуын керек етеді. Көптеген металдрдың иондары ферменттердің жақсы активаторлары:
Na[+], K[+], Ca[2+],Mg[2+], Zn[2+], Cu[2+], Mn[2+], Fe[2+] т.б.
Кофакторды (протетикалық топ) әдетте кофермент деп атайды.
Кофферменттер (латын сөзінен ко бірге және ферменттер) ферменттің белокты бөлігімен әлсіз байланысқан белок емес органикалық қосылыстардан тұратын бөлігі. Бұған дегидрогеназалар мысал бола алады. Простетикалық топ деп ферменттің белокты бөлігмен берік байланысқан кофакторын айтады. Мәселен, гемоглобиндегі темірпорфирин комплексі (гем) белокпен берік байланысқан.Биохимиялық реакцияларда кофермент екі міндет атқарады: олар күрделі ферменттің активтік орталығын қалыптастыра отырып, ферментті субстрат молекуласымен түйістіреді. Сөйтіп, соңғысының катализдік өзгеруін іске асырады. Коферменттер катализдік процестің барысында электрондарды, протондары, жекелеген атомдары және олардың топтарын бір субстраттан екіншісіне тасымалдауға қатысады. Жалпы айтқанда, катализдік процесті фермент өзінің бүкіл молекуласымен жүзеге асырады. Оның белоктық бөлігі ферменттің талдаушылық (іріктеушілік) қасиетін және ... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.