Ферменттердің жалпы қасиеттері

Жұмыс түрі: Материал
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 20 бет
Таңдаулыға:

ҚАЗАҚСТАН РЕСПУБЛИКАСЫ
АУЫЛ ШАРУАШЫЛЫҒЫ МИНИСТРЛІГІ
ҚАЗАҚ ҰЛТТЫҚ АГРАРЛЫҚ ЗЕРТТЕУ УНИВЕРСИТЕТІ
Тағам өнімдерінің технологиясы және қауіпсіздігі кафедрасы

РЕФЕРАТ
Тақырыбы:"Ферменттердің қасиеті және организмде атқаратын қызметі"

Орындаған: ТПП21-09К
тобының 1 курс студенті
Наухан Алмат Маратұлы
Қабылдаған:Козыкан Сабира

Алматы 2021
Жоспар:

І. Кіріспе
ІІ. Негізгі бөлім
1 Ферменттерге жалпы сипаттама
2. Ферменттердің жалпы қасиеттері
2.1 Ферменттердің атауы және жіктелуі
2.2 Ферменттердің химиялық табиғаты және құрылысы. Коферменттер
2.3 Ферменттердің практикалық маңызы
2.4 Ферменттерді бөліп алу және тазарту
2.5 ELISA
2.6 Ферменттердің активті орталығында реакцияласуға қабілеті
ІІІ.Қорытынды бөлім
ІV. Пайдаланылған әдебиеттер тізімі

Кіріспe
Тірі ағзалар үнемі қозғалыста және тепе-тендікте болады, яғни ағзаға сырттан қоректік заттар еніп тұрады және керексіз өнімдер сыртқа шығарылады. Бұл құбылысты зат алмасу деп атайды. Зат алмасудың қалыпты жүруін орталық жүйке жүйесі және эндокрин (ішкі секреция) бездерінің гормондары реттейді. Эндокрин бездері өз әсерін ферменттер арқылы іске асырады. Ағзаның барлық клеткасында бір мезгілде белгілі ретпен және өзара үйлесімді де алуан түрлі химиялық реакциялар жүріп жатады. Ал ферменттер осы реакцияларды миллиондаған есе жылдамдатады. Тіршіліктің мағынасы да осында. Егер ферменттер катыспаса, ағзадағы химиялық реакциялар өте баяу да тәртіпсіз жүрер еді. Мұндай жағдайда тіршіліктің өзі де болмайды. Сондықтан да ферменттер барлық тіршілік процестерінің негізі болып табылады. Ал ферменттер әсерінің қандай болмасын бұзылуы әртүрлі жайсыз құбылыстарға душар етеді. Ферменттер деп ағзада жүретін алуан түрлі биохимиялық процестерге катализатор ретінде әсер ететін белоктік табиғаты бар қосылыстарды айтады. Фермент деген атау ғалымдарға көптеген жылдардан бері белгілі болса да, оның табиғи қасиеті соңғы жылдары ғана анықтала бастады.
Ферменттер - ағзадағы химиялық реакциялардың жылдамдығын жүздеген жəне мыңдаған есе өзгерте алатын белокты заттар, атап айтқанда, жекелеген қосындылардың синтезі мен ыдырауын, зат алмасу процестерін жəне тағы сол сияқтыларды шапшаңдататын заттар.
Мыңдаған жылдар бойы адам баласы шарап ашыту, ірімшік жасау, нан пісіру, тері илеу, сыра қайнатушылық кəсіппен шұғылданғаны белгілі. Бірақ бұл процестерге ферменттердің тікелей қатысының барлығын білмеген еді, сол кезде ғылым, оның ішінде биология ғылымы өз дамуының ең төменгі сатысында тұрған болатын. Кейіннен табиғаттану ғылымдары саласында ашылған жаңалықтар мен қол жеткен табыстарға байланысты, биохимия саласы да біртіндеп дами бастады.
Әдетте химиялық реакциялардың жүру жылдамдығын шапшаңдататын заттарды катализаторлар деп атайтыны белгілі. Ал ферменттер -- өсімдіктер мен жануарлар және микроорганизмдер клеткаларынан бөлінетін белок тектес, ағзадағы биохимиялық реакцияларды сан мың есе шапшаңдататын қабілеті бар зат. Мұның қатысуынсыз қоректік заттардың ағзада сіңуі мүмкін емес. Осыған сәйкес ферменттерді биологиялық катализаторлар деп атайды, өйткені, олар тірі ағзада өтетін зат алмасу процесіне тікелей ат салысады. Фермент (латынның тілінде fermentum -- ашу деген мағына береді) деген терминмен қатар әдебиетте энзим (грек тілінде -- епаут, еп -- ішкі, zyrne -- ашытқы деген мағына береді) деген сөз де қолданылады. Ферменттер жасушаларда синтезделіп, биохимиялық реакцияларға қа - тысатын ақуыздық табиғаттағы биокатализатор болып табылады. Фермент немесе энзим (лат. fermentum - ашу; грек. en - ішінде, zim - ашытқы; 19 ғ. Ван Гельмонт ұсынған) алғашқыда ашыту үдерістерін - де анықталған зат. Энзимология, ферментология - ферменттерді зерттейтін ғылым саласы. Ол басқа ғылымдармен: биология, генетика, фармакология, химиямен тығыз байланысты. Ферменттердің қызметі туралы алғашқы ғылыми еңбекті Кирхгофф (1814) жариялады. Кейін ашу үдерісі ашытқы жасушаларында ғана өтеді деген ұйғарым жасаған Л. Пастерге (1871), Либих фермент - тер жасушалардың өмір сүруіндегі пайда болған өнім, ол жасушада да, олардан бөлек те қызмет атқарады деген қарсы пікір білдірді. Либихтің ғылыми көзқарасы М. Манассейна (1871), Бухнер (1897) зерттеулерінде эксперимент жүзінде дәлелденді. Жасушаларда синтезделген ферменттер өзіне тән арнайы қызметтер - ін организмнің барлық мүшелерінде атқарады. Ферменттік қасиет, негізінен глобулалық құрылымдағы ақуыздарға тән екені белгілі. Бірақ, қазіргі кезде кей - бір фибриллалық ақуыздар да (актин, миозин) катализдік белсенділік көрсететіні анықталды.

Негізгі бөлім
Ферменттер катысатын процестерді ғылыми тұрғыдан зерттеу XVII ғасырдың орта кезінен басталады. Осы кезде Гельмонт қанты бар сұйық заттардың ашуы ерекше қоздырушылар көмегімен жүретінін анықтаған. Осыдан кейін Лавуазье ашу кезінде қант түгелдей көмір қышқыл газға және спиртке айналатынын анықтады
XIX ғасырдың ортасында кейбір фермент препараттары (уыттан -- амилаза, қарын сөлінен -- пепсин, т.б.) бөлініп алынды. Сөйтіп, катализ және катализаторлар жөніндегі ілім жарықка шықты (Берцелиус және басқалар). Бұл кезде атқарылған зерттеу жұмыстары ферменттердің химиялық зат екенін, олардың негізі биологиямен байланысты екенін дәлелдеді.
Луи Пастер спирттің ашу процесін зерттеп мынадай корытындыға келеді: ашу процесін жүргізетін химиялық заттар емес, ашытқының, яғни тірі клеткалардың тіршілік әрекеті болып табылады. Ол ферменттер тірі ашытқыдан ажырамайды, олармен біртұтас деп санады. Ашуға қатысты мұндай көзқарас 1897жылы Бухнер ашқан тамаша жаңалыққа дейін ұзақ уақыт сақталып, келді. Ол құрамында тірі клеткалар жоқашытқы сөлін сумен бөліп алады. Осы сөлдің өзі-ақ қантты тез ашытып, спиртке және көмір қышқыл газға айналдырғанын көреді. Осылайша қантты ыдыратып ашытатын ашытқының тірі клеткалары емес, керісінше олар жасап шығарған фермент (химиялық зат) екенін дәлелдейді. Ферменттің қантгы ашытқы өнімдеріне айналдыратын катализатор екенін анықтайды.
Спиртті ашу кезіндегі катализатордың химиялық табиғатын анықтау ферментті процестер жөніндегі зерттеуді алға апаруға дем беруші үлкен күш болды және соның нәтижесінде көптеген ферменттер бөліп алынып, зерттелді. Ферменттер әсерінің теориясы (Э. Фишер, 1890ж.), ферментті реакциялардың кинетикасы (Л.Михаэлис пен М. Ментен, 1913ж. )жөніндегі жұмыстар жарық көрді. XX ғасырдың бас кезінде И.П. Павлов және оның әріптестері ас корытушы ферменттердін, белоктік табиғаты жөнінде өте маңызды мәліметтер алады. Олар иттің қарынындағы сөлдің активтігі оның құрамындағы белоктарға байланысты екенін анықтады. Қарынсөлінде белок аз болса, онда пепсин де шағынмөлшердеболды. Өзмәліметтерін және басқа да ғалымдардыңзерттеулерінталдайкеліп, Павлов ферменттердегеніміз -- белоктікзаттардегенқорытындығакелді .
Ең алғаш таза ферментті 1926 ж. жас биохимик Дж. Самнер кристалл түрінде алды. Ол канавалия деген өсімдік дәнінен уреаза ферментін бөліп алып, оның кристалдарының белоктан тұратынын анықтайды. Бұдан кейін 1930 ж. Дж. Нортроп пепсин кристалдарын, ал келесі жылы сол Нортроп пен М. Кунитц екеуі кристалды трипсинді бөліп алады. Осы екі ферменттің екеуі де белок екен. Қазіргі кезде кристалдық түрде жүздеген ферменталынды
1 Ферменттерге жалпы сипаттама
Биологиялық обьектілерде ферменттер көбінесе əртүрлі жасушалық құрылымдарының беткі қабатында, көбінесе мембраналарында бекітіліп тұрады. Сол себепті ферменттер өз белсенділіктерін көптеген уақыт бойынша сақтай алады. Өндіріс технологиясында көп уақыт бойына бос фермент дəрмектері пайдаланылып келінді жəне олардың қолданылу мерзімі өте қысқа - бір өндірістік цикл ғана болатын. Сондықтан қолданылатын ферменттердің тұрақтылығын арттыру мақсатында иммобилизациялау техникасы, яғни суда ерімейтін, атап айтқанда - органикалық полимерлер, шынылар, минералды тұздар, силикат сияқты заттардың бетіне бекіту əдісі қолданыла бастады. Мұндай иммобилизацияланған ферменттерді биохимиялық реакторларының үздіксіз циклнда ұзақ пайдалануға мүмкіндік туындады. Иммобилизация арқылы бекітілген ферментті дəрмектерін алу мүмкіндігіне, олардың құрылымдарын мұқият зерттегеннен кейін қол жеткізілді. Соның арқасында бірталай ферменттердің амин қышқылдық құрылымы, олардың орналасу конфигурациясы, белсенді орталықтары, каталикалық қызмет атқарудағы əртүрлі функцияналды топтарының маңызы сияқты көптеген ерекшеліктерін анықтау мүмкін болды. Иммобилизацияланған ферменттердің қолданылу мысалы ретінде - глюкозаны фруктозаға изомеризациялау, ақуыз гидролизі, стероидтар, гармондар трансформациясы жəне т.б. келтіруге болады. Иммобилизацияланған ферменттерді қолданудың жаңа аясы ретінде - күмістелмеген фотоматериалдарының пайда болуын да айтуға болады. Жоғары сезімділік пен абсолютті спецификалық қасиетке ие биолюминесцентті жəне иммуноферментті сараптау əдісінің негізінде де, ферменттер əрекеті жатыр. Қазіргі кезде иммобилизациялау əдісі арқылы жасалатын, контейнер деген атпен белгілі дəрмектерді пайдалану медицинада жаңа бағыт ретінде танылады. Бұл 102 дəрмектер сырт жағы қатқылданып келетін, белгілі дəрежеде өткізгіштік қабілеті бар, микросфералар болып табылады. Бұлардың қолданылу ауқымдары өте кең. Осындай жолмен жасалынған жасанды жасушалар ретінде микрокапсулаларды айтса болады. Мұндай капсулалардың ішінде орналасқан ферменттер ағзадаға сұйықтықтар мен ұлпалармен тікелей əрекетке түспейді жəне протеиназалармен ыдыратылмайды, сондықтан иммундық жауап реакциясын да қоздырмайды. Бұлардың негізгі артықшылықтары ретінде оларды қажетті жерге, мысалы ісіктің қасына апарып орнату мүмкіндігін айтуға болады. Ішінде қажетті заттары бар ісік жанына егілген микрокапсула, ісік ұлпаларының өсуіне қажетті метаболиттерді пайдаланады, сөйтіп оларды қорек көзінен ажыратуы арқылы өсуіне кедергі келтіреді. Капсулалар құрамында ұлпалардың микроскопиялық бөліктері болуы мүмкін. Мысалы, көкбауырдағы инсулин синтездейтін Лангерганс аралшықтарын микрокапсулаға орнатып, ағзаға имплантация жасау арқылы, тұрақты түрде инсулин бөліп тұратын депо жасау жөнінде тəжірибелік жұмыстар өз жалғасын табуда. Осының арқасында сусамырмен науқас адамдар күнделікті инсулин гормонын егу қажеттілігінен құтылар еді. Микрокапсуланың ішіне магнитті заттардың бөлшектері ендірілуі мүмкін. Сөйтіп, ағзаға ендірілген микрокапсуланың сырт жағынан (ағзадан тыс) магнит өрісін жақындату арқылы, оны қажет болған нысаналы жерде ұстап тұру мүмкіндігі туылады. Кейбір жағдайларда капсулалардың қажетті ортада еріп, қажетсіз ортада қапшығын сол күйінде сақтай алуы үшін, құрамына жоғары молекулалы заттар ендіріледі. Мысалы, асқазан сөлінде бұзылмай тек қана тоқ ішекте ыдырай бастайтын ацетилфталилцеллюлоза дəрмегінің микрокапсуласы осындай қабілетке ие. Қазіргі кезде қапшық құрамы эритроцит қабықтарынан тұратын микрокапсулаларды пайдалану жолдары зерттелуде. Мұндай жағдайда эритроциттер ішіндегі заттардан босатылып, босаған жерлері ферменттермен толтырылады
2. Ферменттердің жалпы қасиеттері
Ферменттер -- барлық тірі организмдер құрамына кіретін арнайы ақуыздар. Химиялық реакцияларды жеделдетеді. Реакция түрлеріне сай ферменттер 6 топқа бөлінеді:
1. Оксиредуктаза - электрондардың тасымалын катализдейді, тотығу-тотықсыздану реакциялары. Мысалы, каталаза ферменті.
2. Трансфераза - функционалды топтардың және молекулалық қалдықтардың бірқосылыстан екінші қосылысқа тасымалдайды. Мысалы, фосфотрансфераза, аминотрансфераза.
3. Гидролаза - гидролитикалық ыдырау реакция жылдамдығын жылдамтады. Мысалы, пепсин, мальтазат.б.
4. Лиазалар - молекулалар арасындағы химиялық байланыстарды гидролиз реакциясыз катализдейді, бір өнімнің ішінде қосбайланысты түзеді. Субстратты ыдыратады және жаңа өнімді синтездейді.
5. Изомеразалар - бір субстрат молекуласының құрылымдық немесе кеңістіктік өзгерістерді катализдейді, изомерлі формалар түзіледі.
6. Лигазалар - синтез раекцияларын жылдамдатады, энергияңа бай байланыстарды ыдыратады. Изомеразалар - бір субстрат молекуласының құрылымдық немесе кеңістіктік өзгерістерді катализдейді, изомерлі формалар түзіледі.
Фермент - катализатор қызметін атқаратын ақуыздардың ерекше түрі айтылатыны белгілі. Катализатор дегеніміз - ағзада жүретін химиялық реакциялардың бағытын өзгертетін немесе жүру қарқындылығын арттыратын арнайы молекулалар. Сонымен, ферменттер қатарына бөтен ақуыздарды ыдыратып, немесе реакцияны басқа бағытқа аудара алатын катализаторлар кіреді. Бұл дегеніміз адам үшін өте қажетті заттар түзілетін қажетті реакциялардың бастамасы.
----------------------------------- ----------------------------------- ----------
Ферменттеркатализдейтінхимиялықреак циялар
Ферменттер катализдейтін химиялық реакциялар түріне қарай 6 классқа бөлінеді:
1. Нөмірленген тізім элементі
2. Оксидоредуктазалар - тотығу-тотықсыздандыру реакцияларын катализдеді.
3. Трансферазалар - реакцияларда атомдар мен атомдар топтарын тасымалдайды.
4. Гидролазалар - судың қосылуымен химиялық байланыстарды үзеді
5. Лиазалар - субстратты гидролиздік емес жолмен ыдыратып, қосбайланыс түзу және керісінше реакцияларды катализдейді.
6. Лигазазалар-АФТ энергиясы арқылы екі әртүрлі қосылыстың конденсиациясын катализдеп, С−С, С−О, С− N , С−S байланысын құрады
Фермент молекуласының ферменттік қасиетін анықтайтын бөлігін ферменттің активті орталығы деп атайды. Ферменттің активті орталығы субстратпен байланысуға және ыдыратып өзгертуге міндетті. Активті орталық бүйір радикалында функционалды тобы р амин қышқылдарының қалдықтарынан түзіледі. Күрделі ферменттерде активті орталыққа амин қышқылдарынан басқа металл иондары мен коферменттер кіреді. Олар катализ процесінде маңызды қызмет атқарады
Ферменттердің катализдік ерекшелігіне мынаі қасиеттері жатқызылады:
1. Барлық ферменттер глобулярлы нәруыз болып табылады.
2. Ферменттер жайында ақпарат, басқа да нәруыздар секілді ДНҚ-да сақталған.
3. Фермент өздігінен жаңа реакция жүргізбейді. Ол тек термодинамикалық мүмкін реакциянығана жүргізеді. Реакция барысында активтендіру энергиясы төмендейді. Реакцияның үлкен кедергі энергиясын сатылап бөліп, төмендету және активтендіру энергиясын жоғарлату арқылы реакция жылдамдығын жоғарлатады.
4. Фермент басталған реакцияның бағытын өз бетінше өзгертеалмайды. Ол бірғана реакция өнімі түзілуі бағытында жұмыс істейді. Мысалы, глюкокиназа глюкозадан тек глюкоза-6-фосфат түзілуін жүргізеді.
5. Фермент қатысатын реакция қайтымдыболса, ол реакцияны екі бағытта да жүргізе алады. Мысалы, көмірсулардың гликолиздік ыдырауына қатысатын фосфогексо-изомераза, альдолаза, фосфоглицерат-киназа, фосфоглицератлидаза және т.б.
6. Ферменттің активтілігі pH ортаға, температураға және субстрактың концентрациясына байланысты өзгереді.
7. Ферменттер катализдік реакция энергиясының белсенділігін түсіреді.
Ферменттердің аса тұрақсыздығына байланысты әсері де көптеген факторларға тәуелді келеді.
Оның ең бірінші қасиеті химиялық реакцияны өте шапшандатып, тездетіп жібереді. Мұны қарапайым мысалмен былай түсіндіруге болады. Айталық, химиктер кез келген реакцияны тездету үшін катализаторды қолданады. Катализатор өте аз мөлшерде пайдаланылса, ферментті болар-болмас қолданып-ақ реакцияны өте тез жүргізуге жетеміз. Мысалы катализатор әсерінен кез-келген химиялық реакциялар бір секундтай уақыт аралығында өтсе, ал ферментті қатыстырғанда, бір секундтың оннан бір бөлігіндей-ақ уақыт кетеді екен. Реакция қаншалықты шапшаң жүрсе бізге қажетті заттардың көп өндірілетініне ешқандай күмән жоқ. Турасын айтқанда бұл өте маңызды нәрсе. Фермент -- катализатордың осынау қасиеті тірі ағзалардың өмір сүруінде де үлкен рөл атқарады. Өйткені, осыншалықты тездеткіш қосылыс болмаса адамның денесінде болып жататын өте қажетті сан алуан реакция аз уақытта іске аса қоймас еді.
Температураныңәсері. Ферменттіңжоғарыактивтігі 36-40ºС байқалады. Папаин бұғанжатпайды. Оның активтігі 80º та да білінеді, ал каталазаға деген қолайлы температура 0 және 10ºС арасында жатыр. Температура 80-100ºС қажеткенде фермент өзінің катализдік қабілетін жоғалтады (инактивацияланады) , денатурацияға ұшырайды. Инактивация реакцияның ұзақтығына және табиғатына байланысты. Кебір ферменттер құрғақ күйінде 120-190ºС салқындыққа дейінгі температураға төзімдікеледі. Температураны біртіндеп 37ºС қа дейін жоғарылатса, олардың активтігі қалпына келеді. Ферменттің бұл қасиетін малдық ол данұрықтандыруға арналған ұрықсұйығын (сперма) сақтау үшін пайдаланады.
Ортаның рН-қа әсері .Әрбір ферменттің өте жоғары активтік көрсететін қолайлы рН аймағы бар. Мысалы, пепсин рН 1,5-2,5; трипсин рН 8-9; сілекей амилазасы рН 6,9-7; уреаза pH 7,2-8; болғанда ең жоғары активтік көрсетеді.
Талғампаздығы (іріктеушілігі). Әрбір фермент, құрылысы жағынан ұқсас тек белгілі бір субстратқа, немесе заттар тобына ғана әсер етеді. яғни, қандай да бір басқа заттарға емес, тап сол берілген затқа әсе етуге бейімділігін айтды. Әрбір фермент тек белгілі бір реакцияны ғана катализдейді. Мәселен, уреаза ферменті бір ғана несеп нәрінің ыдырау реакциясын катализдейді. Сахараза тек сахарозаны ыдыратады.
Талғаушылықтың үш негізгі түрін айырады:
1.Топтық талғаушылық -ферменттің белгілі бір химиялық байланыстарды үзе отырып заттар тобына әсер етуін айтады. Мысалы, пепсин, трипсин белоктардағы пептидтік байланыстарды гидролиздейді:
2.Жекелеген талғаушылық - фрмент тек белгілі бір затқа ғана әсер етеді. Мәселен, каталаза сутек асқын оксидін суға жән оттегіне ыдыратады.
3.Құрылымдық талғаушылық - ферменттің тек бір ғана кеңістік изомеріне әсер етіп, оның оптикалық антиподтарын катализдемеуін айтады. Мәселен, фермент моносахаридтердің Д қатарын, табиғи амин қышқылдарының a қатарын ғана ыдырата алады.
Ферменттің талғаушылық қасиетінің биологиялық маңызы өте зор, өйткені ферменттер осындай қасиетінің арасында зат алмасу процесін реттеп отырады. Олар рекцияның жылдамдығын қай заттар, қандай бағытта өзгертетінін, өзгеру жолдары белгілейді.
Ферментгердің негізгі қасиеті -- олардың активтілігі. Мысалы, крахмал клейстрінің судағы ерітіндісіне, сутегінің пероксидіне және кәдімгі сүтке ферменттерді қоспасақ, біз крахмалдың қантқа айналғанын, сутегі пероксидінің ажырағанын және сүттің ұйығанын байқай алмаймыз. Ал крахмал ерітіндісіне аз ғана мөлшерде амилаза ферментін қоссақ, оның аз уақыттың ішінде глюкоза кантына айналғанын көреміз. Сол сияқты каталаза ферментінің әсерінен сутегінің пероксиді ажырайды, ал мәйек ферменті қосылса сүт тез арада ұйиды.
Асқорыту жүйесі - ферменттер денеге үлкен күрделі молекулаларды глюкоза сияқты кішігірім молекулаларға бөлуге көмектеседі, сондықтан организм оларды отын ретінде қолдана алады.
ДНҚ репликациясы - сіздің денеңіздің әрбір жасушасында ДНҚ болады. Жасуша бөлінген сайын сол ДНҚ-ны көшіру керек. Бұл процесте ферменттер ДНҚ катушкаларын ашып, ақпаратты көшіріп алуға көмектеседі.
Бауыр ферменттері - бауыр организмдегі токсиндерді ыдыратады. Мұны істеу үшін ол ферменттердің ауқымын қолданады.
3. Ферменттердің атауы және жіктелуі
Ферменттердің қазірні атаулары мен жіктеуін 1961 ж. Халықаралық биохимиялық Одақтың Комиссиясы бекіткен.Ферменттерді екі жолын атайды: жүйелі (рациональдық) және тривиалдық (жұмысшы).
Жүйелі бойынша әрбір фермент атауының алдына оның шифры қойылады. Шифр төрт цифрдан құралады. Біріші цифр ферменттің қай класқа жататынын ... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.