Белок молекуласының құрылысы

Жұмыс түрі: Материал
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 100 бет
Таңдаулыға:

Қазақстан Республикасы Білім және ғылым министрлігі

Қожа Ахмет Ясауи атындағы Халықаралық қазақ - түрік университеті

Биология кафедрасы

х. ғ. к., доцент м. а. Дүйсебекова А.

оқытушы Ибрагимова Д.

5В 011300, 5В060700 - Биология мамандықтары

В45. 120 «Молекулалық биология»

пәні бойынша дәрістер жинағы

Түркістан - 2018

Дәрістер жинағы Ахмет Ясауи университетінің білім беру үдерісін ұйымдастыру бойынша нормативтік құжаттар жинағы -1 негізінде дайындалды.

Лекция кешенін дайындағандар: 1. х. ғ. к., доцент м. а. Дүйсебекова А.

Лекция кешені «Биология» кафедрасының № 1, 01. 09. 2018ж. мәжілісінде қаралды.

Кафедра меңгерушісі, техн. ғ. к., доцент Ғ. И. Исаев

Лекция кешені Жаратылыстану факультетінің №1 хаттама, 02. 09. 2018ж. оқу-әдістемелік Кеңесінде мақұлданды.

Оқу- әдістемелік кеңес төрайымы, техн. ғ. к. Э. Ибрагимова

Лекция № 1

Тақырыбы: Молекулалық биологияның қысқаша даму тарихы

Дәрістің мақсаты мен міндеті : молекулалық биологияның қысқаша тарихы, молекулалық биологиялық зерттеу әдістері және олардың медицина үшін маңызы

Дәрістің мазмұны . Молекулалық биология - тіршілікті молекулалық деңгейде зерттейтін кешенді биология ғылымының маңызды саласының бірі.

Молекулалық биология ғылымының негізгі зерттеу объекттері - жасушаның ақпараттық макромолекулалары-ақуыз және нуклеин қышқылдары болып саналады. Ол ақпараттық макромолекулалардың құрылысын, қызметтерін, таралуын зерттейді.

Қазіргі таңда молекулалық биология жедел дамып келе жатқан ғылым ретінде теориялық және қолданбалы биология, генетика, медицина, ауылшаруашылығы т. б. ғылымдардың дамуында маңызды рөл атқарады. XXI ғасырды молекулалық биология ғасыры деп атауда.

Молекулалық биология ғылымы бірнеше бөлімдерге бөлінеді: геномика - тұқым қуалаушылықтың материалдық негіздері-ДНҚ, РНҚ молекулаларының құрылыстарын, қызметтерін зерттейді; протеомика - жасуша ақуыздарьшың құрылысын, қызметгерін зертгейтін бөлім.

Геномика ғылымының негізгі міндеті мен мақсаты - адам және басқа да тірі ағзалардың геномдарының құрылысын, қызмет ету тетіктерін зерттеп, анықтап, анықталған деректерді, білімдерді адам өмірінің сапасын жақсартуға пайдалану болып табылады.

Молекулалық биология ғылымының дербес ғылым ретінде қалыптасуы 1953 жылдан кейін басталды, себебі осы жылы Ф. Крик және Дж. Уотсон дезоксирибонуклеотид қышқылының (ДНҚ) қос ширатпалы құрылысын анықтап, оның моделін құрастырған. Соңғы 50-55 жыл ішінде молекулалық биология ғылымы тіршіліктің сырларын зерттеуде көптеген маңызды жетістіктерге қол жеткізді.

XX ғасырдың 40-50 жылдары ғалымдардың зерттеулері нәтижесінде тұқым қуалаушылықтың материалдық негізі нуклеин қышқылдары екендігі белгілі болды (О. Эйвери, К. Мак Леод, М. Мак Карти; Н. Циндер, Д. Ледерберг; Х. Френкель-Конрат т. б. )

1954 жылы американ ғалымы Г. Гамов тұқым қуалаушылық ақпарат ДНҚ молекуласында генетикалық код күйінде жазылған, генетикалық ход 3 нуклеотидтен түруы мүмкін деген болжам жасады. Ал, 1961-1964 жылдары Ф. Крик, Х. Корана, М. Ниренберг, С. Очао т. б. ғалымдардың еңбектері нәтижесінде генетикалық кодтың толық сөздігі анықталды.

1961 жылы француз ғалымдары Ф. Жакоб және Ж. Моно прокариотгар гендерінің экспрессиялануының оперондық гипотезасын үсынды. Кейінірек гендердің экспрессиялану тетіктері (механизмі) прокариоттарда да, эукариоттарда да бірдей жоба күйінде болатындығы белгілі болды (Г. П. Георгиев) .

2001-2003 жылдары «Адам геномы» атты халықаралық ғылыми бағдарлама толық аяқталып, 2001 жылдан кейін адамзат постгеномдық дәуірге аяқ басты.

Молекулалық биологияның дамуына көптеген орыс және қазақ ғалымдары ат салысты, олардың арасынан ААБаев, А. Н. Белозерский, А. С. Спирин, ВАЭнгельгард, А. П. Георгаев, ТДарханбаев, МААйтхожин, Х. Жуматов т. б. есімдерді атауға болады.

Молекулалық биология өз алдына дербес ғылым ретінде XX -ғасырдың 40 - 50 жылдары бөлініп шықты. Ол әртүрлі ғылымдардың (биология, химия, физика т. с. с. ) түйісуінің нәтижесінде пайда болды, сондықган да молекулалық биологая аталған және баскд да ғылымдардың жетістіктерін, зерттеу әдістерін кеңінен пайдаланып талдау жасайды.

Молекулалық биология тіршілікті молекулалық деңгейде зерттейтін биологияның ең маңызды салаларының бірі. Ол биологиялық макромолекулалар - нуклеин қышқылдары мен белоктардың құрылысын, қызметін зерттейді.

Цитогенетикалық әдіс - микроскоп арқылы хромосомаларды зерттеуден басталады. Бұл әдіс арқылы: 1) ағзалардың кариотипін анықтайды; 2) хромосома санын анықтайды; 3) хромосомалардың морфологиясын зерттеп, олардың кұрылысында өзгерістер бар-жоғын анықтайды, яғни хромосомалық ауруларды анықтайды; 4) хромосомалардың генетикалық карталарын жасау үшін пайдаланады-ол үшін хромосомаларды тандамалы бояйды; 5) геномдық не хромосомалық мутацияларды, олардың жиілігін, анықтау үщін пайдаланады.

4) Соматикалық жасушалар генетикасы әдісі. Жасушаларды ағзадан тыс, жасанды қоректік орталарда өсіреді. Оларды өсіру кезінде қажет болған, немесе зерттеушінің көзіне түскен ереюде жасушаны бөліп алып клондайды, яғни көбейтеді және сол жасушалар тобын алып зерттейді. Ол жасушаларды әрі қарай сұрыптап будандастырады.

Бұл әдіс нәтижесінде: 1) гендердің тіркесуін және олардың хромосома бойында орналасу орнын анықтайды; 2) кейбір гендердің активтігінің нәтижесі ретінде синтезделінетін олардың нақтылы өнімдерін зерттейді; 3) гендердің әрекеттесуін және олардың активтілігінің реттелу механизмдерін анықтайды; 4) гендік мутацияларды зерттеу үшін қолданады.

Осы әдісті пайдаланып медицина практикасында әлі туылмаған баланың жынысын, 60 жуықтұқым куалайтын ауруларын анықтауға болады. Ол үшін жатырдан сұйықтық алып ондағы ұрық жасушаларын өсіріп зерттейді (амниоцентез) . 6) Биохимиялық әдістер - ферменттік жүйелердің белсенділігін зерттеу арқылы жүргізіледі. Олар зат алмасу ауруларының себебі-гендік мутацияларды анықгауға, сол сияқгы биохимиялық тесттер арқылы патологиялық гендердің гетерозиготалы тасымалдаушыларын да анықтауға мүмкіндік береді. Ол үшін зерттелуші адамдардың қанына (венасына) белгілі бір аминқышқылының (мысалы фенилалениннің) бірідама мөлшерін енгізеді де мезгіл мезгіл оның кандағы концентрациясын анықтайды.

Молекулалық биологияның негізгі жаңалықтары:

1869 жылы Ф. Мишер ДНҚ-н ашты;

1935 жылы А. Н. Белозерский өсімдіктен ДНҚ-н бөліп алды;

1940 жылы У. Эстбюри ДНҚ-ң алғашқы рентгеннограммасын жасады;

1951 жылы Л. Полинг және Р. Кори ақуыздардың полипептидті тізбегіндегі амин қышқылы қалдықтарының негізгі типтерін анықтады;

1944 жылы О. Т. Эвери ДНҚ тұқым қууалау ақпаратын тасымалдаушы екендігін анықтады;

1952 жылы Р. Франклин мен М. Уилкинс ДНҚ-ның жоғары сапалы рентгенограммасын түсірді;

1953 жылы Д. Уотсон және Ф. Крик ДНҚ-ң қос спиральды моделін жасады;

1960 жылы РНҚ транскрипциясын жүзеге асыратын полимераза ферменті ашылды;

1961 жылы Ф. Жакоб және Дж. Моно бактерияларда гендердің ұйымдасып жұмыс істеуінің және гендік белсенділіктің реттелуінің оперондық (лат. ``operare`` - жұмыс істеу, қызметіне қарай бір-бірімен байланысты ферменттердің синтезін анықтайтын гендер тобы) принципін ашты;

1969 жылы АҚШ-та Г. Хорана қызметтестерімен бірге химиялық жолмен алғашқы генді синтездеді.

Д. Уотсон мен Ф. Крик және т. б. көптеген ірі молекулалық биологтардың керемет жаңалықтарының нәтижесінде ХХ ғасырдың 60 жылдарында-ақ жасушадағы гентикалық ақпараттың берілу жолы анықталды: ДНҚ-РНҚ-Ақуыз.

Сосын біртіндеп ДНҚ репликациясы, транскрипция (РНҚ биосинтезі), трансляция (ақуыз биосинтезі) механизмдері анықталды.

Мұнымен қоса бұл процестердің клетка ішінде таралуын зерттеу жұмыстары дамыды, осының негізінде клеткаішілік компоненттердің (ядро, митохондрия, рибосома) функционналдық маңыздылығы анықталды және Д. Уотсонның 1968 жылы молекулалық биологияға анықтама беруіне негіз болды: «Молекулалық биология биологиялық макромолекулалардың құрылымдарының байланысын және клетканың негізгі компоненттері мен олардың қызметтерін, сонымен қатар тіршіліктің негізін құрайтын клеткада жүретін барлық процесстердің үйлесімділігі мен тұтастығын біріктіретін клетканың өзін-өзі реттеуінің негізгі принциптері мен механизмдерін зерттейді».

Кейіннен бұл ереже кері транскрипция (РНҚ матрицасындағы ДНҚ синтезі) және РНҚ репликациясы процестері туралы ұғымдармен толықтырылады. Тұтас ферменттер қатарын (кері транскриптаза, ДНҚ рестриктаза және т. б. ) мақсатты түрде қолданудың әдістерінің ашылуы және талдануы нәтижесінде рекомбинатты ДНҚ алу технологиясы жасалды, молекулалық биология тарихындағы революциялық оқиға бол

ХХ ғасырдың 70 жылдарының соңы мен 80 жылдарының басында молекулалық биология ең бір кемелдену кезеңіне қадам басты. Ферменттердің және биологиялық мембраналардың құрылымы белсенді түрде зерттелді, жоғары сатыдағы организмдердің геномының құрылымын анықтау жұмыстары басталды, жаңа биотехнологияның негіздері жасалды, ақуыз инженериясы дүниеге келді.

Молекулалық биологияның қарқынды дамуының нәтижесінде ХХ ғасырдың 80 жылдарының басында жаңа ғылым саласы биоинформатика (сандық биология, компьютерлік гентика) дүниеге келді.

ХХ ғасырдың молекулалық биология кеңейе түсті, біршама міндеттері: геном құрылымының құпиясын ашу, гендер банкін құру, геномдық дактилоскопия; клеткалардың жітклеуінің, биоалуантүрліліктің, дамудың және қартаюдың, канцерогенездің (қатерлі ісіктің пайда болуы), иммунитеттің молекулалық негіздерін зерттеу және т. б. ; генетикалық, вирустық ауруларды анықтау және емдеудің әдістерін ашу; азық-түлік және әртүрлі азықтық биологиялық белсенді қосылыстар (гормондар, энергия сақтаушы заттар, релизинг-фатор) өндірісінің жаңа биотехнологиясын жасау.

Қазақстандағы молекулалық биология

Қазақстанда молекулалық биология саласындағы ғылыми зерттеулер XX ғасырдың 50-жылдарының аяғында Қазақстан Ғылым Академиясының Ботаника институтында басталды. Академик М. Айтхожинның басшылығымен рибосомалардың құрылымы зерттеліп, соның нәтижесінде рибосомалар мен (мысалы, вирустар) құрылымында айтарлықтай айырмашылықтар бар екені анықталды. Бұл жаңалық - жануарлар клеткасының цитоплазмасында информосома түрінде болатын ақпараттық РНҚ (аРНҚ) бар екенін көрсетті. Молекулалық биология саласындағы зерттеулер, әсіресе, Қазақстан Ғылым Академиясының молекулалық биология және биохимия институты ашылғаннан кейін (1983) дами түсті.

Өсімдік клеткасындағы информосомалар, яғни, бос цитоплазмалық, полисомды-байланысқан және ядролы белоктардың (РНҚ-ны қоса) және төменгі молекулалы РНҚ-ның физика-химиялық қасиеттері зерттеліп, олардың өсімдік эмбриогенезі мен дамуы кезінде белок биосинтезі мен биогенезін реттеуге қатысатыны анықталды. Соның нәтижесінде функционалды белсенді әркелкі (гетерогалды) будан рибосомалары құрастырылды. Бұрын белгісіз болып келген өсімдік клеткаларындағы (қалыпты және стресс жағдайында) зат алмасу процесінің маңызды бөліктеріндегі (азотты, көмір сулы, фенолды) ферментті кешендердің реттелу механизмі ашылды. Бұл техникалық және астық дақылдарының бағалы шаруашылық белгілерін қалыптастыру бағытының ғылыми негізін салуға мүмкіндік берді. Азот алмасу кезіндегі маңызды ферменті - НАДФ-ГДГ-ны (-глютаматдегидрогенез) активациялаудың жаңа жолы анықталды. Қазақстан өсімдіктерінен жасалынған биологиялық активті заттардың биотехнологиясы жетілдірілді. Қазір республикада молекулалық биология саласы бойынша: геномды құрастыру, экспрессиясы және оның реттелуі, клетканың маңызды полимерлері белок пен нуклеин қышқылының құрылымы мен қызметі, өсімдіктердің гендік инженериясы, молекулалық иммунология мәселелері зерттелуде.

Оқытудың техникалық құралдары: интерактивті тақта, проектор сызба - кестелер

Оқытудың әдістері мен түрлері: баяндау, сұрақ - жауап, түсіндіру, кіріспе лекция

Деңгейлік тапсырмалар:

1-деңгейлік сұрақ: Соматикалық жасушалар генетикасы әдісі.

2-деңгейлік сұрақ: Митотикалық циклдің кезеңдерін атаңыз

3-деңгейлік сұрақ: Цитогенетикалық әдіс

ОБСӨЖ тапсырмалары: Аттенуаторлардың қызметі

СӨЖ тапсырмалары: гендердің тіркесуін және олардың хромосома бойында орналасуы.

Негізгі әдебиеттер:

1. Спирина А. С. Молекулярная биология: структура рибосом и биосинтез белка, М. Высш. школа, 2005.

2. Жимулев И. Ф. Общая и молекулярная генетика. Новосибирск, 2006, с. 369-389.

3. Қуандықов Е. Ө. Жалпы және медициналық генетика негіздері . Алматы, 2009, с. 98-104.

4. Аманжолова Л. Е. Жалпы және медициналық генетиканың биологиялық негіздері. А., 2006, 140 б.

5. Қуандықов Е. Ө Медициналық биология және генетика. А., 2005, 113 б.

Қосымша әдебиеттер:

6. Корочкин Л. И. Введение в генетику развития. М., 2006, с. 252.

7. Куандыкова Е. У. Медицинская биология и генетика. Учебное пособие для студентов. А., 2007 с. 220-227.

8. Нуртазин С. Т., Всеволодов Э. Б. Биология индивидуального развития. А., 2007, с. 260.

9. Қазымбет П. Қ., Аманжолова Л. Е., Нұртаева Қ. С. Медициналық биология. А., 2006, б. 193-194.

10. Қуандықов Е. Ө., Әбілаев С. А. Медициналық биология және генетика. А., 2006, б. 124-135.

11. Қуандықов Е. Ө., Нұралиева Ұ. Ә. Негізгі молекулалық-генетикалық терминдердің орысша

қазақша сөздігі. Алматы, 2012, 112б.

12. Иванова В. И. Генетика. М., 2006, с. 291-314.

WEB сайттар тізімі:

1. http:/ru. m. wikipedia org/wiki

2. http:/biouroki. ru/material/plants/lishain

3. http:/wikigrib/ru

№2 дәріс

Тақырыбы: Белоктардың жалпы сипаттамасы

Дәрістің мақсаты мен міндеті : Белоктардың молекулалық массасы, Белоктардың биологиялық функциясы

Дәрістің мазмұны : Жер жүзіндегі тірі ағзалардың негізгі құрамды бөлігі - белок. Ф. Энгельс өзінің «Табиғат диалектикасы» еңбегінде: «Өмір дегеніміз - белокты денелердің тіршілік ету тәсілі» деген.

Демек белок барлық тірінің негізі, ал олардың тіршілік ету тәсілі - өмір болып табылады.

(Тірі ағзаның құрамына кіретін белоктар немесе протеиндер (protos - бірінші, алғашқы, маңызды деген грек сөзі) органикалық қосылыстардың 50-85% - ын құрайды.

1871ж. орыс химигі Н. Н. Любавин белоктар амин қышқылдарынан тұратынын анықтады.

Белоктар цитоплазма мен ядроның негізін құрайды. Олар табиғатта кездесетін органикалық заттардың ішіндегі ең күрделісі. Белоктардың элементтік құрамы:

Көміртегі - 50-55%

Оттегі - 21-24%

Азот - 15-18%

Сутегі - 6-7%

Күкірт - 03-2, 5%

Кейбір белоктік заттардың құрамына фосфор кіреді, аз мөлшерде кейде темір, мыс, иод, хлор, бром, кальций, мырыш және т. б. элементтер де кездесуі мүмкін.

Белоктардың басқа полимерлерден өзгешелігі - олар құрылысы жағынан бір - біріне ұқсас болғанымен мүлдем басқа мономерлерден құралған.

Белоктың молекулалық салмағы оның құрамындағы аминқышқылдарының санына байланысты. Мысалы, инсулин белогінің құрамында 51 аминқышқылдарының қалдығы бар, екі полипептидтік тізбектен тұрады, молекулалық салмағы 5733, ал гемоглобиннің құрамында 574 аминқышқылдарының қалдығы бар, молекулалық салмағы 64500. Әртүрлі белоктардың құрамындағы аминқышқылдары қалдықтарының саны әртүрлі- 100-ден бірнеше мыңдаған. Белоктың молекулалық массасын әртүрлі физико-химиялық әдістермен анықтауға болады, солардың ішінде кең тарағаны: электрофорез, молекулалық тор әдісі, ультрацентрифугалау т. б.

Нақтылы нәтиже алу үшін бір ғана әдісті емес, әртүрлі әдістерді пайдаланады. Осы әдістерді қолдана отырып белоктың молекулалық салмағы өте кең аралықта ауытқитыны анықталған, 6 мыңнан бірнеше миллион дальтон аралығында.

Молекулалық масса

Белоктар үлкен молекулалы зат, ол жартылай өткізгіш мембранадан өте алмайды. Ерітіндінің түбіне шөгу уақытына, еріткіштің температурасына, тығыздығына және тұтқырлығына байланысты есептеу жолымен белоктың массасын анықтайды (Т. Сведберг әдісі) . Белоктардың молекулалық массасы дальтон (Д) өлшемі бойынша беріледі. Кейде молекулалық массаны килодальтон (КД) өлшемімен де береді. 1Д сутегі атомының массасына тең болады (1, 6∙10 ^-24 г. )

Дальтон дегеніміз - берілген зат молекуласының сутегі атомынан қанша есе ауыр екенін көрсететін шама. Дальтон термині мен молекулалық масса ұғымы бірін-бірі алмастыра алады. Мысалы, 16 000 Д белоктың молекулалық массасы да 16 000 болады.

Рибонуклеаза 12 4000 д немесе 12, 4 КД.

Многлобин 17 000 Д немесе 17 КД.

Жұмыртқа альбумині 45 000 Д немесе 45 КД.

Гемоглобин 68 000 Д немесе 68 КД.

Уреаза 480 000 д немесе 480 КД.

Мұндай әдістерді іске асыру үшін қымбат жабдық, мысалы, анализ жасайтын ультрацентрифуга қажет. Белоктың молекулалық массасын, молекулалық массасы белгілі белоктардың электрофорездік жылдамдығымен салыстыра отырып анықтайды.

Белоктардың электрофорездік қасиеті

Белоктардың амин ықшқылдарынан құралатынын біз білеміз. Ал амин қышқылдарының амфотрелік қасиеті бар. Сондықтан белоктар амфотерлік электролиттер болып табылады. Оның судағы ерітіндісінде белгілі бір электр заряды бар. Белок молекуласындағы теріс зарядтарының саны ондағы аспарагин қышқылы мен глутамин қышқылының қалдықтары санына тең болады, ал оң зарядтардың саны лизин, аргинин және гистидин қышқылдарының қалдықтары санына тең болады.

Белок молекуласының заряды ортаның рн шамасны байланысты: белок қышқыл ортада негіз сияқты диссоциацияланады және оның молекуласы оң зарядталады, ал сілтілік ортада карбоксил тобы диссоциацияланған күйде болады, белок молекуласы теріс зарядталады.

Егер белок зарядталған болса, онда ол ерітінді күйінде болады. рН шамасының бір мәнінде беткі жағында оң заряд саны теріс заряд санына тең болады, екі зарядтың қолсындысы нөлге теңеледі. Белок молекуласы электр бейтараптанған кездегі рН шамасы белоктың изоэлектрлік нүктесі деп аталады. Изоэлектрлік нүктеге жеткен кезде белок молекулалары арасында өзара тартылыс байқалады. Ал ол жағдай белок молекулаларының агрегациялануына себеп болады да, белок ерітіндінің түбіне шөгеді. Изоэлектрлік нүкте рН түрінде белгіленеді. Оның шамасы әр белокта әртүрлі. Пепсиннің рН шамасы 1 санына тең; сүт казеинінікі - 4, 6; бидай глиадинінікі - 7, 1; гистондікі - 10.

Белок қоспасын бөлшектерге ажыратып бөлу үшін, белоктың электрлік қасиеті пайдаланылады. Осылайша бөліп ажырату әдісі электрофорез деп аталады. Электрофорез әдісі зарядталған бөлшектердің тұрақты ток өрсіндегі қозғалысына негізделген. Сілтілік ортада белок теріс зарядталады. Егер белокты сілтілік ортада ерітіп, электр өрісінде орналастырса, онда ол анод (+) жаққа қарай ығысады. Ал қышқыл ортада белок катион сияқты қасиеткөрсетіп оң зарядталады да, электр өрісінде катодқа (-) қарай ығысады.

Белоктардың ерігіштігі

Белоктрадың ерігіштігі еріткіш табиғатына, ортаның рН көрсеткішіне, ерітіндінің иондық күшіне және молекула құрылымына байланысты. Кейбір белоктар суда ериді, екінші біреулері тұздардың сұйық ертіндісінде, үшінші біреулері еріткіштіе ерімейтін белоктар да бар.

Белоктардың суда және су ерітінділерінде ерігіштігі олардың құрылымына, яғни амин қышқылдары қалдығындағы бүйірлік топтарғажәне олардың иондануына байланысты. Белоктардың тұзды ерітіндідегі ерігіштігі иондық күшке (μ әрпімен белгіленеді) тәуелді. Ондай күшті табу үшін әр ион концентрациясы жиынтығының жартысын оның валенттілігі (яғни заряды) квадратына көбейтеді:

μ = ½ ∑ С∙ Z ² ,

мұндағы; С - әр ионның концентрациясы;

Z - ионның электр заряды.

Бұл формуладан мынадай қорытынды шығаруға болады: иондық күш төмен болған кезде белоктың ерігіштігі артады. Ерітіндінің иондық күші артқан кезде белоктың ерігіштігі төмендейді де, белок ерітндінің түбіне шөгеді. Тұздың концентрациясы жоғары болған кезде белоктарды тұнбаға шөктіру осыған негізделген.

Белоктардың тұнбаға шөгуі су молекулаларына қатысты тұз бен белоктың өзара бәсекесіне байланысты. Бұл кезде тұз иондары судың көпшілік бөлігімен байланыса алады да, белокты ерітетін судан азғантай ғана қалады, сондықтан белоктың ерігіштігі төмендейді де, ол тұнба бөліп шөгеді.

Белоктың ерігіштігі ортаның рН шамасына байланысты. рН шамасы изоэлектрлік нүктеге жақындаған кезде белок молекулалары арасындағы бірін-бірі итеру күші азаяды, белок молекулалары бірігіп үлкейеді де, белок тұнбаға шөгеді.

Белоктарға сапалық (түрлі-түсті) реакция жасау

Түсті реакция жасау арөқылы заттың белоктық табиғатын анықтауға және оның құрамында кейбір амин қышқылдары бар екнін дәлеледеуге болады.

Биурет реакциясы. Несеп нәрін (мочевина) қыздырған кезде биурет түзіледі, ол затқа мыс сульфатының ерітіндісін қосса, сілтілік ортада күлгін түске боялады. Белокқа мыс сульфаты ерітіндісін қосса, сілтілік ортада дәл осындай бояу пайда болады.

Биурет реакциясын пептидтік - СО - NН - байланысы бар қосылыстар береді. Бұл реакция көбінесе ерітіндідегі белок мөлшерін анықтау үшін қолданылады. Осы реакция кезінде мыс ионы Сu ²⁺ пептид байланысымен қосылады деген болжам бар.

Фолин реакциясы. Күшті негіздер және фосфорлы-молибденді-вольфрам қышқылы қатысқан кезде мыс иондары Сu ²⁺ белокпен қосылып, көк түске боялады. Пептидтік байланысы бар мыс иондарының комплексі мен фосфорлы-молибденді-вольфрам қышқылы тирозинмен реакцияға түседі. Бұл реакция биурет реакциясымен салыстырғанда сезімтал келеді. Осы реакциямен лоуридің әдісі бойынша белоктардың мөлшерін анықтайды (500 нм мөлшері кезіндегі ең көп сіңіруі бойынша) .

Нингидрин реакциясы. Амин қышқылдарында сипаттама берген тарауда бұл реакция толық қарсытырылған болатын. Нингидрин қосып қыздырған кезде амин қышқылдары, пептидтер және белоктар көкшіл күлгін түске немесе райхан түске боялады. Бұл реакция құрамында амин тобы бар қосылыстарға тән. Амин қышқылдарының мөлшерін анықтау үшін қолданылады.

Ксантопротеин реакциясы. Белок ерітіндісіне концентрациялы азот қышқылымен әсер еткен кезде ерітінді сары түске боялады. Осыған аммиак қосса, қызғылт қоңыр түске айналады. Бұл реакция ерітіндіде циклды амин қышқылдары - фенилаланин, тирозин, триптофан бар екенін көрсетеді. Осы қышқылдардың бензол сақинасы нитрленеді.

... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.