Аминолиттік ферменттер


Организмде байқалатын барлық тіршілік белгілерін оның ішкі ортасында жүріп жатқан сан қилы реакциялардың тікелей нәтижесі деп қарауға болады. Бұл реакциялардың тіршілік қимылына сәйкес жылдамдықпен жүріп отыруы фермент арқылы жүзеге асады, яғни фермент дегеніміз – организмде барлық химиялық реакциялардың жылдамдығын, бағытын және оның сипатын реттеп отыратын биологиялық катализатор. Алғашында фермент ашытқыдан табылғандықтан, латын тіліндегі – «fermentum» - ашытқы деген сөзден шыққан.
Ферменттік реакцияларда бейорганикалық катализатордың ерекшеліктері бар, олар бірнеше ортақ қасиеттерге ие:
1) энергетикалық мүмкіншілігі бар реакцияларды ғана катализдейді.
2) Реакцияның тепе-теңдігін немесе тепе-теңдік константасын өзгертпейді, тек осы тепе-теңдікке жету уақытын ғана қысқартады.
3) Реакцияның бағытын өзгерпейді
4) Реакцияның соңғы өніміне айналмайды, яғни реакцияның бас-аяғанда өзінің санын және сапасын өзгертпейді.
Фермент субстратпен әрекеттескенде тұтас молекуласымен емес, үшіншілік құрылымдағы белгілі бір аймақ арқылы әрекетескенде ферменттің активті орталығы пайда болады. Осы активті орталық арқылы фермент өз субстратын таниды және катализдейді. Активті орталық бір-біріне сәйкес отырып, қызмет атқаратын 2 аймақтан тұрады. Оның бірі-субстраттық аймақ, ал екіншісі катализдік аймақ.
Субстраттық аймақ - өз субстратын тану, онымен байланысу қызметін атқарса, ал катализдік аймақ химиялық реакцияның сипатын анықтайды.
Ферменттің активті орталығы пашпептид тізбектеріндегі амин қышқылының функционалды топтарынан құралады. Оған бос – СООН және –NH2 тобы, аргиннің гуанидин тобы, триптофанның индол сақинасы, гистидиннің имидазои сақинасы, серин мен теориннің – он тобы, меотиннің

Пән: Химия
Жұмыс түрі: Материал
Көлемі: 5 бет
Бұл жұмыстың бағасы: 200 теңге




Аминолиттік ферменттер

Организмде байқалатын барлық тіршілік белгілерін оның ішкі ортасында
жүріп жатқан сан қилы реакциялардың тікелей нәтижесі деп қарауға болады.
Бұл реакциялардың тіршілік қимылына сәйкес жылдамдықпен жүріп отыруы
фермент арқылы жүзеге асады, яғни фермент дегеніміз – организмде барлық
химиялық реакциялардың жылдамдығын, бағытын және оның сипатын реттеп
отыратын биологиялық катализатор. Алғашында фермент ашытқыдан
табылғандықтан, латын тіліндегі – fermentum - ашытқы деген сөзден шыққан.

Ферменттік реакцияларда бейорганикалық катализатордың ерекшеліктері
бар, олар бірнеше ортақ қасиеттерге ие:
1) энергетикалық мүмкіншілігі бар реакцияларды ғана катализдейді.
2) Реакцияның тепе-теңдігін немесе тепе-теңдік константасын
өзгертпейді, тек осы тепе-теңдікке жету уақытын ғана қысқартады.

3) Реакцияның бағытын өзгерпейді
4) Реакцияның соңғы өніміне айналмайды, яғни реакцияның бас-аяғанда
өзінің санын және сапасын өзгертпейді.
Фермент субстратпен әрекеттескенде тұтас молекуласымен емес, үшіншілік
құрылымдағы белгілі бір аймақ арқылы әрекетескенде ферменттің активті
орталығы пайда болады. Осы активті орталық арқылы фермент өз субстратын
таниды және катализдейді. Активті орталық бір-біріне сәйкес отырып, қызмет
атқаратын 2 аймақтан тұрады. Оның бірі-субстраттық аймақ, ал екіншісі
катализдік аймақ.
Субстраттық аймақ - өз субстратын тану, онымен байланысу қызметін атқарса,
ал катализдік аймақ химиялық реакцияның сипатын анықтайды.
Ферменттің активті орталығы пашпептид тізбектеріндегі амин қышқылының
функционалды топтарынан құралады. Оған бос – СООН және –NH2 тобы, аргиннің
гуанидин тобы, триптофанның индол сақинасы, гистидиннің имидазои сақинасы,
серин мен теориннің – он тобы, меотиннің тиоэфир тобы, фенилаланиннің
ароматты сақинасы, цисттеиннің тио топтары қатысуы мүмкін.
Кейбір ферменттерде активті орталықтан тыс аллостерикалық орталық
болады. Осы орталыққа кейбір эффекторлар байланысып, ферменттің
конформациясын өзгерту арқылы активті орталықтың субстартқа сәйкестігін
арттырады немесе төмендетеді, сөйтіп фермент әсерін реттейді.
Көптеген жағдайларда аллостерикалық ферменттер истабилизм
процестеріндегі лимиттеуші рөл атқарады. Қазіргі анықталуынша рибонуклиозид-
дифосфатредуктоза мен пируват –УДФ-N –ацетилкалглюкозаминтрансферазадан
басқа барлық аллостерикалық ферменттер бірнеше мономерлерден тұрады.
Олардың әрбір сіббірлігін протомер деп атайды. Проталердің біреуіне
белгілі бір эффектор келіп байланысса, екінші бір протомердің өз
эффекторларымен байланысуына әсер етеді. Бұндай әрекетті гомотроптық
әсерлесу деп атайды.
Барлық ферменттерді құрылымдық ерекшелігіне қарай екі үлкен топқа бөлуге
болады: бір компоненті ферменттер және екі компонентті ферменттер.
Бір компоненті ферменттер тек белоктан ғана тұрады, протетикалық,
тобы болмайды, сондықтан да оларды протеиндер деп атауға болады. Ас қорыту
жүйесінің ферменттерінің көбісі бір компоненті ферменттер. Екі компоненті
ферменттер жәй белоктан және простетикалық топтан тұрады. Жәй белок бөлігін
апофермент, ал простетикалық тобын кофермент деп атайды. Цитохром
жүйесінің ферменттері, трансферазалардың басым көпшілігі, амин қышқылының
декарбоксилазалары және басқа да көптеген ферменттер екі компонентті
ферменттер болып табылады.
Екі компонентті ферменттерде апофермент пен кофермент арасындағы
байланыс кейбіреулерінде берік, кейбіреулерінде әлсіз болады. Сол себептен
реакцияға қатыспаған жағдайда, әлсіз байланысқан коферменттер
апоферменттерден жеке жүреді. Алайда реакцияға қатысқанда апофермент пен
кофермент міндетті түрде қосылуы керек.
Екі компонентті ферменттерде апофермент бөлігі субстраттық
арнайылықта қамтамасыз етіп, ферменттің қандай субстартқа әсер ететінін
анықтайды. Ал кофермент бөлігі катализдік аймаққа кіре отырып, раекцияның
сипатын және бағытын белгілейді. Коферменттердің құрамына витаминдер және
метал ... жалғасы
Ұқсас жұмыстар
Ферменттер
Ферменттер класификациясы.Ферменттер құрылысы
Ферменттер класификациясы
Ферменттер жайлы
Ферменттер классификациясы
«Ферменттер биосинтезі »
Ферменттер номекулатурасы
Ферменттер биосинтезі
Ферменттер және коферменттер туралы
Ферменттер биосинтезі жайлы мәлімет
Пәндер

Қазақ тілінде жазылған рефераттар, курстық жұмыстар, дипломдық жұмыстар бойынша біздің қор №1 болып табылады.

Байланыс

Qazaqstan
Phone: 777 614 50 20
WhatsApp: 777 614 50 20
Email: info@stud.kz
Көмек / Помощь
Арайлым
Біз міндетті түрде жауап береміз!
Мы обязательно ответим!
Жіберу / Отправить

Рахмет!
Хабарлама жіберілді. / Сообщение отправлено.

Email: info@stud.kz

Phone: 777 614 50 20
Жабу / Закрыть

Көмек / Помощь