Аминолиттік ферменттер

Организмде байқалатын барлық тіршілік белгілерін оның ішкі ортасында жүріп жатқан сан қилы реакциялардың тікелей нәтижесі деп қарауға болады. Бұл реакциялардың тіршілік қимылына сәйкес жылдамдықпен жүріп отыруы фермент арқылы жүзеге асады, яғни фермент дегеніміз – организмде барлық химиялық реакциялардың жылдамдығын, бағытын және оның сипатын реттеп отыратын биологиялық катализатор. Алғашында фермент ашытқыдан табылғандықтан, латын тіліндегі – «fermentum» - ашытқы деген сөзден шыққан.
Ферменттік реакцияларда бейорганикалық катализатордың ерекшеліктері бар, олар бірнеше ортақ қасиеттерге ие:
1) энергетикалық мүмкіншілігі бар реакцияларды ғана катализдейді.
2) Реакцияның тепе-теңдігін немесе тепе-теңдік константасын өзгертпейді, тек осы тепе-теңдікке жету уақытын ғана қысқартады.
3) Реакцияның бағытын өзгерпейді
4) Реакцияның соңғы өніміне айналмайды, яғни реакцияның бас-аяғанда өзінің санын және сапасын өзгертпейді.
Фермент субстратпен әрекеттескенде тұтас молекуласымен емес, үшіншілік құрылымдағы белгілі бір аймақ арқылы әрекетескенде ферменттің активті орталығы пайда болады. Осы активті орталық арқылы фермент өз субстратын таниды және катализдейді. Активті орталық бір-біріне сәйкес отырып, қызмет атқаратын 2 аймақтан тұрады. Оның бірі-субстраттық аймақ, ал екіншісі катализдік аймақ.
Субстраттық аймақ - өз субстратын тану, онымен байланысу қызметін атқарса, ал катализдік аймақ химиялық реакцияның сипатын анықтайды.
Ферменттің активті орталығы пашпептид тізбектеріндегі амин қышқылының функционалды топтарынан құралады. Оған бос – СООН және –NH2 тобы, аргиннің гуанидин тобы, триптофанның индол сақинасы, гистидиннің имидазои сақинасы, серин мен теориннің – он тобы, меотиннің