Пептидтік байланыстар
Кіріспе
1. Негізгі бөлім
1.1 Пептидтік байланыстар
1.2 Пептидтердің химиялық синтезі
1.3 Олигопептидтер
1.4 Полипептидтер тізбегінің құрылысы
1.5 Биологиялық активті пептидтер
Қорытынды
Пайдаланған әдебиеттер тізімі
1. Негізгі бөлім
1.1 Пептидтік байланыстар
1.2 Пептидтердің химиялық синтезі
1.3 Олигопептидтер
1.4 Полипептидтер тізбегінің құрылысы
1.5 Биологиялық активті пептидтер
Қорытынды
Пайдаланған әдебиеттер тізімі
Пептидтер (гр. πεπτος — құнарлы) — амин қышқылдарының қалдықтарынан тұратын органикалық заттар. Амин қышқыл қалдықтарының санына қарай ди-, три-, тетра пептидтерге, олигопептидтерге және полипептидтерге бөлінеді. Пептидтер молекулалары әдетте бір шетінде аминтобы, бір шетінде карбоксил тобы бар ұзын тізбек. Кейде олар тұйық түрде де кездеседі —циклопептидтер (көпшілік токсиндер, гормондар, антибиотиктер). Пептидтер биологиялық қасиеттері бар заттардың көбісі жатады. Тірі торшада олар амин қышқылдарынан түзіледі немесе белоктардың ферментті ыдырауынан туады. Пептидтер ең алғаш ақуыз гидролизатынан, фермент ация арқылы алынған болатын.
Пептид деген терминді 1905 жылы пептидтерді синтездеудің жалпы әдісін ойлап тапқан Эмиль Герман Фишермен ұсынылған болатын.
1953 жылы Дю Виньо окситоцинді синтездеп алды, ол ең алғашқы полипептидті гормон.
1963 жылы қатты фазалы пептидті синтездің (Р. Меррифилд) негізгі концепциясы арқасында пептидтің автоматты синтезаторлары құрастырылды. Полипептид синтезі әдісін қолдану арқылы синтетикалық инсулин мен кейбір ферменттерді алуға жол ашты.
Қазіргі таңда 1500-ден астам пептидтер белгілі, олардың қасиеттері мен синтездеу әдісі де қалыптасқан.
Пептид деген терминді 1905 жылы пептидтерді синтездеудің жалпы әдісін ойлап тапқан Эмиль Герман Фишермен ұсынылған болатын.
1953 жылы Дю Виньо окситоцинді синтездеп алды, ол ең алғашқы полипептидті гормон.
1963 жылы қатты фазалы пептидті синтездің (Р. Меррифилд) негізгі концепциясы арқасында пептидтің автоматты синтезаторлары құрастырылды. Полипептид синтезі әдісін қолдану арқылы синтетикалық инсулин мен кейбір ферменттерді алуға жол ашты.
Қазіргі таңда 1500-ден астам пептидтер белгілі, олардың қасиеттері мен синтездеу әдісі де қалыптасқан.
1. О.Д.Дайырбеков, Б.Е.Алтынбеков, Б.К.Торғауытов, У.И.Кенесариев, Т.С.Хайдарова Аурудың алдын алу және сақтандыру бойынша орысша-қазақша терминологиялық сөздік. Шымкент. “Ғасыр-Ш”, 2005 жыл. ISBN 9965-752-06-0
2. Белки // "Химическая энциклопедия", изд. "Советская энциклопедия", М., 1988
3. ↑ Пептиды // "Химическая энциклопедия", изд. "Советская энциклопедия", М., 1988
4. А.Ж.Сейтембетова,С.С. Лоходий «Биологииялық химия» 1994ж
5. К.С. Сағатов «Биологиялық химия» 1998ж
6. З.Сейітов «Биологиялық химия» Алматы, «Қайнар» 1992ж.
7. Ж.Ж. Жатқанбаев «Өсімдік физиологиясы» Алматы, 1988ж.
8. Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин «Биологическая химмия» Москва, 1989г.
2. Белки // "Химическая энциклопедия", изд. "Советская энциклопедия", М., 1988
3. ↑ Пептиды // "Химическая энциклопедия", изд. "Советская энциклопедия", М., 1988
4. А.Ж.Сейтембетова,С.С. Лоходий «Биологииялық химия» 1994ж
5. К.С. Сағатов «Биологиялық химия» 1998ж
6. З.Сейітов «Биологиялық химия» Алматы, «Қайнар» 1992ж.
7. Ж.Ж. Жатқанбаев «Өсімдік физиологиясы» Алматы, 1988ж.
8. Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин «Биологическая химмия» Москва, 1989г.
Мазмұны:
Кіріспе
1. Негізгі бөлім
1.1 Пептидтік байланыстар
1.2 Пептидтердің химиялық синтезі
1.3 Олигопептидтер
1.4 Полипептидтер тізбегінің құрылысы
1.5 Биологиялық активті пептидтер
Қорытынды
Пайдаланған әдебиеттер тізімі
Кіріспе
Пептидтер (гр. PIεPIτος -- құнарлы) -- амин қышқылдарының қалдықтарынан тұратын органикалық заттар. Амин қышқыл қалдықтарының санына қарай ди-, три-, тетра пептидтерге, олигопептидтерге және полипептидтерге бөлінеді. Пептидтер молекулалары әдетте бір шетінде аминтобы, бір шетінде карбоксил тобы бар ұзын тізбек. Кейде олар тұйық түрде де кездеседі -- циклопептидтер (көпшілік токсиндер, гормондар, антибиотиктер). Пептидтер биологиялық қасиеттері бар заттардың көбісі жатады. Тірі торшада олар амин қышқылдарынан түзіледі немесе белоктардың ферментті ыдырауынан туады. Пептидтер ең алғаш ақуыз гидролизатынан, фермент ация арқылы алынған болатын.
Пептид деген терминді 1905 жылы пептидтерді синтездеудің жалпы әдісін ойлап тапқан Эмиль Герман Фишермен ұсынылған болатын.
1953 жылы Дю Виньо окситоцинді синтездеп алды, ол ең алғашқы полипептидті гормон.
1963 жылы қатты фазалы пептидті синтездің (Р. Меррифилд) негізгі концепциясы арқасында пептидтің автоматты синтезаторлары құрастырылды. Полипептид синтезі әдісін қолдану арқылы синтетикалық инсулин мен кейбір ферменттерді алуға жол ашты.
Қазіргі таңда 1500-ден астам пептидтер белгілі, олардың қасиеттері мен синтездеу әдісі де қалыптасқан.
Пептидтік байланыстар
Амин қышқылдардың поликоңденсациялануы нәтижесінде пептидтер түзіледі.
Пептидтер -- дегеніміз полимерлі қосылыстар, кұрылым бірлігі ретінде амин қышқылдар қалдықтары алынады.
H2N - - CH - CO - NH - CH - CO - NH - CH - CO - NH - CH - CO - NH - CH - CO - ...
│ │ │ │ │
R1 R2 R3 R4 R5
Полипептид
Бұлардың бүйір радикалдары әр түрлі, ал пептидтік байланыс универсалды. Екі амин қышқылы қосылатын болса, онда дипептид түзіледі, үш амин қосылатын болса - трипептид түзіледі. Осылайша көптеген амин қышқылдары қосылуынан полипептид пайда болады. Амин қышқылдары қалдықтарының арасында байланыс:
- С - N -
׀ ׀׀
O H
түзіледі, бұл пептидтік байланыс деп аталады.
Табиғи белок полипептид болып саналады, ол бірнеше жүздеген амин қышқылдары буындарынан тұрады. Полипептидтер кейбір қасиеттері бойынша белоктарға жақындайды, бірақ белоктардың қасиетін толық қайталамайды, мысалы, полипептидтер шөгіп тұнбаға түспейді және денатурация құбылысына ұшырамайды, себебі полипептидтерде кеңістік құрылым болмайды.
Пептидті байланысты түзуге тек α - амино-және α -карбоксилді топтар катысады, пептидтер тармақталмаған.
Полипептидтің қаңқасы (хребеті) үнемі қайталанып отыратын кұрылымдық элементтерден тұрады.
- NH - - CH - CO -
│
R
Пептидті тізбекте олар ретпен орналаскан N- соңы мен С- соңына байланысты, пептидтер векторлы болып келеді. N-соңында бос амин тобы, ал, С-соңында бос карбоксил тобы орналасқан. Тізбек N - соңынан -- С - соңына қарай бағытталған.
Поликонденсация коэффициенті пептид құрамына кіретін амин қышқыл калдықтарының санын көрсетеді. К=2 (олигопептидтер) 1-ден 20-ға дейін (ди, три, тетра), 20-50 дейін (полипептидтер). Пептидтердің мол массалары 200-ден 6000 диапазонда, орташа массасы 110.
1888 ж орыс ғалымы - биохимик А.Я. Данилевский өз тәжірибелері бойынша белок молекуласындағы амин қышқыл қалдықтарының арасында пептид байланысының болуы туралы болжам айтты. Кейінірек, ХХ ғасырдың басында неміс ғалымы Э.Фишер пептид байланысының болуын тәжірибе жүзінде дәлелдеді. Ол 19 амин қышқылдарының қалдығынан тұратын полипептидті синтездеп алды.
Белоктар - бұл α - амин қышқылдарынан түзілген күрделі үлкен молекулалы табиғи қосылыстар. Казіргі түсініктер бойынша: белоктарда α - амин қышқылдары өзара пептидті (амидті байланыстар - NH - CO -) арқылы пептид тізбектеріне біріккен. Бір амин қышқылының карбоксилімен келесі амин қышқылының амин тобымен әрекеттесуі нәтижесінде пептидті байланыстар түзіледі. Мұнда екі α - амин қышқылынан бір су молекуласы бөлініп пептидтер түзіледі:
O O
H2N CH2 C + NH CH C
OH H OH
CH3
глицин
O
O
H2N CH2 C NH CH C + H2O
OH
C3H
дипептид (глицил - аланин)
Түзілген дипептид молекуласының шеттерінде әрбір амин қышқылынан функциональдык топтар - карбоксил және аминтоп қалып қояды. Сондықтан дипептид өзінің бір шетімен үшінші амин қышұылымен әрекеттесіп трипептид түзеді. Осылайша төрт аминқышқылынан тетрапептид, ал көп амин қышқылынан - полипептидтер пайда болады.
Пептидтік байланыс өзінің химиялық табиғаты бойынша ковалентті болып табылады және ақуыз молекуласының І-реттік құрылымына өте жоғары дәрежелі беріктік береді.
Ақуыз молекуласының құрылысының полипептидтік теориясын 1902-1919 жылдары Э.Фишер тәжірибе жасап қалыптастырды.
Пептидтердің аталуы оның құрамына кіретін аминқышқылдар атауларына байланысты болады, мысалы: глицин және аланин аминқышқылдарынан құрылған дипептидті-глицил-аланин; глицин, аланин және лизин аминқышқылдарынан түратын трипептидті -- глицил-аланил-лизин деп атайды.
Пептидтік теория ақуыздардың көптеген физикалық-химиялық және биологиялық қасиеттерін дұрыс түсіндіруге мүмкіндік берді. Сонымен қатар, ол қалайша физикалық-химиялық касиеттері, атқаратын қызметтері түрліше болып келетін ақуыздардың табиғатта сан алуан формаларының кездесетінін де дәлелдеді. Мысалы, 2 аминқышқыддар-глицин және аланин, екі түрлі дипептид пайда ете алады: глицил-аланин және аланил-глицин. Оларды изомерлер деп атайды. Аминқышқылдар бірізділігінің түрліше болуына байланысты изомерлердің физикалық-химиялық қасиеттері, қызметгері де әртүрлі болады.
Бірізділік тізбегінде түрліше комбинациялануы салдарынан 3 аминқышқылынан (глицин, аланин, лизин) 6 түрлі трипептид түзіледі:
1) глицил-аланил-лизин; 2) глицил-лизил-аланин; 3) аланил-глицил-лизин; 4) аланил-лизил-глицин; 5) лизил-аланил-глицин; 6) лизил-глицил-аланин.
Ақуыз молекуласында 20 аминқышқылдардың болатындығын ескерсек, онда орлардың түрліше комбинациялануы нәтижесінде, қасиеттері әртүрлі болып келетін қаншама изомерлердің түзілетінін есептеу қиын емес (20").
Тізбек ұзындығына қарай табиғаттағы барлық ақуыздық заттарды пептидтер (олигопептидтер) (2-10 аминқышқылдарынан құрылған), полипептидтер (10-40 аминқышқылдарынан түрады) және акуыздар (40 тан көп аминқышқылдардан түрады) деп бөледі. Мысалы, ішек бактериясында 3000 әртүрлі акуыздар кездессе, адам ағзасында 5 милиионға жуық ақуыздар табылған. Сонымен бірге, ішек бактериясының бірде-бір ақуызы адам ақуыздарына ұқсамайды.
Пептидтік тізбектің көптеген фрагменттері алғашқа ширатпа не құрылым күйінде болады. Ақуыз молекуласының кеңістікте мұндай қарапайым жинақталуын II реттік құрылым деп атайды.
Глобулалы ақуыз молекуласында әртүрлі екінші реттік құрылымдар және құрылымсыз (яғни екінші реттік құрылымдары болмайтын) учаскелер кездесуі мүмкін. Мысалы, миозин, тропомиозин, а-керотин тек а-ширатпадан, фиброин, R -кератин-тек р кұрылымнан тұрады.
-a-Ширатпада-полипептид тізбегінің қаңкасы ширатылып, аминқышқылдардың радикалдары сыртқа қарай бағытталған болады Бұл құрылым аминқышқылдар арасындағы сутектік байланыс арқылы түрақтанады.
Аминқышқылдарының бүйір радикадары бұл құрылымдардың тұрақтануына тікелей қатынаспағанымен, олар полипептид тізбегінің қалайша оралуын және ол орала ала ма, жоқ па осы мәселелерді анықтайды.
Ақуыз молекуласының үшінші реттік (глобулалық) құрылымы дегеніміз-полипептид тізбегінің а-ширатпасының, құрылымының және құрылымсыз учаскелерінің кеңістікте глобула (шумақ) конформациясына жинақталып, табиғи (нативті) құрылымының түзілуі. Бұл үдерісті фолдинг деп атайды.
Ақуыздың екінші реттік құрылымынан ерекше, үшінші реттік құрылымы аминқышқылдардың радикалдары арасыңдағы байланыстар негізінде пайда болады және тұрақтанады. Бұл байланыстардың нақтылы түрлері радикалдар ерекшеліктеріне тікелей байланысты болады.
Үшінші реттік құрылымы қалыптасқаннан кейін ақуыз молекуласы өзіне тән қызметтік белсенділікке ие болады. Осы құрылымда ақуыз молекуласыңда белгілі бір лигандалармен әрекеттесуге қабілетгі, бірнеше радикалдар тобынан түратын, белсенді орталықтар пайда болады. Бүұ радикалдар полипептид тізбегінде (І-ретгік құрылымда) бір-бірінен қашық орналасады, ал олардың жақындасуы фолдинг үдерісінде жүзеге асады.
Кейбір ақуыздардың IV реттік құрылымы да белгілі, мысалы гемоглобин. Оның молекуласы 4 субъединицалардан (екі, 2 тізбектерден) құрылған.
Пептидтердің химиялық синтезі
Пептидтерді химиялық жолмен ең алғаш синтездеп алған Э.Фишер болатын. Э.Фишер алған пептид 18 амин қышқылы қалдығынан тұрады. Бұл жаңалық жиырмасыншы ғасырда ғылымдағы белок жөніндегі қол жеткен аса үздік табыс еді. Бұдан кейін құрамы 19 амин қышқылы қалдығынан тұратын пептидтер (оны тапқан Фишердің шəкірті Абдерхальден) жəне құрамы 20 амин қышқылы қалдығынан тұратын пептидтер (Бергман) синтездеді. Бұл ғалымдардың белокты синтездеп алуға қатысты əдістерінің, тиімділігі онша үлкен емес. 1960 жылдар шамасында Меррифельд белок синтездеудің болашағы зор əдісін жəне өте ұзын пептидтерді синтездеу əдісін тапты.
Инсулин химиялық жолмен осы əдіс бойынша синтезделіп алынды. Ол химиялық жолмен (пробиркада) алынған алғашқы белок болатын. Бұл жаңа əдістің негізін қалауға себеп болған идея мынадай: белок синтезі оның, қатты фазада тұрған кезінде жүзеге асырылады, соның нəтижесіңде синтездің əр кезеңінен аралық өнім бөлінбейді жəне полипептидтік тібектің ұзаруымен мүмкіндік береді. Мұндай синтез кезінде қорғалған амин тобы бар бірінші амин қышқылы қатты ұстауыш (носитель) полистиролдық смоланың ион алмастырушының С1СН2- тобымен қосылып якоръ байлаушысы дегенді түзеді. Осыдан кейін смола арқылы амин қышқылдарын ерітіндімен өткізе отырып, пептид тізбектерін ұлғайта түседі. Синтездің соңында жинақталған қажетсіз топтарды бөліп шығарады да, пептидті қатты ұстауыштан (носительден) ажыратады. Дисульфид байланысының қалыптасуын химиялық жолмен жүзеге асырады. Молекулалық массасы біршама үлкен пептидтерді синтездеуде бұл автоматтандырылған тəсілдің маңызы зор.
Олигопептидтер
Олигопептидтер - бірнеше амин қышқылдарынан тұратын кішігірім полипептидтер. Олардың құрамына кіретін аминқышқылдардың санына байланысты мысалы :дипептид, трипептид, пентапептид және т.б.
Кейбір антибиотиктер мен гормондар олигопептидтер болып табылады.
Медициналық әсер бойынша олигопептидтер физиологиялық регулятор және организмнің активатор қызметін атқарады. Бұл компоненттер құрамына байланысты (сирек кездесетін аминқышқылдар жиынтығынан) адамның барлық ішкі жүйесін реттеуге қабілетті.
Адамда ... жалғасы
Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.
Кіріспе
1. Негізгі бөлім
1.1 Пептидтік байланыстар
1.2 Пептидтердің химиялық синтезі
1.3 Олигопептидтер
1.4 Полипептидтер тізбегінің құрылысы
1.5 Биологиялық активті пептидтер
Қорытынды
Пайдаланған әдебиеттер тізімі
Кіріспе
Пептидтер (гр. PIεPIτος -- құнарлы) -- амин қышқылдарының қалдықтарынан тұратын органикалық заттар. Амин қышқыл қалдықтарының санына қарай ди-, три-, тетра пептидтерге, олигопептидтерге және полипептидтерге бөлінеді. Пептидтер молекулалары әдетте бір шетінде аминтобы, бір шетінде карбоксил тобы бар ұзын тізбек. Кейде олар тұйық түрде де кездеседі -- циклопептидтер (көпшілік токсиндер, гормондар, антибиотиктер). Пептидтер биологиялық қасиеттері бар заттардың көбісі жатады. Тірі торшада олар амин қышқылдарынан түзіледі немесе белоктардың ферментті ыдырауынан туады. Пептидтер ең алғаш ақуыз гидролизатынан, фермент ация арқылы алынған болатын.
Пептид деген терминді 1905 жылы пептидтерді синтездеудің жалпы әдісін ойлап тапқан Эмиль Герман Фишермен ұсынылған болатын.
1953 жылы Дю Виньо окситоцинді синтездеп алды, ол ең алғашқы полипептидті гормон.
1963 жылы қатты фазалы пептидті синтездің (Р. Меррифилд) негізгі концепциясы арқасында пептидтің автоматты синтезаторлары құрастырылды. Полипептид синтезі әдісін қолдану арқылы синтетикалық инсулин мен кейбір ферменттерді алуға жол ашты.
Қазіргі таңда 1500-ден астам пептидтер белгілі, олардың қасиеттері мен синтездеу әдісі де қалыптасқан.
Пептидтік байланыстар
Амин қышқылдардың поликоңденсациялануы нәтижесінде пептидтер түзіледі.
Пептидтер -- дегеніміз полимерлі қосылыстар, кұрылым бірлігі ретінде амин қышқылдар қалдықтары алынады.
H2N - - CH - CO - NH - CH - CO - NH - CH - CO - NH - CH - CO - NH - CH - CO - ...
│ │ │ │ │
R1 R2 R3 R4 R5
Полипептид
Бұлардың бүйір радикалдары әр түрлі, ал пептидтік байланыс универсалды. Екі амин қышқылы қосылатын болса, онда дипептид түзіледі, үш амин қосылатын болса - трипептид түзіледі. Осылайша көптеген амин қышқылдары қосылуынан полипептид пайда болады. Амин қышқылдары қалдықтарының арасында байланыс:
- С - N -
׀ ׀׀
O H
түзіледі, бұл пептидтік байланыс деп аталады.
Табиғи белок полипептид болып саналады, ол бірнеше жүздеген амин қышқылдары буындарынан тұрады. Полипептидтер кейбір қасиеттері бойынша белоктарға жақындайды, бірақ белоктардың қасиетін толық қайталамайды, мысалы, полипептидтер шөгіп тұнбаға түспейді және денатурация құбылысына ұшырамайды, себебі полипептидтерде кеңістік құрылым болмайды.
Пептидті байланысты түзуге тек α - амино-және α -карбоксилді топтар катысады, пептидтер тармақталмаған.
Полипептидтің қаңқасы (хребеті) үнемі қайталанып отыратын кұрылымдық элементтерден тұрады.
- NH - - CH - CO -
│
R
Пептидті тізбекте олар ретпен орналаскан N- соңы мен С- соңына байланысты, пептидтер векторлы болып келеді. N-соңында бос амин тобы, ал, С-соңында бос карбоксил тобы орналасқан. Тізбек N - соңынан -- С - соңына қарай бағытталған.
Поликонденсация коэффициенті пептид құрамына кіретін амин қышқыл калдықтарының санын көрсетеді. К=2 (олигопептидтер) 1-ден 20-ға дейін (ди, три, тетра), 20-50 дейін (полипептидтер). Пептидтердің мол массалары 200-ден 6000 диапазонда, орташа массасы 110.
1888 ж орыс ғалымы - биохимик А.Я. Данилевский өз тәжірибелері бойынша белок молекуласындағы амин қышқыл қалдықтарының арасында пептид байланысының болуы туралы болжам айтты. Кейінірек, ХХ ғасырдың басында неміс ғалымы Э.Фишер пептид байланысының болуын тәжірибе жүзінде дәлелдеді. Ол 19 амин қышқылдарының қалдығынан тұратын полипептидті синтездеп алды.
Белоктар - бұл α - амин қышқылдарынан түзілген күрделі үлкен молекулалы табиғи қосылыстар. Казіргі түсініктер бойынша: белоктарда α - амин қышқылдары өзара пептидті (амидті байланыстар - NH - CO -) арқылы пептид тізбектеріне біріккен. Бір амин қышқылының карбоксилімен келесі амин қышқылының амин тобымен әрекеттесуі нәтижесінде пептидті байланыстар түзіледі. Мұнда екі α - амин қышқылынан бір су молекуласы бөлініп пептидтер түзіледі:
O O
H2N CH2 C + NH CH C
OH H OH
CH3
глицин
O
O
H2N CH2 C NH CH C + H2O
OH
C3H
дипептид (глицил - аланин)
Түзілген дипептид молекуласының шеттерінде әрбір амин қышқылынан функциональдык топтар - карбоксил және аминтоп қалып қояды. Сондықтан дипептид өзінің бір шетімен үшінші амин қышұылымен әрекеттесіп трипептид түзеді. Осылайша төрт аминқышқылынан тетрапептид, ал көп амин қышқылынан - полипептидтер пайда болады.
Пептидтік байланыс өзінің химиялық табиғаты бойынша ковалентті болып табылады және ақуыз молекуласының І-реттік құрылымына өте жоғары дәрежелі беріктік береді.
Ақуыз молекуласының құрылысының полипептидтік теориясын 1902-1919 жылдары Э.Фишер тәжірибе жасап қалыптастырды.
Пептидтердің аталуы оның құрамына кіретін аминқышқылдар атауларына байланысты болады, мысалы: глицин және аланин аминқышқылдарынан құрылған дипептидті-глицил-аланин; глицин, аланин және лизин аминқышқылдарынан түратын трипептидті -- глицил-аланил-лизин деп атайды.
Пептидтік теория ақуыздардың көптеген физикалық-химиялық және биологиялық қасиеттерін дұрыс түсіндіруге мүмкіндік берді. Сонымен қатар, ол қалайша физикалық-химиялық касиеттері, атқаратын қызметтері түрліше болып келетін ақуыздардың табиғатта сан алуан формаларының кездесетінін де дәлелдеді. Мысалы, 2 аминқышқыддар-глицин және аланин, екі түрлі дипептид пайда ете алады: глицил-аланин және аланил-глицин. Оларды изомерлер деп атайды. Аминқышқылдар бірізділігінің түрліше болуына байланысты изомерлердің физикалық-химиялық қасиеттері, қызметгері де әртүрлі болады.
Бірізділік тізбегінде түрліше комбинациялануы салдарынан 3 аминқышқылынан (глицин, аланин, лизин) 6 түрлі трипептид түзіледі:
1) глицил-аланил-лизин; 2) глицил-лизил-аланин; 3) аланил-глицил-лизин; 4) аланил-лизил-глицин; 5) лизил-аланил-глицин; 6) лизил-глицил-аланин.
Ақуыз молекуласында 20 аминқышқылдардың болатындығын ескерсек, онда орлардың түрліше комбинациялануы нәтижесінде, қасиеттері әртүрлі болып келетін қаншама изомерлердің түзілетінін есептеу қиын емес (20").
Тізбек ұзындығына қарай табиғаттағы барлық ақуыздық заттарды пептидтер (олигопептидтер) (2-10 аминқышқылдарынан құрылған), полипептидтер (10-40 аминқышқылдарынан түрады) және акуыздар (40 тан көп аминқышқылдардан түрады) деп бөледі. Мысалы, ішек бактериясында 3000 әртүрлі акуыздар кездессе, адам ағзасында 5 милиионға жуық ақуыздар табылған. Сонымен бірге, ішек бактериясының бірде-бір ақуызы адам ақуыздарына ұқсамайды.
Пептидтік тізбектің көптеген фрагменттері алғашқа ширатпа не құрылым күйінде болады. Ақуыз молекуласының кеңістікте мұндай қарапайым жинақталуын II реттік құрылым деп атайды.
Глобулалы ақуыз молекуласында әртүрлі екінші реттік құрылымдар және құрылымсыз (яғни екінші реттік құрылымдары болмайтын) учаскелер кездесуі мүмкін. Мысалы, миозин, тропомиозин, а-керотин тек а-ширатпадан, фиброин, R -кератин-тек р кұрылымнан тұрады.
-a-Ширатпада-полипептид тізбегінің қаңкасы ширатылып, аминқышқылдардың радикалдары сыртқа қарай бағытталған болады Бұл құрылым аминқышқылдар арасындағы сутектік байланыс арқылы түрақтанады.
Аминқышқылдарының бүйір радикадары бұл құрылымдардың тұрақтануына тікелей қатынаспағанымен, олар полипептид тізбегінің қалайша оралуын және ол орала ала ма, жоқ па осы мәселелерді анықтайды.
Ақуыз молекуласының үшінші реттік (глобулалық) құрылымы дегеніміз-полипептид тізбегінің а-ширатпасының, құрылымының және құрылымсыз учаскелерінің кеңістікте глобула (шумақ) конформациясына жинақталып, табиғи (нативті) құрылымының түзілуі. Бұл үдерісті фолдинг деп атайды.
Ақуыздың екінші реттік құрылымынан ерекше, үшінші реттік құрылымы аминқышқылдардың радикалдары арасыңдағы байланыстар негізінде пайда болады және тұрақтанады. Бұл байланыстардың нақтылы түрлері радикалдар ерекшеліктеріне тікелей байланысты болады.
Үшінші реттік құрылымы қалыптасқаннан кейін ақуыз молекуласы өзіне тән қызметтік белсенділікке ие болады. Осы құрылымда ақуыз молекуласыңда белгілі бір лигандалармен әрекеттесуге қабілетгі, бірнеше радикалдар тобынан түратын, белсенді орталықтар пайда болады. Бүұ радикалдар полипептид тізбегінде (І-ретгік құрылымда) бір-бірінен қашық орналасады, ал олардың жақындасуы фолдинг үдерісінде жүзеге асады.
Кейбір ақуыздардың IV реттік құрылымы да белгілі, мысалы гемоглобин. Оның молекуласы 4 субъединицалардан (екі, 2 тізбектерден) құрылған.
Пептидтердің химиялық синтезі
Пептидтерді химиялық жолмен ең алғаш синтездеп алған Э.Фишер болатын. Э.Фишер алған пептид 18 амин қышқылы қалдығынан тұрады. Бұл жаңалық жиырмасыншы ғасырда ғылымдағы белок жөніндегі қол жеткен аса үздік табыс еді. Бұдан кейін құрамы 19 амин қышқылы қалдығынан тұратын пептидтер (оны тапқан Фишердің шəкірті Абдерхальден) жəне құрамы 20 амин қышқылы қалдығынан тұратын пептидтер (Бергман) синтездеді. Бұл ғалымдардың белокты синтездеп алуға қатысты əдістерінің, тиімділігі онша үлкен емес. 1960 жылдар шамасында Меррифельд белок синтездеудің болашағы зор əдісін жəне өте ұзын пептидтерді синтездеу əдісін тапты.
Инсулин химиялық жолмен осы əдіс бойынша синтезделіп алынды. Ол химиялық жолмен (пробиркада) алынған алғашқы белок болатын. Бұл жаңа əдістің негізін қалауға себеп болған идея мынадай: белок синтезі оның, қатты фазада тұрған кезінде жүзеге асырылады, соның нəтижесіңде синтездің əр кезеңінен аралық өнім бөлінбейді жəне полипептидтік тібектің ұзаруымен мүмкіндік береді. Мұндай синтез кезінде қорғалған амин тобы бар бірінші амин қышқылы қатты ұстауыш (носитель) полистиролдық смоланың ион алмастырушының С1СН2- тобымен қосылып якоръ байлаушысы дегенді түзеді. Осыдан кейін смола арқылы амин қышқылдарын ерітіндімен өткізе отырып, пептид тізбектерін ұлғайта түседі. Синтездің соңында жинақталған қажетсіз топтарды бөліп шығарады да, пептидті қатты ұстауыштан (носительден) ажыратады. Дисульфид байланысының қалыптасуын химиялық жолмен жүзеге асырады. Молекулалық массасы біршама үлкен пептидтерді синтездеуде бұл автоматтандырылған тəсілдің маңызы зор.
Олигопептидтер
Олигопептидтер - бірнеше амин қышқылдарынан тұратын кішігірім полипептидтер. Олардың құрамына кіретін аминқышқылдардың санына байланысты мысалы :дипептид, трипептид, пентапептид және т.б.
Кейбір антибиотиктер мен гормондар олигопептидтер болып табылады.
Медициналық әсер бойынша олигопептидтер физиологиялық регулятор және организмнің активатор қызметін атқарады. Бұл компоненттер құрамына байланысты (сирек кездесетін аминқышқылдар жиынтығынан) адамның барлық ішкі жүйесін реттеуге қабілетті.
Адамда ... жалғасы
Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.
Ұқсас жұмыстар
Пәндер
- Іс жүргізу
- Автоматтандыру, Техника
- Алғашқы әскери дайындық
- Астрономия
- Ауыл шаруашылығы
- Банк ісі
- Бизнесті бағалау
- Биология
- Бухгалтерлік іс
- Валеология
- Ветеринария
- География
- Геология, Геофизика, Геодезия
- Дін
- Ет, сүт, шарап өнімдері
- Жалпы тарих
- Жер кадастрі, Жылжымайтын мүлік
- Журналистика
- Информатика
- Кеден ісі
- Маркетинг
- Математика, Геометрия
- Медицина
- Мемлекеттік басқару
- Менеджмент
- Мұнай, Газ
- Мұрағат ісі
- Мәдениеттану
- ОБЖ (Основы безопасности жизнедеятельности)
- Педагогика
- Полиграфия
- Психология
- Салық
- Саясаттану
- Сақтандыру
- Сертификаттау, стандарттау
- Социология, Демография
- Спорт
- Статистика
- Тілтану, Филология
- Тарихи тұлғалар
- Тау-кен ісі
- Транспорт
- Туризм
- Физика
- Философия
- Халықаралық қатынастар
- Химия
- Экология, Қоршаған ортаны қорғау
- Экономика
- Экономикалық география
- Электротехника
- Қазақстан тарихы
- Қаржы
- Құрылыс
- Құқық, Криминалистика
- Әдебиет
- Өнер, музыка
- Өнеркәсіп, Өндіріс
Қазақ тілінде жазылған рефераттар, курстық жұмыстар, дипломдық жұмыстар бойынша біздің қор #1 болып табылады.
Ақпарат
Қосымша
Email: info@stud.kz