Ферменттер биосинтезі жайлы

I. Кіріспе
II. Негізгі бөлім
1. Ферменттер және олардың маңызы
2. Ферменттер әсер ету механизмі және талғаушылық қасиеттері
3. Ферменттік реакциялардың кинетикасы
III. Қорытынды
IV. Пайдаланған әдебиеттер

XIX ғасырдың ортасында кейбір фермент препараттары (уыттан – амилаза, қарын сөлінен – пепсин, т.б.) бөлініп алынды. Сөйтіп, катализ және катализаторлар жөніндегі ілімжарыққа шықты (Берцелиус және басқалар). Бұл кезде атқарылған зерттеу жұмыстары ферменттердің химиялық зат екенін, олардың негізгі биологиямен байланысты екенін дәлелдеді.
Луи Пастер спирттің ашу процесін зерттеп мынадай қорытындыға келеді: ашу процесін жүргізетін химиялық заттар емес, ашытқының, яғни тірі клеткалардың тіршілік әрекеті болып табылады. Ол ферменттер тірі ашытқыдан ажырамайды, олармен біртұтас деп саналады. Ашуға қатысты мұндай көзқарас 1897 жылы бухнер ашқан тамаша жаңалыққа дейін ұзақ уақыт сақталып келді. Ол құрамында тірі клеткалар жоқ ашытқы сөлін сумен бөліп алады. Осы сөлдің өзі-ақ қантты тез ашытып, спиртке және көмір қышқыл газға айналдырғанын көреді. Осылайша қантты ыдыратыпашытатын ашытқының тірі клеткалары емес, керісінше олар жасап шығарған фермент (химиялық зат) екенін дәлелдейді. Ферменттің қантты ашытқы өнімдеріне айналдыратын катализатор екенін анықтайды.

1. Жұбанова А.А., Абдиева Ж., Шөпшібаева Қ. К. Биотехнология негіздері.-Алматы: Қазақ университеті, 2006.-256 бет.
2. Әлмағамбетов Қ.Х. Биотехнология: оқу құралы.-Астана: «Республикалық микроорганизмдер коллекциясы», 2011.-316 бет.

Пән: Биология
Жұмыс түрі: Реферат
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 9 бет
Таңдаулыға:

Қазақстан Республикасының Білім және Ғылым министрлігі
Семей қаласының Шәкәрім атындағы мемлекеттік университеті

СӨЖ
Тақырыбы:
Ферменттер биосинтезі

Орындаған: Оралтаев Е.Е.
Топ: БТ-201
Тексерген: Кабденова А.Т.

Семей-2015ж.
Мазмұны
I. Кіріспе
II. Негізгі бөлім
1. Ферменттер және олардың маңызы
2. Ферменттер әсер ету механизмі және талғаушылық қасиеттері
3. Ферменттік реакциялардың кинетикасы
III. Қорытынды
IV. Пайдаланған әдебиеттер

Кіріспе

XIX ғасырдың ортасында кейбір фермент препараттары (уыттан - амилаза, қарын сөлінен - пепсин, т.б.) бөлініп алынды. Сөйтіп, катализ және катализаторлар жөніндегі ілімжарыққа шықты (Берцелиус және басқалар). Бұл кезде атқарылған зерттеу жұмыстары ферменттердің химиялық зат екенін, олардың негізгі биологиямен байланысты екенін дәлелдеді.
Луи Пастер спирттің ашу процесін зерттеп мынадай қорытындыға келеді: ашу процесін жүргізетін химиялық заттар емес, ашытқының, яғни тірі клеткалардың тіршілік әрекеті болып табылады. Ол ферменттер тірі ашытқыдан ажырамайды, олармен біртұтас деп саналады. Ашуға қатысты мұндай көзқарас 1897 жылы бухнер ашқан тамаша жаңалыққа дейін ұзақ уақыт сақталып келді. Ол құрамында тірі клеткалар жоқ ашытқы сөлін сумен бөліп алады. Осы сөлдің өзі-ақ қантты тез ашытып, спиртке және көмір қышқыл газға айналдырғанын көреді. Осылайша қантты ыдыратыпашытатын ашытқының тірі клеткалары емес, керісінше олар жасап шығарған фермент (химиялық зат) екенін дәлелдейді. Ферменттің қантты ашытқы өнімдеріне айналдыратын катализатор екенін анықтайды.

ФЕРМЕНТТЕР ЖӘНЕ ОЛАРДЫҢ МАҢЫЗЫ

Ферменттер - бұл биологиялық катализаторлар, организмдегі химиялық реакциялардың жылдамдығын тездететін белоктық заттар. Организмде химиялық реакцияларды жылдамдату - ферменттердің қызметі табиғатта ферменттер барлық организмдердің барлық клеткаларынла қызмет атқарады. Ферменттер тіршілік процесінің негіщзі болып табылады. Сондықтан клетканың атқаратын қызметінің механизмін, клеткадағы зат алмасудың негізін түсіну үшін ферменттерді, атап айтқанда, олардың құрфылымын, қасиеттірін, ерекшелігін, әсер ету механизмін, активті орталығының құрамын және ферменттерге байланысты өзге де мәселелерді жан-жақты білу қажет.
Тірі клеткада зат алмасу процесі үздіксіз жүріп жатады. Зат алмасу процесі дегеніміз белгілі бір тәртіппен кезектесіп келіп отыратын әр түрлі химиялық реакциялардың жиынтығы. Мұндай реакциялар клеткадан тыс жерде (in vitro) өте қиындықпен және мейлінше баяу жүреді. Тірі клеткада бұл реакциялардың жүрісін ферменттер тездетеді. Ферменттер - жануарлардың, өсімдіктер мен микроорганизмдердің клеткалары жасап шығаратын биологиялық катализаторлар.
Ферментация деген термин латынның сөзі fermentatio - ашу процесін көрсетеді, нәтижесінде газ бөліп шығатын. Энзим гректің сөзінен шыққан, ашытқыш деген ұғымды білдіреді.
Ферменттер туралы ғылымның негізін қалаушылар М.М.Манассеина (1871), Бухнер (1897) және т.б. пікірінше белоктардың қарында пептонға ыдырауы XVIII ғасырдың орта кезінен белгілі болған.
Петербург ғылымы К.С.Кирхгоф 1814 жылы өскен арпаның экстракциясы крахмалды мальтозаға айналдыратынын дәлелдеді.
Ферменттер деп бүкіл жануарлар, өсімдіктер, микроорганизмдердің клеткалары мен тканьдарының құрамына кіріп биологиялық катализаторлардың ролін атқаратын спецификалық белоктарды айтады. Ферменттердің арқасында заттар ыдырайды, олардан клеткаға керекті полиметрлер түзіледі, бірақ та бұл процестерге энергия аз жұмсалады. Микробтар да сан жағынан да, сапа жағынан да күрделі ферменттердің саны 700 шейін жетеді.
Фермент - бұл биохимиялық реакциялар кезінде каталитикалық активтігін көрсететін белоктар. Ферменттер химиялық құрамы жағынан - қарапайым белоктар немесе күрделі белоктар. Қарапайым белоктар гидролиз кезінде амин-қышқылдарына ғана ажырап бөлінеді. Мысалы, рибонуклеаза, пепсин, трипсин, химотрипсин деген ферменттер - қарапайым белоктар.
Ферменттердің көбі - күрделі белоктар. Олар екі бөліктен құрылады: белоктық және белоктық емес. Үрделі ферменттің белоктық бөлігі апофермент деп аталады. Апофермент кофакторсыз активті болмайды. Екі бөліктен құрылған фермент - простетикалық топпен байланысқан белок холофермент деп аталады. Мысалы, каталаза сутектің асқын тотығының ыдырауын катализдейді, бұл фермент екі бөліктен құрылған: апофермент (белоктық бөлігі) және феррипротопорфирин деген кофактор.
Ферменттердің кофакторлары ретінде металл иондары немесе органикалық заттар болуы мүмкін. Кейбір ферменттер активті болу үшін екі түрлі кофактор - металл ионы мен органикалық қосылыстар (кофермент) құрамында болу керек. Кофактор температураның әсеріне төзімді келеді, ал ферменттің белоктық бөлігінің молекуласы температураның әсерінен өзгереді.
Кофактор мен белоктық бөлігі әр түрлі байланыс арқылы байланысады. Кейбір ферменттер кофактормен әлсіз байланысады, ондадиализ арқылы кофакторды белоктық бөлігінен бөлуге болады. Кейбір ферменттерде кофактор белоктық бөлігімен өте мықты байланысады. Фермент денатурацияланғанда ғана бөлініп кетеді. Мысалы, супероксиддисмутаза деген ферменттің активті молекуласына екі түрлі металл ионы кіреді: Cu2+ және Zn2+. Ферменттің кеңістік құрылымы бұзылғанда ғана металл иондары белоктық бөлігінен ажырап кетеді.
Химиялық құрамына байланысты кофакторларды 5 топқа бөлуге болады, олардың 4 тобы - коферменттер, 1 тобы - металл иондары.
1. Алифаттық қосылыстар - мысалы, глутатион, липой қышқылы.
2. Ароматты қосылыстар - мысалы, кофермент Q (убихинон).
3. Витаминдер және олардың туындылары - мысалы, тиаминпирофосфат, пиридоксаль, пиридоксамин.
4. Нуклеотидтер мен нуклеозидтер - мысалы, НАД+ , НАДФ+, ФАД, ФМН, АТФ; ГТФ, ЦТФ, УТФ нуклеозиддифосфаттар.
5. Металл иондары - мысалы, Na +, K+, Fe3+, Fe2+, Cu2+, Mo2+, Co2+, Zn2+.

ФЕРМЕНТТЕРДІҢ ӘСЕР ЕТУ МЕХАНИЗМІ
ЖӘНЕ ТАЛҒАУШЫЛЫҚ ҚАСИЕТТЕРІ

Қазіргі кезде 2000-нан астам ферменттердің әсері зерттелген. Оның ішінде 200-ге жуығы крсталл түрінде алынған. Олардың бәрі де белоктар болып табылады.
Ферменттер молекулаларының құрылысына қарай 2 топқа бөлінеді: 1) тек қана белоктардан тұратын бір компонентті ферменттер; 2) молекулаларының құрамына белоктан басқа активтік немесе простетикалық топ деп аталатын белоксыз заттар кіретін екі компонентті ферменттер.
Бір компонентті ферменттерде амин қышқылдарының бүйірлік радикалдары активтік орталық ролін атқарады. Белок - фермент молекуласының II және III деңгейлі құрылымы жасалған кезде, бүйірлік радикалдар өзара жақындасады да, активтік орталығын құрады. Мысалы, панкреатикалық рибонуклеазаның активтік орталығына гистидин-16-ның, лизин-41-дің және гистидин-119-дың радикалдары кіреді. Активтік орталықтың осы компоненттерінің кеңістіктік жақындасуын күрделендіре түсетін амин қышқылдары да ферменттер үшін маңызды роль атқарады. Белок - фермент молекуласының құрамынан басқа амин қышқылдарын ферменттің активтік қасиетіне нұқсан келтірмей де ажыратып алуға болады.
Екі компонентті ферменттердегі активті топ металл немесе кіші молекулалы органикалық зат болып табылады. Табиғаты органикалық активті топтар екі типке бөлінеді:
1) коферменттер: олар ферменттің белокты бөлігімен берік байланысады. Оксидоредуктазаның құрамындағы флавинадениндинуклеотид (FAD) осындай коферментке мысал бола алады;
2) косубстраттар: олар ферменттің белокты бөлігімен нашар байланысқан, сондықтан олар ферметтәң бір молекуласынан екінші молекуласына өте алады. Косубстратқа оксидоредуктазаның құрамындағы никотинамидадениндинуклеотид (NAD+) мысал бола алады.
Fe, Co, Cu, Mn металдары ферменттердің активті топтарында белокпен берік байланысқан, ал K, Ca, Mg, Zn, Cl сияқты басқа элементтер - әлсіз байланысқан, олар өздерінің қатысуы арқылы көбінесе ферментті ... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.