Аминқышқылдар мен белоктардың алмасуы

Пән: Химия
Жұмыс түрі: Материал
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 18 бет
Таңдаулыға:

4 Лекция Аминқышқылдар мен белоктардың алмасуы (2 сағат) .

Ас қорыту жолында ерекше ферменттік жүйенің қатысумен белоктарды аминқышқылдарына дейін ыдырайды, аминқышқылдардың қоспасы түзіледі.

Аминқышқылдардың клеткалық мембрана арқылы тасымалдануы

Белоктар ыдырағанда түзілген аминқышқылдар ащы ішекте сорылады. Клетканың мембранасы арқылы аминқышқылдар концентрация градиентіне қарсы тасымалданады. Аминқыш-қылдарының клеткалық жарғақша арқылы тасымалдану меха-низмі - екінші-реттік активті транспорт. Активті транспорт жүзеге асу үшін энергия қажет. Екінші-реттік активті транс-порттық жүйе қызмет атқару үшін АТФ гидролизденгенде шыққан энергия емес иондық градиентте жиналған энергия пайдаланылады.

Аминқышқылдарының клетка ішіне тасымалдануы, көбінесе аминқышқылдар мен натрий иондарының симпорты түрінде іске асады.

Мембранада орналасқан Na ⁺ /К ⁺ -АТФ-аза АТФ қатысуымен клетканың ішінен сыртқы жағына натрий иондарының тасымал-дануын іске асырады. Нәтижесінде мембранада электрохимия-лық градиент түзіледі. Осы электрохимиялық градиенттің энер-гиясы аминқышқылдарының клетканың ішіне тасымалдануын жанама түрде қамтамасыз етеді.

Аминқышқылдарының мембрана арқылы тасымалдануы үшін тасымалдаушы белоктар және Nа-иондары қажет.

Аминқышқылдарының мембрана арқылы тасымалдануы әр түрлі арнаулы тасымалдаушы жүйелер (транслоказалар) көмегі-мен іске асады. Бұл мынандай тасымалдаушы жүйелер:

1. Бүйірлік тізбегі қысқа бейтарап аминқышқылдарын (аланин) тасымалдаушы.

2. Бүйірлік тізбегі көлемді (изолейцин ) бейтарап аминқыш-қылдарын тасымалдаушы.

3. Негізгі аминқышқылдарды тасымалдаушы.

4. Қышқыл аминқышқылдарын тасымалдаушы.

5. Пролинді тасымалдаушы.

Аминқышқылдарының тасымалдануы осылай жүзеге асады. Алдымен транспорттық жүйелер натрий иондармен байланы-сады да аминқышқылдарын байланыстырушы транслоказаның қабілеті жоғарылайды. Натрий иондары клетканың ішіне концентрация градиенті бойымен тасымалданады. Натриймен бірге клетканың ішіне аминқышқылдар тасымалданады.

Аминқышқылдар тасымалдануының басқа механизмдері белгілі. Бір механизмі - γ-глутамилдік цикл. Циклдің құрамына 6 фермент және глутатион кіреді, бір фермент клетканың мембранасымен байланысқан, 5 фермент клетканың цитозолында орналасады, негізгі фермент - γ-глутамилтрансфераза. γ-Глута-милдік цикл қатысуымен аминқышқылдарының тасымалдануы 17-суретте көрсетілген.

Аминқышқылдар транслоказа көмегімен мембрана арқылы өткеннен кейін глутатионмен әрекеттеседі, реакцияның нәти-жесінде екі дипептид түзіледі. Реакция глутамилтрансфераза (Е) қатысуымен іске асады.

γ-Глу-Цис-Гли + Н ₂ N-СНR-СООН (Ах) γ-Глу-НN-СНR-СООН + Цис-Гли

Глутатион аминқышқыл γ-Глу- Ах

Аминқышқылдың концентрациясы мембранаға жақын кеңіс-тік құрамында төмендейді. Бұл аминқышқылдың мембрана арқылы тасымалдануын жеңілдетеді.

Комплекс γ-глутамил-аминқышқылы γ-глутамилтрансфера-заның (Е) әсерінен ыдырайды, реакцияның өнімдері - аминқыш-қылы мен 5-оксопролин.

γ-Глу-НN-СНR-СООН Н ₂ N-СНR-СООН + 5-оксопролин

Әрі қарай бірінші реакцияда түзілген цистеинил-глицин пептидазаның әсерінен гидролизденеді.

пептидаза

Н ₂ N-СН-СО-НN-СН ₂ -СООН Н ₂ N-СН-СООН + Н ₂ N-СН ₂ -СООН

׀ ׀

СН ₂ SН СН ₂ SН

Цистеинил-глицин цистеин глицин

А _х - мембрана арқылы тасымалданатын аминқышқылы

Е - фермент, мембранамен байланысқан γ-глутамилтрансфераза

Аминқышқылың γ-глутамилдік цикл көмегімен мембрана арқылы тасымалдануы

(Мушкамбаров Н. Н., Кузнецов С. Л. Молекулярная биология. )

Осы үш реакцияның нәтижесінде аминқышқылдың бір молекуласы мембрана арқылы клетканың ішіне тасымалданады. Бұл процесс іске асу үшін глутатион гидролизі жүзеге асқанда шыққан энергия жұмсалынады.

Келесі реакциялардың нәтижесінде глутатион қайтадан түзі-леді. Глутатион синтезі үшін АТФ-тың 3 молекуласы жұмсалы-нады. Түзілген глутатион аминқышқылының басқа молекуласының мембрана арқылы тасымалдануына қатысады.

γ-Глутамил циклі көмегімен, көбінесе полярлы зарядталма-ған аминқышқылдары тасымалданады. Себебі циклдің негізгі ферменті - γ-глутамилтрансфераза полярлы зарядталмаған аминқышқылдарына активті. Басқа аминқышқылдарын, мысалы, цистеин, серин, дикарбон қышқылдарын тасымалдау активтілігі төмен, ал пролин γ-глутамил циклі арқылы тасымалданбайды.

Ішекке сіңген аминқышқылдары порталь жүйесі арқылы мү-шелерге жеткізіледі. Алдымен бауырға сіңеді. Одан кейін бүй-рекке, шамалы мөлшерде аминқышқылдары басқа ұлпаларға сіңеді.

Ұлпа белоктарының катаболизмі

Организм клеткаларында белоктардың ыдырауы мен түзілуі үнемі жүзеге асып отырады. Кейбір белоктардың тіршілік уақыты 20 сағаттан астам болады, бауыр белоктары бірнеше күн, басқа ұлпалардың белоктары бірнеше минут ғана өмір сүреді.

Белоктар тіршілігінің жартылай уақыты полипептидтік тіз-бектің N-соңғыда орналасқан аминқышқылына тәуелді. Егер де белок молекуласының N-соңғыда орналасқан аминқышқылы убиквитин деп аталатын кішкентай белокпен өте тез байла-нысса, убиквитин-белок комплекс протеиназалардың әсеріне түседі де ыдырайды. Убиквитин - бұл 74 аминқышқыл қалдық-тарынан құрылған белок, молекулалық салмағы - 8, 5 kDa. Убиквитинмен өте тез байланысатын келесі аминқышқылдары: аргинин, лизин, аспарагин қышқылы, аспарагин, триптофан, лейцин, фенилаланин, гистидин, глутамин қышқылы, глутамин, тирозин, изолейцин. Метионин, серин, валин, аланин, треонин, глицин, цистеин аминқышқылдары убиквитин әсеріне шамалы ұшырайды. Сондықтан екінші топқа кіретін аминқышқылдар полипептидтік тізбектің N-соңғыда орналасқанда белоктардың гидролиттік ыдырауын тұрақтандырады.

N-соңғыда аргинин бар цитоплазмалық белоктар тіршілігі-нің жартылай уақыты - 2 минут, аспарагин қышқылы мен лизин болса - 10 минут, глутамин қышқылы мен изолейцин болғанда - 30 минут.

Жануарлардың барлық ұлпаларында протеолиттік фермент-тер табылған.

Ұлпа протеиназалары лизосомаларда орналасады. Лизосома-ларда әр түрлі активті гидролазалар, соның ішінде қышқыл протеиназалар табылған. Ұлпа протеиназалар катепсиндер деп аталады, белоктарды әлсіз қышқыл ортада гидролиздейді. Қазіргі күнде белгілі катепсиндер бес топқа бөлінеді: А, В, С, D және Е. Бұл топтарға кіретін катепсиндердің айырмашылығы рН деңгейіне, субстрат ерекшелігіне және басқа да ферменттік қасиеттеріне байланысты. Катепсиндердің ішінде эндопепти-дазалар мен экзопептидазалар бар.

Әр түрлі мүшелер мен ұлпаларда бейтарап және негіздік протеиназалар табылған, олар физиологиялық рН мағынасында активті ферменттер. Бұл топқа кіретін протеиназалар белоктар-дың ыдырауы мен биологиялық маңызды белоктардың пос-трансляциялық модификациясына қатысады.

Катепсиндердің және басқа клетка аралық протеиназалар-дың әсер ету нәтижесінде ұлпа белоктары бос аминқыш-қылдарына және дипептидтерге ыдырайды. Дипептидтерді клеткада дипептидазалар аминқышқылдарына дейін ыдыратады. Босап шыққан аминқышқылдары организмнің жалпы қорына енеді.

Тамақпен түскен белоктар мен ұлпа белоктары ыдырағанда түзілген аминқышқылдарын клетка пайдаланады:

белок синтезі үшін, бұл аминқышқылдарының негізгі қа-жеттілігі,
клеткада қызмет атқаратын төменгі пептидтердің синтезі үшін,
алмасатын аминқышқылдарының синтезі жүзеге асқанда азот атомдарымен қамтамасыздандыру,
әр түрлі заттардың синтезі үшін,
энергия бөліп шығаратын тотығу реакцияларында. Амин-қышқылдарының амин тобы (NH2) бөлініп шығады да α-кето-қышқылдарын түзеді, ал α-кетоқышқылдар лимон қышқылы цикліне енеді де тотығады.

Аминқышқылдардың катаболизмі

Организмде аминқышқылдар қор болып жиналмайды және бос күйінде организмнен бөлініп шықпайды. Түзілген аминқыш-қылдардың мөлшері жоғары болғанда, барлығы белок синтезі үшін пайдаланылмайды, артығы ыдырайды. Адам мен сүтқоректі жануарларда аминқышқылдарының ыдырауының реакциялары негізінен бауырда өтеді.

Аминқышқылдар катаболизмінің жалпы схемасы төндеілген.

Көбінесе аминқышқылдар катаболизмі α-аминотобының (α-NH ₂ -тобының) бөлінуінен, дезаминдену немесе трансаминдену процесінен басталады.

NH ₂ -СН-СООН

NH ₂ -СО- NH ₂ NH ₃ R СО ₂

Несепнәр

R-СО-СООН R-СН ₂ -NH ₂

Кетоқышқылдар Аминдер

NH ₃ NH ₂ -СО- NH ₂

Кетоген Глюкоген Несепнәр

аминқышқылдар аминқышқылдар

R-СН ₂ -СООН

Липидтер СН ₃ -СО-КоА СН ₃ -СО-СООН Май қышқылдар

Кетон Ацетил-КоА Пируват

денелер

Глюкоза

(гликоген)

СН ₃ -СО-КоА

Кребс

СО ₂ циклі

Аминқышқылдар катаболизмнің жалпы схемасы

(Комов В. П., Шведова В. Н. . Биохимия. )

Аминқышқылдарының дезаминденуі

Дезаминдену реакцияның нәтижесінде аминқышқылдардың аминтобы бөлініп кетеді де аммиакка айналады. Аминқышқыл-дарының дезаминденуі төрт түрлі реакциялар арқылы жүзеге асады: тотыға дезаминдену, тотықсыздана дезаминдену, гидро-литтік дезаминдену, ішкі молекулалық дезаминдену.

Тотыға дезаминдену

Бұл реакция арқылы аминқышқылы молекуласынан амин тобы тотығу жолымен аммиак түрінде бөлініп кетеді. Сондықтан бұл реакция тотыға дезаминдену реакциясы деп аталады. Реак-цияны флавин тәуелді оксидаза (ФМН-тәуелді оксидаза) немесе НАД-тәуелді дегидрогеназа катализдейді.

+½О ₂

R-СН-СООН R- С- СООН + NH ₃

׀׀ ׀

NH ₂ О

Кетоқышқылы аммиак

Аминқышқылы метаболизмінде ең маңызды фермент - глу-таматдегидрогеназа (ГМГ) . Бұл L-глутамин қышқылының тотыға дезаминденуін катализдейтін дегидрогеназа, коферменті - НАД ⁺ немесе НАДФ ⁺ , ортаның рН-ы физиологиялық мағынасына тең болғанда активті.

Белок алмасуына қатысатын ферменттердің ішінде глутамат-дегидрогеназа ең жақсы зерттелінген. Глутаматдегидрогеназа - олигомерлі фермент, молекуласы 6 суббөліктен құралады, моле-кулалық салмағы - 312 kDa, суббөліктің молекулалық салмағы - 52 kDa. Бұл фермент аминқышқылдарының және энергия алма-суында маңызды реттегіш қызметін атқарады. Глутаматдегидро-геназаның тежегіштері - АТФ пен ГТФ, активаторлары - АДФ пен ГДФ.

Глутамин қышқылының тотыға дезаминденуі нәтижесінде бөлінген аминтобы бірден аммоний ионына айналады, сондықтан тотыға дезаминдену реакциясы деп аталады.

СООН СООН

׀ ׀

СН ₂ НАД(Ф) ⁺ НАД(Ф) Н ^- + Н ⁺ СН ₂

׀ ׀

СН ₂ + Н ₂ О СН ₂

׀ утаматдегидрогеназагл ׀

СН-NН ₂ С=О

׀ ׀

СООН СООН

Глутамин α-кетоглутар

қышқылы қышқылы

Басқа аминқышқылдарының дезаминденуі екі реакция арқылы іске асады.

Тотықсыздана дезаминдену

Бұл реакция арқылы аминқышқылдарынан аммиак пен май қышқылы түзіледі.

+2Н

R-СН-СООН R- СН ₂ -СООН + NH ₃

NH ₂ Қаныққан аммиак

май қышқылы

Гидролиттік дезаминдену . Реакцияның өнімдері - окси-қышқылдары мен аммиак.

+Н ₂ О

R-СН-СООН R- СН -СООН + NH ₃

׀ ׀

NH ₂ ОН

Оксиқышқылы аммиак

Ішкі молекулалық дезаминдену процесінің нәтижесінде аминқышқылдарынан аммиак бөлініп шығады және қанықпа-ған май қышқылдары түзіледі.

R-СН ₂ -СН-СООН R- СН=СН -СООН + NH ₃

NH ₂ Қанықпаған аммиак

май қышқылы

Жануарлар, өсімдіктер және аэробты микроорганизмдердің көбісі үшін аминқышқылдарының дезаминдену реакциясының негізгі түрі - тотыға дезаминдену.

СН ₂ -ОН СН ₂ СН ₃ СН ₃

׀ сериндегидратаза ׀ ׀ ׀

СН ₂ - NH ₂ С- NH ₂ С= NH С =О + NH ₃

׀ ׀ ׀ ׀ О ₂ Н-

СООН СООН СООН НСОО

Серин аминоакрил пируват

қышқылы

SН ₂

СН ₂ -SН Цистеиндесульфураза

(ардабактериял) ׀

СН ₂ - NH ₂

СООН

Серин, треонин және цистеиннің дезаминденуі ерекше. Аталған үш аминқышқылы дегидратация реакциясы арқылы дезаминденеді.

Реакциялар ерекше дегидратаза қатысуымен іске асады, серин - сериндегидратаза, цистеин - цистеиндесульфураза. Дегидратазалардың коферменті - .

Аминқышқылдарының қайта аминденуі

(трансаминдену)

Трансаминдену реакциясы - бұл молекула аралық аминқыш-қылдың α-амино тобының кетоқышқылға тасымалдануы, яғни трансаминдену реакциясы кезінде аминқышқылдарының α-амино тобы α-кетоқышқылға ауысады.

Барлық тірі организмдер үшін трансаминдену реакциялар универсалды аминотрансфераза немесе трансаминаза деп атала-тын ферменттердің қатысуымен іске асады.

Трансаминденудің жиынтық реакциясы келесі:

СООН СООН

׀ ׀

СН ₂ СН ₃ СН ₂ СН ₃

׀ ׀ ׀ ׀

СН ₂ + С=О ⇄ СН ₂ + С- NН ₂

׀ ׀ ׀ ׀

СН-NН ₂ СООН СО СООН

׀ ׀

СООН СООН

пируват аланин

Глутамат α-кетоглутарат

Реакцияны аминотрансфераза дейтін фермент катализдейді. Әр аминқышқылының өзінің аминотрансферазасы бар. Амино-трансферазаның аты реакцияға қатысатын аминқышқылының атымен аталады, мысалы үшін, тирозин-глутамат-аминотран-сфераза, аланин-глутамат-аминотрансфераза. Аминотрансфера-залардың коферменті - пиридоксаль-5-фосфат, витамин В ₆ -ның активті түрі.

Аминқышқылдарының α-амино тобын қабылдаушы ретінде әрқашанда α-кетоқышқылдары болады.

Трансаминдену реакциясының маңызы

Трансаминдену реакциялары амфиболиттік процестерге жатады, яғни анаболиттік және катаболиттік қызмет атқарады. Катаболиттік процесте реакцияның нәтижесінде аминқышқылынан аминтобы бөлінеді де кетоқышқыл түзіледі, ал анаболиттік процесте α-кетоқышқылынан аминдену арқылы жаңа аминқышқылы түзіледі. Трансаминдену процесі арқылы аланин пируваттан, аспарагин қышқылы оксалоацетаттан, глутамин қышқылы α-кетоглутараттан түзіледі. Амин топтың доноры ретінде, көбінесе глутамин қышқылы қызмет атқарады. Себебі глутамин қышқылы физиологиялық жағдайда бос аммиактың қатысуымен аминдену реакциясы арқылы түзіледі. Реакцияны НАДФ ⁺ -тәуелді глутаматдегидрогеназа катализдейді. Тірі клеткаларда активті НАДФ ⁺ -тәуелді глутаматдегидрогеназа табылған. Басқа аминқышқылдарының синтезіне тікелей аммиактың қатысуы белгісіз.

Әр түрлі ұлпаларда трансамидену реакциясының мағынасы әр түрлі. Мысалы, белсенді қызмет атқаратын бұлшық етте қажет азоттың көзі ретінде аланин болады. Аланин пируваттан трансаминдену реакциясы арқылы түзіледі, ал пируват глюкозадан. Аланин қанға түседі де қанмен бауырға жеткізіледі. Бауырда аланин пируватқа айналады, пируваттан глюконеогенез процесі арқылы глюкоза, ал аминотобынан несепнәр түзіледі.

Аминқышқылдарынан бөлініп кеткен NH ₂ -тобының азот атомы организмнің қажеттілігіне байланысты анаболиттік про-цестерге түседі немесе азот алмасу процесінің ақырғы өніміне (несепнәрге) айналады да организмнен шығып кетеді. Амин-қышқылдарының көміртек атомынан құралған қаңқасы 7 түрлі заттарға айналуы мүмкін.

Аминқышқылдардың көміртек қанқасының өзгерістері

Аминқышқылдарынан дезаминдену реакциясы нәтижесінде түзілген көміртек атомының қаңқасы негізгі зат алмасуының аралық заттарына айналады. 20 аминқышқылдарының көміртек атомдарының қаңқасы келесі заттарға айналады: пирожүзім қышқылы (пируват), ацетил-КоА, ацетоацетил-КоА, α-оксоглу-тарат, сукцинил-КоА, фумарат және оксалоацетат.

Аминқышқылдарының көміртек қанқасынан түзілетін мета-болиттер, үшкарбонды циклдің аралық заттары (α-оксоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат және оксалоацетат), Кребс цикліне қосылады немесе пируватқа айналады да ацетил-КоА арқылы ақырғы өнімдеріне дейін (СО ₂ мен Н ₂ О) ыдырайды. Организм аминқышқылдарының көміртек атомынан құралған метаболиттерді глюкозаның немесе жоғары май қышқылдарының синтезіне пайдаланады.

Глутамат

Пируват

Ацетил-КоА

Ацетоацетил-КоА

СО ₂ мен Н ₂ О,

энергия

Аспартат

Аспарагин

Аминқышқылдарының көміртек қаңқасынан

түзілетін метаболиттер (В. П. Комов, В. Н. Шведов)

Аминқышқылдары ыдырағанда пируват, α-оксоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат және оксалоацетат түзілсе, онда бұл аминқышқылдарын глюкогенді аминқышқылдары деп атайды. Глюкозаның алғы заттары - пируват, фосфоенолпируват және оксалоацетат. Сукцинил-КоА, α-оксоглутарат, фумарат лимон қышқылы циклі арқылы оксалоацетатқа, ал пируват фосфоенолпируватқа, одан кейін глюкозаға айналады.

Аминқышқылы ыдырағанда май қышқылдарының және кетонды денелердің алғы заттары ацетил-КоА немесе ацетоацетил-КоА түзілсе, ондай аминқышқылдарын кетогенді аминқышқылдары деп атайды. Бұл аминқышқылдар ыдырағанда кетондық денелерінің мөлшері жоғарылайды.

14 аминқышқылы ыдырағанда глюкозаның алғы заттары түзіледі. Бір аминқышқылының катаболизм процесінде түзілген метаболит май қышқылдардың немесе кетонды денелердің алғы заты, 5 аминқышқылының ыдырауынан шыққан метаболит-терді клетка глюкозаның және май қышқылдардың алғы заттары ретінде пайдалануы мүмкін (кесте) .

Глюкогенді және кетогенді аминқышқылдары

Аминқышқылдары

Аминқышқылдары: Глюкогенді

Кетогенді

Глюкогенді және кетогенді

Аминқышқылдары:

Аланин

Аргинин

Аспарагин қышқылы

Цистеин

Глутамин қышқылы

Глицин

Аспарагин

Гистидин

Метионин

Пролин

Серин

Треонин

Глутамин

Валин

Лейцин

Изолейцин

Лизин

Фенилаланин

Тирозин

Триптофан

Аминқышқылдарынын декарбоксилденуі

Аминқышқылдарының шамалы мөлшері катаболизм проце-сінде алдымен декарбоксилдену реакциясына түседі. Декарбок-силдену реакциясында аминқышқылының карбоксилдік тобы СО ₂ түрінде бөлінеді, нәтижесінде аминдер түзіледі. Реакцияны декарбоксилаза ферменті катализдейді.

Жануарлар ұлпаларында тирозин, триптофан, валин, серин, гистидин, глутамин, цистеин, аргинин, орнитин, 5-окситрип-тофан, γ-оксиглутамин қышқылы, 3, 4-диоксифенилаланин, цис-теинсульфин қышқылы, S-аденозилметионин, α-аминомалон қышқылдарының декарбоксилденуі анықталған.

Адам мен жануарлар организмінде аминқышқылдарының декарбоксилдену реакция түрлерінің ең маңыздысы - α-карбоксил тобының бөлінуі. Реакцияның өнімдері - аминдер.

H ₂ N-CH аминқышқыл декарбоксилазасы R-СН ₂ -NH ₂ + СО ₂

COOH

Декарбоксилдену реакциясы қайтымсыз. Аминқышқылдары-ның декарбоксилазасы күрделі ферменттер, коферменті пиридок-сальфосфат. Ферменттің ерекшелігі апоферментпен белгіленеді. Аминқышқылдарының декарбоксилдену реакциясы нәтиже-сінде түзілетін өнімдері 5-кестеде көрсетілген.

Аминқышқылдарынан түзілетін аминдер биологиялық активті, сондықтан биогенді аминдер деп аталады. Адам мен жануарлар-дың көптеген физиологиялық функцияларына триптамин, серо-тонин, дофамин әсер етеді. Мысалы, триптамин, серотонин тамырларды тарылтып, қан қысымын көтереді. Бұдан басқа серотонин артерия тамырларының қысымының, дененің тем-пературасының, тыныс алудың және бүйрек өткізгіштігінің реттеуіне қатысады, нейромедиатор ретінде қызмет атқарады.

Аминқышқылдарының декарбоксилденуі

Аминқышқылы

Декарбоксилдену реакциясының өнімі

Аминқышқылы:

L-Аргинин

L-Аспарагин қышқылы

L-Аспарагин қышқылы

L-Валин

L-Гистидин

L-Глутамин қышқылы

L-Лизин

L-Серин

L-Тирозин

L-Триптофан

5-окситриптофан

L-Фенилаланин

3, 4-Диоксифенилаланин

L-Цистеин қышқылы

Декарбоксилдену реакциясының өнімі:

Агматин

β-Аланин

α- Аланин

2-Метилпропиламин

Гистамин

γ-аминомай қышқылы

Кадаверин

Этаноламин

Тирамин

Триптамин

Серотонин

Фенилэтиламин

Дофамин

Таурин

Гистидин декарбоксилдену реакциясының нәтижесінде гис-таминға айналады. Гистаминнің биологиялық әсері кең. Гиста-миннің көп мөлшері асқазанның шырышты қабатында түзіледі. Асқазанның шырышты қабатынан бөлінген гистамин асқазанға пепсин мен тұз қышқылының бөлінуін арттырады.

Глутамин қышқылының α-декарбоксилдену реакциясының өнімі - γ-аминомай қышқылы. Бұл - нейромедиатор, жүйке импульстерінің берілуін тежейді.

Цистеиннен декарбоксилдену реакция нәижесінде таурин түзіледі. Таурин бауырда жұп өт қышқылдарының түзілуіне қатысады.

Сонымен, биогенді аминдер - организмнің физиологиялық процестеріне әр түрлі әсер ететін күшті фармакологиялық ак-тивті заттар. Кейбір биогенді аминдер (гистамин, серотонин олардың туындылары) қазіргі күнде дәрі ретінде кең пайдала-нылады.

Организмде биогенді аминдер шамалы мөлшерде түзіледі, көп мөлшерде жиналғанда олардың әсерінен әр түрлі паталогиялар пайда болады. Сондықтан организмде биогенді аминдерді усыздандырудың ерекше механизмі бар. Мысалы, тотыға деза-миндену механизмі арқылы аминдер альдегидтерге айналады. Әрі қарай альдегидтер тотығады да органикалық қышқылдар түзіледі.

Аммиакты усыздандыру

Барлық тірі организмдерде аминқышқылдардың дезамин-дену процесінің нәтижесінде аммиак түзіледі. Физиологиялық рН мағынасында аммиак (NН ₃ ) аммоний ионы (NН ₄ ⁺ ) түрінде болады. Аммиак өте улы зат, сондықтан организмнен шыға-рылуы қажет. Қанның құрамында аммиактың концентрациясы 40-50 мкмоль/л төмен болу керек. Бұл деңгейден жоғары болғанда аммиактың зиянды әсерінен мидың қызметі бұзылады да, ессіз күй пайда болады.

Амминдік азот әр түрлі заттар түрінде организмнен шыға-рылады. Осыған байланысты жануарларды үш топқа бөлуге болады:

аммониотеликалық жануарлар, амминдік азот бос аммиак түрінде организмнен шығарылады. Бұл топқа суда өмір сүретін омыртқалылар жатады, ең алдымен сүйекті балықтар;

- уреотеликалық жануарлар, амминдік азот бос несепнәр түрінде организмнен шығарылады. Бұл топқа жер үстінде өмір сүретін омыртқалы жануарлардың көбісі кіреді;

- уриколетикалық жануарлар: құстар, жыландар, кесіртке-лер, зәр қышқылы түрінде аммиак организмнен шығарылады.

Адам организмінде түзілген аммиактың 90%-ға жуығы несепнәр түрінде шығарылады. Несепнәрдің синтезі бауырда іске асады. Бауырға аммиак басқа мүшелерінен, көбінесе глута-мин түрінде тасымалданады.

10%-ға жуығы глутамин мен аспарагин түрінде шығарылады.

Несепнәрдің синтезі

Сүтқоректілерде азоттың көбісі организмнен мочевина түрінда шығарылады. Мочевина (несепнәр) - бұл инертті, суда жақсы еритін, усыз зат.

Несепнәр бауырда түзіледі, әрі қарай қан құрамына түседі де, бүйрек арқылы организмнен шығып кетеді.

Несепнәр түзілетін жүйе орнитин циклі деп аталады.

Несепнәрдің синтезі бес сатыдан құрылады. Әр сатысын ерекше фермент катализдейді.

цитруллиннің синтезі - екі реакция;
аргининнің синтезі - екі реакция;
несепнәрдің түзілуі - бір реакция.

Несепнәр түзілу жолының жалпы реакциясы:

5 фермент

СО ₂ + NН ₃ + 2Н ₂ О + Аспартат NН ₂ -СО- NН ₂ + Фумарат

3АТФ 2АДФ + Фн АМФ + Фн

Бірінші кезеңі: аммиак және СО ₂ байланысады, реакцияның нәтижесінде карбомоилфосфат түзіледі. Реакцияны І карбо-моилфосфат (КФС І) синтаза катализдейді. Реакция іске асу үшін энергия қажет, бұл энергия АТФ екі молекуласы ыдыра-ғанда түзіледі.

2АТФ 2АДФ + Фн

СО ₂ + NН ₃ NН ₂ -СО-О-РО ₃ Н ₂

КФС І

Одан әрі қарай карбомоилфосфат және орнитин конденса-цияланады да цитруллин түзіледі. Реакция орнитинкарбомоил-трансферазаның қатысуымен іске асады, митохондрияда өтеді.

NН ₂ -СО-О- РО ₃ Н ₂ + NН ₂ -(СН ₂ ) ₃ -СН-СООН NН ₂ -СО- NН- СН ₂

+ Н ₃ РО ₄

NН ₂ СН ₂

Карбомоил - орнитин СН ₂

фосфат

СН- NН ₂

СООН

цитруллин

Екінші сатысының екі реакциясы бауырда, цитоплазмада іске асады.

Цитруллин аспартатпен конденсацияланып, аргининосукцинат түзіледі. Реакцияны катализдейді.

СООН

NН ₂ -СО- NН