Ферменттер класификациясы

Пән: Биология
Жұмыс түрі: Реферат
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 7 бет
Таңдаулыға:

Қазақстан Республикасының Білім және Ғылым министрлігі

Семей қаласының Шәкәрім атындағы мемлекеттік университеті

СӨЖ

Тақырыбы:

« Ферменттер класификациясы »

Орындаған: Турсумбекова З.

Топ: БТ-201

Тексерген: Кабденова А. Т.

Семей-2015ж.

Мазмұны

Кіріспе

Негізгі бөлімФерменттер қасиеттері

Қорытынды

Пайдаланған әдебиеттер

Кіріспе

Тірі клеткаларда зат алмасу процесі үздіксіз жүріп жатады. Зат алмасу процесі дегеніміз белгілі бір тәртіппен кезектесіп келіп отыратын әр түрлі химиялық реакциялардың жиынтығы. Дәл осы реакциялар клеткадан тыс жерде (іп vіtrо) өте қиындықпен және өте баяу жүреді. Тірі клеткада бұл реакциялардың жүрісін ферменттер тездетеді.

Ферменттер дегеніміз жануарлардың, өсімдіктер мен микроор-ғанизмдердің клеткалары жасап шығаратын биологиялық катализаторлар.

Тірі организмде жүретін барлық процестер ферменттердің қатысуымен атқарылады. Олардың әсерімен қорек құрамындан күрделі заттар қарапайым қосылыстарға ыдырап, соңынан олардан осы организмге тән макромолекулалар түзіледі.

Қазіргі кезде 6000-нан аса ферменттер белгілі, олар белгілі катализдеу реакцияларының саны бойынша 6 класқа және белгілі бір типті белсенді орталықтар санына бөлінген.

Ферменттер классификациясы .

Ферменттер - тегі белокты биологиялық катализаторлар. Олар ферменттердің әсерісіз баяу жүретін химиялық реакциялардың жүруін жылдамдатады. Сонымен қатар ферменттер шығындалмайды және қайтымсыз өзгеріске ұшырамайды. Ферменттер шығу тегі бойынша үшіншілік және төртіншілік құрылымды белоктар, олардың бейорганикалық катализаторлардан айыратын бірнеше ерекшеліктері болады.

Ферменттер - барлық тірі организмдер құрамына кіретін арнайы ақуыздар. Химиялық реакцияларды жеделдетеді, катализдейді. Катализдейтін реакциялар түріне қарай 6 класқа бөлінеді:

1. Оксидоредуктазалар

2. Трансферазалар

3. Гидролазалар

4. Лиазалар

5. Изомерезалар

6. Лигазалар

Оксидоредуктазалар. Тотықтырушы-тотықсыздандырушы ферменттер, бұлар сутегі атомдарын немесе бөліп шығару арқылы субстраттың тотығу және тотықсыздану процестерін катализдейді.

Оксидоредуктазалар құрамында кофакторлар бар, оларға көбінесе мыналар жатады: НАД+, НАДФ+, ФАД, ФМН және металл иондары. Оған 200 шамасында ферменттер жатады. Мысалға малатдегидрогеназаның алма қышқылын тотықтыру реакциясын қарастырайық: -ООС-СНОН-СН2-СОО- -ООС-СО-СН2-СОО-+2Н++2е.

Трансферазалар Биохимиялық реакцияларда атомдар тобын және молекула қалдықтарын алмастырып ауыстыратын ферменттер. Олар мынандай топтарды бір субстраттан екінші субстратқа ауыстырып жеткізеді: метил, карбоксил, амино, сульфо, формил(С1), фосфат және басқалар. Трансферазалар өздері тасымалдайтын топтарға байланысты метилтрансфераза, ацилтрансфераза, фосфотрансфераза деп аталады.

Фосфотрансфераза ферменттері ішінде киназа деп аталатын ферменттің ерекше маңызы зор. Киназа фосфат топтарын тасымалдап, АТФ-тан басқа субстратқа, углеводтарға, белоктарға т. с. с апарады.

Гидролазалар. Бұл ферменттер химиялық байланыстарды үзеді де, суды қосады. Мынандай топтарға бөлінеді:

А) Эстеразалар күрделі эфир байланыстарын гидролиздейді де, қышқыл және спирт түзеді: СН3СОО -СН2 -СН3+Н2О -СН3 -СООН +СН3СН2ОН

Б) Липазалар триглицеридтерді ыдыратып, глицерин және май қышқылдарын түзеді;

В) Гликозидалар углеродтағы гликозидтік байланыстарды гидролиздейді. Оларға амитлаза, лактаза, мальтаза, целлобилаза жатады.

Г) Протеиназалар белоктардағы, полипептидтердегі пептидтік байланыстарды гидролиздейді.

Лиазалар Бұл ферменттер субстратты гидролиздік емес жолмен ыдырауын катализдейді және бұл кезде субстрат молекуласында қос байланыс түзіледі. Мұндай катализ кезінде СО2, Н2О, NН3 сияқты заттар бөлініп шығады және байланыстар С -С, С-N, С -S бойынша үзіледі. Субстрат молекуласындағы қос байланыс бойынша химиялық топтардың қосылуын да катализдей алады.

Изомеразалар Бұл ферменттер изомерлер түзілу арқылы заттардың молекула ішіндік өзгерістерін катализдейді. Олар сутегі атомдарының, фосфаттарының және ацитильдік топтардың молекула ішінде алмасуын катализдейді, цис-изомерация, транс-изомерация құбылыстарын тудырады.

Лигазалар (синтетазалар ) Бұл ферменттер С -С, С -О, С-N, С-S байланыстар орнату арқылы түзілетін органикалық қосылыстар синтезін катализдейді. Мұндай байланыстар үшін АТФ және басқа да микроэнергия қосылыстардың (ГТФ, ЦТФ, УТФ, т. б) ыдырауынан шығатын энергия пайдаланылады. Сірке қышқылы мен А коферментінен А ацетилкоферментінің түзілуін катализдейді.

Ферменттің қасиеттері

Ферменттер немесе энзимдер - тірі жасушалардың барлық әрекеттеріне қатысатын, органикалық заттарды өзгеріске ұшырататын, зат алмасу процесін реттейтін биологиялық катализаторлар, айырықша белоктар. Ферменттердің қатысуының нәтижесінде химиялық реакциялардың жүруіне қажет қуат шығыны азаяды.

-ферменттік реакциялар жылдамдығына температура әсері;

-ортаның рН көрсеткішінің әсері;

-фермент әсерінің ерекшелігі;

-Фермент активаторлары мен ингибиторлары;

-Проферменттер және оларды активтендіру;

-Изоферменттер

-Мультиферменттік жүйе.

1. Фермент активтілігіне температура әсері. 30-40º С жағдайда тірі организмде ферменттер әсіресе активті келеді. Бұл температура деңгейінен төмен немесе жоғары кезде фермент активтілігі бәсеңдейді. Орта температурасының көтерілуі молекулалар қозғалысын тездететіні белгілі және бұл жағдай химиялық реакцияның жылдамдығын арттырады. Вант-Гофф ережесіне сәйкес температураны 10 С шамасына көтеру реакция жылдамдығын 2-3 есе арттырады. Ферменттердің өзі белок болғандықтан, олар өте жоғары температурада бұзылып, өздерінің катализдік қасиеттерінен айырылып қалуы мүмкін. Температура 50º С шамасынан артқан кезде ферменттер активтілігінің төмендеуі байқалады, бірақ бұл жағдай жылу әсерінің ұзақтығына және фермент табиғатына байланысты болады. Орта температурасы төмендегенде кейбір жануарлардың қыстық ұйқыға кететіні белгілі. Мұндай ұзақ ұйқы кезінде жануарларда ферменттік реакциялардың жылдамдығы төмендейді де, қоректік заттар аз шығын болады және клеткалардың активтілігі төмендейді. Төменгі температурада, мысалы, 0º С және одан төменгі температурада ферменттік реакциялардың жылдамдығы өте төмен болады. Бұл жағдай практика жүзінде азық-түліктік өнімдерді сақтау үшін пайдаланылады. Мұндай ( ет, май, балық, көкөністер, т. с. с) төменгі температурада олар бұзылмай сапалы түрде сақталады. Қысты күні температура 0º С шамасынан да төмен кезде ферменттердің әсері түгелдей тоқталмайды, бірақ олардың әрекеті жедел төмендеп кетеді. Көктемде, күн жылына бастауымен ферменттік реакциялардың жылдамдығы арта бастайды, өсімдіктер біртіндеп жасыл желекке айналады.

2. Фермент әрекетіне орта рН шамасының әсері. Орта реакциясының өзгеруіне ферменттердің сезімталдығы маңызды қасиеті болып табылады. рН шамасына байланысты ферменттердің активтігі бірден-ақ өзгереді. Әр түрлі ферменттердің әрекеті үшін рН көрсеткішінің шамасы әртурлі болады. Кейбір ферменттер қышқыл ортада әсіресе активті келеді, екіншілері бейтарап ортада активті қасиет көрсетеді, үшіншілері әлсіз сілті немесе сілтілі ортада ерекше акивті болады. Фермент әрекеті үшін қажет рН оптимумының болуы мынаған байланысты: ферменттер де белок сияқты, электр заряды бар зат болып табылады, сондықтан олардың кеңістіктік құрылымы рН шамасына тәуелді.

3. Ферменттердің өздеріне тән ерекшелігі. Ферменттің реакцияны тездетуі қасиеті мынада: фермент тек өзінің ғана субстратын байланыстырады және сол субстратты катализдейді. Әр фермент тек белгілі субстратқа ғана әсер етеді, кейде ұқсас құрылымы бар субстраттар тобына ғана әсер етеді және молекуладағы белгілі бір химиялық байланыстарды ажыратып бөледі. Мысалы, амилаза ферменті тек қана крахмалды гидролиздейді, оны мальтозаға айналдырады, ал басқа қанттарға ол әсер етпейді. Әр фермент төменде аталған реакциялардың біреуін ғана катализдейді: гидролиз, сутексіздендіру, химиялық топтарды ауыстырып алмастыру, жаңа химиялық байланыстар түзу т. с. с.

... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.