Ферменттер биосинтезі туралы ақпарат

Пән: Биология
Жұмыс түрі: Реферат
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 10 бет
Таңдаулыға:

Қазақстан Республикасының Білім және Ғылым министрлігі

Семей қаласының Шәкәрім атындағы мемлекеттік университеті

СӨЖ

Тақырыбы: « Ферменттер биосинтезі »

Орындаған: Какенова Алтынай

Тексерген: Кабденова А. Т.

Семей-2015ж.

Мазмұны

Кіріспе
Негізгі бөлім

Ферменттер әсер ету механизмі және талғаушылық қасиеттері
Ферменттік реакциялардың кинетикасы
Физиологиялық және биохимиялық жағдайларды реттеуге активті емес ферменттердің атқаратын қызметі

Қорытынды
Пайдаланған әдебиеттер

Кіріспе

XIX ғасырдың ортасында кейбір фермент препараттары (уыттан - амилаза, қарын сөлінен - пепсин, т. б. ) бөлініп алынды. Сөйтіп, катализ және катализаторлар жөніндегі ілімжарыққа шықты (Берцелиус және басқалар) . Бұл кезде атқарылған зерттеу жұмыстары ферменттердің химиялық зат екенін, олардың негізгі биологиямен байланысты екенін дәлелдеді.

Луи Пастер спирттің ашу процесін зерттеп мынадай қорытындыға келеді: ашу процесін жүргізетін химиялық заттар емес, ашытқының, яғни тірі клеткалардың тіршілік әрекеті болып табылады. Ол ферменттер тірі ашытқыдан ажырамайды, олармен біртұтас деп саналады. Ашуға қатысты мұндай көзқарас 1897 жылы бухнер ашқан тамаша жаңалыққа дейін ұзақ уақыт сақталып келді. Ол құрамында тірі клеткалар жоқ ашытқы сөлін сумен бөліп алады. Осы сөлдің өзі-ақ қантты тез ашытып, спиртке және көмір қышқыл газға айналдырғанын көреді. Осылайша қантты ыдыратыпашытатын ашытқының тірі клеткалары емес, керісінше олар жасап шығарған фермент (химиялық зат) екенін дәлелдейді. Ферменттің қантты ашытқы өнімдеріне айналдыратын катализатор екенін анықтайды.

Ферменттер әсер ету механизмі және талғаушылық қасиеттері

Қазіргі кезде 2000-нан астам ферменттердің әсері зерттелген. Оның ішінде 200-ге жуығы крсталл түрінде алынған. Олардың бәрі де белоктар болып табылады.

Ферменттер молекулаларының құрылысына қарай 2 топқа бөлінеді: 1) тек қана белоктардан тұратын бір компонентті ферменттер; 2) молекулаларының құрамына белоктан басқа активтік немесе простетикалық топ деп аталатын белоксыз заттар кіретін екі компонентті ферменттер.

Бір компонентті ферменттерде амин қышқылдарының бүйірлік радикалдары активтік орталық ролін атқарады. Белок - фермент молекуласының II және III деңгейлі құрылымы жасалған кезде, бүйірлік радикалдар өзара жақындасады да, активтік орталығын құрады. Мысалы, панкреатикалық рибонуклеазаның активтік орталығына гистидин-16-ның, лизин-41-дің және гистидин-119-дың радикалдары кіреді. Активтік орталықтың осы компоненттерінің кеңістіктік жақындасуын күрделендіре түсетін амин қышқылдары да ферменттер үшін маңызды роль атқарады. Белок -фермент молекуласының құрамынан басқа амин қышқылдарын ферменттің активтік қасиетіне нұқсан келтірмей де ажыратып алуға болады.

Екі компонентті ферменттердегі активті топ металл немесе кіші молекулалы органикалық зат болып табылады. Табиғаты органикалық активті топтар екі типке бөлінеді:

1) коферменттер: олар ферменттің белокты бөлігімен берік байланысады. Оксидоредуктазаның құрамындағы (FAD) осындай коферментке мысал бола алады;

2) косубстраттар: олар ферменттің белокты бөлігімен нашар байланысқан, сондықтан олар ферметтәң бір молекуласынан екінші молекуласына өте алады. Косубстратқа оксидоредуктазаның құрамындағы (NAD+) мысал бола алады.

Fe, Co, Cu, Mn металдары ферменттердің активті топтарында белокпен берік байланысқан, ал K, Ca, Mg, Zn, Cl сияқты басқа элементтер - әлсіз байланысқан, олар өздерінің қатысуы арқылы көбінесе ферментті активтендіре түседі.

Химиялық реакциялардың жылдамдығы реакцияға түсетін молекулалардың соқтығысу жиілігіне байланысты. Ал соқтығысу жиілігі молекулалардың концентрациясы мен ортаның температурасына байланысты.

Ферменттер - белоктық заттар, сондықтан белоктарға тән қасиеттер ферменттерге де тән болады. Бірақ ферменттердің өзіне ғана тән ерекше қасиеттері бар. Ферменттердің ең маңызды ерекше қасиеттерін қарастырайық.

1. Ферменттердің бірінші ерекше қасиеті - биологиялық катализдің тиімділігі. Ферменттің әсерінің тиімділігі өте жоғары. Ферменттің бір молекуласы 1 минутта субстраттың 102-106 молекуласын өзгеріске ұшырата алады. Ферменттер химиялық реакцияларды тездетеді, бірақ реакция барысында ферменттердің шығыны болмайды, яғни олар өзгеріске ұшырамайды.

Мынадай химиялық реакцияны мысал ретінде алайық: А+В С+D.

Тура реакцияның жылдамдығы А мен В заттардың концентрациясына пропорционал:

V1=K1[A] [B],

Кері реакцияның жылдамдығы С мен D заттардың концентрациясына пропорционал:

V2=K2[C] [D] .

Мұндағы K1 - тура реакцияның, K2 - кері реакцияның жылдамдығының константалары.

Әр химиялық реакцияда тепе-теңдік жағдайы болуы мүмкін. Бұл жағдайда тура және кері реакциялардың жылдамдығы тең болады. Ферменттер реакцияның жылдамдығын тездетеді, бірақ реакцияның тепе-теңдігін өзгертпейді. Егер де фермент тура реакцияның жылдамдығын 1018 есе тездетсе, онда кері реакцияның жылдамдығы да 1018 есе жоғарылайды. Бірақ тірі организмдердің клеткаларында химиялық реакциялар тепе-теңдік жағдайға ұшырамайды, клеткаларда химиялық реакциялардың жүйелері тепе-теңдіктен алыс тұрады. Себебі, әр реакцияның өнімі тез жұмсалады, өйткені реакцияда түзелген өніммдер келесі реакцияға түседі, басқа ферменттің субстраты ретінде қызмет атқарады.

Субстрат дегеніміз - бұл ферменттің әсеріне ұшырайтын қосылыс.

2. Ферменттердің екінші ерекше қасиеті - ферменттердің ерекшелігі. Ферменттердің ерекшелігі субстраттың табиғатына, реакцияның түріне және ортаның жағдайына байланысты, яғни фермент белгілі бір субстратқа немесе арнайы реакция түріне ерекше ортаның жағдайы болғанда ғана әсер етеді.

Ферменттік реакциялардың кинетикасы

Ферменттік реакциялардың кинетикасы деп ферменттің әсерімен жүзеге асатын химиялық реакцияның жүру жылдамдығын айтады. Кинетикалық зерттеудің ең басты мақсаты - химиялық реакция жылдамдығының басқа параметрлерге, мысалы, субстраттың концентрациясына тәуелділігін анықтау.

Алдымен, химиялық реакциялардың жалпы кинетикалық принциптерін қысқаша қарастырайық.

Химиялық реакцияларды топтастыру үшін мыналар негіз болады:

1. Реакцияға қатысатын молекулалардың саны. Молекулалардың санына қарай реакцияларды мономолекулалы, биомолекулалы және үш молекулалы деп бөледі. Мономолекулалы реакция - бұл бір молекула қатысатын реакция, биомолекулалы реакцияларда екі молекула өзара әрекеттеседі, үш молекулалы реакция - үш молекула өзара әрекеттесетін реакция.

2. реакцияның кинетикалық сипаттамасы, соның ішінде реакцияның реті. Реакциялар ретіне қарай нөлдік, бірінші реттік, екінші реттік, үшінші реттік деп бөлінеді. Кинетикалық сипаттамаларына байланысты реакция жилдамдығының өзара әрекеттесетін қосылыстардың концентрациясына тәуелділігі реакцияларды топтастыру негізіне алынған.

Реакция жылдамдығы дегеніміз - белгілі бір уақыт өлшемінде реакцияда әрекеттесетін заттардың немесе фермент әсерімен түзілген реакция өнімінің концентрациясының өзгеруі.

Субстраттың концентрациясы төмен болғанда, реакцияның жылдамдығы субстраттың концентрациясына пропорционал өседі, яғни субстрат жағынан ферменттік реакция - бірінші реттік. Одан әрі қарай субстраттың концентрациясына тәуелді болмайды, яғни реакцияның реті субстрат жағынан - нөлдік. Басқа сөзбен айтқанда, реакцияның жылдамдығы субстраттың концентрациясына тәуелді болмайды. Себебі, фермент молекуласында субстратпен байланысатын бөліктер саны өлшеулі. Ферменттің осы бөліктері субстратпен толық байланысқанда, фермент субстратпен қанығады. Сондықтан субстраттың концентрациясы өссе де, реакцияның жылдамдығы өзгермейді.

Ферменттік реакцияларда субстраттың концентрациясы ферменттің концентрациясынан әлдеқайда жоғары. [S] >> [E], яғни реакция бойы субстар концентрациясы көп мөлшерде болады.

Ферменттік реакциялардың жылдамдығына ортаның рН мәнінің әсері. Ферменттік реакцияның жылдамдығы, яғни ферменттердің активтігі, ортаның рн мәніне тәуелді. Әр фермент белгілі бір рН интервалында активті. Мысалы, пепсин (3. 4. 4. 1) ортаның рН-ы 1, 5-3-ке тең болғанда активті, трипсин (3. 4. 4. 4) ортаның рН-ы 7, 5-7, 8-ге тең болғанда активті, моноаминооксидаза (1. 4. 3. 4) ортаның рН-ы 8, 5-10-ға тең болғанда активті.

Фермент активтігіне ортаның рН мәнінің әсері аминқышқылы қалдықтарының бүйірлік топтарының иондалатын қасиеттеріне байланысты.

Фермент активтігіне температураның әсері. Тірі организмде ферменттер 30-400 жағдайында өз қызметін атқарды, сондықтан осы температура шамасында активтігі өте жоғары. Ортаның температурасы осы оңтайлы температурадан өзгерсе, жоғарыласа немесе төмендесе, ферменттің активтігі төмендейді. Таза күйінде бөліп алынған ферменттер температурасының әсері әр түрлі факторларға байланысты.

Ферменттердің тежелуі. Клеткада ферменттік реакциялар ерекше заттармен реттеледі. Бұл заттардың кейбіреуі ферменттің активтігін арттырады, екінші заттар ферменттің активтігін төмендетеді, тіпті тежейді. Ферментті активтендіретін заттар - активаторлар, ал тежейтін заттар ингибиторлар (тежегіштер) деп аталады.

Тірі организмде жүзеге асатын биохимиялық жүйелердің жылдамдығы реакцияны катализдейтін ферменттің активтігін тежеу арқылы реттеледі. Мысалы, көмірсулар ыдырағанда гликолиз процесі арқылы олар пируватқа дейін өзгереді. Осы 10 реакциядан қрылған ферменттік жүйеде фосфофруктокиназа деген фермент бір реакцияны катализдейді. Осы ферменттің активтігін тежеу арқылы гликолиз процесінің жылдамдығы реттеледі. Тежегіштердің әсері қайтымсыз және қайтымды болады.

Қазіргі кезде ферменттерді катализдейтін реакциялардың түрі 2000-нан астам, ол жыл сайын өсуде. Ферменттердің топтастырылуы мен атауларын Халықаралық биохимиялық одақтың Комиссиясы 1961 жылы бекіткен. Бұл топтастыру мен атаулардың негізіне ферменттерді катализдейтін реакциялардың түрі алынған. Осы топтастыру бойынша ферменттер 6 класқа бөлінеді:

1. Оксидоредуктазалар - тотығу-тотызсыздану реакцияларын катализдейтін ферменттер.

2. Трансферазалар - атомдар тобын және молекула қалдықтарын алмастырып, ауыстыратын биохимиялық реакцияларды катализдейтін ферменттер.

3. Гидролазалар - гидролиздеу реакцияларын катализдейтін ферменттер.

4. Лиазалар - субстраттың ыдырауы нәтижесінде оның молекуласында қос байланыстың түзілуін және қос байланыс бойынша химиялық топтардың қосылуын катализдейтін ферменттер.

5. Изомеразалар - заттардың молекулаішілік өзгерістерін катализдейтін ферменттер.

6. Лигазалар (синтетазалар) - екі молекуланың қосылуы арқылы жаңа органикалық қосылыстардың синтезін катализдейтін ферменттер. Бұл реакция АТФ молекуласында пирофосфат байланыстың ыдырауымен қосарланған.

Физиологиялық және биохимиялық жағдайларды реттеуге активті емес ферменттердің атқаратын қызметі

Проферменттер (латын тілінде pro - алдыңғы, бұрынғы және фермент деген сөзден шыққан) - ферменттердің активті емес түрі. Безді эпителийде бірқатар протеолиттік ферменттер активті емес күйде - проферменттер (немесе зимогендер) түрінде синтезделеді. Мысалы, пепсин қарынның ішкі қабатында пепсинрген проферменті түрінде түзіледі, трипсин ұйқы безінде трипсиноген түрінде түзіледі, т. с. с. Осының арқасында проферменттер түзілген клеткалар мен ұлпалар өздерін өздері бүлдіріп бұзбайды.

... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.