Ферменттер әсерінің кинетикасы

Кіріспе
1 Негізгі бөлім
1.1 Ферменттер құрылысы
1.2 Ферменттік катализдің теориялық негіздері
1.3 Ферменттердің әсерлесуінің ерекшеліктері
Қорытынды
Қолданылған әдебиеттер тізімі
Ферменттер – барлық тірі ағзалардың негізгі жұмыс құралдары. Олар тірі ағзада өтетін барлық химиялық реакцияларға жауап береді: энергия және құрылыс материалдарымен қамтамасыз етеді; өмірлік үрдістерді реттеуге қатысатын сигналдық молекулаларды құрылуына және ыдырауына қатысады; организмді бөтен заттардан қорғайды. Сонымен қатар, ферменттер тұқым қуалау ақпараттарын қайта жазып көбейтуге, яғни ДНҚ мен РНҚ синтездеуге қатысады. Осы ақпараттың жүзеге асуына, яғни өз-өзінің және басқа ақуыздардың синтезделуіне қатысады.
Ферменттер басқа глобулалы ақуыздар сияқты рибосомаларда синтезделінеді, клетка ішінде қызмет атқарады (эндоферменттер), не сыртқы ортаға бөлінеді (экзоферменттер). Көптеген эндоферменттер цитоплазмада еріген түрінде бола тұра, клеткада бос күйінде жүреді; басқалары күрделі жоғары реттелген құрылымдармен байланыста болады. Клеткалардың ферментті жиыны типті, түрге сипатты, генетикалық детерминацияланған. Сонымен қатар, клеткада арнайы әрқашан бір концентрацияда болатын конститутивті (өмірлік маңызды, жиі эндогенді) және концентрациясы субстраттың болуына байланысты индуцибельді ферменттерді ажыратады. Клетка индуцибельді ферменттерсіз де өз тіршілігін сақтай алады. Ферменттер клетканың функционалды ақуыздарының негізгі массасын құрайды. Кейбір энзимдер үшін белсенді қызмет уақыты 20 минуттан аспайды, кейіннен олар алмастырылуы керек. Басқа энзимдер ыдырап, организмнен жойылғанға дейін бірнеше апта бойы белсенді болып қалады. Ферменттер химиялық катализаторлардан да тиімді, одан бөлек олар таңдамалырақ: күрделі қоспалардан бір затты бөліп алып, оны бірнеше емес, бір өнімге айналдыра алады [1].
1. Есқайыров,М. Биоорганикалық қосылыстар/ М. Есқайыров.- Алматы: "Мектеп", 1987.- 125б.
2. Стамбеков, С.Ж. Молекулалық биология: оқулық / С.Ж. Стамбеков, В.Л. Петухов.- Новосибирск, 2003.- 214 б.
3. Тұртабаев, С.Қ. Биохимия негіздері: оқулық / С.Қ. Тұртабаев, А.К. Кабдрахимова, А.Ж. Еримова; ҚР жоғары оқу орын. қауымдастығы.- Алматы: Дәуір, 2012.- 334 б.
4. Сеитов, З.С. Биохимия: оқулық / З.С. Сеитов.- Өзгертіліп, толықтырылып 3-ші рет бас. шығуы.- Алматы: Эверо, 2014.- 567б.
5. Сейтембетов, Т.С. Биологиялық химия: Оқулық / Т.С. Сейтембетов, Б.И. Төлеуов, А.Ж. Сейтембетова.- Алматы: Эверо, 2011.- 420б.
        
        Қазақстан Республикасының Ғылым және Білім министрлігі
Семей қаласының Шәкәрім атындағы мемлекеттік университеті
СӨЖ
СӨЖ
Тақырыбы :

Орындаған: ... ... ... ... қ. 2015 ... ... ... Ферменттер құрылысы
+ Ферменттік катализдің теориялық негіздері
+ Ферменттердің әсерлесуінің ерекшеліктері
Қорытынды
Қолданылған әдебиеттер тізімі
Кіріспе
Ферменттер - барлық тірі ағзалардың негізгі жұмыс ... Олар тірі ... ... барлық химиялық реакцияларға жауап береді: энергия және құрылыс материалдарымен ... ... ... ... ... қатысатын сигналдық молекулаларды құрылуына және ыдырауына қатысады; ... ... ... ... ... қатар, ферменттер тұқым қуалау ақпараттарын қайта жазып көбейтуге, яғни ДНҚ мен РНҚ ... ... Осы ... жүзеге асуына, яғни өз-өзінің және басқа ақуыздардың синтезделуіне қатысады.
Ферменттер басқа глобулалы ақуыздар сияқты рибосомаларда синтезделінеді, ... ... ... атқарады (эндоферменттер), не сыртқы ортаға бөлінеді (экзоферменттер). Көптеген эндоферменттер цитоплазмада еріген түрінде бола тұра, ... бос ... ... ... ... ... реттелген құрылымдармен байланыста болады. Клеткалардың ферментті жиыны типті, түрге сипатты, ... ... ... ... клеткада арнайы әрқашан бір концентрацияда болатын конститутивті (өмірлік маңызды, жиі ... және ... ... болуына байланысты индуцибельді ферменттерді ажыратады. Клетка индуцибельді ферменттерсіз де өз тіршілігін сақтай алады. Ферменттер клетканың функционалды ақуыздарының ... ... ... ... ... үшін ... ... уақыты 20 минуттан аспайды, кейіннен олар алмастырылуы керек. Басқа энзимдер ыдырап, ... ... ... ... апта бойы белсенді болып қалады. Ферменттер химиялық катализаторлардан да тиімді, одан ... олар ... ... ... бір затты бөліп алып, оны бірнеше емес, бір ... ... ... [1].
+ Ферменттер құрылысы
Ферменттер құрылысын оқып-зерттеудің негізін салған Д. Самнер, ол бірінші ... ... ... табиғатын ашқан. Осы уақытқа дейін кристалды түрінде 150-ге жуық ферменттер сипатталған, яғни олардың құрылысы ... ... ... ... ... екіншілікті, үшіншілікті және төртіншілікті құрылысымен сипатталады:
* біріншілкті құрылысы - бұл бір-бірімен пептидті байланыспен байланысқан аминқышқылдар реті;
* екіншілікті ... - ... ... ... СО- және NH ... ... сутекті байланыс арқылы полипептидті тізбектің конформациясын спираль түрінде реттейді;
* үшіншілікті құрылысы - ... ... ... фрагмент молекуласының гидрофобты ядросын түзу арқылы арнайы ретпен көрінеді. Химиялық байланыстың барлық түрлерін тұрақтандырады. Күшті байланыстар - ... және ... ... - ... ... және ... ... құрылысы - екі және одан көп глобулалы бірліктердің ассоциациясы нәтижесінде құрылады.
Ферменттердің біріншілікті құрылысын секвенирлеу әдісі арқылы ... - ... ... ... ... ... ... арқылы полипептидті тізбекті өткізу жолымен ақуыздың біріншілікті құрылысын детекциялау әдісі жасап шығарылады; ол арқылы өткенде белгілі бір аминқышқылдарына детекцияның ... ... ... ... ... ... рентгенқұрылымды анализ арқылы анықтайды.
Біріншілікті құрылысы (аминқышқылдар тізбегі) Екіншілікті құрылысы (альфа-спираль) Үшіншілікті құрылысы Төртіншілікті құрылысы (ақуыз глобуласы)
1-сурет. Ақуыздың құрылысы
Фермент құрылысында ... ... пен ... яғни ... ... Фермент белсенді орталығы кеңістікте жақындасқан әртүрлі полипептидті тізбек немесе полипептидті тізбектің әртүрлі бөлімдерінің құрамында орналасқан аминқышқыл қалдықтарынан құралған. Ақуыз-фермент үшіншілікті ... ... ... ... ... субстратпен арнайы өзара байланысатын полярлы емес химиялық топтардың бірлестігімен көрінеді. Оның полипептидті басқа бөлімдерінен ерекшелініп ... ... ... ... жоқ. Ферменттердің белсенді орталықтарына протондардың донорлары (-COOH, -NH3, -SH) немесе акцепторлары (-COO, -NH2, -S-) ... ... ... ... ... ... ... бір түрі әртүрлі ферменттерде қолданылуы мүмкін. Осылайша, ДНҚ гидролиздейтін ферменттер (экзонуклеаза мен ... суды ... ... ... ... кешенінің көмегімен белсенеді де, фрагменттерге ыдырайтын ДНҚ қосады. Белсенді орталық осындай түрінде ДНҚ-полимераза ... ... ... ол ... топтар арқылы екі негізді тігеді. Сол белсенді орталық, бірақ суды емес, негіздің қантты қалдығының гидроксильді тобын белсендіреді. ... ДНҚ ... ... ... ... ... ДНҚ ... молекуласын түзу арқылы байланысу орынды.
Егер ферменттің субстратпен өзара әрекеттестігінің талғамдылығы белсенді орталық қасиетіне негізделген болса, онда ... ... ... ... ... реттеуде маңызы бар. Аллостериялық орталық фермент молекуласының бір бөлігі болып келеді, оған төмен молекулалы ... - ... не ... ... ... ... үшіншілікті құрылысы өзгереді. Осының нәтижесінде белсенді орталықтың конфигурациясы өзгереді, ол ферменттін катализдік белсенділігінің артуымен не төмендеуімен ... пен ... ... ... ... ... түсіндіру үшін Э. Фишер моделін ұсынды. Кейіннен ферментті реакциялар кинетикасын түсіндіру үшін түрлі математикалық модельдер жасап шығарылды (Моно, ... және т.б.). 1948 жылы Л. ... ... ... ... дәлелденгендей, ферменттердің каталитиздіқ әсері химиялық реакциялардың ауыспалы ... ... ... ... ... ... тұрақтандырылады деп болжады. гипотезасы бойынша (Кошланд моделі), ферментативті белсенділік ... ... ... субстрат молекуласынан айрықша аздаған молекулалармен реттелуі мүмкін [2].
1.2 Ферменттік ... ... ... ... да катализаторлар (бейорганикалық) тәрізді тер - модинамикалық тұрғыдан жүруі мүмкін емес реакцияны жүргізбейді. Тек, жүре алатын ... ... ғана ... Кез ... ... реакцияның жүру мүмкіндігі оның реакция өнімдер - інің ... ... ... ... ... ... бірдей болғанында ғана өтеді. Реакция қашанда бос энергияның ... ... ... ... сондықтан реакция тепе-теңдігі өнімдер түзілуіне сәйкес ығысады. Бірақ, кез ... ... ... үшін оның ... энергиясын, активтеуші энергияны қосу арқылы жеңуі қажет. Себебі реакция жүргенде кедергі энергиясының энергия - лық қоры ... ... ... ғана ... Бұл жағдайда реакция жылдамдығы да баяу болады.
Сур. 2. Ферментативті ре - ... энер - ге - ти - ... ... заттардың көптеген молекулалары бір бірімен не - ғұрлым жиірек әсерлесетін болса ғана жылдамдық жоғарлауы мүмкін. Ол тек активтеуші энергия ... ... ... мөл - ... ... ... бола ... заттың реакциясын байқағанда
АВ + CD AD + BC
реакция ... (AD, BC) ... үшін АВ және CD ... қажет а-ға тең (активтендіруші энергия) энергияны қосымша алуы қажет. Ал реакция кері бағытта жүре - тін болуы үшін б-ға тең ... көп ... ... қажет. Сол себепті кері бағытта жүретін реакцияның активтендіру - ші ... (Еа) ... ... Бұл жағ - ... екі ... үшін де ... ... бос энергияның шамасын в-кесіндісі көрсетеді. Солдан оңға қарай өтетін реакция экзотермиялық, ал кері бағыттағы реакция эндотермиялық болады. Сондықтан ... ... ... ... ... ... және ... (энергия бөліп жүретін реакция) реакцияларға бөледі. Реакция жүргенде энергияның жылу түрінде бөлінуі немесе қосып алуы міндетті емес.
Реакция жылдамдығының жоғарлауы ... ... ... энергиясын) төмендетуі арқылы өтеді. Ол суретте үзікті сызықпен көрсетілген. Мысалы, сутегі асқын тотығын (Н2О2) сутегі мен оттегіге бөлу үшін (Н2О2 --> Н2↑ + О2↑) Еа= 75,2 ... ... ... ... ... ... ... Еа= 50,2 кДж/моль, ал биокатализатор каталаза қатысқанда Еа= 8,3 кДж/моль қажет болады.
Биокатализатор-ферменттің жылдамдығын жоғарлатуы немесе Еа-ны ... көп ... ... ... іске асады.
Сур. 3. Фермент пен субстраттың әсерлесу механизмі (Михаэлис-Ментен).
Ферментативті реакцияның ... ... ... үш ... бөледі.
немесе фермент + субстрат фермент-субстраттық комплекс -->--> өнім + фермент.
Бұл реакция теңдеуінде (Михаэлис-Ментен теңдеуі) шешуші ... ... пен ... ... ... ... - страттық комплекс атқарады. Ферменттің әсерлесу спецификасына тәуелді өтетін бұл қосылыс ... бір ... ... бір ... ... ... мен ... қабілетінің жоғар - лауына әкеледі. Фермент-субстраттық комплексте бір мезгілде екі процесс өтеді: алғашқыда, комплекстің электрондар ... ... ... ... ... ... және ... субстрат молекуласындағы және активтік орталықтағы кейбір байланыс - тардың геометриялық деформациясы. Мо - ле - ку - ла - лар - да - ғы ... ... ... мен ... ... ... аралық қалпындағы кедергіні (активтеуші энергияны (Еа)) жеңуді қамтамассыз етеді. Ферментативтік катализдің бірінші этапында фермент пен субстраттың бір бірмен ковалентті немесе ... ... ... ... ... этапта субстрат оған байланысқан ферменттің әсерінен химиялық өзгерістерге түседі. Соның нәтижесінде фермент-өнім комплексі пайда болады. Үшінші этапта фермент-өнім комплексі бөлініп ... және ... ... ... уақытта , жылдам арада құрам бөліктеріне ажырайтын фермент-субстрат ... ... ... 1913 ж. ... пен оның ... ... ферментативті реакциялардың кинетикасына анализ жасауы нәтижесінде дамытылды және кейін Михаэлис-Ментен теориясы деп аталды. Бұл теория бойынша жоғарыда келтірілген схема ... ... ... ... тұрғыдан, реакцияның кедергі энергиясын тұрақсыз фермент-субстрат комплексі түзілуі көмегімен өтуі арқылы іске асады. Комплекстің түзілуінде және ... ... ... ... негізгі реакцияға қараған - да төмендеу кедергілік энергияда болады.
Қайтымды реакция жүргенде ферментпен (Е) ... (S) ... ... ... k1және k2) комплекс (ES) түзеді. Комплекс (ES) фермент пен ... ... ... ... ... ... ... (ES) диссоциациалануы мүмкін бол - ғандықтан оның диссоциация тұрақтысы (kS= k2/ k1) теңдеуі бойынша есептеледі. Егер комплекстің диссоциация тұрақтысы ... ... ... ... k2-сінің мәні де жоғары, ал k1мәні төмен болады. Сондықтан комплекс алғашқы қосылыстарға ... ... де ... баяу ... Егер, керісінше k1мәні жоғары болса, kSпен k2мәңдері төмен сол себепті кері бағыттағы ... ... ... - ді, ... ... ал ... ... тікелей бағытта жылдам жүреді.
Массалардың әсерлесу заңы бойынша теңдеуді келесі түрде жазуға болады:
[S] · ([E0] − [ES]) = kS· ... -- ... ... ферменттің жалпы концентрациясы, [ES] -- фермент-субстрат комплексі концентрациясы. [E0] − [ES] -- ... ... ... ... ... концентрациясын алғандағы фермент концентрациясы.
Теңдеуді ары қарай ықшамдағанда, келесі түрге келеді:
.
Келтірілген теңдеуге сәйкес, егер [ES] концентрациясы неғұрлым көп болса ... ... ... да ... ... Ал, ... максимумы тек [ES] концентрациясы фермент концентрациясына теңескенде ғана немесе [ES] = [E0] ... ... ... ... ... ... Реакция жылдамдығының максимумдық жылдамдыққа қатынасы келесі түрде беріледі:
Бұл теңдеуді жоғарыда келтірілген теңдеумен қосып ықшамдап келесі өрнекті алуға ... ... 4. ... жылдам - ды - ғы мен субстрат ... - ... ... тәу - ел - ді - лік ... ... ... теңдеуі деп аталады.
Теңдеудің шешімі келесі жағдай - ды түсіндіре ... Егер [S] мәні KS-ке ... ... ... ... β-фруктофуранозидазамен гидролиздегенде KS= 0,0167 М) реакция жыл - дамдығы жылдамдық максимуміне тең болады (v = vmax).
Михаэлис-Ментен реакция жыл - дам - ... мен ... ... ... ... ... әсерінен сахароза, глюкоза, фруктоза ыдырауларын (сур.4) график түрінде көрсетті. Суреттегі қисық сызық бойынша реакция алғашқыда нольдік ... ... ... ... ... ... байқалады.
Соның негізінде ферменттік реакцияның толық жалпы жылдам - дығын келесі теңдеу арқылы есептеуге болады.
v = Km· [ES], Km -- ... ... (Km= K3/ ... ... ... ... моль/л тең. Егер реакция жыл - дамдығы жылдамдық максимумының жартысына тең болса (v = (1/2)vmax) Михаэлис тұрақтысы субстрат концентрациясына тең ... (Km= [S]). ... ... (Km) ... ... тұрақтысынан (KS) бірнеше есе жоғары болады (мысалы, ... KS= ... ал Km= ... Сондықтан, ферментативті реакциялардың жылдамдығы басқа реакцияларға қарағанда өте жоғары, себебі, көптеген заттар үшін KS= 10-2 -- ... ... ... ... ары ... Лайнуивер мен Берк, Холдейн-Бриггс дамытты [4].
+ Ферменттердің әсерлесуінің ерекшеліктері
Ферменттердің бей - органикалық ... ... ... өте ... ... - дандырылған әсер ету ерекшелігіне қабілеттілігі. Олар қатаң түрде белгілі бір реакцияларды катализдейді. Тек осы ... ... ғана ... ... ... бір ... ... байланысты болуы және қатаң түрде реттеліп жүруі сақталады. Бұл тірі ... мен ... өмір ... үшін ... ... алмасуларына қажетті әртүрлі биохимиялық реакциялардың бірігуі болып табылады.
Ф
Сур. 5. моделіндегі фермент-субстрат - тың ... ... ... 6. ... пен субстраттың әсерлесу механизм (Д.Кошленд бойынша).А, В, С -- активтік ... ... ... реакция жүруі үшін фермент субстратқа әсер етуі қажет. Бұл тек фермент молекула - сындағы активті орталықтың құры - ... ... ... орталықтың,ғана емес сонымен бірге субстраттың да химиялық құрылысының ерекше - ліктеріне байланысты ... ... пен ... бір ... ... келуі қажет, немесе фермент өзі әсер ететін субстратты танып біледі. Бұл үшін фермент құрылымындағы жанастырушы ... ... ... ... ... ... ... зат-фер - мент-субстрат комплексі түзіледі.
Қазіргі кезде фермент пен суб - страттың әсерлесу ерекшелігінің механизміне екі гипотеза (Фишер және Кошленд) ... ... ... ... өзі әсер ететін субстратқа кілттің құлыпқа сәйкес келуіндей ... ... ... ... ... ... ... Э.Фишер деп жазған.
Ол фермент геометриялық және химиялық тұрғыдан өте қатаң, тұрақты құрылымда болады деп қабылдаған. Бұл ... сәл де ... ... кілттің өзгеруі тәрізді құлыпқа сәйкес келмей қалады.
Соңғы кездері қатаң немесе тұрақты мықты ... ... ... ... ... ... ... гипотеза (американдық ғалым Д.Кошленд) ұсынылды.
Кошленд гипотезасы бойынша, фермент молекуласының конформациясы жане оның активтік орталығы коэнзим мен субстрат әсерле - суіне ... ... ... ... ... ... ... сәйкес бейімделіп фермент конформациясы өзгереді, активті орталықтағы қызметші топтар да ... ... ... ... ... ... ... геометриялық өлшемдері өте кіші болғандықтан ферменттің қызмет - ші топтары сәйкес келмегендіктен реакция жүрмейді. Кошленд ... ... ... ... - ... ... ... оның физика-химиялық қасиет - терінің де өзгеретіні эксперимент жүзінде бірнеше рет дәлелденді. Бауырдың ... ... ... жылдам денатурланады және инактивтеледі. Ал оның НАД+немесе НАД·Н-пен, немесе олардың бәсекелесі (конкуренті) изомай қышқылының амиді (ИМҚА)-мен комплексі, ... ... ... ... жағдайда қыздырғанда денатурацияны тежейтіндігі байқалған. Бұл жұмыстар г.Теорель зерттеулерінде дәлелденді. Аталған қасиеттер химотрипсин ферментінде де байқалады.
Субстраттық әсерлесу ... ... ... ... -- бұл ... ... бір субстратқа немесе химиялық байланыстары мен топтары ұқсас бірнеше ... ... ... етуі қабілеті. Ферменттердің субстраттық әсерлесу ерекшелігі (талғамдылығы) оның активті орталығының субстратпен комплементарлы болып келуіне тәуелді болады. Субстраттық талғамдылықты ... ... үш ... ... Абсолюттік субстраттық әсерлесу ерекшелігі (талғамдылық) -бұл ферметтің тек белгілі бір ғана ... әсер ету ... ... ... ... тек ... гидролиттік ыдырау реакциясын катализдейді, ал ұқсас құрылыстағы метилмочевинаға әсер ... ... ... ыдырау реакциясында тек глю - козаға әсер етеді.
2. Субстраттық стереохимиялық әсерлесу ерекшелігі (талғамдылық) -- бұл фер - мент - тің тек бір ғана ... (D ... L), ... ... ... ... тране-) изомерге әсер ету қабілеті. Мысалы, протеолиттік ... тек ... ... пептидтерге әсер етуі немесе L-аминооксидаза мен D-аминооксидазаның әсер етуі, лактат - ... - ... тек L-сүт ... әсер ... D-сүт қыш - ... әсер етпеуі жатқызылады.
3. Субстраттық салыстырмалы әсерлесу ерекшелігі (талғамдылық) - бұл фер - мент - тің белгілі бір ... ... ... бар ... ... әсер ету ... ... асқазан-ішек трактісі (АІТ) протеиназа - ларының әртүрлі белоктардың пептидтік байланыстарын ыдыратуы. Пепсин ферменті тирозин мен фенилаланиннің амин топтарымен тү - ... ... ... ... ... Жылу ... жа - нуарлардың асқазанының шырынынан алынған (шошқа, бұқа, қой) ... ... ... ал ... пепсині біршама өзгешелеу ерекшелік көрсететіні байқалған. Трипсин ферментінің ароматты ами - ... - ... ... ... ... үзуі ... ... жақын орналасқан).
Кейбір оксиредуктазалар электрон акцепторы ретінде екі кофакторды да НАД+, НАДФ+қолданады. Бірақ, сүтқоректілердің май қыш - қылдарын немесе ... ... ... ... ... ретінде НАДФ·Н-ты, гликолиз, май қыш - қылдарының тотығуын катализдейтін немесе ... ... - ... қатысатын ферменттер тотықтырғыш ретінде НАД+-ті жиірек қолдана - тыны байқалған.
Ферменттік әсерлесу ерекшелігі. Фер - мент - тер - дің ... ... -- бұл бір ... әртүрлі фер - мент - тер - дің әсер етіп әртүрлі тек өзіне ғана тән ... ... ... E2, E3 -- ... P2, P3 -- ... -- ... (Е1, Е2, Е3) тек ... ғана тән әсерлесу талғамдылығына қабі - летті және олар бір ғана субстратқа (S) әсер етеді. Бірақ әрбір фермент тек бір ғана ... ... ... Бұл талғамдылықтың ерекшелігі фермент молекуласының каталиттік орталығындағы реакцияласушы топтардың қасиетіне (жай ферменттерде) және ... ... ... ... ... ... байланыстылы - ғында [5].
Қорытынды
Ферменттер тек, жүре алатын реакцияның жылдамдығын ғана ... Кез ... ... ... жүру мүмкіндігі оның реакция өнімдер - інің энергиясының реакцияласушы заттардың энергиясынан төмен немесе ... ... ғана ... ... ... бос энергияның төмендеуі бағытына қарай жүреді, сондықтан реакция тепе-теңдігі өнімдер түзілуіне сәйкес ... ... кез ... ... ... үшін оның ... энергиясын, активтеуші энергияны қосу арқылы жеңуі қажет. Себебі реакция жүргенде кедергі ... ... - лық қоры ... ... ... ғана әсерлеседі. Бұл жағдайда реакция жылдамдығы да баяу болады.
Ферменттер бір ғана типтегі реакцияны ... Бұл ... ... фермент молекуласының каталиттік орталығындағы реакцияласушы топтардың қасиетіне (жай ферменттерде) және ... ... ... ... ... ... ... - ғында.
Ферменттердің бей - органикалық катализаторлардан өзгешелігі олардың өте нәзік маман - дандырылған әсер ету ерекшелігіне қабілеттілігі. Олар ... ... ... бір ... ... Тек осы ... ... ғана жекеленген ферменттік реакциялардың бір бірмен тығыз байланысты болуы және қатаң ... ... ... сақталады. Бұл тірі торшалар мен ағзалардың өмір сүруі үшін қажетті, заттар алмасуларына қажетті әртүрлі биохимиялық реакциялардың бірігуі болып табылады.
Қолданылған әдебиеттер ... ... ... қосылыстар/ М. Есқайыров.- Алматы: "Мектеп", 1987.- 125б.
* Стамбеков, С.Ж. ... ... ... / С.Ж. ... В.Л. ... ... 2003.- 214 б.
* ... С.Қ. Биохимия негіздері: оқулық / С.Қ. Тұртабаев, А.К. Кабдрахимова, А.Ж. Еримова; ҚР ... оқу ... ... ... ... 2012.- 334 б.
* Сеитов, З.С. Биохимия: оқулық / З.С. ... ... ... 3-ші рет бас. шығуы.- Алматы: Эверо, 2014.- 567б.
* Сейтембетов, Т.С. ... ... ... / Т.С. ... Б.И. ... А.Ж. ... Алматы: Эверо, 2011.- 420б.

Пән: Химия
Жұмыс түрі: Материал
Көлемі: 14 бет
Бұл жұмыстың бағасы: 300 теңге









Ұқсас жұмыстар
Тақырыб Бет саны
«Ферменттерді бөліп алу ферменттер әсерінің кинетикасы»5 бет
Ферменттер әсерінің кинетикасы жайлы ақпарат10 бет
Ферменттер әсерінің кинетикасы туралы мәлімет9 бет
Ферменттерді бөліп алу. ферменттер әсерінің кинетикасы14 бет
Ферменттерді бөліп алу.Ферменттер әсерінің кинетикасы10 бет
Ферменттер биосинтезі жайлы мәлімет12 бет
Ферменттердің әсер ету кинетикасы9 бет
Алкилароматты көмірсутектерді оксигенирлеу реакциясының полимерметалды комплекспен катализденуі33 бет
Фосфор және бор өндеу өндірісі54 бет
Жиынтық сұраныс және жиынтық ұсыныстың мәні10 бет


+ тегін презентациялар
Пәндер
Көмек / Помощь
Арайлым
Біз міндетті түрде жауап береміз!
Мы обязательно ответим!
Жіберу / Отправить


Зарабатывайте вместе с нами

Рахмет!
Хабарлама жіберілді. / Сообщение отправлено.

Сіз үшін аптасына 5 күн жұмыс істейміз.
Жұмыс уақыты 09:00 - 18:00

Мы работаем для Вас 5 дней в неделю.
Время работы 09:00 - 18:00

Email: info@stud.kz

Phone: 777 614 50 20
Жабу / Закрыть

Көмек / Помощь