Ферменттер әсерінің кинетикасы туралы мәлімет

Кіріспе
Негізгі бөлім
1.1 Ферменттер құрылысы.
1.2 Ферменттердің қасиеттері және жасушалық
ферменттер ішінен қажетті биореагенттерді анықтау.
1.3 Ферменттік әсер ету механизмі.
1.4 Ферменттерді бөліп алу және тазалау.
Қорытынды
Қолданылған әдебиеттер тізімі

Ферменттер басқа глобулалы ақуыздар сияқты рибосомаларда синтезделінеді, клетка ішінде қызмет атқарады (эндоферменттер), не сыртқы ортаға бөлінеді (экзоферменттер). Көптеген эндоферменттер цитоплазмада еріген түрінде бола тұра, клеткада бос күйінде жүреді; басқалары күрделі жоғары реттелген құрылымдармен байланыста болады. Клеткалардың ферментті жиыны типті, түрге сипатты, генетикалық детерминацияланған. Сонымен қатар, клеткада арнайы әрқашан бір концентрацияда болатын конститутивті (өмірлік маңызды, жиі эндогенді) және концентрациясы субстраттың болуына байланысты индуцибельді ферменттерді ажыратады. Клетка индуцибельді ферменттерсіз де өз тіршілігін сақтай алады. Ферменттер клетканың функционалды ақуыздарының негізгі массасын құрайды. Кейбір энзимдер үшін белсенді қызмет уақыты 20 минуттан аспайды, кейіннен олар алмастырылуы керек. Басқа энзимдер ыдырап, организмнен жойылғанға дейін бірнеше апта бойы белсенді болып қалады. Ферменттер химиялық катализаторлардан да тиімді, одан бөлек олар таңдамалырақ: күрделі қоспалардан бір затты бөліп алып, оны бірнеше емес, бір өнімге айналдыра алады.

1. Тұртабаев, С.Қ. Биохимия негіздері: оқулық / С.Қ. Тұртабаев, А.К. Кабдрахимова, А.Ж. Еримова; ҚР жоғары оқу орын. қауымдастығы.- Алматы: Дәуір, 2012.- 334 б.
2. Уәлиханова Г.Ж. Өсімдік биотехнологиясы. 2-ші толықт. Бас.-Алматы: ЖШС « Дәуір», 2009- 164-179 беттер.
3. Жұбанова А.А., Абдиева Ж., Шөпшібаева Қ. К. Биотехнология негіздері.-Алматы: Қазақ университеті, 2006.-256 бет.
4. Сеитов, З.С. Биохимия: оқулық / З.С. Сеитов.- Өзгертіліп, толықтырылып 3-ші рет бас. шығуы.- Алматы: Эверо, 2014.- 567б.
5. Сейтембетов, Т.С. Биологиялық химия: Оқулық / Т.С. Сейтембетов, Б.И. Төлеуов, А.Ж. Сейтембетова.- Алматы: Эверо, 2011.- 420б.

Пән: Биология
Жұмыс түрі: Реферат
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 10 бет
Таңдаулыға:

Қазақстан Республикасының Ғылым және Білім министрлігі
Семей қаласының Шәкәрім атындағы мемлекеттік университеті

СӨЖ

Тақырыбы : Ферменттер әсерінің кинетикасы

Орындаған: Оралтаев Е.Е.
Тексерген: Кабденова А.Т.

Семей қ. 2015 ж
Мазмұны

Кіріспе
Негізгі бөлім
1.1 Ферменттер құрылысы.
1.2 Ферменттердің қасиеттері және жасушалық
ферменттер ішінен қажетті биореагенттерді анықтау.
1.3 Ферменттік әсер ету механизмі.
1.4 Ферменттерді бөліп алу және тазалау.
Қорытынды
Қолданылған әдебиеттер тізімі

Кіріспе
Ферменттер басқа глобулалы ақуыздар сияқты рибосомаларда синтезделінеді, клетка ішінде қызмет атқарады (эндоферменттер), не сыртқы ортаға бөлінеді (экзоферменттер). Көптеген эндоферменттер цитоплазмада еріген түрінде бола тұра, клеткада бос күйінде жүреді; басқалары күрделі жоғары реттелген құрылымдармен байланыста болады. Клеткалардың ферментті жиыны типті, түрге сипатты, генетикалық детерминацияланған. Сонымен қатар, клеткада арнайы әрқашан бір концентрацияда болатын конститутивті (өмірлік маңызды, жиі эндогенді) және концентрациясы субстраттың болуына байланысты индуцибельді ферменттерді ажыратады. Клетка индуцибельді ферменттерсіз де өз тіршілігін сақтай алады. Ферменттер клетканың функционалды ақуыздарының негізгі массасын құрайды. Кейбір энзимдер үшін белсенді қызмет уақыты 20 минуттан аспайды, кейіннен олар алмастырылуы керек. Басқа энзимдер ыдырап, организмнен жойылғанға дейін бірнеше апта бойы белсенді болып қалады. Ферменттер химиялық катализаторлардан да тиімді, одан бөлек олар таңдамалырақ: күрделі қоспалардан бір затты бөліп алып, оны бірнеше емес, бір өнімге айналдыра алады.

Негізгі бөлім
0.1 Ферменттер құрылысы
Басқа ақуыздар тәрізді, ферменттер біріншілікті, екіншілікті, үшіншілікті және төртіншілікті құрылысымен сипатталады:
біріншілкті құрылысы - бұл бір-бірімен пептидті байланыспен байланысқан аминқышқылдар реті;
екіншілікті құрылысы - тізбектің басқа бөлімдеріндегі СО- және NH топтары арасындағы сутекті байланыс арқылы полипептидті тізбектің конформациясын спираль түрінде реттейді;
үшіншілікті құрылысы - полипептидті тізбектің глобулаға фрагмент молекуласының гидрофобты ядросын түзу арқылы арнайы ретпен көрінеді. Химиялық байланыстың барлық түрлерін тұрақтандырады. Күшті байланыстар - пептидті және дисульфидті; әлсіз - сутекті, гидрофобты және электростатикалық;
төртіншілікті құрылысы - екі және одан көп глобулалы бірліктердің ассоциациясы нәтижесінде құрылады.
Ферменттердің біріншілікті құрылысын секвенирлеу әдісі арқылы анықтайды - полипептидті тізбектегі аминқышқылдар реттілігін анықтау (наносаңылаулар арқылы полипептидті тізбекті өткізу жолымен ақуыздың біріншілікті құрылысын детекциялау әдісі жасап шығарылады; ол арқылы өткенде белгілі бір аминқышқылдарына детекцияның сәйкес сигналы беріледі). Ферменттердің үшіншілікті құрылысын рентгенқұрылымды анализ арқылы анықтайды.
Біріншілікті құрылысы (аминқышқылдар тізбегі) Екіншілікті құрылысы (альфа-спираль) Үшіншілікті құрылысы Төртіншілікті құрылысы (ақуыз глобуласы)
Фермент құрылысында белсенді орталық пен аллостериялық, яғни басқа кеңістікті құрылысы бар орталықты ажыратады. Фермент белсенді орталығы кеңістікте жақындасқан әртүрлі полипептидті тізбек немесе полипептидті тізбектің әртүрлі бөлімдерінің құрамында орналасқан аминқышқыл қалдықтарынан құралған. Ақуыз-фермент үшіншілікті құрылысының деңгейінде құралады. Белсенді орталық субстратпен арнайы өзара байланысатын полярлы емес химиялық топтардың бірлестігімен көрінеді. Оның полипептидті басқа бөлімдерінен ерекшелініп тұратын арнайы топографиялық шекарасы жоқ. Ферменттердің белсенді орталықтарына протондардың донорлары (-COOH, -NH3, -SH) немесе акцепторлары (-COO, -NH2, -S-) болып табылатын арнайы аминқышқылды қалдықтар енеді.
Белсенді орталықтың бір түрі әртүрлі ферменттерде қолданылуы мүмкін. Осылайша, ДНҚ гидролиздейтін ферменттер (экзонуклеаза мен эндонуклеазалар) суды магний иондарының карбоксильді топтар кешенінің көмегімен белсенеді де, фрагменттерге ыдырайтын ДНҚ қосады. Белсенді орталық осындай түрінде ДНҚ-полимераза ферменті болады, бірақ ол фосфатты топтар арқылы екі негізді тігеді. Сол белсенді орталық, бірақ суды емес, негіздің қантты қалдығының гидроксильді тобын белсендіреді. Сондықтан, ДНҚ фрагменттерге ыдыратудың орнына, керісінше, фрагменттерден ДНҚ толық молекуласын түзу арқылы байланысу орынды.
Егер ферменттің субстратпен өзара әрекеттестігінің талғамдылығы белсенді орталық қасиетіне негізделген болса, онда аллостериялық орталықтың ферменттің каталитиздіқ белсенділігін реттеуде маңызы бар. Аллостериялық орталық фермент молекуласының бір бөлігі болып келеді, оған төмен молекулалы қосылыстар - тежеушілер не эффекторлар қосылғанда, ақуызды молекуланың үшіншілікті құрылысы өзгереді. Осының нәтижесінде белсенді орталықтың конфигурациясы өзгереді, ол ферменттін катализдік белсенділігінің артуымен не төмендеуімен көрінеді.
Фермент пен субстрат арасындағы кеңістікті өзара әрекетті түсіндіру үшін Э. Фишер құлыпқа кілт моделін ұсынды. Кейіннен ферментті реакциялар кинетикасын түсіндіру үшін түрлі математикалық модельдер жасап шығарылды (Моно, Михаэлис және т.б.). 1948 жылы Л. Полинг артынан тәжірибелік түрде дәлелденгендей, ферменттердің каталитиздіқ әсері химиялық реакциялардың ауыспалы жағдайы ферменттің белсенді орталығымен әрекеттесу арқылы тұрақтандырылады деп болжады. Индуцияланған сәйкестік гипотезасы бойынша (Кошланд моделі), ферментативті белсенділік реакция өнімі немесе субстрат молекуласынан айрықша аздаған молекулалармен реттелуі мүмкін.

1.2 Ферменттердің қасиеттері және жасушалық ферменттер ішінен қажетті биореагенттерді анықтау.

Ферменттер өз әсерін өте аз мөлшерде катализаторға ұқсас жүргізеді. Фермент өзінің әсер етуші заты - субстратпен (S) ферменттік реакция жүргенде фермент-субстраттық кешен (аралық зат) түзеді. Бұл кешеннің қызметі өте күрделі, ол субстрат пен фермент молекулалары конформациясы мен энергиясын және химиялық байланыстарын өзгертеді. Реакция өткен соң фермент-субстраттық кешен жаңа қалыпқа ауысып, фермент-реакция өнімі кешеніне айналады. Содан кейін ол фермент және реакция өніміне (Р) жекеленіп бөлінеді: S + E -- S·E -- EP -- E + P Ферменттердің ка-та-ли-здік ерекшелігіне келесі қа-си-ет-тері жатқызылады: а) Фермент өздігінен жаңа ре-ак-ция жүргізбейді. Ол тек тер-модинамикалық мүмкін реакци-яны ғана жүргізеді. Реакция барысында активтендіру энергиясы төмендейді. 2-суретте көрсетіл-гендей, реак-ци-я-ның үлкен кедергі энергиясын сатылап бөліп, төмендету және активтендіру энергиясын жоғарлату арқылы реакция жылдамдығын жоғарлатады. б) Фермент басталған реакцияның бағытын өз бетінше өзгерте алмайды. Ол бір ғана реакция өнімі түзілуі бағытында жұмыс істейді. Мысалы, глюкокиназа глюкозадан тек глюкоза-6-фосфат түзілуін жүргізеді. в) Фермент қатысатын реакция қайтымды болса, ол реакцияны екі бағытта да жүргізе алады. Мысалы, көмірсулардың гликолиздік ыдырауына қатысатын фосфогексо-изомераза, альдолаза, фосфоглицерат-киназа, фосфоглицератлидаза және т.б.
Жасушаның таңқаларлық көп химиялық қосылыстарын сорттап, ішінен қажетті ферментті таңдап алу - өте күрделі жұмыс. Мұны шешу үшін келесі мүкіндіктердің орындалуы қажет болады:
- қызықтыратын қызметі бар жасушаны таңдап, кездейсоқ ферментті
бөліп алғаннан кейін, олардағы амин қышқылдарының орналасу тəртібін анықтау керек. Кейін, осы ферменттер арасындағы ұқсастықтарды анықтау үшін, анықталған фермент құрылысын, бізге белгілі қызмет атқаратын фермент құрылысымен салыстырады. Мұндай қажетті қызмет атқаратын ферменттің табылмауы да мүмкін.
- жасуша құрамынан қажетті затты синтездейтін мРНҚ бөліп алынып, олардың матрицасында трансляция үдерісі кезінде пайда болатын ферменттерді сынап көру қажет. Жасушаның белсенділігіне байланысты көрінетін ферменттерге басты назар аударылады. Кейін, жоғарыда келтірілген тəсілмен ферменттер арасындағы ұқсастықтарды анықтау үшін, қажетті фермент құрылысын белгілі қызмет атқаратын фермент құрылысымен салыстырады.
- белсенді емес жасушалар популяциясы іріктеліп алынып, оларға
кездейсоқ жолмен ферменттер қосылады, нəтижесінде қажетті белсенділіктері көрініс бергендері таңдап алынады. Сөйтіп, жасушаға қосылған фермент нəтижесінде қажетті белсенділік пайда болғандықтан, дəл осы фермент біздерге қажеттісі екен деген пікір жасалынады.
Бұл бағыттағы ізденіс жұмыстарының қарқынды түрде жүргізіле бастауы, ақуыздардың құрылысы мен ондағы амин қышқылдарының орналасу реті жөніндегі мол деректердің жинақталуына байланысты арта түскен болатын. Нəтижесінде атқаратын қызметтері ұқсас келетін ақуыздардың құрылымдық ерекшеліктері салыстырыла басталды. Жүздеген мың табиғи ферменттердің шектеулі ғана архитиптерге, немесе супержанұялық типке (суперсемейство) жататындары анықталды. Бір жанұялық типке жататын ақуыздар, ұқсас құрылым мен қызметтерге ие болады жəне олар алыс туыстарда да кездеседі. Жаңа табылған ферментті, атқаратын қызметі бұрыннан белгілі ферменттің құрылымымен салыстыра келе, оның түзілген классификациядағы орнын анықтауға болады. Алайда, ферменттің қандай ұялық типке жататынын анықтау, тіпті оның амин қышқылдық орналасу ретін ... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.