Ферменттер класификациясы.Ферменттер құрылысы

Пән: Биология
Жұмыс түрі: Реферат
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 8 бет
Таңдаулыға:

Қазақстан Республикасының Білім және Ғылым министрлігі

Семей қаласының Шәкәрім атындағы мемлекеттік университеті

СӨЖ

Тақырыбы: « Ферменттер класификациясы. Ферменттер құрылысы »

Орындаған:Жумагазинов А. Е.

Тексерген: Кабденова А. Т.

Семей-2015ж

ЖОСПАР

КІРІСПЕ

НЕГІЗГІ БӨЛІМ

1. Ферменттердің организмдегі атқаратын қызметтері, құрылысы

2. Классификациясы

3. Қасиеттері

ҚОРЫТЫНДЫ

ҚОЛДАНҒАН ӘДЕБИЕТТЕР ТІЗІМІ

КІРІСПЕ

Ферменттер - барлық тірі организмдер құрамына кіретін арнайы ақуыздар. Химиялық реакциялардьі жеделдетеді. Ферменттер жасушаларда синтезделіп, биохимиялық реакцияларға қатысатын ақуыздық табиғаттағы биокатализатор болып табылады. Фермент немесе энзим (лат. fermentum - ашу; грек. en - ішінде, zim - ашытқы; 19 ғ. Ван Гельмонт ұсынған) алғашқыда ашыту үдерістерінде анықталған зат. Энзимология, ферментология - ферменттерді зерттейтін ғылым саласы. Ол басқа ғылымдармен: биология, генетика, фармакология, химиямен тығыз байланысты. Ферменттердің қызметі туралы алғашқы ғылыми еңбекті Кирхгофф (1814) жариялады. Кейін ашу үдерісі ашытқы жасушаларында ғана өтеді деген ұйғарым жасаған Л. Пастерге (1871), Либих ферменттер жасушалардың өмір сүруіндегі пайда болған өнім, ол жасушада да, олардан бөлек те қызмет атқарады деген қарсы пікір білдірді. Либихтің ғылыми көзқарасы М. Манассейна (1871), Бухнер (1897) зерттеулерінде эксперимент жүзінде дәлелденді. Жасушаларда синтезделген ферменттер өзіне тән арнайы қызметтерін организмнің барлық мүшелерінде атқарады. Ферменттік қасиет, негізінен глобулалық құрылымдағы ақуыздарға тән екені белгілі. Бірақ, қазіргі кезде кейбір фибриллалық ақуыздар да (актин, миозин) катализдік белсенділік көрсететіні анықталды. [1]

1. Ферменттердің организмдегі атқаратын қызметтері, құрылысы

Фермент - белокты зат, ол организмдегі түрлі химиялық реакцияларды тездетуші. Химиялык реакциялардың жүрісін тездетушілерді катализаторлар деп атайды.

Ферменттерді және олар катализдейтін реакцияларды зерттейтін биохимия бөлімі энзимология деп аталады. Фермент қатысатын процестермен адам өте ерте кездерден бері таныс: қантгы ашыту, нан пісіру, тері илеу, сүттен тағымдар жасау. Фермент катысуымен жүретін процестерді зерттеуде Л. Пастер, Бухнер, И. П. Павлов, Л. Михаэлис пен М. Ментен жүмыстарының маңызы зор.

Ферменттер адамның, жануарлар, өсімдіктер ұлпаларында және микроорганизмдерде синтезделіп жасалады. Ферментті бөліп алу үшін, ол көп кездесетін материалды /шикізатты/ тандап алу керек.

Бөлініп алынған фермент өзінің активтілігімен бағаланады.

Барлық баска белоктар сиякты, ферменттер де химиялық күрамы бойынша екі топқа бөлінеді. Олар қарапайым ферментгер және күрделі ферменттер.

Қарапайым ферменттер ол карапайым белоктар, гидролиздегенде тек амин қышкылдарына ғана ажырап бөлінеді. Оларға жататындар, рибонуклеаза, пепсин, трипсин, химотрипсин, папаин, амилазалар т. б.

Күрделі ферменттер-күрделі белоктар. Олар екі бөліктен түрады. Белоктық бөлік және белок емес бөлік. Белок емес бөлік кофактор деп аталады. Кофактор /простетикалық топ/ белок емес зат болғандықтан кофермент деп аталады.

Коферменттер-төменгі молекулалы заттар, олар апоферментпен тығыз байланысқан.

Фермент молекуласының субстратпен тікелей тиісіп жанасатын бөлігін ферментгің активті орталығы деп атайды. Ферментпң активті орталыгы субстратпен байланысута жоне ыдыратып өзгертуге міндетгі.

Екі немесе одан көп суббөліктен тұратын біркатар ферменттерде, өзінің катализдік орталыгынан тыс, молекула бетінде қосымша байланыстырушы участок болады, ол бөлік аплостеркялық /реттегіш/ орталық деп аталады.

Ферменттік реакциялардың жылдамдығы ферменттің және субстарттың концентрациясына тәуелді. Ферменттің концентрациясы көбейсе реакцияның жылдамдығы да өседі. Фермент реакциясының ең жоғарғы деңгейі ортадағы субстраттармен барлық ферменттер бір уақытта әрекеттескен жағдайда болады.

Михаэлис пен Ментен теориясы бойынша ферменттік реакция екі сатыдан тұрады. Алдымен фермент (Е) пен субстрат (С) фермент-субстраттық кешен түзеді. Бұл кешен Михаэлис-Ментен кешені деп аталады:

Е + С ═ АС

Реакцияның екінші кезеңінде фермент-субстраттық кешеннен реакцияның жаңа өнімі (Б) түзіледі де, фермент бос күйде онан бөлініп шығады:

АС ═ Б + Ф

Михаэлис-Ментен теңдеуі ферменттік сандық сипаттау үшін қолданылады. Бұл теңдеудің графигі гипербола тәрізді болады.

Фермент активтігіне температура, орта рН-ы, актиаторлары мен ингибиторлары осер етеді. [2]

2. Классификациясы

Катализдейтін реакциялар түріне қарай 6 класқа бөлінеді:

1. Оксидоредуктазалар

2. Трансферазалар

3. Гидролазалар

4. Лиазалар

5. Изомерезалар

6. Лигазалар

Оксидоредуктазалар. Тотықтырушы-тотықсыздандырушы ферменттер, бұлар сутегі атомдарын немесе бөліп шығару арқылы субстраттың тотығу және тотықсыздану процестерін катализдейді.

Оксидоредуктазалар құрамында кофакторлар бар, оларға көбінесе мыналар жатады: НАД+, НАДФ+, ФАД, ФМН және металл иондары. Оған 200 шамасында ферменттер жатады. Мысалға малатдегидрогеназаның алма қышқылын тотықтыру реакциясын қарастырайық: -ООС-СНОН-СН2-СОО- -ООС-СО-СН2-СОО-+2Н++2е.

Трансферазалар. Биохимиялық реакцияларда атомдар тобын және молекула қалдықтарын алмастырып ауыстыратын ферменттер. Олар мынандай топтарды бір субстраттан екінші субстратқа ауыстырып жеткізеді: метил, карбоксил, амино, сульфо, формил(С1), фосфат және басқалар. Трансферазалар өздері тасымалдайтын топтарға байланысты метилтрансфераза, ацилтрансфераза, фосфотрансфераза деп аталады.

Фосфотрансфераза ферменттері ішінде киназа деп аталатын ферменттің ерекше маңызы зор. Киназа фосфат топтарын тасымалдап, АТФ-тан басқа субстратқа, углеводтарға, белоктарға т. с. с апарады.

Гидролазалар . Бұл ферменттер химиялық байланыстарды үзеді де, суды қосады. Мынандай топтарға бөлінеді:

А) Эстеразалар күрделі эфир байланыстарын гидролиздейді де, қышқыл және спирт түзеді: СН3СОО -СН2 -СН3+Н2О -СН3 -СООН +СН3СН2ОН

Б) Липазалар триглицеридтерді ыдыратып, глицерин және май қышқылдарын түзеді;

В) Гликозидалар углеродтағы гликозидтік байланыстарды гидролиздейді. Оларға амитлаза, лактаза, мальтаза, целлобилаза жатады.

Г) Протеиназалар белоктардағы, полипептидтердегі пептидтік байланыстарды гидролиздейді.

Лиазалар Бұл ферменттер субстратты гидролиздік емес жолмен ыдырауын катализдейді және бұл кезде субстрат молекуласында қос байланыс түзіледі. Мұндай катализ кезінде СО2, Н2О, NН3 сияқты заттар бөлініп шығады және байланыстар С -С, С-N, С -S бойынша үзіледі. Субстрат молекуласындағы қос байланыс бойынша химиялық топтардың қосылуын да катализдей алады.

Изомеразалар Бұл ферменттер изомерлер түзілу арқылы заттардың молекула ішіндік өзгерістерін катализдейді. Олар сутегі атомдарының, фосфаттарының және ацитильдік топтардың молекула ішінде алмасуын катализдейді, цис-изомерация, транс-изомерация құбылыстарын тудырады.

Лигазалар (синтетазалар) Бұл ферменттер С -С, С -О, С-N, С-S байланыстар орнату арқылы түзілетін органикалық қосылыстар синтезін катализдейді. Мұндай байланыстар үшін АТФ және басқа да микроэнергия қосылыстардың (ГТФ, ЦТФ, УТФ, т. б) ыдырауынан шығатын энергия пайдаланылады. Сірке қышқылы мен А коферментінен А ацетилкоферментінің түзілуін катализдейді. [3]

3. Қасиеттері

-ферменттік реакциялар жылдамдығына температура әсері;

-ортаның рН көрсеткішінің әсері;

-фермент әсерінің ерекшелігі;

-Фермент активаторлары мен ингибиторлары;

-Проферменттер және оларды активтендіру;

-Изоферменттер

-Мультиферменттік жүйе.

1. Фермент активтілігіне температура әсері. 30-40º С жағдайда тірі организмде ферменттер әсіресе активті келеді. Бұл температура деңгейінен төмен немесе жоғары кезде фермент активтілігі бәсеңдейді. Орта температурасының көтерілуі молекулалар қозғалысын тездететіні белгілі және бұл жағдай химиялық реакцияның жылдамдығын арттырады. Вант-Гофф ережесіне сәйкес температураны 10 С шамасына көтеру реакция жылдамдығын 2-3 есе арттырады. Ферменттердің өзі белок болғандықтан, олар өте жоғары температурада бұзылып, өздерінің катализдік қасиеттерінен айырылып қалуы мүмкін. Температура 50º С шамасынан артқан кезде ферменттер активтілігінің төмендеуі байқалады, бірақ бұл жағдай жылу әсерінің ұзақтығына және фермент табиғатына байланысты болады. Орта температурасы төмендегенде кейбір жануарлардың қыстық ұйқыға кететіні белгілі. Мұндай ұзақ ұйқы кезінде жануарларда ферменттік реакциялардың жылдамдығы төмендейді де, қоректік заттар аз шығын болады және клеткалардың активтілігі төмендейді. Төменгі температурада, мысалы, 0º С және одан төменгі температурада ферменттік реакциялардың жылдамдығы өте төмен болады. Бұл жағдай практика жүзінде азық-түліктік өнімдерді сақтау үшін пайдаланылады. Мұндай ( ет, май, балық, көкөністер, т. с. с) төменгі температурада олар бұзылмай сапалы түрде сақталады. Қысты күні температура 0º С шамасынан да төмен кезде ферменттердің әсері түгелдей тоқталмайды, бірақ олардың әрекеті жедел төмендеп кетеді. Көктемде, күн жылына бастауымен ферменттік реакциялардың жылдамдығы арта бастайды, өсімдіктер біртіндеп жасыл желекке айналады.

2. Фермент әрекетіне орта рН шамасының әсері. Орта реакциясының өзгеруіне ферменттердің сезімталдығы маңызды қасиеті болып табылады. рН шамасына байланысты ферменттердің активтігі бірден-ақ өзгереді. Әр түрлі ферменттердің әрекеті үшін рН көрсеткішінің шамасы әртурлі болады. Кейбір ферменттер қышқыл ортада әсіресе активті келеді, екіншілері бейтарап ортада активті қасиет көрсетеді, үшіншілері әлсіз сілті немесе сілтілі ортада ерекше акивті болады. Фермент әрекеті үшін қажет рН оптимумының болуы мынаған байланысты: ферменттер де белок сияқты, электр заряды бар зат болып табылады, сондықтан олардың кеңістіктік құрылымы рН шамасына тәуелді.

3. Ферменттердің өздеріне тән ерекшелігі. Ферменттің реакцияны тездетуі қасиеті мынада: фермент тек өзінің ғана субстратын байланыстырады және сол субстратты катализдейді. Әр фермент тек белгілі субстратқа ғана әсер етеді, кейде ұқсас құрылымы бар субстраттар тобына ғана әсер етеді және молекуладағы белгілі бір химиялық байланыстарды ажыратып бөледі. Мысалы, амилаза ферменті тек қана крахмалды гидролиздейді, оны мальтозаға айналдырады, ал басқа қанттарға ол әсер етпейді. Әр фермент төменде аталған реакциялардың біреуін ғана катализдейді: гидролиз, сутексіздендіру, химиялық топтарды ауыстырып алмастыру, жаңа химиялық байланыстар түзу т. с. с.

... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.