Изоферменттер

Пән: Биология
Жұмыс түрі: Материал
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 6 бет
Таңдаулыға:

Изоферменттер .

Бір организм ішінде құрылым жақтан бір-біріне ұқсамайтын бірнеше ферменттер болып, лгілі бір субстратқа ғана әсер етіп, ұқсас реакция өнімін түзуді катализдесе, онда бұндай ферменттерді изоферменттер деп атайды. Олар бір-бірінен бірінші реттік құрылымы, электрофорез кезіндегі жылжу жылдамдығы, сондай-ақ органотроптық қасиеттерімен ерекшеленеді. Әр түрлі органдардың өзіне тән изоферменттері бар, олар әр түрлі жағдайда әр түрлі органдарда ұқсас бір субстратқа әсер етіп, ұқсас реакция өнімін түзеді, сондықтан да диагностикалық маңызы өте зор.

Қазірге дейін біршама көп зерттелген, клиникада диагностикалық маңызы зор изоферменттерге лактатдегидрогеназа, креатинкиназа және сілтілі фосфатазалар жатады

А) Креатинфосфокиназа (КФК)

Екі суббірліктен тұрады, оның бірлігін М типі(бұлшықет типі), екіншісін В типі (ми типі) деп белгілейді. Мида суббірліктің екеуі де В; қаңқа бұлшық етінде екеуі де М; ал жүрек бұлшық етінде бір М суббірлік, бір В суббірлік болады. КФК изоферменттері электрофорез кезінде анодтан катодқа қарай жылжу реті бойынша, ең тез бастап шифрланатындықтан КФК 1(ВВ), КФК2 (МВ), КФК3 (ММ) болып жазылады.

Түрі Құрамы Кездесетін жері

КФК ВВ ми

КФК МВ жүрек бұлшық еті

КФК ММ қаңқа бұлшық еті

Б) Лактатдегидрогеназа(ЛДГ) .

Лактатдегидрогеназа тетрамер фемент болып, екі түрлі ұқсас емес суббірліктен тұрады. Жүрек бұлшық етінде кездесетін суббірлікті Н, ал қаңқа бұлшық етінде кездесетін суббірлікті М деп атайды. Осы екі суббірліктің ұқсас емес мөлшерде бірігуі нәтижесінде 5 түрлі изофермент пайда болады. Оларды жеке-жеке ЛДГ1, ЛДГ2, ЛДГ3, ЛДГ4, ЛДГ5 деп белгілейді.

Түрі Құрамы Кездесетін жері

ЛДГ1 жүрек, эритроцит
ЛДГ2 НННМ жүрек, эритроцит, бүйрек
ЛДГ3 ННММ ми, өкпе
ЛДГ4 НМММ бауыр
ЛДГ5 бұлшық ет, бауыр

Қан плазмасындағы изоферменттердің активтілігін өлшеу арқылы кейбір ауруларға дер кезінде дұрыс диагноз қоюға болады. Мысалы, жүрек инфаркті пайда болғаннан кейін 6-18 сағат ішінде КФК2-нің қан плазмасындағы мөлшері арта бастайды, 30-48 сағатта ең жоғарғы деңгейіне жетіп, 3 күннен кейін қалыпты деңгейге қайта түседі. Ал қандағы мөлшері КФК-ден 1-2 күн кешігіп барып арта бастайды. Қалыпты жағдайда ЛДГ2>ЛДГ1 болғанымен, жүрек инфаркті кезінде КФК2- нің деңгейі қалыпты шамаға түсе бастаған кезде ЛДГ1-дің мөлшері ЛДГ2-ден артады. Жүрек инфарктіден кейін ЛДГ-нің 5 изометінің қан плазмасындағы активтілігі уақыт өте өлшегенде ЛДГ2 мен ЛДГ1-дің салыстырмасы шамамен 24 сағаттан кейін артатындығын байқауға болады. Атап айтқанда, КФК2 белсенділігінің артуына сәйкес ЛДГ активтілігі де артса, 100% жүрек инфаркті деп диагноз қоюға болады. Егер ЛДГ5-тің де деңгейі жоғарыласа, онда ол жүрек инфарктінің әсерінен қан айналымының нашарлауына байланысты бауыр конгенциясының пайда болғанын байқатады.

Қарап тұрғанымыздай изоферменттердің медицина саласында алар орны ерекше.

Мультиферменттік комплексі .

Организмде кейбір жағдайларда метаболизм процестерінің өнімді жүруін қамтамасыз ету үшін, кейбір жеке ферменттер өзара сәйкесіп немесе бірлесіп белгілі бір мультиферменттік комплекс құрайды. Мультиферменттік жүйеде бір ферменттің реакция өнімі басқа бір ферменттің субстраты бола алады немесе бірнеше ферменттер бір субстратқа белгілі бір ретпен әсер етіп, түрлі реакцияларды жүргізеді. Осы екі ережені негізге ала отырып, мультиферменттік жүйені келесі 3 түрге бөлуге болады:

А) Кейбір мультифермент комплексінде жеке ферменттер белгілі бір ретпен бірігіп комплекс түзеді. Сол себепті комплекс бұзылса, фермент активтілігі де жойылады. Бұл түрдегі мультифермент комплексіне 3 ферменттен тұратын кетоқышқылдарының (питуват, кетоглутарат) декарбоксилазалары және 7 ферменттен тұратын май қышқылының синтетазалары жатады.

Б ) Кейбір мультиферменттік комплексте жеке ферменттер клетка немесе органеллалар мембранасымен байланысқан күйде болады. Мысалы, тыныс алу тізбегінің ферменттері белгілі бір ретпен митохондрия мембранасымен байланысып, сутегін субстраттан оттегіне тасымалдайды, ал альдолаза, триозофосфатизомераза, т. б. бұлшық ет тканіндегі актин белогымен белгілі ретпен байланысып, глюкозаның анаэробты гидролизін қамтамасыз етеді.

В ) Көптеген жағдайларда жеке ферменттер цитозол немесе митохондрия матриксінде еріген бос күйінде болады, белгілі бір комплекс түзбейді. Алайда олардың барлығы бір субстратқа А, В, С ретімен әсер етеді. Олардың метаболиттік аралық өнімдері еркін диффузиялана алады.

Әсер ету қуатының күштілігі

Фермент бейорганикалық катализаторға қарағанда химиялық реакцияларды бірнеше есе, неше мың есе, тіпті миллион есе жылдамдата алады. Ферменттің бір молекуласы 1 минутта өзгеріске ұшырататын субстрат санын бір “катал” деп белгілесе, көптеген ферменттерде бұл көрсеткіш мыңнан артық болады. Мысалы:амилаза- 24, каталаза-1 000 000, ацетилхолинэстераза -1 миллионнан артық субстратты өзгеріске ұшырата алады. ДНҚ синтезі ферменттердің қатысуымен 30 минутта ғана аяқталар болса, ал ферментсіз болса 5000 жыл уақыт кететінін ескерсек, ферменттердің катализдік қуатының қаншалық жоғары екенін байқау қиын емес.

Кіріспе.

... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.