Ферменттік препараттар

Ι. Кіріспе ... ... ... ... ... ... ... ... 3
ΙΙ. Әдебиеттерге шолу ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ...4
ΙΙΙ. Негізгі бөлім
3.1. Препараттарға сипаттама ... ... ... ... ... ... ... 8
3.2. Берілген топ препараттардың әсер ету механизмі
3.3. Ферменттердің қасиеттері ... ... ... ... ... .12
3.4. Ферменттердің аталуы және жіктелуі ... ... ..16
3.5. Ферменттердің активтілік және өздік реттегіш (аллостерлі) оталықтары ... ... ... ... ... 18
3.6. Жануар түріне байланысты ферменттердің сипаттамасы және олардың дозасы ... ... ... ... ... ..20
ΙV. Қорытынды ... ... ... ... ... ... .22
V. Қолданылған әдебиеттер тізімі ... ... ... ... 23

Фармакология (pharmakon – дәрілік зат, logos - ілім) дәрілік заттың табиғаттағы жаңа формаларын іздестіру мен синтездеу мәліметтері медецинада, ветеринарияда, мал шаруашылығында, биологияда, фармацияда қолданылатын кең ауқымды ғылым.
Ветеринарияда фармакологияны жануар организміндегі дәрілік заттың әсерінен болатын физиологиялық және биохимиялық өзгерістер заңдылықтарын зерттейтін және соның негізінде бұл заттарды мал шаруашылығында қолдану көрсеткіштері мен жолдарын сақтайтын, тәртібін анықтайтын ғылым ретінде қарастырылады.
Қазіргі кездегі белгілі жаратылыстану ғылымдарының пәндері биосфера және техносфера экологиясымен тығыз байланысты.Мұндай пәндер қатарында токсикологияның маңызды болып табылады.
Токсикология (toxikon – у,logos - ілім) тірі организм мен удың өзара әсерін зерттейтін ғылым саласы.
Ветеринариялық токсикология – улы заттың ауыл шаруашылық және кәсіптік жабайы жануар ағзасына, соның ішінде қуыс, балық, араларға әсерін, сонымен қатар мүшелер мен ұлпаларда жинақталуын, жұмыртқа мен сүт арқылы организмнен шығарылуын зерттейтін ғылым.
Фармакология мен токсикология пәндері өзара тығыз байланысты.Өйткені, бір дәрілік зат қолдану мөлшерін көбейткен жағдайда жануардың улануына келесі өліміне әкелуі мүмкін.
Тірі организмдер үнемі қозғалыста және тепе – теңдікте болады, яғни организмге сырттан қоректік заттар еніп тұрады және керексіз өнімдер сыртқа шығарылады.Бұл құбылысты зат алмасу деп атайды, зат алмасудың қалыпты жүруін орталық нерв жүйесі және эндокрин (ішкі секреция) бездерінің гормондары реттейді.Эндокрин бездері өз әсерін ферменттер арқылы іске асырады.
Организмнің барлық клеткасында бір мезгілде белгілі ретпен және өзара үйлесімді де алуан түрлі химиялық реакциялар жүріп жатады.Ал ферменттер осы реакцияларды милиондаған есе жылдамтады.Тіршіліктің мағынасыда осында.Егер ферменттер қатыспаса,организмдегі химиялық реакциялар өте баяу да тәртіпсіз жүрер еді.Мұндай жағдайда тіршіліктің өзі де болмайды.Сондықтан да ферменттер барлық тіршілік процесстерінің негізі болып табылады.Ал ферменттер әсерінең қандай болмасын бұзылуы әр түрлі жайсыз құбылыстарға душар етеді.
Ұсынылып отырған курстық жұмысымның тақырыбы «ферменттік препараттар», осыған байланысты курстық жұмысымның басты мақсаты ферменттік заттың түрлерін, олардың жануар организміне әсерін зерттеу, олардың жануар организміне әсерін зерттеу және препараттың организмге кері әсерін айқындау болып табылады.

1. Сеитов З. // Биохимиялық химия – Алматы: Қайнар, 1992.85-117 б.
2. Мозгов И.Е. // Фармакология. /И.Е.Мозгов – 8 баспа үйі.Толықтырылған және өңделген/ М.: Агропромиздат, 1985 ж. 253-259 б.
3. Қайырханов Қ.К. // Жануарлар биохимиясы: Жоғары оқу орындарының студенттеріне арналған оқу құралы – Алматы; Ана тілі, 1993 ж. 40-58 б.
4. Есімов Ж.С. // Химия. Алматы. 1991. 100 – 104 б.
5. Қайыржанов А.Б. // Химия.Ана – тілі баспасы. 1993.86-90 б.
6. Ахметов Н.Д. // Химия.Алматы.Ана тілі баспасы. 1993 ж. 198-200 б.
7. Соколов В.Д. // Клиникалық фармакология. /В.Д.Соколов және т.б/ М.: Колос, 2003.-464 б.
8. Қожабеков З.К.,Сансызбай А.Р.,Сұлтанов А.Ә.,Тен В.Б.,Шин С.Н. // Малдәрігерлік фармакология.Алматы:ҚАзМҒЗИ – 2000.-255 б.
9. Төленбеков И.М., Исмагулова Ф.А. // Анатомия, физиология және гигиенаның кейбір мәселелері.-Алматы.: Мектеп, 1970. -295 б.
10. Рымжанов Қ.С. // Адам және жануарлар физиологиясы.-Алматы, РБК, 1994. -378 б.
11. Рымжанов Қ.С., Төленбек И.М. // Адам және жануарлар физиологиясы (2-бөлім. Висцеральдық жүйелер). Оқулық.-Алматы, 2000. -295 б.
12. Несіпбаев Т. // Адам және жануарлар физиологиясы. Оқулық-диалог. Сұрақ-жауап.-Алматы.: Ғылым, 2005.-304 б.
13. Сайдулдин Т.С. // Орысша-қазақша малдәрігерлік сөздігі.-Алматы.: Қайнар, 1993.-168 б.
14. Сергеева С.М. // Биохимическая фармакология / Высшая школа,1982.-731 с.
15. ТретьяковаА.Д. // Ветеринарные препараты: Справочник / Агропроиздат, 1988.-319 с.
16. Харкевич А.Д. // Фармакология.-М.: Медицина, 2002.-722 с.
17. Червяков Д.К. // Фармакология с рецептурой.-М.: Агропромиздат, 1986. -326 б.
18. Бегімбеков Қ.Н., Төреханов А.Ә., Байжұманов Ә. // Мал өсіру және селекция / Оқулық.-Алматы: Бастау, 2006.-592 б.
19. Омарқожаұлы Н., Әкімбеков Б.Р. // Мал шаруашылығы: Оқулық.-Астана: Фолиант, 2007.-424 б.
20. Левин А.Б. (Аудармашылар Ә.Ермаханов, Ә.Жұмашев) // Мал шаруашылығы негіздері.-Алматы, 1985. – 565 б.
21. Омарқожаұлы Н., Шуркин Р. // Мал шаруашылығы практикумы.-Астана, 2007. – 385 б.
22. Керімбеков Ж., Төреханов А., Дәленов Ш., Жазылбеков Н. // Ірі қара шаруашылығы, сүт пен ет өндіру технологиясы.-Алматы, 2005. – 285 б.
23. Қожанов К.Н. Фармакология.-Алматы, 2007.-395 с.

Пән: Медицина
Жұмыс түрі: Курстық жұмыс
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 24 бет
Таңдаулыға:

Қурстық жұмыс
Тақырыбы: Ферменттік препараттар

Орындаған
Тексерген:

Орал, 2012 ж.
Мазмұны:
Ι. Кіріспе ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... 3
ΙΙ. Әдебиеттерге шолу ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ..4
ΙΙΙ. Негізгі бөлім
0.1. Препараттарға сипаттама ... ... ... ... ... ... .. ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... 8
0.2. Берілген топ препараттардың әсер ету механизмі ... ... ... ... ... ... .. ... ... .11
0.3. Ферменттердің қасиеттері ... ... ... ... ... ... . ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ..12
0.4. Ферменттердің аталуы және жіктелуі ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... 16
0.5. Ферменттердің активтілік және өздік реттегіш (аллостерлі) оталықтары ... ... ... ... ... ... . ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ...18
0.6. Жануар түріне байланысты ферменттердің сипаттамасы және олардың дозасы ... ... ... ... ... ... ... . ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... 20
ΙV. Қорытынды ... ... ... ... ... ... .. ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ..22
V. Қолданылған әдебиеттер тізімі ... ... ... ... ... ... ... . ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ...23

Кіріспе
Фармакология (pharmakon - дәрілік зат, logos - ілім) дәрілік заттың табиғаттағы жаңа формаларын іздестіру мен синтездеу мәліметтері медецинада, ветеринарияда, мал шаруашылығында, биологияда, фармацияда қолданылатын кең ауқымды ғылым.
Ветеринарияда фармакологияны жануар организміндегі дәрілік заттың әсерінен болатын физиологиялық және биохимиялық өзгерістер заңдылықтарын зерттейтін және соның негізінде бұл заттарды мал шаруашылығында қолдану көрсеткіштері мен жолдарын сақтайтын, тәртібін анықтайтын ғылым ретінде қарастырылады.
Қазіргі кездегі белгілі жаратылыстану ғылымдарының пәндері биосфера және техносфера экологиясымен тығыз байланысты.Мұндай пәндер қатарында токсикологияның маңызды болып табылады.
Токсикология (toxikon - у,logos - ілім) тірі организм мен удың өзара әсерін зерттейтін ғылым саласы.
Ветеринариялық токсикология - улы заттың ауыл шаруашылық және кәсіптік жабайы жануар ағзасына, соның ішінде қуыс, балық, араларға әсерін, сонымен қатар мүшелер мен ұлпаларда жинақталуын, жұмыртқа мен сүт арқылы организмнен шығарылуын зерттейтін ғылым.
Фармакология мен токсикология пәндері өзара тығыз байланысты.Өйткені, бір дәрілік зат қолдану мөлшерін көбейткен жағдайда жануардың улануына келесі өліміне әкелуі мүмкін.
Тірі организмдер үнемі қозғалыста және тепе - теңдікте болады, яғни организмге сырттан қоректік заттар еніп тұрады және керексіз өнімдер сыртқа шығарылады.Бұл құбылысты зат алмасу деп атайды, зат алмасудың қалыпты жүруін орталық нерв жүйесі және эндокрин (ішкі секреция) бездерінің гормондары реттейді.Эндокрин бездері өз әсерін ферменттер арқылы іске асырады.
Организмнің барлық клеткасында бір мезгілде белгілі ретпен және өзара үйлесімді де алуан түрлі химиялық реакциялар жүріп жатады.Ал ферменттер осы реакцияларды милиондаған есе жылдамтады.Тіршіліктің мағынасыда осында.Егер ферменттер қатыспаса,организмдегі химиялық реакциялар өте баяу да тәртіпсіз жүрер еді.Мұндай жағдайда тіршіліктің өзі де болмайды.Сондықтан да ферменттер барлық тіршілік процесстерінің негізі болып табылады.Ал ферменттер әсерінең қандай болмасын бұзылуы әр түрлі жайсыз құбылыстарға душар етеді.
Ұсынылып отырған курстық жұмысымның тақырыбы ферменттік препараттар, осыған байланысты курстық жұмысымның басты мақсаты ферменттік заттың түрлерін, олардың жануар организміне әсерін зерттеу, олардың жануар организміне әсерін зерттеу және препараттың организмге кері әсерін айқындау болып табылады.

Курстық жұмыстың мақсаты мен міндеттері:
oo Ауруларды емдеу - фармакотерапия;
oo Аурулардан сақтандыру, алдын алу - фармакопрофилактика;
oo Организмдегі физиологиялық процестерді реттеу;
oo Организмнің резистенттілігін жоғарылату;
oo Малдан алынатын өнімді молайту, сапасын жақсарту, өсімін көбейту - фармакотимуляция;
oo Дәрілік заттардың әсер ету нәтижелерінің заңдылықтарын зерттеу - фармакодинамика;
oo Дәрілік заттардың организмге сіңгенінен бастап бөлінгенге дейінгі кинетикалық жағдайларын зерттеу - фармакокинетика.
Фармакология өте кең тараған ілім. Оның негізгі деректері медицинада; ветеринарияда; биологияда; фармацияда; табиғатта жаңа дәрілік заттарды синтездеуге, іздестіруге; ауыл шаруашылығының көптеген салаларында кеңінен және өте жиі пайдаланылады.
Малдәрігерлік фармакология дәрілік заттардың әсерінен тірі организмдегі физиологиялық және биохимиялық өзгерістердің заңдылықтарын, осы заңдылықтарға сүйене отырып дәрілік заттарды қолдану әдістері мен оның әсерінен болатын өзгеріс көрсеткіштерін малдәрігерлік тұрғыдан зерттейді.
Әрбір дәрінің организмге тиімді әсерін толық пайдалану үшін көптеген керекті жағдайларды қатаң сақтау керек: олай болмағанда бірде дәрінің әсері әлсіз, ал басқа бір жағдайда организмді уландырып, өлтіріп жіберуі де мүмкін. Сондықтан да дәрілік заттардың организмге тигізетін әсерін толығырақ білу үшін оларды зерттеу химиялық, биологиялық, малдәрігерлік және медициналық ілімдердің қазіргі талаптарына сай деңгейде жүргізілуі керек.

ΙΙ. Әдебиеттерге шолу
З.Сеитовтың [1] деректері бойынша, фермент дегеніміз - белоктық зат, ол организмдегі түрлі химиялық реакцияларды тездетуші.Химиялық реакциялардың жүрісін тездетушілерді катализаторлар деп атайтыны белгілі.Осыған сәйкес ферменттерді биологиялық катализаторлар деп те атайды, өйткені, олар тірі материалда әрекет жасайды.Фермент (латын тілінде fermentum - ашу деген мағынаны береді) деген терминмен қатар әдебиетте энзим (грек тілінде - enzym,en - ішкі,zyme - ашықты деген мағына береді) деген сөз де қолданылады.
И.Е. Мозговтың [2]айтуы бойынша, ферменттерді және олар катализдейтін реакцияларды зерттейтін бөлімі энзимология деп аталады.Ферменттер жөніндегі ілім қалай дамыды? Фермент қатысатын процестермен адам өте ерте кездерден бері - ақ таныс болатын.Тіпті ерте заманның өзінде - ақ қантты заттарды ашыту жолымен спирттік ішімдіктер алғаны белгілі.Ферменттер қатысатын процестерді ғылыми тұрғыдан зерттеу 17 ғасырдың орта кезінен басталады. Осы кезде Гельмонт қанты бар сұйық заттардың ашуы ерекше қоздырушылар көмегімен жүретінін анықтаған.Осыдан кейін Лавуазье ашу кезінде қант түгелдей көмір қышқыл газға және спиртке айналатынын анықтады.
Қ.К.Қайырхановтың [3] мәліметі бойынша, ферменттер туралы ілімнің даму жолын 4 кезеңге бөлуге болады.
Бірінші кезең - көне заманнан 17 ғасырға (1600 ж) дейінгі дәуірді қамтиды.Мыңдаған жылдар бойы адамдар шарап ашыту, ірімшік жасау, нан пісіру, сыра қайнатушылық кәсіппен шұғылданған.Бірақ, бұл процестерге ферменттердің қатыстығының барлығын адамдар білмеген еді, себебі сол кезде ғылым өз дамуының ең төменгі сатысында еді.
Екінші кезең - 17 ғасырмен 19 ғасырдың ортасына дейінгі мезгілді қамтиды.Бұл мезгіл Я.Б.ван Гельмонттың есімімен тікелей байланысты.Ол ғылымға фермент (латынша fermentation - ашу, ашыту) деген термин кіргізеді. 1814 ж. Орыс ғалымы К.Кирхгоф амилазаны, 1836 ж. Т.Шванн қарын сөлінен пепсинді, ал 1862ж. А.Я.Данилевский ұйқы безінен амилазаны, липазаны және трипсинді ашты.Ферменттердің қайтымдылық әсерлігінің негізін салған да А.Я.Данилевский болатын.
19 ғасырдың екінші жартысынан 20 ғасырдың 30 - жылдарына дейнгі уақытты үшінші кезеңге жатқызуға болады.Бұл кезде Л.Пастер мен Ю.Либихтың арасында ферменттің табиғаты жөнінде айтыс туды.Л.Пастер барлық ферменттерді ұйымдасқан және ұйымдаспаған деп екіге бөлді.Клетка ішінде әсер етуші ферментті ұйымдасқан, ал клетка сыртында әсерін білдірген ферментті ұйымдаспағанға жатқызады.Ю.Либих бұндай пікірге қарсы болды: Ферменттер клетканың ішінде де және сыртында да бірдей катализдік әсер көрсете алады - деді.
1871 ж. Бұл егестің шын мәніне орыс дәрігері М.М.Леанассенка жетті.Ол кісі ашытқыш клеткаларының құрылымын кварц құмыменұнтақтау арқылы бұзып, сонан соң үлкен қысымымен оны сығып, оданкөмірсулардың ашытқыш сөлін алды.Бұл тәжірибені Э.Бухнер қолдады.Сонымен қатар ферменттердің әсері клетканың құрылымына байланысты емес екндігі дәлелденді.
Ферменттер саны көбейе бастады.19 ғасырдың аяғында олардың аттарын бір жүйеге келтіру керек болды.Э.Дюкло ферментті субстраттың латынша атының түбіріне азажалғауын қосу бойынша атауды ұсынды. 1909 ж. С.Серенсен фермент активтігінің рН мәніне байланыстылығын ашты.Осы кезде Э.Фишер ферменттердің әсер ету механизмі жөніндегі ілімін құрды. Катализ кезінде фермент - субстрат комплексі түзіледі - деген тұжырымға 1902 ж. А.Браун келді. 1913 ж. Л.Михаэлис ферменттік катализдің қазіргі кинетикалық негізін жарыққа шығарды.
Фермент молекуласының құрылымы толық зерттелді.Р.Вильгитеттердің екі компонентті ілімі пайда болады.Дж.Самнер 1926 ж. Несеп нәрінің ыдырауын катализдейтін уреаза ферментін кристалл түрінде алды.Д.Х.Нортропп 1930 ж.Кристалл түрінде пепсинді, ал 1931 ж. Трипсинді бөліп алды.Осы кезден бастап ферментологияның төртінші кезеңі басталады.
Бұл жылдары коферменттердің құрылымы, олардың белоктық бөлікпен қосылысы зерттелді.О.Барбург және оның оқушылары тыныс алу тізбегінің ферментін, көптеген витаминдердің коферменттік функциясы анықтады.
В.А. Энгельгардт және М.Н.Любимова 1939 ж. Бұлшық ет тканінен ферменттік қызмет атқаратын миозинді тапты.Х.К.Корана 1976 ж. 196 нуклеотидтерден генді синтездеді.
Ғалым - ферментологтардың тамаша жетістіктерінің бірі ұйқы безінің рибонуклеазасының құрылымын анықтау болды.
В.Л.Кретовичтің (1974) нақты сөзімен айтқанда ферментология саласындағы ғылыми жаңалықтар тірі материяның жасырынып жатқан асыл құпиясының пердесін көтере отырып ғылымның мұнан ары дамуына және оның жетістіктерін тәжірибеде кең қолдануға тамаша болашақ ашып берді.
Ж.С. Есімовтің [4] деректері бойынша, әр клеткада фермент молекуласының биосинтезі әдеттегі белоктың биосинтезі сияқты өтеді.
Ферменттер клетканың тек белгілі бір аудандарында ғана шоғырланған.Мысалы, май қышқылдарының В-тотығуының және клетканың тыныс алу ферменттері-митохондрияда; белоктың биологиялық түзілуіне қатысы бар ферменттер-рибосомаларда; гликолизде, май қышқылдарының түзілуіне қатысатын және амин қышқылдарын активтендіретін ферменттер-гиалоплазмада шоғырланған.
А.Б. Қайыржановтың [5] айтуы бойынша, компартментализация деп
клетканың белгілі бір бөліктерінде фермент жүйелерінің шоғырлануының арқасында ондағы ферменттік процестердің реттелуін айтады.Мысалы, глюкозаның пирожүзім қышқылынан түзілуіне бірқатар ферменттер қатысады: олардың біреуі митохондрияда, ал екіншісі цитоплазмада шоғырланған.
Компартментализацияның арқасында ферменттер арасындағы бәсеке жойылады.
Н.Д. Ахметовтың [6] деректері бойынша, ферменттер белок тектес заттар болғандықтан, белоктарды алу әдістерін ферменттерге де қолданады.
Ең алдымен ферментті алуға арналған материалды түрлі қоспалардан босатады.Сонан соң материалды гомогонизаторға немесе ультрадыбыс, автолиз және т.б. әдістермен төменгі температурада (2 - 8 0С) ұсақтайды.Ұсақталған, гомогенизацияланған материалды центрифугалайды.Сұйық бөлігіне (центрифугат) ферменттер өтеді, ал тұнбаны алып тастайды.
Ферменттерді тұнбаға түсіру үшін центрифугатқа аммоний сульфатын немесе органикалық еріткіштерді (этил спирті, ацетон) қосады.Сол кезде барлық белоктар, сонымен қатар ферменттер де тұнбаға түседі.
Ферменттерді бөлу үшін ионалмасу хроматографиясын, немесе электрофорез полиакриламид, крахмал, агар-агар гелі қолданады.
Ферменттерді тазалау үшін диализ әдісін пайдаланады.
В.Д. Соколовтың [7] мәліметі бойынша, бөліп алынған таза фермент өзінің ферменттік активтілігімен бағаланады.Ферменттік активтілік дегеніміз белгілі фермент бөлшегінің көмегімен нақты уақыт ішінде алынған субстрат шамасы.Мысалы, а-амилазаның осындай қасиетін зерттеп білу үшін 25 0С жағдайында және 1 минут ішінде 1 мг фермент ыдыратқан крахмал мөлшерін анықтау қажет.
Фермент активтілігінің өлшемі жөнінде энзимологияда мынадай ұғымдар қабылданған.Ферменттің халықаралық өлшемі Ө бас әрпімен (өлшемі деген сөздің немесе U ағылшын тілінде-Unitдеген сөздің бас әрпімен) белгіленеді.
Ферменттің халықаралық өлшемі дегеніміз-фермент әсерінің қолайлы жағдайында (рН, субстрат концентрациясы, т.б), 250С температурада бір минут ішінде субстраттың бір микромолін (1 мкмола 10 -6 мольге тең) катализдеп өңдей алатын фермент мөлшері.
Меншікті активтілік дегеніміз-ферменттік препараттағы бір мг белокқа тиісті фермент өлшемінің (Ө) шамасы; ол мкмоль 1 мин мг белок
деп көрсетіледі.Меншікті активтілік ферменттік препараттың тазалық
өлшемі: фермент тазартылған сайын, ол арта түседі және фермент таза күйге жеткенде, ол көрсеткіш ең жоғары және тұрақты болады.
Катализдік активтілік (символы-кат) дегеніміз-стандартты жағдайда 1 моль субстратты 1 с уақыт ішінде өңдеп өзгерте алатын фермент мөлшері болып табылады.
Ферментті препаратта белоктын бар екенін коельдал әдісімен (жалпы азотты анықтап, ол көрсеткішті 6,25 санына көбейтеді), немесе Логуридің колоримент және боялмаған ерітінділерде 280 нм кезінде Варбург пен Христианның спектрофотометриялық әдісі бойынша анықтайды.
З.К. Қожабеков, А.Р. Сансызбай, А.Ә. Сұлтанов, В.Б. Тен, С.Н. Шинның [8] деректері бойынша, мал дәрігерлік практикада мынадай фермент препараттары қолданылады: пепсин, табиғи қарын сөлі, панкреатин, лизоцим,тромген.
Шошқа қарнының кілегей қабығынан алынатын қарын сөлі.Бұл мөлдір, түссіз немесе сәл сарғыштау түсті, иіссіз, дәмі қышқылтым, сумен жақсы араласатын сұйықтық.
Эквин табиғи қарын сөлі.Бұл дені сау жылқының қарын безінің секретінен алынатын препарат.Оны консервілеу үшін 0,03-0,04 % салицин қышқылын қосады.
Пепсин-1 %-к ерітіндісі қолданады.Ол мөлдір, қышқыл дәмді, лайланатын сұйықтық, 500 артық қоздырса бұзылады.
Панкреатин-бұл құрамында ферментті бар ұйқы безінің препараты.
Мизоцим-бұл сілекей безі секретінің фермент тәрізді заты.
Тромбин-бұл натрий хлоридінің изотониялық ерітіндісіндегі қанның табиғи ферментінің ерітіндісі.
Қазіргі кезде құрамында ферменті бар басқа да көптеген емдік дәрілер бар.Біріншіден бұлар-котазим, нутризим, фистал, энзистал.Басқа да ферменттер және фермент тәрізді препараттарды, мәселен, химотрипсин мен ацетилцистегеинді қақырық түсіретін дәрі ретінде қолдануға болады.Репарин және фибринозилин секілді заттар ұюға қарсы факторлар болып саналады.

ΙΙΙ. Негізгі бөлім
3.1.Препараттарға сипаттама
Ферменттер химиялық табиғаты жағынан-белоктық заттар.Ферменттің тездеткіштік қызметі оның молекуласында белок барлығына байланысты.Совет ғалымдары көптеген белоктардың ферменттік қасиетке ие екедігін дәлелдеді.Мысалы, бұлшық еттердің миозині (В.А.Энгельгардт).Бұл жөнінде К.А.Тимирязевтің өзі былай деп айтқан болатын: Белок затының бір шеңгелінде бүкіл тірі дененің химизмі берілген.Осылай болса ферменттер де, молекуласының құрылысына қарай, белоктар сияқты қарапайым және күрделі болып екі топқа бөлінеді. [1]
Қарапайым ферменттердің молекуласы тек қана белоктардан тұратын бір компонентті ферменттер болып келеді,яғни қарапайым ферменттер дегеніміз бұл қарапайым белоктар.Гидролизденгенде тек амин қышқылдарына ғана ыдырайды.Оған жататындар: рибонуклеаза, пепсин, трипсин, химотрипсин, папаин, амилазалар және т.б. гидролазалар.
Күрделі ферменттер деп күрделі белоктарды айтады.Олардың молекуласы белоктық және белоксыз заттардан тұратын екі компонентті ферменттер.Белоктық бөлігін апофермент, ал белоксыз бөлігін кофермент немесе простетикалық топ деп атайды.Диализ кезінде белоктық бөлігі диализаторде қалады да, ал белок емес бөлігі жартылай өткізгіш мембранадан өтіп кетеді.Апофермент коферментсіз активсіз, дәл солай кофермент апоферментсіз активсіз.Металдардың иондары немесе белок емес органикалық заттар күрделі ферменттердің факторлары болып келеді.Көптеген ферменттер өзінің активтігін демеуге екі кофактордың да қатысуын керек етеді.Көптеген метелдардың иондары ферменттердің жақсы активаторлары: Na+,K+,Ca2+,Mg2+,Zn2+,Cu2+,Mn2+.
Кофакторды (простетикалық топ) әдетте кофермент деп атайды. [2]
Коферменттер (латын сөзінен ко-бірге және ферменттер)-ферменттің белокты бөлігінен әлсіз байланысқан белок емес.Органикалық қосылыстардан тұратын бөлігі.Бұған дигидрогеназалар мысал бола алады.
Простетикалық топ деп ферменттің белокты бөлігімен берік байланысқан кофакторын айтады.Мәселен, гемоглобиндегі темірпрофирин комплексі гем белокпен берік байланысқан.
Биохимиялық реакцияларда коферменттер 2 міндет атқарады:
1.Олар күрделі ферменттің активтік орталығын қалыптастыра отырып, ферментті субстрат молекуласымен түйістіреді.Сөйтіп, соғысының катализдік өзгеруін іске асырады.
2.Коферменттер катализдік процестің барысында электрондарды, протондары, жекелеген атомдарды және олардың топтарын субстраттан екіншісіне тасымалдауға қатысады.
Жалпы айтқанда, катализдік процесті фермент өзінің бүкіл молекуласымен жүзеге асырады.Оның белоктық бөлігі ферменттің талдаушылық (іріктеушілік) қасиетін және реакцияның жылдамдығын анықтайды.Апофермент субстратты уақытша қосып алады, ал кофермент осы кезде оның өзгеруін қамтиды.Ал бір кофактордың өзі бірнеше ферменттің құрамды бөлігі болуы мүмкін.Мысалы, фосфопиридоксаль 30-дан астам ферменттің кофакторы болып келеді.
Коферменттерді, олардың қызметтері бойынша 3 топқа бөлуге болады:
1.Оксидоредуктаза коферменті-сутегін және электрондарды тасымалдаушылар.
2.Трансфераза коферменттері - атомдар тобының тасымалдаушылығы.
3.Изомераза, лиаза және лигаза (синтетаза) коферменттері.Коферменттердің тізімі 1 - кестеде көрсетілген.
1 - кесте
Кесте-1.Негізгі коферменттер және олардың сипаттамасы.
Коферменттер
Қысқартылған аттары
Тасымалдайтын топтары
Құрамына кіретін витаминдер
1. Оксидоредуктазалар: Никотинамидаденинди-нуклеотид

Никотамидадениндинук-леотидфосфат.Ф ламино-нуклеотид

Флавинадениндинуклео-тид
Кофермент Q

Липой қышқылы

Клетка гелиндері
2. Трансферазалар: Аденозинтрафосфат. Фосфоаденилилсульфат.

Фосфопиродоксаль

Цитидинфосфат
Уридиндифосфат

С1 тасымалдау кофер-менттері:

Аденозинометионин Тетрагидрофоль қышқылы

Биотин

С2 тасымалдау кофер-менттері:

Ацетильдеуші КоА

Тиаминпирофосфат

3. Изомеразалар, лиазалар және лигазалар (синтетазалар)

Уридиндифосфат

Фосфопиродоксаль

Тиаминпирофосфат

В12 коферменті

НАД+

НАДФ+
ФМП

ФАД
КоQ

АТФ

ЦДФ
ЦДФ

ТГФҚ

КоА

ТФФ

УДФ

ТФФ

Сутек

Сутек және ацил тобы

Фосфат қалдықтары. Сульфат қалдықтары

Аминтоптары

Фосфохолин
Моносахарид
Урон қышқылы

Метил топтары
Формгел топтары

Корбоксиль топтары

Ацетил (ацил)

Екі көміртегі бар альдегид

Моносахарид-терді изомерлеу

Декарбоксиль-деу

Карбоксил топтарын жылжыту
Амид никотин қышқылы

В2(рибофла-вин)

В6(пиродоксин)

Фоль қышқылы

Биотин

Пантотен қышқылы

В1(тиамин)

В6(пиридоксин)

В1(тиамин)

В12(кобаламин)

Бұл кестеде кқптеген коферменттің құрамына витаминдер, олардың туындылары кіретіндігін байқап отырмыз.Бұдан, витаминнің жетіспеуі коферменттің түзілуі тежейтіндігін, яғни фермент синтезінің бұзылуына алып келетінін түсінуге болады.Осыдан организмде зат алмасудың бұзылуы болады.

3.2. Берілген топ препараттардың әсер ету механизмі
Ферменттік реакцияның әр кезеңіне тыңғылықты сипаттама беру арқылы фермент әсерінің механизмін білуге болады. [3]
Белок молекуласындағы пептидтік байланыстардың үзілуі арқылы ферменттердің ктализдік әсерін қарастырып көрейік.Химотрипсин ферментінің әсер ету механизмі тыңғылықты зерттелген, мұнда аллостериялық әсер байқалмайды.
Белоктағы пептидтік байланыстарды химотропсин ферментінің гидролиздеу реакциясын жалпы мынадай түрде көрсетуге болады:

R2 - C - N - R2 + H2O -- R1 - COOH + R2 - NH2
││ │
O H
Белок Реакция өнімдері
Химотропсин ферментінің (сол сияқты трипсин, папаин, эластаза ферменттерінің) әсер ету механизмі мынадай. Ферменттің активті орталығында серин - 195 бар, және онда бүйірлік топ - СН2ОН. Реакцияның бастапқы кезінде фермент пен субстрат аралық комплекс түзілгеннен кейін серин қалдығындағы гидроксил - топтың оттегі атомы субстраттағы көміртегінің карбонилдік атомына шабуыл жасайды. Бұл кезде карбонилдік көміртегі мен амидтік азот екеуінің арасындағы байланыс нашарлайды, фермент - субстрат аралық комплексінде пептидтік байланыс үзіледі де, ацильденген фермент пен реакция өнімдерінің біреуі пайда болады. Бірінші кезең:
R1 - C - N - R2 + HOCH2 -- фермент -- R2 - C - O - CH2 - фермент + R2 - NH2
││ │ ││
О Н O
Белок Химотрипсин Ациильденген фермент Реакция өнімі

Катализдің екінші кезеңі кезінде су молекуласының қатысуымен фермент тотықсызданады (қалпына келеді) да, реакцияның екінші өнімі бөлініп шығады. [4]
R1 - C - O - CH2 - фермент + Н2О -- R1 - COOH + HOCH2 - фермент
││
О
Ацильденген фермент Реакцияның екінші Химотрипсин
өнімі
Реакцияның нәтижесінде бөлініп шыққан фермент келесі катализдік циклды жүргізуге дайын болады.

0.3 . Ферменттердің қасиеттері
Ферменттің қасиеті мынадай мәселелерді қарастырамыз:
1.Ферменттік реакциялар жылдамдығына температураның әсері;
2.Ортаның рН көрсеткішінің әсері;
3.Фермент әсерінің ерекшелігі;
4.Фермент активаторлары мен гингибиторлары;
5.Проферменттер және оларды активтендіру;
6.Изоферменттер;
7.Мультиферменттік жүйе.
1) Фермент активтілігіне температура әсері.30-400С жағдайда тірі организмде ферменттер әсеріне активті келеді, бұл температура деңгейінен төмен немесе жоғары кезде фермент активтілігі бәсеңдейді. [5]
Орта температурасының көтерілуі молекулалар қозғалысын тездететіні белгілі және бұл жағдай химиялық реакцияның жылдамдығын арттырады.Вант-Гофф ережесіне сәйкес, температураны 100С шамасына көтеру реакция жылдамдығын 2-3 есе арттырады.Ферменттердің өзі белок болғандықтан, олар өте жоғары температурада бұзылып, өздерінің катализдік қасиеттерінен айырылып қалуы мүмкін.Сондықтан Вант - Гофф ережесін ферменттік реакциялар үшін белгілі деңгейде ғана қолдануға болады.
Температура 500С шамасынан артқан кезде ферменттер активтілігінің төмендеуі байқалады, бірақ бұл жағдай жылу әсерінің ұзақтығына және фермент табиғатына байланысты болады.Мысалы, аденилатциклаза қысқа уақыт 1000С дейін қыздырған кезде активтілігін жоғалтпайды.Орта температурасы төмендеген кезде кейбір жануарлардың қыстық ұйқыға кететіні белгілі.Мұндай ұзақ ұйқы кезінде жануарларда ферменттік реакциялардың жылдамдығы төмендейді де, қоректік заттар аз шығын болады және клеткалардың активтілігі төмендейді.
Төменгі температурада, мысалы, 00С және одан төменгі температурада ферменттік реакциялардың жылдамдығы өте төмен болады.Бұл жағдай практика жүзінде азық-түліктік өнімдерді сақтау үшін пйдаланылады.Мұндай (ет, май, балық, көкөністер, т.с.с.) төменгі температурада олар бұзылмай сапалы түрде сақталады. [6]
Қысты күні температура 00С шамасынан да төмен кезде ферменттердің әсері түгелдей тоқталмайды, бірақ олардың әрекеті жедел төмендеп кетеді.Көктемде, күн жылына бастасымен ферменттік реакциялардың жылдамдығы арта бастайды, өсімдіктер біртіндеп жасыл желекке орнады.
2) Фермент әрекетіне орта рН шамасының әсері.Орта реакциясының өзгеруіне ферменттердің сезімталдығы маңызды қасиеті болып табылады.рН шамасына байланысты ферменттердің активтігі бірден-ақ өзгереді.Әр түрлі ферменттердің әрекеті үшін рН көрсеткішінің шамасы әртүрлі болады.Кейбір ферменттер қышқыл ортада әсіресе активті келеді, екіншілері бейтарап ортада активті қасиет көрсетеді, ал үшіншілері әлсіз сілтілі немесе сілтілі ортада ерекше активті болады.Кейбір ферменттер әрекеті үшін қажетті рН шамасы берілген. (2 - кесте).
2 - кесте
Кейбір ферменттердің рН көрсеткіштері

Рс
Ферменттер атауы
рН көрсеткіштері
1
2
3
4
5
6
7
8
9
Пепсин
Липаза, қарын сөлінде
Амилаза, қарын сөлінде
Амилаза, уыттан алынған
Трипсин
Қышқыл фосфатаза
Сілтілік фосфатаза
Карбоксипептидаза
Аргиназа
oo 0,9 -3,0
oo 6,0
oo 6,9 - 7,0
oo 5,2
oo 7,5 - 8,0
oo 4,5 - 5,0
oo 9,0 - 9,5
oo 7,2
oo 10,0

Бір ғана қызмет атқаратын, бірақ әр түрлі тканьнен бөліп алынған екі фермент үшін рН оптимумы әр түрлі ... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.