Амин қышқылдарының алмасуының арнайы жолдары. Жеке амин қышқылдарының алмасуы


І. Кіріспе
ІІ. Негізгі бөлім
2.1. Амин қышқылдарының алмасуы.
2.2. Амин қышқылдарының декарбоксилденуі. Биогенді аминдердің ыдырауы.
2.3. Амин қышқылдарының дезаминденуі.
2.4. Тікелей емес тотығудан дезаминденуі.
2.5. Кейбір амин қышқылдарының алмасуының бұзылуы.
ІІІ. Қорытынды.
ІҮ. Пайдаланылған әдебиеттер.
Амин қышқылдарының көздері. 1) тағамдық ақуыздар және амин қышқылдары; 2) ақуыздардың лизосомалық ферменттер- кетапсиндермен ыдырауы кезінде түзілетін АҚ; 3) траснаминделу реакциялары нәтижесінде түзілетін АҚ; 4) көмірсулардан түзілетін алмасуға жататын АҚ.
Амин қышқылдарының жұмсалу жолдары:
1. Ақуыздардың, пептидтердің және ақуыздық емес азоттық қосылыстардың синтезіне;
2. Коньюгаттардың (жұп өт қышқылдары) синтезінен;
3. Глюконеогенез үшін;
4. Майлар синтезі үшін;
5. Соңғы өнімдерге дейін тотығу үшін жұмсалады.
Ағзадағы АҚ 25 пайызы тотығу реакцияларына қатысады, ал олардың орны экзогендік ақуыздар, яғни тамақпен түскен ақуыздармен, яғни ұлпалық амин қышқылдарымен толтырылып отырады. Сүтқоректілердің амин қышқылдарының катаболизмі көбінесе, бауырда және бүйректе жүреді. Бұлшықеттерде бұл процестердің белсенділігі төмен болады.
1.Шарманов Т.Ш., Плешкова С.М. «Метаболические осно-вы питания с курсом общей биохимии», Алматы,1998 ж.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. «Биологическая химия», Москва, 1990 ж.
3. Строев Е.А. « Биологическая химия», Москва, 1986 ж.
4. Николаев А.Я. «Биологическая химия», Москва, 1989 ж.
Сеитов З.С. Биохимия. Алматы, 2000, с.
5. Плешкова С.М., Абитаева С.А. “Обмен веществ и его регуляция”, Алма-Ата, 1993г
6. Плешкова С.М., Абитаева С.А., Ерджанова С.С., Петрова Г.И. “Практикум по биологической химии”, Алматы, 2003.
7. Биохимия .Краткий курс с упражнениями и задачами. Под редакцией Е.С. Северина, М., 2002.
8. Т.С.Сейтембетов., Б.И.Төлеуов., А.Ж. Сейтембетова «Биологиялық химия» Қарағанды, 2007ж., 229-258 беттер
9. www,google-kz.ru.
10. www.yandex.ru.

Пән: Химия
Жұмыс түрі:  Курстық жұмыс
Көлемі: 20 бет
Бұл жұмыстың бағасы: 700 теңге
Таңдаулыға:   
Тегін:  Антиплагиат

Қандай қате таптыңыз?

Рақмет!






СӨЖ

ТАҚЫРЫБЫ: Амин қышқылдарының алмасуының арнайы жолдары.
Жеке амин қышқылдарының алмасуы.

Студенттің аты-жөні: Тохтаев М.К

Факультеті : жалпы медицина

Курсы: 2

Тобы : 2050

Оқытушы : Байбулова М.С.

2008- 2009 оқу жылы.

Амин қышқылдарының алмасуы.

Адам ағзасындағы амин қышқылдарның негізгі көзі – ақуыз. Асқазан –
ішек жолдарында ақуыздардың қорытылуы, олардың күрделілігіне және
әртүрлілігіне байланысты көп сатылы және ферментті процесс болып табылады.
Қортылудың негізгі сатылары:
1) асқазанда
2) ащы ішек қуысында
3) ішек қабырғасында жүреді.
Асқазан –ішек жолдарвнвң ферметтері проферменттертүрінде бөлінеді,
ақуыздарды қорытылу қажет болған кезде, олар әр түрлі факторлардың әсерінен
белсенді түрге ауысады.
НСL
Асқазанда пепсиноген пепсин
Баяу
Тез пепсин
энтерокиназа
Ащы ішекте трипсиноген трипсин
трипсин
химтрипсиноген химотрипсин

Ащы іше қабырғасында және эпителий жасушаларында аминопептидазалар, ди-
және трипептидазалар жқмыс істейді.
Барлық протеолиттік ферменттер пептидтік байланысқа әсер етеді, ал
ферментттер әсерінен талғамдылығы ақуыз малекуласындағы пептидтік
байланыстың қандай амин қышқылдарының арасында орналасқандығына байланысты.
Ас қорыту жолдарында ақуыздардың, ферменттердің қатысымен жүретін гидролиз
нәтижесінде түзілген АҚ қанға сіңіріледі. Қанға түскен АҚ басқа мүшелерге,
ұлпаларға таралып, олардың негізгі бөлігі ақуыздардың биосинтезі үшін
қолданылады. Қалған бөлігі – тотығып дезаминдену, трансаминделу,
декарбоксилдену сияқты көптеген өзгерістерге ұшырайды. АҚ кейбіреулері
гормондардың, пигменттердің синтезіне жұмасалады.
Ағзалар кейбір АҚ ұлпалық протеолиттік ферменттер – катепсиндердің
әсерінен ұлпалық ақуыздардың шеткі протеолизі есебінен түзіледі.
Катепсиндер тобына жататын ферменттер өздерінің әсер ету механизмі жағынан
песинге, трипсинге, аминопептидаза және карбоксипептидаза ферменттеріне
жақын. Катепминдер рН 4-5-ке тең болғанда өзінің ең жоғарғы белсенділігін
көрсетеді. Ұлпалық ақуыздар үздіксіз жаңарып отырады. Катепсиндер
ақуыздарды клетка өлгеннен кейін гидролиздейді, ашығу кезінде энергиялық
мұқтаждықтар үшін ыдыратады, биосинтез кезінде қате түзілген ақаулы
ақуыздарды ыдыратады, проферменттерді ферменттерге айналдырады, фагоцитоз
процесіне қатысады және т.б.
Катепсиндердің басты қызметі: ақуыздарды жаңарту және қан мен
ұлпалардағы АҚ деңгейін тұрақты етіп ұстап тұру.
Салмағы 70 кг болатын адам ағзасында күніне 400 г ақуыз ыдарап,
қайтадан синтезделіп отырады. Адам ағзасы ақуызы бар тамақ ішпегеннің
өзінде де , эндогендік ақуыздардың есебінен тәулігіне 5 г-ға дейін азот
бөліп шығаады. Адамның қалыпты тіршілігі нашарлағанда кетапсиндердің
белсенділігі жоғарлайды, ұлпалық ақуыздардың ыдырау жылдамдығы күшейеді,
ұлпалардың өзін-өзі қорытуы – аутолиз басталады. Кетапсиндер лизосомада
орналасады. Лизосомалар зақымдалғанда, клеткалар өз тіршігін жойған
жағдайда кетапсиндер цитоплазмаға өтіп, ақуыздардың молекуласын ыдыраты
бастайды.
Ал, қалыпты жағдайда, яғни дені сау кісілерде кетапсиндер ақуыздардың
динамикалық күйін сақтауға олардың жаңаурына қатысады. Сонымен қатар,
кетапсиндер фагоцитоз процесіне, яғни бөтен клеткаларды, микроағзаларды
ерітіп, жойып жіберуге қатысады.
Азоттық тепе – теңдік – ағзаға түскен және шығарылған азоттың тепе
–теңдігі.
Нөлдік – азоттық тепе теңдік дені сау адамдарда байқалады.
Оң – ағзаға түскен азоттан бөлінген азоттың аз болуы. Балаларда, жүкті
әйелдерде, ауыр дене еңбегімен шұғылданған дамдарда, спротсмендерде, ауыр
жағдайлардан кейін сауығу кезінде байқалады.
Теріс – ағзаға түскен азоттан бөлінген азоттың көп болуы. Ашығу,
қызба, қартайғанда, ауыр хирургиялық операциялардан кейін және т.б ауыр
жағдайларда байқалады.
Ақуыздық тамақ қалыптан көп болғанда АҚ майлар қорын арттырады:
АҚ ПЖҚ —– 3-ФГА —– глицерин
Ацетил-КоА —– ЖМҚ —– ТАГ

Бірақ, жүкті әйелдер мен емізетін әйелдерге ақуыздың артық мөлшері өте
қажет. Олардың рационында ақуыздар эмбрион жетілуінде пре- және
постнатальды ақаулардың дамуын баяулатады.

Амин қышқылдарының декарбоксилденуі.
Декарбоксилдену – АҚ кабоксил тобының СО2 түрінде бөліну процесі. Бұл
реакция коферменті – фосфопиридоксаль болатын арнайы АҚ-ның
декарбоксилазаларының қатысуымен қайтымсыз жүреді. Декарбоксилдену
реакциясы кез келген АҚ-на тән емес, көбінесе циклді АҚ (три, тир, гис) мен
моноаминодикарбон қышқылдары (глу, асп) декарбоксилденіп биогенді
(протеиногенді) амин түзіледі. Биогенді аминдер аз мөлшерде түзіліп, кейбір
клеткалар мен тканьдерге қысқа уақыт ішінде күшті физиологиялық әсер етіп,
тез бұзіліп отырады.
Серотонин.
1. Түзілетін орны: ми, ішектің энтерохромафин клеткалары мен
тромбоциттер.
2. Түзілуі: Аталған орындарда триптофан келесі 2 сатылы реакция
арқылы түзіледі. Алдымен триптофан 5-монооксигеназаның
әсерінен молекулалық оттегімен реакцияласып 5-окситриптофан
түзеді. Бұл реакция оттегінің бір атомы су түрінде
бөлінетіндіктен тетрагидро-биптерин сутегінің доноры ретінде
пайдаланылады. 2-реакцияда түзілген 5-гидроокситриптофан
ароматты L-амин қышқылдарының декарбоксилиазасы арқылы
декарбоксилденіп серотинин түзеді.
3. Физиологиялық әсері: а) нейромедиаторлық әсері – ОЖЖ қоздыруы
туғызады деген болжам бар. Серотинин ыдырауына қатысатын
монооксигенеза активтілігін тежейтін ипрониазид сияқты дәрілік
заттарды қолданғанда ОЖЖ қозғыштығы артады. б) тегіс бұлшық
еттердің жиырылуын күшейтіп келесі эффектілерді береді:
бірінші, ұсақ қан тамырларын тарылтып қан қысымын арттырады;
екінші, бронхыларды тарылтып қан қысымын арттырады; үшінші,
ішектің перистальтикасын күшейтеді; төртінші, қан тамырлары
жарылғанда жиналған тромбоциттер көп мөлшерде серотинді бөліп
капиллярлардың жиырылуына әкеліп, қан тыйылады; в)
мелотаниннің негізін салады.
4. Бөлінуі: Моноамин оксидаза әсерінен тотығудан дезаминденіп 5-
оксииндол ацетатқа айналады. Бұл қосылыс тікелей коньюгаттарды
түзу арқылы немесе 5-метоксииндолацетатқа метилденгеннен кейін
коньюгаттарды түзіп зәрмен бөлінеді.

Гистамин.
1. Түзілетін орны: мастоциттер, ми, асқазан қаыбрғасы.
2. Түзілуі: Коферменті пиридоксальфосфат болып келетін гистидин
лекарбоксилаза әсерінен гистидин декарбоксилденіп гистаминге
айналады.
3. Физиологиялық әсері: а) НСІ секрециясын күшейтеді. Гистамин асқазан
қабырғасындағы Н2 - рецепторымен байланысып НСІ түзілуін
күшейтеді. Қалыпты жағдайда гистаминнің бұл әсері көптеген
екіншілік пайдалы эффектілерді көрсетеді; керісінше гистаминнің көп
түзілуінен НСІ мөлшері көбейіп асқазан немесе ұлтабардың ойық
жаралары дамиды; б) бронхыларды тарылтып демікпені қоздырады.
Сондай-ақ жатыр және ішек тегіс бұлшықеттерін жиырылуын туғызады,
бұны гистаминнің Н1 – рецепторлық әсері деп атайды; в) капиллярды
кеңейтіп өткізгіштігін жоғарлатады; г) жүйке тіндерінде медиатор
4. лық әсер көрсетеді деген болжам бар. Сонымен қатар көптеген қабыну
және аллергиялық процестерге қатысады; д) организмнің сезімталдық
қуатын (сенсибилизация – десенсибилизация) реттеуге, клетканың өсіп
жетілуіне қатысады.
5. Бөлінуі: гистаминазды және гистамин – N – метил трансферазды жолмен
өзгеріске ұшырап, зәрмен бөлінеді.

Гамма – аминомай қышқылы (ГАМҚ).
1. Түзілетін орны: орталық жүйке жүйесінің тежеуші нейрондарында
түзіліп мишықта, columma dorsalis, hippocampus және т.б. жиналады.
Сонымен қатар аз мөлшерде бауыр, асқазан қабырғаларында да
түзіледі.
2. Түзілуі: ОЖЖ-ның тежеуші нейрондарында глутамат декарбоксилаза
әсерінен α- карбоксил тобы бөлініп гамма – аминомай қышқылы
түзіледі.
3. Физиологиялық әсері: а) ГАМҚ ми-қан тамыр тосқауылы-нан өте
алмайтындықтан, оның негізгі әсер ететін орны ОЖЖ болып есептеледі.
ОЖЖ-да сәйкес стимульдерге жауап ретінде алдыңғы синапстан бөлініп
шығып постсинапс мембранасындағы ГАМҚ рецепторымен байланысады және
мембрананың СІ, К иондарына өткізгіштігін жоғарлатып, мембрананы
поляризациялайды. Сөйтіп, жүйке импульсінің берілуін баяулатады,
осыдан тежеу эффектісі байқалады. Осы әсеріне қарай ГАМҚ-ны
медиаторы деп те атайды. ГАМҚ-ның бұл әсері пикротоксин мен
бикукуллин арқылы тежеліп бензодиазефиндермен күшейеді. ОЖЖ-дағы
ГАМҚ мөлшерінің төмендеуі спазма шақырады, сондай-ақ Hutingtion
ауруы мидағы ГАМҚ мөлшерінің белгілі деңгейде төмендеуі байқалады.
Алдыңғы синапстан бөлінген ГАМҚ синапс аралық кеңістікте түскеннен
кейін оның біраз бөлігі алдыңғы синапс арқылы қайта сорылып осы
орында гамма-амонобутират аминотрансфераза әсерінен сукцинат
семиальдегидке, ары қарай сукцинатқа айналып Кребс
цикліне түседі. Кребс цикліне түзілген α-кетоглутараттың 8-10
пайызы осы қосымша жолмен өзгеріске ұшырап, ми тініне қажетті
энергияның 10-20 пайызы өндіреді. б) ми тінінде қан тамырларын
кеңейтіп қан айналым мөлшерін көбейтеді, осыдан мидағы оттегі мен
глюкозаның мөлшері артып зат алмасу процесі жақсарады.

Биогенді аминдердің ыдырауы.

Протеиногенді аминдер аз мөлшерде түзіледі және де ыдырайды. Олардың
жиналуы организмнің көптеген функциаларын бұзылуын туғызады. Органдар мен
тканьдердебиогенді аминдер моно- және диоксигеназалардың әсерінен тотығып
дезамидену жолымен ыдырайды.
Бірінші анаэробты сатыда биогенді аминдер флавин ферменттерінің ФП
(ФАД) әсерінен сумен әрекеттесіп сәйкес альдегидке тотығып бос аммиак және
суттегін бөліп шығарады. Бөлінген суттегі ФПН2 (Е-ФАДН2) түрінде екінші
сатыға түсіп тікелей оттегі молекуласына беріліп суттегінің асқын тотығын
түзеді. Ол су мен молекулалық оттегіне ыдырайды. Түзілген альдегид зәрмен
өзгеріссіз бөлінеді.
Моноаминоксидазалар коферменті ФАД болатын митохондрияда кезедседі.
Организмде биогенді аминдердің түзілуі мен ыдырауы жылдамдығын реттеуде
маңызы зор.

Амин қышқылдарының дезаминденуі.
Трансаминделу реакциясы нәтижесінде, әр түрлі Ақ-нан, олардың
пирожүзім, қымыздық сірке, α-кетоглутерь қышқылдарымен әрекеттесуінен
аланин, аспаргин және глутамин қышқылы түзіледі. Бұл қышқылдар соңынан
дезаминдену реакцияларына қатысады.
Дезаминдену реакциясы кезінде АҚ-нан аммиак түрінде бөлініп шығу
нәтижесінде амин топтарынан айырылады. Дезаминделу реакцияларын 4 түрі бар:

1. Тотықсызданып дезаминдену:

NH2

2. Гидролиттік дезаминделу:

NH2
OH

2. Молекула – ішілік дезаминделу:

NH2
3. Тотығып дезаминделу:

NH2
O

Тікелей емес тотығудан дезаминденуі.

АҚ-ның трансаминделу реакциясы арқылы α-глутамин қышқылына айналуы,
сонан соң глутамин қышқылының тотығып дезаминдалу реакциясына түсуі,
дезаминделудің тікелей емес жолы деп аталады. Ол екі сатыдан тұрады: 1)
трасаминделу. 2) тотыға дезаминделу.
АҚ-ның трансаминделу реакциясына түсуінің негізгі мәне – олардың
құрамындағы амин тобының бір амин қышқылының глутамин қышқылына айналуы,
сонан соң глутамин қышқылы тотығып дезаминделіп, АҚ-ның алмасуында соңғы
заттарын түзуі болып табылады.
Тікелей емес жолмен дезаминделудің биологиялық мәне - әрбір АҚ α-
кетоглутарь қышқылы арқылы дезаминделу реакциясына түсе алады. Сонымен,
тотығып дезаминделу процесінде глутаматдегидрогеназа ферменті маңызды орын
алады. Себебі, тек қана глутаматдегидрогеназа адам организмінің көптеген
мүшелерінде талғамды белсенділік көрсетеді, ал басқа АҚ-ның
дегидрогеназаларының белсенділігі өте нашар (рН-10 мәнінде ғана белсенді).
Глутаматдегидрогеназа бауырда, бүйректе және жүрек бұлшық еттерінде
көп кездеседі, ал мида, лейкоциттерде, сүйек бұлшықеттерінде өте аз
мөлшерде болады. Егер кісі қатерлі ісік, лейкемия бауыр ауруларына шалдықса
бұл ферменттің қандағы белсенділігі артады.
Сонымен, АҚ-нан амин тобының бөлінуі, барлық амин қышқылдарына бірдей
трансаминделу және тотығып дезаминделу реакциялары арқылы жүреді. Бұл
реакциялардың нәтижесінде түзілген кето қышқылдар үш карбон қышқылдары
циклінің метоболизміне айналып СО2 және Н 2 О түзілетін тотығу
реакцияларына қатысады. Бұл реакциялардың нәтижесінде АТФ және жылу түрінде
энергия бөлінеді.

Кейбір ... жалғасы
Ұқсас жұмыстар
Амин қышқылдарының алмасуы жайлы
Амин қышқылдарының алмасуы
Жеке амин қышқылдары алмасуының ерекшеліктері
Амин қышқылдары
Нуклеин қышқылдарының ыдырауы
Амин қышқылдары пептидтер мен белоктар
Нуклеин қышқылдарының биосинтезі
Нуклеин қышқылдарының түрлері
Нуклеин қышқылдарының маңызы
Нуклеин қышқылдарының құрамы мен құрылысы
Пәндер
Көмек / Помощь
Арайлым
Біз міндетті түрде жауап береміз!
Мы обязательно ответим!
Жіберу / Отправить

Рахмет!
Хабарлама жіберілді. / Сообщение отправлено.

Email: info@stud.kz

Phone: 777 614 50 20
Жабу / Закрыть

Көмек / Помощь