Белоктардың құрылысы

Пән: Биология
Жұмыс түрі: Материал
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 5 бет
Таңдаулыға:

Белоктардың құрылысы

Белоктар амин қышқылдарынан тұратынын дәлелдедік, ал олар белок молекулаларында бір-бірімен қалай байланысқан?

Өткен ғасырдың 80 жылдары орыс биохимигі А. Я. Данилевский белок молекуласында пептид тобы бар екендігіне нұсқаған. Ол бұл ойын биурет реакциясына сүйене айтқан еді; H ₂ O - CO - NH - CO - NH ₂ , ал бұл реакцияны белоктар да береді, демек белоктарда да пептид тобы бар деген сөз.

Кейінірек неміс ғалымы Э. Фишер бұл гипотезаны экспериментпен дәлелдеді және 18 амин қышқылынан тұратын полипептид синтездеді. Ол - CO - NH - байланысын пептид байланысы деп атады. Қәзір белоктардың құрылысы теориясын полипетидтік теория деп атайды. Бұл теория бойынша белок молекуласы бір немесе бірнеше ұзын полипептид тізбектерінен құрылған. Бұл тізбектер бір-бірімен сутегі, дисульфид, күрделі эфирлік байланыстармен жалғасады.

Белок молекулаларын зерттеген кезде олардың 4 түрлі структурасы болатынын дәлелденді.

Бірінші құрылымы. Амин қышқылдары ретімен бір-бірімен байланысып, тізбек түзуін белокты бірінші құрылымы дейміз. Бірінші құрылымдағы амин қышқылдарының ретпен орналасуы әрбір белоктар үшін қайталанбайды. Бұл жағдай әр өзіндік ерекшеліктерін көрсетеді.

Егер бірінші құрылымдағы амин қышқылдарының реті өзгерсе, ол белоктың қызметі де өзгеоеді.

Бірінші құрылымы түгел анықталған белокқа инсулин гормоны мысал бола алады. Инсулин екі полипептидтік тізбектен тұрады: А және В. А тізбек 21 амин қышқылының қалдығынан, ал В тізбек - 30 амин қышқылының қалдығынантұрады. Бұл екі тізбек екі дисульфидтік көпіршемен бфйланысқан.

Бір айта кететін жағдай, В тізбектің бірінші құрылымы барлық жануарлар үшін бірдей, ал А тізбекте амин қышқылдарының ретпен орналасуы әр түрлі жануарлар үшін әрқилы. Бұл жануарлардың түр, тұқым айырмашылықтарының ерекшелігін көрсетеді.

Бұл жерде, полипептид тізбегінің басында кездесетін амин қышқылдарын N - соңғы, ал аяғында кездесетін амин қышқылдарын зерттеу арқылы белоктардың бірінші реттік құрылымын анықтайды.

Екінші реттік құрылымы. Белоктардың бірінші реттік құрылымы, олардың сан алуан қасиеттерін толық түсіндіре алмайды. Полипептид тізбектерінің кеңістікте орналасуы айрықша роль атқарады. Рентгеноструктуралық аналис әдісі бойынша Л. Полинг полипептид тізбектері кеңістікте шиырылып α - спираль түзетінін дәледеді. Α - спираль күйінде белоктар е орнықты түоінде болады.

Полипептид тізбектері кеңістікте ширатылыпспираль құруын белоктың екінші реттік құрылымы дейміз. Бұл құрылым негізінен сутектік байланыстар арқылы сақталады. Сутегі байланысы бір тізбектегі азотпен байланысқан сутегі атомымен, екінші тізбектегі карбониль тобындағы оттегі атомының арасында пайда болады.

Белоктың үшінші реттік құрылымында α - спиральдар кеңістікте бүктеліп глобула (шумақ) түзеді. Бірінші рет, α - спиральдарды кеңістіктегі орналасуын бұлшық еттердің белогі миоглобинді зерттегенде дәлелденді. Миоглобиннің үшінші реттік құрылымын ағылшын ғалымы Д. Кендрью ашты. Миоглобиннің молекулалық массасы үлкен емес (16700) және бір ғана полипептидтік тізбектен құралған. Миоглобин бұлшық еттерде оттегінің қорын сақтайды.

Белоктардың төртінші реттік құрылымы өте күрделі, бірнеше шумақтардан (глобулалардан) құралады. Әр глобуланың үшінші реттік құрылымы бар. Мысалы, гемоглобин молекулаы екі суббірліктен тұрады: екі α - тізбек (141 - аимн қышқылдарының қалдығы бар) және екі β-тізбек(146 амин қышқылдарының қалдығы бар. ) Бұл тізбектердің әрқайсысы геммен байланысып гемоглабин молекуласын құрады.

Белоктардың жіктелуі және биологиялық қызметі.

Жай белоктар

Белоктардың физикалық-химиялық қасиеттеріне, атқаратын қызметтеріне және құрамына қарай жіктейді.

Белоктар- электрохимиялық қасиеттеріне сәйкес қышқылдық, негіздік және бейтарап белоктарға бөлінеді.

Белоктар-кеңістікте орналасуына сәйкес глобулярлы және фибрилярлы деп бөлеміз. Ал биологиялық қасиеті мен қызыметіне сәйкес белок молекулаларын мынадай топтарға бөледі.

Белок- ферменттер(белоктардың ең үлкен тобы)
Белок-гормондар(инсулин, гипофиз гормондары, окситозин)
Имундық белоктар(антиденешіктер қанның альфа глобулині)
Транспорттық белоктар(қанның гемоглобині, қан сары суының белорктары)
Жирылғыштық функция(бұлшықеттің актомиозині)
Құрылымдық белоктар(клетка мембранасының белоктары т. б)
Қор қызметін атқаратын белоктар(сүттің казейні, жұмыртқа белогы)

Химиялық құрылысының ерекшеліктеріне сәйкес белоктарды жай белоктар (протеиндер) және күрделі белоктар (протеидтер) деп екі топқа бөледі.

1 . Жай белоктар - тек аминқышқыл қалдықтарынан құралған полипептидті тізбектен тұрады. Жай белоктарды әр түрлі еріткішердегі ерімталдығына сәйкес жіктейді. Суда, сілтіде, қышқылда, спирттерде ериді.

1. Глютэлин және проламин- бұл белоктар өсімдік белоктарына жатады.

Глютэлиндер -0, 2-2% NaOH ертіндісінде ерімтал болып келеді, ұн, қамыр құрамын анықтайды. Бұл проламиндер 60%-80% этил спиртінде ериді (бидай, сұлы, жүгері, арпа құрамында кездеседі.

2. Альбуминдер мен глобулиндер- бұл белоктар жануарлар мен адам организімінің мүшеелерінде, ұлпаларында көп тараған.

Альбуминдер- суда ериді, молекулалық салмақтары 15-70 мыңға жетеді, құрамында глициннің мөлшері-1%.

Глобулиндер- бейтарап тұздардың сұйытылған ертіндісіне еріммтал болады, таза суда ерімейді, глициннің мөлшері 3, 5%.

Осы глициннің мөлшерінің әр түрлі болуына байланысты бір-бірімен бөліп алуға болады. Мысалы: (NH4) 2 SO4 амоний сульфатының 50% қаныққан ертіндісінің әсерінен глобулиндер тұнбаға түседі, ал альбулиндер ертіндіде қалады, ал тұз ертіндісін 100% дейін қанықтырғанда ғана альбуминдер тұнбаға түседі.

Гистондар мен протаминдер- жануар мен өсімдіктер жасушаларының ядроларында кездеседі.

Гистондар - салыстырмалы молекулалық массалары 1200. 30 мың сұйытылған қышқылдарда (2MHCL) ериді, амияк және спиртте тұнбаға түсетін белоктар.

Протаминдеер - салыстырмалы молекулалық массалары 1200 мың болатын негіздік қасиеті басым белоктар сұйытылған қышқылдарда ериді, қайнату барысында тұнбаға түспейді.

Коллагендер мен кератиндер- белок тәрізді заттар немесе протеиноидтар жатады.

Протейнойдтар - суда нашар еритін белоктар. Олардың қатарына фиброин, жібек белогы, кератин, - шаш, мүйіз, тұяқ белогы, коллаген-сүйек, сіңір белоктары жатады.

2 . Күрделі белоктар .

Аминқышқыл қалдықтарынан құралған полипептидті тізбекке қоса прстетикалық бөліктен тұрады. Простетикалық бөлікке - майларға ұқсас липидтер, ортофосфор қышқылының қалдығы, көмірсу белоктары, түрлі металдар, түрлі -түсті бояғыш заттар жатады.

Күрделі белоктарды протеидтер деп атайды. Қазіргі кезде күрделі белоктарды да простетикалық топ табиғатын ескере отырып «ид» жұрнағының орнына «ин» жұрнағын қосып алады.

Мұндағы «ид» жұрнағын «ин»-ге өзгертуге басты себеп- «протеид» деген термин белок тәріздес яғни белокқа ұқсас деген мағынаны береді. Сондықтан «ин» жұрнағын қолданады.

Хромопротеиндер- белоктардың простетикалық бөлігі түрлі-түсті бояғыш заттардан тұрса, олар хромопротеиндер тобына жатады. Бояғыш заттар қатарына порфирин, флавин, аденин динуклеотид (ФАД) жатады.

Хромопротейн өкілі ретіінде, қан гемоглобинін, хлорофил т. б атауға болады. Қан гемоглобині-құрамында Fe ионы бар, О2 және СО2 тасымалдаушы белок.

Хлорофил өсімдік протейнді құрамында Mg ионы бар күн көзінің әсерімен СО2 және Н2О молеекулаларынан глюкоза түзуге қатысады.

2. Липопротейндер- майларға ұқсас заттар. Липидтер құрайтын күрделі белоктар. Құрамында бейтарап және полюсті липидтер. Холестирин және оның эфирлері болады. Белок комплекстері жүйке жүйесінің клеткаларында кездеседі.

3. Фосфопротейндер- басты ерекшелігі олардың простетикалық топша бөлігіндегі ортофосфор қышқылының қалдығы белоктармен эфирлік байланыс түзеді. Белоктың бұл класына сүттің казейногенін жатқызамыз. Мұнда фосфор қышқылының мөлшері 1 процентке тең, Жұмыртқа сары уызында болады. Фосфопротеидтер өте үлкен мөлшері орталық жүйке жүйесінде кездеседі. Фосфопротеидтер энергетикалықжәне пластикалық материалдардың бағалы көзі болып табылады, организмнің дамуына әсер етеді.

4. Металлопротеиндер- белоктар мен металл иондарының тікелей қосылуынан түзілген комплекстер. Құрамында Cu, Fe, Zn, Mo, Mn, Ni, Se, Ca металл иондары кездеседі.

5. Глюкопротеиндер-простетикалық бөлігін көмірсулар құрайтын күрделі белоктар. Көмірсулардың комплекстеріне; маноза, фруктоза, галактоза, генсозаминдер т. б жатады. Глюккопротендердің биологиялық қызмееті өте зор, қорғаныштық, тіректік, дәнекерсіз қызмет, имундық қызмет. Қанның ұюына кедергі жасайды, тасымалдау, қоржинауға қатысады.

6. Нуклеопротейндер- бұлар белоктан және нуклейн қышқылдарынан тұрады. Нуклеопротейндердің құрамына дизоксинуклейн немесе рибонуклейн қышқылдарының кіруіне байланысты екіге бөлінеді және рибонуклеопротеиндер. Нуклеопротеиндердің құрамында көп мөлшерде фосфор қышқылының қалдығы болуына байланысты, олар әлсіз қышқылдық қасиет көрсетеді. Суда және сілтілік ертіндісінде жақсы ериді.

7. Флавопротеиндер- белоктармен простетикалық топтардың арасында мықты байланыстары түзілуі арқылы құрылған құрылымды айтады. Флавопротеиндер тотыққан флавин мононуклеотидтен және флавин аденин денуклеотидтен тұрады.

Нуклеин қышқылдары

Екі нуклеотид - аденин мен гуанин (екі сақиналы) пуриндік негізге, тимин мен цитозин (бір сақиналы) пиримидиндік негізге жатады. Э. Чаргафф адениннің саны тиминмен бірдей: А=Т, ал гуаниннің саны цитозиннің санына Г=Ц сәйкес екенін анықтады. 1950 жылы ағылшын биофизигі М. Уилкинс ДНҚ-ның кристалдық талшықтарының рентгенграммасын алды.
Р. Франклин ДНҚ молекуласының рентгенграммалық суретін бірінші түсірген ғалымдардың бірі болды. Ол рентгенграмманың көмегімен көмірсулы фосфатты тұлғаның (сүйеніш) шиыршықтың сыртқы жағында, ал азотты негіздер ішкі жағында орналасатындығын және шиыршықтың бір оралымында он нуклеотид болатынын анықтады. ДНҚ-ның құрамын анықтауда Р. Франклин ашқан деректердің маңызы өте зор болды. Алайда, ДНҚ молекуласының қанша жіпшеден тұратыны және қалай байланысқаны анықталмады. Бұны 1953 жылы американдық биохимик Дж. Уотсон мен ағылшын биофизигі әрі генетигі Ф. Крик анықтады. Олар рентген құрылымдық әдісті пайдаланып ДНҚ молекуласының құрамын ашты. Рентген құрылымдық зерттеулер ДНҚ молекуласының ұзын полипептидтік тізбек екенін дәлелдеді. Ол тізбектер қосарлана бұралып, қос оралым түзеді. Екі тізбектің азотты негіздері оралымның ішінде қалып, олар өзара бір-бірімен сутектік байланыс түзеді. Ал көмірсу мен фосфат топтары оралымды сырттап қалады. Демек, әр тізбектің азоттық негіздері коваленттік байланыс арқылы бірін-бірі толықтырып тұратын комплементарлық принципке сай байланысады. Яғни, аденин мен тимин екі сутектік, ал гуанин мен цитозин үш сутектік байланыс арқылы қосылатыны анықталды. Сонымен, 1953 жылы Дж. Уотсон мен Ф. Крик ДНҚ молекуласының құрылымдық моделін жасап, Халықаралық Нобель сыйлығына ие болды. Қорытындылай келгенде, Дж. Уотсон мен Ф. Крик ашқан ДНҚ молекуласы құрылымының дұрыстығы тәжірибе жүзінде толық дәлелденіп, молекулалық биология мен генетиканың дамуына зор ықпалын тигізді. Сызбанұсқадан көріп отырғанымыздай, нуклеин қышқылдарының азоттық негіздері, рибоза мен дезоксирибоза қосылып нуклеозид түзеді. Құрамына азотты негіз, рибоза немесе дезоксирибоза және фосфор қышқылының қалдығы кіретін қосылыс нуклеотид деп аталады. Нуклеотидтер - нуклеин қышқылының мономерлері, олар екі топқа бөлінеді: пуриндік - аденин мен гуанин және пиримидиндік - тимин, урацил және цитозин. Әрбір нуклеотидтер молекуласының құрылыстары бойынша бір-бірінен айқын ажыратылады. 2-суреттен көріп отырғанымыздай нуклеотидтің молекуласы азотты негізден, дезоксирибозадан және фосфор қышқылының қалдығынан тұрады. Ғылымда азотты негіз аденин - А, тимин - Т, цитозин - Ц, гуанин - Г әріптерімен таңбаланады. Аденин мен гуаниннің азотты негіздері қос сақиналы, тимин мен цитозин бір сақиналы екендігі белгілі.
9-сурет. Тірі табиғатта барлық ДҢҚ-ны құрайтын төрт нуклеотид
Нуклеотидтердің әр тізбегі өзара ұқсас буындары дезоксирибоза мен фосфор қышқылының қалдықтары арқылы байланысады. Енді, ДНҚ-ның қосарлы сақинасының (оралымның) қалай түзілетінін қарастырайық. 3-суретте ДНҚ-ның қосарлы сақинасының бөлігі бейнеленген.

... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.