Белоктардың құрылысы



1 Белоктардың құрылысы
2 Белоктардың жіктелуі және биологиялық қызметі.
3 Нуклеин қышқылдары
Белоктар амин қышқылдарынан тұратынын дәлелдедік, ал олар белок молекулаларында бір-бірімен қалай байланысқан?
Өткен ғасырдың 80 жылдары орыс биохимигі А.Я.Данилевский белок молекуласында пептид тобы бар екендігіне нұсқаған. Ол бұл ойын биурет реакциясына сүйене айтқан еді; H2O – CO – NH – CO – NH2, ал бұл реакцияны белоктар да береді, демек белоктарда да пептид тобы бар деген сөз.
Кейінірек неміс ғалымы Э.Фишер бұл гипотезаны экспериментпен дәлелдеді және 18 амин қышқылынан тұратын полипептид синтездеді. Ол – CO – NH – байланысын пептид байланысы деп атады. Қәзір белоктардың құрылысы теориясын полипетидтік теория деп атайды. Бұл теория бойынша белок молекуласы бір немесе бірнеше ұзын полипептид тізбектерінен құрылған. Бұл тізбектер бір-бірімен сутегі, дисульфид, күрделі эфирлік байланыстармен жалғасады.
Белок молекулаларын зерттеген кезде олардың 4 түрлі структурасы болатынын дәлелденді.
Бірінші құрылымы. Амин қышқылдары ретімен бір-бірімен байланысып, тізбек түзуін белокты бірінші құрылымы дейміз. Бірінші құрылымдағы амин қышқылдарының ретпен орналасуы әрбір белоктар үшін қайталанбайды. Бұл жағдай әр өзіндік ерекшеліктерін көрсетеді.
Егер бірінші құрылымдағы амин қышқылдарының реті өзгерсе, ол белоктың қызметі де өзгеоеді.
Бірінші құрылымы түгел анықталған белокқа инсулин гормоны мысал бола алады. Инсулин екі полипептидтік тізбектен тұрады: А және В. А тізбек 21 амин қышқылының қалдығынан, ал В тізбек – 30 амин қышқылының қалдығынантұрады. Бұл екі тізбек екі дисульфидтік көпіршемен бфйланысқан.
Бір айта кететін жағдай, В тізбектің бірінші құрылымы барлық жануарлар үшін бірдей, ал А тізбекте амин қышқылдарының ретпен орналасуы әр түрлі жануарлар үшін әрқилы. Бұл жануарлардың түр , тұқым айырмашылықтарының ерекшелігін көрсетеді.
Бұл жерде, полипептид тізбегінің басында кездесетін амин қышқылдарын N – соңғы, ал аяғында кездесетін амин қышқылдарын зерттеу арқылы белоктардың бірінші реттік құрылымын анықтайды.
Екінші реттік құрылымы. Белоктардың бірінші реттік құрылымы, олардың сан алуан қасиеттерін толық түсіндіре алмайды. Полипептид тізбектерінің кеңістікте орналасуы айрықша роль атқарады. Рентгеноструктуралық аналис әдісі бойынша Л.Полинг полипептид тізбектері кеңістікте шиырылып α – спираль түзетінін дәледеді. Α – спираль күйінде белоктар е орнықты түоінде болады.
Полипептид тізбектері кеңістікте ширатылыпспираль құруын белоктың екінші реттік құрылымы дейміз. Бұл құрылым негізінен сутектік байланыстар арқылы сақталады. Сутегі байланысы бір тізбектегі азотпен байланысқан сутегі атомымен, екінші тізбектегі карбониль тобындағы оттегі атомының арасында пайда болады.

Пән: Биология
Жұмыс түрі:  Материал
Тегін:  Антиплагиат
Көлемі: 5 бет
Таңдаулыға:   
Белоктардың құрылысы

Белоктар амин қышқылдарынан тұратынын дәлелдедік, ал олар белок
молекулаларында бір-бірімен қалай байланысқан?
Өткен ғасырдың 80 жылдары орыс биохимигі А.Я.Данилевский белок
молекуласында пептид тобы бар екендігіне нұсқаған. Ол бұл ойын биурет
реакциясына сүйене айтқан еді; H2O – CO – NH – CO – NH2, ал бұл реакцияны
белоктар да береді, демек белоктарда да пептид тобы бар деген сөз.
Кейінірек неміс ғалымы Э.Фишер бұл гипотезаны экспериментпен дәлелдеді
және 18 амин қышқылынан тұратын полипептид синтездеді. Ол – CO – NH –
байланысын пептид байланысы деп атады. Қәзір белоктардың құрылысы теориясын
полипетидтік теория деп атайды. Бұл теория бойынша белок молекуласы бір
немесе бірнеше ұзын полипептид тізбектерінен құрылған. Бұл тізбектер бір-
бірімен сутегі, дисульфид, күрделі эфирлік байланыстармен жалғасады.
Белок молекулаларын зерттеген кезде олардың 4 түрлі структурасы
болатынын дәлелденді.
Бірінші құрылымы. Амин қышқылдары ретімен бір-бірімен байланысып,
тізбек түзуін белокты бірінші құрылымы дейміз. Бірінші құрылымдағы амин
қышқылдарының ретпен орналасуы әрбір белоктар үшін қайталанбайды. Бұл
жағдай әр өзіндік ерекшеліктерін көрсетеді.
Егер бірінші құрылымдағы амин қышқылдарының реті өзгерсе, ол белоктың
қызметі де өзгеоеді.
Бірінші құрылымы түгел анықталған белокқа инсулин гормоны мысал бола
алады. Инсулин екі полипептидтік тізбектен тұрады: А және В. А тізбек 21
амин қышқылының қалдығынан, ал В тізбек – 30 амин қышқылының
қалдығынантұрады. Бұл екі тізбек екі дисульфидтік көпіршемен бфйланысқан.
Бір айта кететін жағдай, В тізбектің бірінші құрылымы барлық жануарлар
үшін бірдей, ал А тізбекте амин қышқылдарының ретпен орналасуы әр түрлі
жануарлар үшін әрқилы. Бұл жануарлардың түр , тұқым айырмашылықтарының
ерекшелігін көрсетеді.
Бұл жерде, полипептид тізбегінің басында кездесетін амин қышқылдарын N
– соңғы, ал аяғында кездесетін амин қышқылдарын зерттеу арқылы белоктардың
бірінші реттік құрылымын анықтайды.
Екінші реттік құрылымы. Белоктардың бірінші реттік құрылымы, олардың
сан алуан қасиеттерін толық түсіндіре алмайды. Полипептид тізбектерінің
кеңістікте орналасуы айрықша роль атқарады. Рентгеноструктуралық аналис
әдісі бойынша Л.Полинг полипептид тізбектері кеңістікте шиырылып α –
спираль түзетінін дәледеді. Α – спираль күйінде белоктар е орнықты түоінде
болады.
Полипептид тізбектері кеңістікте ширатылыпспираль құруын белоктың
екінші реттік құрылымы дейміз. Бұл құрылым негізінен сутектік байланыстар
арқылы сақталады. Сутегі байланысы бір тізбектегі азотпен байланысқан
сутегі атомымен, екінші тізбектегі карбониль тобындағы оттегі атомының
арасында пайда болады.
Белоктың үшінші реттік құрылымында α – спиральдар кеңістікте бүктеліп
глобула (шумақ) түзеді. Бірінші рет, α – спиральдарды кеңістіктегі
орналасуын бұлшық еттердің белогі миоглобинді зерттегенде дәлелденді.
Миоглобиннің үшінші реттік құрылымын ағылшын ғалымы Д.Кендрью ашты.
Миоглобиннің молекулалық массасы үлкен емес (16700) және бір ғана
полипептидтік тізбектен құралған. Миоглобин бұлшық еттерде оттегінің қорын
сақтайды.
Белоктардың төртінші реттік құрылымы өте күрделі, бірнеше шумақтардан
(глобулалардан) құралады. Әр глобуланың үшінші реттік құрылымы бар. Мысалы,
гемоглобин молекулаы екі суббірліктен тұрады: екі α – тізбек (141 – аимн
қышқылдарының қалдығы бар) және екі β-тізбек(146 амин қышқылдарының қалдығы
бар.) Бұл тізбектердің әрқайсысы геммен байланысып гемоглабин молекуласын
құрады.

Белоктардың жіктелуі және биологиялық қызметі.
Жай белоктар
Белоктардың физикалық-химиялық қасиеттеріне, атқаратын қызметтеріне және
құрамына қарай жіктейді.
Белоктар- электрохимиялық қасиеттеріне сәйкес қышқылдық, негіздік және
бейтарап белоктарға бөлінеді.
Белоктар-кеңістікте орналасуына сәйкес глобулярлы және фибрилярлы деп
бөлеміз. Ал биологиялық қасиеті мен қызыметіне сәйкес белок молекулаларын
мынадай топтарға бөледі.
1. Белок- ферменттер(белоктардың ең үлкен тобы)
2. Белок-гормондар(инсулин, гипофиз гормондары, окситозин)
3. Имундық белоктар(антиденешіктер қанның альфа глобулині)
4. Транспорттық белоктар(қанның гемоглобині, қан сары суының белорктары)
5. Жирылғыштық функция(бұлшықеттің актомиозині)
6. Құрылымдық белоктар(клетка мембранасының белоктары т.б)
7. Қор қызметін атқаратын белоктар(сүттің казейні, жұмыртқа белогы)
Химиялық құрылысының ерекшеліктеріне сәйкес белоктарды жай белоктар
(протеиндер) және күрделі белоктар (протеидтер) деп екі топқа бөледі.
1. Жай белоктар- тек аминқышқыл қалдықтарынан құралған полипептидті
тізбектен тұрады. Жай белоктарды әр түрлі еріткішердегі ерімталдығына
сәйкес жіктейді. Суда, сілтіде,қышқылда,спирттерде ериді.
1.Глютэлин және проламин-бұл белоктар өсімдік белоктарына жатады.
Глютэлиндер -0,2-2% NaOH ертіндісінде ерімтал болып келеді, ұн,қамыр
құрамын анықтайды. Бұл проламиндер 60%-80% этил спиртінде ериді (бидай,
сұлы, жүгері, арпа құрамында кездеседі.
2.Альбуминдер мен глобулиндер- бұл белоктар жануарлар мен адам
организімінің мүшеелерінде, ұлпаларында көп тараған.
Альбуминдер-суда ериді, молекулалық салмақтары 15-70 мыңға жетеді,
құрамында глициннің мөлшері-1%.
Глобулиндер- бейтарап тұздардың сұйытылған ертіндісіне еріммтал болады,
таза суда ерімейді, глициннің мөлшері 3,5%.
Осы глициннің мөлшерінің әр түрлі болуына байланысты бір-бірімен бөліп
алуға болады. Мысалы: (NH4)2 SO4 амоний сульфатының 50% қаныққан
ертіндісінің әсерінен глобулиндер тұнбаға түседі, ал альбулиндер
ертіндіде қалады, ал тұз ертіндісін 100% дейін қанықтырғанда ғана
альбуминдер тұнбаға түседі.
1. Гистондар мен протаминдер – жануар мен өсімдіктер жасушаларының
ядроларында кездеседі.
Гистондар- салыстырмалы молекулалық массалары 1200. 30 мың сұйытылған
қышқылдарда (2MHCL) ериді, амияк және спиртте тұнбаға түсетін белоктар.
Протаминдеер- салыстырмалы молекулалық массалары 1200 мың болатын негіздік
қасиеті басым белоктар сұйытылған қышқылдарда ериді, қайнату барысында
тұнбаға түспейді.
2. Коллагендер мен кератиндер- белок тәрізді заттар немесе протеиноидтар
жатады.
Протейнойдтар- суда нашар еритін белоктар. Олардың қатарына фиброин,
жібек белогы, кератин,- шаш, мүйіз, тұяқ белогы, коллаген-сүйек, сіңір
белоктары жатады.
2. Күрделі белоктар.
Аминқышқыл қалдықтарынан құралған полипептидті тізбекке қоса прстетикалық
бөліктен тұрады. Простетикалық бөлікке – майларға ұқсас липидтер,
ортофосфор қышқылының қалдығы, көмірсу белоктары , түрлі металдар, түрлі
–түсті бояғыш заттар жатады.
Күрделі белоктарды протеидтер деп атайды. Қазіргі кезде күрделі
белоктарды да простетикалық топ табиғатын ескере отырып ид жұрнағының
орнына ин жұрнағын қосып алады.
Мұндағы ид жұрнағын ин-ге өзгертуге басты себеп- протеид деген
термин белок тәріздес яғни белокқа ұқсас деген мағынаны береді.
Сондықтан ин жұрнағын қолданады.
1. Хромопротеиндер- белоктардың простетикалық бөлігі түрлі-түсті ... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.
Ұқсас жұмыстар
Белоктардың биосинтезі және оны реттелуін зерттеу
Гетерофункционалдық қосылыстар
Белоктардың құрамы және құрылысы
Белоктар жайлы
Белоктардың жіктелуі
Тірі ағзадағы органикалық биополимерлер
Белоктардың организмдегі өзгерісі
Белок молекуласының құрылымдары
Белоктар туралы
Жасуша туралы
Пәндер