Ферменттік әсер ету механизмі

Пән: Биология
Жұмыс түрі: Материал
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 11 бет
Таңдаулыға:

Ферменттер

Тірі клеткаларда зат алмасу процесі үздіксіз жүріп жатады. Зат алмасу процесі дегеніміз белгілі бір тәртіппен кезектесіп келіп отыратын әр түрлі химиялық реакциялардың жиынтығы. Дәл осы реакциялар клеткадан тыс жерде (іп vіtrо) өте қиындықпен және өте баяу жүреді. Тірі клеткада бұл реакциялардың жүрісін ферменттер тездетеді.

Ферменттер дегеніміз жануарлардың, өсімдіктер мен микроор-ғанизмдердің клеткалары жасап шығаратын биологиялық катализаторлар.

Ферменттік әсер ету механизмі. Химиялық реакциялар-дың жылдамдығы реакцияға түсетін молекулалардың соқтығысу жиілігіне байланысты. Ал соқтығысу жиілігі молекулалардың концентрациясы мен ортаның температурасына байланысты.

Температураның артуына қарай молекулалар қозғалысының кинетикалық энергиясы да артады, бұл молекулалар соқтығысуы-ның жиілігіне әсер етеді. Сонымен қатар реакдияның өтуі үшін молекулалардың соқтығысуы жеткіліксіз. Бұл кезде олар активті күйде болуы қажет, басқаша айтқанда, оларда реакция үшін қажетті энергияның біршама артық қоры болуы тиіс. Мұндай энергияны активация энергиясы деп атайды. Фермент осы реакцияға қажет активация энергиясын кемітеді. Ол үшін фермент реакцияға ұшырайтын заттың молекуласымен (оны субстрат деп атайды) бірігіп комплекс түзеді. Комплексті қысқаша Ф + С (фермент+ + субстрат) деп белгілейді. Бұл комплекстің түзілуіне әлдеқайда аз мөлшердегі энергия қажет.

Фермент + субстрат аралық комплексін түзу кезінде субстрат молекулалары біраз деформацияға ұшырайды, сондықтан реакция-ның активация энергиясы кемиді. Бұл деформация субстраттың молекула ішілік байланыстарын әлсіретеді және молекуланы белгі-лі бір реакцияға неғұрлым қабілетті етіп шығарады. Комплекстің түзілуі спектрлік методтардың жәрдемімен дәлелденген.

Ф + С аралық комплексін түзуде субстрат ферменттің бүкіл мо-лекуласымен емес, оныд активтік орталықтар деп аталатын жеке-легең учаскелерімен қосылады. Ферменттің әрбір молекуласында 1-2 активтік орталық бар екендігі анықталып отыр.

Активтік орталықтық кеңістіктік құрылысы мен химиялық та-биғаты белгілі бір субстратқа ғана сай келетіндей болып қалып-тасқан. Бұл фермент басқа субстратқа катализатор бола алмайды. Осы ерекшелік ферменттердің талдаушылық қасиетін белгілейді.

Органикалық заттар мен ферменттердің структурасын зерттей келе, Э. . Фишер фермент пен субстраттың кедістіктік сәйкестігінің жақындығы женінде қорытынды шығарып, фермент субстратқа құлпының кілтіндей сәйкес келеді деп сипаттады.

Ферменттердің химиялық табиғаты. Алғаш рет ферменгті 1814 жылы орыс академигі К. С. Кирхгофф ашқан. Ол бидай тұқымынан крахмалды ыдырататын амилаза ферментін тапты. Қазіргі кезде 1 000-нан астам ферменттердің әсері зерттелген. Оның ішінде 100-ге жуығы кристалл түрінде алынған. Олардың бәрі де белоктар болып табылады.

Ферменттер молекулаларының құрылысына қарай

2 топқа бөлінеді: 1) тек қана белоктардан тұратын бір компонентті ферменттер;

2) молекулаларының құрамына белоктан басқа активтік немесе простетикалық топ деп аталатын белоксыз текті заттар кіретін екі компонентті ферменттер.

Бір компонентті ферменттерде активтік орталықтың ролің амин қышқылдарының бүйірлік радикалдары атқарады. Белок - фер-мент молекуласының II және III деңгейлік структурасы жасалған кезде, бүйірлік радикалдар өзара жақындасады да, активтік орта-лығын қүрады. Мысалы, панкреатикалық рибонуклеазаның актив-тік орталығына гистидин-16-ның, лизин- 41-дің және гистидин-119-дық қалдықтары кіреді. Активтік орталықтың осы компоненттері-нін. кеңістіктік жақындасуын күрделендіре түсетін амин қышқылдары да ферменттер үшін маңызды роль атқарады. Белок - фермент молекуласының құрамынан басқа амин қышқылдарын ферменттің активтік қасиетіне нұқсан келтірмей де ажыратып алуға болады.

Екі компонентті ферменттердегі активті топ металл немесе кіші молекулалы органикалық зат болып табылады. Органикалық таби-ғатты активті топтар екі типке белінеді:

1) коферменттер: олар ферменттің белокты бөлігімен берік байланысады. Оксидоредуктазаның құрамындағы флавинаденин динуклеотид (ҒАБ) осындай коферментке мысал бола алады;

2) косубстраттар; олар ферменттің белокты бөлігімен нашар байланысқан, сондықтан олар ферменттің бір молекуласынан екін-ші молекуласына өте алады. Косубстратқа анаэробты оксидоредук-тазанын, құрамындағы (NАD+) мысал бола алады.

Ғе, Со, Си, Мп металдары ферменттердін, активті топтарында белокпен берік байланысқан, ал К, Са, Мg, Zп, С1 сияқты басқа элементтер - әлсіз байланысқан, олар өздерінің қатысуы арқылы көбінесе ферментті активтендіре түседі.

Ферменттер субстратқа да, сондай-ақ химиялық байланыстың типіне де талғаушылық қасиет көрсетеді.

Ферменттердің классификациясы. Ферменттердің саны бүрынғыдан әлдеқайда артып отырғандықтан, барлық ферменттерді ескі классификациямен қамту мүмкін болмай қалды. 1961 жылы көрнекті биохимик-ғалымдардан тұратын комиссия құрылды, бұл комиссия ферменттердің жаңа классификациясын жасап, оны Ха-лықаралық биохимиялық Одақтың қарауына ұсынды. Жаңа клас-сификация бойынша бізге белгілі ферменттердің барлығы алты класқа бөлінеді.

1. Оксидоредуктаза - тотығу-тотықсыздану ферменттері.

2. Трансфераза - атомдардың түрліше топтарының тасымалдау реакциясын катализдейтін ферменттер.

3. Гидролаза - заттардың түрліше топтарының гидролизіне қа-тысатын ферменттер.

4. Лиаза - еселенген байланыс түзе және оны бұза отырып, атомдар тобын қосып немесе ажыратып алу реакциясын ка-тализдейтін ферменттер.

5. Изомераза - изомеризация реакциясын катализдейтін фер-менттер.

6. Лигаза (синтетаза) - АТР энергиясының есебінен жай заттардан күрделі органикалық заттар түзу реакциясын катализдейтін ферменттер.

Жаңа классификация бойынша әрбір фермент атауының алдына төрт цифр қойылады. Бұл цифрлардың біріншісі осы фермент негізгі алты кластың қайсысына жататындығын керсетеді. Екінші цифр оның класс тармағын білдіреді. Оксидоредуктаза ферментінде екінші цифр донор молекуласындағы тотығатын топтың табиғатын көрсетеді. Трансфераза ферментінде ол тасымалданатын топтық табиғатын көрсетеді. Гидролаза ферментінде екінші цифр гидролизденетін байланыстың типін, лиаза ферментінде - үзілетін байланыс типін, изомераза ферментінде - катализденетін изомеризация реакциясының типін, ал лигаза ферментінде - жаңадан түзілетін байланыс типін көрсетеді. Үшінші цифр класс тармағының түрін білдіреді. Оксидоредуктаза ферментінде ол реакцияға Қатысатын акцептордьщ типін белгілейді, трансфераза ферментінде - тасымалданатын топты, гидролаза ферментінде - гидролизденетін байланыстың типін, ал лиаза ферментінде - ыдыратылатын топты анықтайды. Изомераза ферментінде үшінші цифр субстраттың өзгеру сипатын, ал лигаза ферментінде түзілетін қосылыстың табиғатын көрсетеді. Сонымен, алғашқы үш цифр ферменттіқ типін нақты анықтайды, ал төртінші сан ферменттің осы ; класс тармағындағы рет нөмірін білдіреді. Ферменттің шифрындағы әрбір цифр бір-бірінен нүктемен бөлінеді.

Оксидоредуктаза - организмдегі көптеген тотығу-тотықсызда-ну реакцияларын катализдеуші фермент. Биологиялық тотығудын кептеген жағдайларында тотығатын заттардан сутегін бөліп шығару процесі жүзеге асады, сондықтан бұл ферменттер дегидрогеназа ферменттері деген атқа ие болды.

Дегидрогеназа ферментінің екі класс тармағы бар. Анаэробты дегидрогеназа ферменті сутегін субстраттан бөліп алу реакциясын және оны акцепторға беру процесін жүзеге асырады. Субстраттан алынған сутекті олар оттегіне емес, басқа затқа - акцепторға бере-

тіндіктен, дегидрогеназаның бұл класс тармағы анаэробты класс тармағы деп аталған. Бұл - молекулалары белок пен активті топ-тан немесе косубстраттан тұратын екі компонентті ферменттер. (қысқартып айтқанда NАD+) немесе NАD+ анаэробты дегидрогеназаньвд косубстраттары болып саналады. NАD+ мен NАD+ фосфор қышқылының қалдығы арқылы өзара байланыс-қан динуклеотидтер болып табылады. Бір нуклеотидтің құрамында никотинамид және рибоза, ал екінші нуклеотидтің құрамында аде-нин және рибоза болады. NАD+-ның NАD+-ден айырмашылығы мынада: ондағы рибоза құрамындағы екінші көміртектің жанында тағы да бір фосфор қышқылының қалдығы болады.

(NАD")

Бұл косубстраттардың мынадай ерекшеліктері бар: олар белокты бөлімнен онай ажырайды да, басқа дегидрогеназаларға көшеді. Анаэробты дегидрогеназаның талдаушылығы жоғары. Мысалы, алкогольдегидрогеназа этил спиртін ғана тотықтырады, басқа субстраттарға әсер етпейді. Малатдегидрогеназа сүт қышқылын қымыздық сірке қышқылына дейін тотықтырады. Субстраттан бөліп шығаратын сутекті олар аэробты дегидрогеназаға береді.

Аэробты дегидрогеназа анаэробты дегидрогеназаға қарағанда ауа оттегімен өзара әрекеттесіп, оған субстраттан немесе анаэробты дегидрогеназадан қабылданған сутегін береді. Олардың активті тобының құрамында рибофлавин (В2 витамині) туындылары бола-ды, сондықтан олар флавинді ферменттер деп те аталады. Аэробты дегидрогеназаның активті тобы көбінесе флавинмононуклеотид (ҒМN) немесе (ҒАd) болып табылады. ҒМN-нің құрамында бес көміртекті рибит спиртімен және фосфор кышқылының қалдығымен байланысқан диметилизоаллоксазин болады.

қүрамына диметилизоаллоксазин, рибит, фосфор қышқылының екі қалдығы, рибоза мен аденин кіре-ді, яғни бұл - динуклеотид.

Флавинді ферменттердің кейбіреулері ғана қабылданған сутегін тікелей ауа оттегіне бере алады. Олароксидаза деп аталады:

лактатоксидаза (1. 1. 3. 2), альдегидоксидаза (1. 2. 3. 1), аспартатоксидаза (1. 4. 3. 1), аскорбинатоксидаза (1. 10. 3. 3) және т. б. Сутегін субстраттан бөліп алып, ауа оттегіне берер жолында олардың көпшілігі аралық тасымалдаушылардың тағы бір тобы - цитохромдарға кездеседі. Цитохромдық система электрондарды тасымалдайды және цитохромдар мен цитохромоксидаза (1. 9. 3. 1) ферментінен тұрады. Клеткада 20-ға жуық цитохромдар белгілі. Цитохромдардың активті тобы темірді порфирин болып табылады. Электронды тасымалдау қабілеті бұған кіретін темір атомының айнымалы валенттілігінің арқасында жүзеге асады.

Ғе3+ + е---Ғе2+

Цитохромдар аэробты дегидрогеназа тасымалдайтын сутектен электронды бөліп алады, бұдан соң сутек атомдары протондар кү-йінде ортада қалады, ал электрон цитохромдар тізбектері бойымен тасымалданады. Цитохромдардың осы қатары арқылы өте отырып, электрон цитохромоксидаза ферментіне беріледі, бұл фермент оны тікелей ауа оттегіне жеткізеді. Электронды қабылдап алған оттек ионданып, сутек иондарымен су түзе отырып әрекеттеседі.

2Н+. + О2--*Н2О

Клеткадағы органикалық заттың тотығуы тұтасымен алғанда осылайша өтеді. Бөлінетін сутек пен электронның дегидрогеназалар тізбегі бойымен берілу жолын мынадай схема бойынша көрсетуге болады:

2) NАD-Н + Н+ + ҒАD-FAD+ + ҒАD-Н2;

3) ҒАD • Н2 + 2 цитохром---ҒАD + 2 ците - + 2 Н+;

е- е- е- е-

4) цит в->-цит сі-цит с->-цит а3-"щтохромоксидаза ->

->'/2О2.

Трансфераза - молекула қалдықтарының атомдар тобының немесе жекелеген радикалдардын, бір қосылыстан екінші қосылыс-қа тасымалдануын катализдеуші ферменттер класы. Биологиялық системаларда мұндай тасымалдау реакциялары кең таралған. Та-сымалдайтын атомдар тобына қарай трансфераза бірнеше топқа бөлінеді. Бір көміртекті СН3 және СООН топтарын тиісінше метил-трансфераза (2. 1. 1. ) мен карбоксилтрансфераза (2. 1. 3) тасымал-дайды. Альдегид және кетон тобын трансальдолаза (2. 2. 1. 1. ) тасымалдайды. Сірке қышқылының қалдығын (СН3СО) ацил-трансфераза (2. 3. 1) тасымалдайды. Бұл - екі компонентті ферменттер, олардың активті тобыны құрамында А-коферменті болады. Моносахаридтер қалдықтарын трансгликозилаза тасымалдайды. Бұл ферменттер өсімдіктерде кең таралған, олар угле-водтар биосинтезіне қатысады. Амин тобын аминотрансфераза (2. 6. 1) ферменті тасымалдайды, бұл ферменттің жәрдемімен қайта аминдеу реакциясы етеді. Амин тобы бұл жағдайда амин қыш-қылынан кетоқышқылға тасымалданады. Қайта аминдеу реакция-сын совет биохимиктері А. Е. Браунштейн мен М. Г. Крицман ашкан. Вб витаминінің туындысы фосфопиридоксаль осы фермент-тердің активті тобы болып табылады. Фосфор кышқылының қалдығын (Н2РОз) тасымалдайтын кең таралған фосфортрансфераза немесе киназа ферменттері барлық клеткаларда кездеседі және организмде зор роль атқарады. Гек-сокиназа (2. 7. 1. 1), фосфофруктокиназа (2. 7. 1. 11), пируваткиназа (2. 7. 1. 40) және т. б. ферменттерді мысалға алуға болады. Күкіртті топтарды сульфидтрансфераза (2. 8. 1), сульфотрансфераза (2. 8. 2) және КоА-трансфераза (2. 8. 3) ферменттері тасымалдайды.

Гидролаза гидролиз реакцияларын, ал кейде судың жәрдемімен күрделі органикалық заттардың синтезін де катализдейді. Бұл класс бірнеше класс тармағына бөлінеді.

1) Эстераза күрделі эфир байланысын ыдыратады. Оған май-ларды ыдырататын липаза (3. 1. 1), тиол және фосфор эфирлерінін, гидролазасы жатады. Липаза өсімдіктерге кең таралған. Өсімдік-тердің әрбір түрінің өз липазасы бар. Тиол эфирлерінің гидролаза-сына ацетил-КоА-гидролаза (3. 1. 2. 1), фосфор эфирлерінің гидрола-засына глюкоза-1-фосфатаза, глюкоза-6-фосфатаза және т. б. жатады.

2) Углеводтар мен гликозидтер гидролазасы да өсімдіктерде кең таралған. Оларға крахмалды ыдырататын а және р амилаза (3. 2. 1. 1), (3. 2. 1. 2), целлюлозаны ыдырататын целлюлаза (3. 2. 1. 4), мальтозаны ыдырататын а-глюкозидаза (3. 2. 1. 20), сахарозаны ыдырататын в-фруктофуранозидаза (3. 2. 1. 26) жатады.

3) Пептидаза белоктар мен пептидтердегі пептидтік байланыс-тарды гидролиздеп ыдыратады. Олардың көпшілігі тек жануарлар организмінде кездеседі. Өсімдіктерден осы класс тармағына жата-тын бір ғана фермент-папаин (3. 4. 4. 10) табылған.

4) Дезамидаза амидтерден амин топтарының бөлінуін катализ-дейді. Оған мочевинаны ыдырататын уреаза (3. 5. 1. 5) жатады. Жақ-сы тазартылған, кристалл түрінде бұл ферментті 1930 жылы Нортроп тапты. Ол сояның тұқымында едәуір мөлшерде кездеседі.

Аспарагиназа (3. 5. 1. 1) мен глутаминаза (3. 5. 1. 2) аспарагин мен глутаминнің гидролиздік ыдырауын катализдейді.

Лиаза атомдардың түрліше топтарын ажыратып немесе қосып алу реакциясын судың немесе фосфор қышқылының қатысуынсыз катализдейді. Олардың әсер етуі нәтижесінде еселенген байланыс-тар түзіледі, сондай-ақ олар бұл топтарды еселенген байланыстар түзілген жерде қосып алады. Лиазаны класс тармақтарына бөлу ажыратылатын байланыстар типіне негізделген. Үш класс тармағын ажыратады.

1. Көміртек-көміртек-лиаза көміртек атомдарының арасындағы байланысты үзеді. Бұған пирожүзім қышқылынан СО2-нің бөлінуін

катализдейтін пируватдекарбоксилаза (4. 1. 1. 1) жатады. Бұл - екі компонентті фермент, оның активті тобы тиаминпирофосфат дея аталатын В1 витаминінің фосфорлы эфирі. Альдолаза (4. 1. 2. 13) ферменті фруктоза-1, 6-дифосфатты екі триозаға ыдыратады.

2. Көміртек-оттек-лиаза субстраттан сутек пен гидроксилді бөліп шығарып, су түзеді. Мысалы, фумаратгидратаза (4. 2. 1. 2) ферменті фумар қышқылын түзе отырып, алма қышқылынан суды бөліп шығарады:

СООНСНОНСН2СООНСООНСН = СНСООН + Н2О

Карбангидраза (4. 2. 1. 1) көмір қышқылынан суды бөліп шығарады:

3. Көміртек-азот-лиаза азотты қосылыстардың қосылуы мен бөлінуін катализдейді. Аспартат-аммиак-лиаза (4. 3. 1. 1) аммиактың қосылуы мен бөлінуін катализдейді.

Изомераза органикалық заттардың изомерлік өзгерістерін катализдейді. Атомдардың, атом топтарының, фосфор қышқылы қалдықтары мен әр түрлі радикалдардың молекула ішілік орын ауыстыруы салдарынан изомеризация процесі өтеді. Изомеризация процесіне көбінесе углеводтар, амин қышқылдары мен органика-лық қышқылдар ұшырайды. Изомераза бірнеше класс тармағына бөлінеді.

... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.