Ферменттік әсер ету механизмі

Пән: Биология
Жұмыс түрі: Материал
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 11 бет
Таңдаулыға:

Ферменттер
Тірі клеткаларда зат алмасу процесі үздіксіз жүріп жатады. Зат алмасу
процесі дегеніміз белгілі бір тәртіппен кезектесіп келіп отыратын әр түрлі
химиялық реакциялардың жиынтығы. Дәл осы реакциялар клеткадан тыс жерде (іп
vіtrо) өте қиындықпен және өте баяу жүреді. Тірі клеткада бұл реакциялардың
жүрісін ферменттер тездетеді.
Ферменттер дегеніміз жануарлардың, өсімдіктер мен микроор-ғанизмдердің
клеткалары жасап шығаратын биологиялық катализаторлар.
Ферменттік әсер ету механизмі. Химиялық реакциялар-дың жылдамдығы реакцияға
түсетін молекулалардың соқтығысу жиілігіне байланысты. Ал соқтығысу жиілігі
молекулалардың концентрациясы мен ортаның температурасына байланысты.
Температураның артуына қарай молекулалар қозғалысының кинетикалық энергиясы
да артады, бұл молекулалар соқтығысуы-ның жиілігіне әсер етеді. Сонымен
қатар реакдияның өтуі үшін молекулалардың соқтығысуы жеткіліксіз. Бұл кезде
олар активті күйде болуы қажет, басқаша айтқанда, оларда реакция үшін
қажетті энергияның біршама артық қоры болуы тиіс. Мұндай
энергияны активация энергиясы деп атайды. Фермент осы реакцияға қажет
активация энергиясын кемітеді. Ол үшін фермент реакцияға ұшырайтын заттың
молекуласымен (оны субстрат деп атайды)бірігіп комплекс түзеді. Комплексті
қысқаша Ф + С (фермент+ + субстрат) деп белгілейді. Бұл комплекстің
түзілуіне әлдеқайда аз мөлшердегі энергия қажет.
Фермент + субстрат аралық комплексін түзу кезінде субстрат молекулалары
біраз деформацияға ұшырайды, сондықтан реакция-ның активация энергиясы
кемиді. Бұл деформация субстраттың молекула ішілік байланыстарын әлсіретеді
және молекуланы белгі-лі бір реакцияға неғұрлым қабілетті етіп шығарады.
Комплекстің түзілуі спектрлік методтардың жәрдемімен дәлелденген.
Ф + С аралық комплексін түзуде субстрат ферменттің бүкіл мо-лекуласымен
емес, оныд активтік орталықтар деп аталатын жеке-легең учаскелерімен
қосылады. Ферменттің әрбір молекуласында 1—2 активтік орталық бар екендігі
анықталып отыр.
Активтік орталықтық кеңістіктік құрылысы мен химиялық та-биғаты белгілі бір
субстратқа ғана сай келетіндей болып қалып-тасқан. Бұл фермент басқа
субстратқа катализатор бола алмайды. Осы ерекшелік ферменттердің
талдаушылық қасиетін белгілейді.
Органикалық заттар мен ферменттердің структурасын зерттей келе, Э.. Фишер
фермент пен субстраттың кедістіктік сәйкестігінің жақындығы женінде
қорытынды шығарып, фермент субстратқа құлпының кілтіндей сәйкес келеді деп
сипаттады.
Ферменттердің химиялық табиғаты. Алғаш рет ферменгті 1814 жылы орыс
академигі К. С. Кирхгофф ашқан. Ол бидай тұқымынан крахмалды ыдырататын
амилаза ферментін тапты. Қазіргі кезде 1 000-нан астам ферменттердің әсері
зерттелген. Оның ішінде 100-ге жуығы кристалл түрінде алынған. Олардың бәрі
де белоктар болып табылады.
Ферменттер молекулаларының құрылысына қарай
2 топқа бөлінеді: 1) тек қана белоктардан тұратын бір компонентті
ферменттер;
2) молекулаларының құрамына белоктан басқа активтік немесе простетикалық
топ деп аталатын белоксыз текті заттар кіретін екі компонентті ферменттер.
Бір компонентті ферменттерде активтік орталықтың ролің амин қышқылдарының
бүйірлік радикалдары атқарады. Белок — фер-мент молекуласының II және III
деңгейлік структурасы жасалған кезде, бүйірлік радикалдар өзара жақындасады
да, активтік орта-лығын қүрады. Мысалы, панкреатикалық рибонуклеазаның
актив-тік орталығына гистидин-16-ның, лизин- 41-дің және гистидин-119-дық
қалдықтары кіреді. Активтік орталықтың осы компоненттері-нін. кеңістіктік
жақындасуын күрделендіре түсетін амин қышқылдары да ферменттер үшін маңызды
роль атқарады. Белок — фермент молекуласының құрамынан басқа амин
қышқылдарын ферменттің активтік қасиетіне нұқсан келтірмей де ажыратып
алуға болады.
Екі компонентті ферменттердегі активті топ металл немесе кіші молекулалы
органикалық зат болып табылады. Органикалық таби-ғатты активті топтар екі
типке белінеді:
1) коферменттер: олар ферменттің белокты бөлігімен берік байланысады.
Оксидоредуктазаның құрамындағы флавинаденин динуклеотид (ҒАБ) осындай
коферментке мысал бола алады;
2) косубстраттар; олар ферменттің белокты бөлігімен нашар байланысқан,
сондықтан олар ферменттің бір молекуласынан екін-ші молекуласына өте алады.
Косубстратқа анаэробты оксидоредук-тазанын, құрамындағы
никотинамидадениндинуклеотид (NАD+) мысал бола алады.
Ғе, Со, Си, Мп металдары ферменттердін, активті топтарында белокпен берік
байланысқан, ал К, Са, Мg, Zп, С1 сияқты басқа элементтер — әлсіз
байланысқан, олар өздерінің қатысуы арқылы көбінесе ферментті активтендіре
түседі.
Ферменттер субстратқа да, сондай-ақ химиялық байланыстың типіне де
талғаушылық қасиет көрсетеді.
Ферменттердің классификациясы. Ферменттердің саны бүрынғыдан әлдеқайда
артып отырғандықтан, барлық ферменттерді ескі классификациямен қамту мүмкін
болмай қалды. 1961 жылы көрнекті биохимик-ғалымдардан тұратын комиссия
құрылды, бұл комиссия ферменттердің жаңа классификациясын жасап, оны Ха-
лықаралық биохимиялық Одақтың қарауына ұсынды. Жаңа клас-сификация бойынша
бізге белгілі ферменттердің барлығы алты класқа бөлінеді.
1. Оксидоредуктаза — тотығу-тотықсыздану ферменттері.
2. Трансфераза — атомдардың түрліше топтарының тасымалдау реакциясын
катализдейтін ферменттер.
3. Гидролаза — заттардың түрліше топтарының гидролизіне қа-тысатын
ферменттер.
4. Лиаза — еселенген байланыс түзе және оны бұза отырып, атомдар тобын
қосып немесе ажыратып алу реакциясын ка-тализдейтін ферменттер.
5. Изомераза — изомеризация реакциясын катализдейтін фер-менттер.
6. Лигаза (синтетаза) — АТР энергиясының есебінен жай заттардан күрделі
органикалық заттар түзу реакциясын катализдейтін ферменттер.
Жаңа классификация бойынша әрбір фермент атауының алдына төрт цифр
қойылады. Бұл цифрлардың біріншісі осы фермент негізгі алты кластың
қайсысына жататындығын керсетеді. Екінші цифр оның класс тармағын
білдіреді. Оксидоредуктаза ферментінде екінші цифр донор молекуласындағы
тотығатын топтың табиғатын көрсетеді. Трансфераза ферментінде ол
тасымалданатын топтық табиғатын көрсетеді. Гидролаза ферментінде екінші
цифр гидролизденетін байланыстың типін, лиаза ферментінде — үзілетін
байланыс типін, изомераза ферментінде — катализденетін изомеризация
реакциясының типін, ал лигаза ферментінде — жаңадан түзілетін байланыс
типін көрсетеді. Үшінші цифр класс тармағының түрін білдіреді.
Оксидоредуктаза ферментінде ол реакцияға Қатысатын акцептордьщ типін
белгілейді, трансфераза ферментінде — тасымалданатын топты, гидролаза
ферментінде — гидролизденетін байланыстың типін, ал лиаза ферментінде
— ыдыратылатын топты анықтайды. Изомераза ферментінде үшінші цифр
субстраттың өзгеру сипатын, ал лигаза ферментінде түзілетін қосылыстың
табиғатын көрсетеді. Сонымен, алғашқы үш цифр ферменттіқ типін нақты
анықтайды, ал төртінші сан ферменттің осы ; класс тармағындағы рет нөмірін
білдіреді. Ферменттің шифрындағы әрбір цифр бір-бірінен нүктемен бөлінеді.
Оксидоредуктаза — организмдегі көптеген тотығу-тотықсызда-ну реакцияларын
катализдеуші фермент. Биологиялық тотығудын кептеген жағдайларында
тотығатын заттардан сутегін бөліп шығару процесі жүзеге асады, сондықтан
бұл ферменттер дегидрогеназа ферменттері деген атқа ие болды.
Дегидрогеназа ферментінің екі класс тармағы бар. Анаэробты дегидрогеназа
ферменті сутегін субстраттан бөліп алу реакциясын және оны акцепторға беру
процесін жүзеге асырады. Субстраттан алынған сутекті олар оттегіне емес,
басқа затқа — акцепторға бере-
тіндіктен, дегидрогеназаның бұл класс тармағы анаэробты класс тармағы деп
аталған. Бұл — молекулалары белок пен активті топ-тан немесе косубстраттан
тұратын екі компонентті ферменттер. Никотинамидадениндинуклеотид (қысқартып
айтқанда NАD+) немесе никотинамидадениндинуклеотидфосфат NАD+ анаэробты
дегидрогеназаньвд косубстраттары болып саналады. NАD+ мен NАD+ фосфор
қышқылының қалдығы арқылы өзара байланыс-қан динуклеотидтер болып табылады.
Бір нуклеотидтің құрамында никотинамид және рибоза, ал екінші нуклеотидтің
құрамында аде-нин және рибоза болады. NАD+-ның NАD+-ден айырмашылығы
мынада: ондағы рибоза құрамындағы екінші көміртектің жанында тағы да бір
фосфор қышқылының қалдығы болады.
никотинамидадениндинуклеотид (NАD")
Бұл косубстраттардың мынадай ерекшеліктері бар: олар белокты бөлімнен онай
ажырайды да, басқа дегидрогеназаларға көшеді. Анаэробты дегидрогеназаның
талдаушылығы жоғары. Мысалы, алкогольдегидрогеназа этил спиртін ғана
тотықтырады, басқа субстраттарға әсер етпейді. Малатдегидрогеназа сүт
қышқылын қымыздық сірке қышқылына дейін тотықтырады. Субстраттан бөліп
шығаратын сутекті олар аэробты дегидрогеназаға береді.
Аэробты дегидрогеназа анаэробты дегидрогеназаға қарағанда ауа оттегімен
өзара әрекеттесіп, оған субстраттан немесе анаэробты дегидрогеназадан
қабылданған сутегін береді. Олардың активті тобының құрамында рибофлавин
(В2 витамині) туындылары бола-ды, сондықтан олар флавинді ферменттер деп
те аталады. Аэробты дегидрогеназаның активті тобы көбінесе
флавинмононуклеотид (ҒМN) немесе флавинадениндинуклеотид (ҒАd) болып
табылады. ҒМN-нің құрамында бес көміртекті рибит спиртімен және фосфор
кышқылының қалдығымен байланысқан диметилизоаллоксазин болады.
Флавинадениндинуклеотидтіқ қүрамына диметилизоаллоксазин, рибит, фосфор
қышқылының екі қалдығы, рибоза мен аденин кіре-ді, яғни бұл — динуклеотид.
Флавинді ферменттердің кейбіреулері ғана қабылданған сутегін тікелей ауа
оттегіне бере алады. Олароксидаза деп аталады:
лактатоксидаза (1.1.3.2), альдегидоксидаза (1.2.3.1), аспартатоксидаза
(1.4.3.1), аскорбинатоксидаза (1.10.3.3) және т. б. Сутегін субстраттан
бөліп алып, ауа ... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.