Белоктар жайлы
1. Белок кұрамына кандай химиялық элементтер кіреді?
2. Тірі организмде белоктар кандай кызметтер аткарады?
3. "Аминкышқылдары" мен "белок" түсініктерінің арасында кандай байланыс бар?
4. Белоктардын кұрылымын сипаттаңдар.
5. Белок молекуласының кұрылуында сутектік байланыстың кандай маңызы бар?
6. Денатурациялану деп кандай құбылысты айтады? Негізгілерін сипаттаңдар.
7. Белоктың құрамында кандай функционалдык топтар болады?
8. Белоктар кандай түсті реакцияларға катысады?
9. Белокты синтездік жолмен алудың киын болуының себептері неде?
10. Белок синтезінің манызы қандай?
11. Организмде майлар, көмірсулер, белоктар гидролиздегенде кандай заттар түзіледі?
2. Тірі организмде белоктар кандай кызметтер аткарады?
3. "Аминкышқылдары" мен "белок" түсініктерінің арасында кандай байланыс бар?
4. Белоктардын кұрылымын сипаттаңдар.
5. Белок молекуласының кұрылуында сутектік байланыстың кандай маңызы бар?
6. Денатурациялану деп кандай құбылысты айтады? Негізгілерін сипаттаңдар.
7. Белоктың құрамында кандай функционалдык топтар болады?
8. Белоктар кандай түсті реакцияларға катысады?
9. Белокты синтездік жолмен алудың киын болуының себептері неде?
10. Белок синтезінің манызы қандай?
11. Организмде майлар, көмірсулер, белоктар гидролиздегенде кандай заттар түзіледі?
Белоктар — α-аминқышқылдарының қалдығынан кұралған Құрылысы күрделі жоғары молекулалы биополимерлер. Белоктарды протеиндер деп те атайды (грек. "протос" — алғашқы, маңызды деген мағынаны білдіреді). Тірі организмнің бүкіл әрекеті белокты заттармен байланысты. Белоксыз тіршілік болмайды. Белоктардың организмде атқаратын негізгі кызметтері 35-кестеде келтірілген.
Белоктар азықтың құрамына кіреді. Адам тәулігіне, шамамен, — 100 г белок қабылдауы керек. Азықпен түскен белок әуелі асқазанда, сосын ішектегі ферменттердің әсерінен гидролизденіп, аминкышқылдарына дейін ыдырайды.
Белоктардың құрамы және құрылысы. Белоктардың қасиеттерін олардың құрамы мен құрылымы анықтайды. Белок молекуласындағы α -аминкышқылдары калдықтарының саны әр түрлі болады, кейде бірнеше мыңға дейін жетеді. Әр белокта α -аминкышқылдары тек осы белокка ғана тән ретімен орналасады. Олардың молекулалық массалары бірнеше мыңнан миллионға дейін жетеді. Мысалы, жұмыртқа белогының молекулалық массасы 36000, бұлшық ет белогының молекулалық массасы — 150000, адам гемоглобині 67000, ал кептеген белоктардікі > 300000 шамасында. Белоктар, негізінен, көміртек (50—55%), оттек (20—24%), азот (15—19%), сутектен (6—7%) тұрады. Кейбір белоктардың құрамына бұлардан басқа күкірт, фосфор, темір кіреді. Белоктар гидролизденгенде а-аминқышқылдарының қоспасы түзіледі. Әрбір организмнің өзіне тән белоктары бар. Барлық белоктар 20-дан астам әр түрлі а-аминқышқылынан құралады. α -аминқышқылдарының жалпы формуласы:
R-СНМН2-СООН
Белок түзілетін α - аминқышқылдарының радикалы құрамында ашық тізбек те, түйық тізбекті әр түрлі сакиналар мен функционалдық топтар да кездеседі.
Енді аминқышкылдары белок макромолекулаларын қалай түзетіндігін қарастырайық.
Полипептид тізбегінің құрылысы. Белоктардың құрылысы өте күрделі. Белок молекуласы кұрылымын: бірінші реттік, екінші реттік, үшінші реттік және төртінші реттік деп бөліп карастырады. Полипептидтік тізбектегі аминқышқылдары қалдықтарының қатаң тәртіппен бірінен кейін бірінің орналасуын бірінші реттік құрылым анықтайды. Белокты құрайтын жүздеген, мыңдаған, миллиондаған α-аминқышқылдарының қалдықтары өзара пептидтік байланыс (— СО — NН —) арқылы жалғасады.
Полипептид тізбегіндегі аминкышқылының бір қалдығының баскасымен ауысуы немесе оның орнының алмасуы осы белоктың кызметін бұзады. Мысалы, адам гемоглобиніндегі 564 аминңышкылдары қалдықтарынан құралған полипептид тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа ұшырайды.
Белоктар азықтың құрамына кіреді. Адам тәулігіне, шамамен, — 100 г белок қабылдауы керек. Азықпен түскен белок әуелі асқазанда, сосын ішектегі ферменттердің әсерінен гидролизденіп, аминкышқылдарына дейін ыдырайды.
Белоктардың құрамы және құрылысы. Белоктардың қасиеттерін олардың құрамы мен құрылымы анықтайды. Белок молекуласындағы α -аминкышқылдары калдықтарының саны әр түрлі болады, кейде бірнеше мыңға дейін жетеді. Әр белокта α -аминкышқылдары тек осы белокка ғана тән ретімен орналасады. Олардың молекулалық массалары бірнеше мыңнан миллионға дейін жетеді. Мысалы, жұмыртқа белогының молекулалық массасы 36000, бұлшық ет белогының молекулалық массасы — 150000, адам гемоглобині 67000, ал кептеген белоктардікі > 300000 шамасында. Белоктар, негізінен, көміртек (50—55%), оттек (20—24%), азот (15—19%), сутектен (6—7%) тұрады. Кейбір белоктардың құрамына бұлардан басқа күкірт, фосфор, темір кіреді. Белоктар гидролизденгенде а-аминқышқылдарының қоспасы түзіледі. Әрбір организмнің өзіне тән белоктары бар. Барлық белоктар 20-дан астам әр түрлі а-аминқышқылынан құралады. α -аминқышқылдарының жалпы формуласы:
R-СНМН2-СООН
Белок түзілетін α - аминқышқылдарының радикалы құрамында ашық тізбек те, түйық тізбекті әр түрлі сакиналар мен функционалдық топтар да кездеседі.
Енді аминқышкылдары белок макромолекулаларын қалай түзетіндігін қарастырайық.
Полипептид тізбегінің құрылысы. Белоктардың құрылысы өте күрделі. Белок молекуласы кұрылымын: бірінші реттік, екінші реттік, үшінші реттік және төртінші реттік деп бөліп карастырады. Полипептидтік тізбектегі аминқышқылдары қалдықтарының қатаң тәртіппен бірінен кейін бірінің орналасуын бірінші реттік құрылым анықтайды. Белокты құрайтын жүздеген, мыңдаған, миллиондаған α-аминқышқылдарының қалдықтары өзара пептидтік байланыс (— СО — NН —) арқылы жалғасады.
Полипептид тізбегіндегі аминкышқылының бір қалдығының баскасымен ауысуы немесе оның орнының алмасуы осы белоктың кызметін бұзады. Мысалы, адам гемоглобиніндегі 564 аминңышкылдары қалдықтарынан құралған полипептид тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа ұшырайды.
БЕЛОКТАР
Белоктар — α-аминқышқылдарының қалдығынан кұралған Құрылысы күрделі
жоғары молекулалы биополимерлер. Белоктарды протеиндер деп те атайды (грек.
"протос" — алғашқы, маңызды деген мағынаны білдіреді). Тірі организмнің
бүкіл әрекеті белокты заттармен байланысты. Белоксыз тіршілік болмайды.
Белоктардың организмде атқаратын негізгі кызметтері 35-кестеде келтірілген.
Белоктар азықтың құрамына кіреді. Адам тәулігіне, шамамен, — 100 г
белок қабылдауы керек. Азықпен түскен белок әуелі асқазанда, сосын ішектегі
ферменттердің әсерінен гидролизденіп, аминкышқылдарына дейін ыдырайды.
Белоктардың құрамы және құрылысы. Белоктардың қасиеттерін олардың
құрамы мен құрылымы анықтайды. Белок молекуласындағы α -аминкышқылдары
калдықтарының саны әр түрлі болады, кейде бірнеше мыңға дейін жетеді. Әр
белокта α -аминкышқылдары тек осы белокка ғана тән ретімен орналасады.
Олардың молекулалық массалары бірнеше мыңнан миллионға дейін жетеді.
Мысалы, жұмыртқа белогының молекулалық массасы 36000, бұлшық ет белогының
молекулалық массасы — 150000, адам гемоглобині 67000, ал кептеген
белоктардікі 300000 шамасында. Белоктар, негізінен, көміртек (50—55%),
оттек (20—24%), азот (15—19%), сутектен (6—7%) тұрады. Кейбір белоктардың
құрамына бұлардан басқа күкірт, фосфор, темір кіреді. Белоктар
гидролизденгенде а-аминқышқылдарының қоспасы түзіледі. Әрбір организмнің
өзіне тән белоктары бар. Барлық белоктар 20-дан астам әр түрлі а-
аминқышқылынан құралады. α -аминқышқылдарының жалпы формуласы:
R-СНМН2-СООН
Белок түзілетін α - аминқышқылдарының радикалы құрамында ашық тізбек
те, түйық тізбекті әр түрлі сакиналар мен функционалдық топтар да
кездеседі.
Енді аминқышкылдары белок макромолекулаларын қалай түзетіндігін
қарастырайық.
Полипептид тізбегінің құрылысы. Белоктардың құрылысы өте күрделі. Белок
молекуласы кұрылымын: бірінші реттік, екінші реттік, үшінші реттік және
төртінші реттік деп бөліп карастырады. Полипептидтік тізбектегі
аминқышқылдары қалдықтарының қатаң тәртіппен бірінен кейін бірінің
орналасуын бірінші реттік құрылым анықтайды. Белокты құрайтын жүздеген,
мыңдаған, миллиондаған α-аминқышқылдарының қалдықтары өзара пептидтік
байланыс (— СО — NН —) арқылы жалғасады.
Полипептид тізбегіндегі аминкышқылының бір қалдығының баскасымен ауысуы
немесе оның орнының алмасуы осы белоктың кызметін бұзады. Мысалы, адам
гемоглобиніндегі 564 аминңышкылдары қалдықтарынан құралған полипептид
тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа
ұшырайды.
Аминқышкылдары қалдықтарының инсулиннің кейбір бөлігінде орналасуын
мынадай тізбек түрінде көрсетуге болады: глицин— изолейцин— валин—глутамин,
т.с.с. 2-полипептидтік тізбектен тұратын инсулиннің бірінші реттік құрылымы
келтірілген.
Табиғатта белоктардың кейбіреуі тек созылыңқы полипептидтік тізбекте
болады. Мысалы, табиғи жібек талшығы — фибрионның құрылымы осындай.
Белоктардың көбінің кеңістікте спираль тәрізді оратылуы екінші реттік
құрылым деп аталады. Бұл құрылым, негізінен, спираль оралымдарында
орналасқан — СО...HN — арасындағы сутектік байланыстар арқылы іске асады.
Шиыршыктың бір орамында 3 және 5 аминқышқылдарының қалдықтары болады.
Оралымдардың арақашықтықтары 0,54 нм шамасында. Белоктың оралма тектес
молекуласы биологияльщ процестердің әсерінен, молекула арасындағы сутектік
байланыс, —S—S— дисульфид көпіршесі, күрделі эфирлік көпірше және бүйір
тізбектегі анион мен катиондар арасындағы иондық байланыстар арқылы өзара
байланысады да, өте күрделі ушінші реттік құрылым түзіледі.
Бұл кезде оралма қүндақталып, шумаққа айналады. Үшшші реттік құрылым
белоктың өзіне тән қасиеттері мен белсенділігіне жауап береді.
Белок молекуласы тек кана бір полипептидік тізбектен тұрса, оның
құрылымдары бірінші, екінші және үшінші реттік болады. Ал белок молекуласы
екі және одан да көп полипепидік тізбектен құралса, онда төртінші реттік
құрылым түзіледі. Төртішиі реттік құрылым — кейбір белоктарда бірнеше
полипептидтік тізбектердің бір-бірімен күрделі кешенді комплекстерге
бірігуі. Мысалы, гемоглобин кұрамына 141 аминқышқылының қалдығы кіретін
төрт полипетидтік тізбектен және құрамында темір атомы бар белокты емес
бөлшек гемнен комплекс түзеді. Гемоглобин тек осы құрылымда ғана оттекті
тасымалдай алады.
Белоктардың жіктелуі. Белоктарды, негізінен, мынадай белгілеріне қарап
жіктейді:
— құрделілік дәрежесіне (қарапайым және күрделі), қарапайым
протеиндер тек кана аминқышқылдары қалдықтарынан тұрады, күрделі протеидтер
құрамына белокты заттардан басқа косылыстардың қалдықтары кіреді;
— молекула пішініне (шар тәрізді және жіп тәрізді);
— кейбір еріткіштерде еру қабілетіне қарай (суда еритіндер, әлсіз тұз
ерітінділерінде еритіндер — альбуминдер, спиртте еритіндер — проламиндер,
сүйытылған қышқыл және сілті ерітінділерінде еритіндер — глутелиндер);
— атқаратын қызметтеріне қарай (мысалы, қорға жиналатын белоктар, тірек
қызметін атқаратын белоктар).
Белоктардың денатурациясы. Белоктардың екінші және үшінші реттік
құрылымдарына жауапты байланыстар (сутектік, дисульфид көпіршесі, т.б.)
әлсіз болғандықтан, оңай үзіліп, белоктардың кеңістік құрылымдарының
кайтымсыз бұзылуы белоктың денатурациясы деп аталады. Денатурацияға
ұшыраған белок өзінің биологиялық функциясын аткара алмайды (denatuze —
табиғи қасиетінен айырылуы). Қыздыру, радиация, ортаның өзгеруі, кейбір
химиялық әсерлерден, шайкап сілкуден белок денатурацияланады. Жұмыртқаны
пісіргенде альбумин белогының, сүт ашығанда казеиннің ұюынан, олардың
кеңістік құрылымдары бұзылады. Шашты химиялық ... жалғасы
Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.
Белоктар — α-аминқышқылдарының қалдығынан кұралған Құрылысы күрделі
жоғары молекулалы биополимерлер. Белоктарды протеиндер деп те атайды (грек.
"протос" — алғашқы, маңызды деген мағынаны білдіреді). Тірі организмнің
бүкіл әрекеті белокты заттармен байланысты. Белоксыз тіршілік болмайды.
Белоктардың организмде атқаратын негізгі кызметтері 35-кестеде келтірілген.
Белоктар азықтың құрамына кіреді. Адам тәулігіне, шамамен, — 100 г
белок қабылдауы керек. Азықпен түскен белок әуелі асқазанда, сосын ішектегі
ферменттердің әсерінен гидролизденіп, аминкышқылдарына дейін ыдырайды.
Белоктардың құрамы және құрылысы. Белоктардың қасиеттерін олардың
құрамы мен құрылымы анықтайды. Белок молекуласындағы α -аминкышқылдары
калдықтарының саны әр түрлі болады, кейде бірнеше мыңға дейін жетеді. Әр
белокта α -аминкышқылдары тек осы белокка ғана тән ретімен орналасады.
Олардың молекулалық массалары бірнеше мыңнан миллионға дейін жетеді.
Мысалы, жұмыртқа белогының молекулалық массасы 36000, бұлшық ет белогының
молекулалық массасы — 150000, адам гемоглобині 67000, ал кептеген
белоктардікі 300000 шамасында. Белоктар, негізінен, көміртек (50—55%),
оттек (20—24%), азот (15—19%), сутектен (6—7%) тұрады. Кейбір белоктардың
құрамына бұлардан басқа күкірт, фосфор, темір кіреді. Белоктар
гидролизденгенде а-аминқышқылдарының қоспасы түзіледі. Әрбір организмнің
өзіне тән белоктары бар. Барлық белоктар 20-дан астам әр түрлі а-
аминқышқылынан құралады. α -аминқышқылдарының жалпы формуласы:
R-СНМН2-СООН
Белок түзілетін α - аминқышқылдарының радикалы құрамында ашық тізбек
те, түйық тізбекті әр түрлі сакиналар мен функционалдық топтар да
кездеседі.
Енді аминқышкылдары белок макромолекулаларын қалай түзетіндігін
қарастырайық.
Полипептид тізбегінің құрылысы. Белоктардың құрылысы өте күрделі. Белок
молекуласы кұрылымын: бірінші реттік, екінші реттік, үшінші реттік және
төртінші реттік деп бөліп карастырады. Полипептидтік тізбектегі
аминқышқылдары қалдықтарының қатаң тәртіппен бірінен кейін бірінің
орналасуын бірінші реттік құрылым анықтайды. Белокты құрайтын жүздеген,
мыңдаған, миллиондаған α-аминқышқылдарының қалдықтары өзара пептидтік
байланыс (— СО — NН —) арқылы жалғасады.
Полипептид тізбегіндегі аминкышқылының бір қалдығының баскасымен ауысуы
немесе оның орнының алмасуы осы белоктың кызметін бұзады. Мысалы, адам
гемоглобиніндегі 564 аминңышкылдары қалдықтарынан құралған полипептид
тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа
ұшырайды.
Аминқышкылдары қалдықтарының инсулиннің кейбір бөлігінде орналасуын
мынадай тізбек түрінде көрсетуге болады: глицин— изолейцин— валин—глутамин,
т.с.с. 2-полипептидтік тізбектен тұратын инсулиннің бірінші реттік құрылымы
келтірілген.
Табиғатта белоктардың кейбіреуі тек созылыңқы полипептидтік тізбекте
болады. Мысалы, табиғи жібек талшығы — фибрионның құрылымы осындай.
Белоктардың көбінің кеңістікте спираль тәрізді оратылуы екінші реттік
құрылым деп аталады. Бұл құрылым, негізінен, спираль оралымдарында
орналасқан — СО...HN — арасындағы сутектік байланыстар арқылы іске асады.
Шиыршыктың бір орамында 3 және 5 аминқышқылдарының қалдықтары болады.
Оралымдардың арақашықтықтары 0,54 нм шамасында. Белоктың оралма тектес
молекуласы биологияльщ процестердің әсерінен, молекула арасындағы сутектік
байланыс, —S—S— дисульфид көпіршесі, күрделі эфирлік көпірше және бүйір
тізбектегі анион мен катиондар арасындағы иондық байланыстар арқылы өзара
байланысады да, өте күрделі ушінші реттік құрылым түзіледі.
Бұл кезде оралма қүндақталып, шумаққа айналады. Үшшші реттік құрылым
белоктың өзіне тән қасиеттері мен белсенділігіне жауап береді.
Белок молекуласы тек кана бір полипептидік тізбектен тұрса, оның
құрылымдары бірінші, екінші және үшінші реттік болады. Ал белок молекуласы
екі және одан да көп полипепидік тізбектен құралса, онда төртінші реттік
құрылым түзіледі. Төртішиі реттік құрылым — кейбір белоктарда бірнеше
полипептидтік тізбектердің бір-бірімен күрделі кешенді комплекстерге
бірігуі. Мысалы, гемоглобин кұрамына 141 аминқышқылының қалдығы кіретін
төрт полипетидтік тізбектен және құрамында темір атомы бар белокты емес
бөлшек гемнен комплекс түзеді. Гемоглобин тек осы құрылымда ғана оттекті
тасымалдай алады.
Белоктардың жіктелуі. Белоктарды, негізінен, мынадай белгілеріне қарап
жіктейді:
— құрделілік дәрежесіне (қарапайым және күрделі), қарапайым
протеиндер тек кана аминқышқылдары қалдықтарынан тұрады, күрделі протеидтер
құрамына белокты заттардан басқа косылыстардың қалдықтары кіреді;
— молекула пішініне (шар тәрізді және жіп тәрізді);
— кейбір еріткіштерде еру қабілетіне қарай (суда еритіндер, әлсіз тұз
ерітінділерінде еритіндер — альбуминдер, спиртте еритіндер — проламиндер,
сүйытылған қышқыл және сілті ерітінділерінде еритіндер — глутелиндер);
— атқаратын қызметтеріне қарай (мысалы, қорға жиналатын белоктар, тірек
қызметін атқаратын белоктар).
Белоктардың денатурациясы. Белоктардың екінші және үшінші реттік
құрылымдарына жауапты байланыстар (сутектік, дисульфид көпіршесі, т.б.)
әлсіз болғандықтан, оңай үзіліп, белоктардың кеңістік құрылымдарының
кайтымсыз бұзылуы белоктың денатурациясы деп аталады. Денатурацияға
ұшыраған белок өзінің биологиялық функциясын аткара алмайды (denatuze —
табиғи қасиетінен айырылуы). Қыздыру, радиация, ортаның өзгеруі, кейбір
химиялық әсерлерден, шайкап сілкуден белок денатурацияланады. Жұмыртқаны
пісіргенде альбумин белогының, сүт ашығанда казеиннің ұюынан, олардың
кеңістік құрылымдары бұзылады. Шашты химиялық ... жалғасы
Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.
Ұқсас жұмыстар
Пәндер
- Іс жүргізу
- Автоматтандыру, Техника
- Алғашқы әскери дайындық
- Астрономия
- Ауыл шаруашылығы
- Банк ісі
- Бизнесті бағалау
- Биология
- Бухгалтерлік іс
- Валеология
- Ветеринария
- География
- Геология, Геофизика, Геодезия
- Дін
- Ет, сүт, шарап өнімдері
- Жалпы тарих
- Жер кадастрі, Жылжымайтын мүлік
- Журналистика
- Информатика
- Кеден ісі
- Маркетинг
- Математика, Геометрия
- Медицина
- Мемлекеттік басқару
- Менеджмент
- Мұнай, Газ
- Мұрағат ісі
- Мәдениеттану
- ОБЖ (Основы безопасности жизнедеятельности)
- Педагогика
- Полиграфия
- Психология
- Салық
- Саясаттану
- Сақтандыру
- Сертификаттау, стандарттау
- Социология, Демография
- Спорт
- Статистика
- Тілтану, Филология
- Тарихи тұлғалар
- Тау-кен ісі
- Транспорт
- Туризм
- Физика
- Философия
- Халықаралық қатынастар
- Химия
- Экология, Қоршаған ортаны қорғау
- Экономика
- Экономикалық география
- Электротехника
- Қазақстан тарихы
- Қаржы
- Құрылыс
- Құқық, Криминалистика
- Әдебиет
- Өнер, музыка
- Өнеркәсіп, Өндіріс
Қазақ тілінде жазылған рефераттар, курстық жұмыстар, дипломдық жұмыстар бойынша біздің қор #1 болып табылады.
Ақпарат
Қосымша
Email: info@stud.kz