Бұлшықет тканьдерінің биохимиясы

Жоспар
Кіріспе

1 Бұлшықеттердің жиырылу механизмі.
2 Бұлшықеттердегі зат алмасу ерекшеліктері.
3 Жүрек бұлшықетіндегі зат алмасу ерекшеліктері
4 Дәнекер ткань биохимиясы.
5 Коллагеннің құрамы, құрылысы және синтезі.
6 Коллаген алмасуының бұзылуы.

Бұлшықет адам денесінің 40-42%-ін алады. Оның негізгі кызметі жиырылу және кайтадан орнына келу нәтижесінде адамның қозғалысын қамтамасыз етеді. Бұлшықеттің жиырылуы кезінде химиялык энергияның механикалык энергияға айналуы жүреді.
Бұлшыкеттің 3 түрі бар:
1) Қаңкалық немесе көлденең жолақты бүлшықеттер.
2)Тегіс, біріңғай салалы бүлшықеттер.
3) Жүректік бұлшықеттер.
Қаңқалық бұлшық еттер морфологиялық құрылысы жағынан және жүйкелену тәсілдерімен кейінгі екі түріне карағанда өзгеше болады. Барлық салмақтың 40%-і қаңқалық бұлшықет болса, 2,5% жүректік бұлшықет болады.
Бүлшықет жеке-жеке талшықтардан тұрады. Ет талшығы үлкен, ядросы көп клетка болып табылады. Бұл клетканы электр-қозғыштық қасиеті бар плазма мембранасы сарколемма қоршап жатады. Цитоплазмада, яғни саркоплазмада басқа клеткадағы сияқты митохондрий т.б. органеллалар болады. Осы бұлшықет клеткасында клетканың жеке бір құрамды бөлігі болатын миофибрилдер болады.
Миофибрилл - құрылысы жағынан ерекше болып келетін клетка бойымен орналасқан белоктар тобы. Олар белоктар тізбегінің 2 түрінен тұрады: а) миозиндік белоктар (қалың қабат); ә) актиндік белоктар ( жұқа кабат).

Миозиндік және актиндік белоктар барлық жиырылу жүйесінің негізгі компоненті болып табылады. Миофибрилде бұл белоктар белгілі бір тәртіппен орналасқан.

Пән: Медицина
Жұмыс түрі: Материал
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 11 бет
Таңдаулыға:

Бұлшықет тканьдерінің биохимиясы.

Бұлшықет адам денесінің 40-42%-ін алады. Оның негізгі кызметі жиырылу
және кайтадан орнына келу нәтижесінде адамның қозғалысын қамтамасыз етеді.
Бұлшықеттің жиырылуы кезінде химиялык энергияның механикалык энергияға
айналуы жүреді.
Бұлшыкеттің 3 түрі бар:
1) Қаңкалық немесе көлденең жолақты бүлшықеттер.
2)Тегіс, біріңғай салалы бүлшықеттер.
3) Жүректік бұлшықеттер.
Қаңқалық бұлшық еттер морфологиялық құрылысы жағынан және жүйкелену
тәсілдерімен кейінгі екі түріне карағанда өзгеше болады. Барлық салмақтың
40%-і қаңқалық бұлшықет болса, 2,5% жүректік бұлшықет болады.
Бүлшықет жеке-жеке талшықтардан тұрады. Ет талшығы үлкен, ядросы көп
клетка болып табылады. Бұл клетканы электр-қозғыштық қасиеті бар плазма
мембранасы сарколемма қоршап жатады. Цитоплазмада, яғни саркоплазмада басқа
клеткадағы сияқты митохондрий т.б. органеллалар болады. Осы бұлшықет
клеткасында клетканың жеке бір құрамды бөлігі болатын миофибрилдер болады.
Миофибрилл - құрылысы жағынан ерекше болып келетін клетка бойымен
орналасқан белоктар тобы. Олар белоктар тізбегінің 2 түрінен тұрады: а)
миозиндік белоктар (қалың қабат); ә) актиндік белоктар ( жұқа кабат).

Миозиндік және актиндік белоктар барлық жиырылу жүйесінің негізгі
компоненті болып табылады. Миофибрилде бұл белоктар белгілі бір тәртіппен
орналасқан.
Миофибрилдердің қүрылыстық бөлімі саркомерлер болып табылады.

Саркомерлер - миофибрилдердің екі пластинкасының арасындағы бөлімі. Бұл
бөлімді М-пластинаға бекітілген миозин жіпшелері және Z-пластинаға бекілген
актин жіпшелері кұрайды.
Саркоплазмада миофибрилдерден басқа эндоплазмалық
ретикулумның
цистерналары мен түтікшелері болады. Бұл түтікшелер көлденең орналасқан.
Бұлшыкеттердің химиялық қүрамында: су - 75-77 %; белок - 20%; майлар - 1-
3%; туалар -1%; көмірсулар - 0,5-2%; экстрактивті заттар, яғни қалаық
заттар 1% болады.
Белоктар. Бұлшықеттің құрамында көптеген белоктар болады: миозин,
актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин, миоглобин т.б.
Миозин - глобулинді белок, төмендегідей қызмет атқарады:
1. Миозиннің молекуласы миофибрилдердің қалың қабатын құрайтын
талшықтарды
бір кезеңде түзе алады.
2. Миозиннің ферменттік қасиеті бар. Бұл ферменттің қасиеті
1930 жылы В.А.
Онгельстардт пен Любимованың еңбектері нәтижесінде дәлелденген.
Онын АТФ-
ты гидролиздік жолмен ыдыратуға мүмкіндігі бар.
3. Миозин - миофибрилдердің жіңішке қабатының негізгі белогы болып
табылатын
актинмен байланыса алады. Миозиннің молекуласы ұзынша келген 2
негізгі ауыр
тізбектен және 4 жеңіл тізбектен тұрады.
Электрондық микрофотографиядан миозин молекуласының 2 бөлімінен
тұратындығын көруге болады.

Аяқ бөлімі суперспиральданған 2 а- спиральдан тұрады, ал бас бөлімі
глобуда түрінде ұйымдасқан 4 жеңіл тізбектен тұрады. Бас бөлімінің
ферменттік қасиеті бар:
1)ол АТФ-ты гидролиттік жолмен АДФ-қа және Н3РО4 ыдыратады.
АТФ—АДФ+Н2О
2)бас бөлімінің актинмен байланысатын жері болады.
Миозиннің көптеген молекуласы бірімен бірі қабаттасып қанқалық
бұлшықеттердің қалың қабатын құрайды.
Актин – миофибрилдердің жіңішке жіпшелерін құрайды. Ол екі түрде
кездеседі:
а) глобуда түрінде – актин; ә)фибрилларлы түрі – F актин.
Фибриллярлы актин глоблалы актиннен тұрады, яғни глобулалы актиннің
бірнеше молекуласы жіпке тізген моншақ секілді фибридлярлы актинді құрайды.

Актин миозинмен ктомиозин деп аталатын комплекс түзеді, бұл комплекс АТФ
қатысуымен ыдырауы мүмкін, ал бірақ әрітіндіде АТФ және К , Мg иондары
болса. актомиозин жіпшесі жиырыла алады.
1940 ж жүргізілген Сент-Дьердидің тәжірибесі бойынша бұлшықеттің
жиырылуы актиннің, миозиннің, АТФ-тың бірімен-бірінің әрекеттесуі
нәтижесінде жүреді.
Актин клетка активтілігінің біраз түрлеріне қатысады: 1 даму кезіндегі
клетканың жылжуына; 2 қан ұйғының ретракциясына; 3 зақымдалған
клеткаларда макрофагтардың жылжуына т.б.
Тропомиозинді 1946 жылы Бейли ашқан, 2α - спиральдан тұрады. Жіңішке
жіпке бойлай орналасады.
Тропонин - глобулалық белок. 1963 жылы Эбаси ашқан. 3 полипептилтік
тізбектен тұрады: 1ТпС -Са2+ байланысатын; 2 ТпТ- тропомиозинмен
байланысатын; 3 Тп -актинмен байланысатын тізбек. Сонымен қатар миозиннің
АТФ-азалык активтілігін тежеуге да қатысуы мүмкін.
Миоглобин - қүрамында гем бар, гемопротеидтерге жататын күрделі белок.
Қызыл бұлшықеттердің құрамында болады. Оттегімен байланысып, қандағы
гемоглобинмен келетін оттегі жеткіліксіз болғанда, оттегінің
бұлшықеттердегі қосымша резерві болады. Қанқа бұлшықетін екі топқа бөлуге
болады: а қызыл бұлшықет. Мұнда митохондрий көп, глюкозаның, май
қышқылдарының кетондық денелердің тотығуы аэробты жолмен жүреді.
ә ақ бүлшықет. Мұнда гликолизге қатысатын ферменттер активті болады және
бұл бұлшықеттердің жиырылуы өте жылдам болады. Қызыл бұлшықетпен ақ
бұлшықеттің өзара қатынасы әр кісіде әртүрлі болады. Осыған сәйкес
спортсмендер арасында жақын және алыс қашықтықта жүгіретін кісілерді
анықтауға болады.
Коллаген - бұлшықет тканьінің 10% жуығы. Дәнекер тканьның белогі.
Майлар. Аздаған мөлшерде кездееседі. Үшглециридтер 0,6% мөлшерінде.
Бұлшықет майларының негізгі бөлімі фосфатидтерден тұрады. Олар жүрек, канқа
және бірыңғай салалы еттерге қарағанда 2 есе көп, жүрек сфингомиелинінде
аздап кездеседі. Бұлшықет құрамында аздаған холестерин де бар.
Тұздар. Олардың негізгі бөлімін калий тұздарды құрайды. Na,
РО3 4, М2 , Са болады. Олар бұлшықеттің жиырылу процесіне қатысады.
Көмірсулар. Негізінен гликоген түрінде кездеседі.
Бұлшықеттердіңжиырылуына қажет энергия көзі ретінде жұмсалады.
Экстрактивті заттар. АМФ, АДФ, креатинфосфат, карнозин, ансерин. Бұл
заттар бұлшықеттердің жиырылу қабілетін туғызады.

Бұлшықеттердің жиырылу механизмі.

Бұлшықеттердің жиырылу - оның саркомерлерінің
қысқаруынан туады. Саркомерлердің қысқаруы қалай жүреді? Ол актиндік,
миозиндік жіпшелердің бойымен М-пластикасына бағытталып қозғалуы арқылы
жүреді. Ал актиндік жіптердің қозғалуы негізгі миофибрид белоктарының -
миозиннің, актиннің,

тропомиозиннің және тропониннің өзара әрекеттесуі
нәтижесінде іске асады. Маркомердің қысқаруы АТМ-тың гидролизі және
Са2+ қатысуымен жүреді. Яғни Са2' бұлшықеттердің жиырылу процесінің
аллостериялык жолмен физиологиялық реттеушісі болып табылады.

Нервтік импульс м.б. деполяриза Са21 -тропенин-трономиоз-актинАІФ-миозин -
актемиозин-Са + ыдырауы Са2+ АТФ эндоплазмалык ретикулум.
Нервтік импульс мембрананың деполяризациясын туғызып Са~' эндоплазмалык
ретикулумнан босап шығуына жағдай жасайды. Миозинмен актин әрекеттесіп, АТФ
гидролизге ұшырайды. Сонан сон Са~ босайды. тропомиозин актиннің миозинмен
байланысуын тежейді. Соның арқасында бұлшықеттің жиырылуы тоқтап, қайтадан
орнына келеді. Са2+ цитоплазмадан қайтадан эндоплазмалық ретикулумге енуі
АТФ-аза насосы арқылы іске асады. Ол үшін энергия жүмсалады. 2 Са"1 үшін
молекула жүмсалады.
Бұлшықеттердің жиырылу механизімін схема түрінде төмендегідей етіп
көрсетуге болады:

а) тыныштық кезінде миозиннің бас бөлімі актин жібімен байланаспайды.
ә) Са2+ актинмен, миозинмен байланысып актомиозин түзеді.
б) миозиннің бас бөлімі өз бағытын өзгертеді, сонымен аяқ бөліммен бас
бөлімнің арасында бұрыш пайда болады, бұл бұрыш 45°тең.
в) миозиннің бас бөлімі актинмен байланысқан, оның 45°-қа бұрылуы актиннің
де жылжыуна әкеп соқтырады.
Ал АМФ көмірсулардың катаболизміне қажет ферменттерлерін, энергия көзі
біткен кездегі күшті модуляторы болып табылады. АТФ гидролизі кезінде
түзілетін АДФ тотығып фосфорилденудің гликолиздің. Кребс циклдерінің
ферменттерінің активтендіруіне мүмкіндік жасайды. Қаңқалық бұлшықеттер
үздіксіз жұмыс істеуге бейімделмеген, олар тек қажет уақытта ғана жұмыс
істейді. Бұл еттердегі зат алмасу, осы еттердің жиырлуына қажет АТФ-ты
өндіруге бағытталған. Бұлшықеттер жүмыс істеу активтілігіне сәйкес глюкоза,
май қышкылдары, кетондық денелер сияқты энергетикалық субстраттарды
қолданады, ал жүрек бұлшықеті бұлармен қоса сүт қышқылының энергия көзі
ретінде жұмсайды.
Тыныштық кезінде бұлшықеттер жоғары май қышқылдарын, кетондық
денелерді жұмсайды. Қалыпты яғни орташа жұмыс істеген кезде жоғары май
қышқылдарының, кетондық денелерді, қан глюкозасын жұмсайды. Өте күшті
активті жүмыс істеген кезде жоғары май қышқылдары, кетондық денелер, қан
глюкозасы және бұлшықеттердегі қорлық гликоген жұмсалады.

Бұлшықеттердегі зат алмасу ерекшеліктері.

Бұлшықеттердегі көмірсулардың алмасуы тыныштық кезінде көмірсулардың
гликогенге айналуын, ал күшті жұмыс істеген кезде осы гликогенді және
қанмен түсетін глюкозаны энергия көзі ретінде жұмсауға бағытталған.
Дегенмен негізгі энергетикалық мүқтаждықтар барлық бұлшықеттер үшін
майлардың тотығуы нетижесінде түзілген жоғары май қышқыдарының β -
тотығуымен қамтамасыз етіледі. Жоғары май қышқылдары митохондрияға, яғни β
- тотығу жүретін жерге карнитиннің көмегімсн жеткізіледі.
Ал жүрек бұлшықеті қызу жұмыс кезінде, сүт қышқылдарын
тотықтыру арқылы да энергиямен қамтамасыз етіледі. Сүт қышқылы жүрекке
қаңқалық бұлшықеттерден қан арқылы түседі. Жоғары май кышқылдарынан басқа
бұлшықеттер, әсіресе жүрек еттері бауырдан қан арқылы түсетін кетондык
денелерді қолдана алады.
Жүрек бұлшықеттері осы жолмен жылдамдықпен жүргізілетін бұлшықеттердің
жүмысы көмірсулардың және майлардың катаболизмін қажет етеді.
Инсулин қан глюкозасын бұлшықет клеткаларына өткізіп, тотығу процесіне
қатысып, энергия көзі болуына жағдай жасайды.
Катехоламиндер гликогеннің жұмсалуын, май көздеріндегі майлардың
липолизін жылдамдатып, бұлшықеттердегі β - тотыктыруды активтендіреді.
Бұлшықеттерде синтездік процестер өте аздап жүреді: гек қана
глюкогенез, пируваттан аланиннің синтезі сияқты процестер жүреді.
Бұлшықеттердегі гликолиз қайтымсыз, пентзофосфаттық жол жүрмейді, май
кышқылдары және үшглицеридтер синтезделмей ді.

Бұлшықеттердегі гликогеннің қоры көп ... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.