Белоктардың биосинтезі және оны реттелуін зерттеу
Жоспар
Кіріспе
1. Тақырып бойынша аналитикалық шолу
1.1 Белоктар, Белоктардың жалпы сипаттамасы және физикалық.химиялық қасиеттері.
1.2 Белоктардың кеңістіктегі орналасуы
Белоктардың бірінші реттік құрылысы, түзу сызықтық
1.3 Белоктардың жіктелуі
1.4 Нуклеин қышқылдарының биосинтезі
2 Жұмыстың мақсаты мен міндеті
2.1 Белоктардың биосинтезі және оны реттелуін зерттеу
2.2 Белок синтезінің реттелуі
3 Бастапқы материалдың сипаттамасы
3.1 Зат алмасу. Биомембараналар. Зат алмасуға жалпы сипаттама, метоболизм, катаболизм, анаболизм
4. Зерттеу жүргізу әдістемесі
4.1 Биомембраналар
4.2 Зерттеу нәтижелерін талқылау
РНК.ның биосинтезі . транскрипциясы
Кіріспе
1. Тақырып бойынша аналитикалық шолу
1.1 Белоктар, Белоктардың жалпы сипаттамасы және физикалық.химиялық қасиеттері.
1.2 Белоктардың кеңістіктегі орналасуы
Белоктардың бірінші реттік құрылысы, түзу сызықтық
1.3 Белоктардың жіктелуі
1.4 Нуклеин қышқылдарының биосинтезі
2 Жұмыстың мақсаты мен міндеті
2.1 Белоктардың биосинтезі және оны реттелуін зерттеу
2.2 Белок синтезінің реттелуі
3 Бастапқы материалдың сипаттамасы
3.1 Зат алмасу. Биомембараналар. Зат алмасуға жалпы сипаттама, метоболизм, катаболизм, анаболизм
4. Зерттеу жүргізу әдістемесі
4.1 Биомембраналар
4.2 Зерттеу нәтижелерін талқылау
РНК.ның биосинтезі . транскрипциясы
Кіріспе
Аққуыздар, пептидер, амин қышқылдары құрлысы және синтезі биохимияның негізгі қалыптастыру кезеңдері қарастырылған. Биохимияның медицинада, тамақ өнеркәсібі, ауыл шаруашылығының түбегейлі мәселелерін шешудегі белсенді биологиялық заттар синтезінің ролі, көкейтесті мәселелеріне шолу жасалынған. Ақуыздың моекулалық салмағын анықтау. Ақуыздың тазалығын анықтау. Ақуыздың құрылымының деңгейлері (біріншілік, екіншілік, үшіншілік, төрттіншілік құрылымдар) синтезі қарастырылған.
Полипептид тізбектері жиынтығының және тізбектерге жіктелуі. Полипептид тізбегінің сапалық және сандық құрамы. Ақуыздың полипептид тізбегінің амин қышқылдық кезектесуін анықтау әдістемесі. Пептид тобының электрондық және кеңістіктік құрылысының электронды версиясы жасалынған.
Пептидтік байланыстың түзілуі (ди,-три,- тетра, тағы сол сияқты полипептидтер). Пептидтерді синтездеудің азидтік, дициклогексилкар -бодимид, нитрофенил эфирлік аралас ангидритер және қатты фазалық әдістер. Амин қышқылдарының катаболизмі және анаболизмі қарастырылған.
Аққуыздар, пептидер, амин қышқылдары құрлысы және синтезі биохимияның негізгі қалыптастыру кезеңдері қарастырылған. Биохимияның медицинада, тамақ өнеркәсібі, ауыл шаруашылығының түбегейлі мәселелерін шешудегі белсенді биологиялық заттар синтезінің ролі, көкейтесті мәселелеріне шолу жасалынған. Ақуыздың моекулалық салмағын анықтау. Ақуыздың тазалығын анықтау. Ақуыздың құрылымының деңгейлері (біріншілік, екіншілік, үшіншілік, төрттіншілік құрылымдар) синтезі қарастырылған.
Полипептид тізбектері жиынтығының және тізбектерге жіктелуі. Полипептид тізбегінің сапалық және сандық құрамы. Ақуыздың полипептид тізбегінің амин қышқылдық кезектесуін анықтау әдістемесі. Пептид тобының электрондық және кеңістіктік құрылысының электронды версиясы жасалынған.
Пептидтік байланыстың түзілуі (ди,-три,- тетра, тағы сол сияқты полипептидтер). Пептидтерді синтездеудің азидтік, дициклогексилкар -бодимид, нитрофенил эфирлік аралас ангидритер және қатты фазалық әдістер. Амин қышқылдарының катаболизмі және анаболизмі қарастырылған.
Әдебиеттер:
1. С.Ж. Стамбеков Генетика. қ Новосибрск : Наука, 2002
2. С.Ж. Стамбеков Жалпы генетика. қ Алматы : Мектеп 1997 ж
3. Қ.О.Мұхаметжанов Генетика қ Алматы : Мектеп 1997 ж
4. Ф. Айала., Дж. Кайгер Современная генетика. М. : Мир,1998
5. З.C. Сейітов. Биохимия Алматы баспаханасы 1991 ж
6. Н.Кенесарина. Биохимия өсімдіктер физиологиясы және биохимия негіздері Мектеп баспаханасы – 1998 ж
7.Н.Е. Лобашев Генетика М.: МГУ ,1979
8. С.М. Гершензон Основы современной генетики. Киев,1979
9. О.А.Иванова Генетика. М.: Мир,1972
10.Б. Льюин Гены. М.: Мир,1987
11.В.П. Комов., В.Н.Шведова Биохимия биорганическая химия
12. Р.А.Музычкина Табиғи антрохинондар биологиялық қасиеттері және физикалық- химиялық сипаттамалары М., 2000 Ж
1. С.Ж. Стамбеков Генетика. қ Новосибрск : Наука, 2002
2. С.Ж. Стамбеков Жалпы генетика. қ Алматы : Мектеп 1997 ж
3. Қ.О.Мұхаметжанов Генетика қ Алматы : Мектеп 1997 ж
4. Ф. Айала., Дж. Кайгер Современная генетика. М. : Мир,1998
5. З.C. Сейітов. Биохимия Алматы баспаханасы 1991 ж
6. Н.Кенесарина. Биохимия өсімдіктер физиологиясы және биохимия негіздері Мектеп баспаханасы – 1998 ж
7.Н.Е. Лобашев Генетика М.: МГУ ,1979
8. С.М. Гершензон Основы современной генетики. Киев,1979
9. О.А.Иванова Генетика. М.: Мир,1972
10.Б. Льюин Гены. М.: Мир,1987
11.В.П. Комов., В.Н.Шведова Биохимия биорганическая химия
12. Р.А.Музычкина Табиғи антрохинондар биологиялық қасиеттері және физикалық- химиялық сипаттамалары М., 2000 Ж
Тұжырым
Биохимия мен биологиялық белсенді қосылыстардың өзекті мәселелері аса
маңызды биомолекулаларды (ақуыздарды, коферменттерді, амин және нуклеин
қышқылдары, көмірсулар, майлар және витаминдер) тірі организмнің екіншілік
алмасу өнімдерін –табиғи полифенолдарды зерттеу және синтездеу әдістерін
жетілдіру, биологиялық белсенділіктің жалпы заңдылықтары мен химиялық
қасиеттері, зат алмасу жолдары болып табылады.
Химия саласында өзекті мәселелерді шешуде Биохимия және биологиялық
заттар синтезі курсындағы ақуылды заттар синтезі үшін жануар мен өсімдік
жасушалары, екіншілік метаболиттер мен олардың негізінде синтезделген
биологиялық белсенді заттардың құрылымына кіретін маңызды биомолекулалардың
классификациясы, құрылысы биологиялық ролі және алмасу жолдары;
биологиялық жүйелерде генетикалық информацияның, сақталу және берілу
жолдары, сондай- ақ, энергияның тасымалдану принциптері; биологиялық
белсенді заттар синтезінде пайдаланылатын негізгі синтездеу әдістері;
оларды алуға қажетті құрал – жабдықтар; биологиялық белсенді заттар
синтезі және оларды өндіру қалдықтарын өтелдеу технологиясындағы негізгі
экологиялық проблемалар; синтезделген қосылыстардың құрылымы мен олардың
химиялық қасиеттері және биологиялық белсенділігі арасындағы байланыс
туралы заңдылықтар екіншілік метаболиттер мен олардың синтездік туындыларың
өнеркәсіп пен медицинада пайдалану.
Ақуызды амин қышқылдың кезектесуін анықтауға коферменттерің және
басқа биомолекулалардың әсеріне байланысты есептер шығара алуы тиіс.
Биологиялық белсенді қосылыстар синтездеу машықтарын меңгеру және
синтезделген қосылыстар мен олардың химиялық қасиеттері және
биобелсенділігі арасындағы байланыс заңдылықтарын анықтай алуы керек.
Анықтамалар
Белоктардың белок деп аталуы олардың тауық жұмыртқасы белогының
қайнап денатурацияланған кезде-ақ тығыз массаға айналуынан шыққан. Оның
басқаша аты протеин. Бұл атты голландия ғалымы Ж.Мульдер берген.
Белгілер мен қысқартулар
ДНК- дезоксирибонуклейн қышқылы
РНК- рибонуклейн қышқылы
рН- сутектік көрсеткіш
А- аденин
Т- тимин
Ц- цитозин
У- урацил
Г- гуанин
АТФ- аденин трифосфат
АДФ- аденин дифосфат
С- көміртегі
О- оттегі
Н- сутегі
N- азот
S- күкірт
Кіріспе
Аққуыздар, пептидер, амин қышқылдары құрлысы және синтезі биохимияның
негізгі қалыптастыру кезеңдері қарастырылған. Биохимияның медицинада, тамақ
өнеркәсібі, ауыл шаруашылығының түбегейлі мәселелерін шешудегі белсенді
биологиялық заттар синтезінің ролі, көкейтесті мәселелеріне шолу
жасалынған. Ақуыздың моекулалық салмағын анықтау. Ақуыздың тазалығын
анықтау. Ақуыздың құрылымының деңгейлері (біріншілік, екіншілік, үшіншілік,
төрттіншілік құрылымдар) синтезі қарастырылған.
Полипептид тізбектері жиынтығының және тізбектерге жіктелуі.
Полипептид тізбегінің сапалық және сандық құрамы. Ақуыздың полипептид
тізбегінің амин қышқылдық кезектесуін анықтау әдістемесі. Пептид тобының
электрондық және кеңістіктік құрылысының электронды версиясы жасалынған.
Пептидтік байланыстың түзілуі (ди,-три,- тетра, тағы сол сияқты
полипептидтер). Пептидтерді синтездеудің азидтік, дициклогексилкар
-бодимид, нитрофенил эфирлік аралас ангидритер және қатты фазалық әдістер.
Амин қышқылдарының катаболизмі және анаболизмі қарастырылған.
1. Тақырып бойынша аналитикалық шолу
1.1 Белоктар, Белоктардың жалпы сипаттамасы және физикалық-химиялық
қасиеттері.
Академик В.И. Вернадскийдің есебі бойынша жер жүзіндегі тірі
организмдердің салмағы 1017т тең екен. Ал осы барлық тірі организмдердің
негізгі құрамды бөлігі белок. Тіршілік ету процестерін зерттеу жұмыстары
олардың өмірінде нуклейн қышқылдарының, белоктардың жаңаруы, күрделілігі,
шексіз әртүрлілігі, маңыздылығының ерекше екендігін көрсетті.
Ф.Энгельс өзінің Табиғат диалектикасы еңбңгңнде: өмір дегеніміз –
белокты денелердің өмір сүру тәсілі, яғни организмдегі зат алмасудың
қоршаған ортамен тығыз байланысы, - деп жазды. Басқаша айтқанда белок –
барлық тірінің материалдық негізі болса, ал олардың тіршілік ету тәсілі -
өмір болып табылады.
Белоктардың белок деп аталуы олардың тауық жұмыртқасы белогының
қайнап денатурацияланған кезде-ақ тығыз массаға айналуынан шыққан. Оның
басқаша аты протеин. Бұл атты голландия ғалымы Ж.Мульдер берген.
Белоктардың тірі организмдер үшін алатын орны:
1. Белок – генетикалық ақпаратты жеткізуге қолданылатын молекулалық құрал.
Белоктардың маңызды қызметтерінің бірі олар түзу сызықтық РНК-дағы
генетикалық хабарды үш өлшемдің яғни кеңістіктік хабарға айналдыратын
химиялық материал болып табылады. Ал бұл үш өлшемдік яғни кеңістіктік
хабар тірі организмдердің макромолекулалық, субклеткалық
компоненттеріне тән. Міне, белоктарыдң осы бір қасиеті ғана, олардың
қаншалықты маңызды екендігін көрсетеді.
2. Белок - күрделі заттардың жай қарапайым заттарға дейін тотығуына
қатысатын және жай заттардан күрделі заттардың түзілуіне қатысатын
фермент.
3. Белок – адам организмін микробтардан, ауру туғызушы агенттерден
сақтайтын антидене.
4. Актин, мейозин сияқты белоктар бірі мен бірі АТФ-тің қатысуымен
әрекеттесіп, бұлшықеттердің жиырылуы сияқты қызмет атқарады.
5. Көптеген белоктар (инсулин, глюкагон, гипофиз тробты гормондары) сыртқы
ортаның әсеріне сәйкес, тірі организмдегі процестерді реттеп отырады.
6. Белоктардың бір тобы – гемоглобин, қан плазмасының белоктары альбумин
глобулин тасмалдау қызметін атқарады. Сонымен белоктар тіршілік етудің:
асқорыту, тітіркену, өсу, көбею, қозғалу сияқты барлық құбылыстарына
қатысып, тірі организмнің тіршілігінң көзі болып табылады.
Белоктардың элементтік құрамы: С – 50-55 %, N – 15-18%, O – 21-24 %, H
– 6.0-7.50 %, S – 0.3-2.5 %
Бұлардан басқа Р 2% дейін , Cu, Mn, Fe, Co т.б. элементтер
кездеседі. Белоктардың молекулалық салмағы 12-13000-нан бірнеше миллионға
дейін жетеді.
Сондықтан белоктардың молекулалық свалмағын анықтау көптеген
қиындықтар туғызды. Жай заттардың молекулалық салмағын анықтауға қолданып
жүрген классикалық физикалық-химиялық әдістер, блоктардың ерекше
қасиеттеріне сәйкес, олардың молекулалық салмағын анықтау үшін жарамсыз
болды. Тек қана XIX ғасырда ультрацентрифуганың жасалуына сәйкес,
ультрацентрифугалық әдіс дами бастады. Осы әдіс арқылы центрден тепкіш
күшке байланысты белоктардың тұнбаға түсуі жылдамдығының әртүрлілігіне
сәйкес, олардың молекулалық салмағын дәл анықтауға мүмкіндік туды. Қазіргі
кезде бұдан басқа гельфильтрация электрофорез әдістері де қолданылады.
Белоктардың химиялық құрамы. Элементтік құрамының қарапайымдылығына
қарамастан белоктар өте күрделі полимерлі қосылыстар. Белок
макромолекулалары қарапайым амин қышқылдарынан тұрады. Бұл ең алғаш 1820
жылы А. Браконноның жұмыстарынан көріне бастады. Ол желатинді қышқылдық
ортада гидролиздегенде дәмі тәтті аминсірке қышқылы түзілетіндігін байқады.
Бұл гликоколь яғни глицин деп аталды. Бұл амин қышқылдарының ең қарапайым
өкілі аланин.
1871 жылы Н.Н. Любавин сүт белогы – казеиннің асқорыту сөлінің
қатысуымен амин қышқылдарына ыдырыайтындығын ашты.
1901-1902 жылдары Э. Фишер белоктардың қышқылдың қатысуымен 10-96
сағат ішінде қыздырғанды гидролизге түсетіндігін ашты, міне, осы уақыттан
бастап белоктың химиялық құрамын анықтау барысында жүйелі жұмыстар істеліне
бастады.
Қазіргі кезде белок ыдырауының сілтінің және ферменттің қатысуымен
жүретін жолдары да белгілі. Ол әдістердің әр қайсысының өзінің
кемшіліктері мен жетістіктері бар. Сондықтан белок құрамын анықтауда осы үш
әдіспен алынған нәтижелерді біріктіріп барып қорытынды жасайды.
Белоктың ыдырауынан түзілетін амин қышқылдарын хромотография,
электрофорез әдістерімен ары қарай зерттейді.
Амин қышқылдары – белок молекулалырының құрамды бөлігі. Олар
органикалық қышқылдардың аминді туындылары болып табылады. Мысалы: сірке
қышқылы, пропион қышқылы, май қышқылы т.б. бұл қышқылдардың құрамындағы –
СООН тобымен байланысқан α-көміртегіндегі атомы NH2 тобымен байланысқан.
Сонымен, барлық белок құрамындағы амин қышқылдары α-амин қышқылдары болып
табылады. Белок құрамында барлығы 20-ға жуық амин қышқылдары кездеседі.
Оларды төмендегідей топтарға бөлуге болады.
I. Ациклді, яғни циклді емес амин қышқылдары 14 амин қышқылы. Бұл амин
қышқылдарының өзі: а моноаминді монокарбон қышқылдары 8 амин қышқылы
лей, і-лей, вал, т.б. б диаминді монокарбон қышқылдары 4 амин қышқылы
– орнитин, лизин, аргенин, гидроксилизин; в моноаминді дикарбон
қышқылдары 2 амин қышқылы – аспарагин, глутамин қышқылдары болып
бөлінеді.
II. Циклді амин қышқылдарына 4 амин қышқылы жатады, бұларда екі топтан
тұрады: а гомоциклді – екі амин қышқылы фенилаланин, тирозин; б
гетероциклді – екі амин қышқылы триптофан, гистидин.
III. Иминоқышқылдар -2 оксипроллин, пролин
Физикалық қасиеті. Барлық табиғи амин қышқылдары түссіз,кристалды
заттар,көбнесе дәмсіз,кейбір амин қышқылдарының ащы дәмі бар,тек қана
глициннің дәмі тәтті. Амин қышқылдарының судағы ерітінділері нейтралды,
әлсіз қышқылдық және әлсіз сілтілік қасиет көрсетеді. Белок құрамындағы
барлық α-амин қышқылдары оптикалық активті заттар және α-қатарына жатады.
Мысалы α + аланин.
Ал Д қатарына жататын амин қышқылдарының дәмі тәтті, бірақ ферменттер
стереоталғамдық қасиет көрсететін болғандықтан тірі организмдеде
сіңірілмейді. Мысалы Д-аланин
Химиялық қасиеттері:
I. Амин қышқылдары амфотерлік қасет көрсетеді. Амин қышқылдарының бұл
қасиеттері белоктарға да тән. әрбір амин қышқылының амфион түзетін рН-ы
болады.
II. Амин қышқылдары, бір амин қышқылының – СООН тобының және екінші амин
қышқылының – NH2 тобының есебінен су молекуласын бөліп шығарып,
пептидтік байланыс арқылы өзара байланысып пептид түзеді. Пептидтік
байланыстың бар екендігін Биурет реакциясы арқылы дәлелдеуге болады.
1.2 Белоктардың кеңістіктегі орналасуы
Белоктардың бірінші реттік құрылысы, түзу сызықтық
Белоктардың I- реттік құрылысы деп амин қышқылдарының өзара пептидтік
байланыс арқылы тізбек құруын айтады. Әртүрлі белок құрамындағы амин
қышқылдарының түрі де, саны да түрліше болып келуі мүмкін.
Мыс: гемоглобин – 574 а.қ. оның 3-цис, 22-лиз
РНК – аза фермент – 124 а.қ. оның 8-цис, 9-лиз
Инсулин гормон - 51 а.қ. оның 6-цис, 1-лиз.
Ал кейбір белоктар құрамындағы амин қышқылдарының саны мен түрі бірдей
болуы мүмкін. Бірақ белоктың қасиетін, қызметін оның ерекшелігін анықтайтын
– амин қышқылдарының полипептидтік тізбектегі алатын орны болып
есептелінеді, міне, белоктардың осы құрылысы, олардың I-ші реттік құрылысы
деп аталынады.
Бірдей әріптерден, мазмұны әртүрлі сөздерді құрауға болатын сияқты,
20-ға жуық амин қышқылдарынан әртүрлі белоктар түзіледі. Белоктардың
I-ші реттік құрылысын берік коваленттік байланыс- пептидтік байланыс
құрайды.
Белоктардың I-ші реттік құрылысының өзгеруі олардың қасиетінің күрт
өзгеруіне әкеп соқтырады.
Белоктардың I-ші реттік құрылысын зерттеу бірнеше кезеңнен тұрады:
I. Шеттегі амин қышқылдарын анықтау ол үшін карбоксипептидаза ферменті –
С- шеттегі амин қышқылынг бөліп алу үшін, ал 2,4-денитрофторбензол – N-
шеттегі- амин қышқылын бөліп алу үшін қолданады .
II. Пептидтік тізбекті қысқартып әрі қарай амин қышқылдық құрамын анықтау
үшін белокты пепсинмен, терозинмен, фенилаланинмен арасындағы
байланысты үзу үшін, трипсинмен аргенинмен лейзиннің арасындағы
байланысты үзу үшін өңдейді. Сонан соң түзілген пептидтерді
хромотография әдісімен зерттеуге болады. Бұл әдіс шыны ыдыстарды
сындыру немесе саусықтардың ізі деген әдістермен белгілі.
III. Осы жолдармен түзілген пептидтерден амин қышқылдары бірін-бірі жабатын
пептидтік карталарды қарастырады, сонан соң полипептидтік тізбектегі
амин қышқылдарының орналасу орнын анықтайды.
Полипептидтік тізбектің кеңістіктегі орналасуы. Белоктардың
биологиялық қасиетін жоғалтуы ферменттік немесе гормондық активтілігін
жоғалтуы қарапайым қыздыру кезінде-ақ байқалады. Бірақ қыздыру кезінде
олардың I-ші реттік құрылының өзгеріссіз қалатындығы анықталды, яғни
белоктардың өздеріне тән қасиеті, қызметі, олардың кеңістікте орналасуына
тәуелді.
Белоктардың екі түрі бар. 1. глобулярлы белок – ұзындығы мен енінің
қатныса 1:10, шар тәрізді, жақсы ериді.2. Фибрилярлы белок – ұзындығы мен
енінің қатынасы 1:100, 1:1000, жіп тәрізді, ерімейді.
Белоктардың кеңістіктегі құрылысы рентген көмегі арқылы анықталған.
Рентген арқылы құрылымдық анализдің қортындысы бойынша полипептидтік тізбек
кеңістікте α-спираль түрінде орналасады.
Кеңістікте полипептидтік тізбектің пептид топтараның арасында
түзілетін әлсіз сутектік байланыстьар арқылы α-спираль немесе β- қатпарлы
түрде орналасуы, белоктардың екінші реттік құрылысы деп аталады. Ал
глобулярлы белоктарды пролиннің және оксипролиннің қатысуымен
түсіндірілетін α-спиральдің сынық жерлері спиральдің әртүрлі бөлімдерінің
өзінің радикалдарымен жақындасуына мүмкіндік береді. Біріне бірі жақын
орналасқан радикал топтары өзара әрекеттесіп тұз түзуші, дисульфидтік,
Вандер-Вальстік әрекеттесулерге түсіп, кеңістікте орналасқан полипептидтік
тізбектің беріктігін ары қарай арттыра түседі, әрі белок молекуласы
кеңістікте белгілі бір қалыпқа келеді. Белоктың бұл құрылысы үшінші реттік
құрылысы деп аталады. Белоктарыдң бұл құрылысы, яғни кеңістікте бір қалыпқа
келуі, ерекше құрылыс болып, белоктардың өзіне ғана тән биологиялық
қасиетін қамтамасыз етеді. Белоктардың үшінші реттік құрылысын құруға
мүмкіндік беретін байланыстардың түрі: аиондық байланыс; б
дипольдипольдік әрекеттесулер; всутектік байланыс; г гидрофобтық
әрекеттесулар; д дисульфидтік байланыс;
Егерде рН-тың химиялық заттардың тағы басқа факторлардың әсерінен
белоктардың үшінші реттік құрылысы өзгеріске ұшыраса бірініші, екінші
реттік құрылысы сақталуына қарамастан белоктар өзінің қасиетін жояды.
Полипептидтік тізбектің кеңістіктегі бірініші, екінші реттік құрылысы
белоктардың конформацисы деп атайды. Рентген құрылыстық анализдің көмегімен
миоглубиннің және гемоглобиннің полипептидтік тізбектегінің кеңістікте
орналасуы анықталған.
Молекулалық салмақтары 50000 астам, көптеген белоктар олигомерлі
белоктар қатарына жатып, екі немесе одан да көп полипептидтік тізбектен,
яғни протомерлерден тұрады. Олигомерлік белоктардың полипептидтік
тізбектерінің кеңістікте орналасуын, олардың төртінші реттік құрылысы деп
атайды.
Белоктардың коллоидтығы – оның макромолекулалық құрылысына тәуелді.
Белоктардың судағы ерітіндісі гидрофильді коллиодтық қасиет көрсетеді және
олардың ерітіндісінде Тиндаль конусын беретін сәулені шашырату құбылысы
байқалады. Белоктар жартылай өткізгіштік қабілеті бар мембраналардан өте
алмайды. Белоктардың бұл қасиеті, оларды төменгі молекулалы қоспалардан
тазарту үшін қолданады. Бұл әдісті диализдейді және медицинада кеңінен
қолданылады.
Белоктардың ерігішті. Белоктардың құрамында гидрофильдік топтар
болғандықтан, олар суда жақсы ериді.
Белок молекулаларының сыртында, олардың гидрофильді топтарына
дипольдік қасиеті бар су молекуласы байланысып, гидраттық қабат түзеді.
Сондықтан белок суда жақсы еріп, коллоидтық ерітінді түзеді. Бірақ бұл
коллиодтық ерітінді молекулалық – дисперстік жүйелерге жатады. Көптеген
гидратты қабаттағы судың молекуласын өзіне қосып алатын факторлар,
белоктарды тұнбаға түсіріп, олардың ерітінділернінің тұрақсыздыған
күшейтеді. Кейбір жағдайларда тұнбаға түскен белок молекуласы, суды өзіне
қайтадан қосып алып, бастапқы қалпына келе алады. Белоктардың мұндай жолмен
тұнбаға түсуін тұздардың көмегімен тұнбаға түсіру деп атайды. Белоктарды
тұздардың көмегімен тұнбаға түсіру, олардың кристалды түрде бөлінуіне
мүмкіндік береді.
Белоктардың амфотерлігі. Белоктардың қышқылдық – негіздік қасиет
көрсетуі олардың құрамындағы амин қышқылдары қалдықтарының құрамындағы ион
түзуші радикалдарының санына тәуелді. Шеткейлік NH2- тобымен, - СООН –
топтарының белоктың амфотерлік қасиетіне қосатын үлесі аз.
Белоктардың ионизациялануына қатысатын негізгі топтар:
1. – қышқылдық қасиет беретін топтар сілтілік ортада теріс заряд
береді.
- СООН шеткейлік топ, аспарагин және глутамин қышқылдарының
радикалдары .
2. – негіздік қасиет беретін топтар қышқылдық ортада оң заряд береді.
- NH2 – шеткейлік, лизиннің, орнитиннің радикалдары.
1.3 Белоктардың жіктелуі
Белоктардың кеңістіктегі орналасуына сәйкес глобулырлы және фибрилді
деп екіге бөлінетіндігі жоғарыда айтылып кетті. Ал биологиялық қасиеті мен
қызметіне сәйкес белок молекулаларын төмендегідей топтарға бөледі.
1. белок – фермент
2. белок – гормондар
3. иммундық белоктар
4. транспорттық белоктар
5. жиырылғыш функция
6. құрылымдық белоктар
7. запастық белоктар
Хромопротейттер – түсті белоктар. Олардың құрамында пептидтік
тізбектен басқа, белоктық емес компонент– гем болады. Хромопротеидтердің
қатарына: хлорофилл- өсімдік протеиді, құрамында Mg2+ ионы бар, күн көзінің
әсерімен СО2 және Н2О молекулаларынан глюкоза түзуге қатысады; қан
гемоглобині – құрамныда Fe2+ ионы бар, О2 және СО2 тасмалдаушы белк; бұлшық
еттің миоглобині – құрамныда Fe бар, О2 байланыстыру қабілеті бар; тыныс
алу ферменттері – цитохромдар – каталаза, пероксидаза.
Гемоглобин (гемопротеид) – қан эритоцитінің құрамында болады. Қанның
жалпы массасының 800г тең, немесе 13-16%. Гемоглобин оттек молекуласын тірі
организмнің әрбір клеткасына жеткізіп, ал клеткалардан тіршілік ету
процестерінің соңғы заты болып табылатын көмір қышқыл газын алып кетеді.
Гемоглобиннің құрамындағы амин қышқылдарының эквиваленті емес
алмасуының нәтижесінде аномальді гемоглобиндер түзіледі. Мұндай
гемоглобиндер бірінен бірі тек қана физикалық-химиялық қасиеттері жағынан
ғана емес, олар биологиялық қызметі жағынан да ерекшеленеді, яғни өздеріне
тән биологиялық қызметін атқыры алмайды.
Гликопротейдтер – құрамында белоктық компоненттерден басқа углеводттық
компоненттер болатын күрделі белоктар. Углеводтық компоненттерге: манноза,
галактоза, фруктоза, гексозоаминдар, глюкурон қышқылы, нейрамин және сиял
қышқылдары жатады.
Гликопротеидтердің биологиялық қызметі өте зор:
1. қорғаныштық, тіректік, дәнекерлегіш қызметі.
2. тканьдердің өткізгіштігін қамтамасыз ету.
3. иммундық қызметі.
4. қанның ұюына кедергі жасау.
5. кальции – сіңіру және шеміршектің сүйекке айналуына қатысу.
6. гормондар
7. қан тамырларының серпімділігін қамтамасыз ету.
8. тарнспорттық және қорлық қызметі.
Гликопротеидтер екі топқа бөлінеді:
1. Қышқылдық гликопротеидтер – мукоидтер, мукопротеидтер
2. нейтроальді гликопротеидтер немесе жай гликопротеидтер
1.4 Нуклеин қышқылдарының биосинтезі
Дезоксирибонуклеин қышқылының тарихы Швейцария биологы Фридрих
Мишердің еңбектерінен басталды. 1868 жылы ірің клеткаларының ядросынан
құрамында фосфоры бар зат бөліп алды. Бұл затты ядродан бөліп алғандықтан
нуклеин деп атады. Нуклеин екі компоненттен тұрады:
1. Қышқылдық компонент – бұл кейіннен ДНК деп аталды.
2. Негіздік компонент – бұл белоктық бөлім.
Дегенмен Мишердің нуклеин қышқылдарын 1868 жылы бөліп алғанына қарамастан,
олардың коваленттік құрылысы 1940 жылдарға дейін белгісіз болып келді.
Мишер және тағы басқа көптеген ғалымдар ДНК-ның клетканың тұқым
қуалаушылығына қатынасының бар екендігін болжағанмен, оның шын мәнінде
генетикалық информация тасушысы екендігі тек қана 1943 жылы дәлелденді.
Рокфеллер институтының ғалымы Эвери және оның қызметтестері
бактериялардың ауыру туғызушы шатммаларынан алынған ДНК-ң, осы ауруды
бактериялардың сау штаммаларына жеткізетіндігін байқады. Сондықтан олар
ауру шатаммалардан алынған ДНК-ны сау штаммаларға осы ауру туралы
генетикалық информацияны жеткізеді, сөйтіп бұрынғы сау штаммалар, ауру
туғызатын штаммаларға айнала алады деп қорытынды жасады. Олар пневмококктың
екі түрін алды, бір түрі ауру туғыза алады, екіншісі ауру туғыза алмайды.
Сонан соң ауру туғыза алатын пневмококктарды қайнату арқылы жойып, оларға
сау клеткаларды қосқанда, сау пневмококк клеткаларының кейбірінің ауру
туғыза алатын түріне көшкендігі байқалады, яғни өлген бактериялардан тірі
бактерияларға бір заттың көшетіндігін байқаған. Бұл не болғаны?
Эвери және оның қызметтестері оны ДНК-ның қасиеті деген тұжырымға
келді. Бұған қарсы келушілерде болды, мүмкін белоктар тұқым қуалаушылық
қасиетті жеткізетін шығар деген пікірлер де болды. Бірақ кейіннен
дезоксирибонуклеаза ферментімен бактерия клеткаларына әсер еткенде, тұқым
қуалаушылықтың байқалмағаны, ал протеолиттік ферменттер бұл тұқым
қуалаушылық қасиетіне еш әсер етпейді, тек қана ДНК-дары осы егентикалық
информацияны ұрпақтан-ұрпаққа жеткізіп отырады деп дәлелденді. Сонымен тек
ДНК ғана геннің материалдық негізі болып, геннің негізгі төмендегідей
қасиеттеріне ие болады:
1. Өз-өзін дәл қайталау, соның арқысанды генетикалық информацияны
ұрпақтан-ұрпаққа жеткізу.
2. Клетка метоболизімін басқару үшін ферменттердің синтезін бағыттау .
ДНК-ның гентикалық информацияның негізгі жеткізуші екендігін
дәлелдейтін негізгі себептер:
1. Бір организмнің әртүрлі тканьдерден алынған ДНК-ң нуклеотидтік
құамы бірдей болады.
2. Әртүрлі түрлердің ДНК-ң нуклеотидтік ... жалғасы
Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.
Биохимия мен биологиялық белсенді қосылыстардың өзекті мәселелері аса
маңызды биомолекулаларды (ақуыздарды, коферменттерді, амин және нуклеин
қышқылдары, көмірсулар, майлар және витаминдер) тірі организмнің екіншілік
алмасу өнімдерін –табиғи полифенолдарды зерттеу және синтездеу әдістерін
жетілдіру, биологиялық белсенділіктің жалпы заңдылықтары мен химиялық
қасиеттері, зат алмасу жолдары болып табылады.
Химия саласында өзекті мәселелерді шешуде Биохимия және биологиялық
заттар синтезі курсындағы ақуылды заттар синтезі үшін жануар мен өсімдік
жасушалары, екіншілік метаболиттер мен олардың негізінде синтезделген
биологиялық белсенді заттардың құрылымына кіретін маңызды биомолекулалардың
классификациясы, құрылысы биологиялық ролі және алмасу жолдары;
биологиялық жүйелерде генетикалық информацияның, сақталу және берілу
жолдары, сондай- ақ, энергияның тасымалдану принциптері; биологиялық
белсенді заттар синтезінде пайдаланылатын негізгі синтездеу әдістері;
оларды алуға қажетті құрал – жабдықтар; биологиялық белсенді заттар
синтезі және оларды өндіру қалдықтарын өтелдеу технологиясындағы негізгі
экологиялық проблемалар; синтезделген қосылыстардың құрылымы мен олардың
химиялық қасиеттері және биологиялық белсенділігі арасындағы байланыс
туралы заңдылықтар екіншілік метаболиттер мен олардың синтездік туындыларың
өнеркәсіп пен медицинада пайдалану.
Ақуызды амин қышқылдың кезектесуін анықтауға коферменттерің және
басқа биомолекулалардың әсеріне байланысты есептер шығара алуы тиіс.
Биологиялық белсенді қосылыстар синтездеу машықтарын меңгеру және
синтезделген қосылыстар мен олардың химиялық қасиеттері және
биобелсенділігі арасындағы байланыс заңдылықтарын анықтай алуы керек.
Анықтамалар
Белоктардың белок деп аталуы олардың тауық жұмыртқасы белогының
қайнап денатурацияланған кезде-ақ тығыз массаға айналуынан шыққан. Оның
басқаша аты протеин. Бұл атты голландия ғалымы Ж.Мульдер берген.
Белгілер мен қысқартулар
ДНК- дезоксирибонуклейн қышқылы
РНК- рибонуклейн қышқылы
рН- сутектік көрсеткіш
А- аденин
Т- тимин
Ц- цитозин
У- урацил
Г- гуанин
АТФ- аденин трифосфат
АДФ- аденин дифосфат
С- көміртегі
О- оттегі
Н- сутегі
N- азот
S- күкірт
Кіріспе
Аққуыздар, пептидер, амин қышқылдары құрлысы және синтезі биохимияның
негізгі қалыптастыру кезеңдері қарастырылған. Биохимияның медицинада, тамақ
өнеркәсібі, ауыл шаруашылығының түбегейлі мәселелерін шешудегі белсенді
биологиялық заттар синтезінің ролі, көкейтесті мәселелеріне шолу
жасалынған. Ақуыздың моекулалық салмағын анықтау. Ақуыздың тазалығын
анықтау. Ақуыздың құрылымының деңгейлері (біріншілік, екіншілік, үшіншілік,
төрттіншілік құрылымдар) синтезі қарастырылған.
Полипептид тізбектері жиынтығының және тізбектерге жіктелуі.
Полипептид тізбегінің сапалық және сандық құрамы. Ақуыздың полипептид
тізбегінің амин қышқылдық кезектесуін анықтау әдістемесі. Пептид тобының
электрондық және кеңістіктік құрылысының электронды версиясы жасалынған.
Пептидтік байланыстың түзілуі (ди,-три,- тетра, тағы сол сияқты
полипептидтер). Пептидтерді синтездеудің азидтік, дициклогексилкар
-бодимид, нитрофенил эфирлік аралас ангидритер және қатты фазалық әдістер.
Амин қышқылдарының катаболизмі және анаболизмі қарастырылған.
1. Тақырып бойынша аналитикалық шолу
1.1 Белоктар, Белоктардың жалпы сипаттамасы және физикалық-химиялық
қасиеттері.
Академик В.И. Вернадскийдің есебі бойынша жер жүзіндегі тірі
организмдердің салмағы 1017т тең екен. Ал осы барлық тірі организмдердің
негізгі құрамды бөлігі белок. Тіршілік ету процестерін зерттеу жұмыстары
олардың өмірінде нуклейн қышқылдарының, белоктардың жаңаруы, күрделілігі,
шексіз әртүрлілігі, маңыздылығының ерекше екендігін көрсетті.
Ф.Энгельс өзінің Табиғат диалектикасы еңбңгңнде: өмір дегеніміз –
белокты денелердің өмір сүру тәсілі, яғни организмдегі зат алмасудың
қоршаған ортамен тығыз байланысы, - деп жазды. Басқаша айтқанда белок –
барлық тірінің материалдық негізі болса, ал олардың тіршілік ету тәсілі -
өмір болып табылады.
Белоктардың белок деп аталуы олардың тауық жұмыртқасы белогының
қайнап денатурацияланған кезде-ақ тығыз массаға айналуынан шыққан. Оның
басқаша аты протеин. Бұл атты голландия ғалымы Ж.Мульдер берген.
Белоктардың тірі организмдер үшін алатын орны:
1. Белок – генетикалық ақпаратты жеткізуге қолданылатын молекулалық құрал.
Белоктардың маңызды қызметтерінің бірі олар түзу сызықтық РНК-дағы
генетикалық хабарды үш өлшемдің яғни кеңістіктік хабарға айналдыратын
химиялық материал болып табылады. Ал бұл үш өлшемдік яғни кеңістіктік
хабар тірі организмдердің макромолекулалық, субклеткалық
компоненттеріне тән. Міне, белоктарыдң осы бір қасиеті ғана, олардың
қаншалықты маңызды екендігін көрсетеді.
2. Белок - күрделі заттардың жай қарапайым заттарға дейін тотығуына
қатысатын және жай заттардан күрделі заттардың түзілуіне қатысатын
фермент.
3. Белок – адам организмін микробтардан, ауру туғызушы агенттерден
сақтайтын антидене.
4. Актин, мейозин сияқты белоктар бірі мен бірі АТФ-тің қатысуымен
әрекеттесіп, бұлшықеттердің жиырылуы сияқты қызмет атқарады.
5. Көптеген белоктар (инсулин, глюкагон, гипофиз тробты гормондары) сыртқы
ортаның әсеріне сәйкес, тірі организмдегі процестерді реттеп отырады.
6. Белоктардың бір тобы – гемоглобин, қан плазмасының белоктары альбумин
глобулин тасмалдау қызметін атқарады. Сонымен белоктар тіршілік етудің:
асқорыту, тітіркену, өсу, көбею, қозғалу сияқты барлық құбылыстарына
қатысып, тірі организмнің тіршілігінң көзі болып табылады.
Белоктардың элементтік құрамы: С – 50-55 %, N – 15-18%, O – 21-24 %, H
– 6.0-7.50 %, S – 0.3-2.5 %
Бұлардан басқа Р 2% дейін , Cu, Mn, Fe, Co т.б. элементтер
кездеседі. Белоктардың молекулалық салмағы 12-13000-нан бірнеше миллионға
дейін жетеді.
Сондықтан белоктардың молекулалық свалмағын анықтау көптеген
қиындықтар туғызды. Жай заттардың молекулалық салмағын анықтауға қолданып
жүрген классикалық физикалық-химиялық әдістер, блоктардың ерекше
қасиеттеріне сәйкес, олардың молекулалық салмағын анықтау үшін жарамсыз
болды. Тек қана XIX ғасырда ультрацентрифуганың жасалуына сәйкес,
ультрацентрифугалық әдіс дами бастады. Осы әдіс арқылы центрден тепкіш
күшке байланысты белоктардың тұнбаға түсуі жылдамдығының әртүрлілігіне
сәйкес, олардың молекулалық салмағын дәл анықтауға мүмкіндік туды. Қазіргі
кезде бұдан басқа гельфильтрация электрофорез әдістері де қолданылады.
Белоктардың химиялық құрамы. Элементтік құрамының қарапайымдылығына
қарамастан белоктар өте күрделі полимерлі қосылыстар. Белок
макромолекулалары қарапайым амин қышқылдарынан тұрады. Бұл ең алғаш 1820
жылы А. Браконноның жұмыстарынан көріне бастады. Ол желатинді қышқылдық
ортада гидролиздегенде дәмі тәтті аминсірке қышқылы түзілетіндігін байқады.
Бұл гликоколь яғни глицин деп аталды. Бұл амин қышқылдарының ең қарапайым
өкілі аланин.
1871 жылы Н.Н. Любавин сүт белогы – казеиннің асқорыту сөлінің
қатысуымен амин қышқылдарына ыдырыайтындығын ашты.
1901-1902 жылдары Э. Фишер белоктардың қышқылдың қатысуымен 10-96
сағат ішінде қыздырғанды гидролизге түсетіндігін ашты, міне, осы уақыттан
бастап белоктың химиялық құрамын анықтау барысында жүйелі жұмыстар істеліне
бастады.
Қазіргі кезде белок ыдырауының сілтінің және ферменттің қатысуымен
жүретін жолдары да белгілі. Ол әдістердің әр қайсысының өзінің
кемшіліктері мен жетістіктері бар. Сондықтан белок құрамын анықтауда осы үш
әдіспен алынған нәтижелерді біріктіріп барып қорытынды жасайды.
Белоктың ыдырауынан түзілетін амин қышқылдарын хромотография,
электрофорез әдістерімен ары қарай зерттейді.
Амин қышқылдары – белок молекулалырының құрамды бөлігі. Олар
органикалық қышқылдардың аминді туындылары болып табылады. Мысалы: сірке
қышқылы, пропион қышқылы, май қышқылы т.б. бұл қышқылдардың құрамындағы –
СООН тобымен байланысқан α-көміртегіндегі атомы NH2 тобымен байланысқан.
Сонымен, барлық белок құрамындағы амин қышқылдары α-амин қышқылдары болып
табылады. Белок құрамында барлығы 20-ға жуық амин қышқылдары кездеседі.
Оларды төмендегідей топтарға бөлуге болады.
I. Ациклді, яғни циклді емес амин қышқылдары 14 амин қышқылы. Бұл амин
қышқылдарының өзі: а моноаминді монокарбон қышқылдары 8 амин қышқылы
лей, і-лей, вал, т.б. б диаминді монокарбон қышқылдары 4 амин қышқылы
– орнитин, лизин, аргенин, гидроксилизин; в моноаминді дикарбон
қышқылдары 2 амин қышқылы – аспарагин, глутамин қышқылдары болып
бөлінеді.
II. Циклді амин қышқылдарына 4 амин қышқылы жатады, бұларда екі топтан
тұрады: а гомоциклді – екі амин қышқылы фенилаланин, тирозин; б
гетероциклді – екі амин қышқылы триптофан, гистидин.
III. Иминоқышқылдар -2 оксипроллин, пролин
Физикалық қасиеті. Барлық табиғи амин қышқылдары түссіз,кристалды
заттар,көбнесе дәмсіз,кейбір амин қышқылдарының ащы дәмі бар,тек қана
глициннің дәмі тәтті. Амин қышқылдарының судағы ерітінділері нейтралды,
әлсіз қышқылдық және әлсіз сілтілік қасиет көрсетеді. Белок құрамындағы
барлық α-амин қышқылдары оптикалық активті заттар және α-қатарына жатады.
Мысалы α + аланин.
Ал Д қатарына жататын амин қышқылдарының дәмі тәтті, бірақ ферменттер
стереоталғамдық қасиет көрсететін болғандықтан тірі организмдеде
сіңірілмейді. Мысалы Д-аланин
Химиялық қасиеттері:
I. Амин қышқылдары амфотерлік қасет көрсетеді. Амин қышқылдарының бұл
қасиеттері белоктарға да тән. әрбір амин қышқылының амфион түзетін рН-ы
болады.
II. Амин қышқылдары, бір амин қышқылының – СООН тобының және екінші амин
қышқылының – NH2 тобының есебінен су молекуласын бөліп шығарып,
пептидтік байланыс арқылы өзара байланысып пептид түзеді. Пептидтік
байланыстың бар екендігін Биурет реакциясы арқылы дәлелдеуге болады.
1.2 Белоктардың кеңістіктегі орналасуы
Белоктардың бірінші реттік құрылысы, түзу сызықтық
Белоктардың I- реттік құрылысы деп амин қышқылдарының өзара пептидтік
байланыс арқылы тізбек құруын айтады. Әртүрлі белок құрамындағы амин
қышқылдарының түрі де, саны да түрліше болып келуі мүмкін.
Мыс: гемоглобин – 574 а.қ. оның 3-цис, 22-лиз
РНК – аза фермент – 124 а.қ. оның 8-цис, 9-лиз
Инсулин гормон - 51 а.қ. оның 6-цис, 1-лиз.
Ал кейбір белоктар құрамындағы амин қышқылдарының саны мен түрі бірдей
болуы мүмкін. Бірақ белоктың қасиетін, қызметін оның ерекшелігін анықтайтын
– амин қышқылдарының полипептидтік тізбектегі алатын орны болып
есептелінеді, міне, белоктардың осы құрылысы, олардың I-ші реттік құрылысы
деп аталынады.
Бірдей әріптерден, мазмұны әртүрлі сөздерді құрауға болатын сияқты,
20-ға жуық амин қышқылдарынан әртүрлі белоктар түзіледі. Белоктардың
I-ші реттік құрылысын берік коваленттік байланыс- пептидтік байланыс
құрайды.
Белоктардың I-ші реттік құрылысының өзгеруі олардың қасиетінің күрт
өзгеруіне әкеп соқтырады.
Белоктардың I-ші реттік құрылысын зерттеу бірнеше кезеңнен тұрады:
I. Шеттегі амин қышқылдарын анықтау ол үшін карбоксипептидаза ферменті –
С- шеттегі амин қышқылынг бөліп алу үшін, ал 2,4-денитрофторбензол – N-
шеттегі- амин қышқылын бөліп алу үшін қолданады .
II. Пептидтік тізбекті қысқартып әрі қарай амин қышқылдық құрамын анықтау
үшін белокты пепсинмен, терозинмен, фенилаланинмен арасындағы
байланысты үзу үшін, трипсинмен аргенинмен лейзиннің арасындағы
байланысты үзу үшін өңдейді. Сонан соң түзілген пептидтерді
хромотография әдісімен зерттеуге болады. Бұл әдіс шыны ыдыстарды
сындыру немесе саусықтардың ізі деген әдістермен белгілі.
III. Осы жолдармен түзілген пептидтерден амин қышқылдары бірін-бірі жабатын
пептидтік карталарды қарастырады, сонан соң полипептидтік тізбектегі
амин қышқылдарының орналасу орнын анықтайды.
Полипептидтік тізбектің кеңістіктегі орналасуы. Белоктардың
биологиялық қасиетін жоғалтуы ферменттік немесе гормондық активтілігін
жоғалтуы қарапайым қыздыру кезінде-ақ байқалады. Бірақ қыздыру кезінде
олардың I-ші реттік құрылының өзгеріссіз қалатындығы анықталды, яғни
белоктардың өздеріне тән қасиеті, қызметі, олардың кеңістікте орналасуына
тәуелді.
Белоктардың екі түрі бар. 1. глобулярлы белок – ұзындығы мен енінің
қатныса 1:10, шар тәрізді, жақсы ериді.2. Фибрилярлы белок – ұзындығы мен
енінің қатынасы 1:100, 1:1000, жіп тәрізді, ерімейді.
Белоктардың кеңістіктегі құрылысы рентген көмегі арқылы анықталған.
Рентген арқылы құрылымдық анализдің қортындысы бойынша полипептидтік тізбек
кеңістікте α-спираль түрінде орналасады.
Кеңістікте полипептидтік тізбектің пептид топтараның арасында
түзілетін әлсіз сутектік байланыстьар арқылы α-спираль немесе β- қатпарлы
түрде орналасуы, белоктардың екінші реттік құрылысы деп аталады. Ал
глобулярлы белоктарды пролиннің және оксипролиннің қатысуымен
түсіндірілетін α-спиральдің сынық жерлері спиральдің әртүрлі бөлімдерінің
өзінің радикалдарымен жақындасуына мүмкіндік береді. Біріне бірі жақын
орналасқан радикал топтары өзара әрекеттесіп тұз түзуші, дисульфидтік,
Вандер-Вальстік әрекеттесулерге түсіп, кеңістікте орналасқан полипептидтік
тізбектің беріктігін ары қарай арттыра түседі, әрі белок молекуласы
кеңістікте белгілі бір қалыпқа келеді. Белоктың бұл құрылысы үшінші реттік
құрылысы деп аталады. Белоктарыдң бұл құрылысы, яғни кеңістікте бір қалыпқа
келуі, ерекше құрылыс болып, белоктардың өзіне ғана тән биологиялық
қасиетін қамтамасыз етеді. Белоктардың үшінші реттік құрылысын құруға
мүмкіндік беретін байланыстардың түрі: аиондық байланыс; б
дипольдипольдік әрекеттесулер; всутектік байланыс; г гидрофобтық
әрекеттесулар; д дисульфидтік байланыс;
Егерде рН-тың химиялық заттардың тағы басқа факторлардың әсерінен
белоктардың үшінші реттік құрылысы өзгеріске ұшыраса бірініші, екінші
реттік құрылысы сақталуына қарамастан белоктар өзінің қасиетін жояды.
Полипептидтік тізбектің кеңістіктегі бірініші, екінші реттік құрылысы
белоктардың конформацисы деп атайды. Рентген құрылыстық анализдің көмегімен
миоглубиннің және гемоглобиннің полипептидтік тізбектегінің кеңістікте
орналасуы анықталған.
Молекулалық салмақтары 50000 астам, көптеген белоктар олигомерлі
белоктар қатарына жатып, екі немесе одан да көп полипептидтік тізбектен,
яғни протомерлерден тұрады. Олигомерлік белоктардың полипептидтік
тізбектерінің кеңістікте орналасуын, олардың төртінші реттік құрылысы деп
атайды.
Белоктардың коллоидтығы – оның макромолекулалық құрылысына тәуелді.
Белоктардың судағы ерітіндісі гидрофильді коллиодтық қасиет көрсетеді және
олардың ерітіндісінде Тиндаль конусын беретін сәулені шашырату құбылысы
байқалады. Белоктар жартылай өткізгіштік қабілеті бар мембраналардан өте
алмайды. Белоктардың бұл қасиеті, оларды төменгі молекулалы қоспалардан
тазарту үшін қолданады. Бұл әдісті диализдейді және медицинада кеңінен
қолданылады.
Белоктардың ерігішті. Белоктардың құрамында гидрофильдік топтар
болғандықтан, олар суда жақсы ериді.
Белок молекулаларының сыртында, олардың гидрофильді топтарына
дипольдік қасиеті бар су молекуласы байланысып, гидраттық қабат түзеді.
Сондықтан белок суда жақсы еріп, коллоидтық ерітінді түзеді. Бірақ бұл
коллиодтық ерітінді молекулалық – дисперстік жүйелерге жатады. Көптеген
гидратты қабаттағы судың молекуласын өзіне қосып алатын факторлар,
белоктарды тұнбаға түсіріп, олардың ерітінділернінің тұрақсыздыған
күшейтеді. Кейбір жағдайларда тұнбаға түскен белок молекуласы, суды өзіне
қайтадан қосып алып, бастапқы қалпына келе алады. Белоктардың мұндай жолмен
тұнбаға түсуін тұздардың көмегімен тұнбаға түсіру деп атайды. Белоктарды
тұздардың көмегімен тұнбаға түсіру, олардың кристалды түрде бөлінуіне
мүмкіндік береді.
Белоктардың амфотерлігі. Белоктардың қышқылдық – негіздік қасиет
көрсетуі олардың құрамындағы амин қышқылдары қалдықтарының құрамындағы ион
түзуші радикалдарының санына тәуелді. Шеткейлік NH2- тобымен, - СООН –
топтарының белоктың амфотерлік қасиетіне қосатын үлесі аз.
Белоктардың ионизациялануына қатысатын негізгі топтар:
1. – қышқылдық қасиет беретін топтар сілтілік ортада теріс заряд
береді.
- СООН шеткейлік топ, аспарагин және глутамин қышқылдарының
радикалдары .
2. – негіздік қасиет беретін топтар қышқылдық ортада оң заряд береді.
- NH2 – шеткейлік, лизиннің, орнитиннің радикалдары.
1.3 Белоктардың жіктелуі
Белоктардың кеңістіктегі орналасуына сәйкес глобулырлы және фибрилді
деп екіге бөлінетіндігі жоғарыда айтылып кетті. Ал биологиялық қасиеті мен
қызметіне сәйкес белок молекулаларын төмендегідей топтарға бөледі.
1. белок – фермент
2. белок – гормондар
3. иммундық белоктар
4. транспорттық белоктар
5. жиырылғыш функция
6. құрылымдық белоктар
7. запастық белоктар
Хромопротейттер – түсті белоктар. Олардың құрамында пептидтік
тізбектен басқа, белоктық емес компонент– гем болады. Хромопротеидтердің
қатарына: хлорофилл- өсімдік протеиді, құрамында Mg2+ ионы бар, күн көзінің
әсерімен СО2 және Н2О молекулаларынан глюкоза түзуге қатысады; қан
гемоглобині – құрамныда Fe2+ ионы бар, О2 және СО2 тасмалдаушы белк; бұлшық
еттің миоглобині – құрамныда Fe бар, О2 байланыстыру қабілеті бар; тыныс
алу ферменттері – цитохромдар – каталаза, пероксидаза.
Гемоглобин (гемопротеид) – қан эритоцитінің құрамында болады. Қанның
жалпы массасының 800г тең, немесе 13-16%. Гемоглобин оттек молекуласын тірі
организмнің әрбір клеткасына жеткізіп, ал клеткалардан тіршілік ету
процестерінің соңғы заты болып табылатын көмір қышқыл газын алып кетеді.
Гемоглобиннің құрамындағы амин қышқылдарының эквиваленті емес
алмасуының нәтижесінде аномальді гемоглобиндер түзіледі. Мұндай
гемоглобиндер бірінен бірі тек қана физикалық-химиялық қасиеттері жағынан
ғана емес, олар биологиялық қызметі жағынан да ерекшеленеді, яғни өздеріне
тән биологиялық қызметін атқыры алмайды.
Гликопротейдтер – құрамында белоктық компоненттерден басқа углеводттық
компоненттер болатын күрделі белоктар. Углеводтық компоненттерге: манноза,
галактоза, фруктоза, гексозоаминдар, глюкурон қышқылы, нейрамин және сиял
қышқылдары жатады.
Гликопротеидтердің биологиялық қызметі өте зор:
1. қорғаныштық, тіректік, дәнекерлегіш қызметі.
2. тканьдердің өткізгіштігін қамтамасыз ету.
3. иммундық қызметі.
4. қанның ұюына кедергі жасау.
5. кальции – сіңіру және шеміршектің сүйекке айналуына қатысу.
6. гормондар
7. қан тамырларының серпімділігін қамтамасыз ету.
8. тарнспорттық және қорлық қызметі.
Гликопротеидтер екі топқа бөлінеді:
1. Қышқылдық гликопротеидтер – мукоидтер, мукопротеидтер
2. нейтроальді гликопротеидтер немесе жай гликопротеидтер
1.4 Нуклеин қышқылдарының биосинтезі
Дезоксирибонуклеин қышқылының тарихы Швейцария биологы Фридрих
Мишердің еңбектерінен басталды. 1868 жылы ірің клеткаларының ядросынан
құрамында фосфоры бар зат бөліп алды. Бұл затты ядродан бөліп алғандықтан
нуклеин деп атады. Нуклеин екі компоненттен тұрады:
1. Қышқылдық компонент – бұл кейіннен ДНК деп аталды.
2. Негіздік компонент – бұл белоктық бөлім.
Дегенмен Мишердің нуклеин қышқылдарын 1868 жылы бөліп алғанына қарамастан,
олардың коваленттік құрылысы 1940 жылдарға дейін белгісіз болып келді.
Мишер және тағы басқа көптеген ғалымдар ДНК-ның клетканың тұқым
қуалаушылығына қатынасының бар екендігін болжағанмен, оның шын мәнінде
генетикалық информация тасушысы екендігі тек қана 1943 жылы дәлелденді.
Рокфеллер институтының ғалымы Эвери және оның қызметтестері
бактериялардың ауыру туғызушы шатммаларынан алынған ДНК-ң, осы ауруды
бактериялардың сау штаммаларына жеткізетіндігін байқады. Сондықтан олар
ауру шатаммалардан алынған ДНК-ны сау штаммаларға осы ауру туралы
генетикалық информацияны жеткізеді, сөйтіп бұрынғы сау штаммалар, ауру
туғызатын штаммаларға айнала алады деп қорытынды жасады. Олар пневмококктың
екі түрін алды, бір түрі ауру туғыза алады, екіншісі ауру туғыза алмайды.
Сонан соң ауру туғыза алатын пневмококктарды қайнату арқылы жойып, оларға
сау клеткаларды қосқанда, сау пневмококк клеткаларының кейбірінің ауру
туғыза алатын түріне көшкендігі байқалады, яғни өлген бактериялардан тірі
бактерияларға бір заттың көшетіндігін байқаған. Бұл не болғаны?
Эвери және оның қызметтестері оны ДНК-ның қасиеті деген тұжырымға
келді. Бұған қарсы келушілерде болды, мүмкін белоктар тұқым қуалаушылық
қасиетті жеткізетін шығар деген пікірлер де болды. Бірақ кейіннен
дезоксирибонуклеаза ферментімен бактерия клеткаларына әсер еткенде, тұқым
қуалаушылықтың байқалмағаны, ал протеолиттік ферменттер бұл тұқым
қуалаушылық қасиетіне еш әсер етпейді, тек қана ДНК-дары осы егентикалық
информацияны ұрпақтан-ұрпаққа жеткізіп отырады деп дәлелденді. Сонымен тек
ДНК ғана геннің материалдық негізі болып, геннің негізгі төмендегідей
қасиеттеріне ие болады:
1. Өз-өзін дәл қайталау, соның арқысанды генетикалық информацияны
ұрпақтан-ұрпаққа жеткізу.
2. Клетка метоболизімін басқару үшін ферменттердің синтезін бағыттау .
ДНК-ның гентикалық информацияның негізгі жеткізуші екендігін
дәлелдейтін негізгі себептер:
1. Бір организмнің әртүрлі тканьдерден алынған ДНК-ң нуклеотидтік
құамы бірдей болады.
2. Әртүрлі түрлердің ДНК-ң нуклеотидтік ... жалғасы
Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.
Ұқсас жұмыстар
Пәндер
- Іс жүргізу
- Автоматтандыру, Техника
- Алғашқы әскери дайындық
- Астрономия
- Ауыл шаруашылығы
- Банк ісі
- Бизнесті бағалау
- Биология
- Бухгалтерлік іс
- Валеология
- Ветеринария
- География
- Геология, Геофизика, Геодезия
- Дін
- Ет, сүт, шарап өнімдері
- Жалпы тарих
- Жер кадастрі, Жылжымайтын мүлік
- Журналистика
- Информатика
- Кеден ісі
- Маркетинг
- Математика, Геометрия
- Медицина
- Мемлекеттік басқару
- Менеджмент
- Мұнай, Газ
- Мұрағат ісі
- Мәдениеттану
- ОБЖ (Основы безопасности жизнедеятельности)
- Педагогика
- Полиграфия
- Психология
- Салық
- Саясаттану
- Сақтандыру
- Сертификаттау, стандарттау
- Социология, Демография
- Спорт
- Статистика
- Тілтану, Филология
- Тарихи тұлғалар
- Тау-кен ісі
- Транспорт
- Туризм
- Физика
- Философия
- Халықаралық қатынастар
- Химия
- Экология, Қоршаған ортаны қорғау
- Экономика
- Экономикалық география
- Электротехника
- Қазақстан тарихы
- Қаржы
- Құрылыс
- Құқық, Криминалистика
- Әдебиет
- Өнер, музыка
- Өнеркәсіп, Өндіріс
Қазақ тілінде жазылған рефераттар, курстық жұмыстар, дипломдық жұмыстар бойынша біздің қор #1 болып табылады.
Ақпарат
Қосымша
Email: info@stud.kz