Ферменттер - биологиялық катализаторлар

Пән: Химия
Жұмыс түрі: Реферат
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 15 бет
Таңдаулыға:

Мазмұны

Кіріспе

Катализатор туралы түсінік

Катализатор

Ингивитор

Каталитикалық процесс

Ферменттер

Негізгі бөлім

Ферменттер - биологиялық катализаторлар

Ферменттер туралы түсінік
Ферменттер белсенділігін анықтаудың жалпы әдістері
Ферменттердің активтігіне температура әсері
Ферменттердің жалпы қасиеттері

Қорытынды

Пайдаланылған әдебиет

Өзі реакцияға түспейтін және өнім құрамына енбейтін, бірақ химиялық реакцияның жылдамдығын өзгертетін затты катализатор (өршіткі) деп атайды.

Бірқатар катализаторлар реакцияны күшті тездетеді - оң катализ немесе жай катализ дейді. (мысалы: күкірт қышқылының алынуы, платиналық катализатор көмегімен аммиактың азот қышқылына тотығуы және т. б. ) ; басқалары - реакцияны баяулатады - бұл теріс катализ (мысалы: шамалы күкірт қышқылының қатнасуымен сутек асқын тотығының ыдырау жылдамдығының төмендеуі және т. б. ) .

Теріс катализді жиі ингибирлеу деп, ал реакция жылдамдығын төмендететін катализаторды ингибитор деп атайды.

Катализде автокатализ деп аталатын ерекше жағдай бар. Оның мәні реакция өнімдерінің бірі процесті тездестіреді.

Ферменттер (энзимдер) - биологиялық катализатор - ерекше рол атқарады. Олардың қатысуымен өсімдік пен жануарлар организмінде күрделі химиялық процестер жүреді. Ферменттердің әрекетін түсіндіретін теория, субстрат молекуласымен әрекеттесетін, олардың молекуласында реакциялық центр (орталық) болады дегенмен тірек жасайды.

Мұндай орталықтардың белсенділігі витаминдер мен кейбір микроэлементтердің (Mn, Cu, Fe, Ni) қатынасуымен жоғарылайды. Барлық ферменттер белоктық қосылыстар тобына жатады, яғни бірімен бірі каваленттік байланыс арқылы спираль (бұрандалы) сияқты құрылымда байланысқан ферменттердің ең үлкен белсенділігі + 37 ⁰ С шамасында байқалады.

Ферметтік катализ тамақ өнеркәсібінде кеңінен қолданыс тапқан (нан пісіру, сыра қайнату, айран ұйыту т. б. ) .

Химиялық өндірістегі катализатордың ролі ерекше үлкен күкірт қышқылының алынуы, аммиактың синтезі қатты көмірден сұйық отын алу, пластмассаларды алу, өсімдік майларын сутекпен қанықтыру (гидрогендеу), түрлі дәрі-дәрмек пен косметикалық заттар өндіру және көптеген т. б. салалар - бұлар катализатор қолданылатын маңызды өндірістің бірсыпырасы ғана.

Негізгі бөлімі:

1. 1. Биологиялық катализатор (өршіткі) ретіндегі ферменттер қасиеті.

Фермент - латыншадан fermentum - ашытқы; Энзим -грекшеден эн -ішкі, зиме -ашытқы.

Ферменттер немесе энзимдер - барлық тірі ағзаларда түзеліп, қызмет атқаратын ақузды табиғатты катализаторлар. Терминдердің шығу тегі алғашқы кездері ферменттативтік процестердің бродильді өндірісте ашылып, зерттелумен байланысты. Әрбір жасушада жүздеген әртүрлі ферменттер болады. Олардың көмегімен 5-пен 400 С-ге дейін шамада сол ағза үшін сай келетін температура кезінде үлкен жылдамдықпен жүруі мүмкін көптеген химиялық реакциялар жүзеге асады. Осы реакциялардың дәл сондай жылдамдықпен ағза сыртында жүруі үшін, жоғары температура мен басқа да кейбір жағдайлардың шұғыл өзгерісі қажет болады. Жасуша үшін бұл өлімді білдіріп, жасушаның бүкіл жұмысы оның тіршілік етуінің қалыпты жағдайындағы кез келген қандай да бір елеулі өзгеріске ұшырамау үшін түрінде құрылған. Ферменттерді реакцияны жылдамдатушы зат секілді, биологиялық котализатор ретінде анықтауға болады. Оларсыз жасушадағы реакциялар өте баяу жүріп, тіршілік ете алмайтындықтан олар абсолютты түрде қажет -ақ. Ферменттермен катализденуші биохимиялық реакциялар жиынтығы барлық түрлі ағзалардың мәнін құрайды. Оның белсенділігінің реттелуінен ферменттативтік аппарат арқылы метоболизмдік реакциялар жылдамдығы мен олардың бағыттауының реттелуі жүреді. Ферменттер катализатор бола отырып, биологиялық емес катализатормен ортақ қасиеттерге ие болады:

Ферменттер реакцияның соңғы өнімі құрамына кірмей, тәртіпке сай одан алғашқылық түрде бөлініп шығады, сондай-ақ олар катализ процесінде шығындалмайды (қазіргі кезде кейбір ферменттердің химиялық реакция соңында Л. Михаэлис постулаттағандай өзгеріссіз түрде босамай, модификациялауға (түр өзгеріске) және тіпті ыдырауға да ұшырайды) .
Ферменттер термодинамика заңына жүруі қарсы келетін реакцияларды қоздыра алмай, олар тек өздерінсіз жүруі мүмкін реакцияларды ғана жылдамдата алады.
Ферменттер тепе-теңдік жағдайын орнатпай, тек оның болуын жылдамдатады.

Спецификалық ферменттер:

Әрине, барлық ферменттер өздерінің химиялық құрлысы бойынша ақуыздар болып табылады.
Биологиялық емес катализаторға қарағанда, ферменттердің эффективтілігі (әсерлілігі) едәуір жоғары (ферменттер қатысындағы реакциялардың жүру жылдамдығы бірнеше есе жоғары болады) .
Ферменттер субстрат әрекетіне, олар катализдеуші зат айналуына тар спецификалыққа, таудаушылыққа ие. Ферменттердің жоғары спецификалығы тірі жасушаларда бір мезгілде жүзеге асатын басқа да мыңдаған химиялық реакциялар ішінен қандай да бір реакция жүруінің «білуән», жоғары туыстығы мен таңдамашылығын қамтамасыз ететін ферменттің активті (белсенді) орталығының тамаша құрылымы мен субстрат және фермент молекулалары арасындағы конформациялықжәне электростатикалық комплементарлылығымен себептендіріледі.

Әрекет ету механизіміне байланысты ферменттер салыстырмалы (немесе топтық) спецификалықты және абсолютті спецификалықты болып бөлінеді. Сонымен, кейбір гидролитті фермент әрекеттері үшін субстрат молекуласындағы химиялық байланыс типтері үлкен мәнге ие.

Мысалы, пепсин бір-біріненхимиялық құрылысы мен аминқышқылдық құрамы, сондай-ақ физикалы-химиялық қасиеттері бойынша қатты ерекшеленетін шығу тегі жануарлар мен өсімдік ақуыздарын ыдыратады. Дегенмен пепсин көмірсуларды немесе майларды ыдыратпайды. Глицерин мен майлы қышқылдардағы майлар гидролизін катализдеуші липазалар әрекеті үшін мұндай орын болып күрделіэфирлік байланыс табылады. Ұқсас салыстырмалы спецификалық фосфорлануды орындайтын әрбір гексоза үшін бірмезгілде жасушада болғанымен, дерліктей барлық гексозаларды АТФ фосфорлау қатысында катализдеуші гексокиназа секілді кейбір клетка ішілік ферменттер ие.

Әрекеттің абсолютті спецификалылығы деп тек жеке субстрат айналуын катализдеуші фермент қабілеттілігін айтады.

Ферменттердің стереохимиялық спецификалылығы химиялық заттардың сптикалық изомерлі h-және Д-формалардың немесе геометриялық (цис-және транс) изометрлердің болуымен себептендіріледі.

+SO ₂ a-нетоқышқылы +NH ₃ +H ₂ O

оксидоза h-аминқышқылы +SO ₂

a - кетоқышқылы +NH ₃ +H ₂ O

оксидоза Д-аминқышқылы

Стереохимиялық спецификалықтың көрнекі мысалы болып CO ₂ -нің тек һ-аспоргин қышқылынан һ-алонинге табылады.

Биокатализаторлар секілді ферменттердің реттелуі. Ферментативті аппараттың реттеуі арқылы ауысушы сыртқы жағдайға бейімдеуде жаушаішілік орта тұрақтылығын ұстауға, тірі материяның қалпына келуіне бағытталған уақыт пен кеңістіктей барлық матаболистік процестер координациялануы (бағдарлануы) жүзеге асады.
Ферменттердің термолабильділігі. Химиялық реакциялар жылдамдығы температураға тәуелді, сондықтан ферменттермен катализденуші реакциялар температура өзгерісінде сезімтал. Дегенмен ферменттің ақуыздың табиғаты салдарынан температура жоғарылауы кезіндей жылулық денатурация реакция жылдамдығының сәйкесінше төмендеуімен ферменттік эффективті (әсерлі) концентрациясын төмендететін болады. Осындай түрде, температура жоғарылауына сезімталдық немесе термолабелділік ферменттерді неорганикалық катализаторлардан мүлдем ерекшелейтін, оларға тән сипаттардың бірі болып табылады. 1С кезінде дірлікбей барлық ферменттер өз активтілігін (белсенділігін) жоғалтады (1С Қыздыруға дейін шыдайтын тек бұлшықет ұлпасының ферменті - миокиназа ғана бұған кірмейді) . Төмен температура (00С және төмен) кезінде тәртіпке сай, ферменттердің активтілігі нөлге дейін төмендегенімен, олар бұзылмайды. Сәйкесінше температурада әсер ету уақыты барлық жағдайларда мәнге ие. Қазіргі уақытта пепсин, трепсин және бірқатар басқа да ферменттер үшін ферменттің инактивациялану жылдамдығы мен ақуыздың денатурациялануының дәрежесінің арасында тікелей байланыстың бар екндігі дәлелденген. Ферменттер термолабилділігіне субстрат концентрациясы, рН ортасымен басқа да факторлар белгілі бір әсер көрсетеді.
Ортаның рН - ына ферменттер активтілігінің (белсенділігінің) тәуелділігі. Ферметтер негізінен 6. 0-8. 0 орта рН-ының физиологиялық мәнінің эволюциялық процесінде негізінен өңделген жануар ұлпасы үшін сай келетін сутектік иондар консентрациясы аймағының тар шамасында едәуір белсендірек. Ферменттер әрекетінің рН-оптимумы физикалық мәндер шамасында жатады.

рН-оптимумы 2. 0-ге тең пепсин бұл құрамға кірмейді. Бұл пепсиннің осы фермент әрекеті үшін оптималды қышқыл орта жасайтын, құрамында бос тұз қышқылы бар асқазан сөлі құрамына кіруімен түсіндіріледі. Басқа жағынан аргинозалар рН-оптимумы күшті сілтілі аймақта (шамамен10. 0) жатады; мұндай орта бауыр жасушасында жоқ, ізінше, in vivo аргиноза рН ортаның өзінің емес оптималды (қолайлы) аймағында функциялайды (қызмет атқарады) . Орта рН-ы өзгерісінің фермент молекуласына әсері қышқылдық және негіздік топтардың (дикарбонды аминқышқылдарының СООН-топтары, цистейннің SH-топтары, гиститиннің имидазольды азоты және басқалар) иондық дәрежесі мен күйінің әрекеттесуінеде жатыр. Ортаның әртүрлі рН мәндері кезінде активті (белсенді) орталық ақуыздың үшіншілік құрылымы мен сәйкесінше белсенді резиент-субстраттың кешеннің қалыптасуын көрсететін жекелей иондалған немесе иондалмаған формада болады. Бұдан басқа, субстраттар мен кофакторлар иондануының жағдайы маңызға ие.

Ферменттер белсенділігін анықтаудың жалпы әдістері.

Ферментті бөлімге кіріспестен бұрын бақылауда ферменттерді тазалаудың ең эффективті тәсілдерін таңдау, ал содан соң оны препараттық жалғаспалы сатысы орындалатын, белсенділікті анықтау әдістерін таңдап алып, мұқият өңдеу қажет.

Фермент кативтілігі (белсенділігі) әртүрлі реакция жағдайлары кезінде ауысып, орта температурасына, рН-ына, субстраттар мен кофакторлар концентрациасына тәуелді болады. Осыларды есепке ала отырып, тауалаудың әртүрлі сатысында фермент белсенділігін анықтауда солбір шартты қатаң түрде сақтау керек. Қандай да бір ғана әдіспен белсенділікті анықтаумен шектелмеген жөн. Фермент белсенділігін анықтауда тест жағдайында айналушы субстрат мөлшері инкубиренудің соңғы уақытының санына пропотционалды (балашалы) болуы тиіс. Егер мұндай балашалық болмаса, онда белсенділікті фермент бірліктері санына реакция жылдамдығының тәуелділігі көрінетін, алдын-ала құрылған калибрлік графика бойынша есептейді. Реакция жүрісі уақытқа сызықты болмаса, реакция бастапқы жылдамдығын (айналу қисығының бастапқы қимасына жуықтаушы көлбеу бұрышының тангенсі бойынша) анықтауға тура келеді. Бұл үшін уақыт бойынша айналу жүрісін тоқтаусыз ізіне түсуге мүмкіндік беретін, белсенділікті өлшеудің: спектрофотометрлік, потенциометрлік, полярографикалық және т. с. с. осындай әдістерін қолданған жеңіл соғады. Ферментативтік реакция жылдамдығын өлшеу үшін зерттелуші белсенділікті тежемейтін және сол фермент үшін оптималдылыққа жақын ертінді рН-ының ұсталуын қамтамасыз ететін буферді таңдап алу қажет. Реакцияны көптеген жағдайларда 25-400 ⁰ С шамасында жататын температура кезінде жүргізіледі. Кофакторлар (метар иондары, коферменттер және басқалар) қатысуын талап ететін, ферменттерді зерттеу кезінде ферменттерді тазалау шамасы бойынша концентрация төмендеуі мүмкін, реакционды қоспаға мысалы металдар тұздары, АТФ, НАДФ және т. с. с. кофакторларды қосуға тура келеді.

Ферменттер белсенділігінанықтау үшін сондай-ақ тәжірибелік қоспа құрамына стабилизаторларды (тұрақтандырғыштарды) қосады. Көптеген жағдайларда желатинді, альбуминді және басқа да қоспаларды қосу ферменттік ақуыз денатурациясының алдын алады.

Қазіргі кезде ақуыз мөлшерін анықтау үшін ароматты амин қышқылдарының ақуызда болуымен себептендірілетін, 280нм кезінде жарықтың жұтылуы қарқындылығын өлшеу кең түрде қолданылады.

Әртүрлі ақуыздағы осы амин қышқылдарының мөлшері әртүрлі, әрі қарқындылық бірдей емес. 1шп-дегі құрамында «орташаландырылған» 1мг ақуызы бар, ертіндінің қалыңдығы 1 см кюветасындағы оптикалық тығыздық 280 нм толқын ұзындығы кезінде 1-ге тең. Нуклейн қышқылдары 280 нм кезінде жұтылады, бірақ 260 нм мен 280 нм кезінде жүргізе отырып, олардың қатысуына түзету жүргізуге болады. Ферменттер белсенділігінің жылдам өзгеруі өте маңызды. Олда құрғақ қалдық немесе ақуыз мөлшерін өлшеуге кіреді.

Осыны 280 нм кезіндегі жұтылу шамасын өлшеу жолымен ақуызды анықтаудың жылдам әдісі деп атауға болады. Бастапқы материалда болатын ақуыз қоспасының жылыуының орташа жылдамдығынан кейде едәуір ерекшеленетін бөлінуші ақуыздың меншікті жұтылу есебінен ұтылған маңыздырақ.

Зерттелуші ұлпалық субстраттағы ферменттер белсенділігін анықтауға кіріспестен бұрын:

рН-қа белсенділік тәуелділігін анықтау және зерттеуші фермент белсенділігін айқындау үшін ортаның оптикалды реакциясын таңдап алу;
Субстратпен оның инкубациялану (көбею) уақытына фермент белсенділігінің тәуелділік графигін құрау және ферменттің инкубация (көбею) уақыты мен оның белсенділігі шамалары арасындағы сызықтық тәуелділік сақталатын, көбею мерзіміндегі жұмыстар үшін таңдау;
Сынамадағы ақуыз концентрациясына белсенділік шамасының тәуелділігін анықтау. Фермент концентрациясына оның белсенділік шамасы пропорционалды (баламасы) болғандығы фермент концентрациясы төмендейді, ал протелиттікте - жоғарылайды.

«Апсырау факторын » анықтай отырып, протеолиттік беленділікті анықтау үшін оптималдық жағдайларды таңдаумен сол мезгілде ингибиттардың (басытқының) бар екендігін анықтауға болады.

Фермент белсенділігін анықтау кезінде ферментативті реакцияның максималды жылдамдығы деп аталатын ферменттің субстратын толық қанығуы кезіндегі ферменттативті реакцияның тұрақты жылдамдығы кезінде жұмыс істеу қажет. Жекелеген әрбір жағдайда максималды жылдамдықты ақуыздың тұрақты консетрациясы кезінде препарат белсенділігін өлшеп, тәжірибелік түрде табу керек.

Ақуыздық субстрат бойынша протеиназ белсенділігін анықтау. Сәйкесінше буферлік 0, 5 мл субстратқа құрамында фермент (экстракт(сығынды), биологиялық сұйықтық) бар 0, 5мл сынаманы қосып, сынамадағы ақуыздар 10%-дың 5мл үшхлорсірке қышқылмен тұндырылғаннан кейін, уақыттық анықталған тәжірибелік жолмен инкубациялайды (көбейеді) . Тұнбаны центрифугамен бөліп алып, ал тұнбаастылық сұйықтықты (ҮХС-центрифугат) ары қарайғы өңдеуге жібереді.

Қайтымды түрде реактив қосылған бақылау сынамасы: 10%-дың 3мл ҮХС ертіндісіне құрамында фермент пен 0, 5мл субстрат бар 0, 5мл ертінді қосады. Сынаманы субстрат автолизіне қоюға кеңес береді: 0, 5мл субстратқа құрамында фермент бар 0, 5мл қайнаған ертінді қосылып, ҮХС-мен тұндырылған тәжірибелік сынамамен бірге инкубацияланады (көбейтіледі) .

Модификацияланған Сакагучи реакциясы бойынша ҮХС-центрифугантында аргинин құрамын анықтау. 0, 5мл ҮХС-центрифугантына 0, 5мл 2, 5м CuSO ₄ ертіндісін, 0, 5мл 5 H KOH ертіндісі мен 0, 5мл ДХН (2, 4-дихлор 1-нафтол) ертінділерін қосады. Ертінді шайқалып, 0, 5мл натрий гипобролиті қосылғанда бір мезетте ашық-қызыл реңге енеді. Ертіндіні шайқап, 20-30 секунд өткеннен кейін (боялған өнімнің натрий гипобролитінің артық мөлшерінен бұзылып кетпеуінің алдын алу үшін) 0, 2мл 2-тиодигликолды қосқаннан кейін тәжірибедей, бақылау сынамасында ҮХС артық мөлшері мен натри гипобролиті арасындағы реакцияның қосалқы қосалқы өнімнің есебінен сарғыш түске енеді. Қосымша өнім сондай-ақ 2-тиодигликолмен тұрақтандырылады. Сынаманың оптикалық тығыздығының қалыңдығы 1см кюветадағы 520нм кезіндей спектрофотометрмен өлшенеді.

Фолин реактиві реакция бойынша протеиназ белсенділігін анықтау. Сол 0, 5мл ҮХС-центрифугантқа 0, 5мл 2, 5 М CuSO ₄ ертіндісін, 4мл 0, 5н NaOH ертіндісі мен 1, 5мл үш есе сұйытылған Фолин реактиві қосылады. 30минуттан соң 760нм кезіндей оптикалық тығыздықты спектрофотометрде өлшейді.

Тотыққан лизоцимнің пепсиндік гидролизаты бойынша калибрлік қисықтар. 30мл тотыққан лизоцимді 50мл қышқылдандырылған суда ерітеді (40мл H ₂ O+10мл 0, 3н HCl ертіндісі мен алынған ертіндіг 0, 5мл пепсин қосамыз) . Қоспаны бөлме температурасында тәулік бойына қалдырамыз. Осы көбею мерзімі өту кезінде препарат ҮХС тұнбасын береді. Бұл препаратты калибрлік қисықтарды құрау үшін стандарт ретінде аргенин және тиразин ертінділері мен бірге пайдаланады. Бастапқы лизоцимнің 60-тан 600мк ² /мл-ға дейін құрамды бөліп алуды дайындайды. Сынамаға сәйкесінше концентрациялы 0, 04-тен 0, 25 мк моль/мл-ге дейінгі бос аргенин мен тиразин ертінділері дайындалады. Әрбір сынамадан Фолин бойынша аргенин мен тиразин құрамын анықтау үшін 0, 5мл-ден (үш параллель сынамада) алынады. Аминқышқылдарының мөлшері балашалы концентрациядан тиразин індегі немесе 1мл наномоль гидролизаттағы оның қалдығы. 3 қисығы бос аргинин секілді, лизацим пепсинді гидролизат пепсидінің құрамында болатын оның қалдығымен Сакалучи реакциясының нәтижесінде алынады. Түзу бойынша тәжірибелік нүктелердің орналасуы ҮХС-мен тұндырылған гидролизатта бүкіл аргинин толықтай Сакалучи реактивімен әрекеттесетіндігін көрсетеді.

Фолиннің тирозинге әсер етуі спецификалық емес. Пепситтен терозиннен басқа осы реактивпен триптофан, цистеиндер әрекеттеседі. Тетропептинді және полипентидті мыстан түзелген бидрет кешені мұндай өзараәрекеттесуді жеңілдетеді. Бойынша және тиразиндік балашалықтағы протеолиттік ферменттер белсенділігінің шамасы кескіндеу, бұл кейде дұрыс болмай шығады.

Осылайша, біз биологиялық катализаторлар секілді ферменттер ерекшеліктерін қарастырдық, ақуыздық емес катализаторлардан олардың ерекшелігі, ұсынылған пепсин және папин ферменттерінің белсенділігін өлшеу тәсілдері көрсетілді. Өкінішке орай, бұл сәт папаинды зерттеу бойынша жариаланған мақалалардың едәуір аз мөлшеріне ие.

Ферменттердің активтігіне температура әсері

Ферментті реакциялардың жылдамдығы, басқада химиялық процестер сияқты қыздырғанда қызады. Бірақта оның ферментсіз реакциядан айырмасы, бұл жылдамдықтың өсуі өте қысқа температура интервалында байқалады. Әр ферменттің өзгеруіне тән температурасы жағдайына келгенде, реакция жылдамдығы максимум мәніне дейін жетеді, одан әрі температура өссе жылдамдық кемиді.

Ферменттердің ең бір үлкен ерекшелігі температураны, әсіресе 70-80 градустан асқан температураны өте сезгіш келетіндігінде. Біз оның бұл қасиетіне таңырқамай-ақ қояық. Өйткені барлық фермнттердің белоктардан тұратынын білеміз. Ал, белоктар жоғары температура әсер еткенде күшті өзгерістерге ұшырайды. Мысалы, Жұмыртқаны қайнап тұрған суға салып жіберсеңіз, белогы лезде каогуляцияланады.

Ферменттердің жылы температураны сезгіштігінде тағы да мынадай қызық сыр бар. Біз оны 40-50 градусқа дейін қыздыратын болсақ, оның реакцияны жылдамдататын қасиеті бұрынғыданда арта түседі. Ал, мұнан жоғары қыздырып жіберсек, ферменттердң бұл қасиеті күрт төмендеп кетеді. Бұл орайда қыздырудың ұзақтылығы мен қысқалығыда көп роль атқарады. Егер біз қыздыруды тоқсан градустан асырып жіберетін болсақ, өте қынжыларлық нәтижелерге тап боламыз. Өйткені, ферменттер өзінің заттарға әсер ететін барлық қасиеттерінен ажырап қалады. Бұл жерде ескеретін тағы бір жай бар. Мысалы, адамның бұлшық еттерінде болатын ферменттер 100 градусқа дейінгі температураны көтере береді. Кейбір ферменттерге қыздыру уақытша ғана әсер етеді. Мұндай ферменттер қыздыруды тоқтатқаннан кейін белгілі бір уақытөткен соң өзінің бұрынғы қасиетіне қайтадан ие болады.

Біз бұл орайда мына мәселені де мықтап еске сақтауымыз керек. Әрбір ферменттің өмір сүруіне қолайлы әрі қажетті температуралар бар. Олар соны қалайды. Мысалы, жылы қанды жануарлардың денесіндегі ферменттер әдетте 37-40 ⁰ С арасындағы жылылықты қалайды. Ферменттердің активтік қасиеті организмнің тіршілік етуіне өте күшті әсер етеді.

Ферменттердің жалпы қасиеттері

Ферменттер биологиялық катализатор ретінде әрі гомагендік, әрі гетерогендік катализаторлардың белгілерімен сипатталады. Катализдік әсерін су ертінділерінде көрсетеді. Бірақ молекулалық салмағы үлкен юолғандықтан /1-1/ герерогендік катализаторға тән ферменттің ертіндісінде микробеттік бөлігі болады. Ферменттердің катализдік активтігі олардың беткейінде ерекше бөлімдер - активті орталық болуымен аяқталады. Ферменттердің гемогендік және гетерогендік катализаторлардың жалпы белгілерімен қатар, ерекше қасиеттері де болады. Ферменттердің негізгі ерекшелігі, жоғары катализдік активтігі мен өте жоғары талғампаздығынд. Себебі: ферменттердің құрылыс ерекшелігі мен әсер ету механизмінде. Ферменттер катализаторлар сияқты активация энергиясына әсер етіп, оны төмендетеді. Бұл ферменттер қатысында реакция жылдамдығын жоғарылатады. Ферменттік катализдің өзіне тән белгісі, оның мультиплеттігі, яғни бір мезгілде бірнеше /үштен артық/ реакцияға көптеген активті орталық пен сәйкес субстраттарды қатыстыруында.

Әдетте ферменттер өздері әсер ететін қосылыстардың атына сәйкес «оза жалғауын аза» жалғауына ауыстыру арқылы белгіленеді. Мысалы, қант сахароза деп аталады, ал оған әсер етуші фермент-сахароза.

Фермент сонымен қатар қышқылдар мен сілтілердің әсерін де өте тез сөліп отырады. Демек, бір фермент қышқылы аз реакцияға белсенділік көрсетеді, енді біреуі сілтісі аз реакцияны қалайды, ал үшіншісі нейтралдық жағдайды жақсы көреді. Ферменттердің бұл қасиеттерін адамның ас қорту процестерінен тез аңғаруға болады. Мысалы, ал ең алдымен ақуызға түсіп тіспен шайналады да сілекейге шыланады. Ал шілекейге шыланғанда нейтралдық реакцияға түседі. Демек, бұл кезде сілекейде болатын ферменттер іске кіріседі. Бұл фермент /амилаза/ көмірсуларға былайша айтқандакрақмалға ғана әсер етеді. Сондықтан, ауыстың көмірсулы бөлігі ғана қорытылады.

Енді ауыздағы ас өңеш арқылы асқазанға түседі. Мұнда қышқылдық жағынан өте күшті қышқыл сұйықтық-асқазан сөлі бөлініп шығады. Бұл сөлдің ішінде қышқылдық ортада ерекше активтік көрсететін пепсин ферменті бар. Ол астың құрамындағы белоктарды ажыратады, бірақ көмірсулар бөлігіне ешқандай әсерән тигізбейді.

... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.