Биологиялық химия пәнінен тәжірибелік сабаққа арналған әдістемелік нұсқаулар

Пән: Химия
Жұмыс түрі: Материал
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 72 бет
Таңдаулыға:

Қ. А. Ясауи атындағы Халықаралық қазақ-түрік университеті

Медицина факультеті

Зертханалық пәндер кафедрасы

Биологиялық химия пәнінен

тәжірибелік сабаққа арналған әдістемелік нұсқаулар

I-бөлім

Түркістан 2013

Кафедра мәжілісінде талқыланды, хаттама №___, “___” 2013 ж.

Кафедра меңгерушісі, м. ғ. к.,

Профессор Шалхарова Ж. Н.

Тәжірибелік сабақ №1

1. Тақырыбы: Белоктардың құрылысы және функциялары. Белоктардың жалпы

қасиеттері.

2. Мақсаты: Студенттер амин қышқылдары-белок молекуласының структуралық құрам бөлігі екендігі жөнінде және белоктардың аминқышқылдық құрамының ерекшеліктерімен белоктардың физико-химиялық қасиеттері, олардың аминқышқылдық құрамына байланысты болатындығы туралы, белоктардың жалпы қасиеттерін, олардың ерітіндідегі тұрақтылығын қамтамасыз ететін факторларды, белок молекуласының коллоидты күйі және құндылығы жөнінде, белоктарды анықтау тәсілдері туралы білуі тиіс.

3. Оқыту мақсаты: Белоктар тірі организмдердің құрылымдық негізін құрайды және организмнің ең маңызды функцияларын атқарады. Белок адам үшін ең құнды және алмастырылмайтын қоректік зат. Белоктар маңызды электролиттер және олар организмде коллоидты жағдайда болады. Белоктар тіршіліктің негізін қалай отырып, белок мөлшерінің қалыпты жағдайдан ауытқулары әртүрлі патологиялық өзгерістерге алып келеді. Сондықтан белоктардың жалпы қасиеттері, құрылысы туралы оқып үйрену болашақ дәрігерлер үшін өте маңызды.

4. Тақырыптың негізгі сұрақтары:

1. Белоктарға анықтама беріңіз.

2. α - амин қышқылдары, олардың классификациясы.

3. Белоктардың атқаратын қызметі.

4. Белоктардың жалпы қасиеттері.

5. Белоктардың құндылығы. Құнды белоктарға мысал келтіріңіз.

6. Алмастырмайтын амин қышқылдары дегеніміз не? Мысал келтіріңіз.

7. Белоктарды және аминқышқылдарын анықтауға арналған түрлі-түсті реакциялар.

8. Белоктарды тазалау және бөліп алу әдістері.

9. Белок молекуласының тұрақтылығын қамтамасыз ететін факторлар.

10. Белок молекуласыдағы байланыс түрлері, мысал келтіріңіз.

5. Білім берудің және оқытудың әдістері: шағын топтар, есептерді шығару, жұптасып жұмыс істеу.

6. Әдебиет:

Орыс тілінде:

Негізгі:

1. Тапбергенов С. О. Медицинская биохимия. - Астана, 2001.

2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. - М., 2005, 2007.

3. Биохимия, под ред. Чл. -корр. РАН, проф. Е. С. Северина. - М., 2005, 2007.

4. Шарманов Т. Ш., Плешкова С. М. Метаболические основы питания с курсом общей биохимии - Алматы, 1998, 2008

Қосымша:

1. Тапбергенов С. О, Тапбергенов Т. С. Медицинская и клиническая биохимия. -Павлодар, 2004.

2. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека. 2003

3. Кольман Я., Рем К-Г. Наглядная биохимия. - М. : Мир, 2004.

4. Биохимия. Тесты и задачи: Учебное пособие для студентов медвузов, под ред. Чл. -корр. РАН, проф. Е. С. Северина. - М., 2005.

5. Биохимия в вопросах и ответах. Под. Ред. чл. -корр. НАН РК, д. х. н.,

проф. С. М. Адекенова. -Астана, 2003.

Қазақ тілінде:

Негізгі:

1. Сейтембетов Т. С., Төлеуов Б. И., Сейтембетова А. Ж. . Биологиялық химия. -Қарағанды. -2007.

2. Тапбергенов С. О. Медициналық биохимия. -Павлодар. -2008.

2. Сеитов З. С., Биологиялык химия, 2007

3. Сейтембетова А. Ж. ., Лиходий С. С., Биологиялық химия, 1994.

Қосымша:

1. Биохимия сұрақтары мен жауаптары. ҚР ҰҒА корр., проф. С. М. Адекеновтің ред. басшылығымен. -Астана, 2003.

Ағылшын тілінде:

1. Lehninger « Principles of biochemistry», Fourth Edition, David L. Nelson, Michael M. Cox, 2005.

2. Murray R. K., Granner D. K., Mayes P. A., Rodwell V. W., Harpers Biochemistry. 1988.

3. Saini A. S., Kaur J., Textbook of biochemistry. - New Delhi, 1995.

7. Бақылау: (сұрақтар, тесттер, есептер және т. б. )

Өзіндік бақылауға арналған жаттығулар.

1. Глицин және фенилаланин аминқышқылдарынан дипептид құрап, атаңыз, қасиетін анықтаңыз.

2. Лизин, аланин, пролин аминқышқылдарынан трипептид құрап, атаңыз, қасиетін анықтаңыз.

3. Аспарагил метионилаланил триптофил тетрапептидін құрап, атаңыз, қасиетін анықтаңыз.

4. Тирозилметионин дипептидін құраңыз және осындай екі дипептидті дисульфидті байланыстармен қосыңыз, қасиетін анықтаңыз.

5. Белоктардың ИЭН-сі, рН=3, 5; 6, 5; 9, 0 тең болған жағдайда, белок қандай қасиетке ие болады? ( қышқыл, нейтральды, негіздік )

6. Белок казеинінің рН=4, 7, ол қай ортада тұнбаға түседі; рН=3, 7; 4, 7; 8, 0. Неге?

7. Белоктың жалпы формуласы NH ₃ OH

Қай қасиетке ие? R NH ₃ OH

Нейтральды ортада қандай COOH

зарядқа ие болады.

8. Белоктың жалпы формуласы

Белок қай қасиетке ие? ИЭН-белок қай ортада ие болады?

NH ₃ OH

R СОOH

COOH

Ситуациялық есептер.

1. Тағам белогының құрамында метионин, триптофан амин қышқылдары кездеспейді. Яғни бұл неге әкелуі мүмкін.

Белоктың құрамында аланин және аспарагин қышқылы анықталмады. Бұл кезде организмде қандай өзгерістер болуы мүмкін?

3. Зерттелетін ерітіндіге сапалық реакция жүргізгенде:

- Биурет реакциясы - оң мәнді

- Нингидрин реакциясы - оң мәнді

- Шульце-Распайл реакциясы - теріс мәнді

- Адамкевич реакциясы - теріс мәнді болды.

Қандай қорытынды жасауға болады?

Екі ерітіндіге түрлі-түсті реакция жүргізілді:

а) бірінші ерітіндіде:

- Биурет реакциясы - оң

- Нингидрин реакциясы -оң

- Фоль реакциясы - теріс

б) екінші ерітіндіде:

- Нингидрин реакциясы -оң

- Фоль реакциясы - оң

Қандай қорытынды жасауға болады?

Лабораториялық жұмыстар

Белоктарға түрлі-түсті реакциялар

Түрлі-түрсті реакциялар белок молекуласының аминқышқылдарына арналған сапалық реакциялар. Түрлі-түсті реакцияны 1%-ті жұмыртқа белок ертіндісімен және желатин ертіндісімен пробиркаларда жүргізеді.

1. Нингидрин реакциясы.

Белок молекуласындағы α-аминқышқылдарының қалдығына сапалық реакция.

Анықтау әдісі. (200)

Пробиркаға 1% жұмыртқа белогынан 5 тамшы немесе 1% желатин ертіндісін алып, үстіне 0, 1 % нингидрин ертіндісінен 3 тамшы қосып, қайнағанға дейін қыздырамыз. 2-3 минут өткеннен кейін ертінді көк түске боялады.

Химизмі. Белок молекуласын нингидрин ертіндісімен қыздырған кезде, α-аминқышқылы мен нингидрин арасында реакция жүреді. Реакция нәтижесінде аммиак, көмірқышқыл газы, альдегид және тотықсызданған нингидрин түзіледі. Ең соңғы аммиак және екінші нингидрин молекуласы арасында мурексидті көк түсті қосылыс пайда болады.

2. Құрамында күкірті бар аминқышқылдарына реакция.

Белок молекуласының гидролизі кезінде күкірті бар аминқышқылдары бөлінеді (цистеин, цистин, метионин) құрамы тиотобынан тұрады. Күкірт сілтілі ортада сульфид түзу қабілетіне ие.

а) Фол реакция.

Анықтау әдісі:

5 тамшы 1% жұмыртқа ертіндісіне 30% натрий гидроксиді ертіндісін және 1 тамшы 5% қорғасын ацетатының ертіндісінен қосып қыздырамыз. Пробиркадағы ертіндіні қыздырған кезде қараяды, яғни қара түсті қорғасын сульфидінің тұнбасы түзіледі.

б) Нитропруссид натрий ерітіндісімен реакция.

Анықтау әдісі.

5 тамшы 1% жұмыртқа ерітіндісіне 5 тамшы 30% натрий гидроксидін қосып, қайнағанға дейін қыздырамыз. Суытылғаннан кейін, 2 тамшы 5% нитропруссид натрий ертіндісін қосамыз. Пробиркадағы сұйықтың қызыл-күлгін түске боялуы комплексті қосылыс түзілуіне негізделген.

3. Аргининге гипобромит реакциясы (202)

Бұл реакция гуанидин тобына сапалық реакция.

Анықтау әдісі.

5 тамшы 1% жұмыртқа белогын, 5 тамшы 10% натрий гидроксидін және 2 тамшы 0, 2 % спирті α-нафтол ертіндісін қосып араластырамыз. Араласқаннан кейін 3 тамшы 2%-ті гипобромит натрий ертіндісін қосып және араластырады. Сұйықтықта аргинин бар болса, сұйықтық қызыл түске боялады, біраз уақыттан соң бояу ағара бастайды.

Химизм. Гипобромит натрий ертіндісінің әсерінен α-нафтол мен аргинин арасында қызыл түсті конденсация пайда болады.

4. Тирозинге Миллон реакциясы

Белок молекуласындағы циклды аминқышқылы тирозинге сапалық реакция.

Анықтау әдісі.

5 тамшы 1% жұмыртқа белогына 1 тамшы Миллон реактивын қосып, жайлап абайлап қайнағанға дейін қыздырамыз. Қызғылт немесе қызыл түсті тұнба түзіледі. Миллон реактиві (азот қышқылымен қорғасының тұздары) .

Химизм. Белокты Миллон реактивімен қыздырған кезде, тирозиннің нитротуындылары түзіледі, тирозиннің туындылары қорғасынмен әрекеттесіп қызыл түсті қорғасын нитротирозинін түзеді.

5. Ксантопротеин реакциясы.

Бұл реакция белок молекуласындағы циклды амин қышқылдарын (Тирозин, триптофан) анықтайды.

Анықтау әдісі:

5 тамшы 1% жұмыртқа белогына 3 тамшы концентрлі азот қышқылын қосып, жайлап абайлап қыздырамыз. Қышқылды қосқаннан кейін түзілген тұнба жайлап ериді де сұйықтық сары түске боялады.

Сұйықтықты суытып болғаннан соң 5 тамшы концентрлі аммиак ерітіндісін және 30% натрий гидроксидін қосамыз. Сары түс сарғылт түске ауысады.

Химизм. Сары түсті нитротуындысы бар сұйықтық, тирозин мен триптофанның бензол сақинасы азот қышқылымен қосылып, қыздырған кезде түзіледі. Сұйықтыққа негізді араластырып қосқан кезде сары түс сарғылт түске яғни хиноидты тұзға айналады. Мысалы: тирозин нитрленген кезде нитротирозинге айналып аммиакпен қосылып аммонидті тұз түзеді, хиноидты тобы бар. (фенилаланиннің бензол сақинасы тирозин мен триптофонға қарағанда қиындау нитрленеді) .

6. Триптофонға реакция.

Триптофан аминқышқылы қышқыл ортада альдегидпен қосылып, конденсацияланған өнім түзеді.

а) Шульце-Распайля реакциясы

Анықтау әдісі:

5 тамшы 1% жұмыртқа белогына 1 тамшы 10% сахароза ерітіндісін қосып, пробирканы бұрып, жайлап 6 тамшы концентрлі күкірт қышқылын (пробирканың бұрышынан жайлап тамшымен) қосамыз. Екі сұйықтың арасында шие түстес қызыл түс пайда болады.

Химизм. Концентрлі күкірт қышқылының әсерінен сахароза гидролизге ұшырайды, содан соң моносахаридтер оксиметил-фурфуралға айналады. Триптофан оксиметилфурфурал мен қосылып, комплекс түзеді. Комплекс шие түстес қызыл түсті сұйықтық.

б) Адамкевич реакциясы.

Анықтау әдісі:

5 тамшы жұмыртқа белогына 10 тамшы мұзды сірке қышқылын қосып аздап қыздырамыз. Қыздырып болғаннан соң пробирканың шетінен жайлап, сол тең мөлшерде концентрлі күкірт қышқылын тамызамыз. Сұйықтық араласып кетпеу керек. Біраз уақыт өткеннен соң, екі сұйықтықтың арасында қызыл-күлгін түсті сақина пайда болады.

Химизм. Мұзды сірке қышқылының қатысуымен, триптофанның екі молекуласы глиоксил қышқылымен әрекеттесіп, қызыл-күлгін түсті бояу түзеді.

в) Паули диазореакциясы

Бұл реакция гистидин, триптофан, тирозинге сапалық реакция.

Анықтау әдісі:

Пробиркаға 20% тұз қышқылындағы 1% сульфанил қышқылынан 3 тамшы және 3 тамшы 5% азотты қышқыл натрий ерітіндісін қосып, араластырамыз. Алынған диазореактив ерітіндісіне 5 тамшы 1% жұмыртқа белогын тамызып, араластырамыз. Араласып болған сұйықтыққа 5 тамшы 10% көмірқышқыл натрий ерітіндісін қосамыз, циклды аминқышқылдары гистидин, триптофан, тирозин белок ерітіндісінде кездесе, ертінді қоңыр-қызыл түсті азосұйықтығы пайда болады.

Химизм. Циклды аминқышқылдары гистидин, триптофан, тирозин диазобензолсульфо-қышқылымен қоңыр-қызыл түсті азотуынды түзеді.

8. Биурет реакциясы (207)

Бұл реакция. Белок молекуласында пептидтік байланыстың бар екендігін дәлелдейдтін реакция. Кейбір белок емес заттарға да сапалық реакция.

Анықтау әдісі:

5 тамшы 1% жұмыртқа белогына 3 тамшы 10% натрий гидроксидін және 1 тамшы 1% мыс сульфатын қосамыз. Жақсылап араластырамыз, боялу интенсивтілігі тікелей белоктағы пептидті байланыстардың санына тәуелді.

Химизм. Белок молекуласында пептидті байланыс сілтілі ортада мыс сульфатымен комплекс түзеді. Комплекстің түсі белок молекуласындағы пептидтік байланыстың, яғни белоктың концентрациясына байланысты.

Мысалы: пептидтік байланыс көптеу болса, комплекс көк түс, аздау болса пептидті байланыс күлгін-қызғылт немесе қызғылт түсті комплекс түзеді.

Студенттер белоктың құндылығы жөнінде қорытынды шығарады. Белоктарға және аминқышқылдарына түрлі-түсті реакциялар, жасалынған жұмыстардың нәтижесін бірге талдап кестені толтырылады.

Реакцияның аты

Зерттелген материал

Бұл реакция нені ашады

Алынған нәтиже түсі немесе тұнба

Реакцияның аты:

Зерттелген материал:

Бұл реакция нені ашады:

Алынған нәтиже түсі немесе тұнба:

Тест сұрақтары

1. Алифатты амин қышқылдарын атаңыз:

а) аспарагин қышқылы, метионин, гистидин, пролин, цистеин

б) глютамин қышқылы, фенилаланин, тирозин, треонин, цистеин

в) глицин, валин, аланин, лейцин, изолейцин

г) лизин, аргинин, гидроксипролин, тирозин, серин

2. Оксиамин қышқылдарын атаңыз;

а) триптофан, фенилаланин

б) серин, треонин

в) аспарагин қышқылы, глютамин қышқылы

г) метиони, цистеин

3. Организмде метил тобының көзі болып табылады:

а) цистеин

б) лейцин

в) валин

г) метионин

4. Қышқыл белоктардың құрамында кездесетін амин қышқылдар:

а) оксиаминқышқылдар

б) циклді аминқышқылдар

в) моноаминомонокарбон қышқылдар

г) моноаминодикарбон қышқылдар

5. Күкірті бар амин қышқылдарды атаңыз:

а) серин, триптофан, лейцин

б) трионин, глютамин қышқылы, аланин

в) метионин, цистеин, цистин

г) изолейцин, лизин, аргинин

6. Белок молекуласының құрамында оттегінің мөлшері:

а) 16 % в) 18 %

б) 21 % г) 46 %

7. Белок молекуласының құрамында сутегінің мөлшері

а) 7 %

б) 10 %

в) 15 %

г) 5 %

8. Диаминомонокарбон қышқылдарын атаңыз:

а) лизин, аргини

б) аспарагин қышқылы, глютамин қышқылы

в) метионин, цистеин

г) фенилаланин, триптофан

9. Моноаминодикарбон қышқылдары:

а) лизин, аргинин

б) метионин, цистеин

в) аспарагин қышқылы, глютамин қышқылы

г) триптофан, фенилаланин

10. Негізгі белоктардың құрамында кездеседі:

а) циклді аминқышқылдар

б) моноаминомонокарбон қышқылдар

в) диаминомонокарбон қышқылдар

г) оксиамин қышқылдар

1 ВАРИАНТ

1. Валин, аспарагин қышқылы, фенилаланин және глютамин қышқылынан тұратын тетрапептид құрастырыңыз. Оны атаңыз.

2. Фрагмент ретінде осы тетрапептид бар белок қандай қасиетке ие болады, қышқыл, нейтралды, негізі?

2 ВАРИАНТ

1. Лизин, гистидин, аргинин, пролиннен тұратын тетрапептид құрастырыңыз. Оны атаңыз.

2. Фрагмент ретінде осы тетрапептид бар белок қандай қасиетке ие болады, қышқыл, нейтралды, негізгі?

3 ВАРИАНТ

1. Аргинин, тирозин, оксипролин және лизиннен тұратын тетрапептид құрастырыңыз. Оны атаңыз.

2. Фрагмент ретінде осы тетрапептид бар белок қандай қасиеттке ие болады - қышқыл, нейтралды, негізгі ?

4 ВАРИАНТ

1. Метионин, триптофан, аланин, лейциннен тұратын тетрапептид құрастырыңыз. Оны атаңыз.

2. Фрагмент ретінде осы тетрапептид бар белок қандай қасиетке ие болады - қышқыл, нейтралды, негізгі?

5 ВАРИАНТ

1. Цистеин, изолейцин, глицин, метиониннен тұратын тетрапептид құрастырыңыз. Оны атаңыз.

2. Фрагмент ретінде осы тетрапептид бар белок қандай қасиетке ие болады - қышқыл, нейтралды, негізгі.

6 ВАРИАНТ

1. Глютамин қышқылы, серин, аспарагин қышқылы треониннен тұратын тетрапептид құрастырыңыз. Оны атаңыз.

2. Фрагмент ретінде осы тетрапептид бар белок қандай қасиетке ие болады - қышқыл, нейтралды, негізгі?

Тәжірибелік сабақ №2

1. Тақырыбы: Белок молекуласының структурасы. Белоктардың классификациясы. Глобулярлы белоктар. Қанның құрамында белоктардың сандық көрсеткіштерін анықтау.

2. Мақсаты: Студенттер белоктардың жалпы қасиеттері, белок молекуласының құрылысы, белок гидролизі, белоктың денатурациялануы, тұнбаға түсіру реакциялары, белоктардың жіктелуі, жай белоктар туралы білім алулары тиіс.

3. Оқыту мақсаты: Белоктардың структуралық құрылымын оқып білу белоктардың тірі организмде атқаратын алуан түрлі функцияларын түсінуде ғылыми-практикалық маңызы өте зор. Белоктың биологиялық активтілігі олардың структуралық құрылысының жоғарғы деңгейлерінде (3-ші, 4-ші) пайда болады. Белоктың структуралық құрылысының бұзылуы оның функциясының бұзылуына әкеліп соғады.

4. Тақырыптың негізгі сұрақтары:

1. Белоктың бірінші реттік структурасы, оны түзетін байланыстар, осы деңгейде анықталатын белоктың қасиеттері.

2. Белоктың екінші реттік структурасы, оны түзетін байланыстар, осы деңгейде анықталатын белоктың қасиеттері.

3. Белоктың үшінші реттік структурасы оны түзетін байланыстар, осы деңгейде анықталатын белоктың қасиеттері.

4. Белоктың төртінші реттік структурасы, оны түзетін байланыстар, осы деңгейде анықталатын белоктың қасиеттері.

5. Белоктардың жіктелуі. Жай және күрделі белоктар дегеніміз не? Глобулярлы, фибриллярлы белоктар.

6. Альбуминдер мен глобулиндер қасиеттері, табиғатта таралуы, амин қышқылдарының ерекшелігі, ролі.

7. Альбуминдер мен глобулиндердің айырмашылықтары.

8. Протаминдер, гистондар, қасиеттері, таралуы, ролі.

9. Тұнбаға түсіру реакциялары.

10. Белоктар денатурациясы, денатурациялаушы агенттер.

5. Білім берудің және оқытудың әдістері: шағын топтар, есептерді шығару, жұптасып жұмыс істеу.

6. Әдебиет:

Орыс тілінде:

Негізгі:

1. Тапбергенов С. О. Медицинская биохимия. - Астана, 2001.

2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. - М., 2005, 2007.

3. Биохимия, под ред. Чл. -корр. РАН, проф. Е. С. Северина. - М., 2005, 2007.

4. Шарманов Т. Ш., Плешкова С. М. Метаболические основы питания с курсом общей биохимии - Алматы, 1998, 2008

Қосымша:

1. Тапбергенов С. О, Тапбергенов Т. С. Медицинская и клиническая биохимия. -Павлодар, 2004.

2. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека. 2003

3. Кольман Я., Рем К-Г. Наглядная биохимия. - М. : Мир, 2004.

5. Биохимия в вопросах и ответах. Под. Ред. чл. -корр. НАН РК, д. х. н.,

проф. С. М. Адекенова. -Астана, 2003.

Қазақ тілінде:

Негізгі:

1. Сейтембетов Т. С., Төлеуов Б. И., Сейтембетова А. Ж. . Биологиялық химия. -Қарағанды. -2007.

2. Тапбергенов С. О. Медициналық биохимия. -Павлодар. -2008.

2. Сеитов З. С., Биологиялык химия, 2007

3. Сейтембетова А. Ж. ., Лиходий С. С., Биологиялық химия, 1994.

Қосымша:

1. Биохимия сұрақтары мен жауаптары. ҚР ҰҒА корр., проф. С. М. Адекеновтің ред. басшылығымен. -Астана, 2003.

Ағылшын тілінде:

1. Lehninger « Principles of biochemistry», Fourth Edition, David L. Nelson, Michael M. Cox, 2005.

2. Murray R. K., Granner D. K., Mayes P. A., Rodwell V. W., Harpers Biochemistry. 1988.

3. Saini A. S., Kaur J., Textbook of biochemistry. - New Delhi, 1995.

7. Бақылау: (сұрақтар, тесттер, есептер және т. б. )

Жаттығулар.

1. Құрамы фенилаланин, валин, аспарагин, глицин, гистидин аминқышқылдарынан тұратын белоктың бірінші реттік структурасын жазыңыз.

2. Бірінші реттік, екінші реттік, үшінші реттік белоктың структурасының тұрақтылығы неге байланысты?

3. Клиникада альбумин мен глобулиннің қай қасиетін қолданамыз?

4. Қай рН ортада белоктар оңай тұнбаға түседі.

Ситуациялық есептер.

1. (NН ₄ / ₂ SO ₄ қаныққан ерітіндісін бірдей мөлшерде белокқа араластырамыз яғни белок мөлшерімен бірдей аламыз) . Осы кезде қай белок тұнбаға түседі.

2. Белоктың гидролиз сатысын анықтау, егер бізге белгілі болса:

а) биурет реакциясы-оң көрсеткіште, сульфосалицил қышқылымен тұнбаға түсіру реакциясы-оң көрсеткіште

б) биурет реакциясы - теріс, сульфосалицил қышқылымен тұнбаға түсіру реакциясы - теріс.

Лабораториялық жұмыстар.

Белоктарды тұнбаға түсіру реакциялары.

а) Минеральды қышқылдармен белоктарды тұнбаға түсіру реакциясы. Концентрлі минеральды қышқылдар белоктарды қайтымсыз коагуляцияға ұшыратады.

Жұмыстың әдісі: Үш пробиркаға 10 немесе 15 тамшы концентрлі қышқылдарды құямыз (тұз қышқылын, күкірт қышқылын, азот қышқылын), пробирканы 45 ⁰ С бұрып 1%-ті белок сұйықтығын жайлап қосамыз. Пробиркадағы екі сұйықтық арасында ақ тұнба (яғни ақ сақина) пайда болады. Егер пробиркаларды шайқап көрсеңіз күкірт және тұз қышқылдарымен түзілген сақина еріп кетеді, ал концентрлі азот қышқылымен түзілген ақ сақина ерімейді. Себебі, концентрлі азот қышқылымен белоктың 0, 0033 %-санын анықтауға болады.

б) Белоктарды ауыр металл тұздарымен тұнбаға

түсіру реакциялары

Жұмыстың әдісі: Үш пробиркаға 5 тамшы 1%-ті белокты алып құямыз, бірінші пробиркаға 1 тамшы 5%-ті мыс сульфатын, екінші пробиркаға 1 тамшы 5%-ті күмістің нитратын және үшінші пробиркаға 1 тамшы 5%-ті қорғасынның ацетатын қосамыз. Барлық пробиркаларда тұнба түзіледі. Егер бұл сұйықтықтарды үстін-үстін араластырып көрсек, бірінші және үшінші пробиркада тұнбаның ерігендігін байқаймыз.

в) Белоктарды органикалық қышқылдармен тұнбаға

түсіру реакциясы

Жұмыстың әдісі: Екі пробиркаға 5 тамшы 1%-ті белокты алып құямыз, содан соң бірінші пробиркаға 2 тамшы 10%-ті үшхлорлы сірке қышқылын, ал екінші пробиркаға 1 тамшы 10%-ті сульфосалицил қышқылын қосамыз. Екі пробиркада ақ тұнба түзіледі.

БИЛЕТ N 1

1. Белоктардың бірінші реттік структурасы, оның тұрақтылығы неге байланысты?

2. Альбуминдер, қасиеттері, маңызы, таралуы.

БИЛЕТ N 2

1. Белоктың екінші реттік структурасы, кеңістіктегі құрылысының

ерекшеліктері, тұрақтылығы неге байланысты?

2. Протаминдер, қасиеттері, атқаратын қызметі.

БИЛЕТ N 3

1. Белоктардың үшінші реттік структурасы белок молекуласының үшінші структурасын қамтамасыз ететін байланыстардың типтері. Оның мәні.

2. Протамин, аминқышқылдарының ерекшеліктері.

БИЛЕТ N 4

1. Белок молекуласының төртінші реттік структурасы, оны түзетін байланыстар. Оның маңызы.

2. Глобулиндер, қасиеттері, маңызы, таралуы.

БИЛЕТ N 5

1. Белоктардың классификациясы. Белоктардың негізгі кластарын атау.

2. Гистондар, құрылысы мен структурасының ерекшеліктері қасиеттері, маңызы.

БИЛЕТ N 6

1. Белоктың денатурациясы туралы түсінік, ол неге байланысты?

2. Альбуминдер, аминқышқылдарының ерекшеліктері, маңызы.

Тәжірибелік сабақ №3

1. Тақырыбы: Жай белоктар. Склеропротеидтер. Күрделі белоктар. Липопротеидтер, металлопротеидтер.

2. Мақсаты: Жай белоктар, склеропротеидтер, құрылысы, аминқышқылдарының ерекшеліктері, структуралық құрылымдық деңгейлері және күрделі белоктардың липопротеидтер, металлопротеидтер құрылысын, атқаратын қызметін, жеке өкілдерін оқып үйренулері тиіс.

3. Оқыту мақсаты: Жай белоктар, склеропротеидтер, құрылысы, аминқышқылдарының ерекшеліктері, структуралық құрылымдық деңгейлері және маңызын, бір біріне ерекшеліктерін студенттерге оқытып үйрету. Белоктардың қызметі және физико-химиялық қасиеттері олардың құрылысының және структуралық құрылымының күрделігіне байланысты. Күрделі белоктар - протеидтер 2 компонентті қосылыстар, жәй белоктан және простетикалық топтан тұрады және организмде әр түрлі маңызды қызмет атқарады:

... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.