Биологиялық химия пәнінен тәжірибелік сабаққа арналған әдістемелік нұсқаулар


Пән: Химия
Жұмыс түрі:  Материал
Тегін:  Антиплагиат
Көлемі: 72 бет
Таңдаулыға:   
Бұл жұмыстың бағасы: 500 теңге
Кепілдік барма?

бот арқылы тегін алу, ауыстыру

Қандай қате таптыңыз?

Рақмет!






Қ.А.Ясауи атындағы Халықаралық қазақ-түрік университеті

Медицина факультеті

Зертханалық пәндер кафедрасы

Биологиялық химия пәнінен
тәжірибелік сабаққа арналған әдістемелік нұсқаулар

I-бөлім

Түркістан 2013

Кафедра мәжілісінде талқыланды, хаттама №___, “___” _____2013 ж.

Кафедра меңгерушісі, м.ғ.к.,
Профессор
Шалхарова Ж.Н.

Тәжірибелік сабақ №1

1. Тақырыбы: Белоктардың құрылысы және функциялары. Белоктардың жалпы
қасиеттері.

2. Мақсаты: Студенттер амин қышқылдары-белок молекуласының структуралық
құрам бөлігі екендігі жөнінде және белоктардың аминқышқылдық құрамының
ерекшеліктерімен белоктардың физико-химиялық қасиеттері, олардың
аминқышқылдық құрамына байланысты болатындығы туралы, белоктардың жалпы
қасиеттерін, олардың ерітіндідегі тұрақтылығын қамтамасыз ететін
факторларды, белок молекуласының коллоидты күйі және құндылығы жөнінде,
белоктарды анықтау тәсілдері туралы білуі тиіс.

3. Оқыту мақсаты: Белоктар тірі организмдердің құрылымдық негізін құрайды
және организмнің ең маңызды функцияларын атқарады. Белок адам үшін ең құнды
және алмастырылмайтын қоректік зат. Белоктар маңызды электролиттер және
олар организмде коллоидты жағдайда болады. Белоктар тіршіліктің негізін
қалай отырып, белок мөлшерінің қалыпты жағдайдан ауытқулары әртүрлі
патологиялық өзгерістерге алып келеді. Сондықтан белоктардың жалпы
қасиеттері, құрылысы туралы оқып үйрену болашақ дәрігерлер үшін өте
маңызды.

4. Тақырыптың негізгі сұрақтары:
1. Белоктарға анықтама беріңіз.
2. ( - амин қышқылдары, олардың классификациясы.
3. Белоктардың атқаратын қызметі.
4. Белоктардың жалпы қасиеттері.
5. Белоктардың құндылығы. Құнды белоктарға мысал келтіріңіз.
6. Алмастырмайтын амин қышқылдары дегеніміз не? Мысал келтіріңіз.
7. Белоктарды және аминқышқылдарын анықтауға арналған түрлі-түсті
реакциялар.
8. Белоктарды тазалау және бөліп алу әдістері.
9. Белок молекуласының тұрақтылығын қамтамасыз ететін факторлар.
10. Белок молекуласыдағы байланыс түрлері, мысал келтіріңіз.

5. Білім берудің және оқытудың әдістері: шағын топтар, есептерді шығару,
жұптасып жұмыс істеу.

6. Әдебиет:
Орыс тілінде:
Негізгі:
1.Тапбергенов С.О. Медицинская биохимия.- Астана, 2001.
2.Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия.- М.,2005, 2007.
3.Биохимия, под ред. Чл.-корр. РАН, проф. Е.С. Северина.- М.,2005, 2007.
4. Шарманов Т.Ш., Плешкова С.М. Метаболические основы питания с курсом
общей биохимии – Алматы, 1998, 2008
Қосымша:
1.Тапбергенов С.О, Тапбергенов Т.С. Медицинская и клиническая биохимия.-
Павлодар,2004.
2.Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека. 2003
3.Кольман Я., Рем К-Г. Наглядная биохимия.- М.: Мир, 2004.
4.Биохимия. Тесты и задачи: Учебное пособие для студентов медвузов , под
ред. Чл.-корр. РАН, проф. Е.С. Северина.- М.,2005.
5.Биохимия в вопросах и ответах. Под. Ред. чл.-корр. НАН РК, д.х.н.,
проф. С.М. Адекенова. -Астана, 2003.
Қазақ тілінде:
Негізгі:
1.Сейтембетов Т.С., Төлеуов Б.И., Сейтембетова А.Ж.. Биологиялық химия.-
Қарағанды.-2007.
2. Тапбергенов С.О. Медициналық биохимия.-Павлодар.-2008.
2.Сеитов З.С., Биологиялык химия, 2007
3.Сейтембетова А.Ж.., Лиходий С.С., Биологиялық химия, 1994.
Қосымша:
1.Биохимия сұрақтары мен жауаптары. ҚР ҰҒА корр., проф. С.М. Адекеновтің
ред. басшылығымен.-Астана,2003.

Ағылшын тілінде:
1. Lehninger Principles of biochemistry, Fourth Edition, David L.Nelson,
Michael M. Cox, 2005.
2. Murray R.K., Granner D.K., Mayes P.A., Rodwell V.W., Harpers
Biochemistry.1988.
3. Saini A.S., Kaur J., Textbook of biochemistry.- New Delhi,1995.

7. Бақылау: (сұрақтар, тесттер, есептер және т.б.)

Өзіндік бақылауға арналған жаттығулар.
1. Глицин және фенилаланин аминқышқылдарынан дипептид құрап, атаңыз,
қасиетін анықтаңыз.
2. Лизин, аланин, пролин аминқышқылдарынан трипептид құрап, атаңыз,
қасиетін анықтаңыз.
3. Аспарагил метионилаланил триптофил тетрапептидін құрап, атаңыз, қасиетін
анықтаңыз.
4. Тирозилметионин дипептидін құраңыз және осындай екі дипептидті
дисульфидті байланыстармен қосыңыз, қасиетін анықтаңыз.
5. Белоктардың ИЭН-сі, рН=3,5; 6,5; 9,0 тең болған жағдайда, белок қандай
қасиетке ие болады? ( қышқыл, нейтральды, негіздік )
6. Белок казеинінің рН=4,7, ол қай ортада тұнбаға түседі; рН=3,7; 4,7; 8,0.
Неге?

7. Белоктың жалпы формуласы NH3OH
Қай қасиетке ие? R NH3OH
Нейтральды ортада қандай COOH
зарядқа ие болады.
8. Белоктың жалпы формуласы
Белок қай қасиетке ие? ИЭН-белок қай ортада ие болады?
NH3OH
R СОOH
COOH

Ситуациялық есептер.
1. Тағам белогының құрамында метионин, триптофан амин қышқылдары
кездеспейді. Яғни бұл неге әкелуі мүмкін.
2. Белоктың құрамында аланин және аспарагин қышқылы анықталмады. Бұл кезде
организмде қандай өзгерістер болуы мүмкін?
3. Зерттелетін ерітіндіге сапалық реакция жүргізгенде:
- Биурет реакциясы - оң мәнді
- Нингидрин реакциясы - оң мәнді
- Шульце-Распайл реакциясы - теріс мәнді
- Адамкевич реакциясы - теріс мәнді болды.
Қандай қорытынды жасауға болады?
4. Екі ерітіндіге түрлі-түсті реакция жүргізілді:
а) бірінші ерітіндіде:
- Биурет реакциясы - оң
- Нингидрин реакциясы -оң
- Фоль реакциясы - теріс
б) екінші ерітіндіде:
- Нингидрин реакциясы -оң
- Фоль реакциясы - оң
Қандай қорытынды жасауға болады?

Лабораториялық жұмыстар
Белоктарға түрлі-түсті реакциялар
Түрлі-түрсті реакциялар белок молекуласының аминқышқылдарына арналған
сапалық реакциялар. Түрлі-түсті реакцияны 1%-ті жұмыртқа белок ертіндісімен
және желатин ертіндісімен пробиркаларда жүргізеді.
1. Нингидрин реакциясы.
Белок молекуласындағы (-аминқышқылдарының қалдығына сапалық реакция.
Анықтау әдісі. (200)
Пробиркаға 1% жұмыртқа белогынан 5 тамшы немесе 1% желатин ертіндісін
алып, үстіне 0,1 % нингидрин ертіндісінен 3 тамшы қосып, қайнағанға дейін
қыздырамыз. 2-3 минут өткеннен кейін ертінді көк түске боялады.
Химизмі. Белок молекуласын нингидрин ертіндісімен қыздырған кезде, (-
аминқышқылы мен нингидрин арасында реакция жүреді. Реакция нәтижесінде
аммиак, көмірқышқыл газы, альдегид және тотықсызданған нингидрин түзіледі.
Ең соңғы аммиак және екінші нингидрин молекуласы арасында мурексидті көк
түсті қосылыс пайда болады.
2. Құрамында күкірті бар аминқышқылдарына реакция.
Белок молекуласының гидролизі кезінде күкірті бар аминқышқылдары
бөлінеді (цистеин, цистин, метионин) құрамы тиотобынан тұрады. Күкірт
сілтілі ортада сульфид түзу қабілетіне ие.
а) Фол реакция.
Анықтау әдісі:
5 тамшы 1% жұмыртқа ертіндісіне 30% натрий гидроксиді ертіндісін және 1
тамшы 5% қорғасын ацетатының ертіндісінен қосып қыздырамыз. Пробиркадағы
ертіндіні қыздырған кезде қараяды, яғни қара түсті қорғасын сульфидінің
тұнбасы түзіледі.
б) Нитропруссид натрий ерітіндісімен реакция.
Анықтау әдісі.
5 тамшы 1% жұмыртқа ерітіндісіне 5 тамшы 30% натрий гидроксидін қосып,
қайнағанға дейін қыздырамыз. Суытылғаннан кейін, 2 тамшы 5% нитропруссид
натрий ертіндісін қосамыз. Пробиркадағы сұйықтың қызыл-күлгін түске боялуы
комплексті қосылыс түзілуіне негізделген.
3. Аргининге гипобромит реакциясы (202)
Бұл реакция гуанидин тобына сапалық реакция.
Анықтау әдісі.
5 тамшы 1% жұмыртқа белогын, 5 тамшы 10% натрий гидроксидін және 2 тамшы
0,2 % спирті (-нафтол ертіндісін қосып араластырамыз. Араласқаннан кейін 3
тамшы 2%-ті гипобромит натрий ертіндісін қосып және араластырады.
Сұйықтықта аргинин бар болса, сұйықтық қызыл түске боялады, біраз уақыттан
соң бояу ағара бастайды.
Химизм. Гипобромит натрий ертіндісінің әсерінен (-нафтол мен аргинин
арасында қызыл түсті конденсация пайда болады.

4. Тирозинге Миллон реакциясы
Белок молекуласындағы циклды аминқышқылы тирозинге сапалық реакция.

Анықтау әдісі.
5 тамшы 1% жұмыртқа белогына 1 тамшы Миллон реактивын қосып, жайлап
абайлап қайнағанға дейін қыздырамыз. Қызғылт немесе қызыл түсті тұнба
түзіледі. Миллон реактиві (азот қышқылымен қорғасының тұздары).
Химизм. Белокты Миллон реактивімен қыздырған кезде, тирозиннің
нитротуындылары түзіледі, тирозиннің туындылары қорғасынмен әрекеттесіп
қызыл түсті қорғасын нитротирозинін түзеді.

5. Ксантопротеин реакциясы.
Бұл реакция белок молекуласындағы циклды амин қышқылдарын (Тирозин,
триптофан) анықтайды.
Анықтау әдісі:
5 тамшы 1% жұмыртқа белогына 3 тамшы концентрлі азот қышқылын қосып,
жайлап абайлап қыздырамыз. Қышқылды қосқаннан кейін түзілген тұнба жайлап
ериді де сұйықтық сары түске боялады.
Сұйықтықты суытып болғаннан соң 5 тамшы концентрлі аммиак ерітіндісін
және 30% натрий гидроксидін қосамыз. Сары түс сарғылт түске ауысады.
Химизм. Сары түсті нитротуындысы бар сұйықтық, тирозин мен триптофанның
бензол сақинасы азот қышқылымен қосылып, қыздырған кезде түзіледі.
Сұйықтыққа негізді араластырып қосқан кезде сары түс сарғылт түске яғни
хиноидты тұзға айналады. Мысалы: тирозин нитрленген кезде нитротирозинге
айналып аммиакпен қосылып аммонидті тұз түзеді, хиноидты тобы бар.
(фенилаланиннің бензол сақинасы тирозин мен триптофонға қарағанда қиындау
нитрленеді).
6. Триптофонға реакция.
Триптофан аминқышқылы қышқыл ортада альдегидпен қосылып,
конденсацияланған өнім түзеді.
а) Шульце-Распайля реакциясы
Анықтау әдісі:
5 тамшы 1% жұмыртқа белогына 1 тамшы 10% сахароза ерітіндісін қосып,
пробирканы бұрып, жайлап 6 тамшы концентрлі күкірт қышқылын (пробирканың
бұрышынан жайлап тамшымен) қосамыз. Екі сұйықтың арасында шие түстес қызыл
түс пайда болады.
Химизм. Концентрлі күкірт қышқылының әсерінен сахароза гидролизге
ұшырайды, содан соң моносахаридтер оксиметил-фурфуралға айналады. Триптофан
оксиметилфурфурал мен қосылып, комплекс түзеді. Комплекс шие түстес қызыл
түсті сұйықтық.
б) Адамкевич реакциясы.
Анықтау әдісі:
5 тамшы жұмыртқа белогына 10 тамшы мұзды сірке қышқылын қосып аздап
қыздырамыз. Қыздырып болғаннан соң пробирканың шетінен жайлап, сол тең
мөлшерде концентрлі күкірт қышқылын тамызамыз. Сұйықтық араласып кетпеу
керек. Біраз уақыт өткеннен соң, екі сұйықтықтың арасында қызыл-күлгін
түсті сақина пайда болады.
Химизм. Мұзды сірке қышқылының қатысуымен, триптофанның екі молекуласы
глиоксил қышқылымен әрекеттесіп, қызыл-күлгін түсті бояу түзеді.
в) Паули диазореакциясы
Бұл реакция гистидин, триптофан, тирозинге сапалық реакция.
Анықтау әдісі:
Пробиркаға 20% тұз қышқылындағы 1% сульфанил қышқылынан 3 тамшы және 3
тамшы 5% азотты қышқыл натрий ерітіндісін қосып, араластырамыз. Алынған
диазореактив ерітіндісіне 5 тамшы 1% жұмыртқа белогын тамызып,
араластырамыз. Араласып болған сұйықтыққа 5 тамшы 10% көмірқышқыл натрий
ерітіндісін қосамыз, циклды аминқышқылдары гистидин, триптофан, тирозин
белок ерітіндісінде кездесе, ертінді қоңыр-қызыл түсті азосұйықтығы пайда
болады.
Химизм. Циклды аминқышқылдары гистидин, триптофан, тирозин
диазобензолсульфо-қышқылымен қоңыр-қызыл түсті азотуынды түзеді.
8. Биурет реакциясы (207)
Бұл реакция. Белок молекуласында пептидтік байланыстың бар екендігін
дәлелдейдтін реакция. Кейбір белок емес заттарға да сапалық реакция.

Анықтау әдісі:
5 тамшы 1% жұмыртқа белогына 3 тамшы 10% натрий гидроксидін және 1 тамшы
1% мыс сульфатын қосамыз. Жақсылап араластырамыз, боялу интенсивтілігі
тікелей белоктағы пептидті байланыстардың санына тәуелді.
Химизм. Белок молекуласында пептидті байланыс сілтілі ортада мыс
сульфатымен комплекс түзеді. Комплекстің түсі белок молекуласындағы
пептидтік байланыстың, яғни белоктың концентрациясына байланысты.
Мысалы: пептидтік байланыс көптеу болса, комплекс көк түс, аздау болса
пептидті байланыс күлгін-қызғылт немесе қызғылт түсті комплекс түзеді.
Студенттер белоктың құндылығы жөнінде қорытынды шығарады. Белоктарға және
аминқышқылдарына түрлі-түсті реакциялар, жасалынған жұмыстардың нәтижесін
бірге талдап кестені толтырылады.

Реакцияның аты Зерттелген Бұл реакция нені Алынған нәтиже
материал ашады түсі немесе
тұнба


Тест сұрақтары
1. Алифатты амин қышқылдарын атаңыз:
а) аспарагин қышқылы, метионин, гистидин, пролин, цистеин
б) глютамин қышқылы, фенилаланин, тирозин, треонин, цистеин
в) глицин, валин, аланин, лейцин, изолейцин
г) лизин, аргинин, гидроксипролин, тирозин, серин
2. Оксиамин қышқылдарын атаңыз;
а) триптофан, фенилаланин
б) серин, треонин
в) аспарагин қышқылы, глютамин қышқылы
г) метиони, цистеин
3. Организмде метил тобының көзі болып табылады:
а) цистеин
б) лейцин
в) валин
г) метионин
4. Қышқыл белоктардың құрамында кездесетін амин қышқылдар:
а) оксиаминқышқылдар
б) циклді аминқышқылдар
в) моноаминомонокарбон қышқылдар
г) моноаминодикарбон қышқылдар
5. Күкірті бар амин қышқылдарды атаңыз:
а) серин, триптофан, лейцин
б) трионин, глютамин қышқылы, аланин
в) метионин, цистеин, цистин
г) изолейцин, лизин, аргинин
6. Белок молекуласының құрамында оттегінің мөлшері:
а) 16 % в) 18 %
б) 21 % г) 46 %
7. Белок молекуласының құрамында сутегінің мөлшері
а) 7 %
б) 10 %
в) 15 %
г) 5 %
8. Диаминомонокарбон қышқылдарын атаңыз:
а) лизин, аргини
б) аспарагин қышқылы, глютамин қышқылы
в) метионин, цистеин
г) фенилаланин, триптофан
9. Моноаминодикарбон қышқылдары:
а) лизин, аргинин
б) метионин, цистеин
в) аспарагин қышқылы, глютамин қышқылы
г) триптофан, фенилаланин
10. Негізгі белоктардың құрамында кездеседі:
а) циклді аминқышқылдар
б) моноаминомонокарбон қышқылдар
в) диаминомонокарбон қышқылдар
г) оксиамин қышқылдар

1 ВАРИАНТ

1. Валин, аспарагин қышқылы, фенилаланин және глютамин қышқылынан тұратын
тетрапептид құрастырыңыз. Оны атаңыз.
2. Фрагмент ретінде осы тетрапептид бар белок қандай қасиетке ие болады,
қышқыл, нейтралды, негізі?

2 ВАРИАНТ

1. Лизин, гистидин, аргинин, пролиннен тұратын тетрапептид құрастырыңыз.
Оны атаңыз.
2. Фрагмент ретінде осы тетрапептид бар белок қандай қасиетке ие болады,
қышқыл, нейтралды, негізгі?

3 ВАРИАНТ

1. Аргинин, тирозин, оксипролин және лизиннен тұратын тетрапептид
құрастырыңыз. Оны атаңыз.
2. Фрагмент ретінде осы тетрапептид бар белок қандай қасиеттке ие болады -
қышқыл, нейтралды, негізгі ?

4 ВАРИАНТ

1. Метионин, триптофан, аланин, лейциннен тұратын тетрапептид құрастырыңыз.
Оны атаңыз.
2. Фрагмент ретінде осы тетрапептид бар белок қандай қасиетке ие болады -
қышқыл, нейтралды, негізгі?

5 ВАРИАНТ

1. Цистеин, изолейцин, глицин, метиониннен тұратын тетрапептид
құрастырыңыз. Оны атаңыз.
2. Фрагмент ретінде осы тетрапептид бар белок қандай қасиетке ие болады -
қышқыл, нейтралды, негізгі.

6 ВАРИАНТ

1. Глютамин қышқылы, серин, аспарагин қышқылы треониннен тұратын
тетрапептид құрастырыңыз. Оны атаңыз.
2. Фрагмент ретінде осы тетрапептид бар белок қандай қасиетке ие болады -
қышқыл, нейтралды, негізгі?

Тәжірибелік сабақ №2

1. Тақырыбы: Белок молекуласының структурасы. Белоктардың классификациясы.
Глобулярлы белоктар. Қанның құрамында белоктардың сандық көрсеткіштерін
анықтау.

2. Мақсаты: Студенттер белоктардың жалпы қасиеттері, белок молекуласының
құрылысы, белок гидролизі, белоктың денатурациялануы, тұнбаға түсіру
реакциялары, белоктардың жіктелуі, жай белоктар туралы білім алулары тиіс.

3. Оқыту мақсаты: Белоктардың структуралық құрылымын оқып білу белоктардың
тірі организмде атқаратын алуан түрлі функцияларын түсінуде ғылыми-
практикалық маңызы өте зор. Белоктың биологиялық активтілігі олардың
структуралық құрылысының жоғарғы деңгейлерінде (3-ші, 4-ші) пайда болады.
Белоктың структуралық құрылысының бұзылуы оның функциясының бұзылуына
әкеліп соғады.

4. Тақырыптың негізгі сұрақтары:
1. Белоктың бірінші реттік структурасы, оны түзетін байланыстар, осы
деңгейде анықталатын белоктың қасиеттері.
2. Белоктың екінші реттік структурасы, оны түзетін байланыстар, осы
деңгейде анықталатын белоктың қасиеттері.
3. Белоктың үшінші реттік структурасы оны түзетін байланыстар, осы деңгейде
анықталатын белоктың қасиеттері.
4. Белоктың төртінші реттік структурасы, оны түзетін байланыстар, осы
деңгейде анықталатын белоктың қасиеттері.
5. Белоктардың жіктелуі. Жай және күрделі белоктар дегеніміз не?
Глобулярлы, фибриллярлы белоктар.
6. Альбуминдер мен глобулиндер қасиеттері, табиғатта таралуы, амин
қышқылдарының ерекшелігі, ролі.
7. Альбуминдер мен глобулиндердің айырмашылықтары.
8. Протаминдер, гистондар, қасиеттері, таралуы, ролі.
9. Тұнбаға түсіру реакциялары.
10. Белоктар денатурациясы, денатурациялаушы агенттер.

5. Білім берудің және оқытудың әдістері: шағын топтар, есептерді шығару,
жұптасып жұмыс істеу.

6. Әдебиет:
Орыс тілінде:
Негізгі:
1. Тапбергенов С.О. Медицинская биохимия.- Астана, 2001.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия.- М.,2005, 2007.
3. Биохимия, под ред. Чл.-корр. РАН, проф. Е.С. Северина.- М.,2005, 2007.
4. Шарманов Т.Ш., Плешкова С.М. Метаболические основы питания с курсом
общей биохимии – Алматы, 1998, 2008
Қосымша:
1. Тапбергенов С.О, Тапбергенов Т.С. Медицинская и клиническая биохимия.-
Павлодар,2004.
2. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека. 2003
3. Кольман Я., Рем К-Г. Наглядная биохимия.- М.: Мир, 2004.
4. Биохимия. Тесты и задачи: Учебное пособие для студентов медвузов , под
ред. Чл.-корр. РАН, проф. Е.С. Северина.- М.,2005.
5. Биохимия в вопросах и ответах. Под. Ред. чл.-корр. НАН РК, д.х.н.,
проф. С.М. Адекенова. -Астана, 2003.
Қазақ тілінде:
Негізгі:
1.Сейтембетов Т.С., Төлеуов Б.И., Сейтембетова А.Ж.. Биологиялық химия.-
Қарағанды.-2007.
2. Тапбергенов С.О. Медициналық биохимия.-Павлодар.-2008.
2.Сеитов З.С., Биологиялык химия, 2007
3.Сейтембетова А.Ж.., Лиходий С.С., Биологиялық химия, 1994.

Қосымша:
1.Биохимия сұрақтары мен жауаптары. ҚР ҰҒА корр., проф. С.М. Адекеновтің
ред. басшылығымен.-Астана,2003.

Ағылшын тілінде:
1. Lehninger Principles of biochemistry, Fourth Edition, David L.Nelson,
Michael M. Cox, 2005.
2. Murray R.K., Granner D.K., Mayes P.A., Rodwell V.W., Harpers
Biochemistry.1988.
3. Saini A.S., Kaur J., Textbook of biochemistry.- New Delhi,1995.

7. Бақылау: (сұрақтар, тесттер, есептер және т.б.)

Жаттығулар.
1. Құрамы фенилаланин, валин, аспарагин, глицин, гистидин аминқышқылдарынан
тұратын белоктың бірінші реттік структурасын жазыңыз.
2. Бірінші реттік, екінші реттік, үшінші реттік белоктың структурасының
тұрақтылығы неге байланысты?
3. Клиникада альбумин мен глобулиннің қай қасиетін қолданамыз?
4. Қай рН ортада белоктар оңай тұнбаға түседі.

Ситуациялық есептер.
1. (NН42 SO4 қаныққан ерітіндісін бірдей мөлшерде белокқа араластырамыз
яғни белок мөлшерімен бірдей аламыз). Осы кезде қай белок тұнбаға түседі.
2. Белоктың гидролиз сатысын анықтау, егер бізге белгілі болса:
а) биурет реакциясы-оң көрсеткіште, сульфосалицил қышқылымен тұнбаға түсіру
реакциясы-оң көрсеткіште
б) биурет реакциясы – теріс, сульфосалицил қышқылымен тұнбаға түсіру
реакциясы - теріс.

Лабораториялық жұмыстар.
Белоктарды тұнбаға түсіру реакциялары.
а) Минеральды қышқылдармен белоктарды тұнбаға түсіру реакциясы.
Концентрлі минеральды қышқылдар белоктарды қайтымсыз коагуляцияға
ұшыратады.
Жұмыстың әдісі: Үш пробиркаға 10 немесе 15 тамшы концентрлі қышқылдарды
құямыз (тұз қышқылын, күкірт қышқылын, азот қышқылын), пробирканы 45 0С
бұрып 1%-ті белок сұйықтығын жайлап қосамыз. Пробиркадағы екі сұйықтық
арасында ақ тұнба (яғни ақ сақина) пайда болады. Егер пробиркаларды шайқап
көрсеңіз күкірт және тұз қышқылдарымен түзілген сақина еріп кетеді, ал
концентрлі азот қышқылымен түзілген ақ сақина ерімейді. Себебі, концентрлі
азот қышқылымен белоктың 0,0033 %-санын анықтауға болады.

б) Белоктарды ауыр металл тұздарымен тұнбаға
түсіру реакциялары
Жұмыстың әдісі: Үш пробиркаға 5 тамшы 1%-ті белокты алып құямыз,
бірінші пробиркаға 1 тамшы 5%-ті мыс сульфатын, екінші пробиркаға 1 тамшы
5%-ті күмістің нитратын және үшінші пробиркаға 1 тамшы 5%-ті қорғасынның
ацетатын қосамыз. Барлық пробиркаларда тұнба түзіледі. Егер бұл
сұйықтықтарды үстін-үстін араластырып көрсек, бірінші және үшінші
пробиркада тұнбаның ерігендігін байқаймыз.

в) Белоктарды органикалық қышқылдармен тұнбаға
түсіру реакциясы
Жұмыстың әдісі: Екі пробиркаға 5 тамшы 1%-ті белокты алып құямыз, содан
соң бірінші пробиркаға 2 тамшы 10%-ті үшхлорлы сірке қышқылын, ал екінші
пробиркаға 1 тамшы 10%-ті сульфосалицил қышқылын қосамыз. Екі пробиркада ақ
тұнба түзіледі.

БИЛЕТ N 1
1. Белоктардың бірінші реттік структурасы, оның тұрақтылығы неге
байланысты?
2. Альбуминдер, қасиеттері, маңызы, таралуы.

БИЛЕТ N 2
1. Белоктың екінші реттік структурасы, кеңістіктегі құрылысының
ерекшеліктері, тұрақтылығы неге байланысты?
2. Протаминдер, қасиеттері, атқаратын қызметі.

БИЛЕТ N 3
1. Белоктардың үшінші реттік структурасы белок молекуласының үшінші
структурасын қамтамасыз ететін байланыстардың типтері. Оның мәні.
2. Протамин, аминқышқылдарының ерекшеліктері.

БИЛЕТ N 4
1. Белок молекуласының төртінші реттік структурасы, оны түзетін
байланыстар. Оның маңызы.
2. Глобулиндер, қасиеттері, маңызы, таралуы.

БИЛЕТ N 5
1. Белоктардың классификациясы. Белоктардың негізгі кластарын атау.
2. Гистондар, құрылысы мен структурасының ерекшеліктері қасиеттері,
маңызы.

БИЛЕТ N 6
1. Белоктың денатурациясы туралы түсінік, ол неге байланысты?
2. Альбуминдер, аминқышқылдарының ерекшеліктері, маңызы.

Тәжірибелік сабақ №3

1. Тақырыбы: Жай белоктар. Склеропротеидтер. Күрделі белоктар.
Липопротеидтер, металлопротеидтер.

2. Мақсаты: Жай белоктар, склеропротеидтер, құрылысы, аминқышқылдарының
ерекшеліктері, структуралық құрылымдық деңгейлері және күрделі белоктардың
липопротеидтер, металлопротеидтер құрылысын, атқаратын қызметін, жеке
өкілдерін оқып үйренулері тиіс.

3. Оқыту мақсаты: Жай белоктар, склеропротеидтер, құрылысы,
аминқышқылдарының ерекшеліктері, структуралық құрылымдық деңгейлері және
маңызын, бір біріне ерекшеліктерін студенттерге оқытып үйрету. Белоктардың
қызметі және физико-химиялық қасиеттері олардың құрылысының және
структуралық құрылымының күрделігіне байланысты. Күрделі белоктар -
протеидтер 2 компонентті қосылыстар, жәй белоктан және простетикалық топтан
тұрады және организмде әр түрлі маңызды қызмет атқарады:
- липопротеидтер – организмнің клеткалары мен ткандерінің негізгі
компоненті;
- металлопротеидтер - өмірге қажетті микроэлементтерді тасымалдайды және
қорын түзеді.
Міне сондықтан, күрделі белоктардың құрылысын, атқаратын қызметін білу
болашақ дәрігерлер үшін маңызды.

4. Тақырыптың негізгі сұрақтары:
1. Склеропротеидтер., құрылысы, өкілдері, маңызы.
2. Суда еритін фибриллярлы белоктар.
3. Суда ерімейтін склеропротеидтер.
4. Коллаген, аминқышқылының ерекшелігі, маңызы.
5. Эластин, аминқышқылының ерекшелігі, маңызы.
6. Кератин, аминқышқылының ерекшелігі, маңызы.
7. Белоктардың гидролизі, гидролиз сатылары.
8. Күрделі белоктардың құрылысы, түсінік.
9. Липопротеидтер, жалпы сипаттама, өкілдері, ролі.
10. Альфалипопротеид, құрамы, маңызы.
11. Өте төмен тығыздықтағы липопротеидтер, құрамы, маңызы.
12. Төмен тығыздықтағы липопротеид, құрамы, маңызы.
13. Металлопротеидтер, құрылысы, өкілдері, маңызы.
14. Құрамында мырышы бар, белоктар: карбангидраза, карбоксипептидаза. Мысы
бар белоктар: церулоплазмин.

5. Білім берудің және оқытудың әдістері: шағын топтар, есептеді шығару,
жұптасып

жұмыс істеу.

6. Әдебиет:
Орыс тілінде:
Негізгі:
1. Тапбергенов С.О. Медицинская биохимия. - Астана, 2001.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. - М., 2005, 2007.
3. Биохимия, под ред. Чл.-корр. РАН, проф. Е.С. Северина. - М.,2005, 2007.
4. Шарманов Т.Ш., Плешкова С.М. Метаболические основы питания с курсом
общей
биохимии – Алматы, 1998, 2008

Қосымша:
1. Тапбергенов С.О, Тапбергенов Т.С. Медицинская и клиническая биохимия.
Павлодар,2004.
2. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека. 2003
3. Кольман Я., Рем К-Г. Наглядная биохимия.- М.: Мир, 2004.
4. Биохимия. Тесты и задачи: Учебное пособие для студентов медвузов , под
ред.
Чл. - корр. РАН, проф. Е.С. Северина. - М., 2005.
5. Биохимия в вопросах и ответах. Под. Ред. чл.-корр. НАН РК, д.х.н.,
проф. С.М. Адекенова. -Астана, 2003.
Қазақ тілінде:
Негізгі:
1. Сейтембетов Т.С., Төлеуов Б.И., Сейтембетова А.Ж.. Биологиялық химия.
Қарағанды.- 2007.
2. Тапбергенов С.О. Медициналық биохимия.-Павлодар.-2008.
2. Сеитов З.С., Биологиялык химия, 2007
3. Сейтембетова А.Ж.., Лиходий С.С., Биологиялық химия, 1994.
Қосымша:
1. Биохимия сұрақтары мен жауаптары. ҚР ҰҒА корр., проф. С.М. Адекеновтің
ред.
басшылығымен.-Астана,2003.

Ағылшын тілінде:
1. Lehninger Principles of biochemistry, Fourth Edition, David L.Nelson,
Michael M.
Cox, 2005.
2. Murray R.K., Granner D.K., Mayes P.A., Rodwell V.W., Harpers
Biochemistry.1988.
3. Saini A.S., Kaur J., Textbook of biochemistry.- New Delhi,1995.

7. Бақылау: (сұрақтар, тесттер, есептер және т.б.)

Белоктың гидролизі
Белок қышқыл және негіздің, жоғары температураның қатысуымен
ферментативті гидролизге ұшырайды.
Белоктың қышқылдық гидролизі
Жұмыстың әдісі: 50 мл колбаға 0,5 мл қан сары суын, 10 мл дистилденген
суды және 1,5 мл концентрлі күкірт қышқылын алып құямыз. Бұл сұйықтықты
жақсылап араластырып, пробиркаға 0,5 мл сұйықтықты 2 пробиркаға өлшеп
аламыз. Бірінші пробиркадағы сұйықтыққа биурет реакциясын жасаймыз (207-
жұмыс), екінші пробиркадағы сұйықтыққа күкірті аммоний ұнтағын қосамыз.
Екеуінің нәтижесін реакция болған, болмағанын белгілейміз. Содан соң
колбаны тығынмен бекітіп, қайтымды тоңазытқышы бар шыны ыдыс арқылы
гидролиздейміз. Әр 15 минут сайын колбадағы сұйықтықты алып, 2-пробиркаға,
яғни бірінші пробиркаға биурет, ал екінші пробиркаға тұздау реакциясын
жасаймыз. Бұл процесті толық гидролиз біткенше жасаймыз. Яғни соңғы өнім
амин қышқылы қалғанша, әр 15 минут сайын гидролизге ұшырады ма, жоқ әлде
ұшырамады ма соны байқап отырамыз.

Реакция Жұмысты бақылау
Гидролизге әр 15 минут 30 мин. кейін45 мин.
дейін кейін
Биурет реакциясы
Тұздау реакциясы

Лабораториялық жұмыстардың нәтижесін бірге талдап таблица толтырылады.

Реакцияның аты Зерттелген Бұл реакция нені Реакцияның
материал ашады нәтижесі


Тәжірибелік сабақ №4

1. Тақырыбы: Күрделі белоктар. Гликопротеидтер, хромопротеидтер,
фосфопротеидтер.

2. Мақсаты: Студенеттер күрделі белоктардың (гликопротеидтер,
хромопротеидтер, фосфопротеидтер,) құрылысын, атқаратын қызметін, жеке
өкілдерін оқып үйренулері тиіс.

3. Оқыту мақсаты: Белоктардың қызметі және физико-химиялық қасиеттері
олардың құрылысының және структуралық құрылымының күрделігіне байланысты.
Күрделі белоктар - протеидтер 2 компонентті қосылыстар, жәй белоктан және
простетикалық топтан тұрады және организмде әр түрлі маңызды қызмет
атқарады:
- гликопротеидтер - белоктар мен көмірсулар комплексі, көптеген
физиологиялық процестерде маңызды роль атқарады (антикоагулянт, табиғи
антибиотик дәнекер ткань құрам бөлігі т.б.);
- хромопротеидтер – организмде тыныс алу және тотығу-тотықсыздану
процестеріне қатысады;
Міне сондықтан, күрделі белоктардың құрылысын, атқаратын қызметін білу
болашақ дәрігерлер үшін маңызды.
- фосфопротеидтер - қоректік зат, энергия көзі;
түзеді.
Міне сондықтан, күрделі белоктардың құрылысын, атқаратын қызметін білу
болашақ дәрігерлер үшін маңызды.

4. Тақырыптың негізгі сұрақтары:
1. Күрделі белоктардың құрылысы, түсінік.
2. Гликопротеидтер, жалпы сипаттама, жіктелуін схема түрінде көрсету.
3. Нағыз гликопротеидтер, құрылысы, қасиеті, таралуы, өкілдері.
4. Нағыз гликопротеидтердің қызметі мен маңызы.
а қорғаныс қызметі.
б иммуноглобулиндер тузуі.
в қан тобын анықтау.
г тасымалдау қызметі (тасымалдаушы белоктар).
д реттеу қызметі (гормондар).
5. Протеогликандар, құрылысы, өкілдері, таралуы.
6. ГАГ-тар, өкілдері, жануар организмінде ролі.
7. Хромопротеидтер, жалпы сипаттама.
8. Хромопротеидтердің қасиеттері, маңызы, өкілдері
9. Тыныс алу белоктары, құрылысы, ролі.
10. Гемнің формуласын жазыңыз, рационалды аталауы, глобинмен байланысуы.
11. Тыныс алу ферменттері, құрылысы, өкілдері, ролі.
12. Фосфопротеидтер, жалпы сипаттама, қасиеттері, маңызы.
13. Сүт казеиногені, құрылысы туралы түсінік, қасиеті.

5. Білім берудің және оқытудың әдістері: шағын топтар, есептерді шығару,
жұптасып жұмыс істеу.

6. Әдебиет:
Орыс тілінде:
Негізгі:
1. Тапбергенов С.О. Медицинская биохимия.- Астана, 2001.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия.- М.,2005, 2007.
3. Биохимия, под ред. Чл.-корр. РАН, проф. Е.С. Северина.- М.,2005, 2007.
4. Шарманов Т.Ш., Плешкова С.М. Метаболические основы питания с курсом
общей
биохимии – Алматы, 1998, 2008
Қосымша:
1. Тапбергенов С.О, Тапбергенов Т.С. Медицинская и клиническая биохимия.-
Павлодар,2004.
2.Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека. 2003
3. Кольман Я., Рем К-Г. Наглядная биохимия.- М.: Мир, 2004.
4. Биохимия. Тесты и задачи: Учебное пособие для студентов медвузов , под
ред.
Чл.-корр. РАН, проф. Е.С. Северина.- М.,2005.
5. Биохимия в вопросах и ответах. Под. Ред. чл.-корр. НАН РК, д.х.н.,
проф. С.М. Адекенова. -Астана, 2003.

Қазақ тілінде:
Негізгі:
1. Сейтембетов Т.С., Төлеуов Б.И., Сейтембетова А.Ж.. Биологиялық химия.
Қарағанды. - 2007.
2. Тапбергенов С.О. Медициналық биохимия.-Павлодар.-2008.
2. Сеитов З.С., Биологиялык химия, 2007
3. Сейтембетова А.Ж.., Лиходий С.С., Биологиялық химия, 1994.
Қосымша:
1. Биохимия сұрақтары мен жауаптары. ҚР ҰҒА корр., проф. С.М. Адекеновтің
ред.
басшылығымен. -Астана, 2003.

Ағылшын тілінде:
1. Lehninger Principles of biochemistry, Fourth Edition, David L.Nelson,
Michael M.
Cox, 2005.
2. Murray R.K., Granner D.K., Mayes P.A., Rodwell V.W., Harpers
Biochemistry.1988.
3. Saini A.S., Kaur J., Textbook of biochemistry.- New Delhi,1995.

7. Бақылау: (сұрақтар, тесттер, есептер және т.б.)

Студенттердің өз бетінше жасайтын лабораториялық жұмыстары

Казеиннің гидролизі жүргізу және гидролизаттағы фосфор қышқылын анықтау
Жұмыстың әдісі:
Үлкен жалпақтау пробиркаға 100 мг Казеин ұнтағын алып, 10% натрий
гидроксиді ерітіндісінен 3 мл құйып, жақсылап араластырамыз, содан соң
ерітінділерді қайтымды тоңазытқышы бар пробиркаға орнатып, 15-20 минут жай
отта қайнатамыз. Гидролиз біткен соң, сұйықтықты 10% азот қышқылымен
лакумус қағазын пайдаланып әлсіз қышқылдық көрсеткішке дейін
нейтролиздейміз. Содан соң гидролизат құрамындағы фосфор қышқылына сапалық
реакция жасаймыз.
Ол үшін пробиркаға 10 тамшы молибден реактивін және 5 тамшы гидролизат
қосып, ерітіндінің түсі айқын сары түске боялғанша қайнатамыз. Пробиркадағы
ерітіндіні суытқан кезде сары түсті тұнба түзіледі.

Өзіндік жұмысқа арналған жаттығулар
1. Фосфопротеидтер молекуласының ерекшелігі неге байланысты.
2. Фосфопротеид молекуласынан үзінді жазыңыз (фосфосерин, фосфотреонин,
фосфотизозин).

Тест сұрақтары

1. Күрделі белоктардың құрамы:
1. бірғана аминқышқылдарынан
2. әртүрлі аминқышқылдарынан
3. жай белоктан және простетикалық топтардан
4. циклді аминқышқылдарынан
5. полинуклеотидтерден
2. Күрделі белоктарға жатпайды:
1. фосфопротеидтер
2. нуклеопротеидтер
3. гликопротеидтер
4. склеропротеидтер
5. хромопротеидтер
3. Фосфопротеидтер организмде:
1. транспорттық
2. тірек
3. қорғаныш
4. алмастырылмайтын аминқышқылдарының көзі
5. микроэлементтердің көзі
4. Фосфопротеидтер:
1. негіздік құнды белоктар
2. қышқылды құнды белоктар
3. қышқылды құнсыз белоктар
4. нейтралды құнды белоктар
5. негіздік құнсыз белоктар
5. Құрылысы жағынан фосфопротеидтер жатады:
1. бірнеше полипептидті тізбектен тұратын протеидтерге
2. бір полипептидті тізбектен тұратын протеиндерге
3. ерекше простетикалық тобы бар протеиндерге
4. арнайы простетикалық тобы жоқ протеиндерге
5. металл атомдары бар протеиндерден
6. Фосфопротеидтер молекуласында фосфорқышқылының қалдығы байланысады:
1. күкірті бар аминқышқылдарымен
2. оксиаминқышқылдарымен
3. моноаминодикарбон қышқылдарымен
4. диаминомонокарбон қышқылдарымен
5. иминоқышқылдарымен
7. Вителлин молекуласының құрамында:
1. витаминдердің туындылары
2. нуклеин қышқылдары
3. фосфор қышқылының қалдықтары
4. көмірсулардың туындылары
5. әр-түрлі гемдер
8. Ихтуллин жатады:
1. металлопротеиндерге
2. жай белоктарға
3. хромопротеидтерге
4. гликопротеидтерге
5. фосфопротеидтерге
9. Металлопротеидер:
1. күрделі белоктар, құрамына жай белок және нуклеин қышқылдары кіреді
2. күрделі белоктар, құрамына жай белок және көмірсулар кіреді
3. жай белоктар, тек қана аминқышқылдарының қалдықтарынан тұрады
4. күрделі белоктар, құрамына жай белок және металл кіреді
5. күрделі белоктар, құрамына жай белок және липидтер кіреді

10. Металлопротеидтің өкілдері:
1. гемоглобин, каталазалар
2. пирокседаза, цитохромдар
3. трансферрин, ферритин
4. миоглобин, флавинфермент
5. гемосидерин, церулоплазмин
11. Трансферрин құрамындағы темірдің мөлшері:
1. 10-20(
2. 5-7(
3. 1-3(
4. 0,5(
5. 0,13(
12. Трансферриннің атқаратын қызметі:
1. организмде темірдің қорын түзеді
2. темірді тасымалдаушы қызмет атқарады
3. атқаратын қызметі толық анықталмаған
4. ферменттік қызмет атқарады
5. тотығу-тотықсыздану процестеріне қатысады
13. Ферритиннің атқаратын қызметі:
1. организмде темірдің қорын түзеді
2. темірді тасымалдаушы қызмет атқарады
3. атқаратын қызметі толық анықталмаған
4. ферменттік қызмет атқарады
5. тотығу-тотықсыздану процестеріне қатысады
14. Церулоплазминнің ролі:
1. ферменттік қызмет атқарады
2. мысты тасымалдайды, оның қоры болып табылады
3. тотығу-тотықсыздану процестеріне қатысады
4. организмде темірдің қорын түзеді
5.темірді тасымалдаушы қызмет атқарады
15. Ферритиннің жиналатын орны:
1. бауырда, көк бауырда
2. өкпеде
3. асқазанда
4. ішекте
5. ішек қабырғасында
16. Гемосидериннің құрамында темірден басқа:
1. нуклеотидтер және көмірсулар кездеседі
2. липидтер кездеседі
3. фосфор қышқылдарының қалдықтары кездеседі
4. аскорбин қышқылы кездеседі
5. витаминдер кездеседі

Тәжірибелік сабақ №5

1. Тақырыбы: Ферменттер. Ферменттердің жалпы қасиеттері. Ферменттердің
жіктелуі және номенклатурасы. Әсер ету механизмдері.

2. Мақсаты: Студенттер ферменттер жөнінде, олардың жалпы қасиеттері және
әсер ету механизмдері, ферменттердің бейорганикалық катализаторлардан
айырмашылығы, ферменттердің жіктелуі жөніндегі білімдерін қалыптастырулары
тиіс.

3. Оқыту мақсаты: Ферменттер универсальды биокатализаторлар болғандықтан
тірі организм метаболизмін толық қамтиды. Ферменттердің қатысуымен зат
алмасу процесстері жүзеге асырылады. Ферменттерді оқып үйрену болашақ
дәрігерлер үшін өте қажет, себебі әрбір патологиялық процесстердің пайда
болуы ферменттердің активтілігінің әртүрлі өзгерістерге ұшырау салдарына
тікелей байланысты.

4. Тақырыптың негізгі сұрақтары:
1. Органоспецификалық ферменттер, анықтама беріңіз.
2. Ферменттердің классификациясы, негізгі класы.
3. Фермент дегеніміз не? Анықтама беріңіз.
4. Ферменттердің әсер етуінің бейорганикалық катализаторлар мен ұқсастығы.
5. Ферменттердің әсер етуінің бейорганикалық катализаторлардан
айырмашылығы.
6. Ферменттердің жалпы қасиеттерін атаңыз.
7. Ферменттер-протеиндер және ферменттер- протеидтер.
8. Екі компонентті ферменттердің апоферменті және коферменті.
9. Ферменттердің әсер ету механизмі, сатылары.
10. Ферменттердің активті орталығының құрылысы, ферменттің аллостерикалық
орталығы.
11. Ферменттердің әсер ету қуатының күштілігі, фермент активтілігінің өлшеу
бірлігі.
12. Ферменттердің ерекше спецификалық қасиеті. Субстраттық әсер ету
ерекшеліктері. Субстраттық ерекшеліктерінің түрлері (мысал келтіріңіз).

5. Білім берудің және оқытудың әдістері: шағын топтар, есептерді шығару,

жұптасып жұмыс істеу.

6. Әдебиет:
Орыс тілінде:
Негізгі:
1. Тапбергенов С.О. Медицинская биохимия.- Астана, 2001.
2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия.- М.,2005, 2007.
3. Биохимия, под ред. Чл.-корр. РАН, проф. Е.С. Северина.- М.,2005, 2007.
4. Шарманов Т.Ш., Плешкова С.М. Метаболические основы питания с курсом
общей
биохимии – Алматы, 1998, 2008
Қосымша:
1. Тапбергенов С.О, Тапбергенов Т.С. Медицинская и клиническая биохимия.-
Павлодар,2004.
2. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека. 2003
3. Кольман Я., Рем К-Г. Наглядная биохимия.- М.: Мир, 2004.
4. Биохимия. Тесты и задачи: Учебное пособие для студентов медвузов , под
ред.
Чл.-корр. РАН, проф. Е.С. Северина.- М.,2005.
5. Биохимия в вопросах и ответах. Под. Ред. чл.-корр. НАН РК, д.х.н.,
проф. С.М. Адекенова. -Астана, 2003.

Қазақ тілінде:
Негізгі:
1. Сейтембетов Т.С., Төлеуов Б.И., Сейтембетова А.Ж.. Биологиялық химия.
Қарағанды.-2007.
2. Тапбергенов С.О. Медициналық биохимия.-Павлодар.-2008.
2. Сеитов З.С., Биологиялык химия, 2007
3. Сейтембетова А.Ж.., Лиходий С.С., Биологиялық химия, 1994.
Қосымша:
1. Биохимия сұрақтары мен жауаптары. ҚР ҰҒА корр., проф. С.М. Адекеновтің
ред.
басшылығымен.-Астана,2003.

Ағылшын тілінде:
1. Lehninger Principles of biochemistry, Fourth Edition, David L.Nelson,
Michael M.
Cox, 2005.
2. Murray R.K., Granner D.K., Mayes P.A., Rodwell V.W., Harpers
Biochemistry.1988.
3. Saini A.S., Kaur J., Textbook of biochemistry.- New Delhi,1995.

7. Бақылау: (сұрақтар, тесттер, есептер және т.б.)

Өзіндік жұмысқа арналған жаттығулар:
1. Фермент-протеиндерден белоктың айырмашылығы.
2. Фермент-протеидтердің құрам бөліктерін атаңыз.
3. Ферменттің қай бөлігі спецификалық әсерін анықтайды? Бұл неге
байланысты?

Ситуациялық есептер
1. О 0С +4 0С температурада тоңазтқышқа ашытқыны салып қоямыз. Бір тәулік
өткен соң, ашытқыға глюкоза ерітіндісін қосамыз, содан соң 37 0С-та
термостатқа салып қоямыз. Глюкозаның ашығаны байқалама? Неге? Егер
ашытқыны қайнатсақ, қандай өзгеріс болады?
2. Белгісіз ерітіндісі бар екі пробиркаға сахароза ерітіндісін қосамыз, 15
мин. 37 0С-та термостатта ұстаймыз, содан кейін 1-ші пробиркада Селиванов
реакциясын, ал 2-ші пробиркада Фелинг реакциясын жүргіземіз. Екі
реакцияда оң нәтижені көрсетті. Қай реакция сахараза ферментінің
спецификалық индивидуальдылығын дәлелдеді? Пробиркада қандай субстрат
болған? Индивидуальды спецификалық қасиет дегеніміз не?
3. Буферлі ерітіндісі бар үш пробиркаға амилаза ерітіндісін қосамыз.
Бірінші пробиркада рН=1,5; екінші пробиркада рН=6,8; үшінші пробиркада
рН=8,0. Содан соң барлық пробиркаға крахмал ерітіндісін құямыз да, бөлме
температурсында біраз қалдырамыз. Люголь реакциясы жасалынған кезде 1
және 3 пробиркада қанық-көк түс пайда болады, 2-ші пробиркада қызыл-қоңыр
түс пайда болады. Бүл нені дәлелдейді?
4. Кез-келген ферменттің әсерін жою үшін фермент ерітіндісіне қандай
ертінді қосуға болады. Ингибитордың әсерін түсіндіріңіз.

Лабораториялық жұмыстар
Ферменттердің әсерін неорганикалық катализаторлардың әсерімен
салыстыру. Жұмыстың әдісі: Үш пробиркаға 0,5%-ті крахмал ерітіндісінен 10
тамшы алып құямыз. Бірінші пробиркаға 2 тамшы дистилденген су, екінші
пробиркаға сілекей сөлінен 2 тамшы (1:10 есе сумен араласқан), үшінші
пробиркаға 10%-ті күкірт қышқы ерітіндісінен 2 тамшы алып құямыз.
Пробиркадағы сұйықтықтарды араластырамыз, содан соң бірінші және екінші
пробиркаларды 40 0С термостатта ұстаймыз. Үшінші пробиркадағы сұйықтықты
қайнатамыз, 10 минут уақыт өткен соң әр пробиркада сұйықтыққа крахмалға
сапалық реакция жасаймыз. Яғни қай пробиркада крахмалдың ыдырау процесі
жүргенін анықтаймыз (яғни қай пробиркада фермент әсерін тигізгенін
анықтаймыз). Әр пробиркадан басқа үш жаңа пробиркаға 5 немесе 6 тамшы
сұйықтық аламыз, әр қайсысына 1 тамшы 1% Люголь реактивін қосамыз. Крахмал
бар сұйықтықта қанық көк түс пайда болады. Егер сұйықтықты қыздырса түс
жойылады, қайтадан суытқан кезде көк түс қайта пайда болады. Содан соң
алдыңғы үшінші пробиркадағы сұйықтықты 10%-ті NaOH ерітіндісімен
нейтралдаймыз, қалған үш пробиркадағы ерітінділерге Фелинг реакциясын
немесе Троммер реакция жасаймыз, яғни көмірсуға сапалық реакция. (86-
жұмыс). Үш пробиркаға 5 тамшы әр пробиркадан ерітіндіні алып (яғни бақылап
отырған ерітіндіні аламыз), 2 тамшы 10% NaOH ерітіндісін және 5%-ті CиSO4
ерітіндісін жеңіл тұнба түзілгенше тамызамыз. Содан соң пробирканы жайлап
қыздырамыз. Алдымен сары түс пайда болады, содан соң сары немесе кірпіш
қызыл түсті тұнба пайда болады. Егер көмірсу бар болса немесе ыдырамаған
болса, реакцияның нәтижесін қорытындылаймыз.

Таблица 1

N Пробиркалар Субстрат Катализатор Қыздырған соң
иодпен түсі Троммер
реакциясы
1 N 1 Крахмал —
2 N 2 — сілекей амилазасы

3 N 3 — Күкірт қышқылы

Химизмі: Гидролиз кезінде крахмал сілекей амилазасының әсерінен алғашқыда
бірнеше декстриндерге ыдырайды, содан соң мальтозаға ыдырайды.

Ферменттердің спецификалық әсері

Жұмыстың әдісі: жұмыстың алдыңда ең бірінші 5 рет араласқан сілекей
сөлі және сахараза ерітіндісі дайындалады. Сахараза ферментін ашытқының
құрамынан аламыз. Ол үшін 10 гр құрғақ ашытқыны келіде ұнтақтаймыз, оған
жайлап 50мл дистилденген суды қосып жақсылап араластырамыз, филтрлі қағаз
арқылы сүземіз, бұл сахараза ферменті бар ерітінді.
Амилаза, сахараза ферменттерінің әсерін анықтау үшін төрт пробиркаға
төмендегі келтірілген реактивтердің және ферменттердің мөлшерін алып
жақсылап араластырамыз. Пробиркаларды 40 0С-термостатқа 5 минутқа қоямыз.
Пробиркаларды термостаттан алып, суытамыз. Содан соң 1-ші және 2-ші
пробиркаға 1 тамшы Люголь реактивін қосамыз, 3-ші және 4-ші пробиркаларда
Треоммер реакциясын жасаймыз. Қай пробиркада гидролиз жүргенін анықтаймыз.
Таблицаны толтыру кезінде гидролиз жүрген пробирканы (+), гидролиз жүрмеген
пробирканы (-) белгілерімен белгілейміз.

Таблица 2

N Реактивтер N пробиркалар
1 2 3 4
1 0,5%-ті крахмал 10 тамшы 10 тамшы — —
2 0,5%-ті сахароза - - 10 тамшы 10 тамшы
3 Сілекей (1:5) 5 тамшы 5 тамшы — —
4 Сахараза ерітінді- — 5 тамшы — 5 тамшы
Сl
Реакция нәтижесі

Ферменттерді табиғаты жағынан белок екенін дәлелдеу

Жұмыстың әдісі: 2 пробиркаға 10% пепсин ерітіндісінен 10 тамшы алып
құямыз. Бірінші пробиркаға 20%-ті сульфосалицил қышқылынан 2 тамшы қосамыз.
Сұйықтық тұманданады. Екінші пробиркаға 10 тамшы 10%- NaOH ерітіндісін және
1 тамшы 1% CиSO4 ерітіндісін қосамыз. (биурет реакциясы). Сұйықтықта күлгін
түс пайда болады.

Крахмалдың қышқылдық гидролизі (крахмалдың декстринденуі)

Жұмыс әдісі: Пробиркаға 1%-ті крахмал ерітіндісінен 3 мл алып құямыз,
оған күкірт қышқылынан 1мл қосып қыздырамыз. 2-3 минут өткен соң
пробиркадағы ерітіндіден 1 тамшы алып Люголь ерітіндісінен 1 тамшы
тамызамыз. Содан соң бір минут өткен соң Люголь ерітіндісімен крахмалдың
декстриндерге ыдырағанын бақылаймыз.

Крахмал (иод ерітіндісімен-көк түске боялады)

Амилодекстриндер (иод ерітіндісімен көк-күлгін түстен қанық күлгін
түске боялады)

Эритродекстриндер (иод ерітіндісімен қызыл-ақшыл көк түстен қызыл-қоңыр
түске боялады)

Флаводекстриндер (иод ерітіндісімен сары-қоңыр түс)

ахродекстриндер

мальтодекстриндер (иод ерітіндісімен түс бермейді)

мальтоза

глюкоза

БИЛЕТ N 1
1. Ферменттердің жалпы қасиетін атаңыз.
2. Ферменттер мен бейорганикалық каталазаторлардың әсерінің айырмашылығы.

БИЛЕТ N 2

1. Ферменттердің химиялық құрылысы.
2. Ферменттердің субстраттық спецификалығының түрлері.

БИЛЕТ N 3
1. Ферменттердің субстраттық абсалютті спецификалығы (мысалдар)
2. Ферменттің активті орталығының құрылысы.

БИЛЕТ N 4
1. Екі компонентті ферменттер жайлы түсінік.
2. Ферменттер мен бейорганикалық катализаторлардың әсерінің ұқсастығы.

БИЛЕТ N 5
1. Ферменттердің субстраттық салыстырмалы спецификалығы (мысалдар).
2. Ферменттер-протеиндер және ферменттер - протеидтер.

БИЛЕТ N 6
1. Ферменттердің әсер ету қуатының күштілігі,фермент белсенділігінің өлшем
бірлігі.
2. Ферменттің аллостерикалық орталығы.

БИЛЕТ N 7
1. Ферменттердің активті орталығы дегеніміз не?
2. Ферменттердің апоферменті мен коферменттері жайлы түсінік.

БИЛЕТ N 8
1. Ферменттердің аллостерикалық орталығы.
2. Ферменттер дегеніміз не?

БИЛЕТ N 9
1. Ферменттердің әсер ету механизмі, сатылары.
2. Ферменттердің химиялық құрлысы.

БИЛЕТ N 10
1. Ферменттердің жалпы қасиетін атаңыз.
2. Ферменттердің субстраттық спецификалығы.

БИЛЕТ N 11
1. Ферменттердің әсер ету қуатының күштілігі,фермент белсенділігінің өлшем
бірлігі.
2. Ферменттің аллостерикалық орталығы.

БИЛЕТ N 12
1. Ферменттердің активті орталығы дегеніміз не?
2. Ферменттердің апоферменті мен коферменттері жайлы түсінік.

БИЛЕТ N 13
1. Проферменттердің ферментке айналу механизмі.
2. Ферменттердің номенклатурасы және классификациясы, негізгі кластары.

Тест сұрақтары

1. Химиялық табиғаты жағынан ферменттер:
а көмірсулар
б бейорганикалық катализаторлар
в белоктар
г аминқышқылдары
д липидтер
2. Ферменттер мен бейорганикалық катализаторлардың арасындағы:
айырмашылықты көрсетіңіз:
а энергетикалық мүмкіншілігі бар реакцияларды катализдейді
б реакцияның бағытын өзгертпейді
в жоғары спецификалық қасиетке ие
г реакцияның тепе-теңдігін өзгертпейді, тек басталу жылдамдығын
ғана тездетеді
д реакцияның соңғы өніміне қатыспайды
3. Ферменттер биологиялық катализаторлар, олар:
а бейорганикалық катализаторларға қарағанда, әсер ету қуаты төмен
б орта жағдайына тәуелді емес реакцияларды жылдамдатады
в соңғы өнімдердің құрамына кіреді
г барлық субстраттарға әсер ете алады
д бейорганикалық катализаторларға қарағанда, әсер ету қуаты жоғары
4. Ферменттердің активті орталығы:
а аминқышқылдарының функционалды тобтарынан
б витаминдерден
в нуклеин қышқылдарынан
г әртүрлі ... жалғасы
Ұқсас жұмыстар
Биологиялық химия пәнінен тәжірибелік жұмыстар
«Биологияны оқыту әдістемесі» пәннің оқу-әдістемелік кешені
Биология пәнінен зертханалық және практикалық жұмыстардың айырмашылығы
Химияны оқытуда компьютерді қолдану
Техникалық және кәсіптік білім беруде аналитикалық химияны арнайы пәндермен байланыстыра оқыту әдістемесі
Биологияны оқыту әдістемесінің пәні
Жаратылыстану-математикалық бағытта бейіндік оқытудың әдістемелік ерекшеліктері
Оқушыларының функционалдық сауаттылығын қалыптастырудың тарихи-педагоги-калық негіздері
«Биология» пәнінен зертханалық және практикалық сабақтар
Сабақ оқытудың негізгі формасы және оның маңызы
Пәндер