Өсімдіктердің тотығу стрессін бақылаудағы супероксид дитутаз (SOD) рөлі

Пән: Биология
Жұмыс түрі: Материал
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 13 бет
Таңдаулыға:

Оттегінің химиялық белсендi түрлерi (ОБТ) тек қана стресске ұшырайтын клеткаларда ғана емес, сонымен қатар стресске ұшырамайтын

клеткаларда да бөлінеді. Өсімдіктерде ОБТ-ң түзілуі қысқартатын және жоғалта алатын, ОБТ-не қарсы жақсы-дамыған қорғаныш системасы бар. Стресс болмаған жағдайда O ₂ -ң түзілуі мен жоғалуы бірдей деңгейде болады. Бірақ, стресс жағдайындағы ОБТ -ң түзілуінің жоғарылауымен байланысты қорғаныш системасы төмендеткіш болуы мүмкін. Супероксид диемутазалар(СОД) клетканың ішінде ОБТ-не қарсы бірінші қорғаныш линиясын түзейді. СОД-ң ішінде функсиялардың мамандануы, ферменттің клетка-ішілік ламинациясының комбинациясымен және геномдық қатардағы бастаушы (бастапқы) қатарлары мен байланысты болуы мүмкін. Элементтердің жалпы СОД -ң бастапқы қатарларындағы Fe, Mn, Cu/Zn сияқты регуляторлық аудандардың шығу тегінің алыс емес екендігін көрсетеді. Үш аудандағы бастапқы Fе СОД үш генінің айырмашылығы, зеттеуші әдебиеттердегі регуляторлық бақылауда айырмашылықтың бар екендігін болжайды. Егерде Mn-ң бастаушы қатары мен Cu/Zn СОД-ң проксимальді қатары үш бірдей элемент болса, бұл ортақ регуляторлық жолды табу деген сөз. Өсімдік клеткаларында аксидатты қорғаныс жауаптарының молекулалық негіздерін әрі қарай анализдеу үшін барлық инструменттер (керек-жарақтар) бар. Осы қорғаныстардың ең маңызды бөлімінде міндетті түрде СОД тұрады, әсіресе ОБТ толығымен қауіпсізденген күндері келесі өте қажетті жағдайлармен байланысқан кезде. Электрон тасымалдаушы тізбектердің барлығында O2 түзіледі, осыған байланысты O2 активтілігін клетканың әртүрлі бөлімдерінде, митохосуфияда, микросома хлоропластарында, гиноксисамаларда, пероксисамаларда, апопластарда және цитозальда да кездесуі мүмкін. Және де СОД осы субклеткалық бөлімдердің барлығында кездесетіндігі таңқаларлық жағдай емес. Осындай клеткалық бөлімдердің O2-ң түзілуіне шамалас сайттар болатын болса, онда митохондриялар, оларопластар және пероксисомалар ОБТ-ң ең маңызды генераторлары болады.

O2 зарядталған молекуласы үшін фосфолипид мембраналар өткізбейтін қасиет көрсетеді. Олай болса O2-ні жоятын СОД, O2 радиакалдары түзілетін бөлімдерде болады. Ферметтерде қолданатын металл ко-факторларына сүйене отырып СОД-ты 3 топқа бөлеміз; темір SOD (FESOD) ; магнит SOD (Mn SOD) ; және мыс-қалайыны (цинк) SOD (Cu-Zn SOD) және де осы SOD-р клетканың әртүрлі бөлімдерінде локализденеді. Fe SOD-хлоропластарда локализденеді, Mn SOD митохондриялар мен перексисамаларда және Cu-Zn SOD хлоропластар мен клеткаішілік кеңістік цитозальдерде. Осы үш түрлі SOD-ң аминқышқылдарының қатарын салыстырған кезде, Mn мен Fe SOD салыстырмалы түрде ертерек пайда болған түрлер екен сонымен қатар бұл ферменттердің шығу тегі бір фермент болуы мүмкін, ал Cu-Zn SOD болса Mn мен Fe SOD-ң қатарларына ұқсастығы жоқ болғандықтан олар бөлек эукариоттардан тараған деген болжам айтуға болады. Эвалюциянық негізде SOD-ты бөлу үшін, металдардың әртүрлі қасиеттеріне сүйене отырып олардың биосферадағы O2-ң құрамына қатысты әртүрлі ерігіш ауыспалы металдық комплектілер әртүрлі геологиялық ортада атмосферада түрлілес.

Темір SOD.

Темір SOD тобы SOD топтарының ішіндегі ең ежелгі түрі болуы мүмкін. Бірінші SOD-ң активті сайтында ко-фактор ретінде бірінші металл болып темір қолданылған деген болжам бар, себебі сол кенздерде оны еріген Fe(II) түрінде алуға болатын. Қоршаған ортада O2-ң мөлшері жоғарылаған кезде, ортадағы минералды компоненттер де тотықты. Қоршаған ортадағы алуға болатын Fe(II) -ң азаюы, одан да оңай алынатын металл Mn(III), қолдануға себеп болады.

Fe SOD-тек прокариоттарда ғана емес, эукариоттарда да табылды. Эукариоттарда-оны Euglena glacilis-тан және жоғарғы сатыдағы өсімдіктерден бөліп алған. Fe SOD H2 O2-де иноактивтенедi және де КСN-ң ингибрленуiне төзiмдi болып келедi . Осы күнге деиiн зерттелген барлық өсiмдiк түрлерiнде олар хлорапластар мекенизмденген деген қорытынды жасалған.

Cy линияларының Fe SOD-да плокликалды антиденелер өсірілген. Бұл антиденелерді су линияларының хлоропластарымен инкубацияланған уақытта, осы антиденелердің хлоропластармен өте жиі байланысып тұрғандығын байқаған. Сонымен қатар Fe SOD N. Luteum-ң хлоропластарында локализденген болатын және де сояның Fe SOD-да хлоропластардың потенциалды бағытталған қатарлары табылды. Arabidopsis thaliana-ға, үш Fe SOD туралы хабар жіберілді. Жануарлардағы Fe SOD-ң болжауы Fe SOD генінің плестидерде түзілген эволюция процессі нәтижесінде ядролық орпро айналған денген болжамғанегіз берді. Ginkgoaceae, Numphaceae және Cruciserea-ларда активті Fe SOD-ң кездесуіне, өсімдік патшалығында фермент бір жағдайлармен кездесті деген қорытынды жасалды. Соңғы кезде, Fe SOD-ң гендері филогенетикалық байланысы жоқ колрапап N. plumba ginifoia, A. Thaliana Glycine max түрлерінде бөлініп алынған. Осы үш қатардағы өсімдік Fe SOD-ды ерекше ферменттің корбексильды соңына жақын (SRL-N. plumba ginifolia үшін жіне Glycine max пен ARL үшін A thaliana) кодтайды.

Fe SOD-ң-2 тобы бар. Бірінші топ-бұл активті орталықтарында 1-2 грамм темір атоледары бар, 2 ұқсас 20 к Да субырліктен құралған гомодимер. Fe SOD-ң бұл типі-E. Coli, photobacterium sepva және P. Leiognathi; факультативті анағроб Thiobalis denitriticans; бұрыл сұр бактериядан, chromation Vinosum және Ginkgo biboba, Brassica calpastris пен Nuphar tuteum

Сияқты өсімдік түрлерінен бөлініп алынған.

Fe SOD-ң екінші тобы-көпшілік жоғары сатыдағы өсімдіктерден табылған. Бұл молекуланың салмағы 80-90 к Да болатын 4бірдей суббірліктен тұратын тетромер. Бұл топтың өкілдері активті орталықтарында 2-4 грамм темір атамдарынан тұрады. Бұл топтың ақуыздары үш прокариоттардан түзілген. Mycrobacterium tuberculosis, Thermoplasma acisophilum және Mothanobacterium bryantii-бұлар Tetrahymena pyriformis эдкариотына қосымша.

Марганец SOD.

Жоғарыда айтылып кеткендей, қорғамаған ортада 02-ң мөлшері жоғарыласа, ортадағы Fe (II) шамасы азайып төмендеп, Мn (III) металлына ығысады. Осыған орай Mn SOD Fe SOD қарағанда шығу тегі бойынша салыстырмалы түрде екінші орында тұр, және де комбиалистикалық SOD жолымен ежелгі Fe SOD-тан пайда болу мүмкіншілігі бар. Mn SOD-митохондриялар мен пероксисомаларда локолизденген. Mn SOD-ң суббірлігіне 1-ғана металл атомы бар. Активті сайтта бұл ферменттер Mn аталынсыз жұмыс жасай алмайды. Тіптен осы жағдайда да Fe Mn мен Mn SOD өздерінің біріншілік, екіншілік, үшіншілік құрылымдарында үлкен ұқсастық көрсетеді. Бұл ферменттер қашықтап кеткендігі сонша, Fe (II) Mn SOD-ң активтілігін толықтыра алмайды немесе керісінше.

Mn SOD не бір суббірлікке бір Mn(III) атомы бар не гамодимерлі, не гамотетрамерлі фермент болып табылады. Бул фермент калий ционидімен инбрленбейді немесе H2O2-де актив өңденбейді және де прокариоттарда да, эукриоттарда да кездестіруге болады. Өсімдік Mn SOD-ы өзара 65%-дай ұқсастықтары бар және де осы ферменттер бактерия Mn SOD-мен де жоғарғы идентификациялық көрсетеді. Mn SOD эукаритоттардың мтохондриясының ферменті ретінде белгілі болғанымен құрамында Mn бар SOD-р пероксисалалар да табылған. Иммунолокализациялық тәсілді қолдана отырып қарыздың құрамында бір пироксисамалы және бір митоходриалы Mn SOD-ң бар екендігі анықталды. N icotiana plumbaginitolia-да Mn SOD-ң 2 ядролы-кодталған гендері бөлініп алынған және Mn SOD-ң ұлпалық-спецификалық экспрессиясы трансгенді өсімдіктерді промотордың В-глюкоронидазамен байланысын анализдеп көрсеткен. Сонымен қатар адам ұлпасындағы Mn SOD үшін көптеген транскрипциялар туралы айтылған.

Жасыл балдырлар мен цианобактерияларда Mn SOD тинокондтардың менбраналарда табылған. Осыған орай Mn SOD өсімдік клеткаларының митохондриялары мен пероксисомаларында ғана болады.

Мысты-қалайылы SOD.

Атмосфера түгелдей дерлік оттегімен толтырылған кезде Fe(II) ерімейтін және алуға келмейтіндей болды. Сu(I) ерігіне Сu(II) -ге айналды. Осы кезде SOD-ң активті сайттарында Сu(II) -металдық ко-фактор ретінде қолданыла бастады. Mn SOD пен Mn SOD электірлік қасиеттері ұқсас, темірді қолданудан марганецті қолдануға ауысуда SOD ақуызының құрылымының азғантай ғана өзгерісі керек болды. Осыған орай, құрылылымы жағынан Mn пен Fe SOD прокариотты және эукариотты организмдерде ал Сu-Zn SOD-тек кейбір бактерияларда ғана және псевдамонадаларда кездеседі. Төменде Сu- Zn SOD-ң прокариоттарда болатындығын түсіндіретін 3 гипотеза берілген:

Сu-Zn SOD прокариоттарда да, эукариоттарда да тәуелсіз дамыған. (тараған)
Сu-Zn SOD эукариоттарда пайда болған, кейіннен эукариот гендері эукариоттарға берілген. Бұл гипотеза ең алғаш рет Martin және Parker әрі қарай қолдады, себебі Сu-Zn SOD-ң аминқышқылдық қатарының оның симбионты Photobacterium Leiognathi-мен 30%-дай ұқсастығы болды. Кейіннен нүктелік мутация көңіл аудара отырып, гипотезаны әрі қарай қолдап, ұқсастық пайызы 44% өсті.

Бірақ та, Сu-Zn SOD-ң симбионт болып табылатынын, Claubacter cresentus пен псевдомонадаларда болуы, гипотезаның әрі қарай қолдау табуын қалады.

Сu-Zn SOD ең алдымен прокариоттарда пайда болды, кейіннен

Эукариоттарға ауыстырылған. Бірақ, бұл гипотеза прокариот және эукариот ферменттердің барлығының шығу тегі бір, Сu-Zn SOD прокариоттар мен эукариоттар бөлінбес бұрын, өз уақытында Сu(II) -ды атмосферадан алуға болатын еді деген болжам айтуға болады.

Сu-Zn SOD бүкіл өсімдік клеткасында болады.

Сu-Zn SOD-ң 2 түрлі тобы бар. Бірінші тобы гомедемира болып табылатын цитоплазмалық және периплазманың формасын құрайды. Екініші тобы гемотетрамер болып табылатын хлоропласты және клеткадан тыс Сu-Zn SOD-тан тұрады.

Қазіргі таңда клеткадан тыс тетрамерлі SOD-ң [EC-SOD] құрылымы ерекше және олар тек қана сүткеректілерде ғана табылған. Гликопротеиндер фермент блып табылады және ұлпаның интерстициальды матриксында және гепарин сульфаттың протеликанына бекітілген гликокалис клеткасының үстіңгі қабатында ең алғаш рет локализденет. Шпинат өсімдігінің жапырағының Сu-Zn SOD қарсы иммунды белгіленген антиденелерді зерттеу арқылы ерігіш ферменттердің хлоропластарда біртекті таралмай көбіне, негізінен PSI-1 фотасистема.

2 Сu-Zn SOD цитоплазмалы мембрана тилакоидтардың стромалы бетінде жинақталатындығы анықталды, олай деп тұжырымдамалаудың бірден-бірі себебі олардың митактты хлопластарды болды. Алайда, иммунды алтынмен белгіленген антиденелер цитозельге қарсы өсімтал Сu-Zn SOD оқшауланған тәжірибелерде қолданылған, мұнда бұл ферменттердің ядро мен апопластарда жинақталатындығы байқалған. Апопластарда шамамен 40%-тен артық иммунды алтын бөлшектері табылса, ал 25% ядродан табылған. Зерттеушілердің болжамы бойынша Сu-Zn SOD апопластарда лигнификация қызыметін атқарады, яғни ядрода ол жасушаны O2 малекуласының салдарынан туындайтын фотальды мутациялардан қорғайды. Жоғарғыда пероксомальды Сu-Zn SOD-ң қарызды кездесетіндігі жайлы айтылған еді, олар клеткалардағы SOD-ң жалпы активтілігінің 18%-н құрайды. Мұндай Сu-Zn SOD пероксималды заттар тышқанның (крыса) бауыр клеткаларында да бар екендігін анықталған.

Камбиолистикалық SOD (калибиальды)

Камбилистикалы Fe Mn SOD-екі металлды лиганданың біреуін байланыстыра алатын ферментативті белсенді белок. Кейбір бактерия түрлері Fe мен Mn екеуі үшін ортақ SOD пайдаланып, осы екі металдың біреуін белсенді металликалық (металды) ко-фактор ретінде қолданды. Fe мен Мg SOD бірінші, екінші, үшінші реттік құрылымдауының өзара ұқсастықтары байқалған. Бұл ферменттердің арасында металликалық (металды) лиганда мен басқа да құрылымдық және маңызды функционалды қалдықтар сақталған. Бұған қоса, Fe мен Mn электрикалық қасиеттері ұқсас болғандықтан фермент өзінің конформациясындағы белоктық құрылымын өзгертпей-ақ осы екі металдың екеуінің біреуімен функцияға (байланыс жағдайды) түседі. Сынымен қатар, E. Coli-дің Fe және Mn суббірлігінен құрастырылған SOD гибриді оның құрамындағы Fe пропорционалды Н2О2 (сутегінің асқынтығы) әсеріне жартылай тежеледі. Fe мен Mn SOD үш реттік құрылымдарының жоғары деңгейде ұқсастықтарын көрсетеді, яғни осы 2 ферментке қатысты гомблогия бар екені анықталды.

Тотығу стресі жағдайындағы SOD экспрессиясы мен белсенділігі (активтілігі) бипиридинг гербицидтер хлоропластардың тилокылдты мембранасымен байланыса отырып, тізбекті рекциядағы О2-ке электрондарды тасымалдайды. Нәтижесінде О2 үздіксіз түзілетіндіктен, NADP+ тытықсызданбайды да көміртегінің фиксициясы тықтайды. Метиг виологен (1, 1-диаметил 4, 4-бипиридин дихлорид, бипиридинді гербицид болып табылады, оны өсімдіктердің хлоропластарындағы О2-ң зақымдануын зерттеуде қолданады. Метил виологен эндоплазмалық ретикулум мен митохондриядағы қайта жасақталу (берілетін реакциясының электрондарына әсер етеді. Метил виологен хлоропластардың SOD деңгейі не қалай әсер етсе, митохондриялық және цитоплазмалық SOD солай әсер етеді.

Arabidopsis-тегі OD белсенділіне тотығу стресінің әсері.

SOD ферментінің белсенділігі менбелоктың деңгейін 16-күндік тұтас A. thaliana дақылынде зерттелінді. Экспериментальды топ ретінде метил виолвгенмен өңделген 2 топ (1х10-6 м ж/е 5х10-5 м) және 0, 05% сурфик тантпен өңделген және өңделмеген 2 бақылау тобы алынды. Әсер ету үш қайтара (үш рет) әртүрлі өсімдіктер жиынтығына жүргізілді. Ж/е әрбір өңделген топтан қайталай үлгілер алынды. Бұл қайталай алынған үлгілердің бір жиынтығы нативті гельдегі белсендигігін тексеру экспериментіне қалданылса, екінші бір жиынтығы гиммуноблот үшін қолданылды. Одан соң ол тазартылған fe және mn SOD бар А. thaliana үшін антидене мен қоса қолданылды. Әрбір эксперимент 3 рет концентриясы да Fe SOD ферментін жоғарылатқан. Ол әсіресе 5 сағаттан соң байқалды. Екінші бір мәселе, ол стреске байланысты Fe SOD белсенділігінің жаңа жолақтарының пайда болуы. Мұндай жолақтар екі ДСМИ-өңделген және метил виологен мен өңделген өсімдіктерде байқалған. Денситометриялық сканерлеу нәтижесінде мынандай мәлімет алынған, яғни Fe SOD ферментінің активтілігі 5 сағаттан соң байқалып, әрі қарай 41сағат бойы тұрақты жоғарылап отырған. Бұндай жолақтар бақылау тобындағы өсімдіктерде байқалмаған.

Жинаған өсімдік үлгілеріне стресстік өңдеудің әсерін белоктың деңгейде анықтау үшін денатүрлеуші гельден белок нитроцилюзды мембранаға салынды (алмастырылды) . Одан соң бұл мембраналар Fe SOD антиденелерімен инкубацияланған кезде 25 KDA-да 1 жылақ көрінді. Алайда Fe SOD-ның екінші және үшінші жолақтары метил виологен және ДСЛШ-мен өңделген өсімдіктерде байқалған. Бірде-бір өңделген топта иммуно блоттың бірдей уақытында ешбір қосымша қосалқы жлақтар байқалмаған. Дегенмен, метил виологенмен өңделген екі топта да белок деңгейі мен екі бақылау тобында белок саны көбейгенімен, болжам бойынша, ондай көбею тотығу стресінің әсері нәтижесінде болды деуге болмайды.

Arabidopsis тотығу стресінің сериялық заты болды және өзгерістер жеті SOD-та байқалған, олар үш Fe SOD-ң мына белгілемелерінде CSD1; CSD3; CSD3 және бір Mn SOD-ң мына белгілемесінде МSD1. Олар өсімдіктердің белок деңгейі мен MPHK деңгейінде болған. Ғалымдардың (Kliebensbein et al, 1998) зеттеуі бойынша, FSD2-ферменті UV-ультракүлгін сәулелер мен жарық әсері мен жарық әсерінен ТРНК деңгейінде жоғарласа, FSD2-ферменті озоның әсеріне ТРНК деңгейінде ешбір жауап болмаған. Алайда кейбір зерттеулер бойынша, FSD2 ферментінің спецификалық стрестерге және қайтаратыны анықталған, мысалы метил виологенмен өңдеген жағдайда. Сондықтан да Fe SOD тұтыстарының өкілдері стрестерге спецификалық жауап беруге маманданған болуы мүмкін.

Белгілі SOD А. thaliana жеті түрлі орналасу жағынан бір-біріне ұқсас болмағандықтан айқаспай гибридтеледі. FSD1, MSD1, CSD1 (цитрозолде болатын) және СSD2 (хлоропластағы) перменттерде А. thaliana-ң ДНК геномын . Саузерін әдісі бойынша гибридизацияланған кезде ешбір кросс-гибридизация байқалмаған. Метил виологенге антиоксиданттардың жауабы бұршақ жапырақтарында байқалған. Метил виологенге сезімталдық пен жапырақтың жасы арасындағы оң корреляция бар екені анықталған. Жас жапырақтардың метил виологенмен өңделген және бақылау топтарында SOD, АРХ, GR фермент-ң жоғары активтілігі байқалған. Афторлардың айтуы бойынша, бұршақ өсімділігінде Fe SOD ферментінің болуы алғаш рет байқалуда. Сонымен қатар, стрестердің әсерінен байқалатын фермент белсенділігі ТРНК деңгейінде байқалған. Күшті тұздармен стрестік әсер еткенде бұршақ өсімдіктердегі SOD мен Fe SOD фермент-ң белсенділігі жоғарыласа, Сu-Zn SODII фермент-ң активтілігі төменденген, ол клетка аралық сигналды жолдарда SOD қатысуынан болуы керек. Күшті тұздармен әсер еткенде Сu-Zn SOD белсенділігі жоғарылаған.

Mn SOD-қа әсері.

А. thaliana-ны метил виологенмен өңдеген кезде митохондриялы Mn SOD ферментативтік белсенділігі жоғарыланған. Мұндай жоғарылау метил виологенмен өңделген өсімдіктерде 5x10-5м және 1x106м үшін 50-75% аралағанда болған. Бақылау және ДСМИ-мен өңделген топтарда 41 сағат бойы ешбір өзгерістер байқалмаған. Метил виологен әсерінен болған өзгерістер Mn Fe SOD ферменттерінде ұқсас болған. Fe SOD ферментінің белсенділігіндегі өзгерістерге қарағанда ДСТИ Mn SOD фермент-ң белсенділігіне ешбір әсер етпеген. Kliebstein және т. б. айтуынша, олардың тотығу стресімен өңделген сеиялары А. thaliana-дағы Mn SOD ферм-не әсер етпеген. Бұған қайшы мәлімет бойынша, Mn SOD ферменті тұзды стреске, марганецтің токсинділігіне, төменгі температураның стресімен құрғақшылыққа оң жауап беретіні дәлелденді. Өсімдіктердегі Mn мен Fe SOD ферменттерді арасындағы айырмашылықтар олардың субклеткалық локализациялары мен сайттарының әртүрлілігіне байланыысты және алуан түрлі стрестік әскерлерге байланысты. Mn SOD ферментiне әсер етпеген стрестер хлоропластық барлық саиттарына әсер еткен. SOD-ң ферментативтік белсенділігіне су тапшылығы мен метил виологеннің әсерін бұршақ жапырағының соңғы вегетативтік сатысында зерттеген. Кептірілген (Д1) әрі 100 мМ метил виологенмен өңделген өсімдіктерде Си-Әп-фермент-ң белсенділігінің жалпы жағарылауы байқалса, Fe SOD ферментінің белсенділігі төмендеген. Mn SODферментінің белсенгділігі өзгермеген . SOD ферментінің жоғары экспрессиясы арнайы стресске қарсы қорғаныстарын тудыруға мүмкін. Mn SOD ферменті хлорапластардым қорғайды . SOD ферментін жоғары экспрессиялаушы өсімдіктер мен басқада бастаушы ферменттер олардың стреске төзімділігін арттыру үшін алынған. Алайда мұндай эксперменттердің барлығы бірдей оң нәтиже бермеген. Бұрын озон тек опопластқа әсер етедідеп келсе темекі өсімдік хлорапластарында Mn SOD ферменті жоғары экспрессияланған кезде жапырақ аз зақым данатыны анықталған. Ал фермент митохондрияда көп бөлінген кезде, қорғаныштың қасиет азайған, сонымен қатар хлоропластық Mn SOD фермент-ң белсенділігінің жоғарылау озон әсерінен болатынын әртүрлі зақымданулардан сақтайтындылығы анықталды. А. thaliana гені N. Tabacum cv. Petit Mavana SRI хлоропластына енгізген жағдайда, плазма лемма мен II фотожүйедегі О2 қатысты қорғаныштық қвсиеттері жоғарылаған. А. thaliana теректе жоғары экспрессияланған, яғыни СО2 азайған кезде РSII қорғаныштық эффектісі жоғарылаған. Алайда Van Cam petal зерттеулерінде өсімдік клеткаларында Cu-Zn-SOD индукциясы тенелген.

Салыстырмалы түрде митохондриялы Mn SOD-ы темекі хлоропластарына енгізгенде плазмолеммада жасақталған стрестерге қарсы төзімділігі анықталған. Сонымен қатар, АРХ, DHAR және MDAR мен басқа ферменттердің белсенділігін шарлаған анықталған Mn SODферментінің жоғары денгейлік өніммен қамтамасыз етілуі DHAR және MDAR сияқты фермент-ң жоғары деңгейіне байланысты. Қолданылған стесстер мен олардың типтерінің локализациялануы тотығу стресіне қарсы төзімділігін жоғарылатуда маңызды роль атқарады.

... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.