Ұн және нан өндірісінде қолданылатын ферменттер

Пән: Өнеркәсіп, Өндіріс
Жұмыс түрі: Реферат
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 11 бет
Таңдаулыға:

Жоспар
Кіріспе
Негізгі бөлім
1. Ұн және нан өндірісінде қолданылатын ферменттер
2. Ұнды кондитер өндірісінде қолданылатын ферменттер
Қорытынды
Пайдаланылған әдебиеттер

Кіріспе
Ферменттер -- барлық тірі организмдер құрамына кіретін арнайы ақуыздар. Химиялық реакцияларды жеделдетеді. Реакция түрлеріне сай ферменттер 6 топқа бөлінеді:
1. оксидоредуктазалар,
2. трансферазалар,
3. гидролазалар,
4. лиазалар,
5. изомеразалар,
6. лигазалар.
Ферменттер жасушаларда синтезделіп, биохимиялық реакцияларға қа - тысатын ақуыздық табиғаттағы биокатализатор болып табылады. Фермент немесе энзим (лат. fermentum - ашу; грек. en - ішінде, zim - ашытқы; 19 ғ. Ван Гельмонт ұсынған) алғашқыда ашыту үдерістерін - де анықталған зат. Энзимология, ферментология - ферменттерді зерттейтін ғылым саласы. Ол басқа ғылымдармен: биология, генетика, фармакология, химиямен тығыз байланысты. Ферменттердің қызметі туралы алғашқы ғылыми еңбекті Кирхгофф (1814) жариялады. Кейін ашу үдерісі ашытқы жасушаларында ғана өтеді деген ұйғарым жасаған Л. Пастерге (1871), Либих фермент - тер жасушалардың өмір сүруіндегі пайда болған өнім, ол жасушада да, олардан бөлек те қызмет атқарады деген қарсы пікір білдірді. Либихтің ғылыми көзқарасы М. Манассейна (1871), Бухнер (1897) зерттеулерінде эксперимент жүзінде дәлелденді. Жасушаларда синтезделген ферменттер өзіне тән арнайы қызметтер - ін организмнің барлық мүшелерінде атқарады. Ферменттік қасиет, негізінен глобулалық құрылымдағы ақуыздарға тән екені белгілі. Бірақ, қазіргі кезде кей - бір фибриллалық ақуыздар да (актин, миозин) катализдік белсенділік көрсететіні анықталды.
Тірі клеткада зат алмасу процесі үздіксіз жүріп жатады. Зат алмасу процесі дегеніміз белгілі бір тәртіппен кезектесіп келіп отыратын әртүрлі химиялық реакциялардың жиынтығы. Мұндай реакциялар клеткадан тыс жерде (in vitro) қиындықпен және мейлінше баяу жүреді. Ол үшін қатаң шарттар (жоғары температура, күшті қышқылдар, сілтілер және т.б.) қажет. Тірі клеткада бұл реакциялардың жүрісін ферменттер тездетеді. Мәселен, асқорыту жолында крахмал моносахаридтерге, белок амин қышқылдарына ыдырайды және т.б. Бұл химиялық реакциялардың жылдамдығы тірі клеткалардан тысқары жердегіден миллиондаған есе артық.

Ұн және нан өндірісінде қолданылатын ферменттер

Фермент қатысуынсыз қоректік заттардың клеткаға сіңуі мүмкін емес. Осыған байланысты ферменттерді биологиялық катализаторлар деп атайды. Жалпы, ферменттердің құрамы, құрылымы, олардың катализдейтін реакциялары арнайы механизмімен ерекшеленеді. Ферменттер көзі - өсімдіктер, жануарлар және микроорганизмдер клеткалары. Ферменттерді және олар катализдейтін реакцияларды зерттейтін биохимия бөлімі энзимология деп аталады, ал, ферментті және полиферментті комплекстерді өндірісте қолдану аспектілерін - инжерлік энзимология қарастырады. Ферменттер белокты зат болғандықтан, сақтауда тұрақсыз, жылулық әсерлерге сезімтал, бірнеше рет қолданылмайды, өйткені реагенттерден және өнімнен қиын ажыратылады. Осы мәселелердің шешуі - иммобилизденген ферменттерді қолдану.
Егер XX ғасырдың 60-шы жылдары иммобилизденген ферменттердің мүмкіндіктері туралы жариялымдар шығарыла бастады, тірі микроб клеткалардың теориялық негізделген иммобилизация әдісі 70-шы жылдары қарқынды дамыды: биохимия, молекулалық биология, микроорганизмдердің физиологиясы және жаңа биотехнология саласының дамуымен байланысты. Термин иммобилизденген ферменттер 1971 ж. Инженерлік Энзимология жетістіктеріне арналған 1-ші Халықаралық конференцияда (Хенникер қ., АҚШ) ресми түрінде қабылданған және де белокты молекуланың қандай болмасын қозғалысын шектеуін білдіреді.
Қазіргі кезде, ферменттерді кеңінен қолданып отырған елдер: Жапония, АҚШ, Англия, Чехословакия, Голландия, Германия. Жапонияда ферменттерді қолданудың қарқындап дамуы соншалық, одан түсетін табыс ұлттық бюджеттің 20 %-на тең келеді. Мысалы, нан пісіру саласында бір тонна қамырға небәрі 300 г фермент қосқанда оның қабаруы анағұрлым артады, нанның иісі, дәмі жақсарып, тез пісетін болады. Ферментті препараттар қамырдың ашуын тездету арқылы нан пісіруге кететін уақытты 8 25 %-ға дейін қысқартады. Демек, осы үнемделген уақыт ішінде тағы да бірнеше мыңдаған тонна нан өндіруге болады. Иммобилизденген ферменттер біртіндеп өте тұрақтана түседі: айлар, тіпті жылдар бойы әрекет жасаған иммобилизденген ферменттер белгілі, олар іс жүзінде жақсы химиялық катализаторлардан кем емес. Әдетте, клеткадан бөлініп алынған бос ферменттер, қоршаған ортаға төзімсіз, тез бұзылады, өзінің белсенділігін жоғалтады және көп сатылы процестердің құны артады. Иммобилизделген ферменттер кең көлемде аминқышқылы, витаминдер, қант, антибиотиктер және дәрілер сияқты аса тапшы азық-түліктің және жемшөптік заттар өндірісінде қолданыла бастады.
Қазіргі кезде, ферменттерді қолданатын кәсіпорындар жүздеген тонна өнім шығарады (Жапония, АҚШ, Германия). Мұндай кәсіпорындарда ағаш ұнтағын, сабанды, мақта сабағын, өсімдік қалдықтарын глюкозаға айналдырады да, кейін одан жемшөптік белок немесе этил спиртін алады. Соңғы жылдары ферменттер тұрақсыз болғандықтан, өндірісте кенінен қолданысқа ие бағыт, ол қажетті ферменттерді синтездейтін микроорганизмдерді түрлі тасмалдаушы рөлін атқарады. Адам жүйесінің кей ауруларды емдеу үшін пепсин, трипсин, химотрипсин сияқты протеолиттік ферменттерді қолданады, оларды арнайы орынға жеткізу үшін иммобилизденген ферменттер өте қолайлы және тиімді. Былғары өндірісінде мұндай ферменттер тері өңдеу үшін және былғары шикізатын жұмсарту үшін қолданылады.
Ферменттер кез-келген тірі клеткада пайда болады. Ферменттер температураға сезімтал (термолабильді), 800С және одан жоғары қыздырса жойылады. Ферменттің максимальді белсендігі ортаның оптимальды РН көрінеді. Көп ферменттердің активтілігіне химиялық заттардың мөлшері әсер етеді. Кейбір заттар ферменттерді белсендетеді (активаторлар), басқалар инактивтейді (фермент ингибиторы). Ферменттердің көбі суда ериді.
Дәннің жетілу кезінде ферменттер күрделі заттар синтезін тездетеді, дәнді (ұнды) сақтау және қамырды ашытқанда ферменттер күрделі заттардың жай заттарға ыдырауын катализдейді. Ферменттер өте белсенді катализаторлар.
Ұнда дәннің барлық ферменттері бар, бірақ басқа мөлшерде ұнның төменгі сорттары жоғарғы сорттан ферменттердің үлкен мөлшерімен және белсендігімен ерекшеленеді. Ферменттер дәннің ұрығында және перифириялық бөлігінде көп орналасқан.
Жоғары ферменттік белсендік - жетілмеген, суыққа төзімді, өсіп кеткен немесе зиянкестермен (клоп-черепашка) зақымдалған дәннен жасалған ұнда байқалған, ал төмен - кептіру кезінде қыздырылып кеткен дәннен жасалған ұнда байқалған.
Ұнның нан пісіру қасиеті және нан сапасы ұндағы ферменттер белсендігіне байланысты. Ұндағы ферменттік белсендік орташа мәннен жоғары немесе төмен болса, технологиялық процесті қиындата түседі, кейде нан ақаулары пайда болады.
Нан өндірудің технологиялық процесінде ең маңыздысы ұн құрамындағы негізгі заттарды (ақуыз және крахмал) гидролиздейтін ферменттер.
Протеолитикалық ферменттер.
Протеазалар (пептидгидролазалар) ақуыз бен полипептидтердің пептидтік байланысын (-СО-NН) үзу мен ыдырауын катализдейді:

RCO - NHR+H2ORCOOH-H2NR1

Протеазалар екі топқа бөлінеді: пептидазалар полипептидтердің ыдырауын катализдейді, протеиназалар ақуыздардың гидролизін катализдейді. Протеиназалар РН мәні бойынша: трипсин (РН 8), пепсин (РН 1,5-2), катапсин (РН 4,5) және папаин (РН 4,5-5,0) деп бөлінеді. Протеиназалардың көп түрі, мысалы папаиназалар ақуыздарды, сонымен қоса полипептидтерді гидролиздейді.
Ақуыз гидролизі кезінде протеиназалардың әсерінен пептидті байланыс үзіледі және бос амино қышқылдар пайда болады, ақуыздың біріншілік құрылымы бұзылады. Терең протеолиз нәтижесінде клейковина серпімділігін және эластикалық қасиетін жоғалтады, ал бидай қамыры езіліп кетеді. Қамыр протеолиздің бастапқы дәрежесінің нәтижесінде пластикалылығы, нанның көлемі ұлғаяды және кеуектілігі артады.
Жақсы дәннен жасалған ұн протеиназаларының белсендігі төмен болады.
Нан өндіру процесінде ұнның протеолитикалық белсендігін реттеу үшін протеиназалардың температураға, орта РН және активаторлар мен ингибиторлар болуына сезімталдығы қолданады. Протеиназалардың ақуызға шабуылы ақуыз құрылымына, ақуыздық глобалаларға, протеолиздің активаторлары мен ингибиторларының болуына байланысты.
Амилолитикалық ферменттер.
Крахмал гидролизіне әкелетін, α-амилазаға, β-амилазаға және глюкоамилазаға бөлінеді. Глюкоамилаза крахмалды глюкозаға айналдырады және біраз декстрин пайда болады. Глюкоамилаза зең саңырауқұлақтарында бар, ал α-, β-амилаза нан дақылдарының зеңдерінде және дәндерінде бар.
β-амилаза (немесе сахарогенамилаза) амилазаға әсер етеді, оны толық мальтозаға айналдырады. β-амилаза амилопектинге әсер еткенде кликозидті тізбектің бос ұшындағы мальтозаны ыдыратады, амилопектиннің 50-54 мөлшеріне гидролиз туғызады.
α-амилаза (немесе декстриногенамилаза) амилопектиннің гликозидті тізбектің желістерін ыдыратады, оны төмен молекулалы декстринге айналдырады, йодпен боялмайды. α-амилаза амилопектинді 85 гидролиздейді.
Екі амилазада РН термолабильдік және сезімталдық бірдей. α-амилазаның белсендігі жоғары РН 5,6-6,3 әлсіз қышқыл ортада, β-амилаза орташа РН 4,8. α-амилаза термотұрақты фермент, бірақ орта реакциясына сезімтал.
Ортаның қышқылдану кезінде (РН төмендеуі) амилазаның температуралық оптиумы төмендейді. Бидай ұнынан жасалған қамырдағы α-, β-амилазаның оптимальді температурасы 62-64 және 70-74 0С, инактивтеу температурасы сәйкесінше 82-84 және 97-98 0С.
Екі амилазаның технологиялық маңызы әртүрлі. Крахмалдың β - амилазаның әсерінен қантталуынан қамырдағы мальтоза мөлшері толтырылады, қамырдың жақсы ашуына және өнімнің жақсы сапасына қабілетті, ұн қанттары аз болғандықтан.
И. В. Глазунова еңбектерімен дәлелденген, декстриндер β-амилазаның әсерінен қантталуынан 335 есе крахмал қанттануына қарағанда мальтоза көп. Екі амилазаның қос әсерінен крахмал 95 гидролизделген.
Амилолитикалық және протеолитикалық ферменттерден басқа ұн қасиетіне және нан сапасына басқа да ферменттер біраз әсер етеді, олар: липаза, липоксигеназа, полифенолоксидаза.
Липаза - глицерин эфирлерінің гидролазасы. Ол майлар синтезін немесе олардың глицерин және май қышқылына гидролитикалық ыдырауын катализдейді. Липаза дәнде - ұн құрамында бар. Дәндік липазаның оптимум әсері РН 8,0 болады. Липазаның әсерінен пайда болатын бос май қышқылдары ұнның қышқылдығын арттырады. Ары қарай ұн, қамыр, нан сапасына әсер етеді.
Липоксигеназа - оттегі-оксиредуктаза. Ол гидрототық түзіп екі немесе одан көп қос байланыстары бар қанықпаған май қышқылдарын (линол, линолен) ауа оттегісімен қышқылдатады. Асқын тотықтар күшті тотықтырғыштар, олар ұнның ақуыздық-протеиназдық кешенінің жағдайына әсер тигізеді.
Липоксигеназа ұнда аз мөлшерде болады. Бұршақ және соя тұқымында көп мөлшерде болады. Соя ұны липоксигеназа көзі ретінде қолданады.
Полифенолоксидаза (тирозиназа). Бұл фермент қара бояуға боялған заттар - меланин түзумен тирозин аминқышқылын тотықтыруын катализдейді. Бұл процесс сортты ақ бидай және қара бидай өндеуде қамырдың және нан жұмсағының қараюынан белгілі. Тирозин ақуыздың терең гидролизінде пайда болады. Тирозиннің жоғары көлемі зиянкеспен (клоп-черепашка) зақымдалған дәннен жасалған ... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.