Ферменттердің ашылуы және химиялық табиғаты

КІРІСПЕ

Мен, Тасыбеков Даулет, диплом алды практиканы «Тағам биотехнологиясы» кафедрасында биотехнология зертханасында өттім.

«Тағам биотехнологиясы» кафедрасы «биотехнология» мамандығы бойынша бакалавр, магистр, Phd докторанттарды дайындайды. Жоғары мамандандырылған кафедра қызметкерлері қауымының ішінде 8 профессор және 21 ғылым кандидаттары жұмыс істейді. Олар жас мамандарға тәлімгерлік жасауда белсенділік көрсетеді. Кафедрада белгілі қазақстандық өндіріс орындарының мамандары дәріс оқиды.

Тағам өнеркәсібі биотехнология және биопрепараттарды қолдануда дәстүрлі сала болып табылады. Биотехнология - бұл ғылымның қазіргі таңдағы жаңа бағыты. Бакалаврлардың ғылыми - зерттеу жүмыстарының белсенділігі олардың түрлі ғылыми халықаралық конференцияларға қатысуымен дәлелденеді. Бакалаврлардың кәсіптік тәжірибесін арттыру мақсатында кафедра ғылыми зерттеу ҚР БҒМ институттарымен (Микробиология және Вирусология, Химия, Молекулярлық биология және бихимия), сонымен қатар «Саржайлау», «Даулет-Бекет», «Бахус», «Есік сыра зауыты», «Дионис», «Ралко», №1 сыразауыты, «Дербес», «Эфес», «Ак-нар», «Gold product», Алматы ашытқы зауыты, Алматы маргарин зауыты, «Фуд мастер» және т. б. тағам өнеркәсібінің жетекші кәсіп орындарымен тығыз байланыста.

Кафедра қызметкерлері медицина және тамақ өнеркәсіптері үшін биологиялық белсенді заттарды алу мақсатында, дәрі-дәрмектік өсімдіктерді микроклондау бойынша және ұлттық сүт қышқылды өнімдер алу үшін сүт қышқылды бактериялардың консорциумдарын жасау, түйе және жылқы сүтінің құрамындағы ақуыз, май-қышқылдарын анықтау бойынша зерттеу жұмыстарын жүргізуде сонымен қатар, табиғи жүзім шараптарының құрамын тұрақтандыру мақсатында, әрі жаңа жоғары белсенділік қасиеттері бар антибиотиктерді анықтау бойынша зерттеу жұмыстары жалғасуда.

«Тағам биотехнологиясы» кафедрасы биотехнология саласы бойынша мамандар дайындайды. Кафедра зертханасы қажетті құрал-жабдықтармен, оқулықтармен қамтылған. Сонымен қатар, бакалаврлар мен магистранттарға зертханада ғылыми жұмыстарды жүргізуге жағдай жасалған.

«Тағам биотехнологиясы» кафедрасының меңгерушісі техника ғылымдарының кандидаты, доцент Жақсылыкова Гүлшат Нұрмаханбетқызы.

Дипломдық жұмыстың ғылыми жетекшісі - б. ғ. к доцент Лесова Жаниха Туреевна.

Практика өтуде менің алдымда қойылған талаптар:

1. цитокинин медиаторын бөліп алу;
2. бөліп алынған цитокинин медиаторының мембранамен байланысқан ферменттерге әсерін қарастыру;

3. мембранамен байланысқан әртүрлі ферменттерді анықтап, олардың клетка ішіндегі ролін зерттеу;

4. клетка ішілік сигналдық трансдукцияның аспектілерін зерттеу.

Өсімдіктердің сигналды трансдукцияның механизмін зерттеу қазіргі кездегі биологияның ең бір өзекті мәселесінің бірі.

Трансдукция дегеніміз - клеткадағы сигналдың сигналға қатарымен берілуі. Трансдукңияның өзіндік ерекшеліктері бар. Трансдукция процессы сигналды эстафета тәрізді өткізеді.

Эстафета тәрізді сигнал әр сатыда өзгеріледі, басқаша айтқанда жоғары сигнал тек қана көршіге әсер етеді. Сигналды трансдукцияның механизмінде медиатордың ролі өте жоғары.

М. А. Айтхожин атындағы молекулалық биология және биохимия институтында маңызды фитогормон болып табылатын цитокининнің медиаторы ашылды. Ол клеткадағы сигналды трансдукцияда маңызды роль атқаратындығы анықталды.

Медиатор екінші сатыдағы сигналды беретін зат. Себебі гормон тікелей өзі емес медиаторлар арқылы клеткаға әсер ете алады. Сол себептен цитокинин медиаторын зерттеу ғалымдардың қызығушылығын тудырады. Себебі осы цитокинин медиаторы клетка ішіндегі мембранамен байланысқан ферменттерге әсері өте жоғары. Инозиттік сигналдың клеткадағы берілуінің молекулалық механизмі жақсы зерттелген, бірақ оның субклеткалық аспектілері толық зерттелмеген.

Осылайша субклеткалы органеллалардың инозитті сигналдық трансдукция процесіне қатысатыны әлі толық белгілі емес [1] .

М. А. Айтхожин атындағы молекулалық биология және биохимия институтының ферменттердің құрылымы мен реттелуі лабораториясында субклеткалық органелла - сферосома, липидтің тек бір түрі - фосфатидилинозидтен және глутаматдегидрогеназа деген бір ғана ферменттен тұратыны белгілі болған [2] .

Біріншіден, өсімдік клеткасының барлық фосфатидилинозиті сферосомада болуы, сферосоманың сигналдарды беру механизмінде маңызды роль атқарады деген тұжырымға алып келді [3] .

Фосфатидилинозит (ФИ) сигнал тасымалдаудағы басты қосылыс екені белгілі, ал оның метаболиттері - негізгі клетка ішілік сигналдың мессенджерлері. Олар клетканың бөлінуі, дифференсация, секреция және ионды транспорт сияқты қызметтерін бақылайтын 1, 2 ДАГ және 1, 4, 5-үш фосфоинозит. Екіншіден, өсімдіктегі глютаматдегидрогеназа (ГДГ) Са- байланысқан ферментке жатады. Ал Са ионы басты субклеткалық мессенджер екені жақсы белгілі. Осылайша сферосома деңгейінде негізгі клетка ішілік сигналды заттар сәйкестенеді, осы себепті зерттеудің мақсаты - сферосоманы клетка ішілік сигналдың органелла ретінде зерттеу.

Өзектілігі: Мембранамен байланысқан ферменттердің биохимиялық қасиеттерін анықтап, оларга цитокинин медиаторының әсерін зерттеу ферменттердің белсенділігін арттырып, ауылшаруашылығы дақылдарының өнімділігін жоғарылатады.

Негізгі сөздер: бидай дәні, ұрық бөлігі, алейрон қабаты, НАДФ глютаматдегидрогеназа, цитокинин, АТФ-аза, цитокинин медиаторы, ризогенез.

Алдына қойылған мақсаты: м ембранамен байланысқан ферменттердің биохимиялық қасиеттерін анықтау және оларға цитокинин медиаторының әсері мен оның физиологиялық, биохимиялық қасиеттерін сипаттап, биотехнологияда қолдану жолдарын қарастыру, әрі сферосоманың құрылысы мен құрылымдық ерекшеліктерін сипаттау.

Қолданылған әдістер: Октил сефароза (СЬ-4В) гидрофобты хроматографиясы және КР-18 колонкада жасалынатын жоғары қысымды кері фазалы хроматография, гомогенизациялау, центрифугалау.

I. Әдебиетке шолу

Гормондар - тірі организмдердің тіршілігі үшін маңызы өте зор. Организмдердің дамуы, өсуіндегі ең негізгі проңестер гормондармен реттелуге тәуелді. Гормондар жетіспеген жагдайда немесе артып кететін болса онда организмді ауруға ұшыратады.

Яғни осы қызметтеріне қарап гормондарды - организмді реттеуші патшалық деп айтуға болады. Өсімдік тіршілігін реттеуде өсімдік гормоны цитокининнің маңызы зор.

Кейінгі зерттеулердің барлығы дерлік өсімдік фитогормондарының өсу процесіне, клетка бөлінуіне әсерін зерттеу бағытында жүргізіледі.

Фитогормондар клеткамен клетка, ұлпа мен ұлпа, мүше мен мүше байланысқанда көптеген морфогенетикалық және физиологиялық программаларды атқарады. Фитогормондар өсімдік организміндегі заттардың мөлшеріне, маңыздылығына, ерекшелігіне көбеюге, клетканың бөлінуіне, тыныс алуға, қартаюға, зат алмасуға қатысады. Өсімдік тіршілігін реттеуде өсімдік гормоны цитокининнің маңызы зор.

Цитокининнің функциясы өсімдік онтогенезінің барлық кезеңдерінен корінеді. Цитокининді зертеу аймағындағы жаңа жетістіктер мен көріністерге кейінгі жылдары ғалымдардың қолы жетуде.

Цитокинин - клетка бөлінуін реттейді, хлоропластардың дифференцациясына қатысады. Клетка бөлінуі үшін цитокининнің маңызы зор. Осы гормонның сигнальды трансдукция механизмі әлі анықталмаған .

1. 1 Ферменттердің ашылуы және химиялық табиғаты

Фермент дегеніміз - белоктық зат, ол организмдегі түрлі химиялық реакциаларды тездетуші. Химиялық реакциялардың жүрісін тездетушілерді катализаторлар деп атайтыны белгілі. Осыған сәйкес ферментерді биологиялық катализаторлар деп те атайды, өйткені, олар тірі материяда әрекет жасайды. Фермент деген терминмен қатар әдебиетте энзим деген сөз де қолданылады.

Ферменттерді және олар катализдейтін реакцияларды зерттейтін биохимия бөлімі эн з имология деп аталады. Ферменттер жөніндегі ілім қалай дамыды? Фермент катысатын процестермен адам өте ерте кездерден бері-ақ таныс болатын. Тіпті ерте заманның өзінде-ақ кантты заттарды ашыту жолымен спирттік ішімдіктер алғаны белгілі. Фермснттер қатысатын процестерді ғылыми тұрғыдан зерттеу XVII ғасырдың орта кезінен басталады. Осы кезде Гельмонт сұйық заттардың ашуы ерекше қоздырушылар көмегімен журетінін анықтаған. Осыдан кейін Лавуазье ашу кезінде қант түгелдей көмір қышқыл газға және спиртке айналатынын анықтады.

XIX ғасырдың ортасында кейбір фермент препараттары (уыттан - амилаза, қарын сөлінен - пепсин, т. б. ) бөлініп алынды. Сөйтіп, катализ және катализаторлар жөніндегі ілім жарыққа шықты (Берцелиус және басқалар) . Бұл кезде атқарылған зерттеу жұмыстары ферменттердің химиялық зат екенін, олардың негізі биологиямен байланысты екенін дәлелдеді.

Луи Пастер спирттің ашу процесін зерттеп мынадай қорытындыға келеді: ашу процссін жүргізетін химиялык заттар емес, ашытқының яғни тірі клеткалардың тіршілік әрекеті болып табылады. Ол ферменттер тірі ашытқыдан ажырамайды, олармен біртұтас деп санады. Ашуға қатысты мұндай көзқарас 1897ж. Бетенер ашқан тамаша жаңалыққа ұзақ уақыт зер салып келді. Оның кұрамында тірі клеткалар жоқ ашытқы сөлін сумен бөліп алады. Осы сөлдің өзі-ақ қантты тез ашытып, спиртке және көмір қышқыл газға айналдырғанын көреді. Осылайша қантты ыдыратып ашытатын ашытқының тірі клеткалары емес, керісінше олар жасап шығарған фермент (химиялық зат) екенін дәлелдейді . Ферменттің қантты ашытқы өнімдеріне айналдыратын катализатор екенін анықтайды.

Спиртті ашу кезіндегі катализатордың химиялық табиғатын анықтау ферментті процестер жөніндегі зерттеуді алға апаруға дем беруші үлкен күш болды және соның нәтижесінде көптеген ферменттер бөліп алынып зерттелді. Ферменттер әсерінің теориясы (Э. Фишер, 1890 ж. ), ферментті реакциялардың кинетикасы (Л. Михаэлнс пен М. Ментен, 1913 ж. ) жөніндегі жұмыстар жарық көрді. XX ғасырдың бас кезінде И. П. Гавлов және оның әріптестері ас қорытушы ферменттердің белоктық табиғаты жөнінде өте маңызды мәліметтер алады. Олар иттің қарынындағы сөлдің активтігі оның құрамындағы белоктарға байланысты екенін анықтады. Қарын сөлінде белок аз болса, онда пепсин де шағын мөлшерде болды. Өз мәліметтерін және басқа да ғалымдардың зерттеулерін талдай келіп, Павлов ферменттер дегеніміз - белоктық заттар деген қорытындыға келді.

Таза ферментті 1926 ж. жас биохимик Дж. Самнер кристалл түрінде алды. Ол канавалия деген өсімдік дәнінен уреаза ферментін бөліп алып, онын кристалдарының белоктан тұратынын анықтайды. Бұдан кейін 1930 ж. Дж. Нортроп пепсин кристалдарың, ал келесі жылы сол Нортроп пен М. Куниттің екеуі кристалды трипсинді бөліп алады. Осы екі ферменттің екеуі де белок екен. Қазіргі кезде кристалдық түрде жүздеген фермент алынды. Зерттеліп табылған ферменттердің саны қазір 2000 шамасынан асады. Олардың бәрі де белокты заттар.

1. 2 Ферменттерді бөліп алу және тазарту

Ферменттер адамның, жануарлардың, өсімдіктердің ұлпаларында және микроорганнзмдерде синтезделіп жасалады. Ферментті бөліп алу үшін, ол көп кездесетін материалды (шикізатты) таңдап алу керек. Егер фермент алынатын материал жануар ұлпасы болса, онда ол ұлпаны басқа бөліктерден бөліп ажыратады және қанын жуып тазартады. Таңдап алынған материалдағы ферменттер бұзылып кетпеу үшін, оны төменгі температурада (2-8°С) ұнтақтайды. Осылайша ұнтақталған біртектес массаны центрифугаға салып өңдейді. Осы кезде фермент оның сұйық бөлігіне (центрифугаға) өтеді де, шөгіндіні тастайды.

Ферменттер белоктық заттар болғандықтан, оларды алу үшін белокты бөліп шығаратын әдісті колданады. Белокты шөктіріп тұнбаға түсірудің бірінші кезезінде центрифугаға аммоний сульфатын немесе органикалық еріткіштерді (этил спиртін немесе ацетонды) қосады. Бұл кезде ферменттермен қоса бүкіл белоктар дерлік тұнбаға түсіріледі. Бұдан кейін ферменттерді ептілікпен бөліп алу үшін ион алмасу хроматография әдісін қолданады. Әсіресе әр түрлі смолалар, олардың ішінде ерімейгін ДЭАЭ-целлюлозаны кең қолданылады.

Полиакриламидті, крахмалды немесе агарлы гельде жүргізілетін электрофорез әдісімен де ферменттерді бөліп алуға болады.

Осыдан кейін бөліп алынған фермент препаратының біртекті тазалығын тексереді. Ферменттің тазалық дәрежесі оның меншікті активтілігімен бағаланады, бұл кезде ферменттің активтілігін 1 мг белокқа шағып есептейді. Әдетте ферментті тазарту жұмысын, осы істің кслесі кезеңінде олардың меншікті активтілігі одан әрі артпайтындай деңгейге дейін немесе электрофорездеу, гель- сүзу, ион алмасу хроматография не ультрацентрифугалау кезінде тек бір ғана белок компоненті бөлінгенге дейін жүргізе береді.

1. 3. Ферменттің белсенділігін өлшеу

Бөліп алынған таза фермент өзінің ферменттік белсенділігімен бағаланады. Ферменттік белсенділік дегеніміз белгілі фермент бөлшегінің көмегімен нақты уақыт ішінде ыдыраған субстрат шамасы. Мысалы, а-амилазаның осындай қасиетін зерттеп білу үшін 25°С жағдайында және 1 минут ішінде 1 мг фермент ыдыратқан крахмал мөлшерін анықтау кажет.

Фермент активтілігінің өлшемі жөніңде энзимологияда мынадай ұғымдар қабылданған. Ферменттің халыкаралық өлшемі Ө бас әрпімен («өлшем» деген сөздің немесе II (ағылшын тілінде - Энзим деген сөздің бас әрпімен) белгіленеді.

Ферменттің халықаралық өлшемі дегеніміз - фермент әсерінін қолайлы жағдайында (рН, субстрат концентрациясы, т. б. ), 25°С температурада бір минут ішінде субстраттың бір микромолін (1 мкмоль 10 * мольге тең) катализден өңдей алатын фермент молшері.

Меншікті белсенділік дегеніміз - ферменттік препараттағы бір мг белокқа тиісті фермент өлшемнің (Ө) шамасы; ол мкмоль 1 мин мг белок деп көрсетіледі.

Меншікті белсенділік ферменттік препараттың тазалық өлшемі: Фермент тазартылған сайын, ол арта түседі және фермент таза күйге жеткенде, ол көрсеткіш ең жоғары және тұрақты болады.

Катализдік белсенділік (кысқаша - кат) дегеніміз - стандартты жағдайда 1 моль субстратты 1 с уакыт ішінде өңдеп өзгерте алатын фермент мөлшері болып табылады.

Ферментті препаратта белоктың бар екенін Кельдал әдісімен (жалпы азотты анықтап, ол көрсеткішті 6, 25 санына көбейтеді), немесе Лоуридің колориметриялық әдісімен анықтайды, ал тұнық және боялмаған ерітінділерде 280 нм кезінде Варбург Христианның псисисмофогометриялық әдісі бойынша анықтайды.

1. 4. Ферменттердің атаулары және классификациясы

Ферменттер атаулары екі түрлі: жүйелік (рационалды) атау және тривналдық (іскерлік) атау.

Ферменттердің жүйелік атаулары айтарлықтай күрделі, бірақ ол реакцияға кірісетін субстрат жөнінде толық мәлімет береді. Бұл атаулар әдетте ғылыми әдебиеттерде қолданылады.

Жүйелік атау бойынша әр ферменттің нөмірі (шифры) болады, ол төрт саннан тұрады және бұл сандардың арасы нүктемен бөлінген. Бірінші сан ферменттің класын білдіреді, екінші сан класс тармағын, үшінші сан - класс тармағы бөлігін, төртінші сан өз катарындағы нөмірін көрсетеді.

Ферменттердің классификациясы.

Ферменттер катализдейтін химиялық реакциялар түріне қарай 6 классқа бөлінеді.

Ферменттердің тривиалдық атаулары қысқа да колдануға ыңғайлы. Мысалы, бір ферменттің жүйелік атауы 2. 7. 1. 2. АТФ: глюкозо-6-фосфогрансфераза. Ал осы ферменттің тривиальдық атауы глюкокиназа (гексокиназа) .

Тривиалдық атаулар негізінен екі жолмен пайда болады:

1) фермент әсер ететін субстрат атауына-аза жұрнағы косылады. Мысалы, мальтозаны ыдыратып, глюкозаны екі молекуласына аймалдыратын фермент мальтаза деп аталады.

2) Фермент катализдейтін реакция атауына - аза жұрнағы қосылады. Мысалы, субстратты ыдыратып, су қосып алуды катализдейтін фермент гидролаза деп аталады, субстраттың сутексізденуін жүргізетін фермент гидрогеназа деп, химиялық топтарды тасымалдайтын ферменттегі трансфераза деп атайды.

Кейбір ферменттердің тарихи қалыптасқан атаулары бар. Мысалы: пепсин, трипсин, папаин, эластаза т. б.

Ферменттердің химиялық кұрамы

Сонымен, фермент дегеніміз биохимиялық реакциялар кезінде катализдік белсенділік көрсететін белоктар екені белгілі болды. Ферменттердің бәрі де үлкен молекулалы косылыстар, олардың молекулалық массасы (М) 10 мыңнан 1 миллионға дейін, тіпті одан да көп шамаға жетеді. Мысалы, кейбір ферменттердің молекулалық массасын қарастырып көрейік:

Барлық басқа белоктар сияқты, ферменттер де химиялық құрамы бойынша екі топқа бөлінеді. Олар карапайым ферменттер және күрделі ферменттер.

Қарапайым ферменттер дегеніміз - карапайым белоктар, олар гидролиз кезінде амин қышкылдарына ғана ажырап бөлінеді. Қарапайым ферменттерге мыналар жатады: рибонуклеаза, пепсин, трипсин, химотрипсин, папаин, амилазалар және гидролаза класына жататын басқа да ферменттер.

Күрделі ферменттер дегеніміз - күрделі белоктар. Күрделі ферменттер екі бөліктен: белоктық және белоктық емес бөліктен тұрады.

Ферменттердің белоктық бөлігі апофермент деп, ал белоктық емес белгілі простетикалық топ немесе кофактор деп аталады. Апофермент кофакторсыз (простетикалық топсыз) активті болмайды. Күрделі ферменттердің кофакторлары металл иондары немесе белоктық емес органикалық заттар. Мұндағы металл иондары активаторлар деп аталады. Активаторлар мына иондар: К ⁺ , Ғе ²⁺ , Ғе ³⁺ , Сu ²⁺ , Со ²⁺ , Мg ²⁺ , Мn ²⁺ , NH ₄ ^- . 180 шамасынан астам ферментте металл иондары активатор қызметін атқарады (кесте ) .

Кофактор (простетикалық топ) белоктық емес зат болғандықтан кофермент деп аталады. Коферменті толығырақ қарастырамыз, өйткені ол ферментттік реакцияларда айтарлықтай қызмет атқарады.

Кесте 1- Кофактор (активатор) ретінде молекуласында металл иондары бар кейбір ферментер

Коферменттер (латын тіліндегі Ко - бірге және фермент деген сөзден шыққан) - құрамында белок жоқ органикалық қосылыстар, олар апорферментпен тығыз байланысқан. Ферменттің мықты байланысқан кофакторы - простетикалық топ. Көптеген ферменттердің белсенділігі үшін екі топтың да - металл иондарының да, простетикалық топтың да (немесе коферменттің) болуы қажет.

Коферменттер - төменгі молекулалы заттар, олар жоғары температураға төзімді келеді және ферменттің белоктық бөлігінен оңай ажырайды. Мысалы, диализ кезінде осылай болады. Олар сөзсіз кажетті кофактор ретінде ферменттердің катализдік жұмысына қатысады.

Көптеген коферменттер дәрумендерге жатады немесе дәрумендердің туындысы болып табылады.

Коферменттерге белсенді тобы бар дәрумендер - тиаминпирофосфат (В, витаминнің туындысы), никотинамидті коферменттер (РР витамині бар) жатады. В ₂ , В ₆ , В ₁₂ дәрумендері және басқа да дәрумендер кіреді. Сондықтан да витаминнің жеткіліксіз болуы коферменттердің синтезін бұзады, соның салдарынан тиісті ферментердің түзілуі тежеледі. Осыдан кейін зат алмасу бұзылады және адам мен жануарлар ағзалары бірқалыпты тіршілік ете алмайды.

Витаминдік емес коферменттер де бар, мысалы, металлопорфириндер (цитохромдағы гемдер), нуклеотидтер (УДФ-глюкоза), пептидтер (глутатион), т. б. осындай коферменттер. Мұндай коферменттер зат алмасудың аралық өнімдерінен түзіледі.

Биохимиялық реакцияларда коферменттер екі түрлі қызмет атқарады.

Күрделі фермент құрамында субстраттың (субстрат дегеніміз фермент әсер ететін зат) катализдік өңделіп өзгеруіне қатысады, бұл кезде кофермент оның белсенді ортасына енеді;

Бір субстраттан екінші субстратқа (немесс басқа фермеінтке) электрондарды, протондарды немесе жеке химиялық топтарды тасымалдайды.

---

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.

• Іс жүргізу
• Автоматтандыру, Техника
• Алғашқы әскери дайындық
• Астрономия
• Ауыл шаруашылығы
• Банк ісі
• Бизнесті бағалау
• Биология
• Бухгалтерлік іс
• Валеология
• Ветеринария
• География
• Геология, Геофизика, Геодезия
• Дін
• Ет, сүт, шарап өнімдері
• Жалпы тарих
• Жер кадастрі, Жылжымайтын мүлік
• Журналистика
• Информатика
• Кеден ісі
• Маркетинг
• Математика, Геометрия
• Медицина
• Мемлекеттік басқару
• Менеджмент
• Мұнай, Газ
• Мұрағат ісі
• Мәдениеттану
• ОБЖ (Основы безопасности жизнедеятельности)
• Педагогика
• Полиграфия
• Психология
• Салық
• Саясаттану
• Сақтандыру
• Сертификаттау, стандарттау
• Социология, Демография
• Спорт
• Статистика
• Тілтану, Филология
• Тарихи тұлғалар
• Тау-кен ісі
• Транспорт
• Туризм
• Физика
• Философия
• Халықаралық қатынастар
• Химия
• Экология, Қоршаған ортаны қорғау
• Экономика
• Экономикалық география
• Электротехника
• Қазақстан тарихы
• Қаржы
• Құрылыс
• Құқық, Криминалистика
• Әдебиет
• Өнер, музыка
• Өнеркәсіп, Өндіріс