Белоктар химиясына сипаттама

Жоспар

1.1 Белоктар химиясына сипаттама

II. Негізгі бөлім
2.1 Белоктардың аминоқышқылдық құрамы
2.2 Аминоқышқылдардың жіктелуі
2.3 Белоктардың физика.химиялық қасиеттері
2.4 Белоктардың құрылымдық ұйымы
2.5 Белоктардың жіктелуі және биологиялық қызметі

III. Қорытынды

IV. Пайдаланылган әдебиеттер.

1.1 Белоктар химиясына сипаттама.
Тірі организм өзіне тәнқұрылымдық ұйымы мен биологиялық қызметтері арқылы сипатталады. Организмнің осы құрылымдық ұйымының қызметінде белоктар өте маңызды роль атқарады, яғни белоктар басқа органикалық заттардың алмасуына келмейді, өйткені олардың өзінше ерекше құрылымдық ұйымы бар.
Белоктар дегеніміз-аминқышқылы қалдықтарынан тұратын, құрамында азоты бар жоғары молекулярлы органикалық заттар.
Әлбетте белоктардың және белокты заттардың аталуы жануарлар мен өсімдік ткандерінің, тауық жұмыртқасының белогына ұқсас заттардың табылуымен байланысты қойылған. Ғалымдар өз заманындағы жаратылыстану ғылымының аздаған жетістіктеріне сүйене отырып, көпке белгілі-«Өмір –бұл белокты денелердің өмір сүру тәсілі» деген болатын. Белоктар генетикалық хабардың малекулалық құрамы; яғни белок арқылы генетикалық хабар жүзеге асып тұқым қуалай беріледі. Белоксыз, ферментсіз ДНҚ, малекуласы өзін қайта құрау қабілетін жояды және генетикалық хабарды бере алмайды. Тірі организмнің өзіне ұқсас ұрпақ қалдыру да осы белокпен байланысты. Жиырылу, қозғалу-бұлшық еттің белокты құрылымына тікелей байланысты. Сонымен, өмір сүру зат алмасуынсыз мәні жоқ, ол өзін құрайтын белоктарды үнемі толықтыруы керек. Осындай жағдаймен белоктар тірі организмнің негізін, құрылымдық бірлігін құрайды.
Молекулярлы биологияның негізін қалаушы Ф.Криктің айтуы бойынша, белоктардың маңыздылығы олардың әртүрлі қызметті өте шапшаңдықпен орындауында.
Табиғатта шамамен 10^10 -12^12 әртүрлі белоктар кездеседі. Табиғи белоктардың осынша көп түрінің 2500 түрінің анық құрылымы белгілі. әрбір организм өзіне тән жеке белок санымен ерекшеленеді. Таң қалатын жағдай барлық табиғи белоктар бір-бірімен пиптидті тізбекпен байланысқан аминқышқылдардың мономері молеккуласының жай құрылымдық блогынан тұрады. Бұл аминқышқылдар түрліше кезектесіп орналасқандықтан белок

Пайдаланған әдебиеттер.
1. А.Ж.Сейтембетова,С.С. Лоходий «Биологииялық химия» 1994ж
2. К.С. Сағатов «Биологиялық химия» 1998ж
3. З.Сейітов «Биологиялық химия» Алматы, «Қайнар» 1992ж.
4. Ж.Ж. Жатқанбаев «Өсімдік физиологиясы» Алматы, 1988ж.
5. Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин «Биологическая химмия» Москва, 1989г.
6.

Пән: Химия
Жұмыс түрі: Курстық жұмыс
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 21 бет
Таңдаулыға:

Жоспар
1.1 Белоктар химиясына сипаттама
II. Негізгі бөлім
2.1 Белоктардың аминоқышқылдық құрамы
2.2 Аминоқышқылдардың жіктелуі
2.3 Белоктардың физика-химиялық қасиеттері
2.4 Белоктардың құрылымдық ұйымы
2.5 Белоктардың жіктелуі және биологиялық қызметі
III. Қорытынды
IV. Пайдаланылган әдебиеттер.

1.1 Белоктар химиясына сипаттама.
Тірі организм өзіне тәнқұрылымдық ұйымы мен биологиялық қызметтері
арқылы сипатталады. Организмнің осы құрылымдық ұйымының қызметінде белоктар
өте маңызды роль атқарады, яғни белоктар басқа органикалық заттардың
алмасуына келмейді, өйткені олардың өзінше ерекше құрылымдық ұйымы бар.
Белоктар дегеніміз-аминқышқылы қалдықтарынан тұратын, құрамында азоты бар
жоғары молекулярлы органикалық заттар.
Әлбетте белоктардың және белокты заттардың аталуы жануарлар мен өсімдік
ткандерінің, тауық жұмыртқасының белогына ұқсас заттардың табылуымен
байланысты қойылған. Ғалымдар өз заманындағы жаратылыстану ғылымының
аздаған жетістіктеріне сүйене отырып, көпке белгілі-Өмір –бұл белокты
денелердің өмір сүру тәсілі деген болатын. Белоктар генетикалық хабардың
малекулалық құрамы; яғни белок арқылы генетикалық хабар жүзеге асып тұқым
қуалай беріледі. Белоксыз, ферментсіз ДНҚ, малекуласы өзін қайта құрау
қабілетін жояды және генетикалық хабарды бере алмайды. Тірі организмнің
өзіне ұқсас ұрпақ қалдыру да осы белокпен байланысты. Жиырылу, қозғалу-
бұлшық еттің белокты құрылымына тікелей байланысты. Сонымен, өмір сүру зат
алмасуынсыз мәні жоқ, ол өзін құрайтын белоктарды үнемі толықтыруы керек.
Осындай жағдаймен белоктар тірі организмнің негізін, құрылымдық бірлігін
құрайды.
Молекулярлы биологияның негізін қалаушы Ф.Криктің айтуы бойынша,
белоктардың маңыздылығы олардың әртүрлі қызметті өте шапшаңдықпен
орындауында.
Табиғатта шамамен 10^10 -12^12 әртүрлі белоктар кездеседі. Табиғи
белоктардың осынша көп түрінің 2500 түрінің анық құрылымы белгілі. әрбір
организм өзіне тән жеке белок санымен ерекшеленеді. Таң қалатын жағдай
барлық табиғи белоктар бір-бірімен пиптидті тізбекпен байланысқан
аминқышқылдардың мономері молеккуласының жай құрылымдық блогынан тұрады.
Бұл аминқышқылдар түрліше кезектесіп орналасқандықтан белок санының көп
мөлшерін түзуі мүмкін. Полипиптидтің тізбегіндегі амин қышқылдарының орын
ауыстыруының нәтижесінде изомерлер санын алуға болады. Сонымен,егер екі
аминқышқылынан 2 изомер құрылады десек, онда теория жүзінде 4
аминқышқылынан 24 изомер алынады, ал 20 аминқышқылынан -2,4*10^-18түрлі
белоктар алуға болады. Белок молекуласындағы амынқышқылы қалдықтарының
қайталануын көбейте берсек, онда алынатын изомерлер саны астрономиялық
шамаға тең болатындығын көру қиын емес. Бірақ, табиғат аминқышқылының
кездейсоқ кезекпен орналасуына жол бермейді, өйткені әрбір жеке түрінің
өзіне тән ерекшелік белоктар тобы бар,ол белоктар ДНҚ, молекуласындағы
тұқым қуалау хабарын, тірі организмдердің ұрпағына беруін қамтамасыз
етеді. Сондықтан, ДНҚ, нуклеотидтерінде орналасқан хабар синтезделетін
белоктың полипептид тізбегінде аминқышқылдарның сызық бойынша ретімен
кезектесіп келетінін анықтайды. Белоктар тірі организмнің құрғақ
массасының тең жартысына жуығын құрайтынын және де олардың бірқатар
уникальді қызмет атқаратынын ескеру керек.
2.1 Белоктардың аминоқышқылдық құрамы.
Белоктардың құрылым бірлігі болып аминоқышқылдар есептелінеді.
Белоктарды синтездеу үшін 20 протейногенді аминоқышқылдар пайдаланылады.
Барлық протейногенді аминқышқылдар L- қатарындағы а-аминоқышқылдар. а
–аминоқышқылдардың жалпы формуласы:
Н2 N- CH-COOH
R
Мұндағы R-радикалы сутегі атомы болу ы мүмкін, ондаглицин амиқышқылы
болады, ал егер радикал метил тобы –СН3 боса, онда аланин амин қышқылы
болады.
Протеиногенді аминоқышқылдарды радикалдарының қалдығына байланыты 4-
топқа бөлінееді.
Полярсыз радикалды аминоқышқылдар немесе полярсыз аминоқышқылдар.

H2N-CH-COOH H2N-CH-COOH H2 N-CH-COOH H2N-C-COOH
CH3 CH CH2
CH-CH3
аланин CH3 CH3 CH
CH2
валин CH3
CH3 CH3
лейцин
изолейцин

H2N-CH-COOH H2 N-CH-COOH H2N-CH-COOH HN-C-COOH
CH2 CH2 CH2
CH2
пролин

S-CH3 NH
метионин триптофан фенилаланин
2.Зарядталмаған полярлы радикалды аминоқышқылдар немесе полярлы
зарядталмаған аминоқышқылдар.
H2N-CH-COOH H2N-CH-COOH H2N-CH-COOH H2N-CH-COOH
Глицин CH2OH CH-OH
CH2
серин
CH2 тирозин

треонин
H2N-CH-COOH H2N-CH-COOH H2N-CH-COOH
CH2SH CH2 CH2

цистейн O=C-NH2
CH2
аспарагин O=C-
NH2

глутамин
3.Теріс зарядталған полярлы радикалды аминоқышқылдар, немесе теріс
зарядталған аминоқышқылдар.
H2N-CH-COOH H2N-CH-COOH
CH2 CH2
COOH CH2
аспартат COOH
гутамат
4.Оң зарядталған полярлы радикалды аминқышқылдар немесе оң зарядталған
аминоқышқылдар.
H2N-CH-COOH H2N-CH-COOH H2N-CH-COOH
(CH2 )4 (CH2 )3 CH2
NH2 NH N

лизин NH-C-NH2
NH
аргенин
гистидин
Кейбір белоктардың құрамында жоғарыда көрсетілген аминоқышқылдармен
қатар аз мөлшерде минорлы аминоқышқылдар болады.
Минорлы аминқышқылдар-радикалдарды түрлендірудің нәтижесінде пайда
болған протейногенді аминоқышқылдардың туындылдылары.

2.2 Аминқышқылдардың жіктелуі
Табиғатта кездесетін барлық аминқышқылдарға жалпы қасиет амфотерлік, яғни
әрбір аминқышқылының құрамында кем дегенде бір қышқылдық бір негіздік
топтарының болуымен сипатталады.
Жалпы формулада көрсетілгендей аминқышқылдары бір-бірінен R-радикалының
химиялық табиғатымен ерекшеленеді. Белок синтезі кезінде пептидтік байланыс
түзуге қатыспайтын және а –көміртек атомымен байланысқан аминқышқылы
молекуласы түрінде берілген. Барлық а-амин және а-карбаксил топтары белок
молекуласындағы пептидті тізбек түзуге қатысады. Осы кезде олар өздерінің
аминқышқылдарына еркін сәйкес қышқылды-негізді қасиетін жоғалтады.
Сондықтан да белок молекулаларының құрылымының түрлі ерекшеліктері және
қызметі оның химиялық табиғатына және аминқышқыл радикалдарының физико-
химиялық қасиеттеріне байланысты. Осыған байланысты белоктар бірқатар өзіне
негізделген ерекшеліктерімен және басқа биополимерлерге тән емес химиялық
жекешеліігімен ерекшеленеді. Басқа принциптер ұсынылғанына қарамай,
аминқышқылдарының радикалдарының химиялық құрылыс негізіне байланысты
аминқышқылдарын бөледі. Аминқышқылдарын ароматты және алифатты деп бөледі,
сонымен қатар күкірт және гидроксил топтары бар аминқышқылдарыы деп
атайды. Көбіне бөліну аминқышқылының зарядының табиғатына негізделген.
Егер радикал нейтрал болса, онда олар нейтрал аминқышқылы деп аталады.
Көбіне мұндай қышқылдарда бір амин, бір карбаксил тобы болады. Егер
аминқышқылының құамында амин немесе карбоксил топтары болса, онда олар сол
қасиетке сәйкес қышқылды немесе негізді деп аталады. Амиқышқылдарының
қазіргі рационалды бөлінуі радикал полярлығына негізделген, яғни олардың
сумен әрекеттесу қабілетіне байланысты. Ол амиқышқылыныңң төрт класын
біріктіреді: 1) полярсыз-гидрофобты, 2) полярлы-гидрофильді-зарядталмаған
3)теріс зарядталған, 4)оң зарядталған.
Келтірілген аминқышқылдар мыңдаған белоктардың құрамында әртүрлі мөлшер
қатынасында болады, бірақ аталған аминқышқылдарының толық саны кейбір жеке
белоктарда болмайды. Табиғи белоктардың көпшілігінде 20 аминқышқылы болады,
кейбір белоктарда аминқышқыл туындылары: оксипролин,оксилизин,
дийодтирозин, фосфосерин және фосфотреонин табылған. Бастапқы екі
аминқышқылы біріктірілген ткань белоктарында кездеседі коллагенде ал
дийодтирозин қалқанша безінің гормонының негізгі құрылысы болып
табылады. Осы сияқты бұлшық ет миозинінде E-N –метилизин табылған.
3. Белоктардың физика-химиялық қасиеттері
Белоктардың өзіне тән физико –химиялық қасиеттері: ертінділерідің
жоғарғы тұтқырлығы, аздаған диффузия, жоғарғы деңгейдегі олардың ісінуге
қабілеттігі, оптикалық активтілігі, электр жазығындағы қозғалғыштығы,
төменгі осмостық қысым, жоғарғы оннкотикалық қысыым және 280 нм УК-сәулені
жұтуға қабілеттігі бар. Бұл қасиеттер белоктардағы ароматты
аминқышқылдарының болуымен түсіндіріледі және олар белоктардың сандық
мөлшерін анықтауға септігін тигізеді. Белоктарда аминқышқылдары сияқты
амфотерлі яғни NH2 -, COOH-тобының болуына байланысты қышқылды да негізді
де қасиет көрсетеді. Бұл қасиет белоктарды электрофорез әдісімен тазалауда
кеңінен қолданылады. Белоктардың гидрофильді қасиеті жақсы байқалған.
Олардың ертінділерінде төменгі осмостық қысым, жоғарғы тұтқырлығы және
аздаған мөлшерде диффузия байқалады. Белоктардың үлкен көлемдегі –ісіну
қасиеті бар.
Белоктардың бірқатар қасиеттері колоидты жағдаймен байланысты,
негізіне сәулені шашыратуы, нефелометрия әдісімен белоктардың сандық
анықтауы негізінде жатыр. Осы эффект қазіргіі уақытта биологиялық обьектіні
микроскопты әдіспен зерттеуде қолданылады. Белок молекуласы жартылай
өткізгіш, жасанды мембранадан өте алмайды. Сонымен қатар өсімдіктер ммен
жануарлар тканінің биомембраналарынан да өте алмайды, бірақ органикалық
жарақаттануда, мысалы, бүйректің шумағы капсуласы жарақаттанғанда ол қан
сарысуының альбуминдері өткізеді де, олар зәрде пайда болады.
4. Белоктардың құрылымдық ұйымы
Белоктардың құрылымдық ұйымын анықтау қазіргі биохимияның басты
мәселесі болып есептеледі. Ол маңызды ғылыми тәжірибе жағдайында белоктың
организдегі атқаратын әр-түрлі қызметін түсіну үшін қажет. Алғаш рет А.Я
Данилевский биууретен реакциясын ашқан кезде белокты зарядтың барлығына
атоммдардың біртектес топтпарының, яғни биуретке ұқсас NH2-CO-NH-CO-NH2
тобының бар екенін айтқан болатын. Белокты заттардағы атом топтарының
біртектілігі: x-y-z-NH-CO-zyx түрінде белгіленеді, мұнда х,у,z әртүрлі
топтарды білдіреді. Сонымен А.Я. Данилевский бірінші рет –NH-CO-байлынысын
көрсетті, кейінірек бұл байланыс Пептидті байланыс деген атқа ие болды
және белок молекуласындағы аминқышқылдарының негізгі байланысын көрсетті.
1902 жылы Э.Фишер полипептид теориясын тұжырымдады, яғни белоктар
күрделі полипептидтер, ондағы әрбір жеке аминқышқылы бір-бірімен пептидті
байланыстармен байланысқан.
Дипептидке ұқсас тәсілмен оған басқа да аминқышқылдары –три,-тетра,
-пентапептид түзіліп, белоктың полипептидті ірі молекуласын құра алады.
Пептидтерді атау үшін, аминқышқылының N–соңының бос NH2-тобынан бастап
келесі аминқышқылдарын және C-соңының аминқышқылдарын толық атаумен
бітеді. Мысалы:пентапептид, 5 аминқышқылынан құралған, толық былай аталуы
мүмкін:глицил-аланил-серил-цистейни л-аланин немесе қысқаша Гли-Ала-Сер-Цис-
Ала.
Полипептидтердің химиялық синтезі және қазіргі физико-химиялық зерттеу
әдістері белок құрылымында пептидті байланыстың болатынын дәлелдеді.
Белоктар құрылысының полипептидті теориясы экспериментальды түрде
дәлелденді.
1. Табиғи белоктарда титрленетін бос COOH- және NH2-топтары мейлінше аз,
олардың көпшілігі пептидті байланысты түзуге қатысып, бір-бірімен
баланысқан түрде болады; титрлеуге тек бос COOH-және NH2-
топтарының, яғни C жәнеN соңдары жатады.
2. Белоктардың қышқылды-сілтілі гидролиз процесі барысында титрленетін
COOH және NH2 топтарының стехиометриялық саны құрылады, бұл пептидті
байланыстың бірқатарының ыдырағанын көррсетеді.
3. Протеолитикалық ферменттердің әсерінен белоктар белгілі бөліктерге
ыдырайды, олар полипептидтер деп аталады. Кейбір толық
гидролизденбеген бөліктердің құрылымыолардың әрі қарай химиялық
синтезімен дәлелденеді.
4. Биуретен реакциясын пептидті байланысы бар белоктар биурет ретінде
береді, сол сияқты белоктар да ұқсас байланыстардың болуы.
5. Белоктардың кристалдарына рентгенограмма анализін жасағанда белоктардың
полипептидті құрылымдарының барын дәлелдеді. Сонымен рентген құрылымды
анализ 0,15-0,2 нм жасағанда полипептид тізбегінде амминқышқыл
қалдығының орналасуын және кеңістіктегі конформациясын толық көруге
мүмкіндік береді..
6. Белоктардың құрылысының полипептидті теориясын дәлелдеу ол белгілі
құрылысы бар белоктарды және полипептидтерді таза химиялық әдіспен
синтездеуі. Мысалы: инсулинде –51 аминқышқыл қалдығы, рибонуклеоазалар
124 аминқышқыл қалдығынан тұрады.
Синтез нәтижесінде алынған белоктар табиғи белоктар сияқты биологиялық
активті және физико –химиялық қасиеттері де ұқсас болып келеді.

Белоктардың бірінші реттік құрылымы
Осы уақытқа дейін көптеген әртүрлі белоктардың 1-реттік құрылымы
анықталды. Ол биохимияның негізгі жетістіктерінің бірі болып саналады.
Белоктардың бірінші реттік құрылымы дегеніміз пептидті тізбектегі
аминқышқыл қалдықтарының кезектесіп ретпен орналасуы.

H2N-CH-CO-NH-CH-CO-HN-CH-COOH
R1 R2 R3
1-реттік құрылымды біле отырып, егер ол бір полипептид тізбегімен
берілсе белок молекуласының формуласын жазуға болады. Егер белок
құрамына бірнеше полипептид кіретін болса, онда бірінші реттік
құрылымын анықтау қиынырақ, сондай-ақ бұл тізбектерді алдын-ала
жекелеу қажет.Бірінші кезектебелоктың кішкене бөлігінің амин-
қышқылдықұрамын анықтайды, дәлірек айтқанда,гомогенді белоктағы 20
аминқышқылының әрқай-сысының қатынасын анықтайды Бұны гидролиз
әдісімен жүзеге асырады, яғнибір бос NH2 тобын және бір бос
COOHтобын.
Сонымен,жоғарыда көрсетілген әдістер арқылы C және N-сынды
аминқышқылдары анықтаймыз.Жұмыстың келесі этапы аминқышқылдары-
ның полипептидті тізбегінің ішінде кезектесіп келуін анықтау.Бұл үшін
бастапқыда таңдамалы, бөлшектік түрде полипептид тізбегінң қысқа
пептидтерге гидролиз жүреді,бұл аминқышқылдарының кезектесуін нақты
дәлдікпен анықтайды.Таңдамалы және толық емес гидролиздің химиялық әдісі
химиялық реактивтерді қолдануға негізделген,яғни белгілі амин-
қышқылдарынан құралған пептидті байланыстың селективті ыдырауына және
қалған пептидтібұзылмаған қалпында қалдыруға негізделген.Осы таңдамалы
гидролизденетін затқа бромциан,гидроксиламин,арқылы N-бромсукцинамиид
жатады.
Басқа аминқышқылдарына қарағанда,белок құрамында метионин аз болып
келеді,өңдеу бромцианмен жүреді жәнесол кезде бірнеше пептид
түзіледі.Сонымен қатарC және N-сынды аминқышқылының табиғатын анықтаймыз.
Гидролиздің ферментативті әдістері протеолиттік ферменттердің ңдамалы
әсеріне негізделген, пептидті байланысты үзіп жаңа аминқышқылдарының
түзілуіне әкеледі.
Көбіне пепсин, фенилаланин, тирозин және глутамин қышқылынан, трипсин
–аргенин және лизин, химотрипсин трип-тофан, тирозин және фенилаланин
қышқылдарынан құралған байланыстардың гидролизін тездетеді. Басқа
ферменттер қатары , мысалы: субти –лизин,, проназе және басқа
бактерияларды протелаздарда толық емес белок гидролизіне қолданылады.
Нәтижесінде полипептидті тізбек майда –ұсақ пептидтерге ыдырайды. Яғни
оларды бір-бірінен электрофорездік және хромотографиялық әдіспен
өздеріне тән өзгеше пептидті карталарын аламыз. Әрі қарай әрбір жеке
пептидтегі аминоқышқылдарының кезегін анықтай отырып, полипептид
тізбегінің 1-реттік құрылымын қалыптастырумен бітеді. Пептидті карта құау
әдісі Саусақ іздері деген атпен белгілі, оны гомологиялық белоктардың 1-
реттік құрылымының ұқсастығы мен айырмашылығын анықтауға қолданады. Белок
қандай да бір протеолиттік ферментпен инкубирленеді, көбіне белок
порциялары пепсинмен де сондай-ақ трипсинмен де инкубирленеді. Бұл кезде
гидролиз соңында қатаң анық пептидтің байланысқан қысқа пептидті қоспа
түзіледі, оларды хромотографиялық әдіспен бір бағытта оңай бөлуге болады
және электрофорез әдісімен 90 градус бұрыш жасай біріншісінен бастап
бөлуге болады. Онан кейін мәселе әрбір пептидтен бөлінген
аминқышқылдарының кезекті ретпен орналасуына, барлық молекуланың 1-реттік
құрылымының беелгіленуіне жіне сәйкестенуіне байланысты шешіледі. Белок
молекуласындағы аминқышқылдарының белгілі ретін анықтауға рентген
құрылымды анализді қолдануға болатыны жоғарыда айтылады. Осы мәселені
шешуге тағы бір жаңа тәсіл белок молекуласындағы аминқышқылдарының
ретпен кезектесіп орналасуына, яғни матрицалық рибонуклейн қышқылдарының
кодындағы нуклеотидті кезекпен орналасу мақсатын көрсетуге болады.
Қазіргі уақытта белоктың 1-реттік құрылымын анықтаудың негізгі мәселесі
лабараторияларды қазіргі заманның талабына сәйкес техникамен жабдықтау
арқылы анықтау. Көптеген табиғи белоктардың 1-реттік құрылымы толығымен
зерттелген. Олардың ең бірінші инсулин, 51 аминқышқылы қалдығынан
тұрады. 1-реттік құрылымы анықталған ең ірі белок иммуноглобулин. Ол 4
полипептидті тізбектен тұрады және онда 1300 аминқышқыл қалдығы бар.

Белоктардың екінші реттік құрылымы.
1930 жылдары У. А стбюри алған белоктың бірінші рентге-нограммасы және
сонан кейін Л.Полинг пен Р. Кори зерттеулері белоктағы сызықты полипептид
тізбегімен қоса, белгілі бөліктерінде шиыршықтың болатынын көрсетті.
Белоктың екінші реттік құрылымы астарында полипептидті тізбектің
конфигурациясы жатыр, яғни полипептид тізбегінің шиыршықталуы немесе
қандайда бір басқа конформацияға өзгеруіне негізделген. Бұл процес
ретсіз жүрмейді, ал бірінші реттік құрылым бағдарламасына сәйкес жүреді.
Полипептид тізбегінің екі негізгі конфигурациясы толық зерттелген, олар
құрылымды талап пен экспериментальды берілулерге жауап береді: а-шиыршық,
в-құрылым.
Полипептид тізбегінің ширатылу бағыты сағат бағытымен бағыттас болады
және ол табиғи белоктардың а-аминқышқылды құрамымен сәйкестенеді. а-
спиральдың шығуына әсер етуші күшіне аминқышқылдарының сутекті байланыс
түзу қабілеті жатады. а-шиыршық құрылымында бірқатар заңдылықтар ашылды.
Шиыршықтын әрбір оралымына 3,6 амиқышқылы сәйкес келеді. Шиыршық қадамы
әр оралым 0,54 нм-ге тең, ал бір аминқышқыл қалдығына 0,158 нм келеді.
Шиыршықтың көтерілу бұрышы 26 градусқа тең. Шиыршықтың әрбір бес
орамынан кейін полипептид тізбегінің құрылымдық конфигурациясы
қайталанады. Бұл а-шиыршық құрылымының қайталану периоды 2,7 нм екенін
көрсетеді. Әрбір белокқа, оның полипептид тізбегіне белгілі шиыршықталу
дәрежесі тән. Шиыршықталу дәрежесін поляризацияланған жарықтың
жазықтығын жеке бұру жолымен өлшейді Соңғысының өзгеруі белок
молекуласының шиыршықталу дәрежесін тікелей тәуелділікте болады. Барлық
шар тәрізді белоктар полипептид тізбегінің ... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.