Белоктар химиясына сипаттама

Жоспар

1.1 Белоктар химиясына сипаттама

II. Негізгі бөлім
2.1 Белоктардың аминоқышқылдық құрамы
2.2 Аминоқышқылдардың жіктелуі
2.3 Белоктардың физика.химиялық қасиеттері
2.4 Белоктардың құрылымдық ұйымы
2.5 Белоктардың жіктелуі және биологиялық қызметі

III. Қорытынды

IV. Пайдаланылган әдебиеттер.
1.1 Белоктар химиясына сипаттама.
Тірі организм өзіне тәнқұрылымдық ұйымы мен биологиялық қызметтері арқылы сипатталады. Организмнің осы құрылымдық ұйымының қызметінде белоктар өте маңызды роль атқарады, яғни белоктар басқа органикалық заттардың алмасуына келмейді, өйткені олардың өзінше ерекше құрылымдық ұйымы бар.
Белоктар дегеніміз-аминқышқылы қалдықтарынан тұратын, құрамында азоты бар жоғары молекулярлы органикалық заттар.
Әлбетте белоктардың және белокты заттардың аталуы жануарлар мен өсімдік ткандерінің, тауық жұмыртқасының белогына ұқсас заттардың табылуымен байланысты қойылған. Ғалымдар өз заманындағы жаратылыстану ғылымының аздаған жетістіктеріне сүйене отырып, көпке белгілі-«Өмір –бұл белокты денелердің өмір сүру тәсілі» деген болатын. Белоктар генетикалық хабардың малекулалық құрамы; яғни белок арқылы генетикалық хабар жүзеге асып тұқым қуалай беріледі. Белоксыз, ферментсіз ДНҚ, малекуласы өзін қайта құрау қабілетін жояды және генетикалық хабарды бере алмайды. Тірі организмнің өзіне ұқсас ұрпақ қалдыру да осы белокпен байланысты. Жиырылу, қозғалу-бұлшық еттің белокты құрылымына тікелей байланысты. Сонымен, өмір сүру зат алмасуынсыз мәні жоқ, ол өзін құрайтын белоктарды үнемі толықтыруы керек. Осындай жағдаймен белоктар тірі организмнің негізін, құрылымдық бірлігін құрайды.
Молекулярлы биологияның негізін қалаушы Ф.Криктің айтуы бойынша, белоктардың маңыздылығы олардың әртүрлі қызметті өте шапшаңдықпен орындауында.
Табиғатта шамамен 10^10 -12^12 әртүрлі белоктар кездеседі. Табиғи белоктардың осынша көп түрінің 2500 түрінің анық құрылымы белгілі. әрбір организм өзіне тән жеке белок санымен ерекшеленеді. Таң қалатын жағдай барлық табиғи белоктар бір-бірімен пиптидті тізбекпен байланысқан аминқышқылдардың мономері молеккуласының жай құрылымдық блогынан тұрады. Бұл аминқышқылдар түрліше кезектесіп орналасқандықтан белок
Пайдаланған әдебиеттер.
1. А.Ж.Сейтембетова,С.С. Лоходий «Биологииялық химия» 1994ж
2. К.С. Сағатов «Биологиялық химия» 1998ж
3. З.Сейітов «Биологиялық химия» Алматы, «Қайнар» 1992ж.
4. Ж.Ж. Жатқанбаев «Өсімдік физиологиясы» Алматы, 1988ж.
5. Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин «Биологическая химмия» Москва, 1989г.
6.
        
        Жоспар
1.1 Белоктар химиясына сипаттама
II. Негізгі бөлім
2.1 ... ... ... ... ... ... физика-химиялық қасиеттері
2.4 Белоктардың құрылымдық ұйымы
2.5 Белоктардың ... және ... ... ... ... ... Белоктар химиясына сипаттама.
Тірі ... ... ... ... мен ... ... сипатталады. Организмнің осы құрылымдық ұйымының қызметінде белоктар
өте маңызды роль атқарады, яғни ... ... ... заттардың
алмасуына келмейді, өйткені олардың өзінше ерекше құрылымдық ұйымы бар.
Белоктар дегеніміз-аминқышқылы қалдықтарынан тұратын, құрамында азоты бар
жоғары ... ... ... ... және белокты заттардың аталуы жануарлар мен өсімдік
ткандерінің, тауық жұмыртқасының белогына ұқсас ... ... ... ... өз ... жаратылыстану ғылымының
аздаған жетістіктеріне сүйене ... ... ... ... ... өмір сүру тәсілі» деген болатын. Белоктар генетикалық хабардың
малекулалық құрамы; яғни белок арқылы ... ... ... асып ... беріледі. Белоксыз, ферментсіз ДНҚ, малекуласы өзін қайта ... ... және ... ... бере ... Тірі ... ұқсас ұрпақ қалдыру да осы белокпен байланысты. Жиырылу, қозғалу-
бұлшық еттің белокты ... ... ... ... өмір сүру ... мәні жоқ, ол өзін құрайтын белоктарды үнемі толықтыруы керек.
Осындай жағдаймен ... тірі ... ... ... ... ... негізін қалаушы Ф.Криктің айтуы бойынша,
белоктардың маңыздылығы олардың ... ... өте ... ... 10^10 -12^12 ... белоктар кездеседі. Табиғи
белоктардың осынша көп түрінің 2500 ... анық ... ... ... ... тән жеке ... санымен ерекшеленеді. Таң қалатын жағдай
барлық ... ... ... ... ... ... мономері молеккуласының жай құрылымдық блогынан тұрады.
Бұл аминқышқылдар түрліше кезектесіп орналасқандықтан белок ... ... ... мүмкін. Полипиптидтің тізбегіндегі амин қышқылдарының орын
ауыстыруының нәтижесінде ... ... ... ... ... ... 2 ... құрылады десек, онда теория жүзінде ... 24 ... ... ал 20 ... -2,4*10^-18түрлі
белоктар алуға болады. Белок молекуласындағы амынқышқылы қалдықтарының
қайталануын көбейте ... онда ... ... саны ... тең болатындығын көру қиын емес. Бірақ, ... ... ... орналасуына жол бермейді, өйткені әрбір жеке ... тән ... ... тобы ... белоктар ДНҚ, молекуласындағы
тұқым қуалау хабарын, тірі ... ... ... қамтамасыз
етеді. Сондықтан, ДНҚ, нуклеотидтерінде орналасқан хабар ... ... ... аминқышқылдарның сызық бойынша ... ... ... ... тірі ... ... тең ... жуығын құрайтынын және де ... ... ... ... ... ... Белоктардың аминоқышқылдық құрамы.
Белоктардың құрылым бірлігі болып аминоқышқылдар ... ... үшін 20 ... ... пайдаланылады.
Барлық протейногенді аминқышқылдар L- қатарындағы а-аминоқышқылдар. а
–аминоқышқылдардың жалпы формуласы:
Н2 N- ... ... ... ... болу ы ... ондаглицин амиқышқылы
болады, ал егер радикал метил тобы –СН3 ... онда ... амин ... ... радикалдарының қалдығына байланыты 4-
топқа бөлінееді.
Полярсыз радикалды аминоқышқылдар немесе ... ... ... H2 ... ... CH ... CH3 CH3 ... ... ... H2 ... H2N-CH-COOH ... CH2 ... ... ... ... ... ... ... ... полярлы
зарядталмаған аминоқышқылдар.
H2N-CH-COOH H2N-CH-COOH ... ... CH2OH ... ... ... ... CH2 ... ... ... ... ... ... ... ... теріс
зарядталған аминоқышқылдар.
H2N-CH-COOH ... ... ... ... ... ... ... ... немесе оң зарядталған
аминоқышқылдар.
H2N-CH-COOH H2N-CH-COOH ... )4 (CH2 )3 ... NH ... ... ... құрамында жоғарыда көрсетілген аминоқышқылдармен
қатар аз мөлшерде минорлы ... ... ... ... ... ... ... аминоқышқылдардың туындылдылары.
2.2 Аминқышқылдардың жіктелуі
Табиғатта кездесетін барлық аминқышқылдарға жалпы қасиет амфотерлік, яғни
әрбір аминқышқылының құрамында кем ... бір ... бір ... ... ... ... ... аминқышқылдары бір-бірінен R-радикалының
химиялық табиғатымен ... ... ... кезінде пептидтік байланыс
түзуге қатыспайтын және а –көміртек ... ... ... ... ... ... а-амин және а-карбаксил топтары белок
молекуласындағы пептидті тізбек түзуге қатысады. Осы ... олар ... ... ... қышқылды-негізді қасиетін жоғалтады.
Сондықтан да белок молекулаларының құрылымының түрлі ... ... оның ... ... және ... радикалдарының физико-
химиялық қасиеттеріне байланысты. Осыған байланысты белоктар бірқатар өзіне
негізделген ерекшеліктерімен және ... ... тән емес ... ерекшеленеді. Басқа принциптер ұсынылғанына ... ... ... құрылыс негізіне байланысты
аминқышқылдарын бөледі. Аминқышқылдарын ароматты және алифатты деп ... ... ... және ... ... бар ... деп
атайды. Көбіне бөліну аминқышқылының зарядының табиғатына негізделген.
Егер радикал нейтрал болса, онда олар ... ... деп ... ... ... бір ... бір карбаксил тобы болады. ... ... амин ... карбоксил топтары болса, онда олар сол
қасиетке сәйкес ... ... ... деп аталады. Амиқышқылдарының
қазіргі рационалды бөлінуі радикал полярлығына негізделген, яғни олардың
сумен ... ... ... Ол амиқышқылыныңң төрт ... 1) ... 2) ... ... 4)оң ... аминқышқылдар мыңдаған белоктардың құрамында әртүрлі мөлшер
қатынасында болады, бірақ аталған аминқышқылдарының толық саны ... ... ... ... ... көпшілігінде 20 аминқышқылы болады,
кейбір ... ... ... ... фосфосерин және фосфотреонин табылған. Бастапқы ... ... ... белоктарында кездеседі коллагенде ал
дийодтирозин қалқанша безінің гормонының ... ... ... Осы ... бұлшық ет миозинінде E-N –метилизин табылған.
3. Белоктардың физика-химиялық қасиеттері
Белоктардың өзіне тән физико –химиялық ... ... ... ... ... ... ... олардың ісінуге
қабілеттігі, оптикалық активтілігі, ... ... ... осмостық қысым, жоғарғы оннкотикалық қысыым және 280 нм УК-сәулені
жұтуға қабілеттігі бар. Бұл ... ... ... ... түсіндіріледі және олар белоктардың сандық
мөлшерін ... ... ... Белоктарда аминқышқылдары сияқты
амфотерлі яғни NH2 -, ... ... ... қышқылды да негізді
де қасиет көрсетеді. Бұл қасиет белоктарды электрофорез әдісімен ... ... ... ... ... ... ... ертінділерінде төменгі осмостық қысым, жоғарғы ... ... ... ... ... ... ... көлемдегі –ісіну
қасиеті бар.
Белоктардың бірқатар қасиеттері ... ... ... ... ... нефелометрия әдісімен белоктардың сандық
анықтауы негізінде жатыр. Осы эффект қазіргіі уақытта биологиялық обьектіні
микроскопты ... ... ... ... молекуласы жартылай
өткізгіш, жасанды мембранадан өте ... ... ... ... ммен
жануарлар тканінің биомембраналарынан да өте алмайды, ... ... ... ... ... ... жарақаттанғанда ол қан
сарысуының альбуминдері өткізеді де, олар зәрде пайда болады.
4. ... ... ... ... ... анықтау қазіргі биохимияның басты
мәселесі ... ... Ол ... ... ... ... белоктың
организдегі атқаратын әр-түрлі қызметін түсіну үшін қажет. Алғаш рет А.Я
Данилевский ... ... ... ... ... ... ... біртектес топтпарының, яғни биуретке ұқсас NH2-CO-NH-CO-NH2
тобының бар екенін айтқан болатын. Белокты ... атом ... ... ... ... ... х,у,z әртүрлі
топтарды білдіреді. Сонымен А.Я. Данилевский бірінші рет ... ... бұл ... ... ... ... атқа ие болды
және белок молекуласындағы аминқышқылдарының негізгі байланысын көрсетті.
1902 жылы ... ... ... ... яғни ... ... ондағы әрбір жеке аминқышқылы бір-бірімен пептидті
байланыстармен байланысқан.
Дипептидке ... ... оған ... да ... –три,-тетра,
-пентапептид түзіліп, белоктың полипептидті ірі ... құра ... атау ... ... N–соңының бос NH2-тобынан бастап
келесі аминқышқылдарын және ... ... ... ... Мысалы:пентапептид, 5 аминқышқылынан құралған, толық былай аталуы
мүмкін:глицил-аланил-серил-цистейнил-аланин немесе ... ... ... ... және ... ... зерттеу
әдістері белок құрылымында пептидті байланыстың ... ... ... ... теориясы экспериментальды түрде
дәлелденді.
1. Табиғи белоктарда титрленетін бос COOH- және ... ... ... ... ... байланысты түзуге қатысып, бір-бірімен
баланысқан түрде болады; титрлеуге тек бос ... ... яғни C ... ... ... ... қышқылды-сілтілі гидролиз процесі барысында титрленетін
COOH және NH2 топтарының стехиометриялық саны ... бұл ... ... ... ... ... ... әсерінен белоктар белгілі бөліктерге
ыдырайды, олар ... деп ... ... ... бөліктердің құрылымыолардың әрі қарай химиялық
синтезімен дәлелденеді.
4. Биуретен реакциясын пептидті байланысы бар ... ... ... сол ... белоктар да ұқсас байланыстардың болуы.
5. Белоктардың кристалдарына рентгенограмма анализін жасағанда белоктардың
полипептидті ... ... ... ... ... құрылымды
анализ 0,15-0,2 нм жасағанда полипептид тізбегінде ... ... және ... ... ... ... береді..
6. Белоктардың құрылысының полипептидті теориясын дәлелдеу ол белгілі
құрылысы бар белоктарды және ... таза ... ... Мысалы: инсулинде –51 аминқышқыл қалдығы, рибонуклеоазалар
124 аминқышқыл қалдығынан тұрады.
Синтез нәтижесінде алынған белоктар табиғи белоктар сияқты ... және ... ... ... де ұқсас болып келеді.
Белоктардың бірінші реттік құрылымы
Осы уақытқа дейін көптеген әртүрлі ... ... ... Ол ... ... жетістіктерінің бірі болып саналады.
Белоктардың бірінші реттік ... ... ... ... ... ... ... орналасуы.
H2N-CH-CO-NH-CH-CO-HN-CH-COOH
R1 R2 ... ... біле ... егер ол бір ... ... ... ... формуласын жазуға болады. Егер белок
құрамына бірнеше ... ... ... онда ... ... ... қиынырақ, сондай-ақ бұл тізбектерді алдын-ала
жекелеу ... ... ... ... ... анықтайды, дәлірек айтқанда,гомогенді белоктағы ... ... ... ... Бұны ... ... ... яғнибір бос NH2 тобын және бір ... ... ... ... C және N-сынды
аминқышқылдары анықтаймыз.Жұмыстың келесі этапы аминқышқылдары-
ның полипептидті тізбегінің ішінде ... ... ... ... ... бөлшектік түрде полипептид тізбегінң қысқа
пептидтерге гидролиз ... ... ... ... ... және толық емес гидролиздің химиялық әдісі
химиялық реактивтерді қолдануға ... ... ... ... ... ... селективті ыдырауына және
қалған пептидтібұзылмаған қалпында қалдыруға негізделген.Осы таңдамалы
гидролизденетін ... ... ... ... ... ... метионин аз болып
келеді,өңдеу ... ... ... ... ... ... қатарC және N-сынды аминқышқылының табиғатын анықтаймыз.
Гидролиздің ферментативті әдістері протеолиттік ферменттердің ңдамалы
әсеріне негізделген, пептидті байланысты үзіп жаңа ... ... ... ... ... және ... ... трипсин
–аргенин және лизин, химотрипсин трип-тофан, тирозин және ... ... ... ... ... ... ... , мысалы: субти –лизин,, проназе және ... ... ... емес ... ... қолданылады.
Нәтижесінде полипептидті тізбек майда –ұсақ пептидтерге ыдырайды. Яғни
оларды бір-бірінен ... және ... ... тән өзгеше пептидті карталарын аламыз. Әрі қарай әрбір жеке
пептидтегі аминоқышқылдарының ... ... ... полипептид
тізбегінің 1-реттік құрылымын қалыптастырумен бітеді. Пептидті карта құау
әдісі «Саусақ іздері» деген атпен белгілі, оны ... ... ... ... ... мен ... анықтауға қолданады. Белок
қандай да бір протеолиттік ферментпен инкубирленеді, көбіне белок
порциялары ... де ... ... де инкубирленеді. Бұл кезде
гидролиз соңында қатаң анық пептидтің байланысқан қысқа пептидті қоспа
түзіледі, оларды ... ... бір ... оңай ... ... ... ... 90 градус бұрыш жасай біріншісінен бастап
бөлуге болады. Онан ... ... ... ... ... ... ретпен орналасуына, барлық молекуланың 1-реттік
құрылымының ... жіне ... ... шешіледі. Белок
молекуласындағы аминқышқылдарының белгілі ретін ... ... ... ... ... жоғарыда айтылады. Осы мәселені
шешуге тағы бір жаңа ... ... ... аминқышқылдарының
ретпен кезектесіп орналасуына, яғни матрицалық рибонуклейн қышқылдарының
кодындағы нуклеотидті кезекпен орналасу мақсатын көрсетуге болады.
Қазіргі уақытта ... ... ... ... ... мәселесі
лабараторияларды қазіргі заманның талабына сәйкес техникамен ... ... ... табиғи белоктардың 1-реттік құрылымы толығымен
зерттелген. Олардың ең бірінші ... 51 ... ... 1-реттік құрылымы анықталған ең ірі белок иммуноглобулин. Ол 4
полипептидті тізбектен тұрады және онда 1300 ... ... ... ... ... құрылымы.
1930 жылдары У. А стбюри алған белоктың бірінші рентге-нограммасы және
сонан кейін Л.Полинг пен Р. Кори ... ... ... ... қоса, белгілі бөліктерінде шиыршықтың болатынын көрсетті.
Белоктың екінші реттік құрылымы ... ... ... жатыр, яғни полипептид тізбегінің ... ... бір ... конформацияға өзгеруіне негізделген. Бұл ... ... ал ... ... құрылым бағдарламасына сәйкес жүреді.
Полипептид тізбегінің екі негізгі конфигурациясы толық зерттелген, олар
құрылымды ... пен ... ... ... ... ... тізбегінің ширатылу бағыты сағат бағытымен бағыттас болады
және ол табиғи белоктардың а-аминқышқылды құрамымен ... ... ... әсер ... күшіне аминқышқылдарының сутекті байланыс
түзу қабілеті жатады. а-шиыршық ... ... ... ... ... ... 3,6 ... сәйкес келеді. Шиыршық қадамы
әр оралым 0,54 нм-ге тең, ал бір ... ... 0,158 нм ... көтерілу бұрышы 26 градусқа тең. Шиыршықтың ... ... ... ... тізбегінің құрылымдық конфигурациясы
қайталанады. Бұл а-шиыршық құрылымының қайталану периоды 2,7 нм ... ... ... оның полипептид тізбегіне белгілі шиыршықталу
дәрежесі тән. ... ... ... ... жеке бұру ... ... ... өзгеруі белок
молекуласының шиыршықталу дәрежесін ... ... ... Барлық
шар тәрізді белоктар полипептид тізбегінің ... ... ... ... ... ... ... бөліммен кезектесіп
отырады. Көбіне, егер гемоглобиннің ... ... ... ... ... онда ... 42% ал пепсин бар болғаны 30%
шиыршықталады. Осы жағдаймен, ... ... ... тұрақтылығы
негізінен сутекті байланыстармен қамтамасыз етіледі.
Сутегі атомдардың құрылыс ерекшелігіне ... ... 2 ... ... ... бір ... оттегі атомымен екінші
молекуланың сутегі атомы арасында электростатикалық әсер ... ... ... ... су ... Н және О ... ... әлсіреп, әлсіз тұрақсыз байланыс пайда ... ... ... ... және ... ... ... оттегі
атомымен арасында пайда болады. Осы әлсіз байланысты сутекті байланыс деп
атау ... ... ... ... ... ... байланысқан сутекті атомдар арасында түзіледі, аздап оң заряд
тасиды және теріс зарядты ... ... ... ... да ... ... белок молекуласындағы сутекті байланыстар:
а) пептидті тізбектер арасында; ә) екі ... ... ... ... СООН ... мен ОН ... ... в)сериннің ОН тобымен
пептидті байланыс арасындағы сутекті байланыс көрсетілген.
Акцептор-атомының химиялық табиғатына байланысты сутекті ... ... ... дәрежесімен ерекшеленеді. Белок
молекуласындағы ... ... ... ... әдістің берілуімен
талдайды, көбіне дейтеридегі сутекті байланыс түзуші ... ... ... ... тізбегінің конфигурациясының басқа типі,
яғни шаш ... ... ет және ... фибрилярлы белоктың
табылғандары в-құрылым деген атқа ие болады. Бұл ... екі ... көп ... полипептидті тізбектер парплельді орналасады және
сутекті байланыспен мықты байланысып, қатпарлы қабат типіндегі құрылымды
түзеді.
Белоктардың ... ... ... ... реттік құрылымы деп полипептидті тізбектің белгілі бір
көлемде кеңістікте орналасуы. Қанша дегенмен де бірінші реттік құрылымы,
не шиыршық түрі ... ... ... ... ... ... полипептидті тізбектің формасы, көлемі туралы
ұғым бермейді, зерттеушілердің ... ... ... ... ... ... ... анықтау тұрады. Бұл мәсәлелерді ... ... ... ... қабілеттігімен ренген құрылымды анализ
әдісі атқарады. Бұл әдіс ... ... ... екі ... ... ... қалдықтарының ретімен орналасуы және белокты
молекулалар ... ... ... заттар
молекуласындағы атомдар арасындағы қашықтық 0,2-0,2 нм болады, ал қазіргі
аппараттардың ... ... 0,2 нм тең. ... толығымен
атомдардың бөлікті сәйкестенуі мен айырмашылығы ... бұл ... ... ... ... ... ауыр метал атомдарын белок
молекулаларына енгізгенде ... ... ... жоғарғы
электронды тығыздығына байланысты ... ... есеп ... ... ретінде қолданады.
Рентген құрылымды анализбен бірінші рет ... ... ... реттік құрылымын анықтаған. Бұл молекулярлы ... ... ... ... бір ... ... ... аминқышқыл қалдығынан тұрады. Бұлшық еттерде оттегіні тасымалдау
миоглобулиннің ... ... ... ... ... ... полипептидті тізбегі иректі ... ол ... ... ... гем айналасында ... ... 4 ... ... құрылым әдісінің жоғарылауына
байланысты 250 ... ... ... ... академик А.Е.
Брауынштейннің лабараторииясында анықталды. Рентген құрылымды ... ... ... ... конфигурациясын анықтайтын
болғандықтан, әр белок үшін оның ... және ... ... ... ... ... ... құрылатын болады. Шар тәрізді
белоктарды оқу барысында, күшті ... ... ... ... ... ... көбіне иондық күшке, ертіндінің
рН-на, ... және т.б. ... ... ... ... 60 ... ... кристалды құрылымын анықтауға мүмкіндік
береді. Соңғы кезде белоктардың үш мөлшерлі құрылымын ... ... ... ... ... ... және берілген
аминқышқылдарының реті кезегіне ... ... ... ... ... де ... ... бойынша, белоктың үшінші реттік құрылымы, оның
рибосомадағы синтезі аяқталып болған соң, ... ... ... ... ... реттік құрылыммен анықталады. Үш мөлшерлі құрылымның
шығуына негізгі әсер етуші күш болып, аминқышқыл ... ... ... ... ... ... құрылымы.
Төртінші реттік құрылым деп жеке полипептид тізбектерінің кеңістікте
жинақталуын, яғни бірдей бірінші, екінші және ... ... ... ... құрылымдық функционалдық қатынастары бірдей ... ... ... ... ... белоктар басты
валентті байланыспен байланыспай ковалентті байланыспен байланысқан
бірнеше ... ... ... Әрбір жеке алынған полипептид
тізбегі яғни протомер ... ... ... ... ... ... өзінің құрамына кіретін ... ... ... ... Түзілген молекуланы олигомер деп атаймыз.
Олигомерлі белоктар ... ... жұп ... құралады сонымен
қатар молекулярлық массасы бірнеше ... 100 000 ... ... ... ... бірдей екі а-,в полипептидті тізбектен
тұрады. Қалыпты жағдайда гемоглобин молекуласы а және в- ... ... Бұл ... ... ... үзілуімен жүреді.
Тұз немесе мочевинаны алып тастағанда гемоглобин молекуласының автоматты
түрде ассоциациясы ... ... ... ... ... ... ... жатады, яғни оның молекулалық массасы 40 000 000
Да жететін, алып молекула түрінде болады. Ол РНК-ның бір молекуласынан
және 2130 ... ... ... Олардың массасы 17 500 Да жетеді.
Вирус ұзындығы 300 нм, ал ені 17 нм ... ... ... ... ... ... РНК ... белокты бөлшектер еніп тұрады,
олар молекула үстілік шиыршықты құрылым түзеді, онда 130 ... ... ... ... сол, РНК-ның сәйкес ыдырауы және
белокты суббірліктерді ыдырату және сәйкес орын ... ... ... толық регенерациясына, сонымен қатар ... ... мен ... ... қалпына келуін қамтамасыз етеді.
Вирустағы өзін қайта құрастырудың процесі РНК ... ... ... ... ... және ... ... етіледі. Осындаай жағдайлармен аминқышқылдарының кезекті реті
өзінде белоктың құрылымды ... ... ... ... ... ... ферменттердің төртінші реттік құрылымы
бар, мысалы: фосфорилаза, ол екі жеке ... ... ... ... ... ... бар. Фосфорилазаның барлық
молекуласы тетраметр түрінде берілген. Жеке ... ... ... ... ... төртінші ретті олигомерлі
құрылысы бар. Олар клеткадағы химиялық ... ... ... ... жақсы зерттелген мультимерлі ферментке лактатдегид-рогеназаны
жатқызамыз, ол 2 ... ... ... ... тип және ... тип және 4 суббірліктен тұрады. Бұл фермент ... ... ... бес ... ... бола ... ... изоферменттер деген атқа ие болады немесе жаңа бөлінудің
көптүрлілігіне сәйкес. Осы уақытқа дейін ... ... ... ... ... ... аздаған белоктарда, соның ішінде гемоглобин
молекуласында рентген құрылымды анализ әдісімен төртінші реттік құрылым
анықталады. ... ... ... ... негізгі күш,
ковалентті ... ... ... ... ... ... ... 4 деңгейі бар деген ойды ... ... ... ... жеке ... ... тән жеке ... соны
қамтамасыз ететін қызыметімен сипатталады. Осыған байланысты әртүрлі
белоктардың құрылымын анықтау, тірі жүйе ... ... және ... ... ... ... табылады. Ғылыми ізденудің осы жолында
адамның тұқым қуалайтын ауруларының көптеген ... ... ... ... белоктардың биосинтезі және құрылым деффектілері жатыр.
5. Белоктардың жіктелуі және биологиялық қызметі.
1. Жай ... ... ... ... ... ... атқаратын қызметтеріне және
құрамына қарай жіктейді.
Белоктар- электрохимиялық қасиеттеріне сәйкес қышқылдық, негіздік ... ... ... ... ... ... және фибрилярлы деп
бөлеміз. Ал биологиялық ... мен ... ... ... ... ... бөледі.
1. Белок- ферменттер(белоктардың ең үлкен тобы)
2. Белок-гормондар(инсулин, гипофиз ... ... ... ... ... ... ... Транспорттық белоктар(қанның гемоглобині, қан сары суының белорктары)
5. Жирылғыштық функция(бұлшықеттің ... ... ... ... ... т.б)
7. Қор қызметін атқаратын белоктар(сүттің казейні, жұмыртқа белогы)
Химиялық құрылысының ерекшеліктеріне сәйкес ... жай ... және ... ... ... деп екі ... бөледі.
1. Жай белоктар- тек аминқышқыл қалдықтарынан құралған полипептидті
тізбектен тұрады. Жай ... әр ... ... ... жіктейді. Суда, сілтіде,қышқылда,спирттерде ериді.
1.Глютэлин және проламин-бұл белоктар өсімдік ... ... -0,2-2% NaOH ... ... ... ... ұн,қамыр
құрамын анықтайды. Бұл проламиндер 60%-80% этил спиртінде ериді ... ... арпа ... ... мен глобулиндер- бұл ... ... мен ... ... ұлпаларында көп тараған.
Альбуминдер-суда ериді, молекулалық салмақтары 15-70 ... ... ... ... бейтарап тұздардың сұйытылған ертіндісіне еріммтал болады,
таза суда ... ... ... ... ... ... әр ... болуына байланысты бір-бірімен бөліп
алуға болады. Мысалы: (NH4)2 SO4 амоний сульфатының 50% ... ... ... ... ... ал альбулиндер
ертіндіде қалады, ал тұз ертіндісін 100% ... ... ... ... ... ... мен ... – жануар мен өсімдіктер ... ... ... молекулалық массалары 1200. 30 мың ... (2MHCL) ... ... және спиртте тұнбаға түсетін белоктар.
Протаминдеер- салыстырмалы молекулалық массалары 1200 мың болатын негіздік
қасиеті басым белоктар ... ... ... ... ... ... ... мен кератиндер- белок тәрізді заттар немесе протеиноидтар
жатады.
Протейнойдтар- суда нашар еритін белоктар. Олардың ... ... ... ... шаш, мүйіз, тұяқ белогы, коллаген-сүйек, сіңір
белоктары жатады.
2. Күрделі белоктар.
Аминқышқыл қалдықтарынан құралған полипептидті тізбекке қоса ... ... ... ...... ... липидтер,
ортофосфор қышқылының қалдығы, көмірсу белоктары , түрлі металдар, түрлі
–түсті бояғыш ... ... ... ... деп ... ... ... күрделі
белоктарды да простетикалық топ табиғатын ескере отырып «ид» жұрнағының
орнына «ин» жұрнағын қосып ... «ид» ... ... ... басты себеп- «протеид» деген
термин белок тәріздес яғни белокқа ұқсас ... ... ... «ин» ... ... Хромопротеиндер- белоктардың простетикалық бөлігі түрлі-түсті бояғыш
заттардан тұрса, олар ... ... ... ... ... ... флавин, аденин динуклеотид (ФАД)жатады.
Хромопротейн өкілі ретіінде , қан гемоглобинін, ... т.б ... Қан ... Fe ионы бар, О2 және СО2 ... ... ... құрамында Mg ионы бар күн көзінің әсерімен
СО2 және Н2О молеекулаларынан глюкоза түзуге қатысады.
2. ... ... ... ... Липидтер құрайтын күрделі
белоктар. Құрамында бейтарап және полюсті липидтер. Холестирин ... ... ... Белок комплекстері жүйке жүйесінің клеткаларында
кездеседі.
3. ... ... ... олардың простетикалық топша
бөлігіндегі ортофосфор қышқылының қалдығы белоктармен ... ... ... бұл ... ... ... ... Мұнда
фосфор қышқылының мөлшері 1 процентке тең, Жұмыртқа сары ... ... өте ... ... орталық жүйке жүйесінде
кездеседі. Фосфопротеидтер энергетикалықжәне ... ... көзі ... ... ... ... әсер ... Металлопротеиндер- белоктар мен металл иондарының тікелей қосылуынан
түзілген комплекстер. Құрамында Cu, Fe, Zn, Mo, Mn, Ni, Se, Ca ... ... ... ... ... құрайтын күрделі
белоктар. Көмірсулардың комплекстеріне; маноза, фруктоза, галактоза,
генсозаминдер т.б ... ... ... ... ... қорғаныштық, тіректік, дәнекерсіз қызмет, имундық қызмет. Қанның
ұюына кедергі жасайды, ... ... ... ... ... ... және ... қышқылдарынан тұрады.
Нуклеопротейндердің құрамына дизоксинуклейн ... ... ... ... ... ... ... рибонуклеопротеиндер. Нуклеопротеиндердің құрамында көп мөлшерде
фосфор қышқылының қалдығы ... ... олар ... қышқылдық қасиет
көрсетеді. Суда және сілтілік ертіндісінде жақсы ериді.
7. Флавопротеиндер- ... ... ... ... мықты
байланыстары түзілуі арқылы құрылған құрылымды айтады. Флавопротеиндер
тотыққан флавин мононуклеотидтен және ... ... ... ... ... тән ... ұжымы мен биологиялық ... ... ... құрылымдық ұжымының қызметін де белоктар
өте маңызды роль атқаратынды. Яғни белоктар басқа ... ... ... Себебі: олардың өзіндік ерекше құрылымдық ұйымы бар
1. Белоктардың тірі организмдер үшін алатын орны: белоктар ... ... ... яғни белок арқылы генетикалық хабардың
жүзеге асып, тұқым қуалай ... ... ... ... жай ... ... ... тотығуына
қатысатын және жай заттардан күрделі заттардың түзілуіне қатысатын
фермент .
3. ... ... ... ... ауру ... ... анти дене.
4. Актин, миозин сияқты белоктар бірімен бірі АТФ қатысуымен әрекеттесіп
бұлшық еттердің жиырылуы сияқты қызмет атқарады.
5. Көптеген белоктар ... ... ... ортаның әсеріне
сәйкес тірі организмдерді процестерді реттеп отырады.
6. Белоктардың бір ... ... қан ... ... альбумин,
глобулин тасымалдау қызметтерін атқарады. Сонымен белок ... ... ... ... көбею, қозғалу сияқты барлық
құбылыстарына қатысып тірі организмнің тіршілігінің көзі ... ... ... ... 50-50% С, 48-15% N 24-20% O
6,5-7,5%H 3-2,5%S.
Белоктардың молекулалық салмағы 12-13 мыңнан бірнеше ... ... ... ... ... ... ... есептеледі.
Пайдаланған әдебиеттер.
1. А.Ж.Сейтембетова,С.С. Лоходий «Биологииялық химия» 1994ж
2. К.С. Сағатов ... ... ... ... ... ... Алматы, «Қайнар» 1992ж.
4. Ж.Ж. Жатқанбаев «Өсімдік физиологиясы» Алматы, 1988ж.
5. Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин «Биологическая химмия» Москва, 1989г.
6.

Пән: Химия
Жұмыс түрі: Реферат
Көлемі: 20 бет
Бұл жұмыстың бағасы: 400 теңге









Ұқсас жұмыстар
Тақырыб Бет саны
«Тамақ өнімдерінің және шикізаттың сапасын бақылау және бағалау» Дәннің биохимиялық бағасы5 бет
Автолиздің ерте мерзімдегі жылқы және қой еті өнімдерінің технологиясын дайындау62 бет
Алматы облысындағы түйе сүтiнiң физико-химиялық қасиеттерi21 бет
Астық массасының құрамы11 бет
Ақ алабұта өсімдігі тамырының химиялық құрамы48 бет
Бие сүтінің химиялық құрамы32 бет
Газдардың толқындық ұлғаю процессі4 бет
Жасушадағы зат алмасу және энергияның айналымы7 бет
Нуклейн қышқылдары туралы5 бет
Организмнің ішкі ортасы 6 бет


+ тегін презентациялар
Пәндер
Көмек / Помощь
Арайлым
Біз міндетті түрде жауап береміз!
Мы обязательно ответим!
Жіберу / Отправить


Зарабатывайте вместе с нами

Рахмет!
Хабарлама жіберілді. / Сообщение отправлено.

Сіз үшін аптасына 5 күн жұмыс істейміз.
Жұмыс уақыты 09:00 - 18:00

Мы работаем для Вас 5 дней в неделю.
Время работы 09:00 - 18:00

Email: info@stud.kz

Phone: 777 614 50 20
Жабу / Закрыть

Көмек / Помощь