Ақуыздардың физико-химиялық қасиеттері



Жұмыс түрі:  Реферат
Тегін:  Антиплагиат
Көлемі: 8 бет
Таңдаулыға:   
Жоспар:

І. Кіріспе.

ІІ. Негізгі бөлім:
Ақуыздардың физико-химиялық қасиеттері;
Ақуыз молекуласының құрылым деңгейлері;
Ақуыздардың жіктелуі.

ІІІ. Қорытынды.

IV. Пайдаланылған әдебиеттер тізімі.

Кіріспе.

Тіршіліктің барлық қасиеттері - құрылымдық ұйымдастығы, заттар алмасуы, өсуі, дамуы, дифферециациясы, түрлердің әртүрлі болуы, энергияны шығаруы мен басқа түрге айналдыруы, өзін-өзі қалыптастыруы, кеңістікте қозғалуы, өзіне ұқсас түрде дүниеге әкелуі, қоршаған ортадағы жағдайды талдап, білуге мүмкіндігі болуы, ең бірінші - ақуызды молекулалармен байланысты. Ақуыздар вирустан бастап адамға дейінгі тірі ағзалардың тіршілігін қамтамасыз етеді. Адам ағзасы шамамен 5млн ақуыз молекулаларынан құралған. Ағзада болатын ондаған мың ақуыз молекулаларының әрқайсысының ерекше құрылымы және белсенді орталығы бар, ол көптеген молекулалардың ішінде бір ғана молекуланы танып, сонымен ғана өзара қарым-қатынаста болу қабілетін қамтамасыз етеді. Соның барлығы ақуыз моекуласының:
:: Биокаталитикалық;
:: Тасымалдаушы;
:: Қорғаныш;
:: Жиырылу;
:: Құрылымдық;
:: Реттеуші;
:: Трофикалық
қызметтерді қамтамасыз ететін ерекше, өзіне тән биологиялық қасиеттерінің пайда боуына әкеледі.

Ақуыздарды тауық жұмыртқасының қайнап, денатурацияланған кезде ақ, тығыз массаға айналуынан шыққан. Оның басқаша аты - протеин. Бұл атты Голландия ғалымы Ж. Мульдер берген. Ақуыз - генетикалық ақпаратты жеткізуге қолданылатын молекулалық құрал. Ақуыз - күрделі заттардың жай, қарапайым заттарға дейін тотығуына қатысатын және жай заттардан күрделі заттардың түзілуіне қатысатын ферменттер. Актин, миозин сияқты ақуыздар бірімен-бірі АТФ-тың қатысуымен әрекеттесіп, бұлшықеттердің жиырылуы сияқты қызмет атқарады.

H2N ─C─COOH

H

Ақуыз макромолекуласы қарапайым амин қышқылдарынан тұрады. 1820ж. А. Бракон жұмыстарында көріне бастады.

Физикалық қасиеттері: барлық амин қышқылдары түссіз, кристалды заттар, көбінесе дәмсіз, кейбір амин қышқылдарының ащы дәмі бар, тек қана глициннің дәмі тәтті. Амин қышқылдарының суда еритіндері нейтралды, әлсіз қышқылдық және әлсіз сілтілік қасиет көрсетеді.

Химиялық қасиеттері:

1. Амин қышқылдары амфотерлі қасиет көрсетеді, себебі амин қышқылдары құрамында қышқылдық қасиет беретін - карбоксил тобы және сілтілік қасиет көрсететін - амин тобы бар;
2. Пептидтік байланыс түзуі. Ақуыз - өзара пептидтік байланыспен байланысқан белгілі бір қатаң тәртіппен орналасқан.

Ақуыз молекуласының құрылым деңгейлері:

* Біріншілік құрылымы - полипептидтік тізбекте бір-бірімен пептидті байланыс арқылы қосылған амин қышқылдарының саны және кезектігі. Егер де ақуыздың полипептидтік тізбектегі амин қышқылдарының орналасу реті өзгеретін болса, ол өзінің биологиялық қасиеттері мен қызметтерін жоғалтады, мұндай жағдай - орақ клеткалы анемия кезіндегі гемоглобиннің молекуласында байқалатыны анықталған. Бұл құрылым ДНҚ-ның белгілі бір гендерінің триплетті кезектігі ретінің, яғни генетикалық кодтың өнімі болып табылады. Аминқышқылдық кезектігінің реті генетикалық тұрғыдан негізделген және трансляция процесі кезінде қалыптасады. Ақуыз молекуласының біріншілік құрылымы конформациялық код болып табылады. Бұл код посттрансляциялық процестерде ақуыз молекулаларының екіншілік, үшіншілік және төртіншілік конформациясының қалыптасуын және биологиялық қасиеттерінің пайда болуын анықтайды. Полипептидтік тізбектегі аминқышқылдарының құрамының, бір ғана аминқышқылының орнының өзгеруі - ақуыздың биологиялық қасиеттері мен қызметтерінің өзгеруіне әкеледі.
* Екіншілік құрылымы - конформациясын немесе басқа сегменттермен өзара әрекеттесуін ескермегендегі полипептидті тізбектің бөліктері атомдарының локальды кеңістіктік орналасуы болып табылады. Л. Полинг пен Р. Кори полипептидтік тізбектің қарапайым кеңістіктік құрылым сутектік байланыспен тұрақтанған α-спираль түрінде болады, α-спиральдің бір орамына 3,6 аминқышқылдық қалдық сәйкес келеді деген қорытынды жасады. Сутектік байланыс бірінші аминқышқылдың карбонилдік тобы мен 5-ші аминқышқылдың имин- тобының, ары қарай екінші аминқышқылдың карбонилдік тобы мен 6-шы аминқышқылдың иминтобының арасында пайда болады және т.б. Сутектік байланыс коваленттік емес, яғни, тұрақсыз болса да, полипептидтік тізбектегі аминқышқылдары қалдықтарының барлық карбонилдік және иминтоптары осы байланыстарды түзе алатындықтан, α-спираль, ақуыз молекуласы конформациясының екіншілік деңгейі ретінде өте тұрақты және кең тараған конформация болып табылады. Ақуыз молекуласының екіншілік құрылымының басқа бір түрі - β-құрылым бар екені зерттеулер көрсетті.
* Үшіншілік құрылым - α-спиральдің кеңістіктік конформациясы немесе басқа молекулаларымен өзара әрекеттесуін ескермегендегі глобулярлық ақуыздардың полипептидтік тізбектерінің белгілі бір көлемде жинақталуы әдісін айтамыз. Бұл құрылым дисульфидтік, иондық және сутектік байланыстармен тұрақтандырылады. Ақуыз молекуласының құрылымдық ұйымдастығының бұл деңгейінде полипептидті тізбек белгілі формаға, көлемге ие болады. Бұл жағдайда аминқышқылдарының радикалдары кеңістікте орналасқанда олардың молекуласының үстінде негізінен ионогенді, гидрофильді радикалдар және функционалдық топтар жинақталады. Гидрофобты радикалдар глобуланың ортасына қарай орналасады. Полипептидтік тізбектің осындай кеңістіктік бірінші, су молекуласымен физико-химиялық өзара әсер етуге байланысты. Кеңістіктік орналасу сипаты полипептидті тізбектің аминқышқылдық құрамымен және тізбекте аминқышқылдарының орналасу кезектілігімен, яғни біріншілік құрылымымен анықталады. Денатурация кезінде ақуыз молекуласының кеңістіктік құрылымының тұрақтылығын қамтамасыз ететін көптеген байланыстар үзіледі.
* Төртінші құрылым - тек олигомерлік ақуыздарда ғана бар, яғни бірнеше протомерлерден тұратын ақуыздарда кездеседі. Бірнеше протомерден тұратын және төртіншілік құрылымы бар ақуыз ортаның рН, температурасы біраз өзгерген кезде өзін құрастырушы протомерлерге ыдырайды. Протомерлердің бірыңғай ақуыз молекуласына бірігуі суббірліктің бір-бірімен коваленттік емес байланысы арқылы қосылуымен жүзеге асырылады: полярлы емес, иондық және сутектік. Ағзада бірдей қызмет атқаратын көптеген олигомерлік ақуыздар бір-бірінен суббірліктік құрамы арқылы ажыратылады. Бір ақуыздың осындай гомологтық реті - изоақуыздар немесе изофункционалдық ақуыздар деп аталады. Төртіншілік құрылым ақуыз молекуласының құрылымдық ұйымдастығының ең жоғары деңгейі. Бұл суббірліктердің бірыңғай функционалды комплекске бірігуінің белсенді кооперациясы. Бұл суббірліктердің бірінде біріншілік құрылымының ... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.
Ұқсас жұмыстар
Табиғи полимерлердің құрылым түзу ерекшеліктері
Пвс-амин қышқылы, пвс-карбон қышқылы құрамды полимерлі жабындылардың физика-химиялық қасиеттері мен анализі
Қан құрамындағы ақуыздың мыс ионымен комплекс түзуін зерттеу
Алиментарлық аурулар, олардың алдын алу
Ақуыз молекуласының құрылым деңгейлері
Жақпа майлар
Абберация – мутацияның әсерінен хромосоманың құрылымының зақымдануы
Жемістер және көкеністер
Түрлі мүшелер электірлік белсенділігін зерттеу әдістері. Жүрек, орталық жүйке, бұлшық ет электірлік белсенділіктері
«ферменттермен жұмыс істеу әдістемесі. ферменттерді бөліп алу»
Пәндер