Аминқышқылдардың көздері

Жұмыс түрі: Реферат
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 9 бет
Таңдаулыға:

Жоспар

Кіріспе
Негізгі бөлім

Аминқышқылдардың көздері
Аминқышқылдардың жұмсалу жолдары
Аминқышқылдарының алмасуының жалпы жолдары
Гликогенді және катогенді алмасудың жалпы жолдары

Қорытынды
Қолданылған әдебиеттер

Кіріспе

Ересек адамның ағзасында тәулігіне шамамен 100 г. белок ыдырайды және қайтадан синтезделеді. Тканьдық белоктардың ыдырауы кезінде түзілген аминқышқылдардың 25 % катаболитикалық процестерге қатысып, соңғы метаболиттерге дейін ыдырайды және энергияның көзі ретінде пайдаланылады. Аминқышқылдардың бір бөлігі белгілі бір биологиялық қызмет атқаратын, табиғаты амнқышқылды емес қосылыстардың синтезі үшін пайдаланылады. Яғни, ағзаның тканьдық белоктарды жаңартуға қажетті аминқышқылдарын тұтынуын қамтамасыз ету үшін адам ағзасына тәулік бойы тағаммен бірге қажетті мөлшерде белоктар түсіп отыруы қажет.

Аминқышқылдардың көздері:

1. тағамдық ақуыздар және амин қышқылдары . 2. ақуыздардың лизосомалық ферменттер- катепсиндермен ыдырауы кезіндегі түзілетін АҚ. 3. трансаминделу реакциялары нәтижесінде түзілетін АҚ . 4. көмірсулардан түзілетін алмасуға жататын АҚ.

Аминқышқылдардың жұмсалу жолдары:

1. Ақуыздардың, пептидтердің және ақуыздық емес азоттық қосылыстардың (биогенді аминдер, пуриндер, питимидиндер, порфириндер, холин, креатин, адреналин және т. б. ) синтезіне ;

2. Коньюгаттардың (мысалы, жұп өт қышқылдары) синтезіне;

3. Глюконеогенез үшін;

4. Майлар синтезі үшін;

5. Соңғы өнімдерге дейін тотығу үшін жұмсалады.

Ағзалардағы амин қышқылдарының 20% тотығу реакцияларына қатысады, ал олардың орны экзогендік ақуыздар, яғни тамақпен түскен ақуыздармен толтырылып отырады: ал қалғандары эндогендік амин қышқылдарымен, яғни ұлпалық амн қышқылдарымен толтырылып отырады. Сүтқоректілердің амин қышқылдарының катаболизмі көбінесе бауырда және бүйректе жүреді. Бұлшықеттерде бұл процестердің белсенділігі төмен болады.

Аминқышқылдар алмасуының жалпы жолдары

Сіңірілген амн қышқылдары қан арқылы ұлпалпрға, мүшелерге, клеткаларға түседі. Амин қышқылдарының клетка- ішілік алмасуы негізінен

3 жолдан тұрады:

1. Трансаминделу реакциялары;

2. дезаминделу реакциялары ;

3. декарбоксиьдену реакциялары.

Трансаминделу реакциялары мен олардың клиникалық маңызы.

Трансаминделу реакцияларын алғаш рет орыс ғалымдары Браунштейн мен Крицман зерттеген. Реакцияның негізіне амин қышқылының амин тобын пиридоксальфосфаттың көмегімен а-кетоқышқы әрекеттесіп, реакция нәтижесінде жаңа амин қышқылы мен кетоқышқыл түзіледі.

Трансаминделу

Трансаминделу реакцияларында II амин қышқылы трансаминаза немесе аминотрансфераза деп аталатын ферменттер қатысады.

Трансаминделу реакцияларында негізінен үш а- кетоқышқыл қатысады: қымыздық сірке қышқылы (ОА), ПЖҚ, а-КГ. Бұл реакция қайтымды процесс, сондықтан жалпы алғанда дезаминдеу процесі жүрмейді, себебі амин тобы амин қышқылының түзілуіне мүмкіндік береді. Трансаминаза немесе аминотрансфераза ферменттері митохондрийде және цитоплазмада болады. Реакция көбінесе цитоплазмада жүреді деп есептеледі.

Дезаминделу реакциялары.

Трансаминделу реакциясы нәтижесінде, әртүрлі амин қышқылдарынан олардың пирожүзім, қымыздық сірке, а- кетоглутарь қышқылдарымен әрекеттесумен аланин, аспарагин және глутамин қышқылы түзіледі. Бұл қышқылдар сонан соң, ақуыздың биосинтезіне немесе дезаминделу реакцияларына қатысады.

Дезаминделу реакциялары кезінде амин қышқылдарынан аммиак түрінде бөлініп шығу нәтижесінде амин топтарынан айырылады. Дезаминделу реакцияларының 4 түрі бар:

1. Тотықсызданып дезаминделу:

Трансаминделу реакциялары нәтижесінде түзілген аланин және аспарагин қышқылдары а-кетоглутарь қышқылымен трансаминделу реакцияларына түсіп, глутамин қышқылы тотығып, дезаминделу реакциясына түсіп, NH2 тобын аммиак ретінде бөліп шығарады.

Дезаминделудің тікелей емес жолы екі сатыдан тұрады:

1. Трансаминделу ;

2. Тотыға дезаминделу;

Аминқышқылдарының трансаминделу реакциясына түсуінің негізгі мәні- олардың құрамындағы амин тобының бір амин қышқылының глутамин қышқылына айналуы, сонан соң глутамин қышқылы тотығып, дезаминделіп, амин қышқылдарының алмасуында соңғы заттарын түзуі болып табылады.

Тікелей емес жолмен дезаминделудің биологиялық мәні - әрбір амин қышқылы а- кетоглутарь қышқылы арқылы дезаминделу реакциясына түсе алады. Сонымен, тотығып дезаминделу процесінде глутаматдегидрогеназа адам организмінің көптеген мүшелерінде талғамды белсенділік көрсетеді, ал басқа амин қышқылдарының дегидрогеназаларының белсенділігі өте нашар.

Глутаматдегидрогеназа бауырда, бүйректе және жүрек бұлшықеттерінде көп кездеседі, ал мида, лейкоциттерде, сүйек бұлшықеттерінде өте аз мөлшерде болады. Егер кісі қатерлі ісік, лейкемия бауыр ауруларына шалдықса бұл ферменттің қандағы белсенділігі артады.

Сонымен, амин қышқылдарынан амин тобының бөлінуі, барлық амин қышқылдарына бірдей трансаминделу және тотығып дезаминделу реакциялары арқылы жүреді. Бұл реакциялардың нәтижесінде түзілген кето қышқылдар үш карбон қышқылдары циклының метаболизміне айналып СО2 және Н2О түзілетін тотығу реакцияларына қатысады. Бұл реакциялардың нәтижесінде АТФ және жылу түрінде энергия бөлінеді.

Декарбоксильдену реакциялары.

Амин қышқылдарының декарбоксильденуі. Амин қышқылдарының ағзалар өзгеріске ұшырайтын биологиялық реакцияларының бірі - декарбоксиьдену реакциясы.

Тірі ағзаларда амн қышқылдарының декарбоксильденуі. Мысалы, аспарагин қышқылынан а-аланин түзіледі.

2. Трансаминделу реакциясымен байланысты декарбоксиьдену.

3. Екі молекуланың өзара конденсациялану реакциясымен байланысты декарбоксиьдену.

4. Негізінен декарбоксильдену реакциясы - коферменті пиридоксальфосфат болатын декарбоксилаза ферментінің қатысуымен жүріп, биогенді аминдер түзіледі. Биогенді аминдер- адам және жануарлар ағзасының көптеген физиологиялық қызметтеріне күшті фармокологиялық әсер етеді.

Жануарлар ұлпаларында арнайы декарбоксилаза ферментінің әсерінен гистидиннің декарбоксильдену реакциясы жоғары жылдамдықпен жүреді.

Гликогенді аминқышқылдарының алмасуы .

Метиониннің алмасуы. Тірі клеткаларда екі субстраттың арасына құрамында бір С атомы бар топтарды тасымалдау арқылы жүретін өте маңызды өзгерістер бар. Ондай топтардың қатарына- СН- метил, -СН2ОН- гидроксиметил, формил, формимин.

Осы өзгерістердің ішіндегі көбірек таралғаны метил тобын тасымалдау. Метил тобын тасымалдауға, әсіресе метионин және фолий қышқылдары қатысады. Енді осы метиониннің клеткада жүретін өзгеріс жолдарын қарастырайық.

Метионин - алмасуға жатпайтын амин қышқылы, яғни ағзада синтезделмейді, тек тамақтың құрамына түсуі тиіс. Ол ағзаға метил тобын тасымалдауға қатысып, көптеген биохимиялық реакциялардың жүруіне жағдай жасайды. Атап айтқанда, метил тобын тасымалдау, құрамында азоты бар, ақуыздық заттарға жатпайтын, холин, адреналин, норадреналин, пурин және пиримидин сияқты азоттық негіздердің синтезіне, ДНҚ синтезіне, дәрі-дәрмектік заттарды заласыздандыруды жүргізетін реакцияларға қажет,

Егер егеуқұйрықты метионині жоқ диетамен қоректендіріп, бірақ гомоцистеин қосып отырса, онда осы гомоцистеиннен жеткілікті түрде метионин түзілетіндігін көруге болады. Бірақ, қалыпты жағдайда, ешбір тағамда гомоцистеин болмайды, ол тек тамақпен түскен метиониннен түзіліп, қайтадан метионинге айналып отырады. Холиннің тамақпен түсуі метиониннің көбірек түзілуіне жағдай жасайды.

Глицин мен сериннің алмасуы. Глицин - ақуыздық молекуладағы ерекше амин қышқылы болып табылады. Себебі, оның құрылысында көміртегі атомы ассиметриялы болмағандықтан, ағзаның химиялық компоненттерімен метаболиттік түрде тікелей байланысты.

Пуриндер (ДНҚ, РНҚ)

Глицин ақуыздардың, пуриндік нуклеотидтердің, геннің, гемоглобиннің, жұп өт қышқылдарының, креатиннің, глутатионның және т. б. қосылыстардың синтезіне қатысады.

Глиоксил қышқылы сондай-ақ, глутамин немесе глутамин қышқылымен трансаминделу жолымен түзіледі.

Цистатионинурия - лиаза ферменті болмаса метионин алмасуында түзілетін аралық зат цистатионин ыдырамайды, цистатионурия ауруы дамиды, ол таралуы жағынан кейін екінші орын алады. Негізгі белгілері: көз жанарының қылилығы, сүйек құрылысының өзгеруі немесе остеопороз, жүрек-қан жүйелерінің зақымдалуы-тромбоэмболия-ақыл-есінің кем болуы. Кейде бұл ауруларды В6 дәруменінің артық мөлшерімен орнына келтіруге болады. Метиониннің жетіспеуі бауырда жүретін көптеген заттардың синтезі мен заласыздандыру реакцияларын тежеуге әкеп соқтырады.

Кетогендік амин қышқылдарының алмасуы.

Фенилаланин мен тирозиннің алмасуы. Фенилаланин алмасуға жатпайтын амин қышқылдарының қатарына жатады, себебі жануарлар мен адам ағзасында бензол сақинасы синтезделе алмайды. Ал тирозинді, фенилаланиннен синтезделетін болғандықтан, тамақтың құрамында жеткілікті болған жағдайда алмасуға жататын амин қышқылдарының бірі деп есептеуге болады.

Фенилаланиннің тірі клеткадағы өзгерістері, оның ферментінің әсерімен тирозинге айналуынан басталады. ферментінің белсенділігінің нашарлауы немесе генетикалық себептермен тіптен синтезделмеуі, фенилаланиннің түзілетін фенилпирожүзім қышқылының концентрациясын арттырады. Клеткада, фенилпирожүім қышқылының концентрациясының артуы фенилкетонурия немесе фенилпирожүзім қышқылының концентрациясының артуы фенилкетонурия немесе фенилпирожүзім қышқылының олигрофениясы деп аталатын тұқым қуалайтын ауруын туғызады. Фенилаланиннен түзілген тирозин, әрі қарай трансаминделу реакциясының нәтижесінде п- оксифенилпирожүзім қышқылына, ал, ол одан әрі тағамдық қасиеті бар оксидаза ферментінің әсерімен тотығуға, декорбоксилденуге және радикалдарының молекулаішілік орнын ауыстыруына ұшырап, нәтижесінде гомогентизин қышқылын түзеді. Бұл қышқылдың түзілуі үшін міндетті түрде С дәрумені қатысуы қажет, бірақ оның атқаратын ролі белгісіз.

Фенилаланин мен тирозиннің алмасуы жолдары көрсетілген сызбанұсқа

1-реакция жүрмегенде фенилкетонурия;

2-тирозиноз;

3-альбинизм;

4-алкаптонурия аурулары пайда болады.

... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.