Медицинадағы ферменттер. Изоферменттер. Тұқым қуалаушылық энзимопатия

Жұмыс түрі: Реферат
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 10 бет
Таңдаулыға:

МАРАТ ОСПАНОВ АТЫНДАҒЫ БАТЫС ҚАЗАҚСТАН

МЕМЛЕКЕТТІК МЕДИЦИНА УНИВЕРСИТЕТІ

Картинки по запросу западно-казахстанский государственный медицинский университет имени марата оспанова

СТУДЕНТТІҢ ӨЗІНДІК ЖҰМЫСЫ

Тақырыбы : Медицинадағы ферменттер. Изоферменттер. Тұқым қуалаушылық энзимопатия.

Мамандығы : Жалпы медицина

Кафедра: химиялық пәндер

Дисциплина : Медициналық биохимия

Курс : II

Орындалу формасы : мәнжазба

Орындаған : Жамангулов Ж. Т.

Тобы : 202 Б

Тексерген : Бесімбаева Ж. Б.

Ақтөбе 2018 ж

ЖОСПАР

I. Кіріспе

II. Негізгі бөлім:

• Ферменттер
• Изоферменттер
• Ферменттердің медицинадағы маңыздылығы
• Мүшелердің арнайы ферменттері
• Тұқым қуалайтын энзимопатология
• Ауруларды емдеуге ферменттердің
қолданылуы

III. Қорытынды:

IV. Қолданылған эдебиеттер.

V. Бағалау парағы.

Кіріспе

Ферменттер - бұл алғаш 1922 ж бері ақуыз болып табылады. Олардың ролі жан-жақты: олар химиялық реакцияның ағу жылдамдығын жоғарлатад

Ферменттер - бұл алғаш 1922 ж бері ақуыз болып табылады. Олардың ролі жан-жақты: олар химиялық реакцияның ағу жылдамдығын жоғарлатады.

1926 ж алғаш ақуызды кристал түріндефермент уреазадан тазартылып
алынды. Бұл фермент мочевинаны аммиакқажәне көмірсу диоксидіне дейін ыдырату реакциасын катализдейді. Казіргі уақытта жүздеген әртүрлі фермент кристалл түрінде алынып, олардың аминоқышқылдарының тізбегі оқылып, метоболиттік өзгерулердегі рөлі анықталды. Биокатализдердің ролін ақуыздық емес заттарда атқарады. Мысалы кейбір РНҚ түрлері фосфодиэфирлі байланысы нуклеин қышқылының гидролизін шақырады. Мұндай РНҚ-ның каталиттік белсенділігі бар молекулалар рибоза деп аталады, алайда бұлардың химиялық өзгерудегі байланысы ферменттерге қарағанда азырақ.

Ферменттер

Ферменттер - тірі ағзадағы химиялық реакциялардың жүруіне қатысатын ерекше маманданған ақуыздарды айтады. Ферменттердің қасиетін, құрыл Ферменттер - тірі ағзадағы химиялық реакциялардың
жүруіне қатысатын ерекше маманданған ақуыздарды айтады. Ферменттердің қасиетін, құрылысын, қызметін зерттейтін ғылымды энзималогия деп атайды. Ферменттер барлық мүшелерде, жасушаларда, жасуша аралық құрылымда кездеседі. Атқаратын қызметіне байланысты ферменттер екіге бөлінеді: 1. Ферменттер жасуша ішінде синтезделіп, өзінің әсерін жасушадан тыс жүргізеді. 2. Ферменттер жасуша ішінде синтезделіп, жасуша ішінде
жұмыс істейді, яғни өзінің қызметін атқарады. Кейде бір ферментер әр мүшеде әртүрлі қызмет атқарады. Белгілі бір жасушада болатын ферменттердің тобы және олардың белсенділігі бүкіл ағзада жүретін зат алмасуына реакциялардың бағытымен тығыз байланысты және осы процестерге тәуелді болады.

Халықаралық биохимия және молекулалық биология одағы 1961 ж жүйелік номенклатураны жасады, ферменттер химиялық реакцияны катализдеуіне бай. Халықаралық биохимия және молекулалық биология одағы 1961 ж жүйелік номенклатураны жасады, ферменттер химиялық реакцияны катализдеуіне байланысты 6 егізгі класқа бөлінеді:
• Оксиредуктазалар
• Трансферазалар
• Гидролазалар
• Лиазалар
• Изомеразалар
• Лигазалар

Фермент активтілігін бақылау.
Фермент активтілігі оның активтік орталығының конформациясын өзгертетін белгілі бір заттармен әсерлесуі жолымен реттеледі. Ол заттар аллостерлік эффектор деп аталынады. Және ол ферменттің аллостерлік орталығына әсерлеседі. Эффектор ретінде кз келген кіші молекулалы заттар бола алады, мысалы, субстрат, реакция өнімдері, витаминдер, металл иондары және т. б. . Эффектордың әсерінен кейін фермент активтенсе ол активатор және керісінше пассивті қалыпқа келсе ол ингибиторға бөлінеді.

НООС - СН2 - СН2 - СООН Сукцинат
Н3 - С - О - (СН2) 2 - N(СН3) 3О Ацетихолин
НООС - СН2 - СООН Малон қышқылы
(і - С3Н7О) 2Р ОҒ Диизопропилфторфосфат

Субстраттың сандық мөлшері арқылы реттелу.
Ферменттің әсер ететін субстрат мөлешрі жоғары болса реакция жылдамдығы тура пропорционалды өседі және фермент пен субстраттың концентрациясы теңескенде реакция жылдамдығы бірқалыпты өтеді. Ары қарай реакция жылдамдығы субстрат мөлешрі азаятындықтан төмендейді. Субстраттың өте жоғары концентрациясы реакция жылдамдығын төмендетуі мүмкін. Бұл құбылыс субстраттық тежелу деп аталады. Реакцияның субстраты бойынша реттелу. Ферменттік активтіліктің субстрат байланыстырушы орталық арқылы реттелуі изостерлік реттелу деп аталады. Бұл жағдайда шынайы субстрат орнына субстратқа құрылымы ұқсас зат (жалған субстрат) байланысады да ферменттің активтілігі тежеледі. Мысалы,
сукцинаттың аналогы малон қышқылы (фермент сукцинатдегидрогеназа), ацетихолиннің аналогы диизопропилфторфосфат (фермент эстераза) .

Аллостерлік реттелу.
Ферменттің активтілігі онымен ковалентсіз байланысатын эффектор арқылы реттелуі мүмкін. Эффектор ферменттің активті орталығынан алыс орналасқан аллостерлік орталықпен байланысады. Бұл әсерлесудің
нәтижесінде фермент молекуласындағы каталиттік орталықтың белгілі бір геометриясын өзгертуге әкелетін конформациялық өзгеріс өтеді. Эффектордың әсері екі жақты болады: 1. активтендіреді; 2. ингибирлейді. Аллостерлік активатор әсерлескенде ферментің каталиттік суббірлігінің
конформациялық өзгерісі арқылы оның субстрат құрылымына комплементарлы болуы нәтижесінде фермент реакцияға қосыла алады. Активатопр ферменттен ажыратылғанда ол қайтадан активсіз конформацияға ауысып реакциядан босайды. Аллостерлік реттелу метаболиттік жолдардың негізгі реттелу әдісіне жатқызылады.

Фермент молекуласын химиялық түрлендіру арқылы реттелу. Белок
молекуласының химиялық түрленуі немесе ковалентті түрлену жиі жағдайда,
жасушаларда фосфорландыру, ацетилдендіру, гликозирлену реакциялары есебінен атқарылады. Себебі: белоктардың құрылымы қозғалмалы оның ықшамдалуы құрамындағы химиялық топтардың қасиетіне тәуелді болады. Бұл құрылымның конформациясының өзгеруін және сол арқылы ферменттің активтелуіне ықпал етеді. Бұл реттелу түрі сәйкестенушілік (адаптациялық) сипатта өтеді. Мысалы, цитоқаңқаның фосфорлануында (жасушаның тұрақтылығы мен қызметін қамтамассыз ететін құрылымдық белоктар комплексі) оның мембранамен әсерлесу күші және жасуша формасы өзгереді.
Басқа мысалы, жиылдырушы реттеуші-белоктың фосфорлануы бұлшықеттің жиырылуы реакциясын активтендіреді. Химиялық түрлену арқылы өтетін реттелулер ұзақ мерзімді әрекеттесуге әкеледі. Бұл активтілік арнайы ферменттің молекуладан фосфорланған бөлікті бөлгенге дейін активті қалпында қалады. Белок-белоктық әсерлесу жолымен (олигомерлік ферменттегі суббірліктердің ассоциациясы-диссоциациясы арқылы) реттелулер. Протеинкиназа ферментінің активсіз формасы тетрамер- R2C2.
Ферменттің активті формасы суббірлік С және ол үшін комплекс диссоциациялануы қажет және байланысқан соң оның конформациясын өзгертіп комплекстің диссоциациясы өтеді.

Фермент активтілігінің шектеулі протеолиз арқылы реттелуі. Көптеген ферменттер бастапқыда активсіз (проферменттер) түрінде синтезделеді және тек жасушадан секреттелгеннен кейін ғана активті формаға келеді. Проферменттің активтелуі оның бірінші реттік құрылымынан белгілі бір фрагментті бөлу арқылы конформациясын өзгертуі нәтижесінде өтеді. Мысалы, ұйқы безінде синтезделетін трипсиноген ішекте N-соңындағы гексапептидті бөлу нәтижесінде трипсинге айналады. Липидтік қоршау арқылы реттелу. Белок молекуласындағы микроқоршаудың тұтқырлығының
өзгерісі олигомерлік комплекстегі белоктар арасындағы әсерлесуді
басқарады және мембранаға байланысқан фрменттер активтілігін реттейді.
Бұл реттелу типі ферменттердің жұмысын жасуша қажеттілігіне сәйкес нәзік
және жылдам бейімдендіреді.

Изоферменттер

Изоферменттер - бұл ағзада бірнеше ферменттердің түрлері бір түрден пайда
болып, бірдей катализдеуші қызмет атқарады. Олар өзара физико - химиялық
құрылымдары арқылы ажыратылады: электорлы аймақтағы қозғалғыштығы, рН оптимумы, термиялық әсері мен ингибитрлердің қатынасына, коферменттік аналогтармен комплимент құру қабілеттілігіне және де иммуноспецификасына байланысты. Қайтымсыз ингибиторлар - бұл ферменттің активті орталығындағы маңызды белгілі бір қызметші топтарға спецификалық байланысып онымен ковалентті, мықты байланысты түзетін қосылыстар. Бұл жағдайда олар ферментпен де немесе фермент-субстраттық комплекспен де қайтымсыз ковалентті түрде байланысып олардың табиғи конформациясын қайтымсыз өзгертеді. Көптеген улы заттардың әсерінің негізіне ферменттердің активтілігін ингибирлеу принципі жатқызылады, мысалы, мышьяктың қосылыстары, диизопропилфторфосфат, иодоацетат, Hg2+, Pb2+ және т. Ингибиторлардың жіктелуі Ингибиторлар Спецификалық (ферменттің қызметші топтарына спецификалық әсерлесуге қабілетті) Қайтымды Спецификалық емес физикалық, физ-химиялық, химиялық әртүрлі спецификалық емес әсерлесулер (негізінен денатурлаушы фактор) Қайтымсыз Бәсекелі Бәсекесіз Көмірсулардың аусуындағы энзимопатиялар. Оларға гликогеноз, галактеземия, қант диабетінің бір неше түрлерін жатқызуға болады. Липидтердің алмасуындағы тұқымқуалаушы аурулар қан сарысуынынң липидозын түзеді. Ол қан құрамында холестериннің, липопротеиндердің, липидтердің концентрациясының жоғарлауы сияқты көрініс береді. Оған жататын аурулар : Тея - Сакса ерте балалық шақтағы көздің көруінің төмендеп, тіпті соқырлыққада алып келеді. Психологиялық өсудің тоқтауы, орталық салданулармен, дыбыстық тітіркенулерге жоғары сезімталдық пен жауап қайтару сияқты көріністер болады, Нимана-Пик ауруы, Гоше ауруы сияқты аурулар жатады.

Пуриндік және пиримидиндік тұқым қуалаушы энзимопатиялар.
Оған подаграның бірқатар формалары жатады. Ол зәр қышқылының тіндерде жиналуымен сипатталады. Зәр қышқылының зәр мен көп бөлінуі, ақыл есінің
дамуының артта қалуымен сипатталады. Тағы олардың стероидтардың алмасуының аурулары деп те бөледі. Мысалы адреногенитальдық синдром,
билирубин асуы, мысалы Криглер-Найяра синдромы, Жильбер-Мейленграхта және тағы басқалар. Олар сарғаюмен көрінеді. ; металлдардың алмасуыгемохроматоз, гепатоцеребральдық дистрофия:порфирин алмасуы.

Бүйрек өзекшелерінің әр түрлі заттарды тасымалдаудағы ферменттердің
тұқымқуалаушылық бұзылыстарына -рахит тәрізді аурулар; гипофосфатазия, фосфатдиабед, де Тони-Дебре-Фанкони ауруы, және т. б; ас қорыту жолдарының ферментерінің ақауларына : целиакия, муковисцидоздың
ішектік түрі және т. б; плазма белоктарының синтезінің ақаулары (мысалы
анальбуминемия, альбуминнің жоқтығы мен көрінеді, ) және

иммунглобиндер ( мысалы : агаммаглобулинемия)

Энзимологияның медициналық аспектілері.

Фермент активтілігін төмендетуге әкелетін оның құрылымының қандайда бір бұзылулары сол фермент қатысатын метаболиттік жолдың бұзылуына әкеледі. Бұл бұзылулар барлық кезде де аурулар түрінде байқалады. Ферменттердің зақымдалуы екі түрге бөлінеді: - 1. Фермент құрылымының бұзылуының тұқымқуалаушы ақауы; - 2. Жүре пайда болған немесе қандай да бір улы заттың фермент активтілігін ингибирлеуге байцланысты өтетін ақауы. Ферменттің синтезінің бұзылуы энзимопатияға әкелуі мүмкін. Метаболиттік жолдар өзара тығыз байланыста болатындықтан қандай да бір ферменттік ақау зат алмасуындағы бірнеше бірнеше бұзылуларға әкеледі. Егер фермент мүлдем жоқ болса, онда метаболиттік жолдағы реакциялар тізбегінде үзіліс пайда болады. Субстраттың артық мөлшерінің жиналып қалуы да жанама өнімдердің түзілуіне әкеліп олар жиі жағдайда уландырушы әсер етуі мүмкін. Энзимопатияның жекенленген мысалы - бұл дисахаридозалар, гликогенозалар, агликогенозалар, фенилпирожүзімдік олигофрения.

Энзимопатия варианттары:
1. Көмірсулардың зат алмасуының дефектері. Галактоземия - лактозаны қабылдамаушылық. Аутосомдырецессивті ауру. Сүтте лактозаның құрамы шамамен 7% құрайды. Лактозаның зат алмасуына лактаза ферменті қатысады, ол дисахаридті ыдыратады. Кейбір адамдарда лактаза жеткілікті синдезделмейді, сондықтанда сүтті қабылдай алмайды. Жаңа туылған балаларда бұл ауру ауыр түрде іштің кебуіне, диареяға және спазмдарға алып келеді.