Гемоглобин эритроциттің құрамына кіретін белок

Жұмыс түрі: Дипломдық жұмыс
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 52 бет
Таңдаулыға:

ҚАЗАҚСТАН РЕСПУБЛИКАСЫ БІЛІМ ЖӘНЕ ҒЫЛЫМ МИНИСТРЛІГІ

АХМЕТ ЯСАУИ АТЫНДАҒЫ ХАЛЫҚАРАЛЫҚ ҚАЗАҚ ТҮРІК УНИВЕРСИТЕТІ

ЖАРАТЫЛЫСТАНУ ФАКУЛЬТЕТІ
БИОЛОГИЯ КАФЕДРАСЫ

ДИПЛОМДЫҚ ЖҰМЫС

БЕЛОКТАРДЫҢ БИОЛОГИЯЛЫҚ МАҢЫЗЫ

Бекітемін
Ғылыми жетекшісі
Кафедра меңгерушісі
м.ғ.к., профессор
б.ғ.к., доцент

Ажибаева З.С.
Б.К.Керімбеков
(қолы, аты жөні, ғылыми атағы)
(қолы, аты жөні, ғылыми атағы)

2009 жыл
Орындаған студент
Матанова
Гульназа
(қолы, аты жөні)
Хаттама №
Биология-
050113
2008жыл (тобы,
шифры, мамандығы)

Түркістан - 2009ж
Мазмұны

Кіріспе ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ..
... ... ... ... ... ... ... ... ... ..3

1.Белоктардың
құрамы ... ... ... ... ... ... ... . ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ..
... ... ... .5-13

2.Белоктардың функциональдық жүйеде әртүрлі
болуы ... ... ... ... ... ... ...14- 23

3.Аминқышқылдар–белоктардың құрылымдық элементі ... ... ... ... ... ... .24 -
33

4.Белоктардың ерітінділердегі
анықталуы ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ..34-43

5.
Ферменттер ... ... ... ... ... ... . ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ..
... ... ... ... ... ... ... ...44-5 8

Қорытынды ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... .. .. 59

Пайдаланылған
әдебиеттер ... ... ... ... ... ... . ... ... ... ... ... ... ... ... ... ... ..
... .60-63

2
Кіріспе

Диплом жұмысын орындау үшін дербес тәжірибелік ізденіс
жүргізіледі немесе белгілі тақырып бойынша әдебиеттік шолу жасақталып
тұжырымдалады. Бұл реттегі мақсат болашақ маманның білім деңгейін толық
қанды жетілдіру болып табылады. Мұндай болмаған жағдайда студенттің білім
деңгейі жоғары дәрежеге еге бола алмайды және ізденіс бағытына жол
ашылмайды. Сондықтан біз белоктардың биологиялық маңыздылығына тарихы және
ғылыми тұрғыдан әдебиеттік шолу жасау арқылы мақсатты мәліметтерді
іздестіріп сараптадық.
Белоктардың құрамын анықтаған ізденіс біреу ғана болған жоқ. Алғашқы
рет Голландия ғалымы Мульдер және де Ф.Энгельс сондай ақ орыс химигі
Н.Н.Любавин және тағыда басқа көптеген ғалымдар болды.
Белоктардың функциональдық жүйеде әртүрлі болатындығына мынадай
авторлар мысалы, неміс зерттеушілері Коссельдің, Вильгельм Гофмейстердің
және де Эмиль Фишердің еңбектерінде дәлелдемелер келтірілген. Айталық
гемоглобин оттегі тасымалдаушы, ферменттер ыдыратушылық және тағыда басқа
фунциональдық жүйеде белоктардың әртүрлі болуы.
Аминқышқылдар-белоктардың құрылымдық элементі болатынын дәлелдеген
ізденістер қатарына көптеген ғылыми мәліметтер бар. Мысалы, К.С.Сағатов,
Мұхит Нұрышов және де Березов Т.Т. тағыда басқа ғалымдар.
Ферменттер тұралы мәліметтерге тоқталсақ. Негізінен ферменттер туралы
білім ХІХ ғасырдың бірінші жартысында басталған. Яғни ферментер дегеніміз
И.П. Павловдың айтуынша белоктық заттар. Ферменттердің зерттелу тарихында
өз үлестерін қосқан ғалымдарда аз болған жоқ. Атап өтсек Монассеин мен
Бюхнер, Дж.Саннер, А.И.Виртанин және тағыда көп деген ғалымдар еңбек
сіңірген.
3
Қазіргі кезге дейін екі мыңдай ферменттер анықталып, олардың екі
жүздейі кристалл түрінде бөлініп алынған. Дегенмен, ағзаның
метаболиттіктіршілігін басқаратын ферменттердің көпшілігі қазіргі кезде
белгілі болса да, генетикалық тұрғыдан қарағанда әлі де, көптеген
ферменттер ашылуы тиіс.

4
1. Белоктардың құрамы
Голланд оқымыстысы Мульдер алғашқы рет 1838 жылы барлық тірі
ағзада кездесетін күрделі органикалық зат протеин яғни белок терминінің
атауын қолданды. Тірі ағзаның құрамына кіретін белоктар немесе протеиндер
(protos-бірінші, алғашқы деген грек сөзінен алынған) органикалық
қосылыстардың 50%-85%-ын құрайды [1].
Белоктар – амин қышқылдарының қалдықтарынан тұратын, жоғары
молекулалы биологиялық полимерлер [2]. Алғашқыда белоктар деп, құс
жұмыртқасының сары уызын қоршап жатқан, тұтқырлығы бар, қыздырғанда
қатайып, ақ түске айналатын затты атаған[3]. Сондықтан осы қасиетке ие
заттардың барлығы белоктар деп атала бастаған. Белоктардың өте жоғары
биологиялық маңызы бар екендігін данышпандық көрегенділікпен Ф.Энгельс
анықтап: Өмір дегеніміз- белоктық денелердің тіршілік ету тәсілдері...
Тіршілік бар жердің бәрінен, біз оның қандайда болмасын, бір белокты
денемен байланысты екенін табамыз [4]. Шындығында, өлі мен тіріні
ажырататын белгілердің барлығы белоктармен байланысты. (өзіне тәрізділерді
түзе алуы, жиырылуы, зат алмасуы, құрылымының жоғары денгейде
ұйымдсқандығы, энергияны өзгерте және пайдалана алу қабілеті) [5].
Табиғатта белоктардың алуан түрлілігі өте жоғары, астраномиялық сандармен
(1010-1012 дәрежесінде) белгіленеді. Бұл жануар организмдерінің 1,2х106
дәрежесіндегідей түрлері болатындығын қамтамассыз етеді, сонымен қатар
массасының үлкен бөлігі белоктардың үлесіне тиеді [6] .
Белоктық заттар көбінесе өсімдіктерде түзіледі. Ол үшін топырақ
құрамындағы азотты қосылыстары пайдаланылады. Бұл құбылыс, әсіресе, бұршақ
тұқымдастары мен майлы дақылдар (бұршақ, бөрібұршақ, күнбағыс) тарапынан
жиі байқалады, олар белокты заттарға бай келеді.
5
Олардың тұқымдарынан әр түрлі еріткіштерімен (су, тұз ерітінділері,
сулы–спиртті немесе әлсіз сілтілі ерітінділер) экстракциялау арқылы
белоктарды оңай бөліп алып, химиялық құрамы мен құрылысын анықтауға
болады[7]. Жануарлар дүниесі мен адам белокты амин қышқылдарынан және басқа
да азоты бар органикалық заттардан синтездейді. Олар, ондай заттарды
өсімдіктерден және өздері қорек үшін пайдаланатын жануарлар етінен алады.
Мәселен, миксомицет клеткасы протоплазмасының химиялық құрамына
анализ жасағанда белоктар – 20,15%, пластидтер - 8,42%, нуклеин қышқылдары
- 3,68%, азотты экстракт заттар - 12,00%, майлар - 17,85%, лецитиндер -
4,67%, холестерин - 0,58%, микоглюкозан - 1,78% және анықталмаған белгісіз
заттар - 5,87% болатыны анықталды[8].
Сайып келгенде, өсімдіктер протоплазмасындағы ең негізгі химиялық
зат – белок клеткада болатын тіршіліктің материялық негізі.
Ф.Энгельстің сөзімен айтқанда, өмір дегеніміз белоктік заттардың
тіршілік ету формасы[9].
Протоплазмадағы белок ыдырайтын болса тіршілік жойылады. Белоктар
цитоплазма мен ядроның негізін құрайды. Олар табиғатта кездесетін
органикалық заттардың ішіндегі ең күрделісі. Белоктардың ең қарапайым
құрамына мынадай элементтер кіреді:

Көміртегі – 50-55%
Оттегі – 21–24%
Азот – 15–18%
Сутегі – 6–7%
Күкірт – 0,3–2,5%

6
Кейбір белоктік заттардың құрамына фосфор кіреді, сондай–ақ аз
мөлшерде кейде темір, мыс, йод, хлор, бром, кальций, мырыш және т.б.
элементтер де кездеседі[10].
Белоктардың басқа полимерлерден өзгешелігі – олар құрылысы жағынан
бір–біріне ұқсас болғанымен мүлдем басқа, мономерлерден құралған[11].
Белоктарға тірі ағзадағы жүретін көптеген негізгі функциялар
бағынышты. Мысалы: клетканың өсуі мен дамуы, ас қорыту, көбею, нәсілдік
немесе тұқым қуалаушылық қасиеттердің берілуі, тітіркенгіштік,
бұлшықеттердің жиырылуы, антигендер мен антиденешіктердің пайда болуы,
қайтадан байланыстыру мен тіршілікке қажетті заттарды алып жүру және тағыда
басқалары.Негізінен белоктар – құрамында көп мөлшерде амин қышқылдары бар,
өте күрделі жоғары молекулалы органикалық қосылыстар қатарына жатады.
Белоктың молекулалық салмағы өте жоғары болады. Мысалы: альбуминнің
молекулалық салмағы – 17400, ал гемоглобиннің – 68000 болса, белоктардың
молекулалық салмағы– 15 000 000-ға дейін жетеді. Ағзалардағы зат алмасу,
көбею, ағзаның өсуі, тітіркенгіштігі, бұлшық еттің жиырылуы, бездердің
жұмысы белоктармен тығыз байланысты. Белок жоқ жерде тіршілік те жоқ.
Белоктар барлық тірі зат атаулының негізі, құрамды бөлігі болады. Ағзада
белоктар алуан түрлі қызметтерді атқарады. Белок жоқ жерде тіршілікте жоқ
[12].

Белоктардың қызметі
Барлық тірі ағзалар үшін белоктардың алатын орны ерекше, олардың
ішіндегі ең маңызды қасиеттеріне тоқталып кетсек:
1. Құрылымдық (пластикалық, тірек, сүйеніш). Белоктар жануарлардың,
өсімдіктердің, вирустардың құрылымын қамтамасыз етеді. Негізінен құрылымдық
белоктар клетканың сыртқы қабығынын клетка ішіндегі
7
мембраналардың құрылысына қатысады. Эволюциялық даму сатысы
жағынан жоғары деңгейде тұрған ағзалардың қан тамырлары, көздің мүйіз
қабығы, сіңірлер, шеміршектер, түктер белоктан түзіледі [13].
Дәнекер ұлпаларда, шаштағы кератин, қан тамырындағы эластин тірек
қызметін атқаратын ұлпалардың беріктігін қамтамасыз етеді.
Белоктар нуклеопротеидтердің және ферменттердің құрамына ене отырып,
тұқым қуалау белгілерінің берілуіне (репликация, транскрипция) қатынады.
Ядро құрамындағы күрделі белоктар көбею және өсуде маңызды рөл атқарады
[14].
1. Белоктардың катализаторлық қызметі.
Метаболизм процестерінің жүру жылдамдығын анықтайтын биологиялық
катализаторлар – ферменттердің барлығы белоктарға жатады [15].
Белоктар қышқыл-сілті тепе-теңдігін тұрақтауға қатысады. Белоктар
ферменттер мен гормондардың да құрылуынада қатысады. Алдымен белоктардың
ағзада жүретін алуан түрлі химиялық реакцияларға катализаторлық қызметінің
маңызы зор. Клеткадағы катализаторлардың барлығы дерлік белоктар. Олар
биокатализаторлар немесе ферменттер деп аталады[16].
3. Қор ретінде жиналатын белоктар. Амин қышқылдарының жай затардан
(NH3 және көмірсулар) бірінші реттік синтезі тек қана өсімдіктерде жүруі
мүмкін, сондықтан барлық алмастырылмайтын (жануар организминде
синтезделмейтін) амин қышқылдары жануарлар организмдеріне қорек заттар мен
түсіп туруы қажет. Кейбір белоктар организмде биологиялық активти заттар
түзуге жұмсалады[17].
Дамып келе жатқан эмбрион үшін белоктар қорек зат болып табылады
(жұмыртқа белогі, сүт-казеині, уылдырық белоктары жәнеде өсімдік
8
дәніндегі көптеген әртүрлі қор белоктары)[18].
4.Белоктардың тасымалдау қызметі: Айталық қан құрамындағы гемоглобин
деген белок оттегін өзіне байланыстырып, әртүрлі мүшелердегі ұлпалармен
жасушаларға тасымалдаса, екінші бір қандағы альбумин белогі май қышқылдарын
тасымалдайды.
Заттардың клеткамен оргоноидтар ішінде қозғалуын белок реттеп отырады
яғни оларды белсенді түрде тасымалдайды. Сонғы кезде клетка мембранасының
құрамында түрлі тасымалдаушы белоктардың анықталды[19].
5.Белоктардың қорғаныштық қызметі. Организмнің қорғаныштық функциясы
негізінен иммунологиялық жуйе орындайды. Бұл жүйе спецификалық қорғаныш
белоктарын – антиденелерді организмге енген бөгде заттарға (бактериялар,
вирустар, токсиндер, яғни антигендер) қарсы жауап ретінде синтездейді.
Антиденелер антигендермен әрекеттесіп, антиген– антидене комплексін түзеді.
Комплекс құрамында бөгде антиген
организмге зиянды әсерін тигізуге қабілетсіз болады. Қан құрамында болатын
фибриноген белогының ұю процесіне қатысуы арқылы организмді қан сыраудан
сақтауы да белоктардың қорғаныштық қызметіне жатады. Белоктардың
қорғаныштық қызметіне кейбір улы заттарды өзіне қосып алуға қабілеттілігі,
сөйтіп, улы заттардың организмге тигізетін зиянды әсерін төмендетуі де
жатады. Осылайша, қан альбумині билирубинді, бос май қышқылдарын және
бірқатар дәрі–дәрмектерді адсорбциялау арқылы усыздандырады[20].
6. Белоктардың механикалық (жиырылып–созылу) қызметі. Жан–уарлардың
кеңістікте қозғалуға қабілеттілігін, жүрек бұлшық етінің жиырылуына, тыныс
алу, ас қорыту, ішек жолдарының перистальтикасын және тағы да басқа
процестерді бұлшық–ет тканінің белоктары жиырылып–
9
созылу арқылы қамтамасыз етеді[21].
7.Белоктардың реттегіш қызметі. Метаболизм процестерінің реттелуінде
белоктар өте үлкен рөл атқарады. Организмде зат алмасу процестері
белоктарға жататын ферменттермен, табиғаты жағынан амин қышқылдарының
туындылары, пептидтері немесе белоктар болып табылатын гормондармен
реттеледі. Гормондардың әсерін қабылдаушы клеткадағы рецепторлар да –
белоктар болып табылады. Белоктар қанның онкотикалық қысым реттейді.
Сонымен қатар буферлік жүйе түзеу отырып, қанның қышқылдық – сілтілік
тепе–теңдігін сақтауға қатысады[22].
8.Белоктардың электротрансформациялау қызметі: Белоктар электрлік
және осмостық энергияны химиялық АТФ энергиясына айналдыра алады. Белоктар-
энергия көзі болып табылады. 1г. белок ыдырағанда 17.2 кДж (4.1ккал)
энергия бөлінеді. Сөйтіп белоктардың ыдырауы кезінде ағзаға керекті 12%
энергия алынады[23].
Белоктардың аса үлкен молекуласы есеп жетпейтін әртүрлілік структурасы
арқылы ерекшелене отырып нақтылы белоктың қасиетін көрсетеді. Белоктар
молекулааралық өзгерістерге, бір-бірімен әртүрлі химиялық және физикалық
әрекеттесулерге ұшырап қана қоймай, сондай-ақ нуклеин қышқылдары, липидтер
көмірсулармен де қосыла алады.
Жануарлар клеткасында белок өсімдіктерге қарағанда көп болады: Ересек
адамдар күніне 100-150г. белокты пайдалану керек[24].
Белоктардың қызметі жоғарыда көрсетілген функциялармен шектеліп
қоймайды. Айталық реттеуші белоктарға ферменттер мен гормондардан басқа да
белоктарды жатқызуға болады. Мысалы, гендердің ферментердің белсенділігін
реттейтін белоктар.Сонымен қатар белоктардың халық шаруашылығында да маңызы
зор [25].

10
Адам тағамының және жануарлардың азығының негізін белоктар құрайды.
Жем, шөп құрамындағы белоктың сапасымен мөлшері ауыл шаруашылық
жануарларының өнімін анықтайды. Көптеген өнер
кәсіптердің технологиясы белоктардың қасиеттерін өзгертуге негізделген,
атап айтқанда теріні, табиғи жібектерді өңдеу. Нан пісіретін өндірістерде
ұнның құрамындағы белоктың қасиетімен сапасы өте жоғары қызмет атқарады.
Адам ағзасында белоктың жетіспеушілігінен адамның дене салмағы азайып,
ұйқысы нашарлайды. Қаназдық ауруына шалдығады, белоктың тіскеде тигізер
пайдасы мол. Мысалы, белокты аз мөлшерде пайдаланатын адамдарда тіс жегісі
немесе парадонт аурулары пайда болады [26].
Белоктардың жалпы қасиеттері
Өсімдіктер тектес белоктар мен жануарлар тектес белоктардың құрамындағы
азоттың мөлшері өте тұрақты болады. Осыған орай 1 г азотқа сәйкес келетін
белоктың мөлшерін көрсететін коэффициент есептеліп шығарылды.
100
Белоктың коэффициент = 6,25
16

Белоктық коэффициенттің мөлшерін біле отырып, зерттелетін биологиялық
заттың құрамындағы азоттың мөлшерін химиялық тәсілдермен анықтау арқылы
оның құрамындағы белоктың концентрациясын есептеп шығаруға болады.
Белоктың мөлшері = N x 6,25. Бұл тәсілімен белоктың мөлшерін анықтау
биология және медицинада осы уақытқа дейін қолданылады[27].
Молекулалық массасының жоғары болуы. Белоктардың
11
молекулалық массасы 6000-нан (протаминдер) ондаған млн. Дальтонға
(нуклеопротеидтер, ФАГ–тар белоктары) дейін жетеді. Белок массасы үлкен
болғандықтан белоктар агрегаттар түзуге бейім болады. Белоктар әр түрлі
жолдармен агрегатталады, әсіресе құрамында гидрофобты еркін радикалдары көп
белоктар жқасы агрегатталады. 1889 жылы профессор И.ФиСабанев криоскопиялық
әдісті пайдаланып, алғаш рет белоктың молекулалық массасын анықтады.
Қазіргі кезде белоктың молекулалық массасын анықтауда негізінен
гравиметрия, осмометрия, ультрацентрифугирлеу, гель–хроматографиялық
әдістер қолданылады[28].
1-кесте. Кейбір белоктардың молекулалық массалары мен изоэлектрлік
нүктелері

Белок Молекулалық масса, Да ИЭН

Цитохром 23000 10,6
Рибонуклеаза 24000 7,8
Соматотропты гормон 23500 6,9
Карбоксипептидаза 34000 6,0
Пепсин 35500 1,5
Қан сары суының альбумині 66500 4,8
Қан сары суының глобулині 360000 6,8
Каталаза 250000 5,6
Фибриноген 330000 5,5
Тиреоглобулин 660000 4,6

Белок молекуласының үлкен және белгілі пішінде болуы. Белок
молекуласының үлкен болуы, олардың молекулалық массасының жоғары болуына
тәуелді. Белоктарды молекуласының сыртқы пішініне қарай 2 топқа бөлінеді: 1
топ – глобулярлық белоктар, 2 топ – фибриллярлық
12
белоктар. Белоктардың 1–ші немесе 2–ші топқа жатқызылуы (ассиметрия
коэффициентімен) ұзыннан және көлденеңінен созылған осьтердің
арақатынасымен анықталады. Егер ассимертия коэффициенті 1– 2, 8
аралығында болса, бұл глобулярлық белокқа жатқызылады (globula, латын сөзі,
мағынасы– шар). Бұл топқа жататын белоктардың тізбектері жинақы
шумақталған, молекула пішіні шар немесе эллипс тәрізді. Мұндай белоктар
суда және судағы ерітінділерде жақсы ериді, клеткада негізінен динамикалық
қызмет атқарады (катализдік, реттеу, қорғаныс, тасымалдау және тағы да
басқалар.) [29].
Егер де ассиметриялық коэффициенті 10 және одан жоғары болса,
фибриллярлық белоктарға жатқызылады (fibrilla – талшық деген латын
сөзінен шыққан). Бұл белоктардың тізбектері өте созылған, ұзын талшық
жіпшелер тәріздес келеді. Негізінен фибриллярлық белоктар құрылымдылық
атқарады[30].
Ерігіштігіне қарай фибриллярлы белоктар екіге бөлінеді:
1). Концентрлі тұзды ерітіндер, бұл белоктарға бұлшық еттің жиырылатын
белоктары (актин, миозин, тропомиозин, қанның құрамындағы белок фибриноген)
жатады.
2). Ерімейтін белоктар: склеропротеиндер, оған кератин (шаштың,
тырнақтың құрамындағы), коллаген (дәнекер тканінде, сіңірлерде), эластин
(дәнекер тканіндегі эластинді талшықтарында) белоктары жатады[31].

13
2.Белоктардың фунциональдық жүйеде әртүрлі болуы.

Клеткалардың сыртқы пішіні жағынан түрліше болуы және оның функциясында
айырмашылықтың байқауы белоктарға байланысты. Белоктар тірі клетканың
негізгі құрамды бөлігі[32].
Белоктардың екі типі бар: фибриллалық және глобулалық. Ұзын жіп
пішінді макромолекулалар тобы фибриллалық немесе мембраналық құрылымдарды
құрайды. Глобулалық белоктар клеткаларды құрауда ерекше роль атқарады.
Фибриллалық белоктар әдетте ерімейді. Глобулалық белоктарда
макромолекулалардың топтары көбінесе жеке немесе жиналып орналасады.
Олардың әрқайсысы құрамында кем дегенде 200 аминқышқылы бар тәртіпсіз
шатысып жатқан жіптерге ұқсайды. Глобулалық белоктардың көпшілігінің
бетінде химиялық белсенді топтар болады. Олар маңызды роль атқаратын
энзимдер. Протеиндік макро-молекулалар липидтермен, көмірсулармен қосылады.
Сонымен құрылымдық және функциональдық маңызы өте үлкен макромолекулалардың
комплекстері қалыптасады[33].
Гистондар мен протаминдер клеткалық механизмдерде маңызды роль
атқаратын негізгі протеиндер. Суда ерімейтін глобулиндер өте көп. Олар
миозин, тиреоглобулин, фибриноген. Глобулиндердің құрамында гликокол
(глицин) болады.
Ерімейтін және азды-көпті гидролизденетін склероптениндерге коллаген,
серицин, жібектің фиброині және эластин жатады. Белоктар мен көмірсулардан
түзілген заттар гликопротеидтердің тобына кіреді. Мысалы, муцин мен
мукополисахаридтер және күрделі белоктар. Белоктардың алуан түрлі болуы
оларға тірі организмде құрылымдық және метаболизмдік функциялар атқаруға
мүмкіншілік береді. Адам организмінде 10 000 астам
14
түрлі белоктар бар, олардың бәрі бірдей стандарттық аминқышқылдарынан
құралған. Белоктардағы аминқышқылдарының кезектесуі оның биологиялық
функциясын анықтайды[34].
Белоктар алуан түрлі функциялар атқарады: химиялық реакцияларда
катализаторлардың міндетін атқарады; жиырылғыш жүйелердің құрамына
құрылымдық элементтер ретінде кіреді; қоректік заттардың қоры да болады;
түрлі заттарды тасымалдауға қатысады; гормондар мен қорғаушы агенттердің
міндетін атқарады. Организмге түскен антигенге жауап ретінде омыртқалыларда
иммуноглобулиндер немесе антиденелер пайда болады. Антиген,
антисоматоген (гректің анти – қарсы, сома – дене, геннан - құраушы) деген
сөздің қысқартылуынан пайда болған. Аудармасы антиденені құраушы.
Антиденелер өздігінен пайда болмайды, олар антиген болған жағдайда
ғана пайда болады. Антиденелер – белоктар болып есептелінеді [35].
Белоктар – басқа органикалық заттармен салыстырғанда, организм үшін
ең маңыздылары, әрі құрамы жағынан ең күрделі зат. Белоксыз тіршілік жоқ.
Жоғарыда ғана айтып кеттік, алмасу процестері ферменттерсіз жүрмейді, ал
ферментер – белокты заттар. Еттің жиырылуын қамтамасыз ететін элементтер
актин және миозин деп аталатын заттар болса, бұлар да белок табиғатты.
Адамның тыныс алу қызметі гемоглобинмен байланысты болса, ол күрделі
белок. Қанның ұюында фибриноген деген белок заты зор рол атқарады;
организмнің қорғаныштық қызметі белокты денелер – антиденелерге байланысты.
Физиологиялық функцияларды реттеуге қатысатын гормондардың көбі белок
табиғаттас[36].
Әдетте гормондардың көбі белоктар болып келеді. Мысалы, оған
жататындар: ұйқы безінің гормоны – инсулин, қалқанша безінің гормоны –

15
тироксин, бүйрек үсті безінің гормондары – адреналин, норадреналин, ми
қабатының гипофизі гормондары – соматотропин, окситоцин, вазопрессин және
тағы сол сияқтылары[37].
Белоктар қорғаныштық қызметін де атқарады. Ағзаға бөгде дене
түскенде, онда антидене деп аталатын ерекше белоктар пайда болады да,
олар бөгде заттарды біріктіріп, зарарсыздандырады.
Қанның ұюы да белоктың қорғаныштық қасиетіне мысал бола алады. Қанның
сарысуындағы фибиноген белогы фибринге өзгеріп, ақыры фибрин шөгіп, ұйыққа
айналады. Сөйтіп, жарақаттанған қан тамыры түтігін бітеп, организмнің
қансырауына жол бермейді. Емдеуші сывороткалар, қанның сары сулары,
вакциндер, қан алмастырушылар және басқа препараттар (медицина мен
зооветеринарияда қолданылатын) күрделі белоктарға жатады[38].
Белок организмге сіңу үшін міндетті түрде ауыз арқылы ас қорыту
каналына түсіп, ондағы белокқа әсер ететін ферменттердің әрекетімен өзінің
құрамды майда бөлшектеріне дейін ыдырауы тиіс. Осы ыдырау өнімдері амин
қышқылдары мен полипептидтер ішектен қанға өтеді, одан әрі клеткаларында
әрбір органның, организмнің өзіне тән сырттан түскен белокқа ұқсамайтын
белоктар синтезделеді. Егер белок ауыз арқылы емес, тікелей қанға
жіберілсе, оның оргaнизмге пайда келтіруі былай тұрсын, адамның
температурасы көтеріліп, жүрек соғуы өзгереді және организмде басқа да
қорғану реакциялары байқалады[39].
Барлық белоктар үлкен екі топқа бөлінеді :
1. Жай белоктар – протеиндер, молекулалары тек амин қышқылдарының
қалдықтарынан тұрады.
2. Күрделі белоктар – протеидтер, бұлар екі бөліктен тұратын белоктар: жай
белоктар және белок емес бөліктен, оны простетикалық топ деп атайды.

16
2-сызба нұсқа.
Белоктар

Протеиндер 2. Протеидтер
1.1Альбуминдер 2.1
Фосфопротеидтер
1.2Глобулиндер 2.2
Хромопротеидтер
1.3Протаминдер 2.3
Нуклеопротеидтер
1.4Гистондар 2.4
Гликопротеидтер
1.5 Склеропротеиндер 2.5
Липопротеидтер
(протеиноидтар) 2.6
Металлопротеидтер

ЖАЙ БЕЛОКТАР- ПРОТЕИНДЕР
Альбуминдер - қан плазмасында кездесетін- белоктардың 50%-альбуминдерге
жатады. Альбуминдер күшті адцорбциялық қасиет көрсетеді. Альбуминдер
өсімдіктермен жануарлар дүниесінде кең таралған : қан құрамында, лимфа,
сүт, жұмыртқаның ақ уызында клетка мен ұлпаларда әдетте глобулиндермен
бірге кездеседі. Альбуминдердің аттары, оның қай ұлпада немесе сұйықтықта
болатынына байланысты: Сүт альбумині, бұлшық ет альбумині – миальбумин деп
аталынады[40].
Альбуминдердің маңызы: Альбуминдер қан плазмасының онкотикалық қысымын
қамтамасыз етеді яғни белгілі бір деңгейде ұстап түрады, биологиялық
маңызды молекулаларды (дәрілерді нашар еритін заттарды) тасымалдайды.
Қорғаныс қызметін атқарады.
Глобулиндер – кәзіргі кезде антиденелер организмде жасанды иммунитет
түзу және иммуналогиялық реактивті жоғарлату үшін қолданылады және жұқпалы
гепатитге қарсы. Бұлшық етте кездесетін
17
миозин, қан плазмасында кездесетін белок фибриноген глобулиндерге жатады.
Глобулиндерде альбуминдер сияқты аталады: Сүт глобулині, жұмыртқа глобулині
және тағы да басқалары[41].
Гистондар – ядрода кездесетін негізгі қасиеті бар құнсыз белоктары.
Қайнатқанда бұл белоктардың ұюы қиын, тек нейтрал тұздармен сілтілердің
қатысуымен ұйыйды. Суда, қышқыл ерітіндісінде ериді. Генетикалық
информациясының ДНҚ –дан РНҚ–ға берілуін тежей алады. Сондықтан гистондар
нуклеин қышқылдарының жұмысын реттейді[42].
Протаминдер – теңіз жануарларының белогі, олар клетка ядроларында,
нуклеопротеидтер құрамында кездеседі. Суда және әлсіз қышқылдарда
ериді[43].
Протеиноидтар – склеропротеиндер. Бұл белоктар бір қатар
қасиеттерімен жай белоктардан өзгеше, сондықтан да протеиноидтар деп
аталады. Протеиноидтарға тірек ұлпасының және дәнекер ұлпасының белоктары
жатады. Адам ағзасында склеропротеиндердің үш түрі кездеседі.
1.Коллаген–суда ерімейтін құнсыз белок. Коллагендер полипептидтік
тізбегінің құрамына, орналасқан жеріне, қызметіне байланысты төрт түрге
бөлінеді.
Бірінші түрі организмде көбірек кездеседі, олардың құрамындағы екі
полипептидтік тізбек бірдей. Ал үшінші тізбек аминқышқылдарының құрамы
жағынан ерекше. Коллагеннің бұл түрі теріде, сүйектерде, көздің қасаң
қабығында кездеседі. Ал екінші түрі шеміршектерде, омыртқа аралық дискіде,
шыны тәрізді денеде болады. Үшінші түрі– жүрек қан тамырлар жүйесінде.
Төртінші түрі базальді мембранада кездеседі.
2.Эластин– байламдардың, сіңірлердің, ірі қан тамырлары қабырғаларының
құрамында болатын құнсыз белок. Ол кез– келген бағытта созылуға
18
қабілетті, ал қайта жібергенде бастапқы пішіні мен қалпына келе алады.
Эластиннің бір ерекшелігі: құрамында лизин өте көп мөлшерде кездеседі,
оксипролин тіпті жоқ.
3.Кератиндер– Гректің keratos – мүйіз деген сөзінен кератин деп аталған.
Кератиндердің екі түрі бар: a және b, a – кератиндер фибриллярлық
белоктардың негізгі түрі болып саналады. Олардан жануарлардың сыртқы
қорғаныс жабындары түзіледі.
Бұлардың шаштың, жүннің, тырнақтың, мүйіздің, тұяқтың, терінің сыртқы
қабатының белоктары. Кератиндердің құрамында цистеин көп мөлшерде
кездеседі[44] .

Күрделі белоктар-Протеидтер

Құрамында белоктік бөлігі және белоксіз бөлігі бар қосылысты күрделі
белоктар - протеидтер, ал мұндағы белоксіз бөлікті простетикалық топ деп
атайды. Ол топ белоктың биологиялық қызметінде маңызды рөл атқарады.
Күрделі белоктар құрамында кездесетін белокты және белоксіз бөліктер,
шамасы коваленттік байланыспен жалғасатын сияқты. Бұл құбылыс былай
түсіндіріледі. Егер күрделі белокты басқа заттардан бөліп алғымыз келсе, ол
тек белоксіз бөлігімен ғана бөлініп алынады да, белоксіз бөлігі, оның ылғи
да негңзгңкомпоненті ретінде бірге жүреді. Күрделі белоктар құрамында
болатын простетикалық топтардың сипатына қарай мына төмендегідей топ
тармағына бөлінеді.
1. Нуклеопротеидтер – нуклеин қышқылы бар белоктар кешені, яғни оның
құрамы жай белоктар мен нуклеин қышқылдарының қалдығынан тұрады.
Простетикалық топтың (нуклеин қышқылының) ерекшелігіне байланысты, оларды
дезоксирибонуклеопротеидтер және рибонук
19
леопротеидтер деп бөледі. Молекулалық массалары үлкен болып келеді.
Дезоксирибонуклеопротеидтер барлық клеткалардың ядросында,
митохондрияларында және сперматозоид шөмішінде кездеседі. Сондықтан,
олардан клеткадағы ядроның негізгі бөлігі құралдары және олар ұлпадан
айрықша бөлініп тұрады. Нуклео-протеидтердің биологиялық рөлі зор. Олар
клетканың құрылымдық элементі ғана емес, сонымен бірге тірі ағзаларда
негізгі қызмет атқарады. Бұл белоктардың құрамында гистондар мен
протаминдер нуклеин қышқылымен байланысқан. Олар ядродағы ДНҚ құрылымын
қалыпқа келтіріп, тұрақтандырады. Клетканың бөлінуі, белоктардың
биосинтезі, тұқым қуалаушылық ақпараттар, көп түрлі коферменттік қызметтер
нуклеопротеидтермен тығыз байланысты. Нуклеопротеидтерге вирусты белоктар
да жатады, оларды осы жағынан қарастыру өте қызықты.[45]
2. Фосфопротеидтер – жай белоктар мен фосфор қышқылы қалдықтарынан
тұрады. Ол полипептидтік тізбектегі серинге, не треонинге жалғасады,
Қыздырғанда ұйымайды. Қышқылдармен әсер еткенде ұйыиды. Фосфопротеидтерге
сүттегі казеин, жұмыртқа сары уызындағы виталлин, балық уылдырығындағы
ихтулин және бірқатар ферменттер (пепсин мен фосфорилаза) жатады. Тістің
эмальінің белоктарыда фосфопротеидтерге жатады [46]
3. Гликопротеидтер – құрамында қанттар (манноза, галактоза,
гексозаминдер, сиал қышқылы және басқалары) бар күрделі белоктар.
Жануарлардың, адамның, өсімдіктердің және микроорганизмдердің барлық
ұлпаларында көп кездеседі. Гликопротеидтерге сілемей муциндері, тірек
ұлпалар (шеміршек, сүйек ) мукоидтары жатады. Сондай-ақ, бұларға глюкурон
қышқылы, хондроитинкүкірт қышқылы, гепарин, хитин сияқты заттардың да
қатысы бар. Олар буындарды майлайды, клетка мембранасы
20
құрылымының қалыптасуына, иммунологиялық реакцияларға қатысады,
эритроциттердің беткі жағында орналасады, қан тобын (группасын) анықтайды
[47].
4. Липопротеидтер- жай белоктан және простетикалық топтан тұрады.
Табиғатта кең таралған. Липопротеидтер екі түрлі болады:
1. Бос липопротеидтер – қанның құрамында болады.
2.Құрылымдық липопротеидтер–биомембрана, эндоплазматикалық ретикулум және
клеткалардың басқа органеллалар құрамында кездеседі. Құрылымдық
липопротеидтер құрылысы: белоктары молекулаларының ішінде, ал липидті құрам
бөліктері сыртында орналасады[48].
5. Хромопротеидтер (грекше chroma – түс, бояу және протеидтер) –
боялған күрделі белоктар. Құрамындағы металдарға байланысты үш топқа
бөлінеді.
1.Гемопротеидтер;
2.Пигменттер;
3.Магнипорфириндер;
Олар құрамындағы металға сәйкес әр түске боялады. Мысалы, темір–қызыл,
мыс–көк,жасыл, марганей–сия түс береді. Хромопротеидтер алуан түрлі қызмет
атқарады:
1. Фотосинтез процесіне қатысады;
2. Тотығу–тотықсыздану процестеріне қатысады;
3. Оттегі мен көмірқышқыл газын тасымалдауға қатысады;
4. Сәулемен түсті ашырату процесіне қатысады;
5. Бүкіл оргнаизмнің тыныс алуына қатысады.
Жануар организмінде гемопротеидтер кездеседі. Олардың өкілдері тыныс
алу белоктары және тыныс алу ферменттері болып бөлінеді. Тыныс алу
белоктары гемоглобин –қанның қызыл пигменті және миоглобин – бұлшық
21
еттің қызыл пигменті жатады.
Гемоглобин эритроциттің құрамына кіретін белок. Жануар организмінде
гемоглобиннің негізгі рөлі: оттегін өкпеден ұлпаларға тасымалдау. Ал
көмірқышқыл газын ұлпалардан өкпеге жеткізу[49].
Миоглобин – миоглобин гемоглобинге қарағанда оттегімен жақсы
байланысады. Сондықтан да суда жүретін жануарлардың бұлшық етінде миоглобин
көп. Миоглобин бұлшық еттің арнайы белогі.
Тыныс алу ферменттері: күрделі белоктар, гемопротеидтерге жатады.
Өкілдері: цитохромдар, пероксидазалар, каталазалар. Сонымен қатар тыныс алу
ферменттеріне флавопротеидтерде жатады.
6.Металлопротеидтер–металдар простетикалық топтың рөлін атқарады.
Металдың қатысуымен пайда болатын комплекстік байланыстардың маңызы өте
зор. Себебі олар белок молекуласының биологиялық қызметін атқаруына
қажеттеі конфармациясын түзілуін және қалыптасуын қамтамасыз етеді[50].

22
3-кесте.Белоктардың ағзаға тағаммен түсуі және қортылуы.

ферменттер Катализдік реакциялар
1)Ауыз қуысы Жоқ
2)Асқазан Пепсин (сүт) Белоктарды полипептидке дейін
Гастриксин (рн-3,5) ыдырату.
Пепсин (рн 1,5-2,0)
3)Ұйқы безі Трипсин (рн 8,0-9,0) Эластинді полипептидтерге дейін
Химотрепсин (рн 8,0-9,0) ыдырату.
Эластоза
4)Ішек сөлі Энтерокиназа Трепсинді активтендіру П-п-ді
Аминопептидаза К а.қ ыдырату
Карбопептидаза П
Трипептидаза К Трепептидті а.қ дейін
Дипептидаза К дипептидті а.қ дейін.

4-кесте.Адам организміндегі белоктардың жаңару жылдамдығы:

Белоктар Жартылай ыдырау мерзімі

1) Бүкіл дене белоктар 80 күн
2) Қан және бауыр белоктары 10 күн
3) Бұлшық ет белоктар. 180 күн

23

3.Амин қышқылдар белоктардың құрылымындық элементі.

Орыс химигі Н.Н.Любавин 1871 жылы белоктар амин қышқылдарынан тұратынын
анықтады [51].
Белоктар клетканың басты құрылыс материалы ғана емес, сонымен бірге
клеткада жүретін барлық процестерді реттейді. Неміс зерттеушілері
Коссельдің, Вильгельм Гофмейстердің және Эмиль Фишердің жұмыстарынан кейін
белоктардың аминқышқылдарынан тұратыны анықталды[52].
Клеткада белоктардың саны өте көп, Ең кішкіне және құрылысы жабайы
бактериядағы түрлі белоктардың саны бір-екі мың, ал адамның клеткаларында
100 000-ға жетуі мүмкін.
Табығатта кездесетін әртүрлі 200-ге жуық амин қышқылдарына белок
құрамында негізінде 20 амин қышқылдары кездеседі. Белоктардың молекулалық
массасы бірнеше мыңнан бірнеше миллионға дейін болады. Табиғи белоктарда
жиырма түрлі аминқышқылдар кезедеседі. Клеткаларда басқа органикалық
қосылыстарға қарағанда белоктар көп болады. Клеткалардың жалпы құрғақ
массасының 50%-нан астамы белоктардың үлесіне тиеді. Белоктарда кездесетін
аминқышқылдарының бәрі а аминқышқылдар категориясына жатады. Табиғатта
сирек болса да аминқышқылдарының Д-изомері де кездеседі, бірақ та олар еш
уақытта белоктардың құрамында байқалған жоқ.

24

5-кесте. Амин қышқылдарының жіктелуі
Радыкалы аталуы Белгіленуі
1 2 3

1. Алифаттық амин қышқылдары
а) моноаминомонокарбон қышқылдары

NH2 O
Глицин (гликокол)
H C C а – аминосірке қышқылы ГЛИ

H OH

NH2 O
Аланин
CH3 – C – C (а– аминопропион қышқылы) АЛА

H OH

Валин
CH3 NH2 O (а–аминоизовалериан
қышқылы) ВАЛ
CH C C

CH3 H OH

Лейцин
CH3 NH2 O (а–аминоизокапрон қышқылы)
ЛЕЙ
CH-CH2 C C

CH3 H OH
Изолейцин (а–амино,
в–метил, валериан қышқылы)
CH3 NH2 O ИЛЕ

CH C C

CH3-CH2 H OH Гидроксиамин қышқылдары

Серин(а–амино,в–гидроксипр
опион қышқылы)

NH2 O

HO-CH2 C C СЕР
Треонин
H OH (а–амино,в–гидрокси май
қышқылы)

H NH2 O

CH3 - C C C ТРЕ
Күкіртті амин қышқылдары
OH H OH

Цистеин
(а–амино,в–тиопропион
қышқылы)

NH2 O

HS-CH2 C C ЦИС
Метионин (а–амино,
H OH ү–метилтио май қышқылы

NH2 O

H3 C-S-(CH2)- C - C МЕТ

H OHHJHH

26
б) моноаминодикарбон қышқылдары
O NH2 O
Аспарагин қышқылы
C-CH2 - C C (аминоянтар қышқылы) АСП

HO H OH

O NH2 O
Глутамин қышқылы
C-(CH2)2-C C (а-аминоглутар қышқылы) ГЛУ

HO H OH

O NH2 O

C-CH2 - C C Аспарагин (а-аминоянтар
қышқылының ү-амиді) АСН
NH2 H OH

O NH2 O
Глутамин (а-аминоглутар
C-(CH2)2-C C қышқылының - б-амиді) ГЛН

NH2 H OH

в) диаминомонокарбон қышқылдары
NH2 O
Лизин (а,е-диаминокапрон
H2N-(CH2)4-C C қышқылы) ЛИЗ

H OH

NH2 O Аргинин (а-амино,
б-гуанидинвалериан
N H2-C-NH-(CH2)3-C C қышқылы) АРГ

NH H OH

27
2. Ароматты амин қышқылдары
NH2 O
Фенилаланин (а–амино,
в–фенилпропион қышқылы) ФЕН
- CH2 – C – C

H OH
Тирозин (а–амино,
NH2 O в–гидрокси фенилпропион
қышқылы) ТИР
HO - - CH2 – C – C

H OH

3.Гетероциклды амин қышқылдары
NH2 O

Триптофан (а–амино,
CH2 – C – C в–индолилпропион қышқылы) ТРИ

H OH
NH
Гистидин (а–амино,
NH2 O в–имидазолил пропион
қышқылы) ГИС
N CH2 – C – C

H OH
NH Пролин (пирролидин,
а–карбон қышқылы)
ПРО

NH COOH

Белоктарда кездесетін амин қышқылдарының барлығы а-амин қышқылдар
категориясына жатады. Табиғатта сирек болсада амин қышқылдарының Д-изомері
де кездеседі, бірақта олар еш уақытта белоктардың құрамында байқалған
жоқ[53].
Белок жасалу үшін әдейі арналған амин қышқылдары және бұлардан
28
күрделірек төменгі молекулалы полипептидтер керек. Сол себепті ыдыраған
белоктардың орнын толықтыру үшін, бұзылған клеткалардың орнына жаңа жас
клеткалар түзілу үшін жәнеде ағзалардың өсіп дамуы үшін организм әр уақытта
тамақпен бірге жеткілікті мөлшерде белокты заттарды қабылдап отыруы тиіс.
Негізінен осы белоктарды құрайтын барлық амин қышқылдарының организм үшін
маңыздылары бірдей болмайды. Кейбір амин қышқылдары тамақтың құрамында
болмаса да одан организмге қажет белоктың синтезделу процесі бұзылмайды;
себебі, ол амин қышқылын организм өзі ақ синтездей алады, немесе оның
орнына басқа амин қышқылын пайдаланылады. Мұндай амин қышқылдарды
алмастырылатын амин қышқылдары деп атайды. Ал керісінше, кейбір амин
қышқылдары жоқ болса, олардың орнына басқа амин қышқылдары жүре алмайды
және оларды организм синтездей алмайды. Мұндай амин қышқылдарын
алмастырылмайтын амин қышқылдары деп атаймыз [54].
6-кесте. Амин қышқылдардың жіктелуі:

Алмастырылатын амин қышқылдар Аталуы
Қазақша Латынша
1.Аргенин Арг. Arg, R
2.Тирозин Тир. Tyr, Y
3.Гистидин Гис. His, H
Алмастырылмайтын амин қышқылдар
Треонин Тре. Thr, T
Метионин Мет. Met, M
Валин Вал. Val, L
Лейцин Лей. Leu, L
Изолейцин Иле. IIe, I
Лизин Лиз. Lys, K
Фенилаланил Фен. Pha, F
Триптофон Три. Trp, W

29
Белоктардың құрамындағы амин қышқылдарының саны, бір-біріне
қатынасы, түрлері әр қилы болады. Кейбір белоктардың құрамында организмге
ең қажетті барлық амин қышқылдары түгел кездеседі. Сол себептен мұндай
белоктарды биологиялық толық бағалы белоктар деп атайды. Көбінесе бұларға
белоктары жатады. Белоктардың басқа бір тобының құрамында организмге
қажетті ең маңызды амин қышқылдары тұйық болмайды. Мұндай белоктарды
биологиялық толық бағалы емес белоктар деп атайды. Бұларда ең болмағанда,
ауыстырылмайтын амин қышқылы жетіспей тұрады. Осімдік белоктары бұршақ
тұқымдас өсімдіктерінен басқалары осындай белоктарға жатады. Кейде екі
немесе үш толық бағалы емес белоктар бір толық бағалы белоктың орнына
жүре алады. Себебі, бірінде жоқ қажетті амин қышқылы екіншісінде, ондай
жағы үшіншісінде болуы мүмкін. Әдетте толық бағалы белоктар
организмге сіңімді келеді. 70-95%. Ал толық бағалы емесбелоктар ондай
дәрежеде сіңе алмайды60-70%. [55]

Белок молекуласының күрделі құрылымы

Белоктың құрамына кіретін амин қышқылдарының санымен сапасын әртүрлі
болуы, осы класка жататын қосылыстарға тән ерекшелік қасиеттерін және
олардың құрылысының күрделілігін қамтамасыз етеді. Амин қышқылдарының
жүйелікпен тізбектелуі және белок молекуласының кеңістік құрылымы төрт
деңгеймен сипаттталады[56].
Белоктың бірінші реттік құрылымы. -Әрбір белок бірінші деңгейдегі
құрылымымен өзгеше, оның бұзылуы белоктың физикалық-химиялық және
функциональдық қасиетін өзгертеді. Әртүрлі жануарларда алынған белок,
атқаратын қызметі бірдей болғанымен, құрамына кіретін амин қышқылдары
30
әртүрлі болуы мүмкін.
Алғаш рет Сенджер атты оқымысты 1953 жылы Кембридж қаласында
инсулиннің бірінші реттік құрылымын анықтады. Инсулин белогі 51 амин
қышқылының қалдығынан тұратындығы және молекулалық массасы 6000Д-ға тең
екені дәлелденді. Бірнеше жыл өтгеннен кейін, АҚШ ғалымдары Мур және Стейн
рибонуклеозадағы амин қышқылдарының орналасу ретін анықтады. Қазіргі кезде
бірінші реттік құрылымы анықтaлған ең ірі белок – иммуноглобулин болып
саналады, ол 1300 амин қышқылының қалдығынан турады. Осы ашқан жаңалықтары
үшін Эдельман мен Портер нобель сыйлығына еи болды. Бірінші реттік
құрылымды Шемякин атындағы биоорганикалық химия институты зерттейді.
Сонғы жылдары белоктардың химиясы мен биохимиясы ойдағыдай қарғынмен
дамуда. Әсіресе белоктардың бірінші реттік құрылымы туралы мәліметтер
жинақталуда, оның ішінде қәзіргі кезде он төрттен астам белоктардың бірінші
реттік құрылымы белгілі болды. Мысалы, төмендегідей: [57].
7-кесте.

Белок аттары
Молекулалық Амин
қышқылдары
салмағы
қалдықтарының саны
1
2
3
Клупин
5000
30
Инсулин
6000
51
Цитохром С 12363 104
Рибонуклеаза 13500
124
Лизоцим 14000 129
Гемоглобин 68000
а - тізбек
141
в - тізбек 17000 146
ү - тізбек 146
Миоглобин 17000 155
Темекі вирусы 18000 158
Папаин 20700 187
Трипсин 23950 228
Трипсиноген 24700 234
Химотрипсиноген 24744 246
Карбоксипентидаза 34300 255
Пепсин 34400 340

31
Белоктың екінші реттік құрылымы. Белоктың екінші деңгейдегі сперальды
құрылымын анықтаған үшін биохимик А.Полингке нобель сыйлығы берілді.
Америка ғалымдары А.Полинг пен Р.Коридің алға қойған мақсаттары белоктағы
полипептидтік тізбектің конформациясын, яғни кеңістікке орналасуын зерттеу
болған[58].
Негізінде екінші реттік құрылымды сутектік байланыстар ... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.