Белок молекуласының құрылымдары

Жұмыс түрі: Материал
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 58 бет
Таңдаулыға:

Белоктар

Белоктар құрамы

1838 жылы голланд оқымыстысы Мульдер алғашқы рет барлық тірі ағзада кездесетін күрделі органикалық зат «протеин» (белок) терминінің атауын қолданды.

Тірі ағзаның құрамына кіретін белоктар немесе протеиндер ( protos - бірінші, алғашқы деген грек сөзінен алынған) органикалық қосылыстардың 50%-85%-ын құрайды.

1871 жылы орыс химигі Н. Н. Любавин (1845-1918) белоктар амин қышқылдарынан тұратын анықтады.

Белоктық заттар көбінесе өсімдіктерде түзіледі. Ол үшін топырақ құрамындағы азотты қосылыстары пайдаланылады. Бұл құбылыс, әсіресе, бұршақ тұқымдастары мен майлы дақылдар (бұршақ, бөрібұршақ, күнбағыс) тарапынан жиі байқалады, олар белокты заттарға бай келеді.

Олардың тұқымдарынан әр түрлі еріткіштермен (су, тұз ерітінділері, сулы-спиртті немесе әлсіз сілтілі ерітінділер) экстракциялау арқылы белоктарды оңай бөліп алып, химиялық құрамы мен құрылысын анықтауға болады. Жануарлар дүниесі мен адам белокты амин қышқылдарынан және басқа да азоты бар органикалық заттардан синтездейді. Олар, ондай заттарды өсімдіктерден және өздері қорек үшін пайдаланатын жануарлар етінен алады.

Мәселен, миксомицет клеткасы протоплазмасының химиялық құрамына анализ жасағанда белоктар - 20, 15%, пластидтер - 8, 42%, нуклеин қышқылдары - 3, 68%, азотты экстракт заттар - 12, 00%, майлар - 17, 85%, лецитиндер - 4, 67%, холестерин - 0, 58%, микоглюкозан - 1, 78% және анықталмаған белгісіз заттар - 5, 87% болатыны анықталды.

Сайып келгенде, өсімдіктер протоплазмасындағы ең негізгі химиялық зат - белок клеткада болатын тіршілік қасиеттерінің материялық негізі.

Ф. Энгельстің сөзімен айтқанда, өмір дегеніміз белоктік заттардың тіршілік ету формасы.

Протоплазмадағы белок ыдырайтын болса тіршілік жойылады. Белоктар цитоплазма мен ядроның негізін құрайды. Олар табиғатта кездесетін органикалық заттардың ішіндегі ең күрделісі. Белоктардың ең қарапайым құрамына мынадай элементтер кіреді:

Көміртегі - 50-55%

Оттегі - 21-24%

Азот - 15-18%

Сутегі - 6-7%

Күкірт - 0, 3-2, 5%

Кейбір белоктік заттардың құрамына фосфор кіреді, сондай-ақ аз мөлшерде кейде темір, мыс, йод, хлор, бром, кальций, мырыш және т. б. элементтер де кездеседі.

Белоктардың басқа полиметлерден өзгешелігі - олар құрылысы жағынан бір-біріне ұқсас болғанымен мүлдем басқа, мономерлерден құралған.

Белоктарға тірі ағзадағы жүретін көптеген негізгі функциялар бағынышты. Мысалы: клетканың өсуі мен дамуы, ас қорыту, көбею, нәсілдік немесе тұқым қуалаушылық қасиеттердің берілуі, тітіркенгіштік, бұлшықеттердің жиырылуы, антигендер мен антиденешіктердің пайда болуы, қайтадан байланыстыру мен тіршілікке қажетті заттарды алып жүру және т. б.

Белоктар - құрамында көп мөлшерде амин қышқылдары бар, өте күрделі жоғары молекулалы органикалық қосылыстар қатарына жатады. Белоктың молекулалық салмағы өте жоғары болады. Мысалы: альбуминнің молекулалық салмағы - 17400, ал гемоглабиннің - 68000 болса, белоктардың молекулалық салмағы- 15 000 000-ға дейін жетеді. Ағзалардағы зат алмасу, көбею, ағзаның өсуі, тітіркенгіштігі, бұлшық еттің жиырылуы, бездердің жұмысы белоктармен тығыз байланысты. Белок жоқ жерде тіршілік те жоқ. Белоктар барлық тірі зат атаулының негізі, құрамды бөлігі болады. Ағзада белоктар алуан түрлі қызметтерді атқарады.

Белоктар клеткалар мен ұлпадан құрылған пластикалық құраушы материал. Құрылымдық белоктар клетканың сыртқы қабығының клетка ішіндегі мембраналардың құрылысына қатысады. Эволюциялық даму сатысы жағынан жоғары деңгейде тұрған ағзалардың қан тамырлары, көздің мүйіз қабығы, сіңірлер, шеміршектер, түктер белоктан түзіледі.

Бұл тұрғыдан белоктардың орнын майлар да, көмірсулар да баса алмайды.

Ядро құрамындағы күрделі белоктар (нуклеопротеидтер) көбею және өсуде үлкен рөл атқарады.

Белоктар қышқыл - сілті тепе-теңдігі тұрақтауға қатысады. Белоктар ферменттер мен гормондарды да құруға қатынасады. Алдымен белоктардың ағзада жүретін алуан түрлі химиялық реакцияларға катализаторлық қызметінің маңызы зор. Клеткадағы катализаторлардың барлығы дерлік белоктар. Олар биокатализаторлар немесе ферменттер деп аталады.

Әдетте гормондардың көбі белоктар болып келеді. Мысалы, оған жататындар: ұйқы безінің гормоны - инсулин, қалқанша безінің гормоны - тироксин, бүйрек үсті безінің гормондары - адреналин, норадреналин, ми қабатының гормондары - соматотропин, окситоцин, вазопрессин және т. б.

Белоктар қорғаныштық қызметін де атқарады. Ағзаға бөгде дене түскенде, онда «антидене» деп аталатын ерекше белоктар пайда болады да, олар бөгде заттарды біріктіріп, зарарсыздандырады.

Қанның ұюы да белоктың қорғаныштық қасиетіне мысал бола алады. Қанның сарысуындағы фибиноген белогы фибринге өзгеріп, ақыры фибрин шөгіп, ұйыққа айналады. Сөйтіп, жарақаттанған қан тамыры түтігін бітеп, организмнің қансырауына жол бермейді. Емдеуші (сывороткалар қанның сары сулары, вакциндер, қан алмастырушылар және басқа препараттар (медицина мен зооветеринарияда қолданылатын) күрделі белоктарға жатады.

Клетка мен ағзаларда болып тұратын қозғалыс пен қимылдардың барлық түрі - еттердің жиырылуы, қарапайымдардың кірпікшелерінің қимылдауы, өсімдіктердегі қозғалыс - ерекше жиырылу белоктары арқылы болады. Бұлшық ет белоктары (актин, миозин, актомиозин) олардың жиырылуын және босаңсуын, жалпы, денедегі механикалық қозғалыстардың барлық түрлерін қамтамасыз етеді.

Заттарды тасымалдауда да белоктың маңызы зор. Заттардың клетка мен органоидтар ішінде қозғалуын белок реттеп отырады, яғни оларды белсенді түрде тасымалдайды. Соңғы кезде клетка мембранасының құрамында түрлі тасымалдаушы белоктардың болатыны анықталды. Мысалы қан белогі - гемоглобин, оттекті өзіне қосып алып, оны бүкіл денеге таратады. Сөйтіп, гемоглобин мен миоглобин белоктарының арқасында өкпедегі және ұлпадағы газ алмасу, яғни тыныс алу және тыныс шығару жүзеге асырылады.

Белоктар - энергия көзі болып табылады. 1г белок ыдырағанда 17, 2 кДж (4, 1 ккал) энергия бөлінеді. Сөйтіп, белоктардың ыдырауы кезінде ағзаға керекті 12% энергия алынады.

Белоктардың аса үлкен (гигант) молекуласы есеп жетпейтін әртүрлілік структурасы арқылы ерекшелене отырып нақтылы белоктің қасиетін көрсетеді. Белоктар молекулааралық өзгерістерге, бір-бірімен әр түрлі химиялық және физикалық әрекеттесулерге ұшырап қана қоймай, сондай-ақ нуклеин қышқылдары, липидтер көмірсулармен де қосылыса алады.

Ұлпадағы белоктардың жалпы санын білу үшін, ондағы кездесетін азоттың жалпы мөлшеріне 6, 25 коэффициентін көбейту арқылы анықтайды.

Жануарлар клеткасында белок өсімдіктерге қарағанда көп болады. Ересек адам күніне 100-150г белокты пайдалануы керек. Белоктың тамақ рационындағы қажетті мөлшерін майларды не көмірсуларды көп қабылдау арқылы толықтыруға болмайды.

Биохимиялық зерттеулердің осы күнгі әдістері

Биохимияның айтарлықтай күшті дамуы, әсіресе соңғы он жылдықтарда айқын байқалады. Оны қамтамасыз етуге алдымен биохимиялық зерттеулерде жаңадан ашылған физико-химиялық әдістерді кеңінен қолдануға байланысты.

Биохимияда ғылыми зерттеулердің мүмкіндігін арттыруға ерекше үлес қосқан рентген құрылымдық анализ, электронды микроскопия, газды, сұйықтықты, гельді және капилярлы хроматография, таңбаланған атомдар әдісі, инфрақызыл және ультракүлгін спектрофотометрия, флуорақызыл және полярографты, анализ, электрофорез, молекулярлы елек (сит) әдісі, масс-спектрометрия, гравитациялық жазықтықта заттарды бөлуде ультрацентрифуганы пайдалану, магнитті-оптикалық айналудағы дисперсиялық әдістер, электронды парамагнитті резонанс, ядролық магнитті резонанс және басқалар.

Міне, осындай ғылым мен техниканың жаңа әдістерін биологияда қолдану нәтижесінде биохимия ғылымының ағзаның тіршілік заңдылықтарын ашуда, оның жаңа деңгейлерін зерттеуге мүмкіншілік туып қана қоймай, қол жеткен табыстар да баршылық.

Қазіргі кезде бірқатар қосылыстарды - белок гидролизі заттарындағы амин қышқылдарын, биологиялық сұйықтықтардағы (қан, зәр және басқалары) моно-мен дисахаридтерді сандық анықтау толық түрде автоматтандырылған. Сондай-ақ, пептидтер, белоктар мен нуклеин қышқылдарының бірінші құрылымын шешу; табиғи қосылыстарға қарапайым анализ; пептидтер, олигонуклеотидтер мен белоктар синтезі; табиғи қосылыстарға хроматографиялық және гельфильтрациялық фракциялау процедурасы; хроматограммалар, электрофореграммалар мен авторадиограммаларды денситометрлей отырып, автоматты метаболизм қосылыстарына ену деңгейін анықтау жұмыстарын жүргізу.

Біздің елімізде бірқатар автоматты биохимиялық анализаторлар, лабораториялар құрылып, жұмыс істеуде. Осындай автоматты системалар анализін басқаруда және алынған мәліметтерді (информацияны) өңдеуде ЭЕМ қолданылады.

Биологиялық химияның жетістіктері биология мен физиологияның ары қарай дамуын анықтайды, себебі метаболизмге қатысатын заттардың құрылымдық және химиялық өзгерістерін білмей, оның мәнін анықтауға, көбею, тұқым қуалаушылық, жүйке импульсін жеткізу сияқты биологиялық құбылыстарды басқару әдістерін жетілдіруге болмайды.

Сондай-ақ, қазіргі теориялық физика мен эксперименттің күрделі техникасы ғалымдар алдында әртүрлі қосылыстардың құрылысын танып-білуде шын мәніндегі шексіз мүмкіндіктерді, сонымен қатар, өндірісте қолданылатын, қоршаған орта мен бүкіл әлемде өтетін шексіз көптеген химиялық реакцияларды ашты.

Белоктардың физикалық және химиялық қасиеттері

Белоктар үлкен молекулалы органикалық қосылыстар, олар жартылай өткізгіш мембрана не жарғақтан (мал қуығынан, целофаннан) өте алмайды. Белоктарды басқа қоспалардан диализ арқылы тазарту осындай қасиетіне негізделген. Диализ әдісі белоктарды (кіші молекулалы қоспалардан және бейорганикалық заттардан) тазарту үшін кең түрде қолданылады. Диализ әдісін жүргізетін аспапты диализатор деп атайды. Ең қарапайым диализатор ретінде коллодийден немесе целлофан қағазынан жасалған қалта пайдаланылады. Коллоидты ерітінділер коллодидан жасалған қалтаға құйылады. Бұдан қанттардың, тұздардың және кіші молекулалы заттардың молекулалары оңай өтсе, белоктың коллоидты бөлшектері өтпейді. Сол сияқты диализ әдісі арқылы глобулиндерді, алббуминдерден бөлуге болады.

Табиғатына байланысты белоктардың молекулалық массасы барынша өзгере алады. Белоктардың молекулалық массасын 1925 ж. швед ғалымы Сведберг тапқан, ультрацентрифуганы қолдану арқылы анықтауға болады. Бұл аспаппен белоктың қоспасы бар ерітіндіні айналдырғанда бөлініп шөгуге тиісті заттарға тартылыс күшінен 5 есе басым күш (атылған оқтың күшіндей) әсер етеді. Ультрацентрифуга роторы әр минутта 6-8 айналым жасайды. Тек осындай айналым жылдамдығы кезінде ғана белок молекулалары өздерінің шамасы мен пішініне қарай бірінен-бірі ажырайды және ерітіндінің түбіне әртүрлі мезгілде шөгеді. Ерітіндінің түбіне шөгу уақытында, еріткіштің температурасына, тығыздығына және тұтқырлығына байланысты есептеу жолымен белоктың молекулалық массасын анықтайды. Бейорганикалық қосылысиардың молекулалық массасын анықтау үшін қолданылатын әдеттегі әдістер белоктар үшін жарамсыз.

Төменде кейбір белоктардың молекулалық массасы келтірілген. Ол көрсеткіш жальтон (Д) өлшемі бойынша берілген. Әдетте «дальтон» термині мен «молекулалық масса (м. м. ) » ұғымы бірін-бірі алмастыра алады.

Рибонуклеаза 12. 400Д

Миоглобин 17. 000Д

Инсулин 35. 000Д

Жұмыртқа альбумині 45. 000Д

Гемоглабин 68. 000Д

Уреаза 48Д

Молекуласының пішімдеріне қарай белоктар фибриллярлық және глобулярлық болып екіге бөлінеді. Глобулярлық белоктардың құрылымы шағын ғана, олардың полипептидтік тізбектері сфера немесе элипсоид сияқты тығыздала бүктелген болады. Белок глобуласының бетіне негізінен амин қышқылдарының полярлы обы және зарядталған атомдары жинақталады. Олар сумен әрекеттесуге қабілетті келеді. Глобулярлы белоктардың көпшілігі суда және су ерітінділерінде ериді. Мұндай белоктарға барлық ферментер, қанның, сүттің белоктары (альбуминдер, глобулиндер және басқалары) жатады.

Фибриллярлық белоктар тұрақты келеді. Суда және сұйық тұз ерітінділерінде ерімейді. Белоктағы полипептидтік тізбектер белдік (ось) бойында өзара параллель орналасады, сөйтіп, ұзын тапшықтар-фибриллдер түзеді. Мұндай белоктардың молекуласы созылған жіп сияқты, өздері екі және көп полипептидтік тізбектерден тұрады. Тізбектері қатты немесе созылмалы жұмсақ келеді және тірі ағзаларда құрылымдық қызмет атқарады. Оларға: коллаген-сіңір, сүйек, тері, тіс және шеміршек сияқты ұлпалардың негізі болып табылады; шашта, жүнде, қауырсында, тырнақта, тұяқта кератин белогы бар, тағы оған жібек фибрионы, қан фибриногені және тағы сол сияқты белоктар да жатады.

Белоктардың кейбір ерекше қасиеттеріне жоғары молекулалық салмағы, жарықты қосарынан сындыруы, электрлік жазықтықта жылжығыштығы жатады. Сонымен бірге поляризацияланған жарықта жазықтықты бұру қабылеті белоктардың арнайы оптикалық қасиетіне тән. Белоктардың осы көрсетілген оптикалық қасиеттерін, олардың мөлшерін (сандық түрде) анықтауда, молекулалық салмағын есептеуде және т. б. пайдаланады.

Белоктарға тән физикалық қасиеттердің біріне молекулаларының бетіне төменмолекулалы органикалық қосылыстар мен иондарды адсорбциялау (өткізу, қабылдау, сору) қабылеті жатады. Ағзадағы заттардың транспорттық (тасымалдану) қызметі белоктардың осы қасиетімен тығыз байланысты. Мысалы, кейбір белоктар зат алмасу өнімдерінің тасымалдануын жоғары деңгейде қамтамасыз ете алады.

Белоктар физикалық-химиялық қасиеттері жағынан гидрофильді коллоидтарға жатады, себебі белок молекулаларының мөлшері коллоид бөлшектерінің мөлшеріне (размеріне) 0, 1-0, 001u - сәйкес келеді және олардың бөлшектері сумен тығыз байланысқан.

Белок ерітінділерінің барлық коллоидті ерітінділердегідей қасиеттері болады: олар шашыранды жарықта ылайланған тәрізді көрінсе (опалесцияланса), Тиндаль эффекктісін береді (жанынан түсірген жарықта жарқыраған конус сияқты кқрінеді), сол сияқты белок бөлшектері жартылай өткізгіш жарғақтардан өте алмайды.

Белоктардың коллоидты ерітінділері тұрақты келеді. Белоктардың ерітінділерінің осылай тұрақты болып келуі екі негізгі фактормен түсіндіріледі. Біріншіден белок бөлшектері электрлік зарядтар алып жүрсе, ал екіншіден белок молекулаларының айналасыртын бірнеше қабаттан тұратын тығыз су қабықшасы қоршап тұрады. Дәл осы жағдай белок молекулаларының бір-бірімен қосылып (коагуляциялануын), тұнбаға түсуіне кедергі жасайды.

Су қабықшасының болуы белок молекулаларының сыртындағы су бөлшектерін бір-бірімен байланыстыратын көптеген гидрофильді полярлы топтардың кездесуімен түсіндіріледі. Ал электрлік зарядарының болуы белок молекулаларының судағы ерітіндісінің диссоциацияланып иондар түзу қабылетіне байланысты. Белоктар, олардың амин қышқылдары сияқты структуралық элементтері әрі СООН тәрізді қышқыл топтары, әрі NH ₂ сияқты негіздік топтары бар болуы себепті амфолиттер немесе амфотерлік электролиттер болады.

R - CH - COOH R - CH - COO

NH ₂ NH ₃ ⁺

Белоктардың ерітіндісі қышқылдық ортада оң зарядталады да, реакцияға катион ретінде қатысады:

R - CH - COO R - CH - COOH

+H ⁺

NH ₃ ⁺ NH ₃ ⁺

Сілтілік (негіздік) ортада теріс зарядталады да, реакцияға анион ретінде қатысады:

R - CH - COO R - CH - COO +H ₂ O

+OH

NH ₃ ⁺ NH ₂

Cонымен, белок еріткіштің реакциясына байланысты қышқыл секілді (сілті ерітіндісінде), немесе сілті сияқты (қышқыл ерітіндісінде) диссоциацияланады. Осыған орай белок ерітіндісі арқылы электр тогын жіберетін болсақ, онда сілті ерітіндісіне белок молекуласы анодқа, ал қышқылда катодка қарай жылжиды. Белоктардың осы бір қасиеті, оларды электрофорез әдісімен бөліге мүмкіндік береді. Электрофорез деп зарядталған коллод бөлшектерінің тұрақты ток көзі бар ортада кері зарядталған электродтарға қозғалысын (тартылысын) айтады. Электрофорез құбылысын 1807 жылы Мәскеу мемлкеттік университетінің профессоры Ф. Рейс ашқан еді.

Белокты заттар молекулаларындағы электрлік зарядтардың пайда болуы, олардың құрамында кездесетін қышқыджық және негіздік қасиеттерге ие топтарға тығыз байланысты. Қышқылдық қасиеттерді карбоксильді және сульфгидрильді, сол сияқты фенолды гидроксильді топтар көрсете, ал негіздік қасиеттерді амин, имин және гуанидинді топтар байқатады.

Әдетте белоктар мен амин қышқылдары биполярлы иондарға жатады.

NH ₂ NH ₃ ⁺

R R

COOH COO

Белоктардың диссоциациялану процесі көпшілік жағдайда, олардың изоэлектрлік нүктесіне тығыз байланысты келеді. Егер белок зарядтаплған болса, онда ол ерітінді күйінде болады. Ерітіндідегі бос сутегі иондарының концентрациясын өзгерту арқылы белок молекуласын электрлік бейтараптауға болады. pH шамасының бір мәнінде белок молекуласының беткі жағында оң заряд саны теріс заряд санына тең болады, сонда екі зарядтың қосындысы нөлге теңеледі. Белок молекуласы электрлік бейтараптанған кездегі pH шамасы белоктың изоэлектрлік нүктесі деп аталады. Изоэлектрлік нүктеге жеткен кезде белок молекулалары арасында өзара тартылыс байқалады. Ал, ол жағдай белок молекулаларының агрегациялануына себеп болады да, белок ерітіндінің түбіне шөгеді. Изоэлектрлік нүкте pH түрінде белгіленеді.

Изоэлектрлік нүктеде, яғни pH белгілі бір мәнінде белоктар жылдам коагуляцияланады, себебі бұл жағдайда олардың бөлшектері электронейтраль болады. Белок ерітінділерінің излэлектрлік нүктеде тұрақсыз болғандықтан, оңай коагуляцияланып, тұнбаға түседі. Сол сияқты олардың ісінуі, тұтқырлығы төмен болады. Көптеген белоктардың изоэлектрлік нүктесі әлсіз қышқылдық ортада жатады. Изоэлектрлік нүктеге сәйкес келетін pH-тің мәні әрбір жеке белок түрі үшін тұрақты. Мысалы, қазеин үшін pH=4, 7; жұмыртқа альбуминінікі - 4, 8; желатиндікі - 4, 9; зеиндікі (жүгері белогі) -6, 2; протаминдер мен гистондардың изоэлектрлік нүктесі әлсіз негіздік ортада жатады.

Белоктардың изоэлектрлік нүктеде тұнбаға түсуін жылдамдату үшін суын тартып алғыш заттар (спирт, ацетон, эфир) немесе танин қосады. Бұлардың бірі (органикалық еріткіштер) белок макромолекулаларының гидратациялану дәрежесін азайтып, олардың су қабатын бұзса, ал екіншілері, мысалы танин азотты гетероциклды топтармен суда ерімейтін қосылыстар түзеді.

Ендеше ортаның pH-ның көрсеткіші неғұрлым изоэлектрлік нүктесінен қашық тұрса (жатса), соғұрлым белоктың макромолекулалары күшті зарядталып, әрі жоғары жылдамдықпен оң және теріс зарядталған полюстерге тартылады (қозғалады) .

Егер ерітіндіде изоэлектрлік нүктелері әртүрлі бір емес бірнеше белоктар болса, онда олардың электрлік өрісінде қозғалу жылдамдығыда түрліше болады. Дәл осы құбылыс биологиялық сұйықтықтарды электрофорез жолымен зерттеу әдісінің негізіне алына отырып, кәзіргі кезде белоктар мен амин қышқылдарының қасиеттерін анықтауда, сол сияқты диагностикалық мақсаттарда да кеңінен пайдаланылуда. Сөйтіп, зарядталған бөлшектердің қозғалыс жылдамдығы бойынша белок қоспаларының бөлшектерін ажыратады. Белоктар өздерінің зарядтарының шамасына қарай қатты ұстауыш бойындағы белгіден (старттан) бастап есептегенде, әр түрлі қашықтықта тұрып қалады және бояумен бояғаннан кейін реңіне әр түрлі дақ пайда болады. Белок молекулаларының боялған бөліктерге айналып, қатты ұстауышта орналасу картасы электрофоренрамма деп аталады. Практикалық (тәжірибелік) жұмыстар үшін қағаздағы электрофорез үшін қағаздағы электрофорез әдісінің әртүрлі жолдарын қолданады.

Белоктарды тұнбаға түсіру әр түрлі заттар немесе реакивтер арқылы іске асады. Белоктар әдетте коллоидты ерітінді береді. Себебі белок молекуласының бөлшектерінің зарядтары болады. Белоктардың тұнбаға түсуі, олардың бөлшектерінің дегидратациялануына (су қабаттарының бұзылуына) байланысты. Сол себепті белок молекулаларының тұрақтылық факторларының бірі жойылады, яғни олардың бөлшектері іріленіп коагуляцияланады. Сондықтан тұнбаға түседі.

Белокты заттардың физика-химиялық қасиеттеріне көптеген факторлар әсер етуіне байланысты, олардың макромолекулаларының құрылымы өзгеріске ұшырайды. Барлық табиғи қасиеттерге ие белоктарды нативті дейді. Кей жағдайда белоктар жылдам нативтілігін жоғалтады да, басқа күйге көшеді. Нативті белоктың үйлесімді құрылымы өзгеруінен, тек белокқа тән қасиеттерінен айырылуы салдарынан (ерігіштігі, биологиялық белсенділігі, электрофорездік жылжымалдығы және т. б. ) денатурацияланады. Денатурация кезінде белоктың макромолекулаларының белсенді конформациясы бұзылады. Әсіресе мұның олардың коваленттік (пептидтік) байланыстарын бұзбай-ақ екінші және үшінші құрылымдарын өзгеріске түсіруге әсері бар, ал бірінші құрылымына ешқандай әсер етпейді деуге болады. Шындығында белоктың денатурациялануында негізінен оның молекуласындағы дисульфидті көпірлер мен сутектік байланыстар өзгеріске ұшырайды.

Денатурациялануды болдыратын факторларды физикалық және химиялық деп екі топқа бөледі: физикалық факторларға: температура, механикалық әсерлер, ультрадыбыспен өңдеу, ионизациялық сәулелендіру әсері жатса, ал химиялыққа: ауыр металдардың иондары, минерал және органикалық қышқылдар, аммоний тұздары, сілтілік және сілтілік жер металдары тұздарының ерітінділері; органикалық еріткіштер (спирт, эфир, ацетон, хлороформ және т. б. ), алкалоидты реакивтермен де тұнбаға түседі. Әсер етуі жағынан бұларға ұқсас детергенттер, несеп нәрі, кейбір бояғыштар жатады.

Кейбір физикалық факторлардың әсер ету механизмін жан-жақты қарастыру керек. Мысалы, ультрадыбыс толқындары мен ионизациялық сәулелендіру әсерлері салдарынан белоктың макромолекулалары химиялық өзгерістерге ұшырайды.

Белоктарды тұнбаға түсіру реакциялары қайтымды да қайтымсыз да болып келеді. Қайтымды болса, тұнбаға түскен белоктың макромолекулалары негізінен терең өзгеріске ұшыраймайды, сондықтан тұнбаны алғашқы еріткіште (мысалы, суда) қайтадан ерітуге болады. Қайтымды тұнбаға түсіруде белок терең өзгерістерге ұшырайды да, ол гидрофильды қасиетінен айырылып, гидрофобтыға ауысады. Денатурауһцияланған белок, өзінің бастапқы физика-химиялық және биолгиялық қасиеттерін қалпына келтіру алмайды. Қайтымсыз тұнбаға түсіру жоғары температураның, қышқылдардың, ауыр металдар иондарының, алкалоидты реактивтердің, детергенттер, бояғыштар әсерлерінен де болады.

Детергенттер - беттік байланысу белсенділігі жоғары қосылыстар. Биохимияда олар мембрананың тұтастығын бұзып, ондағы ферменттер мен басқа да қосылыстарды бөліп алу үшін кең түрде пайдаланылады.

Белоктарды бөлу және тазалау әдістері

... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.