Алиментарлық энзимопатия

Жұмыс түрі: Реферат
Тегін: Антиплагиат
Көлемі: 9 бет
Таңдаулыға:

М. Оспанов атындағы Батыс Қазақстан Мемлекеттік медицина университеті

Студенттің өзіндік жұмысы

Мамандығы: Стоматология

Кафедрасы: Химиялық пәндер

Пәні: Биологиялық химия

Курс: II

Тақырыбы: Ферменттер белсенділігінің онтогенезде және патология кезінде өзгерісі. Ферменттер белсенділігін анықтауда клинико-диагностикалық маңызы.

Орындаған: Сайлау Алма Нұрлыбайқызы

Группа: 205

Тексерген: Абилова Жанат Максутовна

Ақтөбе, 2018ж.

Жоспар:

І. Кіріспе:

ІІ. Негізгі бөлім:

Ферменттер белсенділігінің онтогенез кезінде реттелуі.
Ферменттер белсенділігінің патология кезіндегі өзгерісі.
Ферменттер белсенділігін анықтауда клинико-диагностикалық маңызы.

ІІІ. Қорытынды:

IV. Пайдаланған әдебиеттер:

Кіріспе

300px-Purine_Nucleoside_Phosphorylase Ферменттер - барлық тірі организмдер құрамына кіретін арнайы ақуыздар. Химиялық реакцияларды жеделдетеді.

Ферменттер жасушаларда синтезделіп, биохимиялық реакцияларға қатысатын ақуыздық табиғаттағы биокатализатор болып табылады. Фермент немесе энзим (лат. fermentum - ашу; грек. en - ішінде, zim - ашытқы; 19 ғ. Ван Гельмонт ұсынған) алғашқыда ашыту үдерістерінде анықталған зат. Энзимология, ферментология - ферменттерді зерттейтін ғылым саласы. Ол басқа ғылымдармен: биология, генетика, фармакология, химиямен тығыз байланысты. Ферменттердің қызметі туралы алғашқы ғылыми еңбекті Кирхгофф (1814) жариялады. Кейін ашу үдерісі ашытқы жасушаларында ғана өтеді деген ұйғарым жасаған Л. Пастерге (1871), Либих ферменттер жасушалардың өмір сүруіндегі пайда болған өнім, ол жасушада да, олардан бөлек те қызмет атқарады деген қарсы пікір білдірді. Либихтің ғылыми көзқарасы М. Манассейна (1871), Бухнер (1897) зерттеулерінде эксперимент жүзінде дәлелденді. Жасушаларда синтезделген ферменттер өзіне тән арнайы қызметтерін организмнің барлық мүшелерінде атқарады. Ферменттік қасиет, негізінен глобулалық құрылымдағы ақуыздарға тән екені белгілі. Бірақ, қазіргі кезде кейбір фибриллалық ақуыздар да (актин, миозин) катализдік белсенділік көрсететіні анықталды.

Негізгі бөлім

Ферменттер белсенділігінің онтогенез кезінде реттелуі.

Тірі организмдер өзінде жүретін құбылыстарды сыртқы ортаның жағдайына сәйкес реттей алады, бұл биореттелу деп аталады. Биореттелу ферменттердің активтілігін өзгерту арқылы жүреді. Ферменттердің активтілігін реттеудің негізгі жолдары төмендегідей:

Проферментті активтендіру, Көптеген ферменттер өзінің активсіз түрі - проферменттер күйінде кездеседі. Әсіресе асқазан жолдарының ферменттер активсіз күйінде синтезделіп, сонан соң белок молекуласынан пептидтің бөлініп шығуы арқылы активті түрге айналады.

пепсиноген пептид пепсин

НСІ - асқазан сөлінің құрамында болып пепсиногеннің активаторы ретінде "жұмыс" істейді. Немесе:

Ферменттердің активтілігін, олардың организмге қажетсіз уақытында өзертуі, әртүрлі ауруларға шалдықтырады. Мысалы, жара, гастрит, панкреатит /трасилолмен емдеу /,

2. Ферменттер активтілігінің коваленттік модификация арқылы реттелуі. Ферменттер синтезделгеннен кейін, әрі қарай өңделеді, өзгерістерге ұшырайды.

Мысалы, - Р0 ₃ - ОН тобының радикалға қосылуы немесе бөлініп шығуы арқылы кейбір ферменттердің жұмысы активтеледі. Мұны фосфорилдену немесе дефосфорилдену арқылы реттеу деп атайды.

Фосфорилаза, гликогенсинтаза ферменттері осы жолмен реттеледі.

Ферменттер активтілігін тежеу арқылы реттеу. Бұл үшін ингибиторлар деген заттар қолданылады. Ингибиторлардың ролін әртүрлі метаболиттер, дәрі-дәрмектік заттар, кейбір гормондар, ауыр металдардың тұздары” улы заттар атқарады. Улы заттардың әсерінен ферменттердің активтілігі нашарлағаны соншалықты, адамның өліп кетуі мүмкін /мыс: цианид/.

2. Ферменттер белсенділігінің патология кезіндегі өзгерісі.

Ағзалардың оның торшаларының тіршілік етуі үшін ферменттер өте қажет. Мыңдаған биохимиялық реакциялардың қатаң түрде дұрыс жүруінің бұзылуы торша компоненттері мен қызметінің бұзылуына, ағзаның гомеостазының өзгеруіне әкеледі. Медицина үшін энзимологияның ғылыми жетістіктерін ағзаның сау және патологиялық қалпын анықтау, диагностикада, терапияда қолданудың маңызы зор. Сондықтан, қазіргі кезде, бұл медицинаның көптеген салаларында кең пайдаланылады және жақсы нәтижелер беруде.

Ферменттерді медицинада қолдану үш негізгі бағыттармен (энзимопатия, энзимодиагностика, энзимотерапия) айқындалады.

slide-15 Энзимопатия - деп ферменттердің мүлде болмауы немесе оның активтілігінің күрт төмендеуінің нәтижесінде ағзадағы өтетін метаболиттік процесстің бұзылуынан болған ағзадағы патологиялық қалыпты айтады. Энзимопатия туындау жолдарына байланысты екі үлкен топқа бөлінеді:

1. Тұқымқуалаушы энзимопатия, (бірінші ретті) ;

2. Жүре пайда болған, (екінші ретті) .

Себебіне қарай тұқымқуалаушы энзимопатияны үш топқа бөледі:

а) ферменттердің біреуінің немесе бірнеше түрлері жетіспеушілігі;

б) ферменттердің бір немесе бірнеше топтарының жетіспеушілігі;

в) ферменттердің бір немес бірнешеуінің құрылысының өзгеруі нәтижесінде.

Мысалы, лактаза жетіспеушілігі гемолиттік анемия, гемофилияға әкеледі.

Жүре пайда болған энзимопатия - бұл ағзадағы белгілі бір мүшенің патологиялық процессінің нәтижесінде пайда болған фермент жетіспеушілігі болып табылады. Олар үш топқа бөледі:

1. Токсикалық энзимопатия (уланудың нәтижесінде) ;

2. Алиментарлық энзимопатия;

3. Нейро-гуморальды энзимопатия.

Токсикалық энзимопатия себептеріне байланысты келесі топтарға бөлінеді:

а) фермент активтілігінің төмендеуіне байланысты;

б) белок биосинтезінің фермент әсерін спецификалық төмендетуіне байланысты;

в) белок биосинтезінің фермент әсерінің бейспецификалық төмендетуіне байланысты.

Алиментарлы - бұл белгілі бір уақытта берілетін тағамдық рационның құрамдық катынасының бұзылуынан пайда болады. Алиментарлы энзимопатия келесі себептерге тығыз байланысты:

а) тағамдағы витаминдердің тапшылығына (авитаминоз) ;

б) микроэлементтердің тапшылығына;

в) тағамдағы белоктың тапшылығына (белоктық аштық) .

Нейрогуморальдық реттелудің бұзылуынан болатын энзимопатия негізінен торшадағы процесстердің өзгеруіне тікелей жүйке қызметі мен гормональдық қызметтің сәйкестігінің бұзылуы және кейбір гормон бөлуші ұлпалардың қызметінің бұзылуына тіккелей байланысты болады.

Токсикалық энзимопатия экология әсерлерінен, кейбір дәрілік препараттардың әсерлерінен туындайды. Бұл улы заттардың әсерінен ферменттің белоктық бөлігінің конформациясын өзгертуі арқылы жүретін процесс. Мысалы, антихолинэстеразалық әсер көрсететін ингибитор мен субстратқа ұқсас құрылысты жатқызуға болады.

Сонымен бірге, кейбір антибиотиктер де (актиномицин Д, пуромицин, хлорамфеникол және т. б. ) белок синтезінің белгілі бір стадияларын тежейді. Афлотоксиндер де канцерогендік әсер беретін улы заттарға жатқызылады.

Энзимологияның қазіргі кезендегі ғылыми жетістіктері көптеген аурулардың дамуы механизмдерін түсінуге ықпал жасайды және практикалық медициналық энзимодиагностика, энзимо-, коэнзимотерапия бөлімдерінің кең қолданылуына жағдай жасады.

3. Ферменттер белсенділігін анықтауда клинико-диагностикалық маңызы.

fermenty_i_bo_dlya_farm_zaoch_30 Энзимодиагностика. Қазіргі заманғы клиникалық биохимия ұлпалардың, торшалардың, биосұйықтықтардың ферменттерінің активтілігін анықтаудың әртүрлі тәсілдерін кең қолданады. Бұл ағзаның диагностикасы үшін аса маңызды және көптеген аурулардың дамуының механизмі мен дифференциалды диагностикасы үшін ыңғайлы әдістерді береді.

Энзимодиагностика тәсілдері екі түрлі аспектіге бөлінеді:

1. Лабораториялық диагностикада ферменттерді аналитикалық реагент ретінде пайдалану. Бұл жолдар арқылы глюкозаны, этанолды, зәр қышқылын және т. б. анықтауға болады. Анықтау кезінде иммобилденген ферменттерді (ферменттер ерітілген күйде болады) мембранамен байланысқан ферменттерді пайдаланады. Олар биохимиялық автоматтардың құрам бөліктеріне жатады.

2. Биологиялық материалдардағы ферменттердің активтілігін анықтау.

Энзимодиагностиканың теориялық негізіне ферменттердің ағзадан тысқары болғанда активтілігін тежеуі, субстраттық талғамдылық пен әсер ету талғамдылықтарының тежелуі жатқызылады. Торшалардың әртүрлі мүшелері, ұлпалары мен органеллалары ферменттік және изоферменттік спектрлерімен сипатталады. Сонымен бірге кейбір ауруларда фермент активтілігінің өзгерісінің патогенетикалық өзгеруі де байқалады.

Әртүрлі мүшелерге әртүрлі ферменттік құрамы тән болғандықтан, оларды, мүшеспецификалық ферменттер ретінде қарастыруға болады. Сондықтан, сол мүшелерге тән ферменттік өзгерісті анықтаған соң бір науқастың бауырының зақымдалғанын, ал келесі науқастың басқа бір мүшелерінің бұзылатынын анықтауға болады. Және бұл клиникалық белгілерінсіз ақ түсініксіз диагнозды анықтауға мүмкіндік береді.

Энзимодиагностика өте сезімтал және ауруды ерте анықтауға ықпал жасайтын ерекше әдіс. Биологиялық материал ретінде қан, зәр, слекей, асқорыту сөлдері, пунктаттар, биоптаттар пайдаланылады.

Әртүрлі ауруларда фермент активтілігінің өзгеруімен бірге, белгілі бір мүшеге жатпайтын ферменттің, зақымданған торшалардан шығып, басқа ұлпа мен мүшелерден табылуы байқалады. Қанның ферменттік спектрін зерттегенде келесі өзгерістер байқалған: 1) қанда қалыпты жағдайда тұрақты түрде кездесетін ферменттердің активтілігінің төмендеуі және мөлшерінің көбеюі; 2) гистогематикалық кедергі өткізгіштігі бұзылуы себебінен сау ағзаның қанында кездеспейтін ферменттің пайда болуы. Бауыр ауруларында қанда фруктозо-1-фосфатальдолазаның, глюкозо-6-фосфатазаның, гистидазаның, урокиназаның концентрациясының жоғарлауы байқалады.

Жүрек ауруларының диагностикасы үшін қан сарысуында лактатдегидрогеназаны, глутамат-АлАТ-ты, глутамат-АсАТ-ты анықтау өте маңызды. Миокард инфарктісінде торшалардың көп мөлшерінің өлуі себебінен және торша мембранасы бұзылуы себебінен жоғарыда аталған ферменттер қанға өтетіндігі белгілі болады.

Трансплантацияда, мүшелерді ауыстырып салғаннан кейін болатын ферменттік өзгерістер де белгілі. Егер, ағза өзіне салынған мүшені қабылдамаса γ-глутаминтрансфераза ферменті активтілігінің жоғарлауы байқалады.

... жалғасы

Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.