Фермент активтілігіне температура әсері
ДИПЛОМДЫҚ ЖҰМЫС
Қазақстан кәсіпорындарындағы ет өнеркәсібінде ферменттеу үрдісін қолдану тақырыбына жазылған
5В070100- Биотехнология
мамандығы бойынша
Орындаған:
Астана, 2018ж
ҚАЗАҚ ТЕХНОЛОГИЯ ЖӘНЕ БИЗНЕС УНИВЕРСИТЕТІ
Факультет: Технологиялық
Технология және стандарттау кафедрасы
5В070100 - Биотехнология мамандығы
Дипломдық жобаны (жұмысты) орындауға арналған
ТАПСЫРМА
Студентке:
Жобаның (жұмыстың) тақырыбы: Қазақстан кәсіпорындарындағы ет өнеркәсібінде ферменттеу үрдісін қолдану
Жоғары оқу орнының бұйрығының уақыты
№ ____ __ ___2017 ж.
Дайын болған жобаның тапсырылатын уақыты
___ `` ______'' 20__ ж
Ұсынылатын негізгі әдебиеттер
1. Аубакиров Х. Ə. Биотехнология: Оқулық. Алматы: ЖШС РПБК Дəуір, 2011.- 368 бет.
2. Асенова Б.К., Ребезов М.Б., Амирханов К.Ж., Нургазезова А.Н., Бакирова Л.С. Ет өнімдерін өндірудің физика-химиялық және биохимиялық негіздері. - Семей, 2013. 130 б.
3. Тұртабаев С. Қ. жəне т.б. Биохимия негіздері: Оқулық. С. Қ. Тұртабаев, А. К. Кабдрахимова, А. Ж. Еримова Биология мамандықтарының студенттеріне арналған. - Алматы: ЖШС РПБК Дəуір, 2012.
Графикалық материалдардың тізімі (міндетті түрде көрсетілетін сызбалар)
1
Ферменттердің рН көрсеткіштері
4
Қазыны физикалық - химиялық зерттеу нәтижесі
2
Ет және ет өнімдерінің ферменттердің әсерінен өзгеруі
5
Жылқы етін және ет өнімдерін суықпен өңдеу және сақтау көрсеткіштері
3
Еттің сапа көрсеткіштерінің өзгеруі. Балғындық деңгейі бойынша еттің жіктелуі
6
Етті суықпен өңдеу барысында, табиғи шығын мөлшері
Жұмысқа қарасты бөлімдерді көрсете отырып жұмыс бойынша кеңестері:
Бөлімдер
Кафедрадағы кеңес берушілер
Әдеби шолу.
т.ғ.д., профессор Тултабаев М.Ч.
Биотехнологиялық бөлім
т.ғ.д., профессор Тултабаев М.Ч.
Зерттеу нәтижелері
т.ғ.д., профессор Тултабаев М.Ч.
Еңбекті қорғау және техникалық қауіпсіздік
Нурканова Х.К.
ТжС кафедрасының меңгерушісі ______________ .
Дипломдық жұмыстың жетекшісі _____________ .
Тапсырманы орындауға алған студент ___________ .
Тапсырманы берген уақыты ___.____.20___ж.
МАЗМҰНЫ
КІРІСПЕ
1 Әдебиеттерге шолу
1.1 Ферменттер туралы жалпы түсінік
1.2 Жылқы еті және оның өнімдерінің жалпы сипаттамасы
2 ҰЙЫМДАСТЫРУ ТЕХНОЛОГИЯЛЫҚ БӨЛІМІ
2.1 Өнім өндірудің технологиясы
2.2 Технологиялық схеманы таңдау және технологиялық процесстердің
сипаттамасы
3 Зерттеу нысандары, материалдары мен әдістері
3.1 Зерттеу нысандары мен материалдары
3.2 Еттің қоңдылығын зерттеу әдістері
3.3 Етті және ет өнімдерін суықпен өңдеу және сақтау әдістері
4 Зерттеу нәтижесі мен талдауы
4.1 Ет және ет өнімдерінің микроағзалар мен ферменттердің әсерінен
өзгеруі
4.2 Еттің органолептикалық қасиеттерін зерттеу нәтижесі
4.3 Қазының физикалық-химиялық көрсеткіштері
4.4 Жылқы етін және ет өнімдерін суықпен өңдеу және сақтау
көрсеткіштері
5 Еңбек қорғау және қауіпсіздік ережелері
5.1 Зертханалық жұмыс жүргізген кездегі қауіпсіздік ережелері
5.2 Еңбек қорғау ережелері
5.3 Өрт қауіпсіздігі
6. Экономикалық бөлім
6.1 Зерттеудің техника-экономикалық тиімділігі
ҚОРЫТЫНДЫ
ҚОЛДАНЫЛҒАН ӘДЕБИЕТТЕР ТІЗІМІ
ҚОСЫМШАЛАР
5
7
7
21
29
29
40
44
44
45
46
62
62
64
64
72
77
77
78
81
83
83
86
87
88
КІPІСПЕ
Жұмыстың өзектілігі. Қазіргі кезде жылқы етінің емдік қасиеттері медицина, биология ғылымдары тарапынан да дәлелденіп келеді. Биологиялық, физика-химиялық сипаты жағынан алып қарағанда жылқы етінің тамақтық қасиеті жоғары, ол өте сіңімді келеді, оның құрамында толыққанды ақуыз мол және де аминдік қышқылының құрамы мейлінше қолайлы түрде теңдестірілген. Оның бұлшық еттерінің арасында май аз болады, бұл жылқы етінің калориялығы кем нағыз диетикалық өнім екенін сипаттайды.
Жылқы етінің майында линольді, линоленді, арахидонды көптеген май қышқылдары да мол. Бұл қышқылдар ағзадағы зат алмасуын реттеуде маңызды роль атқарады. Осы май қышқылдарың болуы есебінен, жылқы майы өсімдік майы және мал майының аралығында тұрады, сондықтан да жылқы майы бойға сіңімді келеді және айқын липотроптық және өт айдағыштық қасиеті болады, Және онда атерогендік фактор болып табылатын холестерин мен қаныққан май қышқылдары кем. Жылқы етінде витаминдер, минералдық заттар, микроэлементтер мен тағы басқа да құрамдардың мол болуы оның тағамдық қасиетін жақсарта түседі.
Соңғы кезде жылқы еті пайдаланылатын диеталық рациондардың шипалық әсерін және ішкі мүшелердің функционалдық жағдайы, заттардың алмасуын айқындау жолындағы зерттеу жұмысының нәтижелері жылқы етін атересклероз, гепатоздар, гепатиттер, панкреотиттер, алиментарлық семіру сияқты заттардың алмасуының бұзылуына байланысты пайда болатын ауруларды емдеуге диеталық терапия ретінде қолдануға болатынын айқындады.
Жұмыстың ғылыми жаңашылдығы сoл, - бұл жұмыста жылқы еті және ет өнімдерін өндірудің физика-химиялық негіздері бойынша зерттеулер және микроорганизмдер мен ферменттердің әсерінен ет пен ет өнімдерінің қасиеттерінің өзгеруі жан-жақты қарастырылған.
Зеpттеу нәтижесінің теopиялық құндылығы мен пpактикалық мәні - жылқы еті мен одан алынатын ет өнімдерін өндірудің физика-химиялық қасиеттері бойынша зерттеулер жүргізіліп, ферменттердің әсерінен ет пен ет өнімдерінің қасиеттерінің өзгеруі тәжірибе жүзінде зерттелінді.
Диплoм жұмысының мақсаты - ет өнеркәсібінде ферменттеу үрдісін қолдану жағдайын зерттеу.
Алға қoйылған oсы мақсатқа қoл жеткізу үшін мынадай міндеттеp қoйылған:
oo еттің қоңдылығын зерттеу әдістері
oo етті және ет өнімдерін суықпен өңдеу және сақтау әдістері;
oo ет және ет өнімдерінің микроағзалар мен ферменттердің әсерінен өзгеруі
oo еттің органолептикалық қасиеттерін зерттеу нәтижесі
oo қазының физикалық-химиялық көрсеткіштері
oo жылқы етін және ет өнімдерін суықпен өңдеу және сақтау көрсеткіштерін зерттеу.
Зеpттеу нысаны: жұмыста зерттеу объектісі ретінде жылқы еті алынған.
Зеpттелу oбъектісінің теopиялық және әдіснамалық негіздеpі: жұмыста ет және ет өнімдерін өндірудің физика-химиялық және биохимиялық негіздері бойынша зерттеулер қамтылған. Технологиялық факторлар мен микроорганизмдердің, ферменттердің әсерінен ет пен ет өнімдерінің қасиеттерінің өзгеруі және етті тұздау, кептіру техникасы мен технологиясы жан-жақты қарастырылған.
Диплoмдық жұмыс кіpіспеден, 6 таpаудан, қopытындыдан, пайдаланылған әдебиеттеp тізімінен құpалады. Жұмыс 6 cypет, 11 кестеден жинақталған. Жұмыстың жалпы көлемі 88 бет, пайдаланылған әдебиеттеp саны 49.
1. ӘдебиеттеPге шOлу
1.1 Ферменттер туралы жалпы түсінік
Ферменттер туралы түсінікті зерттейтін болсақ отандық, шетелдік ғлымдардың тұжырымдары өте көп, біз тек соның кейбірін ғана қарастыратын боламыз. Ендеше осы саладағы отандық белді ғалымның бірі Тұртабаев С. Қ., ферменттер деп ағзада жүретін түрлі биохимиялық процестерге катализатор ретінде əсер ететін белоктік табиғаты бар қосылыстарды айтады [1].
Фермент дегеніміз - белоктық зат, З.Сеитовтың деректері бойынша ол организмдегі түрлі химиялық реакцияларды тездетуші [1].
Химиялық реакциялардың жүрісін тездетушілерді катализаторлар деп атайтыны белгілі. Осыған сәйкес ферменттерді биологиялық катализаторлар деп те атайды, өйткені, олар тірі материалда әрекет жасайды.Фермент (латын тілінде fermentum - ашу деген мағынаны береді) деген терминмен қатар әдебиетте энзим (грек тілінде - enzym,en - ішкі,zyme - ашықты деген мағына береді) деген сөз де қолданылады.
И.Е. Мозговтың айтуы бойынша, ферменттерді және олар катализдейтін реакцияларды зерттейтін бөлімі энзимология деп аталады [2].
Ферменттер жөніндегі ілім қалай дамыды? Фермент қатысатын процестермен адам өте ерте кездерден бері - ақ таныс болатын.Тіпті ерте заманның өзінде - ақ қантты заттарды ашыту жолымен спирттік ішімдіктер алғаны белгілі.Ферменттер қатысатын процестерді ғылыми тұрғыдан зерттеу 17 ғасырдың орта кезінен басталады. Осы кезде Гельмонт қанты бар сұйық заттардың ашуы ерекше қоздырушылар көмегімен жүретінін анықтаған.Осыдан кейін Лавуазье ашу кезінде қант түгелдей көмір қышқыл газға және спиртке айналатынын анықтады.
Қ.К.Қайырхановтың мәліметі бойынша, ферменттер туралы ілімнің даму жолын 4 кезеңге бөлуге болады [3].
Бірінші кезең - көне заманнан 17 ғасырға (1600 ж) дейінгі дәуірді қамтиды.Мыңдаған жылдар бойы адамдар шарап ашыту, ірімшік жасау, нан пісіру, сыра қайнатушылық кәсіппен шұғылданған.Бірақ, бұл процестерге ферменттердің қатыстығының барлығын адамдар білмеген еді, себебі сол кезде ғылым өз дамуының ең төменгі сатысында еді.
Екінші кезең - 17 ғасырмен 19 ғасырдың ортасына дейінгі мезгілді қамтиды. Бұл мезгіл Я.Б.ван Гельмонттың есімімен тікелей байланысты.Ол ғылымға фермент (латынша fermentation - ашу, ашыту) деген термин кіргізеді. 1814 ж. Орыс ғалымы К.Кирхгоф амилазаны, 1836 ж. Т.Шванн қарын сөлінен пепсинді, ал 1862ж. А.Я.Данилевский ұйқы безінен амилазаны, липазаны және трипсинді ашты.Ферменттердің қайтымдылық әсерлігінің негізін салған да А.Я.Данилевский болатын.
19 ғасырдың екінші жартысынан 20 ғасырдың 30 - жылдарына дейнгі уақытты үшінші кезеңге жатқызуға болады.Бұл кезде Л.Пастер мен Ю.Либихтың арасында ферменттің табиғаты жөнінде айтыс туды.Л.Пастер барлық ферменттерді ұйымдасқан және ұйымдаспаған деп екіге бөлді.Клетка ішінде әсер етуші ферментті ұйымдасқан, ал клетка сыртында әсерін білдірген ферментті ұйымдаспағанға жатқызады.Ю.Либих бұндай пікірге қарсы болды: Ферменттер клетканың ішінде де және сыртында да бірдей катализдік әсер көрсете алады - деді.
1871 ж. Бұл егестің шын мәніне орыс дәрігері М.М.Леанассенка жетті.Ол кісі ашытқыш клеткаларының құрылымын кварц құмыменұнтақтау арқылы бұзып, сонан соң үлкен қысымымен оны сығып, оданкөмірсулардың ашытқыш сөлін алды.Бұл тәжірибені Э.Бухнер қолдады.Сонымен қатар ферменттердің әсері клетканың құрылымына байланысты емес екндігі дәлелденді.
Ферменттер саны көбейе бастады. 19 ғасырдың аяғында олардың аттарын бір жүйеге келтіру керек болды.Э.Дюкло ферментті субстраттың латынша атының түбіріне азажалғауын қосу бойынша атауды ұсынды. 1909 ж. С.Серенсен фермент активтігінің рН мәніне байланыстылығын ашты.Осы кезде Э.Фишер ферменттердің әсер ету механизмі жөніндегі ілімін құрды. Катализ кезінде фермент - субстрат комплексі түзіледі - деген тұжырымға 1902 ж. А.Браун келді. 1913 ж. Л.Михаэлис ферменттік катализдің қазіргі кинетикалық негізін жарыққа шығарды.
Фермент молекуласының құрылымы толық зерттелді. Р.Вильгитеттердің екі компонентті ілімі пайда болады. Дж.Самнер 1926 ж. Несеп нәрінің ыдырауын катализдейтін уреаза ферментін кристалл түрінде алды. Д.Х.Нортропп 1930 ж.Кристалл түрінде пепсинді, ал 1931 ж. Трипсинді бөліп алды. Осы кезден бастап ферментологияның төртінші кезеңі басталады.
Бұл жылдары коферменттердің құрылымы, олардың белоктық бөлікпен қосылысы зерттелді. О.Барбург және оның оқушылары тыныс алу тізбегінің ферментін, көптеген витаминдердің коферменттік функциясы анықтады.
В.А. Энгельгардт және М.Н.Любимова 1939 ж. Бұлшық ет тканінен ферменттік қызмет атқаратын миозинді тапты.Х.К.Корана 1976 ж. 196 нуклеотидтерден генді синтездеді.
Ғалым - ферментологтардың тамаша жетістіктерінің бірі ұйқы безінің рибонуклеазасының құрылымын анықтау болды.
В.Л.Кретовичтің (1974) нақты сөзімен айтқанда ферментология саласындағы ғылыми жаңалықтар тірі материяның жасырынып жатқан асыл құпиясының пердесін көтере отырып ғылымның мұнан ары дамуына және оның жетістіктерін тәжірибеде кең қолдануға тамаша болашақ ашып берді.
Ж.С. Есімовтің деректері бойынша, әр клеткада фермент молекуласының биосинтезі әдеттегі белоктың биосинтезі сияқты өтеді [4].
Ферменттер клетканың тек белгілі бір аудандарында ғана шоғырланған. Мысалы, май қышқылдарының В-тотығуының және клетканың тыныс алу ферменттері-митохондрияда; белоктың биологиялық түзілуіне қатысы бар ферменттер-рибосомаларда; гликолизде, май қышқылдарының түзілуіне қатысатын және амин қышқылдарын активтендіретін ферменттер-гиалоплазмада шоғырланған.
А.Б. Қайыржановтың айтуы бойынша, компартментализация деп клетканың белгілі бір бөліктерінде фермент жүйелерінің шоғырлануының арқасында ондағы ферменттік процестердің реттелуін айтады [5].
Мысалы, глюкозаның пирожүзім қышқылынан түзілуіне бірқатар ферменттер қатысады: олардың біреуі митохондрияда, ал екіншісі цитоплазмада шоғырланған.
Компартментализацияның арқасында ферменттер арасындағы бәсеке жойылады.
Н.Д. Ахметовтың деректері бойынша, ферменттер белок тектес заттар болғандықтан, белоктарды алу әдістерін ферменттерге де қолданады [6].
Ең алдымен ферментті алуға арналған материалды түрлі қоспалардан босатады. Сонан соң материалды гомогонизаторға немесе ультрадыбыс, автолиз және т.б. әдістермен төменгі температурада (2 - 8 0С) ұсақтайды. Ұсақталған, гомогенизацияланған материалды центрифугалайды. Сұйық бөлігіне (центрифугат) ферменттер өтеді, ал тұнбаны алып тастайды.
Ферменттерді тұнбаға түсіру үшін центрифугатқа аммоний сульфатын немесе органикалық еріткіштерді (этил спирті, ацетон) қосады. Сол кезде барлық белоктар, сонымен қатар ферменттер де тұнбаға түседі.
Ферменттерді бөлу үшін ионалмасу хроматографиясын, немесе электрофорез полиакриламид, крахмал, агар-агар гелі қолданады.
Ферменттерді тазалау үшін диализ әдісін пайдаланады.
В.Д. Соколовтың мәліметі бойынша, бөліп алынған таза фермент өзінің ферменттік активтілігімен бағаланады [7]. Ферменттік активтілік дегеніміз белгілі фермент бөлшегінің көмегімен нақты уақыт ішінде алынған субстрат шамасы.Мысалы, а-амилазаның осындай қасиетін зерттеп білу үшін 25 0С жағдайында және 1 минут ішінде 1 мг фермент ыдыратқан крахмал мөлшерін анықтау қажет.
Фермент активтілігінің өлшемі жөнінде энзимологияда мынадай ұғымдар қабылданған.Ферменттің халықаралық өлшемі Ө бас әрпімен (өлшемі деген сөздің немесе U ағылшын тілінде-Unitдеген сөздің бас әрпімен) белгіленеді.
Ферменттің халықаралық өлшемі дегеніміз-фермент әсерінің қолайлы жағдайында (рН, субстрат концентрациясы, т.б), 250С температурада бір минут ішінде субстраттың бір микромолін (1 мкмола 10 -6 мольге тең) катализдеп өңдей алатын фермент мөлшері.
Меншікті активтілік дегеніміз-ферменттік препараттағы бір мг белокқа тиісті фермент өлшемінің (Ө) шамасы; ол мкмоль 1 мин мг белок
деп көрсетіледі.Меншікті активтілік ферменттік препараттың тазалық
өлшемі: фермент тазартылған сайын, ол арта түседі және фермент таза күйге жеткенде, ол көрсеткіш ең жоғары және тұрақты болады.
Катализдік активтілік (символы-кат) дегеніміз-стандартты жағдайда 1 моль субстратты 1 с уақыт ішінде өңдеп өзгерте алатын фермент мөлшері болып табылады.
Ферментті препаратта белоктын бар екенін коельдал әдісімен (жалпы азотты анықтап, ол көрсеткішті 6,25 санына көбейтеді), немесе Логуридің колоримент және боялмаған ерітінділерде 280 нм кезінде Варбург пен Христианның спектрофотометриялық әдісі бойынша анықтайды.
З.К. Қожабеков, А.Р. Сансызбай, А.Ә. Сұлтанов, В.Б. Тен, С.Н. Шинның деректері бойынша, мал дәрігерлік практикада мынадай фермент препараттары қолданылады: пепсин, табиғи қарын сөлі, панкреатин, лизоцим, тромген [8].
Шошқа қарнының кілегей қабығынан алынатын қарын сөлі.Бұл мөлдір, түссіз немесе сәл сарғыштау түсті, иіссіз, дәмі қышқылтым, сумен жақсы араласатын сұйықтық.
Эквин табиғи қарын сөлі.Бұл дені сау жылқының қарын безінің секретінен алынатын препарат.Оны консервілеу үшін 0,03-0,04 % салицин қышқылын қосады.
Пепсин-1 %-к ерітіндісі қолданады. Ол мөлдір, қышқыл дәмді, лайланатын сұйықтық, 500 артық қоздырса бұзылады.
Панкреатин-бұл құрамында ферментті бар ұйқы безінің препараты.
Мизоцим-бұл сілекей безі секретінің фермент тәрізді заты.
Тромбин-бұл натрий хлоридінің изотониялық ерітіндісіндегі қанның табиғи ферментінің ерітіндісі.
Қазіргі кезде құрамында ферменті бар басқа да көптеген емдік дәрілер бар. Біріншіден бұлар-котазим, нутризим, фистал, энзистал. Басқа да ферменттер және фермент тәрізді препараттарды, мәселен, химотрипсин мен ацетилцистегеинді қақырық түсіретін дәрі ретінде қолдануға болады. Репарин және фибринозилин секілді заттар ұюға қарсы факторлар болып саналады.
Ферменттер химиялық табиғаты жағынан-белоктық заттар.Ферменттің тездеткіштік қызметі оның молекуласында белок барлығына байланысты.Совет ғалымдары көптеген белоктардың ферменттік қасиетке ие екедігін дәлелдеді.Мысалы, бұлшық еттердің миозині (В.А.Энгельгардт).Бұл жөнінде К.А.Тимирязевтің өзі былай деп айтқан болатын: Белок затының бір шеңгелінде бүкіл тірі дененің химизмі берілген.Осылай болса ферменттер де, молекуласының құрылысына қарай, белоктар сияқты қарапайым және күрделі болып екі топқа бөлінеді. [1]
Қарапайым ферменттердің молекуласы тек қана белоктардан тұратын бір компонентті ферменттер болып келеді,яғни қарапайым ферменттер дегеніміз бұл қарапайым белоктар.Гидролизденгенде тек амин қышқылдарына ғана ыдырайды.Оған жататындар: рибонуклеаза, пепсин, трипсин, химотрипсин, папаин, амилазалар және т.б. гидролазалар.
Күрделі ферменттер деп күрделі белоктарды айтады.Олардың молекуласы белоктық және белоксыз заттардан тұратын екі компонентті ферменттер.Белоктық бөлігін апофермент, ал белоксыз бөлігін кофермент немесе простетикалық топ деп атайды.Диализ кезінде белоктық бөлігі диализаторде қалады да, ал белок емес бөлігі жартылай өткізгіш мембранадан өтіп кетеді.Апофермент коферментсіз активсіз, дәл солай кофермент апоферментсіз активсіз.Металдардың иондары немесе белок емес органикалық заттар күрделі ферменттердің факторлары болып келеді.Көптеген ферменттер өзінің активтігін демеуге екі кофактордың да қатысуын керек етеді.Көптеген метелдардың иондары ферменттердің жақсы активаторлары: Na+,K+,Ca2+,Mg2+,Zn2+,Cu2+,Mn2+.
Кофакторды (простетикалық топ) әдетте кофермент деп атайды. [2]
Коферменттер (латын сөзінен ко-бірге және ферменттер)-ферменттің белокты бөлігінен әлсіз байланысқан белок емес.Органикалық қосылыстардан тұратын бөлігі.Бұған дигидрогеназалар мысал бола алады.
Простетикалық топ деп ферменттің белокты бөлігімен берік байланысқан кофакторын айтады.Мәселен, гемоглобиндегі темірпрофирин комплексі гем белокпен берік байланысқан.
Биохимиялық реакцияларда коферменттер 2 міндет атқарады:
1.Олар күрделі ферменттің активтік орталығын қалыптастыра отырып, ферментті субстрат молекуласымен түйістіреді.Сөйтіп, соғысының катализдік өзгеруін іске асырады.
2.Коферменттер катализдік процестің барысында электрондарды, протондары, жекелеген атомдарды және олардың топтарын субстраттан екіншісіне тасымалдауға қатысады.
Жалпы айтқанда, катализдік процесті фермент өзінің бүкіл молекуласымен жүзеге асырады.Оның белоктық бөлігі ферменттің талдаушылық (іріктеушілік) қасиетін және реакцияның жылдамдығын анықтайды.Апофермент субстратты уақытша қосып алады, ал кофермент осы кезде оның өзгеруін қамтиды.Ал бір кофактордың өзі бірнеше ферменттің құрамды бөлігі болуы мүмкін.Мысалы, фосфопиридоксаль 30-дан астам ферменттің кофакторы болып келеді.
Коферменттерді, олардың қызметтері бойынша 3 топқа бөлуге болады:
1.Оксидоредуктаза коферменті-сутегін және электрондарды тасымалдаушылар.
2.Трансфераза коферменттері - атомдар тобының тасымалдаушылығы.
3.Изомераза, лиаза және лигаза (синтетаза) коферменттері. Коферменттердің тізімі 1 - қосымшада көрсетілген.
Бұл қосымшада көптеген коферменттің құрамына витаминдер, олардың туындылары кіретіндігін байқап отырмыз.Бұдан, витаминнің жетіспеуі коферменттің түзілуі тежейтіндігін, яғни фермент синтезінің бұзылуына алып келетінін түсінуге болады.Осыдан организмде зат алмасудың бұзылуы болады.
Ферменттік реакцияның әр кезеңіне тыңғылықты сипаттама беру арқылы фермент әсерінің механизмін білуге болады. [3]
Белок молекуласындағы пептидтік байланыстардың үзілуі арқылы ферменттердің ктализдік әсерін қарастырып көрейік.Химотрипсин ферментінің әсер ету механизмі тыңғылықты зерттелген, мұнда аллостериялық әсер байқалмайды.
Белоктағы пептидтік байланыстарды химотропсин ферментінің гидролиздеу реакциясын жалпы мынадай түрде көрсетуге болады:
R2 - C - N - R2 + H2O -- R1 - COOH + R2 - NH2
││ │
O H
Белок Реакция өнімдері
Химотропсин ферментінің (сол сияқты трипсин, папаин, эластаза ферменттерінің) әсер ету механизмі мынадай. Ферменттің активті орталығында серин - 195 бар, және онда бүйірлік топ - СН2ОН. Реакцияның бастапқы кезінде фермент пен субстрат аралық комплекс түзілгеннен кейін серин қалдығындағы гидроксил - топтың оттегі атомы субстраттағы көміртегінің карбонилдік атомына шабуыл жасайды. Бұл кезде карбонилдік көміртегі мен амидтік азот екеуінің арасындағы байланыс нашарлайды, фермент - субстрат аралық комплексінде пептидтік байланыс үзіледі де, ацильденген фермент пен реакция өнімдерінің біреуі пайда болады. Бірінші кезең:
R1 - C - N - R2 + HOCH2 -- фермент -- R2 - C - O - CH2 - фермент + R2 - NH2
││ │ ││
О Н O
Белок Химотрипсин Ациильденген фермент Реакция өнімі
Катализдің екінші кезеңі кезінде су молекуласының қатысуымен фермент тотықсызданады (қалпына келеді) да, реакцияның екінші өнімі бөлініп шығады. [4]
R1 - C - O - CH2 - фермент + Н2О -- R1 - COOH + HOCH2 - фермент
││
О
Ацильденген фермент Реакцияның екінші Химотрипсин
өнімі
Реакцияның нәтижесінде бөлініп шыққан фермент келесі катализдік циклды жүргізуге дайын болады.
Ферменттің қасиеті мынадай мәселелерді қарастырамыз:
1.Ферменттік реакциялар жылдамдығына температураның әсері;
2.Ортаның рН көрсеткішінің әсері;
3.Фермент әсерінің ерекшелігі;
4.Фермент активаторлары мен гингибиторлары;
5.Проферменттер және оларды активтендіру;
6.Изоферменттер;
7.Мультиферменттік жүйе.
1) Фермент активтілігіне температура әсері.30-400С жағдайда тірі организмде ферменттер әсеріне активті келеді, бұл температура деңгейінен төмен немесе жоғары кезде фермент активтілігі бәсеңдейді. [5]
Орта температурасының көтерілуі молекулалар қозғалысын тездететіні белгілі және бұл жағдай химиялық реакцияның жылдамдығын арттырады. Вант-Гофф ережесіне сәйкес, температураны 100С шамасына көтеру реакция жылдамдығын 2-3 есе арттырады.Ферменттердің өзі белок болғандықтан, олар өте жоғары температурада бұзылып, өздерінің катализдік қасиеттерінен айырылып қалуы мүмкін.Сондықтан Вант - Гофф ережесін ферменттік реакциялар үшін белгілі деңгейде ғана қолдануға болады.
Температура 500С шамасынан артқан кезде ферменттер активтілігінің төмендеуі байқалады, бірақ бұл жағдай жылу әсерінің ұзақтығына және фермент табиғатына байланысты болады.Мысалы, аденилатциклаза қысқа уақыт 1000С дейін қыздырған кезде активтілігін жоғалтпайды.Орта температурасы төмендеген кезде кейбір жануарлардың қыстық ұйқыға кететіні белгілі.Мұндай ұзақ ұйқы кезінде жануарларда ферменттік реакциялардың жылдамдығы төмендейді де, қоректік заттар аз шығын болады және клеткалардың активтілігі төмендейді.
Төменгі температурада, мысалы, 00С және одан төменгі температурада ферменттік реакциялардың жылдамдығы өте төмен болады.Бұл жағдай практика жүзінде азық-түліктік өнімдерді сақтау үшін пйдаланылады.Мұндай (ет, май, балық, көкөністер, т.с.с.) төменгі температурада олар бұзылмай сапалы түрде сақталады. [6]
Қысты күні температура 00С шамасынан да төмен кезде ферменттердің әсері түгелдей тоқталмайды, бірақ олардың әрекеті жедел төмендеп кетеді.Көктемде, күн жылына бастасымен ферменттік реакциялардың жылдамдығы арта бастайды, өсімдіктер біртіндеп жасыл желекке орнады.
2) Фермент әрекетіне орта рН шамасының әсері.Орта реакциясының өзгеруіне ферменттердің сезімталдығы маңызды қасиеті болып табылады.рН шамасына байланысты ферменттердің активтігі бірден-ақ өзгереді.Әр түрлі ферменттердің әрекеті үшін рН көрсеткішінің шамасы әртүрлі болады.Кейбір ферменттер қышқыл ортада әсіресе активті келеді, екіншілері бейтарап ортада активті қасиет көрсетеді, ал үшіншілері әлсіз сілтілі немесе сілтілі ортада ерекше активті болады.Кейбір ферменттер әрекеті үшін қажетті рН шамасы берілген. (1 - кесте).
Кесте 1. Кейбір ферменттердің рН көрсеткіштері
Рс
Ферменттер атауы
рН көрсеткіштері
1
2
3
4
5
6
7
8
9
Пепсин
Липаза, қарын сөлінде
Амилаза, қарын сөлінде
Амилаза, уыттан алынған
Трипсин
Қышқыл фосфатаза
Сілтілік фосфатаза
Карбоксипептидаза
Аргиназа
oo 0,9 -3,0
oo 6,0
oo 6,9 - 7,0
oo 5,2
oo 7,5 - 8,0
oo 4,5 - 5,0
oo 9,0 - 9,5
oo 7,2
oo 10,0
Бір ғана қызмет атқаратын, бірақ әр түрлі тканьнен бөліп алынған екі фермент үшін рН оптимумы әр түрлі болуы мүмкін.Мысалы, қуық түбі (простата) безіндегі қышқыл фосфатазаның рН оптимумы 5,0 шамасындай, бауырдағы сілтілік фосфатазаныкі - 9,0.Фермент әрекеті үшін қажет рН оптимумының болуы мынаған байланысты: ферменттер де белок сияқты, электр заряды бар зат болып табылады, сондықтан олардың кеңістіктік құрылымы рН шамасына тәуелді. [7]
3)Ферменттердің өздеріне тән ерекшелігі.Ферменттің реакцияны тездету қасиеті мынада: фермент тек өзінің ғана субстратын байланыстырады және сол субстратты катализдейді.
Ферменттің өз субстратын танып білуі, оны таңдап алып, байланыстырды және ары қарай реакция катализдік жүргізуі ферменттің өзіне тән ерекшелігі деп аталады.
Әр фермент тек белгілі субстратқа ғана әсер етеді, кейде ұқсас құрылымы бар субстраттар тобына да әсер етеді және молекуладағы белгілі бір химиялық байланыстарды ғана ажыратып бөледі.Мысалы, амилаза ферменті тек қана крахмал гидролиздейді, оны мальтозаға айналдырады, ал басқа қанттарға ал әсер етпейді.Пепсин ферменті тек пептидтік байланыстарды ғана үзеді, ал басқа химиялық байланыстарға әсер етпейді.
Әр фермент төменде аталған реакциялардың біреуін ғана катализдейді: гидролиз, сутексіздендіру (дегидрлеу), химиялық топтарды ауыстырып алмастыру, жаңа химиялық байланыстар түзу, т.с.с. [8]
4) Фермент активаторлары мен ингибиторлары (тежегіштері).Фермент активтілігі ортада әр түрлі химиялық заттардың болуына байланысты.Ондай заттардың кейбіреуі фермент активтілігін арттырады, мұндай қосылыстар активаторлар деп аталады.Ал екінші бір заттар фермент әрекетін баяулатады, тіпті оны тежейді.Мұндай заттар ингибиторлар деп аталады.
Активаторлар ферменттік реакцияларды тездетеді.Мысалы, қарын сөлінде тұз қышқылы пепсинді активтендіреді, сөйтіп белок гидролизі тездейді.Тканьдерде кездесетін кейбір ферменттерді (оксидоредуктазаларды, катепсиндерді) құрамында бос сульфгидрильдік топтар бар қосылыстар (глутатион, цистетин) активтендіреді.
Ингибиторлар ферменттік реакцияларды біршама немесе мүлде тежейді. Мысалы, инсектицидтер холинэстераза ферментінің әсерін тежейді, ол ферменттің активті орталығымен байланысады да, нерв системасын тырыстырып істен шығарады, парализдейді. [9]
Фермент ингибиторларының медицинада, фармакологияда, малдәрігерлікте, ауылшаруашылығында маңызы зор.Бірқатар дәрілердің, антибиотиктердің емдік әсері ферменттік процестерді тежеумен байланысты.Көптеген пестицидтер насекомдарды және басқа да зиянды организмдерді құртады, өйткені олар нерв жүйесінің ферменттеріне әсер етеді.
Ферменттер әсерінің бәсекелес және бәсекелес емес тежеушісін ажыратып бөледі.Бәсекелес тежеуші өзінің құрылымы бойынша субстратқа ұқсайды, ол сондықтан да ферментті алдай алады, оның активті орталығымен байланыс жасайды да, ферменттің әсерін шектеп тастайды.
Бәсекелес емес ингибиторлардың құрылымы субстраттан бөлек және ол ферменттің субстрат байланысатын активті орталығымен байланыспайды, басқа маңызды жерімен, мысалы НS тобымен байланысады.Бұл кезде фермент молекуласының пішіні өзгереді де, оның катализдік орталығында қайтымды инактивация болады.Бәсекелес емес ингибиторлар қайтымды түрде бос ферментпен де, комплексімен де байланыс жасайды, осылайша активті емес комплекс түзеді. [10]
Қайтымсыз ингибирлеу (тежелу).Көптеген ингибиторлар ферментпен немесе фермент - субстрат комплексімен қайтымсыз байланыс жасайды. Ферменттің активті орталығымен мұндай байланыс ковалентті түрде цистегеннің сульфигирильдік тобы немесе сериннің гидроксильдік тобы арасында болады.Hg2+, Pb2+ және мышьяк қосылыстарының улы әсері осындай жағдайға байланысты.Әсері қайтымсыз тежеуге негізделген емдік дәрігері пинициллин жатады.Ол бактерия клеткасы қабықшасы жасалатын затты түзуге қатысатын ферменттердің біреуінің әрекетін тежейді.
5) Проферменттер (лат.тілінде pro - алдыңғы, бұрыңғы және фермент деген сөзден шыққан) - ферменттің активті емес түрі.Безді эпителийде бірқатар протеолиттік ферменттер активті емес күйде - проферменттер (немесе зимогендер) түрінде синтезделеді.Мысалы, пепсин қарынның ішкі қабатында пепсиноген проферменті түрінде түзіледі, трипсин ұйқы безінде трипсиноген түрінде түзіледі, т.с.с.Осының арқасында проферменттер түзілген клеткалар мен ткагьдер өздерін өздері бүлдіріп бұзбайды. [11]
Проферменттердің активті түрде айналуын физиологиялық және биохимиялық жағдайлар реттейді.Проферменттің активтену процесі былай болады: пептидтік байланысты үзу арқылы профермент молекуласынан бір пептид немесе бірнеше пептид бөлініп ажырайды, осының нәтижесінде ферменттің сәйкес конформациясы қалыптасады және оның активті орталығы ашылады.
Қарынның безді клеткаларында пепсин активті емес түрде - пипсиноген түрінде түзіледі.Оның активтенуі асқазан сөлінде тұз қышқылының (H+) немесе активті пепсиннің әсерімен өтеді.Пепсиногеннен бірнеше пептид ажырап бөлінеді, ол пептидтер пипсиноген молекуласының 15 бөлігі болады, ал пептидтің біреуі - пепсин ингибиторы.
6) Изоферменттер (isos - тең, бірдей және фермент деген сөзден шыққан). Изофермент дегеніміз - бір ферменттің әр түрлі, олардың полипептидтік құрылысында бір - бірінен өзгешелігі болады.Олар бір түрге жататындардың организмінде немесе жеке клеткасында кездеседі, олардың катализдік активтілігі әр түрлі болады.Мысалы, сілекейде және ұйқы безінде болатын α - амилаза крахмалдың ыдырауын катализдейді, яғни екеуі де бір реакцияны жүргізеді.Бірақ осы екеуінің ерігіштігі, рН оптимумы екі түрлі.Изоферменттерді электрофорез, хроматография жолымен, молекулалық електе - гельфильтрация арқылы ажырытып бөлуге болады. [12]
Адам организмінің әр түрлі тканьде лактатдегидрогенаның 5 изотүрі табылған.Оларды қысқыша былай атайды:ЛДГ1, ЛДГ2, ЛДГ3, ЛДГ4, ЛДГ5.Олардың бәрі бір қызмет атқарады, лактатты тотықтырып, пируватқа айналдырады:
СН3 - СНОН - СОО -+ НАД+ ЛДГ-- СН3СО - СОО - + НАД - Н + Н +
ЛДГ изоформның таралу сипаты организмнің жағдайын көрсетеді.Қан плазмасында лактатдегидрогеназалық активтіліктің артуы әр түрлі ауру кезінде байқалады.
Жануарлар, өсімдіктер және микроорганизмдердің жеке бастарының шыққан тегін анықтау үшін белгілі бір изоферменттің бар екені немесе жоқ екені генетикалық белгі болып табылады.
7) Мультиферменттік жүйе (лат.multum - көп және фермент деген сөзден шыққан) - бұл көптеген әр түрлі ферментерден комплекс.Мысалы, май қышқылдары синтезін реттеуші ферменттер мультиферменттік үлкен жүйе құрайды.Ашытқыда мультижүйе өзара тығыз байланыстағы әр түрлі жеті ферменттен тұрады.Әрбір жеке мультиферменттік жүйе 2 ферменттен 20 ферментке дейінгі топтан құралады. [13]
Әр ферменттің белгілі бір химиялық реакцияны катализдейтіні белгілі.Мультиферменттік жүйеде бірінші фермент катализдеген реакция өнімі екінші фермент катализдейтін келесі реакция үшін субстрат болады, т.с.с.Митохондрияларда А ацитиякоферменті СО2 және Н2О айналдырып, тотықтыруға мультиферменттік комплекс қатысады.Тыныстау тізбегінде электрондарды ауыстырып алмастыратын цитохромдар мультиферменттік жүйеге жатады.
Ферменттердің қазіргі атаулары мен жіктелуін 1961 ж. Халықаралық биохимиялық одақтың комиссиясы бекіткен.
Ферменттерді екі жолмен атайды: жүйелі рациональдық және тривиальдық жұмысшы.
Жүйелі бойынша әрбір фермент атауының алдына оның шифры қойылады.Шифр 4 цифрдан құралады.Бірінші цифр ферменттің қай класқа жататынын көрсетеді.Екінші цифр оның класс тармағын білдіреді.Үшінші цифр класс тармағының түрін анықтай түседі.Төртінші сан ферменттің осы класс тармағындағы рет нөмерін білдіреді, ферменттің цифрындағы әрбір цифр бір-бірінен нүкткмен бөлінеді. [14]
Өте қысқа, әрі пайдалануға қолайлы тривиальды атау болып саналады.Ол екі жолмен пайда болады: 1.Фермент әсер ететін субстраттың латынша түбіріне "аза" суффиксін жалғау арқылы.Мысалы, крахмалды (amylum) ыдыратушы фермент - амилаза.2.Фермент активтендіретін реакцияның атауын "аза" суффиксімен үстеу арқылы.Мысалы, гидролаза субстратты судың көмегімен ыдыратады.Кейбір ферменттердің тарихи атаулары (пепсин, трипсин және т.б.) қолданылады.
Жаңа жіктеу бойынша бізге белгілі ферменттердің барлығы 6 класқа бөлінеді: оксидоредуктазалар, трансферазалар, гидролазалар, лиазалар, изомеразалар, лигазалар (синтетазалар).
1.Оксидоредуктаза - сутегінің атомдарын немесе электрондарды бөліп және қосып алу арқылы субстраттың тотығу - тотықсыздану процесін үдететін фермент. Бұл кластың ферменттері аэробтық және анаэробтық дегидрогеназалар болып екіге бөлінеді.Аэробтық дегидрогеназалар субстраттан сутек атомдары мен электрондарды молекулалық оттегіне тасымалдауды активтендіреді.Оларды оксидазалар деп атайды. [15]
Анаэробтық дегидрогеназалар сутек атомдары мен электрондарды, оттегіне емес, субстратқа берілуін катализдейді.Мысалы:
НООС - СНОН - СН2 - СООН -- НООС - СО - СН2 - СООН + 2Н+ + 2е−
Алма қышқылы - қымыздық - сірке қышқылы
2.Трансфераза - атомдардың түрліше топтарының тасымалдану реакциясын катализдейтін фермент.Тасымалдайтын тобының атауына сәйкес метилтрансфераза, аминотрансфераза және т.б. деп аталады.Мысалы:
3.Гидролаза - заттардың түрліше топтарының гидролизіне қатысатын фермент.
а) эстеразалар күрделі эфирлі байланыстарды гидролиздейді.
ә) липаза триглицеридтерді глицерин және май қышқылына ыдыратады.
б) гликозидазалар көмірсудағы глюкозидтік байланыстарды гидролиздейді.Оларға амилаза, лактоза, мальтоза және т.б. жатады.
в) протеиназалар белоктардағы, полипептидтердегі пептидтік байланыстарды гидролиздейді.
4.Лиаза - еселенген байланысты түзе немесе бұза отырып, түрлі атомдар тобын қосып немесе ажыратып алу реакциясын катализдейтін фермент.
5.Изомера - изомеризация реакциясын катализдейтін фермент.
6.Лигаза синтетаза − АТФ энергиясының есебінен түрлі заттардың синтезделу реакциясын шапшаңдататын фермент.
Тіршілік процестерінің қалыпты өтуі ферменттердің әрекетіне байланысты.Ферменттік реакциялардың бұзылуы әр түрлі ауруға шалдықтырады.Сондықтан да, кез-келген ферменттің клеткадағы немесе биологиялық сұйықтардағы активтілігін анықтау арқылы әр түрлі органдар мен тканьдердегі өтеп жатқан өзгерістер жайында мағлұматтар алуға болады.
Жүрек ауруларында, әдетте, қан плазмасында креатгенкиназа, лактатдегидрогеназалар және аспартатамикотрансферада АСТ ферментінің активтігі күшейе түседі. [16]
Сүйек аурулары кезінде қан сары суындағы негіздік фосфатазаның активтігі арта түседі.
Клиникада кейбір ауруларды емдеу үшін пепсин, трипсин, химотрипсин және т.б. ферменттер қолданылады.
Мал төлі қанының сары суындағы аспартатаминотрансфераза АЛТ ферменттерінің активтендіруін анықтау арқылы оның келешектегі шаруашылыққа пайдалы қасиеттерін ерте болжауға болатыны дәлелденіп отыр.Бұның, малды ерте сұрыптауда тәжірибелік маңызы зор болып отыр.
Бірқатар ферменттік препараттар тамақ және жеңіл өнеркәсібінде пайдаланады.Киімдегі білінген дақтың кетіруін жеңілдету үшін кір жуғыш ұнтаққа протеолиттік ферменттердің препараттарын қосады.
Ферменттің көмегімен мұнайдан малдың азықтық белогын алады.Ферменттер былғары өндірісінде теріні өңдеу, оның сапасын жоғарылату үшін қолданылады.
Ферменттің активтік орталығы деп оның молекуласының субстратпен түйісетінт бөлігін айтады.Активтік орталық субстратты қосып алып, оны өзгертуге міндетті.Ол, әрекетшіл топтары бар амин қышқылдары қалдықтарының бүйірлік радикалдары арқылы пайда болады.Күрделі ферменттерде активтік орталықты амин қышқылдарынан басқа металдардың иондарымен коферменттер құрады. [17]
Ферменттердің активтік орталықтарында реакцияға қабілетті топтары бар мына төмендегі амин қышқылдарын кездестіруге болады:
1.SH - сульфгидрильді тобы бар цистеин;
2.ОН - гидроксиль тобы бар серин;
3.Имидазол топты гистидин;
4.Екінші карбоксиль тобы бар аспарагин және глютамин қышқылдары;
5.Индол сақиналас триптофан;
6.Гидрофобты бүйірлік топтары бар амин қышқылдары.
Активтік орталық ферменттің полипептидтік тізбегіндегі бір-бірінен алыс орналасқан және амин қышқылдарының жақындасуынан пайда болған кеңістік пішін.Полипептидтік тізбектің және жеке бөліктерінің кеңістіктегі жақындасуынан ферменттің екіншілей және үшіншілей құрылымдары пайда болып, фермент активтікке ие болады.Күрделі ферменттің молекуласында екі активтік орталықтары бар.Оның біреуі апоферменттің, ал екіншісі коферменттін үстінде орналасқан.
Аллостерлі реттегіш орталық.Екі және одан да көп суббірліктен тұратын кейбір ферменттердің молекуласының үстінде, активтік орталықтан тыс жерде орналасқан, қосымша бөлімшесі болады.Оны аллостерлі немесе реттегіш орталығы дейді.Ал, ферменттерді аллостерлі ферменттер деп атайды (грек. Allo және stereos - басқа жіне орын). [18]
Реттегіш орталық активтік орталықтан едәуір қашықтықта орналасады.Аллостерлі ферменттер реттегіш орталығы арқылы модулятордың эффектордың молекуласымен байланысқа түседі.Модулятор аллостерлі ферменттің конформациясын өзгерте отырып онын әсерін активтендіреді немесе бөгейді, ал өзі өзгермейді.
Ферменттің аллостерлі эффекторына субстраттар, реакцияның өнімдері, нуклеотидтер АМФ,АТФ, амин қышқылдары, сутегінің иондары және металдар жатады.
Кеңістіктегі нақтылы сәйкестілік - катализдегі маңызды фактор.Бұл, екі жолмен іске асырылады:
1) ферменттің "өз" субстратын танып алуы.
2) ферменттің катализдейтін реакциясының қатаң талғампаздығы арқылы.
Ферменттің субстратпен әрекет ету дағдысын 2 теория арқылы түсіндіруге болады.Бірінші сатысында, фермент субстратпен қосылып фермент субстрат комплексін түзеді: Е + S----ЕS
Фермент субстрат комплексі.
Екінші сатысында, фермент - субстрат комплексі реакцияның ақырғы өніміне дейін ыдырап, фермент босап шығады.
Е -- Е + Р1 + Р2
Фермент - субстрат фермент реакцияның
комплексі өнімдері
Ферменттің әсер етуін мынандай ережелермен қорытындылауға болады:
1.Реакцияның барысында ферменттің құрылымы өзгермейді.
2.Ферменттер өте аз мөлшерде әсер етеді.
3.Ферменттер реакцияның тепе-теңдігін жылжытпайды.Демек, олар тура және кері реакцияларды субстраттың концентрациясына байланысты бір деңгейде шапшаңдатады.
Малдәрігерлік практикада мынадай фермент препараттары қолданылады: пепсин, табиғи қарын сөлі, панкреатин, лизоцим, тромбин.
Шошқа қарнының кілегей қабығынан алынатын қарын сөлі.Бұл мөлдір, түссіз немесе сәл сарғыштау түсті, иіссіз, дәмі қышқылтым, сумен жақсы орналасатын сұйықтық.
Препарат қарын сөлінің қышқылдығын қалпына келтіреді.Малдың тәбеті аш, жас төлдің азықты жақсы қорытуына және салмақ қосуына ықпал етеді.
Шошқа қарнының кілегей қабығынан алынатын сөлі, әдетте жас төлдің азық қорыту қарын сөлі, әдетте жас төлдің азық қорыту жолындағы инфекциялық аурулардан сақтандыру және емдеу үшін қолданады.Бұл орайда препаратты әуелі бөлме температурасындағы қайнақ суға 3-4 есе сұйылтып, әрбір сүт ішкізгеннен кейін 15-20 минуттан соң береді. [19]
Бұзау үшін 1 рет берілетін емдік дозасы 25-30 мл, торайға - 5-10 мл.Сақтандыру ретінде шамамен 1,5-2 еседей кем беріледі.
"Эквин" табиғи қарын сөлі.Бұл дені сау жылқының қарын безінің секретінен алынатын препарат.Оны консервілеу үшін 0,03-0,04 % салицил қышқылын қосады.
Физика - химиялық тұрғыдан түссіз немесе сарғыш түсті, ашқылтым - қышқыл дәмі, қышқыл иісі бар мөлдір сұйықтық.
Малдәрігерлік практикада қолданады.Эквинді малға сақтандыру және емдеу мақсатында улы деспепсияға, катаральды гастроэнтероколитке, бұзаудың А - гиповитаминозына т.б. ауруларға антибактериальды препараттармен қоса қолданады.
Бұзау үшін емдік және сақтандыру дозасы 25-30 мл, торайға - 10-25 мл.Эквинді осы дозада азықтандырудан 10-20 мин. Бұрын 10 күн бойы күніне 2-3 рет береді.Құсқа эквинді ыдыстағы (темір емес) немесе фарфор табақшаларда суына қосып, азықтандырардан 10-20 мин. Бұрын 10 күн бойы күніне 2-3 рет береді. [20]
Пепсин - малдәрігерлік практикада пепсиннің 1 %-к ерітіндісі қолданылады.Ол мөлдір, қышқыл дәмді, лайланатын сұйықтық, 500 артық қыздырса бұзылады.
Препарат қарын сөлі секілді қарын сөлінің қышқылдығын қалпына келтіреді, малдың тәбетін ашып, жеген азығын жақсы қорытады.
Пепсинді бұзау мен торайдың азық қорыту жолындағы қабыну ауруларын емдеу және сақтандыру үшін қолданады.Оны сүт ішердің алдында 15-20 мин. бұрын бұзауға 100 мл, торайға 50 мл дозада береді.Пепсинді аурудан сақтандыру мақсатында 1,5-2 есе кем дозада қолданады.
Панкреатин - бұл құрамында ферменті бар ұйқы безінің препараты. Физикалық - химиялық тұрғыдан бұл ақшыл - сарғыш ұнтақ, иісі мен дәмі ет сорпасы секілді.Суда баяу ериді.Энтерит кезінде ұйқы безі функциясының жетімсіздігіне қолданады.Шошқаға 0,5-1,0 грамм, итке - 0,2-0,5 грамм дозада ішкізеді. [21]
Лизоцим - бұл сілекей безі секретінің фермент тәрізді заты. Антибактериалдық активтілігі бар.Лизоцим сондай-ақ шеміршекте, кілегейлі қабықта, жұмыртқа белогында, шомырда (редькада), капустада, шалқанда (репаде) болады.Лизоцим препараттарын кілегейлі қабық қабығында, энтеритке, күйікте қолданады.
Тромбин - бұл натрий хлоридінің изотониялық ерітіндісіндегі қанның табиғи ферментінің ерітіндісі.Физика - химиялық тұрғыдан бұл түссіз, лайланатын ерітінді.
Тромбинді капиллярлардан және паринхиматоздан қан ағуын тоқтату үшін қолданады.Артериядан және ірі венадан қан аққанда тиімсіз. [22]
Қазіргі кезде құрамында ферменті бар басқа да көптеген емдік дәрілер бар.Бірінші кезекте, бұлар - құрамында ферменттері бар ұйқы безінің препараттары: котазим, нутризим, фестал, энзистал.Бұл емдік энтериті мен гастритін емдеу үшін қолданады.Алайда, ескеретін жайт, оларды мал түліктеріне қолдану әлі мақұлданбаған.Басқа да ферменттер және фермент тәрізді препараттарды, мәселен, хемотрипсин мен ацетилцистегенді қақырық түсіретін дәрі ретінде қолдануға болады.Химотрипсинді сонымен қоса баяу жазылатын жараларға, іріңді және шірігіш тканьдерді тазалау үшін қолданады.Бірқатар ферменттер қанның ұюын реттеуге қатысады.Гепарин және фибринозилин секілді заттар ұюға қарсы факторлар болып саналады.
Гепарин мен фибринолизинді тромба (қан ұюға) қауіпті болғанда венаға құяды.Құрамында гепарин бар сүртпе майда шеткі қан айналысы бұзылуына байланысты ауруды емдеу үшін қолданады (мәселен, ревматизмде, полиартритте, трофикалық жарада). [23]
Медицинада және малдәрігерлерде антиферментті препараттар да қолданылады.Мәселен, контрикал, трасилол, аминокапрон қышқылы фибринозин әсерін бөгейді, сөйтіп, қандағы фибринолизиннің тромбына сору қабілеті кемиді.Бірақ препараттар қан ағуды тоқтату үшін венаға тамшылатып және ағызып құйылады.Сонымен қоса, контрикал мен трасилол клетка ішіндегі ферменттерді бөгейді.Мұның өзі клетканаң ыдырауына байланысты ... жалғасы
Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.
Қазақстан кәсіпорындарындағы ет өнеркәсібінде ферменттеу үрдісін қолдану тақырыбына жазылған
5В070100- Биотехнология
мамандығы бойынша
Орындаған:
Астана, 2018ж
ҚАЗАҚ ТЕХНОЛОГИЯ ЖӘНЕ БИЗНЕС УНИВЕРСИТЕТІ
Факультет: Технологиялық
Технология және стандарттау кафедрасы
5В070100 - Биотехнология мамандығы
Дипломдық жобаны (жұмысты) орындауға арналған
ТАПСЫРМА
Студентке:
Жобаның (жұмыстың) тақырыбы: Қазақстан кәсіпорындарындағы ет өнеркәсібінде ферменттеу үрдісін қолдану
Жоғары оқу орнының бұйрығының уақыты
№ ____ __ ___2017 ж.
Дайын болған жобаның тапсырылатын уақыты
___ `` ______'' 20__ ж
Ұсынылатын негізгі әдебиеттер
1. Аубакиров Х. Ə. Биотехнология: Оқулық. Алматы: ЖШС РПБК Дəуір, 2011.- 368 бет.
2. Асенова Б.К., Ребезов М.Б., Амирханов К.Ж., Нургазезова А.Н., Бакирова Л.С. Ет өнімдерін өндірудің физика-химиялық және биохимиялық негіздері. - Семей, 2013. 130 б.
3. Тұртабаев С. Қ. жəне т.б. Биохимия негіздері: Оқулық. С. Қ. Тұртабаев, А. К. Кабдрахимова, А. Ж. Еримова Биология мамандықтарының студенттеріне арналған. - Алматы: ЖШС РПБК Дəуір, 2012.
Графикалық материалдардың тізімі (міндетті түрде көрсетілетін сызбалар)
1
Ферменттердің рН көрсеткіштері
4
Қазыны физикалық - химиялық зерттеу нәтижесі
2
Ет және ет өнімдерінің ферменттердің әсерінен өзгеруі
5
Жылқы етін және ет өнімдерін суықпен өңдеу және сақтау көрсеткіштері
3
Еттің сапа көрсеткіштерінің өзгеруі. Балғындық деңгейі бойынша еттің жіктелуі
6
Етті суықпен өңдеу барысында, табиғи шығын мөлшері
Жұмысқа қарасты бөлімдерді көрсете отырып жұмыс бойынша кеңестері:
Бөлімдер
Кафедрадағы кеңес берушілер
Әдеби шолу.
т.ғ.д., профессор Тултабаев М.Ч.
Биотехнологиялық бөлім
т.ғ.д., профессор Тултабаев М.Ч.
Зерттеу нәтижелері
т.ғ.д., профессор Тултабаев М.Ч.
Еңбекті қорғау және техникалық қауіпсіздік
Нурканова Х.К.
ТжС кафедрасының меңгерушісі ______________ .
Дипломдық жұмыстың жетекшісі _____________ .
Тапсырманы орындауға алған студент ___________ .
Тапсырманы берген уақыты ___.____.20___ж.
МАЗМҰНЫ
КІРІСПЕ
1 Әдебиеттерге шолу
1.1 Ферменттер туралы жалпы түсінік
1.2 Жылқы еті және оның өнімдерінің жалпы сипаттамасы
2 ҰЙЫМДАСТЫРУ ТЕХНОЛОГИЯЛЫҚ БӨЛІМІ
2.1 Өнім өндірудің технологиясы
2.2 Технологиялық схеманы таңдау және технологиялық процесстердің
сипаттамасы
3 Зерттеу нысандары, материалдары мен әдістері
3.1 Зерттеу нысандары мен материалдары
3.2 Еттің қоңдылығын зерттеу әдістері
3.3 Етті және ет өнімдерін суықпен өңдеу және сақтау әдістері
4 Зерттеу нәтижесі мен талдауы
4.1 Ет және ет өнімдерінің микроағзалар мен ферменттердің әсерінен
өзгеруі
4.2 Еттің органолептикалық қасиеттерін зерттеу нәтижесі
4.3 Қазының физикалық-химиялық көрсеткіштері
4.4 Жылқы етін және ет өнімдерін суықпен өңдеу және сақтау
көрсеткіштері
5 Еңбек қорғау және қауіпсіздік ережелері
5.1 Зертханалық жұмыс жүргізген кездегі қауіпсіздік ережелері
5.2 Еңбек қорғау ережелері
5.3 Өрт қауіпсіздігі
6. Экономикалық бөлім
6.1 Зерттеудің техника-экономикалық тиімділігі
ҚОРЫТЫНДЫ
ҚОЛДАНЫЛҒАН ӘДЕБИЕТТЕР ТІЗІМІ
ҚОСЫМШАЛАР
5
7
7
21
29
29
40
44
44
45
46
62
62
64
64
72
77
77
78
81
83
83
86
87
88
КІPІСПЕ
Жұмыстың өзектілігі. Қазіргі кезде жылқы етінің емдік қасиеттері медицина, биология ғылымдары тарапынан да дәлелденіп келеді. Биологиялық, физика-химиялық сипаты жағынан алып қарағанда жылқы етінің тамақтық қасиеті жоғары, ол өте сіңімді келеді, оның құрамында толыққанды ақуыз мол және де аминдік қышқылының құрамы мейлінше қолайлы түрде теңдестірілген. Оның бұлшық еттерінің арасында май аз болады, бұл жылқы етінің калориялығы кем нағыз диетикалық өнім екенін сипаттайды.
Жылқы етінің майында линольді, линоленді, арахидонды көптеген май қышқылдары да мол. Бұл қышқылдар ағзадағы зат алмасуын реттеуде маңызды роль атқарады. Осы май қышқылдарың болуы есебінен, жылқы майы өсімдік майы және мал майының аралығында тұрады, сондықтан да жылқы майы бойға сіңімді келеді және айқын липотроптық және өт айдағыштық қасиеті болады, Және онда атерогендік фактор болып табылатын холестерин мен қаныққан май қышқылдары кем. Жылқы етінде витаминдер, минералдық заттар, микроэлементтер мен тағы басқа да құрамдардың мол болуы оның тағамдық қасиетін жақсарта түседі.
Соңғы кезде жылқы еті пайдаланылатын диеталық рациондардың шипалық әсерін және ішкі мүшелердің функционалдық жағдайы, заттардың алмасуын айқындау жолындағы зерттеу жұмысының нәтижелері жылқы етін атересклероз, гепатоздар, гепатиттер, панкреотиттер, алиментарлық семіру сияқты заттардың алмасуының бұзылуына байланысты пайда болатын ауруларды емдеуге диеталық терапия ретінде қолдануға болатынын айқындады.
Жұмыстың ғылыми жаңашылдығы сoл, - бұл жұмыста жылқы еті және ет өнімдерін өндірудің физика-химиялық негіздері бойынша зерттеулер және микроорганизмдер мен ферменттердің әсерінен ет пен ет өнімдерінің қасиеттерінің өзгеруі жан-жақты қарастырылған.
Зеpттеу нәтижесінің теopиялық құндылығы мен пpактикалық мәні - жылқы еті мен одан алынатын ет өнімдерін өндірудің физика-химиялық қасиеттері бойынша зерттеулер жүргізіліп, ферменттердің әсерінен ет пен ет өнімдерінің қасиеттерінің өзгеруі тәжірибе жүзінде зерттелінді.
Диплoм жұмысының мақсаты - ет өнеркәсібінде ферменттеу үрдісін қолдану жағдайын зерттеу.
Алға қoйылған oсы мақсатқа қoл жеткізу үшін мынадай міндеттеp қoйылған:
oo еттің қоңдылығын зерттеу әдістері
oo етті және ет өнімдерін суықпен өңдеу және сақтау әдістері;
oo ет және ет өнімдерінің микроағзалар мен ферменттердің әсерінен өзгеруі
oo еттің органолептикалық қасиеттерін зерттеу нәтижесі
oo қазының физикалық-химиялық көрсеткіштері
oo жылқы етін және ет өнімдерін суықпен өңдеу және сақтау көрсеткіштерін зерттеу.
Зеpттеу нысаны: жұмыста зерттеу объектісі ретінде жылқы еті алынған.
Зеpттелу oбъектісінің теopиялық және әдіснамалық негіздеpі: жұмыста ет және ет өнімдерін өндірудің физика-химиялық және биохимиялық негіздері бойынша зерттеулер қамтылған. Технологиялық факторлар мен микроорганизмдердің, ферменттердің әсерінен ет пен ет өнімдерінің қасиеттерінің өзгеруі және етті тұздау, кептіру техникасы мен технологиясы жан-жақты қарастырылған.
Диплoмдық жұмыс кіpіспеден, 6 таpаудан, қopытындыдан, пайдаланылған әдебиеттеp тізімінен құpалады. Жұмыс 6 cypет, 11 кестеден жинақталған. Жұмыстың жалпы көлемі 88 бет, пайдаланылған әдебиеттеp саны 49.
1. ӘдебиеттеPге шOлу
1.1 Ферменттер туралы жалпы түсінік
Ферменттер туралы түсінікті зерттейтін болсақ отандық, шетелдік ғлымдардың тұжырымдары өте көп, біз тек соның кейбірін ғана қарастыратын боламыз. Ендеше осы саладағы отандық белді ғалымның бірі Тұртабаев С. Қ., ферменттер деп ағзада жүретін түрлі биохимиялық процестерге катализатор ретінде əсер ететін белоктік табиғаты бар қосылыстарды айтады [1].
Фермент дегеніміз - белоктық зат, З.Сеитовтың деректері бойынша ол организмдегі түрлі химиялық реакцияларды тездетуші [1].
Химиялық реакциялардың жүрісін тездетушілерді катализаторлар деп атайтыны белгілі. Осыған сәйкес ферменттерді биологиялық катализаторлар деп те атайды, өйткені, олар тірі материалда әрекет жасайды.Фермент (латын тілінде fermentum - ашу деген мағынаны береді) деген терминмен қатар әдебиетте энзим (грек тілінде - enzym,en - ішкі,zyme - ашықты деген мағына береді) деген сөз де қолданылады.
И.Е. Мозговтың айтуы бойынша, ферменттерді және олар катализдейтін реакцияларды зерттейтін бөлімі энзимология деп аталады [2].
Ферменттер жөніндегі ілім қалай дамыды? Фермент қатысатын процестермен адам өте ерте кездерден бері - ақ таныс болатын.Тіпті ерте заманның өзінде - ақ қантты заттарды ашыту жолымен спирттік ішімдіктер алғаны белгілі.Ферменттер қатысатын процестерді ғылыми тұрғыдан зерттеу 17 ғасырдың орта кезінен басталады. Осы кезде Гельмонт қанты бар сұйық заттардың ашуы ерекше қоздырушылар көмегімен жүретінін анықтаған.Осыдан кейін Лавуазье ашу кезінде қант түгелдей көмір қышқыл газға және спиртке айналатынын анықтады.
Қ.К.Қайырхановтың мәліметі бойынша, ферменттер туралы ілімнің даму жолын 4 кезеңге бөлуге болады [3].
Бірінші кезең - көне заманнан 17 ғасырға (1600 ж) дейінгі дәуірді қамтиды.Мыңдаған жылдар бойы адамдар шарап ашыту, ірімшік жасау, нан пісіру, сыра қайнатушылық кәсіппен шұғылданған.Бірақ, бұл процестерге ферменттердің қатыстығының барлығын адамдар білмеген еді, себебі сол кезде ғылым өз дамуының ең төменгі сатысында еді.
Екінші кезең - 17 ғасырмен 19 ғасырдың ортасына дейінгі мезгілді қамтиды. Бұл мезгіл Я.Б.ван Гельмонттың есімімен тікелей байланысты.Ол ғылымға фермент (латынша fermentation - ашу, ашыту) деген термин кіргізеді. 1814 ж. Орыс ғалымы К.Кирхгоф амилазаны, 1836 ж. Т.Шванн қарын сөлінен пепсинді, ал 1862ж. А.Я.Данилевский ұйқы безінен амилазаны, липазаны және трипсинді ашты.Ферменттердің қайтымдылық әсерлігінің негізін салған да А.Я.Данилевский болатын.
19 ғасырдың екінші жартысынан 20 ғасырдың 30 - жылдарына дейнгі уақытты үшінші кезеңге жатқызуға болады.Бұл кезде Л.Пастер мен Ю.Либихтың арасында ферменттің табиғаты жөнінде айтыс туды.Л.Пастер барлық ферменттерді ұйымдасқан және ұйымдаспаған деп екіге бөлді.Клетка ішінде әсер етуші ферментті ұйымдасқан, ал клетка сыртында әсерін білдірген ферментті ұйымдаспағанға жатқызады.Ю.Либих бұндай пікірге қарсы болды: Ферменттер клетканың ішінде де және сыртында да бірдей катализдік әсер көрсете алады - деді.
1871 ж. Бұл егестің шын мәніне орыс дәрігері М.М.Леанассенка жетті.Ол кісі ашытқыш клеткаларының құрылымын кварц құмыменұнтақтау арқылы бұзып, сонан соң үлкен қысымымен оны сығып, оданкөмірсулардың ашытқыш сөлін алды.Бұл тәжірибені Э.Бухнер қолдады.Сонымен қатар ферменттердің әсері клетканың құрылымына байланысты емес екндігі дәлелденді.
Ферменттер саны көбейе бастады. 19 ғасырдың аяғында олардың аттарын бір жүйеге келтіру керек болды.Э.Дюкло ферментті субстраттың латынша атының түбіріне азажалғауын қосу бойынша атауды ұсынды. 1909 ж. С.Серенсен фермент активтігінің рН мәніне байланыстылығын ашты.Осы кезде Э.Фишер ферменттердің әсер ету механизмі жөніндегі ілімін құрды. Катализ кезінде фермент - субстрат комплексі түзіледі - деген тұжырымға 1902 ж. А.Браун келді. 1913 ж. Л.Михаэлис ферменттік катализдің қазіргі кинетикалық негізін жарыққа шығарды.
Фермент молекуласының құрылымы толық зерттелді. Р.Вильгитеттердің екі компонентті ілімі пайда болады. Дж.Самнер 1926 ж. Несеп нәрінің ыдырауын катализдейтін уреаза ферментін кристалл түрінде алды. Д.Х.Нортропп 1930 ж.Кристалл түрінде пепсинді, ал 1931 ж. Трипсинді бөліп алды. Осы кезден бастап ферментологияның төртінші кезеңі басталады.
Бұл жылдары коферменттердің құрылымы, олардың белоктық бөлікпен қосылысы зерттелді. О.Барбург және оның оқушылары тыныс алу тізбегінің ферментін, көптеген витаминдердің коферменттік функциясы анықтады.
В.А. Энгельгардт және М.Н.Любимова 1939 ж. Бұлшық ет тканінен ферменттік қызмет атқаратын миозинді тапты.Х.К.Корана 1976 ж. 196 нуклеотидтерден генді синтездеді.
Ғалым - ферментологтардың тамаша жетістіктерінің бірі ұйқы безінің рибонуклеазасының құрылымын анықтау болды.
В.Л.Кретовичтің (1974) нақты сөзімен айтқанда ферментология саласындағы ғылыми жаңалықтар тірі материяның жасырынып жатқан асыл құпиясының пердесін көтере отырып ғылымның мұнан ары дамуына және оның жетістіктерін тәжірибеде кең қолдануға тамаша болашақ ашып берді.
Ж.С. Есімовтің деректері бойынша, әр клеткада фермент молекуласының биосинтезі әдеттегі белоктың биосинтезі сияқты өтеді [4].
Ферменттер клетканың тек белгілі бір аудандарында ғана шоғырланған. Мысалы, май қышқылдарының В-тотығуының және клетканың тыныс алу ферменттері-митохондрияда; белоктың биологиялық түзілуіне қатысы бар ферменттер-рибосомаларда; гликолизде, май қышқылдарының түзілуіне қатысатын және амин қышқылдарын активтендіретін ферменттер-гиалоплазмада шоғырланған.
А.Б. Қайыржановтың айтуы бойынша, компартментализация деп клетканың белгілі бір бөліктерінде фермент жүйелерінің шоғырлануының арқасында ондағы ферменттік процестердің реттелуін айтады [5].
Мысалы, глюкозаның пирожүзім қышқылынан түзілуіне бірқатар ферменттер қатысады: олардың біреуі митохондрияда, ал екіншісі цитоплазмада шоғырланған.
Компартментализацияның арқасында ферменттер арасындағы бәсеке жойылады.
Н.Д. Ахметовтың деректері бойынша, ферменттер белок тектес заттар болғандықтан, белоктарды алу әдістерін ферменттерге де қолданады [6].
Ең алдымен ферментті алуға арналған материалды түрлі қоспалардан босатады. Сонан соң материалды гомогонизаторға немесе ультрадыбыс, автолиз және т.б. әдістермен төменгі температурада (2 - 8 0С) ұсақтайды. Ұсақталған, гомогенизацияланған материалды центрифугалайды. Сұйық бөлігіне (центрифугат) ферменттер өтеді, ал тұнбаны алып тастайды.
Ферменттерді тұнбаға түсіру үшін центрифугатқа аммоний сульфатын немесе органикалық еріткіштерді (этил спирті, ацетон) қосады. Сол кезде барлық белоктар, сонымен қатар ферменттер де тұнбаға түседі.
Ферменттерді бөлу үшін ионалмасу хроматографиясын, немесе электрофорез полиакриламид, крахмал, агар-агар гелі қолданады.
Ферменттерді тазалау үшін диализ әдісін пайдаланады.
В.Д. Соколовтың мәліметі бойынша, бөліп алынған таза фермент өзінің ферменттік активтілігімен бағаланады [7]. Ферменттік активтілік дегеніміз белгілі фермент бөлшегінің көмегімен нақты уақыт ішінде алынған субстрат шамасы.Мысалы, а-амилазаның осындай қасиетін зерттеп білу үшін 25 0С жағдайында және 1 минут ішінде 1 мг фермент ыдыратқан крахмал мөлшерін анықтау қажет.
Фермент активтілігінің өлшемі жөнінде энзимологияда мынадай ұғымдар қабылданған.Ферменттің халықаралық өлшемі Ө бас әрпімен (өлшемі деген сөздің немесе U ағылшын тілінде-Unitдеген сөздің бас әрпімен) белгіленеді.
Ферменттің халықаралық өлшемі дегеніміз-фермент әсерінің қолайлы жағдайында (рН, субстрат концентрациясы, т.б), 250С температурада бір минут ішінде субстраттың бір микромолін (1 мкмола 10 -6 мольге тең) катализдеп өңдей алатын фермент мөлшері.
Меншікті активтілік дегеніміз-ферменттік препараттағы бір мг белокқа тиісті фермент өлшемінің (Ө) шамасы; ол мкмоль 1 мин мг белок
деп көрсетіледі.Меншікті активтілік ферменттік препараттың тазалық
өлшемі: фермент тазартылған сайын, ол арта түседі және фермент таза күйге жеткенде, ол көрсеткіш ең жоғары және тұрақты болады.
Катализдік активтілік (символы-кат) дегеніміз-стандартты жағдайда 1 моль субстратты 1 с уақыт ішінде өңдеп өзгерте алатын фермент мөлшері болып табылады.
Ферментті препаратта белоктын бар екенін коельдал әдісімен (жалпы азотты анықтап, ол көрсеткішті 6,25 санына көбейтеді), немесе Логуридің колоримент және боялмаған ерітінділерде 280 нм кезінде Варбург пен Христианның спектрофотометриялық әдісі бойынша анықтайды.
З.К. Қожабеков, А.Р. Сансызбай, А.Ә. Сұлтанов, В.Б. Тен, С.Н. Шинның деректері бойынша, мал дәрігерлік практикада мынадай фермент препараттары қолданылады: пепсин, табиғи қарын сөлі, панкреатин, лизоцим, тромген [8].
Шошқа қарнының кілегей қабығынан алынатын қарын сөлі.Бұл мөлдір, түссіз немесе сәл сарғыштау түсті, иіссіз, дәмі қышқылтым, сумен жақсы араласатын сұйықтық.
Эквин табиғи қарын сөлі.Бұл дені сау жылқының қарын безінің секретінен алынатын препарат.Оны консервілеу үшін 0,03-0,04 % салицин қышқылын қосады.
Пепсин-1 %-к ерітіндісі қолданады. Ол мөлдір, қышқыл дәмді, лайланатын сұйықтық, 500 артық қоздырса бұзылады.
Панкреатин-бұл құрамында ферментті бар ұйқы безінің препараты.
Мизоцим-бұл сілекей безі секретінің фермент тәрізді заты.
Тромбин-бұл натрий хлоридінің изотониялық ерітіндісіндегі қанның табиғи ферментінің ерітіндісі.
Қазіргі кезде құрамында ферменті бар басқа да көптеген емдік дәрілер бар. Біріншіден бұлар-котазим, нутризим, фистал, энзистал. Басқа да ферменттер және фермент тәрізді препараттарды, мәселен, химотрипсин мен ацетилцистегеинді қақырық түсіретін дәрі ретінде қолдануға болады. Репарин және фибринозилин секілді заттар ұюға қарсы факторлар болып саналады.
Ферменттер химиялық табиғаты жағынан-белоктық заттар.Ферменттің тездеткіштік қызметі оның молекуласында белок барлығына байланысты.Совет ғалымдары көптеген белоктардың ферменттік қасиетке ие екедігін дәлелдеді.Мысалы, бұлшық еттердің миозині (В.А.Энгельгардт).Бұл жөнінде К.А.Тимирязевтің өзі былай деп айтқан болатын: Белок затының бір шеңгелінде бүкіл тірі дененің химизмі берілген.Осылай болса ферменттер де, молекуласының құрылысына қарай, белоктар сияқты қарапайым және күрделі болып екі топқа бөлінеді. [1]
Қарапайым ферменттердің молекуласы тек қана белоктардан тұратын бір компонентті ферменттер болып келеді,яғни қарапайым ферменттер дегеніміз бұл қарапайым белоктар.Гидролизденгенде тек амин қышқылдарына ғана ыдырайды.Оған жататындар: рибонуклеаза, пепсин, трипсин, химотрипсин, папаин, амилазалар және т.б. гидролазалар.
Күрделі ферменттер деп күрделі белоктарды айтады.Олардың молекуласы белоктық және белоксыз заттардан тұратын екі компонентті ферменттер.Белоктық бөлігін апофермент, ал белоксыз бөлігін кофермент немесе простетикалық топ деп атайды.Диализ кезінде белоктық бөлігі диализаторде қалады да, ал белок емес бөлігі жартылай өткізгіш мембранадан өтіп кетеді.Апофермент коферментсіз активсіз, дәл солай кофермент апоферментсіз активсіз.Металдардың иондары немесе белок емес органикалық заттар күрделі ферменттердің факторлары болып келеді.Көптеген ферменттер өзінің активтігін демеуге екі кофактордың да қатысуын керек етеді.Көптеген метелдардың иондары ферменттердің жақсы активаторлары: Na+,K+,Ca2+,Mg2+,Zn2+,Cu2+,Mn2+.
Кофакторды (простетикалық топ) әдетте кофермент деп атайды. [2]
Коферменттер (латын сөзінен ко-бірге және ферменттер)-ферменттің белокты бөлігінен әлсіз байланысқан белок емес.Органикалық қосылыстардан тұратын бөлігі.Бұған дигидрогеназалар мысал бола алады.
Простетикалық топ деп ферменттің белокты бөлігімен берік байланысқан кофакторын айтады.Мәселен, гемоглобиндегі темірпрофирин комплексі гем белокпен берік байланысқан.
Биохимиялық реакцияларда коферменттер 2 міндет атқарады:
1.Олар күрделі ферменттің активтік орталығын қалыптастыра отырып, ферментті субстрат молекуласымен түйістіреді.Сөйтіп, соғысының катализдік өзгеруін іске асырады.
2.Коферменттер катализдік процестің барысында электрондарды, протондары, жекелеген атомдарды және олардың топтарын субстраттан екіншісіне тасымалдауға қатысады.
Жалпы айтқанда, катализдік процесті фермент өзінің бүкіл молекуласымен жүзеге асырады.Оның белоктық бөлігі ферменттің талдаушылық (іріктеушілік) қасиетін және реакцияның жылдамдығын анықтайды.Апофермент субстратты уақытша қосып алады, ал кофермент осы кезде оның өзгеруін қамтиды.Ал бір кофактордың өзі бірнеше ферменттің құрамды бөлігі болуы мүмкін.Мысалы, фосфопиридоксаль 30-дан астам ферменттің кофакторы болып келеді.
Коферменттерді, олардың қызметтері бойынша 3 топқа бөлуге болады:
1.Оксидоредуктаза коферменті-сутегін және электрондарды тасымалдаушылар.
2.Трансфераза коферменттері - атомдар тобының тасымалдаушылығы.
3.Изомераза, лиаза және лигаза (синтетаза) коферменттері. Коферменттердің тізімі 1 - қосымшада көрсетілген.
Бұл қосымшада көптеген коферменттің құрамына витаминдер, олардың туындылары кіретіндігін байқап отырмыз.Бұдан, витаминнің жетіспеуі коферменттің түзілуі тежейтіндігін, яғни фермент синтезінің бұзылуына алып келетінін түсінуге болады.Осыдан организмде зат алмасудың бұзылуы болады.
Ферменттік реакцияның әр кезеңіне тыңғылықты сипаттама беру арқылы фермент әсерінің механизмін білуге болады. [3]
Белок молекуласындағы пептидтік байланыстардың үзілуі арқылы ферменттердің ктализдік әсерін қарастырып көрейік.Химотрипсин ферментінің әсер ету механизмі тыңғылықты зерттелген, мұнда аллостериялық әсер байқалмайды.
Белоктағы пептидтік байланыстарды химотропсин ферментінің гидролиздеу реакциясын жалпы мынадай түрде көрсетуге болады:
R2 - C - N - R2 + H2O -- R1 - COOH + R2 - NH2
││ │
O H
Белок Реакция өнімдері
Химотропсин ферментінің (сол сияқты трипсин, папаин, эластаза ферменттерінің) әсер ету механизмі мынадай. Ферменттің активті орталығында серин - 195 бар, және онда бүйірлік топ - СН2ОН. Реакцияның бастапқы кезінде фермент пен субстрат аралық комплекс түзілгеннен кейін серин қалдығындағы гидроксил - топтың оттегі атомы субстраттағы көміртегінің карбонилдік атомына шабуыл жасайды. Бұл кезде карбонилдік көміртегі мен амидтік азот екеуінің арасындағы байланыс нашарлайды, фермент - субстрат аралық комплексінде пептидтік байланыс үзіледі де, ацильденген фермент пен реакция өнімдерінің біреуі пайда болады. Бірінші кезең:
R1 - C - N - R2 + HOCH2 -- фермент -- R2 - C - O - CH2 - фермент + R2 - NH2
││ │ ││
О Н O
Белок Химотрипсин Ациильденген фермент Реакция өнімі
Катализдің екінші кезеңі кезінде су молекуласының қатысуымен фермент тотықсызданады (қалпына келеді) да, реакцияның екінші өнімі бөлініп шығады. [4]
R1 - C - O - CH2 - фермент + Н2О -- R1 - COOH + HOCH2 - фермент
││
О
Ацильденген фермент Реакцияның екінші Химотрипсин
өнімі
Реакцияның нәтижесінде бөлініп шыққан фермент келесі катализдік циклды жүргізуге дайын болады.
Ферменттің қасиеті мынадай мәселелерді қарастырамыз:
1.Ферменттік реакциялар жылдамдығына температураның әсері;
2.Ортаның рН көрсеткішінің әсері;
3.Фермент әсерінің ерекшелігі;
4.Фермент активаторлары мен гингибиторлары;
5.Проферменттер және оларды активтендіру;
6.Изоферменттер;
7.Мультиферменттік жүйе.
1) Фермент активтілігіне температура әсері.30-400С жағдайда тірі организмде ферменттер әсеріне активті келеді, бұл температура деңгейінен төмен немесе жоғары кезде фермент активтілігі бәсеңдейді. [5]
Орта температурасының көтерілуі молекулалар қозғалысын тездететіні белгілі және бұл жағдай химиялық реакцияның жылдамдығын арттырады. Вант-Гофф ережесіне сәйкес, температураны 100С шамасына көтеру реакция жылдамдығын 2-3 есе арттырады.Ферменттердің өзі белок болғандықтан, олар өте жоғары температурада бұзылып, өздерінің катализдік қасиеттерінен айырылып қалуы мүмкін.Сондықтан Вант - Гофф ережесін ферменттік реакциялар үшін белгілі деңгейде ғана қолдануға болады.
Температура 500С шамасынан артқан кезде ферменттер активтілігінің төмендеуі байқалады, бірақ бұл жағдай жылу әсерінің ұзақтығына және фермент табиғатына байланысты болады.Мысалы, аденилатциклаза қысқа уақыт 1000С дейін қыздырған кезде активтілігін жоғалтпайды.Орта температурасы төмендеген кезде кейбір жануарлардың қыстық ұйқыға кететіні белгілі.Мұндай ұзақ ұйқы кезінде жануарларда ферменттік реакциялардың жылдамдығы төмендейді де, қоректік заттар аз шығын болады және клеткалардың активтілігі төмендейді.
Төменгі температурада, мысалы, 00С және одан төменгі температурада ферменттік реакциялардың жылдамдығы өте төмен болады.Бұл жағдай практика жүзінде азық-түліктік өнімдерді сақтау үшін пйдаланылады.Мұндай (ет, май, балық, көкөністер, т.с.с.) төменгі температурада олар бұзылмай сапалы түрде сақталады. [6]
Қысты күні температура 00С шамасынан да төмен кезде ферменттердің әсері түгелдей тоқталмайды, бірақ олардың әрекеті жедел төмендеп кетеді.Көктемде, күн жылына бастасымен ферменттік реакциялардың жылдамдығы арта бастайды, өсімдіктер біртіндеп жасыл желекке орнады.
2) Фермент әрекетіне орта рН шамасының әсері.Орта реакциясының өзгеруіне ферменттердің сезімталдығы маңызды қасиеті болып табылады.рН шамасына байланысты ферменттердің активтігі бірден-ақ өзгереді.Әр түрлі ферменттердің әрекеті үшін рН көрсеткішінің шамасы әртүрлі болады.Кейбір ферменттер қышқыл ортада әсіресе активті келеді, екіншілері бейтарап ортада активті қасиет көрсетеді, ал үшіншілері әлсіз сілтілі немесе сілтілі ортада ерекше активті болады.Кейбір ферменттер әрекеті үшін қажетті рН шамасы берілген. (1 - кесте).
Кесте 1. Кейбір ферменттердің рН көрсеткіштері
Рс
Ферменттер атауы
рН көрсеткіштері
1
2
3
4
5
6
7
8
9
Пепсин
Липаза, қарын сөлінде
Амилаза, қарын сөлінде
Амилаза, уыттан алынған
Трипсин
Қышқыл фосфатаза
Сілтілік фосфатаза
Карбоксипептидаза
Аргиназа
oo 0,9 -3,0
oo 6,0
oo 6,9 - 7,0
oo 5,2
oo 7,5 - 8,0
oo 4,5 - 5,0
oo 9,0 - 9,5
oo 7,2
oo 10,0
Бір ғана қызмет атқаратын, бірақ әр түрлі тканьнен бөліп алынған екі фермент үшін рН оптимумы әр түрлі болуы мүмкін.Мысалы, қуық түбі (простата) безіндегі қышқыл фосфатазаның рН оптимумы 5,0 шамасындай, бауырдағы сілтілік фосфатазаныкі - 9,0.Фермент әрекеті үшін қажет рН оптимумының болуы мынаған байланысты: ферменттер де белок сияқты, электр заряды бар зат болып табылады, сондықтан олардың кеңістіктік құрылымы рН шамасына тәуелді. [7]
3)Ферменттердің өздеріне тән ерекшелігі.Ферменттің реакцияны тездету қасиеті мынада: фермент тек өзінің ғана субстратын байланыстырады және сол субстратты катализдейді.
Ферменттің өз субстратын танып білуі, оны таңдап алып, байланыстырды және ары қарай реакция катализдік жүргізуі ферменттің өзіне тән ерекшелігі деп аталады.
Әр фермент тек белгілі субстратқа ғана әсер етеді, кейде ұқсас құрылымы бар субстраттар тобына да әсер етеді және молекуладағы белгілі бір химиялық байланыстарды ғана ажыратып бөледі.Мысалы, амилаза ферменті тек қана крахмал гидролиздейді, оны мальтозаға айналдырады, ал басқа қанттарға ал әсер етпейді.Пепсин ферменті тек пептидтік байланыстарды ғана үзеді, ал басқа химиялық байланыстарға әсер етпейді.
Әр фермент төменде аталған реакциялардың біреуін ғана катализдейді: гидролиз, сутексіздендіру (дегидрлеу), химиялық топтарды ауыстырып алмастыру, жаңа химиялық байланыстар түзу, т.с.с. [8]
4) Фермент активаторлары мен ингибиторлары (тежегіштері).Фермент активтілігі ортада әр түрлі химиялық заттардың болуына байланысты.Ондай заттардың кейбіреуі фермент активтілігін арттырады, мұндай қосылыстар активаторлар деп аталады.Ал екінші бір заттар фермент әрекетін баяулатады, тіпті оны тежейді.Мұндай заттар ингибиторлар деп аталады.
Активаторлар ферменттік реакцияларды тездетеді.Мысалы, қарын сөлінде тұз қышқылы пепсинді активтендіреді, сөйтіп белок гидролизі тездейді.Тканьдерде кездесетін кейбір ферменттерді (оксидоредуктазаларды, катепсиндерді) құрамында бос сульфгидрильдік топтар бар қосылыстар (глутатион, цистетин) активтендіреді.
Ингибиторлар ферменттік реакцияларды біршама немесе мүлде тежейді. Мысалы, инсектицидтер холинэстераза ферментінің әсерін тежейді, ол ферменттің активті орталығымен байланысады да, нерв системасын тырыстырып істен шығарады, парализдейді. [9]
Фермент ингибиторларының медицинада, фармакологияда, малдәрігерлікте, ауылшаруашылығында маңызы зор.Бірқатар дәрілердің, антибиотиктердің емдік әсері ферменттік процестерді тежеумен байланысты.Көптеген пестицидтер насекомдарды және басқа да зиянды организмдерді құртады, өйткені олар нерв жүйесінің ферменттеріне әсер етеді.
Ферменттер әсерінің бәсекелес және бәсекелес емес тежеушісін ажыратып бөледі.Бәсекелес тежеуші өзінің құрылымы бойынша субстратқа ұқсайды, ол сондықтан да ферментті алдай алады, оның активті орталығымен байланыс жасайды да, ферменттің әсерін шектеп тастайды.
Бәсекелес емес ингибиторлардың құрылымы субстраттан бөлек және ол ферменттің субстрат байланысатын активті орталығымен байланыспайды, басқа маңызды жерімен, мысалы НS тобымен байланысады.Бұл кезде фермент молекуласының пішіні өзгереді де, оның катализдік орталығында қайтымды инактивация болады.Бәсекелес емес ингибиторлар қайтымды түрде бос ферментпен де, комплексімен де байланыс жасайды, осылайша активті емес комплекс түзеді. [10]
Қайтымсыз ингибирлеу (тежелу).Көптеген ингибиторлар ферментпен немесе фермент - субстрат комплексімен қайтымсыз байланыс жасайды. Ферменттің активті орталығымен мұндай байланыс ковалентті түрде цистегеннің сульфигирильдік тобы немесе сериннің гидроксильдік тобы арасында болады.Hg2+, Pb2+ және мышьяк қосылыстарының улы әсері осындай жағдайға байланысты.Әсері қайтымсыз тежеуге негізделген емдік дәрігері пинициллин жатады.Ол бактерия клеткасы қабықшасы жасалатын затты түзуге қатысатын ферменттердің біреуінің әрекетін тежейді.
5) Проферменттер (лат.тілінде pro - алдыңғы, бұрыңғы және фермент деген сөзден шыққан) - ферменттің активті емес түрі.Безді эпителийде бірқатар протеолиттік ферменттер активті емес күйде - проферменттер (немесе зимогендер) түрінде синтезделеді.Мысалы, пепсин қарынның ішкі қабатында пепсиноген проферменті түрінде түзіледі, трипсин ұйқы безінде трипсиноген түрінде түзіледі, т.с.с.Осының арқасында проферменттер түзілген клеткалар мен ткагьдер өздерін өздері бүлдіріп бұзбайды. [11]
Проферменттердің активті түрде айналуын физиологиялық және биохимиялық жағдайлар реттейді.Проферменттің активтену процесі былай болады: пептидтік байланысты үзу арқылы профермент молекуласынан бір пептид немесе бірнеше пептид бөлініп ажырайды, осының нәтижесінде ферменттің сәйкес конформациясы қалыптасады және оның активті орталығы ашылады.
Қарынның безді клеткаларында пепсин активті емес түрде - пипсиноген түрінде түзіледі.Оның активтенуі асқазан сөлінде тұз қышқылының (H+) немесе активті пепсиннің әсерімен өтеді.Пепсиногеннен бірнеше пептид ажырап бөлінеді, ол пептидтер пипсиноген молекуласының 15 бөлігі болады, ал пептидтің біреуі - пепсин ингибиторы.
6) Изоферменттер (isos - тең, бірдей және фермент деген сөзден шыққан). Изофермент дегеніміз - бір ферменттің әр түрлі, олардың полипептидтік құрылысында бір - бірінен өзгешелігі болады.Олар бір түрге жататындардың организмінде немесе жеке клеткасында кездеседі, олардың катализдік активтілігі әр түрлі болады.Мысалы, сілекейде және ұйқы безінде болатын α - амилаза крахмалдың ыдырауын катализдейді, яғни екеуі де бір реакцияны жүргізеді.Бірақ осы екеуінің ерігіштігі, рН оптимумы екі түрлі.Изоферменттерді электрофорез, хроматография жолымен, молекулалық електе - гельфильтрация арқылы ажырытып бөлуге болады. [12]
Адам организмінің әр түрлі тканьде лактатдегидрогенаның 5 изотүрі табылған.Оларды қысқыша былай атайды:ЛДГ1, ЛДГ2, ЛДГ3, ЛДГ4, ЛДГ5.Олардың бәрі бір қызмет атқарады, лактатты тотықтырып, пируватқа айналдырады:
СН3 - СНОН - СОО -+ НАД+ ЛДГ-- СН3СО - СОО - + НАД - Н + Н +
ЛДГ изоформның таралу сипаты организмнің жағдайын көрсетеді.Қан плазмасында лактатдегидрогеназалық активтіліктің артуы әр түрлі ауру кезінде байқалады.
Жануарлар, өсімдіктер және микроорганизмдердің жеке бастарының шыққан тегін анықтау үшін белгілі бір изоферменттің бар екені немесе жоқ екені генетикалық белгі болып табылады.
7) Мультиферменттік жүйе (лат.multum - көп және фермент деген сөзден шыққан) - бұл көптеген әр түрлі ферментерден комплекс.Мысалы, май қышқылдары синтезін реттеуші ферменттер мультиферменттік үлкен жүйе құрайды.Ашытқыда мультижүйе өзара тығыз байланыстағы әр түрлі жеті ферменттен тұрады.Әрбір жеке мультиферменттік жүйе 2 ферменттен 20 ферментке дейінгі топтан құралады. [13]
Әр ферменттің белгілі бір химиялық реакцияны катализдейтіні белгілі.Мультиферменттік жүйеде бірінші фермент катализдеген реакция өнімі екінші фермент катализдейтін келесі реакция үшін субстрат болады, т.с.с.Митохондрияларда А ацитиякоферменті СО2 және Н2О айналдырып, тотықтыруға мультиферменттік комплекс қатысады.Тыныстау тізбегінде электрондарды ауыстырып алмастыратын цитохромдар мультиферменттік жүйеге жатады.
Ферменттердің қазіргі атаулары мен жіктелуін 1961 ж. Халықаралық биохимиялық одақтың комиссиясы бекіткен.
Ферменттерді екі жолмен атайды: жүйелі рациональдық және тривиальдық жұмысшы.
Жүйелі бойынша әрбір фермент атауының алдына оның шифры қойылады.Шифр 4 цифрдан құралады.Бірінші цифр ферменттің қай класқа жататынын көрсетеді.Екінші цифр оның класс тармағын білдіреді.Үшінші цифр класс тармағының түрін анықтай түседі.Төртінші сан ферменттің осы класс тармағындағы рет нөмерін білдіреді, ферменттің цифрындағы әрбір цифр бір-бірінен нүкткмен бөлінеді. [14]
Өте қысқа, әрі пайдалануға қолайлы тривиальды атау болып саналады.Ол екі жолмен пайда болады: 1.Фермент әсер ететін субстраттың латынша түбіріне "аза" суффиксін жалғау арқылы.Мысалы, крахмалды (amylum) ыдыратушы фермент - амилаза.2.Фермент активтендіретін реакцияның атауын "аза" суффиксімен үстеу арқылы.Мысалы, гидролаза субстратты судың көмегімен ыдыратады.Кейбір ферменттердің тарихи атаулары (пепсин, трипсин және т.б.) қолданылады.
Жаңа жіктеу бойынша бізге белгілі ферменттердің барлығы 6 класқа бөлінеді: оксидоредуктазалар, трансферазалар, гидролазалар, лиазалар, изомеразалар, лигазалар (синтетазалар).
1.Оксидоредуктаза - сутегінің атомдарын немесе электрондарды бөліп және қосып алу арқылы субстраттың тотығу - тотықсыздану процесін үдететін фермент. Бұл кластың ферменттері аэробтық және анаэробтық дегидрогеназалар болып екіге бөлінеді.Аэробтық дегидрогеназалар субстраттан сутек атомдары мен электрондарды молекулалық оттегіне тасымалдауды активтендіреді.Оларды оксидазалар деп атайды. [15]
Анаэробтық дегидрогеназалар сутек атомдары мен электрондарды, оттегіне емес, субстратқа берілуін катализдейді.Мысалы:
НООС - СНОН - СН2 - СООН -- НООС - СО - СН2 - СООН + 2Н+ + 2е−
Алма қышқылы - қымыздық - сірке қышқылы
2.Трансфераза - атомдардың түрліше топтарының тасымалдану реакциясын катализдейтін фермент.Тасымалдайтын тобының атауына сәйкес метилтрансфераза, аминотрансфераза және т.б. деп аталады.Мысалы:
3.Гидролаза - заттардың түрліше топтарының гидролизіне қатысатын фермент.
а) эстеразалар күрделі эфирлі байланыстарды гидролиздейді.
ә) липаза триглицеридтерді глицерин және май қышқылына ыдыратады.
б) гликозидазалар көмірсудағы глюкозидтік байланыстарды гидролиздейді.Оларға амилаза, лактоза, мальтоза және т.б. жатады.
в) протеиназалар белоктардағы, полипептидтердегі пептидтік байланыстарды гидролиздейді.
4.Лиаза - еселенген байланысты түзе немесе бұза отырып, түрлі атомдар тобын қосып немесе ажыратып алу реакциясын катализдейтін фермент.
5.Изомера - изомеризация реакциясын катализдейтін фермент.
6.Лигаза синтетаза − АТФ энергиясының есебінен түрлі заттардың синтезделу реакциясын шапшаңдататын фермент.
Тіршілік процестерінің қалыпты өтуі ферменттердің әрекетіне байланысты.Ферменттік реакциялардың бұзылуы әр түрлі ауруға шалдықтырады.Сондықтан да, кез-келген ферменттің клеткадағы немесе биологиялық сұйықтардағы активтілігін анықтау арқылы әр түрлі органдар мен тканьдердегі өтеп жатқан өзгерістер жайында мағлұматтар алуға болады.
Жүрек ауруларында, әдетте, қан плазмасында креатгенкиназа, лактатдегидрогеназалар және аспартатамикотрансферада АСТ ферментінің активтігі күшейе түседі. [16]
Сүйек аурулары кезінде қан сары суындағы негіздік фосфатазаның активтігі арта түседі.
Клиникада кейбір ауруларды емдеу үшін пепсин, трипсин, химотрипсин және т.б. ферменттер қолданылады.
Мал төлі қанының сары суындағы аспартатаминотрансфераза АЛТ ферменттерінің активтендіруін анықтау арқылы оның келешектегі шаруашылыққа пайдалы қасиеттерін ерте болжауға болатыны дәлелденіп отыр.Бұның, малды ерте сұрыптауда тәжірибелік маңызы зор болып отыр.
Бірқатар ферменттік препараттар тамақ және жеңіл өнеркәсібінде пайдаланады.Киімдегі білінген дақтың кетіруін жеңілдету үшін кір жуғыш ұнтаққа протеолиттік ферменттердің препараттарын қосады.
Ферменттің көмегімен мұнайдан малдың азықтық белогын алады.Ферменттер былғары өндірісінде теріні өңдеу, оның сапасын жоғарылату үшін қолданылады.
Ферменттің активтік орталығы деп оның молекуласының субстратпен түйісетінт бөлігін айтады.Активтік орталық субстратты қосып алып, оны өзгертуге міндетті.Ол, әрекетшіл топтары бар амин қышқылдары қалдықтарының бүйірлік радикалдары арқылы пайда болады.Күрделі ферменттерде активтік орталықты амин қышқылдарынан басқа металдардың иондарымен коферменттер құрады. [17]
Ферменттердің активтік орталықтарында реакцияға қабілетті топтары бар мына төмендегі амин қышқылдарын кездестіруге болады:
1.SH - сульфгидрильді тобы бар цистеин;
2.ОН - гидроксиль тобы бар серин;
3.Имидазол топты гистидин;
4.Екінші карбоксиль тобы бар аспарагин және глютамин қышқылдары;
5.Индол сақиналас триптофан;
6.Гидрофобты бүйірлік топтары бар амин қышқылдары.
Активтік орталық ферменттің полипептидтік тізбегіндегі бір-бірінен алыс орналасқан және амин қышқылдарының жақындасуынан пайда болған кеңістік пішін.Полипептидтік тізбектің және жеке бөліктерінің кеңістіктегі жақындасуынан ферменттің екіншілей және үшіншілей құрылымдары пайда болып, фермент активтікке ие болады.Күрделі ферменттің молекуласында екі активтік орталықтары бар.Оның біреуі апоферменттің, ал екіншісі коферменттін үстінде орналасқан.
Аллостерлі реттегіш орталық.Екі және одан да көп суббірліктен тұратын кейбір ферменттердің молекуласының үстінде, активтік орталықтан тыс жерде орналасқан, қосымша бөлімшесі болады.Оны аллостерлі немесе реттегіш орталығы дейді.Ал, ферменттерді аллостерлі ферменттер деп атайды (грек. Allo және stereos - басқа жіне орын). [18]
Реттегіш орталық активтік орталықтан едәуір қашықтықта орналасады.Аллостерлі ферменттер реттегіш орталығы арқылы модулятордың эффектордың молекуласымен байланысқа түседі.Модулятор аллостерлі ферменттің конформациясын өзгерте отырып онын әсерін активтендіреді немесе бөгейді, ал өзі өзгермейді.
Ферменттің аллостерлі эффекторына субстраттар, реакцияның өнімдері, нуклеотидтер АМФ,АТФ, амин қышқылдары, сутегінің иондары және металдар жатады.
Кеңістіктегі нақтылы сәйкестілік - катализдегі маңызды фактор.Бұл, екі жолмен іске асырылады:
1) ферменттің "өз" субстратын танып алуы.
2) ферменттің катализдейтін реакциясының қатаң талғампаздығы арқылы.
Ферменттің субстратпен әрекет ету дағдысын 2 теория арқылы түсіндіруге болады.Бірінші сатысында, фермент субстратпен қосылып фермент субстрат комплексін түзеді: Е + S----ЕS
Фермент субстрат комплексі.
Екінші сатысында, фермент - субстрат комплексі реакцияның ақырғы өніміне дейін ыдырап, фермент босап шығады.
Е -- Е + Р1 + Р2
Фермент - субстрат фермент реакцияның
комплексі өнімдері
Ферменттің әсер етуін мынандай ережелермен қорытындылауға болады:
1.Реакцияның барысында ферменттің құрылымы өзгермейді.
2.Ферменттер өте аз мөлшерде әсер етеді.
3.Ферменттер реакцияның тепе-теңдігін жылжытпайды.Демек, олар тура және кері реакцияларды субстраттың концентрациясына байланысты бір деңгейде шапшаңдатады.
Малдәрігерлік практикада мынадай фермент препараттары қолданылады: пепсин, табиғи қарын сөлі, панкреатин, лизоцим, тромбин.
Шошқа қарнының кілегей қабығынан алынатын қарын сөлі.Бұл мөлдір, түссіз немесе сәл сарғыштау түсті, иіссіз, дәмі қышқылтым, сумен жақсы орналасатын сұйықтық.
Препарат қарын сөлінің қышқылдығын қалпына келтіреді.Малдың тәбеті аш, жас төлдің азықты жақсы қорытуына және салмақ қосуына ықпал етеді.
Шошқа қарнының кілегей қабығынан алынатын сөлі, әдетте жас төлдің азық қорыту қарын сөлі, әдетте жас төлдің азық қорыту жолындағы инфекциялық аурулардан сақтандыру және емдеу үшін қолданады.Бұл орайда препаратты әуелі бөлме температурасындағы қайнақ суға 3-4 есе сұйылтып, әрбір сүт ішкізгеннен кейін 15-20 минуттан соң береді. [19]
Бұзау үшін 1 рет берілетін емдік дозасы 25-30 мл, торайға - 5-10 мл.Сақтандыру ретінде шамамен 1,5-2 еседей кем беріледі.
"Эквин" табиғи қарын сөлі.Бұл дені сау жылқының қарын безінің секретінен алынатын препарат.Оны консервілеу үшін 0,03-0,04 % салицил қышқылын қосады.
Физика - химиялық тұрғыдан түссіз немесе сарғыш түсті, ашқылтым - қышқыл дәмі, қышқыл иісі бар мөлдір сұйықтық.
Малдәрігерлік практикада қолданады.Эквинді малға сақтандыру және емдеу мақсатында улы деспепсияға, катаральды гастроэнтероколитке, бұзаудың А - гиповитаминозына т.б. ауруларға антибактериальды препараттармен қоса қолданады.
Бұзау үшін емдік және сақтандыру дозасы 25-30 мл, торайға - 10-25 мл.Эквинді осы дозада азықтандырудан 10-20 мин. Бұрын 10 күн бойы күніне 2-3 рет береді.Құсқа эквинді ыдыстағы (темір емес) немесе фарфор табақшаларда суына қосып, азықтандырардан 10-20 мин. Бұрын 10 күн бойы күніне 2-3 рет береді. [20]
Пепсин - малдәрігерлік практикада пепсиннің 1 %-к ерітіндісі қолданылады.Ол мөлдір, қышқыл дәмді, лайланатын сұйықтық, 500 артық қыздырса бұзылады.
Препарат қарын сөлі секілді қарын сөлінің қышқылдығын қалпына келтіреді, малдың тәбетін ашып, жеген азығын жақсы қорытады.
Пепсинді бұзау мен торайдың азық қорыту жолындағы қабыну ауруларын емдеу және сақтандыру үшін қолданады.Оны сүт ішердің алдында 15-20 мин. бұрын бұзауға 100 мл, торайға 50 мл дозада береді.Пепсинді аурудан сақтандыру мақсатында 1,5-2 есе кем дозада қолданады.
Панкреатин - бұл құрамында ферменті бар ұйқы безінің препараты. Физикалық - химиялық тұрғыдан бұл ақшыл - сарғыш ұнтақ, иісі мен дәмі ет сорпасы секілді.Суда баяу ериді.Энтерит кезінде ұйқы безі функциясының жетімсіздігіне қолданады.Шошқаға 0,5-1,0 грамм, итке - 0,2-0,5 грамм дозада ішкізеді. [21]
Лизоцим - бұл сілекей безі секретінің фермент тәрізді заты. Антибактериалдық активтілігі бар.Лизоцим сондай-ақ шеміршекте, кілегейлі қабықта, жұмыртқа белогында, шомырда (редькада), капустада, шалқанда (репаде) болады.Лизоцим препараттарын кілегейлі қабық қабығында, энтеритке, күйікте қолданады.
Тромбин - бұл натрий хлоридінің изотониялық ерітіндісіндегі қанның табиғи ферментінің ерітіндісі.Физика - химиялық тұрғыдан бұл түссіз, лайланатын ерітінді.
Тромбинді капиллярлардан және паринхиматоздан қан ағуын тоқтату үшін қолданады.Артериядан және ірі венадан қан аққанда тиімсіз. [22]
Қазіргі кезде құрамында ферменті бар басқа да көптеген емдік дәрілер бар.Бірінші кезекте, бұлар - құрамында ферменттері бар ұйқы безінің препараттары: котазим, нутризим, фестал, энзистал.Бұл емдік энтериті мен гастритін емдеу үшін қолданады.Алайда, ескеретін жайт, оларды мал түліктеріне қолдану әлі мақұлданбаған.Басқа да ферменттер және фермент тәрізді препараттарды, мәселен, хемотрипсин мен ацетилцистегенді қақырық түсіретін дәрі ретінде қолдануға болады.Химотрипсинді сонымен қоса баяу жазылатын жараларға, іріңді және шірігіш тканьдерді тазалау үшін қолданады.Бірқатар ферменттер қанның ұюын реттеуге қатысады.Гепарин және фибринозилин секілді заттар ұюға қарсы факторлар болып саналады.
Гепарин мен фибринолизинді тромба (қан ұюға) қауіпті болғанда венаға құяды.Құрамында гепарин бар сүртпе майда шеткі қан айналысы бұзылуына байланысты ауруды емдеу үшін қолданады (мәселен, ревматизмде, полиартритте, трофикалық жарада). [23]
Медицинада және малдәрігерлерде антиферментті препараттар да қолданылады.Мәселен, контрикал, трасилол, аминокапрон қышқылы фибринозин әсерін бөгейді, сөйтіп, қандағы фибринолизиннің тромбына сору қабілеті кемиді.Бірақ препараттар қан ағуды тоқтату үшін венаға тамшылатып және ағызып құйылады.Сонымен қоса, контрикал мен трасилол клетка ішіндегі ферменттерді бөгейді.Мұның өзі клетканаң ыдырауына байланысты ... жалғасы
Сіз бұл жұмысты біздің қосымшамыз арқылы толығымен тегін көре аласыз.
Ұқсас жұмыстар
Пәндер
- Іс жүргізу
- Автоматтандыру, Техника
- Алғашқы әскери дайындық
- Астрономия
- Ауыл шаруашылығы
- Банк ісі
- Бизнесті бағалау
- Биология
- Бухгалтерлік іс
- Валеология
- Ветеринария
- География
- Геология, Геофизика, Геодезия
- Дін
- Ет, сүт, шарап өнімдері
- Жалпы тарих
- Жер кадастрі, Жылжымайтын мүлік
- Журналистика
- Информатика
- Кеден ісі
- Маркетинг
- Математика, Геометрия
- Медицина
- Мемлекеттік басқару
- Менеджмент
- Мұнай, Газ
- Мұрағат ісі
- Мәдениеттану
- ОБЖ (Основы безопасности жизнедеятельности)
- Педагогика
- Полиграфия
- Психология
- Салық
- Саясаттану
- Сақтандыру
- Сертификаттау, стандарттау
- Социология, Демография
- Спорт
- Статистика
- Тілтану, Филология
- Тарихи тұлғалар
- Тау-кен ісі
- Транспорт
- Туризм
- Физика
- Философия
- Халықаралық қатынастар
- Химия
- Экология, Қоршаған ортаны қорғау
- Экономика
- Экономикалық география
- Электротехника
- Қазақстан тарихы
- Қаржы
- Құрылыс
- Құқық, Криминалистика
- Әдебиет
- Өнер, музыка
- Өнеркәсіп, Өндіріс
Қазақ тілінде жазылған рефераттар, курстық жұмыстар, дипломдық жұмыстар бойынша біздің қор #1 болып табылады.
Ақпарат
Қосымша
Email: info@stud.kz