Фермент активтілігіне температура әсері

ДИПЛОМДЫҚ ЖҰМЫС

« Қазақстан кәсіпорындарындағы ет өнеркәсібінде ферменттеу үрдісін қолдану » тақырыбына жазылған

5В070100- «Биотехнология»

мамандығы бойынша

Орындаған:

Астана, 2018ж

ҚАЗАҚ ТЕХНОЛОГИЯ ЖӘНЕ БИЗНЕС УНИВЕРСИТЕТІ

Факультет: Технологиялық

Технология және стандарттау кафедрасы

5В070100 - Биотехнология мамандығы

Дипломдық жобаны (жұмысты) орындауға арналған

ТАПСЫРМА

Студентке:

Жобаның (жұмыстың) тақырыбы: «Қазақстан кәсіпорындарындағы ет өнеркәсібінде ферменттеу үрдісін қолдану»

Графикалық материалдардың тізімі (міндетті түрде көрсетілетін сызбалар)

Жұмысқа қарасты бөлімдерді көрсете отырып жұмыс бойынша кеңестері:

ТжС кафедрасының меңгерушісі .

Дипломдық жұмыстың жетекшісі .

Тапсырманы орындауға алған студент .

Тапсырманы берген уақыты ___. . 20___ж.

МАЗМҰНЫ

КІPІСПЕ

Жұмыстың өзектілігі . Қазіргі кезде жылқы етінің емдік қасиеттері медицина, биология ғылымдары тарапынан да дәлелденіп келеді. Биологиялық, физика-химиялық сипаты жағынан алып қарағанда жылқы етінің тамақтық қасиеті жоғары, ол өте сіңімді келеді, оның құрамында толыққанды ақуыз мол және де аминдік қышқылының құрамы мейлінше қолайлы түрде теңдестірілген. Оның бұлшық еттерінің арасында май аз болады, бұл жылқы етінің калориялығы кем нағыз диетикалық өнім екенін сипаттайды.

Жылқы етінің майында линольді, линоленді, арахидонды көптеген май қышқылдары да мол. Бұл қышқылдар ағзадағы зат алмасуын реттеуде маңызды роль атқарады. Осы май қышқылдарың болуы есебінен, жылқы майы өсімдік майы және мал майының аралығында тұрады, сондықтан да жылқы майы бойға сіңімді келеді және айқын липотроптық және өт айдағыштық қасиеті болады, Және онда атерогендік фактор болып табылатын холестерин мен қаныққан май қышқылдары кем. Жылқы етінде витаминдер, минералдық заттар, микроэлементтер мен тағы басқа да құрамдардың мол болуы оның тағамдық қасиетін жақсарта түседі.

Соңғы кезде жылқы еті пайдаланылатын диеталық рациондардың шипалық әсерін және ішкі мүшелердің функционалдық жағдайы, заттардың алмасуын айқындау жолындағы зерттеу жұмысының нәтижелері жылқы етін атересклероз, гепатоздар, гепатиттер, панкреотиттер, алиментарлық семіру сияқты заттардың алмасуының бұзылуына байланысты пайда болатын ауруларды емдеуге диеталық терапия ретінде қолдануға болатынын айқындады.

Жұмыстың ғылыми жаңашылдығы сoл, - бұл жұмыста жылқы еті және ет өнімдерін өндірудің физика-химиялық негіздері бойынша зерттеулер және микроорганизмдер мен ферменттердің әсерінен ет пен ет өнімдерінің қасиеттерінің өзгеруі жан-жақты қарастырылған.

Зеpттеу нәтижесінің теopиялық құндылығы мен пpактикалық мәні - жылқы еті мен одан алынатын ет өнімдерін өндірудің физика-химиялық қасиеттері бойынша зерттеулер жүргізіліп, ферменттердің әсерінен ет пен ет өнімдерінің қасиеттерінің өзгеруі тәжірибе жүзінде зерттелінді.

Диплoм жұмысының мақсаты - ет өнеркәсібінде ферменттеу үрдісін қолдану жағдайын зерттеу.

Алға қoйылған oсы мақсатқа қoл жеткізу үшін мынадай міндеттеp қoйылған:

• еттің қоңдылығын зерттеу әдістері
• етті және ет өнімдерін суықпен өңдеу және сақтау әдістері;
• ет және ет өнімдерінің микроағзалар мен ферменттердің әсерінен өзгеруі
• еттің органолептикалық қасиеттерін зерттеу нәтижесі
• қазының физикалық-химиялық көрсеткіштері
• жылқы етін және ет өнімдерін суықпен өңдеу және сақтау көрсеткіштерін зерттеу.

Зеpттеу нысаны: жұмыста зерттеу объектісі ретінде жылқы еті алынған.

Зеpттелу oбъектісінің теopиялық және әдіснамалық негіздеpі : жұмыста ет және ет өнімдерін өндірудің физика-химиялық және биохимиялық негіздері бойынша зерттеулер қамтылған. Технологиялық факторлар мен микроорганизмдердің, ферменттердің әсерінен ет пен ет өнімдерінің қасиеттерінің өзгеруі және етті тұздау, кептіру техникасы мен технологиясы жан-жақты қарастырылған.

Диплoмдық жұмыс кіpіспеден, 6 таpаудан, қopытындыдан, пайдаланылған әдебиеттеp тізімінен құpалады. Жұмыс 6 cypет, 11 кестеден жинақталған. Жұмыстың жалпы көлемі 88 бет, пайдаланылған әдебиеттеp саны 49.

1. Әдебиеттеpге шoлу

1. 1 Ферменттер туралы жалпы түсінік

Ферменттер туралы түсінікті зерттейтін болсақ отандық, шетелдік ғлымдардың тұжырымдары өте көп, біз тек соның кейбірін ғана қарастыратын боламыз. Ендеше осы саладағы отандық белді ғалымның бірі Тұртабаев С. Қ., ферменттер деп ағзада жүретін түрлі биохимиялық процестерге катализатор ретінде əсер ететін белоктік табиғаты бар қосылыстарды айтады [1] .

Фермент дегеніміз - белоктық зат, З. Сеитовтың деректері бойынша ол организмдегі түрлі химиялық реакцияларды тездетуші [1] .

Химиялық реакциялардың жүрісін тездетушілерді катализаторлар деп атайтыны белгілі. Осыған сәйкес ферменттерді биологиялық катализаторлар деп те атайды, өйткені, олар тірі материалда әрекет жасайды. Фермент (латын тілінде fermentum - ашу деген мағынаны береді) деген терминмен қатар әдебиетте энзим (грек тілінде - enzym, en - ішкі, zyme - ашықты деген мағына береді) деген сөз де қолданылады.

И. Е. Мозговтың айтуы бойынша, ферменттерді және олар катализдейтін реакцияларды зерттейтін бөлімі энзимология деп аталады [2] .

Ферменттер жөніндегі ілім қалай дамыды? Фермент қатысатын процестермен адам өте ерте кездерден бері - ақ таныс болатын. Тіпті ерте заманның өзінде - ақ қантты заттарды ашыту жолымен спирттік ішімдіктер алғаны белгілі. Ферменттер қатысатын процестерді ғылыми тұрғыдан зерттеу 17 ғасырдың орта кезінен басталады. Осы кезде Гельмонт қанты бар сұйық заттардың ашуы ерекше қоздырушылар көмегімен жүретінін анықтаған. Осыдан кейін Лавуазье ашу кезінде қант түгелдей көмір қышқыл газға және спиртке айналатынын анықтады.

Қ. К. Қайырхановтың мәліметі бойынша, ферменттер туралы ілімнің даму жолын 4 кезеңге бөлуге болады [3] .

Бірінші кезең - көне заманнан 17 ғасырға (1600 ж) дейінгі дәуірді қамтиды. Мыңдаған жылдар бойы адамдар шарап ашыту, ірімшік жасау, нан пісіру, сыра қайнатушылық кәсіппен шұғылданған. Бірақ, бұл процестерге ферменттердің қатыстығының барлығын адамдар білмеген еді, себебі сол кезде ғылым өз дамуының ең төменгі сатысында еді.

Екінші кезең - 17 ғасырмен 19 ғасырдың ортасына дейінгі мезгілді қамтиды. Бұл мезгіл Я. Б. ван Гельмонттың есімімен тікелей байланысты. Ол ғылымға фермент (латынша fermentation - ашу, ашыту) деген термин кіргізеді. 1814 ж. Орыс ғалымы К. Кирхгоф амилазаны, 1836 ж. Т. Шванн қарын сөлінен пепсинді, ал 1862ж. А. Я. Данилевский ұйқы безінен амилазаны, липазаны және трипсинді ашты. Ферменттердің қайтымдылық әсерлігінің негізін салған да А. Я. Данилевский болатын.

19 ғасырдың екінші жартысынан 20 ғасырдың 30 - жылдарына дейнгі уақытты үшінші кезеңге жатқызуға болады. Бұл кезде Л. Пастер мен Ю. Либихтың арасында ферменттің табиғаты жөнінде айтыс туды. Л. Пастер барлық ферменттерді «ұйымдасқан» және «ұйымдаспаған» деп екіге бөлді. Клетка ішінде әсер етуші ферментті ұйымдасқан, ал клетка сыртында әсерін білдірген ферментті ұйымдаспағанға жатқызады. Ю. Либих бұндай пікірге қарсы болды: «Ферменттер клетканың ішінде де және сыртында да бірдей катализдік әсер көрсете алады» - деді.

1871 ж. Бұл егестің шын мәніне орыс дәрігері М. М. Леанассенка жетті. Ол кісі ашытқыш клеткаларының құрылымын кварц құмыменұнтақтау арқылы бұзып, сонан соң үлкен қысымымен оны сығып, оданкөмірсулардың ашытқыш сөлін алды. Бұл тәжірибені Э. Бухнер қолдады. Сонымен қатар ферменттердің әсері клетканың құрылымына байланысты емес екндігі дәлелденді.

Ферменттер саны көбейе бастады. 19 ғасырдың аяғында олардың аттарын бір жүйеге келтіру керек болды. Э. Дюкло ферментті субстраттың латынша атының түбіріне «аза»жалғауын қосу бойынша атауды ұсынды. 1909 ж. С. Серенсен фермент активтігінің рН мәніне байланыстылығын ашты. Осы кезде Э. Фишер ферменттердің әсер ету механизмі жөніндегі ілімін құрды. «Катализ кезінде фермент - субстрат комплексі түзіледі» - деген тұжырымға 1902 ж. А. Браун келді. 1913 ж. Л. Михаэлис ферменттік катализдің қазіргі кинетикалық негізін жарыққа шығарды.

Фермент молекуласының құрылымы толық зерттелді. Р. Вильгитеттердің екі компонентті ілімі пайда болады. Дж. Самнер 1926 ж. Несеп нәрінің ыдырауын катализдейтін уреаза ферментін кристалл түрінде алды. Д. Х. Нортропп 1930 ж. Кристалл түрінде пепсинді, ал 1931 ж. Трипсинді бөліп алды. Осы кезден бастап ферментологияның төртінші кезеңі басталады.

Бұл жылдары коферменттердің құрылымы, олардың белоктық бөлікпен қосылысы зерттелді. О. Барбург және оның оқушылары тыныс алу тізбегінің ферментін, көптеген витаминдердің коферменттік функциясы анықтады.

В. А. Энгельгардт және М. Н. Любимова 1939 ж. Бұлшық ет тканінен ферменттік қызмет атқаратын миозинді тапты. Х. К. Корана 1976 ж. 196 нуклеотидтерден генді синтездеді.

Ғалым - ферментологтардың тамаша жетістіктерінің бірі ұйқы безінің рибонуклеазасының құрылымын анықтау болды.

В. Л. Кретовичтің (1974) нақты сөзімен айтқанда «ферментология саласындағы ғылыми жаңалықтар тірі материяның жасырынып жатқан асыл құпиясының пердесін көтере отырып ғылымның мұнан ары дамуына және оның жетістіктерін тәжірибеде кең қолдануға тамаша болашақ ашып берді».

Ж. С. Есімовтің деректері бойынша, әр клеткада фермент молекуласының биосинтезі әдеттегі белоктың биосинтезі сияқты өтеді [4] .

Ферменттер клетканың тек белгілі бір аудандарында ғана шоғырланған. Мысалы, май қышқылдарының В-тотығуының және клетканың тыныс алу ферменттері-митохондрияда; белоктың биологиялық түзілуіне қатысы бар ферменттер-рибосомаларда; гликолизде, май қышқылдарының түзілуіне қатысатын және амин қышқылдарын активтендіретін ферменттер-гиалоплазмада шоғырланған.

А. Б. Қайыржановтың айтуы бойынша, компартментализация деп клетканың белгілі бір бөліктерінде фермент жүйелерінің шоғырлануының арқасында ондағы ферменттік процестердің реттелуін айтады [5] .

Мысалы, глюкозаның пирожүзім қышқылынан түзілуіне бірқатар ферменттер қатысады: олардың біреуі митохондрияда, ал екіншісі цитоплазмада шоғырланған.

арқасында ферменттер арасындағы бәсеке жойылады.

Н. Д. Ахметовтың деректері бойынша, ферменттер белок тектес заттар болғандықтан, белоктарды алу әдістерін ферменттерге де қолданады [6] .

Ең алдымен ферментті алуға арналған материалды түрлі қоспалардан босатады. Сонан соң материалды гомогонизаторға немесе ультрадыбыс, автолиз және т. б. әдістермен төменгі температурада (2 - 8 ⁰ С) ұсақтайды. Ұсақталған, гомогенизацияланған материалды центрифугалайды. Сұйық бөлігіне (центрифугат) ферменттер өтеді, ал тұнбаны алып тастайды.

Ферменттерді тұнбаға түсіру үшін центрифугатқа аммоний сульфатын немесе органикалық еріткіштерді (этил спирті, ацетон) қосады. Сол кезде барлық белоктар, сонымен қатар ферменттер де тұнбаға түседі.

Ферменттерді бөлу үшін ионалмасу хроматографиясын, немесе электрофорез /полиакриламид, крахмал, агар-агар гелі/ қолданады.

Ферменттерді тазалау үшін диализ әдісін пайдаланады.

В. Д. Соколовтың мәліметі бойынша, бөліп алынған таза фермент өзінің ферменттік активтілігімен бағаланады [7] . Ферменттік активтілік дегеніміз белгілі фермент бөлшегінің көмегімен нақты уақыт ішінде алынған субстрат шамасы. Мысалы, а-амилазаның осындай қасиетін зерттеп білу үшін 25 ⁰ С жағдайында және 1 минут ішінде 1 мг фермент ыдыратқан крахмал мөлшерін анықтау қажет.

Фермент активтілігінің өлшемі жөнінде энзимологияда мынадай ұғымдар қабылданған. Ферменттің халықаралық өлшемі Ө бас әрпімен («өлшемі» деген сөздің немесе U ағылшын тілінде-Unitдеген сөздің бас әрпімен) белгіленеді.

Ферменттің халықаралық өлшемі дегеніміз-фермент әсерінің қолайлы жағдайында (рН, субстрат концентрациясы, т. б), 25 ⁰ С температурада бір минут ішінде субстраттың бір микромолін (1 мкмола 10 ^-6 мольге тең) катализдеп өңдей алатын фермент мөлшері.

Меншікті активтілік дегеніміз-ферменттік препараттағы бір мг белокқа тиісті фермент өлшемінің (Ө) шамасы; ол мкмоль 1 мин мг белок

деп көрсетіледі. Меншікті активтілік ферменттік препараттың тазалық

өлшемі: фермент тазартылған сайын, ол арта түседі және фермент таза күйге жеткенде, ол көрсеткіш ең жоғары және тұрақты болады.

Катализдік активтілік (символы-кат) дегеніміз-стандартты жағдайда 1 моль субстратты 1 с уақыт ішінде өңдеп өзгерте алатын фермент мөлшері болып табылады.

Ферментті препаратта белоктын бар екенін коельдал әдісімен (жалпы азотты анықтап, ол көрсеткішті 6, 25 санына көбейтеді), немесе Логуридің колоримент және боялмаған ерітінділерде 280 нм кезінде Варбург пен Христианның спектрофотометриялық әдісі бойынша анықтайды.

З. К. Қожабеков, А. Р. Сансызбай, А. Ә. Сұлтанов, В. Б. Тен, С. Н. Шинның деректері бойынша, мал дәрігерлік практикада мынадай фермент препараттары қолданылады: пепсин, табиғи қарын сөлі, панкреатин, лизоцим, тромген [8] .

Шошқа қарнының кілегей қабығынан алынатын қарын сөлі. Бұл мөлдір, түссіз немесе сәл сарғыштау түсті, иіссіз, дәмі қышқылтым, сумен жақсы араласатын сұйықтық.

«Эквин» табиғи қарын сөлі. Бұл дені сау жылқының қарын безінің секретінен алынатын препарат. Оны консервілеу үшін 0, 03-0, 04 % салицин қышқылын қосады.

Пепсин-1 %-к ерітіндісі қолданады. Ол мөлдір, қышқыл дәмді, лайланатын сұйықтық, 500 артық қоздырса бұзылады.

Панкреатин-бұл құрамында ферментті бар ұйқы безінің препараты.

Мизоцим-бұл сілекей безі секретінің фермент тәрізді заты.

Тромбин-бұл натрий хлоридінің изотониялық ерітіндісіндегі қанның табиғи ферментінің ерітіндісі.

Қазіргі кезде құрамында ферменті бар басқа да көптеген емдік дәрілер бар. Біріншіден бұлар-котазим, нутризим, фистал, энзистал. Басқа да ферменттер және фермент тәрізді препараттарды, мәселен, химотрипсин мен ацетилцистегеинді қақырық түсіретін дәрі ретінде қолдануға болады. Репарин және фибринозилин секілді заттар ұюға қарсы факторлар болып саналады.

Ферменттер химиялық табиғаты жағынан-белоктық заттар. Ферменттің тездеткіштік қызметі оның молекуласында белок барлығына байланысты. Совет ғалымдары көптеген белоктардың ферменттік қасиетке ие екедігін дәлелдеді. Мысалы, бұлшық еттердің миозині (В. А. Энгельгардт) . Бұл жөнінде К. А. Тимирязевтің өзі былай деп айтқан болатын: «Белок затының бір шеңгелінде бүкіл тірі дененің химизмі берілген». Осылай болса ферменттер де, молекуласының құрылысына қарай, белоктар сияқты қарапайым және күрделі болып екі топқа бөлінеді. [1]

Қарапайым ферменттердің молекуласы тек қана белоктардан тұратын бір компонентті ферменттер болып келеді, яғни қарапайым ферменттер дегеніміз бұл қарапайым белоктар. Гидролизденгенде тек амин қышқылдарына ғана ыдырайды. Оған жататындар: рибонуклеаза, пепсин, трипсин, химотрипсин, папаин, амилазалар және т. б. гидролазалар.

Күрделі ферменттер деп күрделі белоктарды айтады. Олардың молекуласы белоктық және белоксыз заттардан тұратын екі компонентті ферменттер. Белоктық бөлігін апофермент, ал белоксыз бөлігін кофермент немесе простетикалық топ деп атайды. Диализ кезінде белоктық бөлігі диализаторде қалады да, ал белок емес бөлігі жартылай өткізгіш мембранадан өтіп кетеді. Апофермент коферментсіз активсіз, дәл солай кофермент апоферментсіз активсіз. Металдардың иондары немесе белок емес органикалық заттар күрделі ферменттердің факторлары болып келеді. Көптеген ферменттер өзінің активтігін демеуге екі кофактордың да қатысуын керек етеді. Көптеген метелдардың иондары ферменттердің жақсы активаторлары: Na ⁺ , K ⁺ , Ca ²⁺ , Mg ²⁺ , Zn ²⁺ , Cu ²⁺ , Mn ²⁺ .

Кофакторды (простетикалық топ) әдетте кофермент деп атайды. [2]

Коферменттер (латын сөзінен «ко»-бірге және ферменттер) -ферменттің белокты бөлігінен әлсіз байланысқан белок емес. Органикалық қосылыстардан тұратын бөлігі. Бұған дигидрогеназалар мысал бола алады.

Простетикалық топ деп ферменттің белокты бөлігімен берік байланысқан кофакторын айтады. Мәселен, гемоглобиндегі темірпрофирин комплексі /гем/ белокпен берік байланысқан.

Биохимиялық реакцияларда коферменттер 2 міндет атқарады:

1. Олар күрделі ферменттің активтік орталығын қалыптастыра отырып, ферментті субстрат молекуласымен түйістіреді. Сөйтіп, соғысының катализдік өзгеруін іске асырады.

2. Коферменттер катализдік процестің барысында электрондарды, протондары, жекелеген атомдарды және олардың топтарын субстраттан екіншісіне тасымалдауға қатысады.

Жалпы айтқанда, катализдік процесті фермент өзінің бүкіл молекуласымен жүзеге асырады. Оның белоктық бөлігі ферменттің талдаушылық (іріктеушілік) қасиетін және реакцияның жылдамдығын анықтайды. Апофермент субстратты уақытша қосып алады, ал кофермент осы кезде оның өзгеруін қамтиды. Ал бір кофактордың өзі бірнеше ферменттің құрамды бөлігі болуы мүмкін. Мысалы, фосфопиридоксаль 30-дан астам ферменттің кофакторы болып келеді.

Коферменттерді, олардың қызметтері бойынша 3 топқа бөлуге болады:

1. Оксидоредуктаза коферменті-сутегін және электрондарды тасымалдаушылар.

2. Трансфераза коферменттері - атомдар тобының тасымалдаушылығы.

3. Изомераза, лиаза және лигаза (синтетаза) коферменттері. Коферменттердің тізімі 1 - қосымшада көрсетілген.

Бұл қосымшада көптеген коферменттің құрамына витаминдер, олардың туындылары кіретіндігін байқап отырмыз. Бұдан, витаминнің жетіспеуі коферменттің түзілуі тежейтіндігін, яғни фермент синтезінің бұзылуына алып келетінін түсінуге болады. Осыдан организмде зат алмасудың бұзылуы болады.

Ферменттік реакцияның әр кезеңіне тыңғылықты сипаттама беру арқылы фермент әсерінің механизмін білуге болады. [3]

Белок молекуласындағы пептидтік байланыстардың үзілуі арқылы ферменттердің ктализдік әсерін қарастырып көрейік. Химотрипсин ферментінің әсер ету механизмі тыңғылықты зерттелген, мұнда аллостериялық әсер байқалмайды.

Белоктағы пептидтік байланыстарды химотропсин ферментінің гидролиздеу реакциясын жалпы мынадай түрде көрсетуге болады:

R ₂ - C - N - R ₂ + H ₂ O → R ₁ - COOH + R ₂ - NH ₂

││ │

O H

Белок Реакция өнімдері

Химотропсин ферментінің (сол сияқты трипсин, папаин, эластаза ферменттерінің) әсер ету механизмі мынадай. Ферменттің активті орталығында серин - 195 бар, және онда бүйірлік топ - СН ₂ ОН. Реакцияның бастапқы кезінде фермент пен субстрат аралық комплекс түзілгеннен кейін серин қалдығындағы гидроксил - топтың оттегі атомы субстраттағы көміртегінің карбонилдік атомына шабуыл жасайды. Бұл кезде карбонилдік көміртегі мен амидтік азот екеуінің арасындағы байланыс нашарлайды, фермент - субстрат аралық комплексінде пептидтік байланыс үзіледі де, ацильденген фермент пен реакция өнімдерінің біреуі пайда болады. Бірінші кезең:

R ₁ - C - N - R ₂ + HOCH ₂ → фермент → R ₂ - C - O - CH ₂ - фермент + R ₂ - NH ₂

││ │ ││

О Н O

Белок Химотрипсин Ациильденген фермент Реакция өнімі

Катализдің екінші кезеңі кезінде су молекуласының қатысуымен фермент тотықсызданады (қалпына келеді) да, реакцияның екінші өнімі бөлініп шығады. [4]

... жалғасы

Ферменттер жайлы

Астық тұқымдастар дәндері амилазаларының қасиеттері мен ерекшеліктері

Фузариоз проблемасы

Катализ- катализаторлар туралы ілім

Биологиялық химия курсы

Ферменттерді бөліп алу

Ферменттер класификациясы.Ферменттер құрылысы

Ферменттер класификациясы

Ферменттер классификациясы

Ферменттер әсерінің кинетикасы. Ферменттерді бөліп алу

• Іс жүргізу
• Автоматтандыру, Техника
• Алғашқы әскери дайындық
• Астрономия
• Ауыл шаруашылығы
• Банк ісі
• Бизнесті бағалау
• Биология
• Бухгалтерлік іс
• Валеология
• Ветеринария
• География
• Геология, Геофизика, Геодезия
• Дін
• Ет, сүт, шарап өнімдері
• Жалпы тарих
• Жер кадастрі, Жылжымайтын мүлік
• Журналистика
• Информатика
• Кеден ісі
• Маркетинг
• Математика, Геометрия
• Медицина
• Мемлекеттік басқару
• Менеджмент
• Мұнай, Газ
• Мұрағат ісі
• Мәдениеттану
• ОБЖ (Основы безопасности жизнедеятельности)
• Педагогика
• Полиграфия
• Психология
• Салық
• Саясаттану
• Сақтандыру
• Сертификаттау, стандарттау
• Социология, Демография
• Спорт
• Статистика
• Тілтану, Филология
• Тарихи тұлғалар
• Тау-кен ісі
• Транспорт
• Туризм
• Физика
• Философия
• Халықаралық қатынастар
• Химия
• Экология, Қоршаған ортаны қорғау
• Экономика
• Экономикалық география
• Электротехника
• Қазақстан тарихы
• Қаржы
• Құрылыс
• Құқық, Криминалистика
• Әдебиет
• Өнер, музыка
• Өнеркәсіп, Өндіріс