Белки

Тип работы: Реферат
Бесплатно: Антиплагиат
Объем: 10 страниц
В избранное:

Министерство образования и науки Республики Казахстан
Казахский Экономический университет имени Т. Рыскулова

Кафедра “ЭПП и ООС”

Реферат
по дисциплине Теоретические основы товароведения
на тему: Белки

Выполнила:
студентка 2 курса 226гр СМиС
Леонтьева О.В.
Проверила: Ермакова Н.Г.

Алматы 2008г
Белки.
Белки – наиболее сложные из азотсодержащих соединений. Они
являются важнейшими частями животных и растительных клеток. С белками
связаны процессы обмена в организмах, способность к росту и размножению,
раздражимость, защитная функция против микроорганизмов, создание опорных
тканей – соединительных, хрящевых и костных, образование гормонов, антител,
ферментов, участие в формировании клеточного субстрата. Клетка любого
растительного и животного организма содержит смесь белков в виде важнейшей
части протоплазмы и клеточного ядра. Белки входят в состав межклеточных
веществ и всех жидкостей организма.
Растения способны синтезировать белки из углеводов и
неорганических азотистых веществ, а организмы животных и человека для
образования белков используют белки растений и животных.
От углеводов и жиров белки отличаются тем, что в их молекуле,
кроме углерода, водорода и кислорода, всегда содержится азот, часто сера,
реже фосфор, железо, медь, йод, марганец, кальции и другие элементы. Состав
каждой клетки и каждого биологического вида организмов отличаются большим
разнообразием и в то же время строгим постоянством.
Белки, несмотря на их огромное разнообразие по основным
элементам, входящим в молекулу, мало различаются между собой. В молекуле
белка углерод занимает 50,6-54,5%, кислород – 21,5-23,5%, азот – 15,0-
17,6%, водород – 6,5-7,3%, сера - 0,5-2,5 %. Содержание азота в белке
является наиболее характерным и в большинстве составляет в среднем 16%,
поэтому по содержанию белкового азота в пищевых продуктах часто вычисляют
процентное содержание белка.
Молекулярный вес белков колеблется от 6000 до 1000000 и выше.
Так, молекулярный вес белка альбумина молока равен 17400, глобулина молока
– 35000, яичного альбумина – 45000, эдестина – 310000.
В организме животных и растений белок встречается в трех
состояниях: жидком (молоко и кровь), сиропообразном (яичный белок), твердом
(волосы, кожа, шерсть). Обычно белки представляют собой аморфные вещества,
но некоторые из них могут быть выделены в кристаллическом виде, например
яичный и молочный альбумины, эдестин – белок конопляного семени,
казеиногена молока, гемоглобин крови. Кристаллы белков не растворяются в
воде, а только набухают.
Благодаря большому молекулярному весу белки находятся в
коллоидном состоянии и диспергированы (распределены, рассеяны) в
растворителе. Поэтому коллоидные растворы белков состоят из двух
несмешивающихся фаз, одна из которых является растворителем (дисперсионная
фаза), а другая – диспергированным белком (дисперсионная фаза).
Большинство белков относятся к гидрофильным соединениям,
способным вступать во взаимодействие с водой, которая при этом связывается
белками. Такое взаимодействие называют гидратацией. При гидратации вокруг
каждой молекулы белка образуются водные оболочки, состоящие из молекул
воды, ориентированных в пространстве определенным образом. При добавлении
веществ, разрушающих водные оболочки, белки выпадают в осадок. К таким
веществам относятся спирт, ацетон, нейтральные соли щелочных металлов,
растворы серно-кислого аммония и многие другие.
Гидратация обеспечивается электролитическими силами,
обусловленными полярными свойствами воды. При гидратации объем молекулы
белка увеличивается, но он всегда будет меньше суммы первоначального объема
белка и воды, участвующих в их взаимодействии.
Гидрофильные белки при определенных условиях, задерживая большое
количество воды, набухают и образуют коллоидные системы – гели. В гелях
растворитель и белок образуют одну внешне гомогенную систему, подобную
студню. В геле вода окружает частицы коллоидов и находится в капиллярных
пространствах между ними, будучи прочно связанной.
Высушенный гель, помещенный в воду, хорошо ее впитывает и
набухает. Набухание геля зависит от концентрации водородных ионов и
присутствия в растворе солей. Наименьшее набухание наблюдается при
изоэлектрической точке данного белка. Явление, обратное набуханию, -
отделение воды от геля – называется синерезисом. Примером синерезиса может
служить расслаивание простокваши.
С явлением набухания белков часто встречаются при производстве
многих продуктов. Так, приготовление теста в хлебопечении и макаронном
производстве связано с набуханием белков. При изготовлении солода зерно
набухает и прорастает. При длительном хранении продуктов способность к
набуханию у белков снижается вследствие их старения. Примером этого могут
служить крупа из бобовых или их семена, набухаемость которых после
длительного хранения ухудшается.
Многие белки под влиянием некоторых физических и химических
факторов (температуры, органических растворителей, кислот, солей)
свертываются и выпадают в осадок. Этот процесс носит название денатурации.
Денатурированные белки теряют способность к растворению в воде, растворах
солей или спирта. Сущность процесса денатурации белков сводится к потере
ими гидрофильных и приобретению гидрофобных свойств.
Все пищевые продукты, переработанные с помощью высоких
температур, содержат денатурированный белок. У большей части белков
денатурация наступает при температуре нагревания выше 50 – 600С. В
натуральном состоянии белок поступает в пищу со свежими продуктами –
молоком, овощами, фруктами и др. Чем выше температура и продолжительность
нагревания белков, тем сильнее уменьшается их набухаемость и
водопоглотительная способность. Примером тепловой денатурации белков может
служить свертывание белка при варке яиц. Некоторые белки способны
денатурировать при охлаждении до -100С и ниже. Денатурация и снижение
гидрофильности белков происходит медленно также при старении организма.
Так, при длительном хранении семян растений теряется способность белков к
набуханию, а в дальнейшем и к прорастанию.
Различают обратимую и необратимую денатурацию белков. При
осаждении белков с помощью растворов нейтральных солей NaCl, MgSO4,
(NH4)2SO4 белки не меняют свои свойства и при удалении солей вновь могут
перейти в растворимое состояние. Методом высаливания можно разделить белки
на фракции, при этом следует учитывать, что разные белки осаждаются при
различных концентрациях растворов солей. Так , добавление к раствору белка
раствора серно-кислого аммония крепостью менее 65 % приводит к осаждению
белка глобулина, а белок альбумина при этом остается в растворе и только
после добавления 65 %-ного раствора серно-кислого аммония осаждается в
альбумин.
Соли тяжелых металлов (свинца, меди, серебра, ртути и др)
осаждают белки необратимо. На этом свойстве основано удаление белков из
растворов при определении сахаров, витамина С и некоторых других
соединений.
Свойство белков денатурироваться имеет важное значение в ряде
пищевых производств – при выпечке хлеба и кондитерских изделий, при сушке
макарон, овощей, плодов, молока, рыбы, грибов и др.
Для обнаружения белков в растворах существуют различные приемы.
Нагреванием растворов белков вызывают их денатурацию, добавлением солей
тяжелых металлов в растворы получают осадки белков. Пользуются также
цветными реакциями на белки: прибором Милона на тирозин, ксантопротеиновой
реакцией на циклические аминокислоты, пробой Адамкевича на триптофан,
нингидриновой реакцией на содержание очень малых количеств белка и др.

Свойства белков.
Молекулы белков построены из остатков сотен и тысяч аминокислот,
соединенных пептидной связью.
Такая связь образуется после выделения молекулы воды за счет
аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы другой аминокислоты.
Продукт соединения аминокислот называют пептидом. В зависимости от
количества остатков аминокислот, образующих пептиды, различают дипептиды,
трипептиды и т.д. продукты соединения многих аминокислот называют
полипептидами. Белок можно рассматривать как высокомолекулярный полипептид.
многие полипептиды встречаются в свободном виде в тканях
животных и растений. Так, простой полипептид глютатион является сильным
восстановителем и легко подвергается окислению. Глютатион оказывает также
большое влияние на активность многих ферментов, особенно тех, действие
которых связано с превращением белков. Некоторые антибиотики, образующиеся
микроорганизмами, например, грамицидин, являются полипептидами. Они
применяются в медицине для борьбы с патогенными микроорганизмами.
Отдельные белки различаются по аминокислотному составу, т.е. по
количеству образующихся из них при гидролизе аминокислот. Аминокислотная
последовательность является специфической для определенного белка. В
настоящее время известен аминокислотный состав многих белков, однако
последовательность расположения аминокислот установлена только для
небольшого количества белков.
Все белки по форме молекул делят на две основные группы:
фибриллярные и глобулярные.
Молекулы фибриллярных белков представляют собой нитевидно
вытянутые полипептидные цепи; эти белки принимают участие в построении
опорных тканей, особенно важно их участие в построении мышечной ткани.
Молекулы глобулярных белков могут иметь форму от шаровидной до
веретенообразно вытянутой и даже палочковидной. К глобулярным принадлежит
преобладающее количество белков животных, растений и микроорганизмов. При
нагревании белковых растворов или под действием спирта, кислот, щелочей и
некоторых других реагентов глобулярных белки могут превращаться в
фибриллярные, теряя при этом свои нативные свойства.
Для каждого белка характерна структура, в которой он стабилен и
проявляет свойственную ему биологическую активность. Различают первичную,
вторичную, третичную и четвертичную структуры белка. Составом и
последовательностью аминокислот в молекуле обусловлена первичная структура
белка. Первичные структурные элементы в молекуле белка часто имеют форму
изогнутой спирали, называемой α-спиралью. Зная первичную структуру белка,
можно написать полную его формулу. Длинные цепи белков изогнуты в виде
спирали или образуют складки. Чаще всего распространена α-спираль, в
которой пептидная цепь закручена по часовой стрелке. Такой способ
свертывания полипептидной цепи характеризует вторичную структуру.
Третичная структура характеризует пространственное расположение
полипептидной цепочки. Третичная структура имеет прямое отношение к форме
молекул белка, которая может быть от шарообразной до нитевидной, у
глобулярных белков третичная структура характеризуется упаковкой
полипептидной цепи в виде клубка, приближающегося по форме к шару.
Многие белки образуют комплексы из нескольких молекул,
функционирующих как единое целое. Такие комплексы называют четвертичной
структурой белка (миоглобин).
Белки многих пищевых продуктов (мяса, молока, плодов, овощей,
зерна, яиц и др) чрезвычайно сложны по строению, и воздействию на эти
продукты высокой температуры, спирта, некоторых солей ... продолжение

Вы можете абсолютно на бесплатной основе полностью просмотреть эту работу через наше приложение.