Белки

Тип работы: Реферат
Бесплатно: Антиплагиат
Объем: 10 страниц
В избранное:

Министерство образования и науки Республики Казахстан

Казахский Экономический университет имени Т. Рыскулова

Кафедра “ЭПП и ООС”

Реферат

по дисциплине «Теоретические основы товароведения»

на тему: Белки

Выполнила: студентка 2 курса 226гр СМиС

Леонтьева О. В.

Проверила: Ермакова Н. Г.

Алматы 2008г

Белки.

Белки - наиболее сложные из азотсодержащих соединений. Они являются важнейшими частями животных и растительных клеток. С белками связаны процессы обмена в организмах, способность к росту и размножению, раздражимость, защитная функция против микроорганизмов, создание опорных тканей - соединительных, хрящевых и костных, образование гормонов, антител, ферментов, участие в формировании клеточного субстрата. Клетка любого растительного и животного организма содержит смесь белков в виде важнейшей части протоплазмы и клеточного ядра. Белки входят в состав межклеточных веществ и всех жидкостей организма.

Растения способны синтезировать белки из углеводов и неорганических азотистых веществ, а организмы животных и человека для образования белков используют белки растений и животных.

От углеводов и жиров белки отличаются тем, что в их молекуле, кроме углерода, водорода и кислорода, всегда содержится азот, часто сера, реже фосфор, железо, медь, йод, марганец, кальции и другие элементы. Состав каждой клетки и каждого биологического вида организмов отличаются большим разнообразием и в то же время строгим постоянством.

Белки, несмотря на их огромное разнообразие по основным элементам, входящим в молекулу, мало различаются между собой. В молекуле белка углерод занимает 50, 6-54, 5%, кислород - 21, 5-23, 5%, азот - 15, 0-17, 6%, водород - 6, 5-7, 3%, сера - 0, 5-2, 5 %. Содержание азота в белке является наиболее характерным и в большинстве составляет в среднем 16%, поэтому по содержанию белкового азота в пищевых продуктах часто вычисляют процентное содержание белка.

Молекулярный вес белков колеблется от 6000 до 1 и выше. Так, молекулярный вес белка альбумина молока равен 17400, глобулина молока - 35000, яичного альбумина - 45000, эдестина - 31.

В организме животных и растений белок встречается в трех состояниях: жидком (молоко и кровь), сиропообразном (яичный белок), твердом (волосы, кожа, шерсть) . Обычно белки представляют собой аморфные вещества, но некоторые из них могут быть выделены в кристаллическом виде, например яичный и молочный альбумины, эдестин - белок конопляного семени, казеиногена молока, гемоглобин крови. Кристаллы белков не растворяются в воде, а только набухают.

Благодаря большому молекулярному весу белки находятся в коллоидном состоянии и диспергированы (распределены, рассеяны) в растворителе. Поэтому коллоидные растворы белков состоят из двух несмешивающихся фаз, одна из которых является растворителем (дисперсионная фаза), а другая - диспергированным белком (дисперсионная фаза) .

Большинство белков относятся к гидрофильным соединениям, способным вступать во взаимодействие с водой, которая при этом связывается белками. Такое взаимодействие называют гидратацией. При гидратации вокруг каждой молекулы белка образуются водные оболочки, состоящие из молекул воды, ориентированных в пространстве определенным образом. При добавлении веществ, разрушающих водные оболочки, белки выпадают в осадок. К таким веществам относятся спирт, ацетон, нейтральные соли щелочных металлов, растворы серно-кислого аммония и многие другие.

Гидратация обеспечивается электролитическими силами, обусловленными полярными свойствами воды. При гидратации объем молекулы белка увеличивается, но он всегда будет меньше суммы первоначального объема белка и воды, участвующих в их взаимодействии.

Гидрофильные белки при определенных условиях, задерживая большое количество воды, набухают и образуют коллоидные системы - гели. В гелях растворитель и белок образуют одну внешне гомогенную систему, подобную студню. В геле вода окружает частицы коллоидов и находится в капиллярных пространствах между ними, будучи прочно связанной.

Высушенный гель, помещенный в воду, хорошо ее впитывает и набухает. Набухание геля зависит от концентрации водородных ионов и присутствия в растворе солей. Наименьшее набухание наблюдается при изоэлектрической точке данного белка. Явление, обратное набуханию, - отделение воды от геля - называется синерезисом. Примером синерезиса может служить расслаивание простокваши.

С явлением набухания белков часто встречаются при производстве многих продуктов. Так, приготовление теста в хлебопечении и макаронном производстве связано с набуханием белков. При изготовлении солода зерно набухает и прорастает. При длительном хранении продуктов способность к набуханию у белков снижается вследствие их старения. Примером этого могут служить крупа из бобовых или их семена, набухаемость которых после длительного хранения ухудшается.

Многие белки под влиянием некоторых физических и химических факторов (температуры, органических растворителей, кислот, солей) свертываются и выпадают в осадок. Этот процесс носит название денатурации. Денатурированные белки теряют способность к растворению в воде, растворах солей или спирта. Сущность процесса денатурации белков сводится к потере ими гидрофильных и приобретению гидрофобных свойств.

Все пищевые продукты, переработанные с помощью высоких температур, содержат денатурированный белок. У большей части белков денатурация наступает при температуре нагревания выше 50 - 60 ⁰ С. В натуральном состоянии белок поступает в пищу со свежими продуктами - молоком, овощами, фруктами и др. Чем выше температура и продолжительность нагревания белков, тем сильнее уменьшается их набухаемость и водопоглотительная способность. Примером тепловой денатурации белков может служить свертывание белка при варке яиц. Некоторые белки способны денатурировать при охлаждении до -10 ⁰ С и ниже. Денатурация и снижение гидрофильности белков происходит медленно также при старении организма. Так, при длительном хранении семян растений теряется способность белков к набуханию, а в дальнейшем и к прорастанию.

Различают обратимую и необратимую денатурацию белков. При осаждении белков с помощью растворов нейтральных солей NaCl, MgSO ₄ , (NH ₄ ) ₂ SO ₄ белки не меняют свои свойства и при удалении солей вновь могут перейти в растворимое состояние. Методом высаливания можно разделить белки на фракции, при этом следует учитывать, что разные белки осаждаются при различных концентрациях растворов солей. Так, добавление к раствору белка раствора серно-кислого аммония крепостью менее 65 % приводит к осаждению белка глобулина, а белок альбумина при этом остается в растворе и только после добавления 65 %-ного раствора серно-кислого аммония осаждается в альбумин.

Соли тяжелых металлов (свинца, меди, серебра, ртути и др) осаждают белки необратимо. На этом свойстве основано удаление белков из растворов при определении сахаров, витамина С и некоторых других соединений.

Свойство белков денатурироваться имеет важное значение в ряде пищевых производств - при выпечке хлеба и кондитерских изделий, при сушке макарон, овощей, плодов, молока, рыбы, грибов и др.

Для обнаружения белков в растворах существуют различные приемы. Нагреванием растворов белков вызывают их денатурацию, добавлением солей тяжелых металлов в растворы получают осадки белков. Пользуются также цветными реакциями на белки: прибором Милона на тирозин, ксантопротеиновой реакцией на циклические аминокислоты, пробой Адамкевича на триптофан, нингидриновой реакцией на содержание очень малых количеств белка и др.

Свойства белков.

Молекулы белков построены из остатков сотен и тысяч аминокислот, соединенных пептидной связью.

Такая связь образуется после выделения молекулы воды за счет аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы другой аминокислоты. Продукт соединения аминокислот называют пептидом. В зависимости от количества остатков аминокислот, образующих пептиды, различают дипептиды, трипептиды и т. д. продукты соединения многих аминокислот называют полипептидами. Белок можно рассматривать как высокомолекулярный полипептид.

многие полипептиды встречаются в свободном виде в тканях животных и растений. Так, простой полипептид глютатион является сильным восстановителем и легко подвергается окислению. Глютатион оказывает также большое влияние на активность многих ферментов, особенно тех, действие которых связано с превращением белков. Некоторые антибиотики, образующиеся микроорганизмами, например, грамицидин, являются полипептидами. Они применяются в медицине для борьбы с патогенными микроорганизмами.

Отдельные белки различаются по аминокислотному составу, т. е. по количеству образующихся из них при гидролизе аминокислот. Аминокислотная последовательность является специфической для определенного белка. В настоящее время известен аминокислотный состав многих белков, однако последовательность расположения аминокислот установлена только для небольшого количества белков.

Все белки по форме молекул делят на две основные группы: фибриллярные и глобулярные.

Молекулы фибриллярных белков представляют собой нитевидно вытянутые полипептидные цепи; эти белки принимают участие в построении опорных тканей, особенно важно их участие в построении мышечной ткани.

Молекулы глобулярных белков могут иметь форму от шаровидной до веретенообразно вытянутой и даже палочковидной. К глобулярным принадлежит преобладающее количество белков животных, растений и микроорганизмов. При нагревании белковых растворов или под действием спирта, кислот, щелочей и некоторых других реагентов глобулярных белки могут превращаться в фибриллярные, теряя при этом свои нативные свойства.

Для каждого белка характерна структура, в которой он стабилен и проявляет свойственную ему биологическую активность. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белка. Составом и последовательностью аминокислот в молекуле обусловлена первичная структура белка. Первичные структурные элементы в молекуле белка часто имеют форму изогнутой спирали, называемой α-спиралью. Зная первичную структуру белка, можно написать полную его формулу. Длинные цепи белков изогнуты в виде спирали или образуют складки. Чаще всего распространена α-спираль, в которой пептидная цепь закручена по часовой стрелке. Такой способ свертывания полипептидной цепи характеризует вторичную структуру.

Третичная структура характеризует пространственное расположение полипептидной цепочки. Третичная структура имеет прямое отношение к форме молекул белка, которая может быть от шарообразной до нитевидной, у глобулярных белков третичная структура характеризуется упаковкой полипептидной цепи в виде клубка, приближающегося по форме к шару.

Многие белки образуют комплексы из нескольких молекул, функционирующих как единое целое. Такие комплексы называют четвертичной структурой белка (миоглобин) .

... продолжение

Вы можете абсолютно на бесплатной основе полностью просмотреть эту работу через наше приложение.