Современное представление о химическом строении белков

Тип работы: Материал
Бесплатно: Антиплагиат
Объем: 7 страниц
В избранное:

Министерство образования и науки Республики Казахстан
Алматинский технологический университет

СРСП

Тема: Современное представление о химическом строении белков

Группа:Тх 19-14
Проверила:
Выполнил:Султанкул М.Б

2020 года

Белки - сложные биополимеры, состоящие из аминокислот.
Все белки представляют собой полимеры, цепи которых собраны из фрагментов аминокислот. Аминокислоты - это органические соединения, содержащие в своем составе (в соответствии с названием) аминогруппу NH2 и органическую кислотную, т.е. карбоксильную, группу СООН. Из всего многообразия существующих аминокислот (теоретически количество возможных аминокислот неограниченно) в образовании белков участвуют только такие, у которых между аминогруппой и карбоксильной группой - всего один углеродный атом. В общем виде аминокислоты, участвующие в образовании белков, могут быть представлены формулой: H2N - CH(R) - COOH.
Общая химическая формула аминокислот (АК), являющихся структурным элементом белковой молекулы, может быть представлена следующим образом:

R CH COOH

NH2

В треугольнике выделена одинаковая для всех -аминокислот часть, а R-радикал или боковая цепь, специфична для каждой аминокислоты.
Группа R, присоединенная к атому углерода (тому, который находится между амино- и карбоксильной группой), определяет различие между аминокислотами, образующими белки. Эта группа может состоять только из атомов углерода и водорода, но чаще содержит помимо С и Н различные функциональные (способные к дальнейшим превращениям) группы, например, HO-, H2N- и др. Существует также вариант, когда R = Н.
В организмах живых существ содержится более 100 различных аминокислот, однако, в строительстве белков используются не все, а только 20, так называемых фундаментальных.
Студентам следует повторить номенклатуру и основные свойства аминокислот из курса "Органическая химия".
Свойства аминокислот разнообразны и они во многом определяют свойства белков.
По теории Э. Фишера аминокислоты присоединены друг к другу ковалентной амидной связью, которая возникает при взаимодействии α-карбоксильной группы одной аминокислоты с α-аминогруппой другой

амино
кислоты. При этом выделяется вода.

Продукты такой реакции называют пептидами, а сама связь между аминокислотами - пептидной.
Пептидная связь является повторяющимся фрагментом полипептидной цепи, она имеет ряд особенностей, которые влияют не только на форму первичной структуры белка, но и на высшие формы организации его структуры.

У пептидов на одном конце - свободная аминогруппа, а на другом - карбоксильная. К этим группам могут присоединятся новые аминокислоты, благодаря чему происходит наращивание полипептидной цепи.
Свойства пептидной связи определяют во многом структуру и свойства самих белков. Знать свойства пептидной связи полезно для понимания причин многоуровневой организации белковой молекулы.
Свойства пептидной связи:
1. Пептидная связь копланарна - все атомы, входящие в состав пептидной единицы, находятся в одной плоскости.
2. Вращение вокруг связи C-N отсутствует.
3. C -атомы каждой пептидной связи находятся в транс-конформации.
4. Пептидные группировки обеспечивают максимально возможное число водородных связей (каждая группа -СО-NH- способна образовать две водородные связи с соседними пептидными группами).Исключение пролин и оксипролин, которые образуют 1 водородную связь), что сказывается на формировании вторичной структуры белка, пептидная цепь на этом участке легко изгибается и молекуле образуются петли (шпильки).
Структурная организация белковой молекулы имеет определенную иерархию структурных уровней, берущую начало от первичной структуры и заканчивающуюся четвертичной.
Первичная структура Каждый вид белка обладает строгой спецификой аминокислотного состава. уникальностью числа аминокислот и их последовательности в полипептидной цепи, что определяется понятием первичная структурабелка. Первичная структура белка предопределена генетическим кодом клетки. Она определяет пространственную структуру - конформацию белковой молекулы.
Вторичная структура- это специфическая упорядоченная ориентация полипептидной цепи в пространстве, обусловленная свободным вращением вокруг ее связей, соединяющих -углеродные атомы. (упорядоченное пространственное расположение отдельных участков полипептидной цепи) Если торсионные углы равны 45-60о , то вторичная структура белка представлена в виде -спирали, если углы равны 120-135о, то образуется -структура.
А и В - плоскости двух связанных пептидных единиц; Р - плоскость, содержащая связи С - N и С - С', вокруг которых происходит вращение Ф и соответственно

ПРОСТРАНСТВЕННОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ ТОРСИОННЫХ УГЛОВ В ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ
А и В - плоскости двух связанных пептидных единиц; Р - плоскость, содержащая связи С - N и С - С', вокруг которых происходит вращение Ф и соответственно

Отдельные витки спирали удерживаются многочисленными водородными связями с участием водорода аминогруппы и атома ... продолжение

Вы можете абсолютно на бесплатной основе полностью просмотреть эту работу через наше приложение.